1、生物化学课程学习指引生物化学课程学习指南（适用于临床、护理、药学、医学检验等专业专科使用）生物化学及生化检验教研室编一、课程简介生物化学与分子生物学是研究生命现象本质和规律的科学，它在分子水平探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节、及其在生命活动中的作用。由于生物化学与分子生物学越来越多地成为生命科学的共同语言，当今生物化学与分子生物学已成为生命科学领域的前沿学科。（一）课程目标生物化学与分子生物学的教学任务主要是介绍生物化学与分子生物学的基本知识，以及某些与医学相关的生物化学进展，包括生物大分子的结构与功能（蛋白质、核酸、酶），物质代谢及其调节（糖、脂、氨基酸、核苷酸代
2、谢、生物氧化、水无机盐代谢）；基因信息的传递（ DNA 复制、 RNA 转录、蛋白质生物合成）；相关的专题知识（肝的生物化学，酸碱平衡）。为了适应我国高等职业医学教育改革与发展的需要，根据教育部全面高等职业教育教育教学质量，在学校制定的人才培养方案的指导下制定本课程的学习指南。本课程的只要学习目标。1、掌握生物化学的基本知识和基本理论2、熟悉生物分子的基本结构、性质和功能；物质代谢的基本概况。3、熟悉生物化学与临床医学的联系。4、了解生物化学实验的基本操作（二）教学内容与时间安排1、本大纲配套使用的教材为全国高职高专医学规划教材生物化学。 2、本大纲内容按“掌握、熟悉、了解”三级要求学习。其中
3、，考试内容中“掌握”占 70% 左右；“熟悉、了解”的内容占30%左右。“掌握”部分要求理解透彻，包括有关概念及其研究进展等内容细节，并能运用其理论及概念于相关学科的学习及今后的临床及科研工作；“熟悉”部分要求能熟知其相关内容的概念及有关理论，并能适当应用；“了解”部分要求能对其中的概念有一定认识，对相关内容有所了解。 各专业的教学内容与时间安排。表1 临床专业（含妇幼）学时内容分配表第章第节教 学 内 容时 数总时数理论实验绪 论11一15蛋白质的结构与功能752二13核酸的结构与功能33三16酶972四13糖代谢972五15脂类代谢77六14生物氧化642七13氨基酸代谢862八12核苷酸
4、代谢22九15基因信息的传递55十13细胞信号转导22十一14肝的生物化学55十二15水和无机盐代谢44十三14酸碱平衡44总 计66606表2 护理专业（含助产）学时内容分配表第章第节教 学 内 容时 数总时数理论实验绪 论11一15蛋白质的结构与功能44二13核酸的结构与功能33三16酶862四13糖代谢55五15脂类代谢55六14生物氧化642七13氨基酸代谢752八12核苷酸代谢11九15基因信息的传递44十14肝的生物化学44十一15水和无机盐代谢33十二14酸碱平衡33总 计54486表3 口腔专业学时内容分配表第 章第 节教 学 内 容时 数总时数理论实验13绪 论11一15蛋白
5、质的结构与功能44二13核酸的结构与功能22三16酶743四13糖代谢743五15脂类代谢44六13生物氧化33七13氨基酸代谢44八12核苷酸代谢22九13基因信息的传递33十14肝生物化学33十一15水和无机盐代谢22合 计42366（三）学习参考资料1、生物化学，韩昌洪主编，高等教育出版社，2008年。2、生物化学，查锡良主编，人民卫生出版社，2007年。3、生物化学，殷嫦嫦主编，华中科技大学出版社，2010年。学习指南： 绪 论学习要求：熟悉生物化学的概念，生物化学的任务和研究对象，生物化学与医学的关系。重点难点剖析：重点：生物化学研究内容难点：生物化学的发展简史第一章 蛋白质的结构与
6、功能学习要求：掌握蛋白质的组成和结构。熟悉蛋白质的功能和蛋白质分子结构与功能的关系。了解蛋白质结构与特性关系。重点难点剖析:重点：蛋白质的分子组成和结构，蛋白质的理化性质。难点：蛋白质的分子结构。测试题： 一、单项选择题1测得某一蛋白质样品的氮含量为040g，此样品约含蛋白质多少？A200gB250gC640gD300g E625g2下列哪个是酸性氨基酸：A精氨酸B赖氨酸C甘氨酸 D色氨酸 E谷氨酸3维持蛋白质二级结构的主要化学键是：A盐键 B疏水键 C肽键D氢键 E二硫键4关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：A天然蛋白质分子均有这种结构B具有三级结构的多肽链都具有生物学活性C三级结构
7、的稳定性主要是次级键维系D亲水基团聚集在三级结构的表面E决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基5.下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸?A.亮氨酸 B.酪氨酸 C.赖氨酸 D.蛋氨酸 E.苏氨酸6蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定：A溶液pH值大于pIB溶液pH值小于pIC溶液pH值等于pI D溶液pH值等于74E在水溶液中 7蛋白质变性是由于：A氨基酸排列顺序的改变B氨基酸组成的改变C肽键的断裂D蛋白质空间构象的破坏E蛋白质的水解8变性蛋白质的主要特点是：A粘度下降B溶解度增加C不易被蛋白酶水解D生物学活性丧失 E容易被盐析出现沉淀 9.有一血清蛋白(pI=4.9)和血红蛋白(pI=6.8)
8、的混合物，在哪种pH条件下电泳，分离效果最好? A.pH8.6 B.pH6.5 C.pH5.9 D.pH4.9 E.pH3.5 10.有一混合蛋白质溶液，各种蛋白质的pI分别为4.6，5.0，5.3，6.7，7.3，电泳时欲使其中四种泳向正极，缓冲液的pH应是多少? A.4.0 B.5.0 C.6.0 D.7.0 E.8.0 11.蛋白质变性不包括： A.氢键断裂 B.肽键断裂 C.疏水键断裂 D.盐键断裂 E.二硫键断裂 12.蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸? A.半胱氨酸 B.蛋氨酸 C.胱氨酸 D.丝氨酸 E.瓜氨酸 13使蛋白质沉淀但不变性的方法有： A中性盐沉淀蛋白 B强酸强碱
9、 C高温乙醇沉淀蛋白 D重金属盐沉淀蛋白 E. 生物碱二、填空题1组成蛋白质的主要元素有_，_，_，_。2不同蛋白质的含_量颇为相近，平均含量为_%。3蛋白质具有两性电离性质，大多数在酸性溶液中带_ 电荷，在碱性溶液中带_电荷。当蛋白质处在某一pH值溶液中时，它所带的正负电荷数相待，此时的蛋白质成为 _，该溶液的pH值称为蛋白质的_。4蛋白质的一级结构是指_在蛋白质多肽链中的_。5在蛋白质分子中，一个氨基酸的碳原子上的_与另一个氨基酸碳原子上的_脱去一分子水形成的键叫_，它是蛋白质分子中的基本结构键。6蛋白质的二级结构形式有_，_，_，_。7蛋白质颗粒表面的_和_是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素
10、。8蛋白质变性主要是因为破坏了维持和稳定其空间构象的各种_键，使天然蛋白质原有的_性质改变，与_丧失。9常见的蛋白质沉淀剂有、等 .10蛋白质按其组成可分为两大类,即和.三、名词解释1、肽键 2、肽键平面 3、蛋白质分子的一级结构4、亚基5、蛋白质的等电点 6、蛋白质变性作用7、盐析法四、简答题1、用凯氏定氮法测得0.1g大豆中氮含量为4.4mg,试计算100g大豆中含多少克蛋白质?2、简述蛋白质的一级,二级,三级和四级结构3、使蛋白质沉淀的方法有哪些?简述之4、何谓蛋白质的变性作用?有何实用意义？5、写出蛋白质分子内的主键和次级键,简述其作用6、什么是蛋白质的两性电离?什么是蛋白质的等电点?
11、7、某蛋白质的pI=5,现在pH=8.6的环境中,该蛋白质带什么电荷?在电场中向哪极移动?参考答案一、 单项选择题1、B 2、E 3、D 4、B 5、B 6、C 7、D 8、D 9、A 10、D 11、B 12、E 13、A二、填空题目 1、C H O N 2、N 16% 3、正 负 兼性离子 等电点 4、氨基酸 排列顺序 5、羧基 氨基 肽键 6、-螺旋 -折叠、-转角 无规卷曲 7、水化膜 同种电荷 三、名词解释 1、肽键 一个氨基酸的-羧基与另一氨基酸的-氨基脱水缩合而成的酰胺键称为。 2、肽键平面 由于肽键所属的几个原子均处于一个平面上故称肽键平面。 3、Pro分子的一段结构 多肽键中的每个氨基酸的三级结构的多肽链，称为Pro分子的一段结构4、亚基 在蛋白质四级结构中的每条具有独立三级结构的肽链称为亚基。5、蛋白质的等电点 使蛋白质带正负电荷相等时溶液PH值。6、Pro的变性作用 在某些理化因素的作用下蛋白质分子的次级结构链断裂，空间结构破坏，从而失去蛋白质原有的理化性质与生物学活性的现象。7、盐析法 在蛋白溶液中加入大量盐，使蛋白质从溶液中析出的方法。四、问答题
