生物化学各章教学设计选编.docx
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生物化学各章教学设计选编
目录
《生物化学》教学大纲中基本教学内容共13章,此次教学设计的20个节段分别选自第1-13章。
1.生物分子的三维结构 1
选自第一章:
生物分子导论/第二节:
生物分子的三维结构
2.蛋白质的组成、分类和水解 3
选自第二章:
蛋白质化学/第一节:
蛋白质的构件——氨基酸
3.肽 5
选自第二章:
蛋白质化学/第三节:
蛋白质的共价结构
4.二级结构:
多肽主链的局部规则构象 7
选自第二章:
蛋白质化学/第四节:
蛋白质的三维结构
5.血红蛋白的功能 9
选自第二章:
蛋白质化学/第五节:
蛋白质结构与功能的关系
6.单糖的结构 11
选自第三章:
糖和脂/第一节:
糖
7.酶活力的测定 13
选自第四章:
酶/第一节:
酶引论
8.酶的抑制作用 14
选自第四章:
酶/第二节酶动力学
9.核酸的生物功能 16
选自第五章:
核酸/第一节:
核酸通论
10.DNA的双螺旋结构 17
选自第五章:
核酸/第二节:
核酸的结构
11.核酸的变性、复性及杂交 19
选自第五章:
核酸/第三节:
核酸的性质与研究方法
12.激素的作用机制 21
选自第六章:
激素/第二节:
激素的作用机制
13.高能磷酸化合物 22
选自第七章:
生物能学/第二节:
生物能学
14.糖酵解作用的调节 23
选自第八章:
糖酵解与柠檬酸循环/第一节:
糖酵解
15.丙酮酸进入柠檬酸循环的准备阶段一一形成乙酰-CoA 24
选自第八章:
糖酵解与柠檬酸循环/第二节:
柠檬酸循环
16.氧化磷酸化作用的机制 25
选自第九章:
电子传递与氧化磷酸化/第一节:
氧化磷酸化作用
17.糖异生 26
选自第十章:
戊糖磷酸途径和糖异生/第二节:
糖异生
18.脂肪酸的氧化 28
选自第十一章:
脂质代谢/第一节:
脂肪酸的分解代谢
19.尿素循环 30
选自第十二章:
氨基酸代谢/第一节:
氨基酸的分解代谢
20.嚎吟核昔酸的分解代谢 32
选自第十三章:
核昔酸代谢/第一节:
核酸和核昔酸的分解代谢
1.生物分子的三维结构
一、 本节要点
(1)生物分子
(2)三维结构的表示法
(3)构型与构象的关系(重点、难点)
二、 教学目标
(1)掌握生物分子的不对称性
(2)了解构型与构象的区别
三、 教学程序
导言(2min)
与学生互动,提问:
人体中的生物分子有哪些?
他们的功能如何?
引出对生物分子结构的介绍。
1.生物分子(3min)
生物分子是碳的化合物。
官能团。
碳成键的多能性是生命起源和进化过程中选择碳化合物作为细胞分子及其的主要因素。
生物大分子都是由各自的构件分子组成的。
2.三维结构的表示法(lOmin)
进述:
生物分子的功能多种多样,结构也五花八门,但基本的结构都是高度有序的。
为了描述这些结构特点,人们提出了三维结构的三种表示法:
透视式、球棍模型、空间填充模型。
以丙氨酸为例进行介绍。
提问:
大家从丙氨酸的结构中能发现什么特点?
中间碳原子有什么特殊的地方?
如融述:
像丙氨酸这样的分子叫做不对称分子。
大多数生物分子是不对称的。
不对称分子也叫手性分子。
中间的碳原子称为手性碳原子。
用彩图对比不对称分子和对称分子。
通过不对称分子的命名,RS构型和LD构型(有机化学讲过),引出法国科学家巴斯德的故事,研究酒石酸的旋光性,创造性地用手性去解释旋光性,引起对同分异构现象的研究。
巴斯德也注意到酒石酸的外消旋混合物经常被真菌所感染,但此微生物在利用酒石酸生长时只能利用两种立体异构体中的一种。
发生这种情况以后,无光学活性的酒石酸溶液就有了光学活性。
从这些研究中,巴斯德认识到不对称性在生物系统中的重要性。
3.构型与构象的关系(5min)
教师进述:
不同构象的化合物是不能分离的。
化学键可旋转造成的。
这种分子的柔性造成了生物分子在发生相互作用的时候,会以一定构象参与反应。
如酶与底物的结合。
通过彩图讲述二者之间的关系。
并由此关系引出生物分子之间的作用力。
静电相互作用、氢键、范德华力、疏水相互作用。
学牛活动:
思考讨论如下问题:
生物分子的结构有什么特点?
颁在学生思考讨一论的基础行一点拨:
生物分子有生物大分子和生物小分子,生物大分子是由生物小分子组成的,他们的结构多种多样,但有一个重要的特点:
不对称性。
这种不对称性与生命的存在和功能有密切的关系。
32
2.蛋白质的组成、分类和水解
一、 本节要点
(1) 蛋白质的组成(重点)
(2) 蛋白质的分类
(3) 蛋白质的水解(重点、难点)
二、 教学目标
(1) 掌握蛋白质的元素组成
(2) 了解蛋白质的分类
(3) 掌握蛋白质的水解种类和特点
三、 教学程序
导言(2min)
1838年荷兰科学家G.J.Mulder首先提出“protein”这个名词,“protein”来自希腊文,是第…的、最重要的意思。
与学生互动:
你认为最重要表现在哪些方面呢?
蛋白质是生物体内的最重要的物质,表现在:
1蛋白质存在于所有的生物细胞中,约占细胞干重的50%以上。
2蛋白质是细胞原生质的主要成分,原生质是生命的物质基础。
1、蛋白质的化学组成和分类(13min)
麴眦述,一拿出元素周期表
(1) 蛋白质的元素组成
C、H、0、N、S,其中含N平均为16%,这一数据可用于蛋白质的含量测定。
样品中蛋白质含量=蛋白氮X6.25
6.25为蛋白质系数,即1克氮所代表的蛋白质量(克数)
课堂扩展:
凯氏定氮法,三聚氤胺事件。
(2) 蛋白质的分类
(-)简单蛋白
完全由氨基酸组成,不含非蛋白成分。
根据溶解性的不同,可将简单蛋白分为7类:
清蛋白(溶于水)、球蛋白(溶于稀盐溶液)、谷蛋白(溶于稀酸或稀碱)、醇溶蛋白(溶于70%-80%的乙醇)、组蛋白(溶于水或稀酸,可用稀氨水沉淀)、精蛋白(溶于水或稀酸,不溶于氨水)和硬蛋白(只能溶于强酸)。
(二)结合蛋白(缀合蛋白)
由蛋白质和非蛋白成分组成,后者称为辅基。
根据辅基的不同,可将结合蛋白分为6类。
另外,按蛋白质的形状和溶解度可将蛋白质分为:
纤维状蛋白质、球状蛋白质和膜蛋白质。
与学生互动:
你知道哪些纤维状蛋白质、球状蛋白质和膜蛋白质吗?
课堂扩展:
2003年诺贝尔化学奖与膜蛋白一一离子通道和水通道
2、蛋白质的水解(5min)
甄进述:
(1) 酸水解:
盐酸或硫酸。
完全水解生成氨基酸。
色氨酸破坏,天冬酰胺、谷胺酰胺脱酰胺基转变为相应的天冬氨酸和谷氨酸。
(2) 碱水解:
通常用NaOH进行完全水解。
色氨酸不受破坏,然而水解过程生成的氨基酸遭受不同程度的破坏。
产生消旋现象。
产物中D-和L-氨基酸等量混和,称为消旋物。
(3) 酶水解:
水解位点特异,作用时间比较长,需要几种酶协同作用,才能使蛋白质彻底水解,主要用于一级结构分析。
不产生消旋,也不破坏任何氨基酸。
常用的酶有胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶(或称糜蛋白酶)、弹性蛋白酶以及胃蛋白酶等。
与学生互动:
你觉得补充胶原蛋白食品有用吗?
3.肽
一、 本节要点
(1) 肽和肽键的结构(重点)
(2) 天然存在的活性肽
二、 教学目标
(1) 掌握肽的结构
(2) 掌握肽键的结构特点
(3) 了解天然存在的活性肽
三、 教学程序
导言(2min)
与学生互动:
人体内的天然“毒品”?
有人对锻炼上瘾吗?
如果从事激烈的运动,例如长跑、游泳、登山,最初觉得很疲劳,但达到一定限度后,人反而不觉得那么疲倦,而且有一种飘飘然的快感。
1970s,这种物质被分离了出来。
它是一种肽,是体内原有的,具有类似吗啡的作用,所以就被叫做内啡肽。
内啡肽通过与大脑某些区域的阿片受体(能与吗啡、海洛因结合的受体)结合,刺激释放出令人感到愉快的神经递质多巴胺,让人觉得痛并快乐着。
肽就是由少量氨基酸组成的,更多的氨基酸组成蛋白质。
蛋白质是生物大分子,结构复杂。
由氨基酸通过共价键形成一级结构进一步形成复杂的空间结构,蛋白质的结构与其生物学功能密切相关。
1、肽(lOmin)
Mffl一讲述:
本节我们探讨蛋白质的一级结构。
(一) 肽的结构
肽一个氨基酸的舞基和另一个氨基酸的氨基脱水缩合而成的化合物。
其中的氨基酸单位称氨基酸残基。
肽键氨基酸间脱水后形成的共价键(酰胺键)
肽单位酰胺平面,肽单位间以'C原子相隔构成肽链。
主链肽链的骨架由一N-Ca-C一序列重复排列。
氨基酸残基:
蛋白质或多肽中的氨基酸称为氨基酸残基。
游离末端:
游离梭基末端的称为C末端(Cend);氨基游离末端的称为N末端(Nend)两个游离末端连接起来的称为环状肽。
由二个氨基酸通过肽键连接起来的聚合物称为二肽,三个的称为三肽……;多个或几十个的称为寡肽;更多的称为多肽或蛋白质。
(二) 肽键的结构特点
(1)酰胺N上的孤对电子与相邻洗基的C轨道重叠,发生共振相互作用,形成共振杂化体。
共振是在以下两种形式的肽键结构之间发生的。
第一种结构C-N之间是单键。
第二种结构C-N之间是双键。
肽键的结构介于两者之间,是一个共振杂化体。
(2) 肽键具有部分双键性质,不能自由旋转。
(3) 肽键具有平面性,组成肽键的4个原子和2个Ca几乎处在同一平面内(肽平面)。
(4) 肽链中的肽键都是反式构型,反式构型比顺式构型稳定。
肽键的C和N均为s"杂化,有部分双键的性质,相关的6个原子处于共平面,称作肽平面,肽平面内两个C。
多处于反式构型
2.天然存在的活性肽(8min)
具有特殊生物活性的多肽称为活性肽。
谷胱甘肽 Glu一Cys一Gly
红细胞中的筑基缓冲剂。
参与氧化还原过程,清除内源性过氧化物和自由基,维护蛋白质活性中心的筑基处于还原状态。
短杆菌肽S(环十肽)
由细菌分泌的多肽,含有D-氨基酸和一些不常见氨基酸,如鸟氨酸(Ornithine,缩写为Orn)。
课堂延伸:
阿斯巴甜/代糖
4.二级结构:
多肽主链的局部规则构象
一、 本节要点
(1) a螺旋(重点)
(2) 6-折叠片层(重点)
(3) 8-转角和无规卷曲
二、 教学目标
(1) 掌握蛋白质二级结构中的a螺旋结构特点
(2) 掌握蛋白质二级结构中的B-折叠片层结构特点
(3) 了解B-转角和无规卷曲
三、 教学程序
导言(2min)
从理论上讲,一个多肽主链能有无限多种构象。
但是,只有一种或很少几种天然构象,且相当稳定。
因为天然蛋白质主链上的单键并不能完全自由旋转。
只有a碳原子连接的两个键(C「N和Ca-C)是单键,能自由旋转。
环绕C「N键旋转的角度为啊环绕C「C键旋转的角度称孔
印度科学家Ramachandran等人根据原子的范德华半径,确定了相邻肽单位的哪些二面角
(勿、四)是允许的,哪些是不允许的,并且以⑦为横坐标,V为纵坐标,在坐标图上标出,该坐标图称拉氏构象图。
二级结构:
多肽主链的局部规则构象
(一) a螺旋(7min)
1.多肽链绕同一轴形成右手螺旋,螺距0.54nm,含3.6个aa残基,螺旋直径约0.5nm;
2.肽链内形成H键,取向几乎与轴平行;
3.每一个aa的-C=0基0与3个aa之后的-N-H基H形成H键;
4.R基伸向外侧。
根据氢键封闭的原子数,可以把蛋白质分子中的螺旋分为a-螺旋和Y-螺旋。
而a-螺旋由氢键封闭的是13个原子,故称为3.6”螺旋。
天然蛋白质分子中,基本上都是右手a-螺旋,它比左手更稳定,左手和右手a-螺旋不互为镜像。
影响a螺旋形成的因素:
aa残基本身形成a螺旋的倾向不同;带同种电荷的R基相互靠近、Pro和Gly的出现均不易形成a螺旋;R基较小且不带电,如多聚Ala,易形成a螺旋。
(二) 8-折叠片层(5
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