880生物化学及生物化学实验简单复习资料问答题+填空题.docx
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880生物化学及生物化学实验简单复习资料问答题+填空题
问答题
•构象(conformation)和构型(configuration)有何区别?
•简述什么是生物膜,其主要生理功能有哪些?
•试述生物膜的两侧不对称性。
•简述细胞膜流动嵌壤模型及其特点。
•什么是生物膜的流动性?
请从生物膜的化学组成上说明为什么生物膜会具有流动性,并说明生物膜的流动性对生物体的重要意义。
•为什么说生物膜是生命系统中最容易发生脂质过氧化的场所,会导致什么样的后果?
•哪一种氨基酸在血液保持pH稳定方面起重要的缓冲作用,为什么?
(血液pH=7.35~7.45)
•简述从氨基酸混合物中分离鉴定氨基酸的方法。
•常用强酸性阳离子交换树脂分离氨基酸混合物,为什么洗脱时要逐步提高洗脱液的pH和离子强度?
•肝炎患者谷丙转氨酶为何升高?
•在凯氏定氮法中:
蛋白质的含量=样品中含氮量*6.25。
请说明6.25的来历。
•蛋白质的氨基酸排列顺序和核酸的排列顺序以及生物功能有怎么样的关系?
简述蛋白质的氨基酸顺序和它们的立体结构之间有什么关系。
•蛋白质的结构有何特点?
•简述胰岛素的结构特征,并估算一下其大致的分子量,简单说明理由。
•蛋白质化学研究中常用如下一些试剂:
CNBr,尿素,巯基乙醇,胰蛋白酶,过甲酸,丹磺酰氯,6MHCl,茚三酮,异硫氰酸苯酯和胰凝乳蛋白酶等。
为完成下列试验,请选择最适宜的试剂。
实验:
1.一个小肽的氨基酸序列测定;2.多肽链的氨基末端确定;3.无二硫键的蛋白可逆变性;4.芳香族氨基酸残基的羧基一侧肽键的水解;5.甲硫氨酸的羧基一侧肽键的裂解;6.通过氧化途径将二硫键打开。
•如何根据跨膜蛋白计算膜厚?
•什么是蛋白质的二级结构,它主要有哪几种形式?
•为什么多聚谷氨酸在pH<3.0时呈α螺旋状态,而在pH>5.0时却为松散的折叠状态?
•什么是蛋白质的复性与变性?
引起蛋白质变性的因素是什么?
在变性的过程中,往往有哪些现象出现?
蛋白质变性之后性质有哪些改变?
•蛋白质变性后为什么容易凝聚沉降?
•蛋白质变性沉降与在等电点处沉降有何不同?
•蛋白质折叠与复性有何异同?
•蛋白质折叠与-折叠有何区别?
•测定蛋白质的二硫键位置,需要什么方法?
请简述之。
•核糖核酸酶复性过程中二硫键是如何形成的?
•简述α角蛋白的结构,并计算头发生长速度。
•简述血红蛋白的结构以及特点,这种结构和它的功能有何关系?
与肌红蛋白相比,它结合氧有何特别之处?
•以血红蛋白来说明蛋白质四级结构的意义,比较血红蛋白和肌红蛋白的结构和功能。
•简述一氧化碳中毒的原因以及解救办法。
•为什么患有镰刀状细胞贫血病的患者细胞呈镰刀状?
为什么该病患者早亡?
•什么是Bohr效应、Hill常数?
其生理意义是什么?
•什么是抗体?
其具有什么性质?
简述其结构特点,用简图表示。
•什么是抗原决定簇?
单链抗体又是指什么?
•TH和TC细胞有何区别?
•什么是MHC,它的功能是什么?
•简述什么是半抗原、单克隆抗体?
•什么是酶联免疫吸附检测(ELISA),它的原理是什么?
•什么是Westernblot,它的原理是什么?
•对角线电泳与二维电泳有何不同?
•测定蛋白质分子量的方法主要有几种?
简述其原理。
•对于蛋白质混合物的分离,一般是根据1.分子的大小;2.溶解度;3.电荷;4.吸附性质;5.对分子的生物学亲和力等来设计分离的。
请列举出以上5个方面所涉及的蛋白质分离方法。
每个方面至少列举2种方法,说明其中的分离原理。
•如何定量测定样品中蛋白质的浓度?
简述方法原理。
•写出指定蛋白质产物纯度的鉴定方法。
•如何通过SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳测蛋白质分子量。
为什么要加巯基乙醇?
为什么要沸水煮样?
为什么实验前要抽气?
•为什么在凝胶过滤时,相对分子质量小的蛋白质有较长的保留时间,而在SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳时,它又跑得最快?
•如何人工合成多肽?
试述其基本过程。
•简述血液凝固机制。
•简述关于酶专一性的学说。
•生物酶在生物体中起着十分重要的作用,请说出它作为生物催化剂与其他催化剂比较有哪些异同,并论述与酶高效率催化作用有关的因素。
•用稳态法推导米氏方程。
•如果一个酶有两个底物,如何判断哪个是相对于该酶的最适底物?
为什么?
•某酶可以作用于多种底物,如何用实验方法判断哪一种底物是该酶的最适底物?
•酶的可逆抑制有几种类型?
简述基本形式的特点,及其对酶的Vm、Km值的影响。
•酶的活性受哪些因素调节,试说明之。
•作出别构效应的酶与非调节酶的对比动力学曲线,说明什么是酶的别勾效应以及别勾效应是怎样对酶的反应速度进行调节控制的。
•试述如何测定酶的活性中心。
•在很多酶的活性中心均有His残基参与,请解释原因。
•简要说明用于判断和确定酶活性中心的一些主要方法。
•胃蛋白酶的等电点偏酸性,这说明其富含哪些官能团,这些官能团主要由哪些氨基酸提供?
•糜蛋白酶、胰蛋白酶和弹性蛋白酶均为Ser蛋白酶,但它们作用的靶位点不相同,各是什么,这种底物特异性是如何决定的?
•什么是酶工程?
目前进行酶工程研究的手段有哪些?
请说明用定点突变的方法进行酶工程研究的原理。
•在SouthernBlotting实验中,为什么硝酸纤维素膜只吸附变性DNA?
为什么DNA探针与变性的DNA样本之间的杂交须在较高的盐浓度和较高的温度(如68℃)下进行?
•简述PCR(聚合酶链式反应)技术的原理。
•DNA作为遗传物质,其直接和间接证据是什么?
•简述DNA变性与复性过程及其特点。
•为什么Tm值的高低与C-G的含量相关?
•简述RNA和DNA二级结构的异同。
•tRNA的二级结构有何特点,请用简图试画出其基本结构,并说明tRNA的生理功能。
•什么是端粒酶,说明其功能及原理。
•简述双脱氧法测序的原理。
•生物氧化的特点和方式是什么?
•简述化学渗透学说。
•氰化物为什么能引起细胞窒息死亡?
其解救激励是什么?
•简述解偶联剂的作用。
•试述跑步中乳酸的变化。
•长期不跑步的人,快速跑步之后肌肉感到疼痛,然后酸痛又消失了,为什么?
•酒、醋、酸奶等等都是如何生产的?
•糖酵解过程中的所有中间产物都是以磷酸化合物的形式存在的意义是什么?
•写出糖酵解途径及相关酶。
•糖酵解和发酵有何异同?
•糖酵解作用是如何进行调控的?
•试述乳酸脱氢酶活性的测定。
•何谓三羧酸循环?
它有何作用和生物学意义?
•计算葡萄糖在生物体内彻底氧化后的ATP数。
•标记进入三羧酸循环的乙酰CoA,被标记碳原子是否在呼吸中是否存在?
•什么是磷酸戊糖途径?
其有何特点?
其生物学意义何在?
•什么是糖异生作用?
有何生物学意义?
•试述糖异生与糖酵解代谢途径有哪些差异,列出不同处的酶以及其所催化的反应。
•丙酮酸脱氢酶系需要几种酶和辅酶?
•三羧酸循环中的关键酶都有哪些?
•试述乙醛酸循环和三羧酸循环的联系。
•什么是光合磷酸化?
•发现脂肪酸-氧化的实验过程。
•说明天冬氨酸是如何成糖的,天冬氨酸的成糖过程与丙氨酸成糖过程有何异同?
•糖代谢紊乱可能造成的疾病。
•油脂作为贮能物质有哪些优点呢?
•为什么哺乳动物摄入大量糖容易长胖?
•脂肪酸的分解以及氧化都有什么异同?
•脂肪酸β氧化过程与三羧酸循环有两步类似反应,写出这两步反应的化学方程式。
•计算1摩尔16碳原子的饱和脂肪酸完全氧化为H2O和CO2时可产生多少摩尔ATP。
•为什么糖尿病人在代谢过程中容易产生酮体?
过量的酮体对机体有何危害?
•写出尿素循环,并简述其生理意义。
•试述尿素循环和三羧酸循环的联系。
•用生化原理解释牛为什么吃的是草,挤的是奶?
•什么是一碳单位?
一碳单位有哪些?
氨基酸与一碳单位之间有何关系?
•为什么说三羧酸循环是糖、脂肪、蛋白质和核酸代谢的枢纽,这些不同物质的代谢是通过哪些中间代谢产物联系起来的?
•嘌呤类似物和嘧啶类似物为什么可以作为抗癌药物或者抗病毒药物?
•大肠杆菌中合成的DNA限制性内切酶的意义及其在细胞中的作用。
•试述遗传中心法则的主要内容。
•DNA复制过程的忠实性是通过哪些途径实现的?
•简要说明DNA半保留复制的机制。
•什么是DNA半不连续复制?
•设计一个实验来证明DNA的半保留复制。
•试述DNA复制过程。
•DNA复制需要哪些酶和蛋白质因子?
•单链结合蛋白在DNA复制中有什么作用?
•大肠杆菌的DNA聚合酶和RNA聚合酶有哪些重要的异同点?
•原核生物转录的起始、延伸和终止的基本过程。
•哪些因素会引起DNA损伤?
何为诱导修复?
•DNA复制与RNA转录各有何特点?
试比较之。
•大肠杆菌如何终止转录过程?
•原核生物中存在转录后加工吗?
•转录后加工是基因表达中的一个非常重要的步骤,试举出六种RNA水平上的加工方式。
•遗传密码如何编码?
简述其基本特点。
•mRNA、tRNA、rRNA在蛋白质生物合成中各具什么作用?
•肽链合成后的加工处理主要有哪些方式?
•简要说明真核生物编码蛋白质基因的表达调节的作用特点。
•什么是逆转录酶?
试论述其生物学意义。
•列出转录酶和反转录酶的催化反应式。
•简述什么是增强子。
•原核生物基因表达的调节有哪些机制,请一一列出。
如有必要,可以用图示的方式表示出来。
•试述乳糖操纵子的调控机制。
•核酸和蛋白质的生物合成有什么关系?
请简述蛋白质生物合成的过程。
•氨酰-tRNA合成酶在多肽合成中的作用特点和意义。
•为什么m7ATP能抑制真核生物蛋白质合成而不抑制原核生物蛋白质合成;为什么人工合成SD序列抑制原核生物蛋白质和成而不抑制真核生物蛋白质合成。
•原核细胞与真核细胞蛋白质合成起始氨基酸起始氨基酰-tRNA及起始复合物的异同点有那些?
•原核生物与真核生物mRNA的信息量及起始信号区结构上有何主要差异。
•载体的哪些特征能使其在真核生物细胞中顺利复制?
•什么是后基因组研究,请简述其现实意义。
•简述基因定点突变的基本原理。
•进行PCR实验时,如何选择反应条件(温度、时间、循环次数),为什么?
•细菌产生耐药性的机制主要有哪些?
•试比较蛋白质、脂肪酸、多糖合成结构单元的激活机制。
•生物化学过程的调控有几种形式?
•酶除了具有催化功能外,还具有调节和控制各类生物化学反应速率,方向和途径的功能。
请论述酶的调节作用有哪些方式。
填空题
•糖类是具有多羟基醛或多羟基酮结构的一大类化合物。
糖类物质的主要生物学作用为、、。
•直链淀粉含α-1,4糖苷键,支链淀粉和糖原中除含α-1,4糖苷键外,在分支点上还有α-1,6糖苷键,组成单位是葡萄糖残基。
纤维素中的葡萄糖残基通过β-1,4糖苷键连接。
几丁质的单糖单位是通过β-1,4糖苷键连接的N-乙酰葡萄糖胺。
•脂肪酸钠就是肥皂;脂肪酸甲酯可以用作生物柴油。
•植物油在常温下一般为液态,这是因为它们含有大量的不饱和键的缘故。
•必需脂肪酸是亚油酸、亚麻酸。
•糖脂分为鞘糖脂和甘油糖脂。
•常见的两种鞘糖脂包括脑苷脂和神经节苷脂。
•细胞内的磷脂由于含有的醇类的不同,可以分为和两类。
•鞘磷脂不是甘油磷脂。
•亚油酸是一种人类的必需脂肪酸,它是体内花生四烯酸的合成前体;花生四烯酸是前列腺素的合成前体。
•卵磷脂即磷脂酰胆碱,组成成分内含有胆碱。
•前列腺素是类激素物质,由必需脂肪酸合成。
•构成生物膜的三类物质是脂质、蛋白质和多糖类。
•生物膜的流动性主要是由、和所决定的,并且受温度影响。
•生物膜转运物质的方式分被动运输和主动运输。
•生物膜的基本结构是以磷脂为主的双层膜结构。
•在生物膜内的蛋白质中,非极性的氨基酸朝分子外侧,而极性的氨基酸朝向分子内侧。
•氨基酸的等电点是指。
根据等电点的不同进行的氨基酸分离的电泳法是。
•中性条件下带正电荷的氨基酸是、、。
•Leu、Ile、Val是三种氨基酸,它们的脱氨基反应是由酶催化。
•二十中常见氨基酸中,无不对称原子,与茚三酮反应生成黄色物质,可以参与形成二硫键。
•常见氨基酸中,亚氨基酸是,含硫氨基酸是。
•蛋白质的磷酸化可以发生在、、三个氨基酸残基上。
•某氨基酸溶于pH值为7的水中,所得氨基酸溶液pH值为8,此氨基酸的pI大于8。
•氨基酸用碱滴定时,其滴定终点的pH在12以上,超出酸碱滴定指示剂的显色范围,可加入甲醛使氨基的pK值降低到7以下,这时可以用酚酞作为碱滴定氨基酸羧基的指示剂。
•精氨酸的pK1=2.17,pK2=9.04,pK3=12.48(胍基),其pI=10.76。
•天冬氨酸的pK1=2.09(羧基),pK2=3.86(羧基),pK3=9.82,其pI=2.97。
•酶蛋白荧光主要来自酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸残基。
•茚三酮法师通过测定反应中的释放出来的的量来计算参与反应的α-氨基酸的量,产生的色化合物可以用法进行定性或定量测定,氨酸与茚三酮反应直接生成黄色化合物。
•测得某一蛋白质样品中的氮含量为Xg,此样品越含蛋白6.25Xg。
•一个球状蛋白质,含有100个氨基酸,估计它的分子量为。
•蛋白质水溶液在pH6也有缓冲作用,这主要是因为蛋白质分子内基团的解离作用。
•胰蛋白酶能催化断裂Lys、Arg残基的羧基形成的肽键。
•镰刀形细胞贫血症是一种先天性遗传病,其病因是由于蛋白质一级结构氨基酸的排列顺序发生了改变。
•蛋白质的二级结构指多肽链主链在一级结构的基础上进一步的盘旋或折叠,从而形成有规律的构象,如α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲等。
•Pauling等人提出的蛋白质二级结构螺旋模型,每圈螺旋包含个氨基酸,每个螺旋的高度为。
•维持蛋白质二级结构的主要次级作用力是氢键。
•免疫系统是由体液免疫系统和细胞免疫系统组成。
•B细胞受体是一种抗体分子,是膜结合的糖蛋白。
•抗体就是免疫球蛋白。
•免疫球蛋白的特征性结构域是塌陷的反平行β桶,称为免疫球蛋白折叠。
•根据分子大小不同进行的蛋白质分离方法是凝胶色谱法。
•在凝胶过滤柱上洗脱出来的先后顺序是分子量先大后小。
•将抗体固定在层析柱上,使抗原从流经此柱的蛋白质样品中分离出来,这一技术是亲和层析。
•带负电荷的蛋白质与阴离子交换树脂结合很紧,必须用pH或用离子强度的洗脱液才能把该蛋白质洗脱下来。
•测定蛋白质分子量的方法主要是:
、、等三种方法。
•蛋白质的变性与肽键断裂无关。
•在电泳实验中,当溶液pH小于蛋白质的pI时,蛋白质向阴极移动。
•蛋白质浓度的紫外光测定波长在nm,原因是。
•酶可以分为六类,即,,,,和。
•按国际酶学委员会的规定,每一种酶都有一个唯一的编号。
醇脱氢酶的编号是EC1.1.1.1,EC代表,4个数字分别代表,,,。
•酶和化学催化剂共有的特征是降低反应活化能。
•辅酶与酶的结合比辅基与酶的结合更为松散。
•米氏方程中Km的物理意义是,其单位是;根据1/Km的大小,可推断酶与底物。
•酶的竞争性抑制的动力学特征是Vmax不变,Km增加。
•酶的非竞争性抑制的动力学特征是Vmax降低,Km不变。
•米氏方程中,当[S]=XKm时,酶促反应的速度达到最大反应速度的(X/(1+X))。
•在酶的双倒数作图中,改变横轴截距不改变斜率的抑制剂是反竞争抑制剂,改变斜率不改变横轴截距的抑制剂是非竞争性抑制剂,既改变斜率又改变横轴截距,但不改变竖轴截距的抑制剂是竞争性抑制剂。
•有机磷杀虫剂对胆碱酯酶的抑制作用属于不可逆抑制作用。
•调节酶的反应速度V对[S]作图得到形曲线。
•酶的活性中心是指酶分子结合底物并发挥催化作用的关键性三维结构区,与整个酶分子有关。
•酶与底物结合的主要化学键是、和。
•金属离子对酶的激活作用有两种,一是作为,二是作为。
•调节酶促反应的速度或方向的部位是调节部位。
•影响酶促反应速度的主要因素有、、、。
•酶共价调节的主要方式是磷酸化与去磷酸化。
•酶蛋白可被共价修饰,如酶原激活和磷酸化,此外还有、、、等。
•T.R.Cech和S.Altman因分别发现了核酶而共同获得1989年的诺贝尔化学奖。
•1953年,由Waston和Crick首次提出了DNA的双螺旋模型。
•DNA作为遗传物质的直接证据是格里菲斯肺炎双球菌体内转化实验、噬菌体侵染细菌的实验、烟草花叶病毒的实验;间接证据是艾弗里肺炎双球菌体外转化实验、细胞核内的DNA的含量稳定,与染色体存在平行关系、DNA在代谢中较稳定、DNA的结构便于储存大量信息、作用于DNA的一些物理和化学因素、生物因素都可以引起生物体遗传特性的改变。
•核酸的基本结构单位是。
两类核酸在真核细胞中分布不同,DNA主要位于细胞核中,RNA主要位于细胞质中。
•给动物食用3H标记的胸腺嘧啶,可使DNA带有放射性,而RNA不带放射性。
•DNA双螺旋是由和于年提出来的。
•构成多核苷酸链骨架的关键是3’,5’-磷酸二酯键。
•DNA分子变性是指链间的氢键断裂,失去部分或全部生物活性。
•热变性的DNA分子在缓慢冷却的条件下可以复性。
•相对而言,G-C之含量高的DNA分子Tm较高。
•核酸分子中含有,所以在波长nm处有强烈的吸收。
•DNA变性后粘度,A260值;影响DNATm值的因素有和。
•染色质中的DNA主要是以与结合成复合体的形式存在,并形成串珠的结构。
•在PCR反应时,除了需要模板DNA外,还需要加入、、和镁离子。
•硝酸纤维素膜可结合单链核酸。
将RNA变性后转移到硝酸纤维膜上再进行杂交,称Northern印迹法。
•维生素是维持生物体正常生长所必须的一类有机物质。
主要作用是作为的组分参与体内代谢。
根据维生素的性质,可将维生素分为两类,即和。
•激素的一种更广泛的定义是指,根据溶解性质,激素可分为和两类。
所有的类固醇激素都是由合成而来的。
•G蛋白石一种生物调控信号结合蛋白,其作用时调控cAMP的合成。
•UTP参与多糖合成,CTP参与脂类合成,GTP参与蛋白质合成。
•一个ATP分子含有1个高能磷酸键。
•线粒体由和组成。
内膜为只有部分小分子可以通过。
外膜通透性较大,相对分子量小于的分子都可以通过,线粒体是生物体进行和转换的场所。
•在线粒体呼吸链的电子传递酶系中,含有4种复合体和2个电子载体。
•糖原合成和分解的限速酶分别是、,其中磷酸化失活的是。
•肝脏可进行糖原合成、糖原分解和糖异生过程,是调节血糖浓度的最重要器官。
•肌糖原对血糖浓度也有一定调节作用,但不能直接调节血糖,需通过乳酸循环方可调节血糖浓度。
葡萄糖在肌肉中合成肌糖原,肌糖原分解产生大量乳酸,通过血液循环运送到肝脏,经糖异生作用转变为葡萄糖以补充血糖。
该葡萄糖经血液循环又可被运送到肌肉合成肌糖原,上述过程称为乳酸循环。
•在哺乳动物的红细胞、肾髓质、脑和精子中,糖酵解是惟一的代谢能量来源。
•己糖激酶分布在所有细胞内,对葡萄糖的专一性不强,可活化六碳糖。
葡萄糖激酶主要存在于肝细胞,对葡萄糖的专一性很强。
•在厌氧条件下,乳酸会在哺乳动物肌肉组织中积累。
•在糖酵解途径中,有3个酶是调节控制酶,它们分别是、、。
•糖酵解是在细胞的胞液中进行。
•糖酵解中间产物中属于高能磷酸化合物的是1,3-二磷酸甘油酸和磷酸烯醇式丙酮酸。
•糖酵解反应在有氧无氧均能进行。
•在缺氧的情况下,丙酮酸还原成乳酸的意义是使NAD+再生。
•参与糖酵解过程中的维生素或维生素衍生物是NAD+和NADH+H+。
•从非糖物质形成葡萄糖或糖原称为糖异生作用。
•糖异生途径中,葡萄糖-6-磷酸酶代替糖酵解的己糖激酶。
•催化和ATP生成果糖1,6-二磷酸。
它的逆反应是由催化。
逆向反应和正向反应不是同一个酶催化,构成了一个可立式循环。
•糖原分解过程中磷酸化酶催化磷酸解的键是α-1,4糖苷键。
•磷酸戊糖途径的真正意义在于产生NADPH+H+,同时产生许多中间物如核糖等,其催化酶位于,限速酶是。
•三碳糖、六碳糖与九碳糖之间相互转变的糖代谢途径是磷酸戊糖途径。
•TCA循环中含有三个羧基的酸有、和。
•TCA循环的限速酶是、、。
•TCA循环的第一个产物是,由和催化的反应是该循环的主要限速反应。
TCA循环中大多数酶位于,只有位于线粒体内膜。
•在TCA循环中,唯一一步底物磷酸化的步骤是。
联系糖酵解和TCA循环的物质是。
•在TCA循环中,琥珀酰CoA转化为琥珀酸的阶段发生了底物水平磷酸化。
•在三羧酸循环中,由α-酮戊二酸脱氢酶系所催化的反应需要CoASH和NAD+。
•1mol丙酮酸完全氧化分解产生12.5molATP和3molCO2。
•1mol乙酰CoA和1mol草酰乙酸经三羧酸循环后可产生10molATP和1mol草酰乙酸。
•绿色植物的光合作用主要是由光反应和暗反应两个反应组成。
•脂肪酸的学说是由Knoop与1904年提出的。
脂酸合成过程中,乙酰CoA来源于或,NADPH来源于途径。
•在脂肪酸的分解代谢中长链脂酰辅酶A以形式转运到线粒体内,经过,生成,参加三羧酸循环。
•线粒体中的乙酰CoA通过循环途径运出线粒体。
•酮体包括、、,合成原料是。
•氨基酸的联合脱氨是由和共同催化完成的。
•一般通过检测谷丙转氨酶来检测肝脏病变。
•肌酸可形成在肌肉和神经的贮能中占有重要地位。
肌酸的生物合成是由、、等氨基酸生物合成的。
•谷胱甘肽由三种氨基酸通过肽键联结而成,这三种氨基酸分别是、和。
•牛磺酸是氨酸的产物,γ-氨基丁酸是氨酸的产物。
•尿素循环中鸟氨酸和尿氨酸是跨膜物质。
•在鸟氨酸循环过程中,精氨酸是生成和的前体。
•在尿素合成过程中,瓜氨酸+天冬氨酸→精氨琥珀酸需要ATP。
•能直接转变为α-酮戊二酸的氨基酸是谷氨酸。
•GMP和AMP分解过程中产生的共同中间产物是X(黄嘌呤)。
•痛风症患者血中含量升高的物质是尿酸。
•动物体内直接催化尿酸生成的酶是黄嘌呤氧化酶。
•人体内嘌呤核苷酸分解代谢的主要终产物是尿酸。
•人类对氨基酸代谢的终产物是,鸟类对氨基酸代谢的终产物是,植物解除氨的毒害的方法是。
•嘧啶核苷酸分解代谢产物有β-丙氨酸、β-氨基异丁酸和CO2、NH3。
•嘌呤环上的四个氮原子来源于天冬氨酸、谷氨酰胺、甘氨酸。
•嘌呤核苷酸从头合成的原料包括天冬氨酸、谷氨酰胺、甘氨酸、一碳基团、CO2、磷酸核糖。
•嘌呤核苷酸从头合成的特点为以5-磷酸核糖为起始物,逐步加原料合成嘌呤环,形成重要中间产物IMP(次黄嘌呤核苷酸),再转变为AMP(腺嘌呤核苷酸)和GMP(鸟嘌呤核苷酸)。
•合成嘌呤核苷酸过程中首先合成的是IMP(次黄嘌呤核苷酸)。
•嘌呤核苷酸补救合成
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