中国药科大学 生物化学 重点.docx

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中国药科大学生物化学重点

蛋白质的化学

蛋白质的含量=蛋白质含氮量×6.25;天然蛋白质基本氨基酸皆为L-型

必需:

缬Val;亮Leu;异亮Ile;甲硫（蛋）Met;苯丙Phe;色Trp;苏Thr赖Lys

非极性:

丙Ala;缬Val;亮Leu;异亮Ile;甲硫（蛋）Met;脯Pro;苯丙Phe;色Trp

极性:

甘Gly;丝Ser;苏;半胱Cys;天冬酰胺（天胺）Asn;谷氨酰胺（谷胺）Gln;酪Tyr。

带负电荷（酸性）:

天冬（天）Asp;谷Glu。

带正电荷（碱性）:

赖Lys;精Arg;组His。

含巯基:

半胱;甘。

脯氨酸为α-亚氨基酸;甘氨酸Gly的R=H非手性无旋光性

维持蛋白质构象的空间作用力a.盐键b.氢键c.疏水键d.范德华力e.二硫键f.配位键

等电点（pI）当氨基酸溶液在某一定pH值时,使某特定氨基酸分子上所带正负电荷相等,成为两性离子,在电场中既不向阳极也不向阴极移动,此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点。

肽键:

是蛋白质分子中基本的化学键,它是由一分子氨基酸的α羧基与另一分子氨基酸的α氨基缩合脱水而成。

肽单位:

肽键与相邻的两个α碳原子所组成的基团,称为肽单位或肽平面①肽键具有部分双键性质,不能自由旋转②肽单位的六个原子同处于一个平面③肽单位中与C-N相连的H、O与α碳原子呈反向分布

氨基酸残基:

多肽链中的氨基酸,由于参与肽键的形成,已非原来完整的分子。

寡肽（十个以下）多肽（十个以上）

蛋白质的一级结构:

蛋白质的一级结构是指由不同种类、数量的氨基酸,通过肽键而构成的排列顺序。

它是蛋白质作用的特异性、空间结构的差异性和生物学功能多样性的基础。

蛋白质的构象:

又称空间结构,指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链的走向。

蛋白质的二级结构:

二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽单位，各自沿一定的轴盘旋或折迭，并以氢键为主要的次级键而形成有规则的构象，如α螺旋、β折叠和β转角等,无规线团。

α螺旋（α-helix）:

蛋白质分子中多个肽键平面通过氨基酸α碳原子的旋转,使多肽链的主骨架沿中心轴盘曲成稳定的α螺旋构象。

基序又称超二级结构,模体或模序。

是指在多肽内顺序上相邻的二级结构常常在空间折叠中靠近,彼此相互作用,形成有规则的二级结构聚集体。

如βαβ，αα，βββ

结构域:

结构域是位于超二级结构和三级结构间的一个层次。

结构域是在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元,其通常都是几个超二级结构单元的组合。

蛋白质的三级结构:

具有二级结构、基序或结构域的一条多肽链,由于其序列上相隔较远的氨基酸残基侧链的相互作用,而进行范围更广泛的盘曲与折叠,形成包括主、侧链在内的空间排列,这种在一条多肽链中所有原子或基团在三维空间的整体排布称为三级结构。

主要次级键:

各R基团间相互作用生成的次级键是稳定三级结构的主要化学键:

如疏水键、氢键、盐键等。

亚基:

又称亚单位,一般由一条多肽链组成。

亚基本身各具有一、二、三级结构。

寡聚体（2～10）多聚体

四级结构:

由两个或两个以上相同或不同的亚基按照一定排布方式以非共价键相连而形成的更复杂的构象。

维持四级结构稳定的主要作用力是疏水键。

蛋白质的变构现象:

一些蛋白质受到某些因素的影响,一级结构不变而空间构象发生变化,导致其生物学功能的改变,称为蛋白质的变构作用。

分子病:

基因突变可导致蛋白质一级结构的变化,使蛋白质的生物学功能降低或丧失,甚至可引起生理功能的改变而发生疾病。

这种由遗传突变引起的、在分子水平上仅存在微观差异而导致的疾病,成为分子病。

蛋白质的变性:

当天然蛋白质受到某些物理因素和化学因素的影响,使其分子内部原有的空间构象发生变化时,蛋白质的理化性质和生物学功能都随之改变或丧失,但并未导致其一级结构的变化,这种现象称为变性作用。

蛋白质的复性:

蛋白质的变性作用如果不过于剧烈,则是一种可逆过程,变性蛋白质通常在除去变性因素后,可缓慢地重新自发折叠成原来的构象,恢复原有的理化性质和生物活性,这种现象成为复性。

蛋白质的等电点:

使蛋白质所带正负电荷相等,净电荷为零时溶液的pH，成为蛋白质的等电点pI。

体内多数蛋白质等电点为5左右,生理条件下（pH为7.4）带负电pH>pI,带负电荷,pH

蛋白质的沉淀:

蛋白质分子凝聚从溶液中析出的现象。

常见沉淀反应:

盐析,有机溶剂沉淀,加热沉淀,重金属盐沉淀,生物碱试剂的沉淀

盐析法:

在蛋白质溶液中加入高浓度的硫酸铵、氯化钠等中性盐,可有效地破坏蛋白质颗粒的水化层。

同时又中和了蛋白质表面的电荷,从而使蛋白质颗粒集聚而生成沉淀,这种现象称为盐析。

盐溶:

加入少量中性盐可增大蛋白质溶解度的现象。

凝固:

蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中。

抗原:

能够刺激机体免疫系统产生免疫应答，并能与相应的抗体或致敏淋巴细胞受体发生特异性结合的物质。

半抗原:

一些小分子物质本身不具有抗原性,但与蛋白质结合后而具有抗原性,如脂类、某些药物（青霉素、磺胺）,引起变态反应

抗体:

抗原刺激机体产生能与相应抗原特异结合并具有免疫功能的免疫球蛋白。

免疫球蛋白:

具有抗体活性以及化学结构与抗体相似的球蛋白。

不一定是抗体

单克隆抗体（McAb）单克隆细胞合成针对一种抗原决定簇的抗体

生物活性肽:

生理活性肽的功能类别:

激素、抗菌素、辅助因子

实例

（1）谷胱甘肽（GSH）

（2）多肽类激素:

促甲状腺素释放因子（TRH）（3）神经肽:

脑啡肽、P物质、强啡肽等（4）多肽类抗生素:

短杆菌肽、博来霉素（5）其他:

-天冬氨酸-苯丙氨酸甲酯（甜味剂）

谷胱甘肽GSH功能:

（1）和有毒化合物结合,解毒

（2）重要还原剂,参与体内氧化还原反应（3）使巯基酶的-SH维持还原状态（4）消除氧化剂对红细胞的破坏,维持红细胞膜结构稳定,防止溶血。

蛋白质一级结构测定原理:

A.氨基酸组成分析:

（1）样品纯化

（2）确定肽链数目:

末端氨基酸残基mol数和蛋白分子量AA组成分析（3）氨基酸排列顺序分析;二硫键的测定。

B.N－端分析法:

（1）二硝基氟苯法（DNFB）

（2）二甲氨基萘磺酰氯法（DNS-Cl）:

有荧光,灵敏度较高（3）Edman降解法:

可逐一切割氨基酸（4）氨肽酶法:

对各种氨基酸的水解速度不同,操作难度大。

C.C－端氨基酸分析法:

肼解法:

C末端氨基酸以自由形式释出;羧肽酶法:

A脂肪族,芳香族;B碱性:

Cpro;Y各种氨基酸,最常用。

α－螺旋的结构特征:

（1）右手螺旋;每隔3.6个AA残基螺旋上升一圈,螺距0.54nm,0.15nm/AA;肽键平面与螺旋长轴平行

（2）氢键是α-螺旋稳定的主要次级键（3）螺旋体中所有氨基酸残基R侧链都伸向外侧,其形状、大小及电荷等均影响α-螺旋的形成和稳定,如:

①连续酸碱AA②较大的AA残基③有Pro或羟脯氨酸残基。

β-折叠的结构特征:

（1）成锯齿状

（2）肽链平行排列,链间氢键是维持结构的主要次级键（3）顺式和反式两种走向,反式更稳定（4）氨基酸残基的R侧链分布在片层的上下（5）分子量小且不带同种电荷的氨基酸较易形成,如:

Gly,Ala。

7

蛋白质二级结构的特点:

一种蛋白质的二级结构并非单纯的α-螺旋或β-折叠结构,而是这些不同类型构象的组合,只是不同蛋白质中各种构型所占的比例不同而已。

蛋白质一级结构与功能的关系:

（1）一级结构不同,生物学功能各异,实例:

加压素和催产素

（2）一级结构中“关键”部分相同,其功能也相同,实例:

促肾上腺皮质激素（ACTH）（3）蛋白质一级结构的变异与分子病,实例:

血红蛋白质异常病变-镰刀型贫血病（4）蛋白质一级结构的变化与结构关系

高级构象决定蛋白质的功能:

（1）蛋白质前体的激活与高级结构,实例:

胰岛素原的激活

（2）蛋白质在表现生物功能时,构象发生一定变化（变构效应）,实例:

血红蛋白的变构效应和输氧功能（3）蛋白质高级构象破坏,功能丧失,实例:

核糖核酸酶的变性与复性

常用测定蛋白质分子量:

凝胶过滤法,SDS—PAGE,生物质谱

分子筛层析法（凝胶过滤法）:

分子大的先流出

蛋白质具有胶体性质的两个基本稳定因素:

表面水化层,表面同种电荷

茚三酮反应茚三酮蓝紫色蛋白质、肽α-氨基酸

双缩脲反应NaOH、CuSO4紫红色蛋白质、肽

酚试剂反应碱性CuSO4及磷钨酸-钼酸蓝色Tyr、Trp

蛋白质在远紫外光区（200-230nm）有较大的吸收,在280nm有一特征吸收峰,可利用这一特性对蛋白质进行定性定量鉴定。

蛋白质的分离与纯化的基本原理:

A.蛋白质的提取

（1）材料的选择

（2）组织细胞的粉碎:

动物、植物、微生物（3）目的蛋白的提取:

适当的溶剂和次数;防止蛋白酶水解。

B.蛋白质的分离与纯化

（一）根据溶解度不同分离

（1）等电点沉淀

（2）盐析（3）低温有机溶剂（4）温度对蛋白质溶解度的影响:

低温

（二）根据分子大小不同分离

（1）透析和超滤:

透析:

利用蛋白质大分子对半透膜的不可透过性而与其他小分子物质分开。

渗透势。

超滤:

依据分子大小和形状,在10-8数量级进行选择性分离的技术。

离心力或压力

（2）分子排阻层析:

利用蛋白质分子量的差异,通过具有分子筛性质的凝胶来分离混合蛋白样品的色谱方法（3）密度梯度离心:

蛋白质颗粒的沉降速度取决于它的大小和密度（三）根据电离性质不同的分离纯化方法

（1）电泳:

带点质点在电场中向电荷相反的方向移动,这种性质成为电泳。

带点粒子的泳动速度:

电荷密度、粒子大小、粒子形状

（2）离子交换层析（四）根据配基特异性的分离纯化方法:

亲和层析C.蛋白质的纯度鉴定和含量测定

（一）纯度鉴定方法

（1）层析法（HPLC）

（2）电泳法（PAGE&SDS-PAGE）（3）免疫化学法（RIA&EIA）

（二）蛋白质的含量测定

（1）凯氏定氮法（Kjedahl法）

（2）Folin-phenol试剂法（3）双缩脲法（4）紫外分光光度法（5）BCA比色法（6）Bradford蛋白分析法

核酸化学

核酸的生物功能

（1）核酸是遗传变异的物质基础

（2）核酸与生物遗传信息的传递（3）核酸与医药。

基因:

指含有合成一个功能生物分子（蛋白质或RNA）所需信息的一个特定DNA片段

DNA:

腺嘌呤A鸟嘌呤G胞嘧啶C胸腺嘧啶TRNA:

尿嘧啶U

snRNA:

参与RNA的修饰加工;snoRNA:

核仁小RNA;scRNA:

胞质小RNA;干扰小RNA（SiRNAs） SiRNAs是含有21~22个单核苷酸长度的双链RNA,通常人工合成的SiRNA为22个碱基左右的单核苷酸双链RNA。

微小RNA（miRNAs）miRNAs是一类含19~25单核苷酸的单链RNA。

HnRNA:

mRNA的前体。

cAMP（cGMP）分别具有放大和缩小激素信号的功能,故称激素的第二信使。

核酸中的戊糖都是β-D-型。

DNA的一级结构:

是指构成DNA的各个单核苷酸之间连接键的性质以及组成中单核苷酸的数目和排列顺序（碱基排列顺序）。

核苷酸的连接方式:

53磷酸二酯键;多核苷酸链的方向:

5ˊ端→3ˊ端（由左至右）

真核细胞染色质DNA的一级结构特点:

A.重复顺序

（1）高度重复:

卫星DNA

（2）中度重复:

组蛋白\rRNA\tRNA基因等（3）单一顺序:

真核细胞蛋白基因（组蛋白除外）B.间隔顺序与插入顺序

（1）间隔序列:

基因间不编码蛋白质的序列;插入序列:

基因内不编码蛋白质的序列C.回文结构（反向重复序列）。

原核细胞染色体DNA的一级结构特点:

（1）基因重叠

（2）多顺反子结构:

功能上相关的结构基因转录在同一个mRNA上。

（3）一般不含有插入或间隔序列。

DNA的双螺旋模型特点:

（1）两条反向平行的多聚核苷酸链沿一个假设的中心轴右旋相互盘绕而形成,形成一条大沟和一条小沟。

（2）磷酸和脱氧核糖单位以磷酸二酯键相连,作为不变的骨架组成位于外侧,作为可变成分的碱基位于内侧,链间碱基按A—T,G—C配对（碱基配对原则,Chargaff定律）,糖环平面与碱基平面相互垂直。

（3）螺旋直径2nm,相邻碱基平面垂直距离0.34nm,螺旋结构每隔10个碱基对（bp）重复一次,间隔为3.4nm（4）A=T,G≡C配对（5）双螺旋表面形成大沟和小沟

DNA的双螺旋结构稳定因素

（1）互补碱基间的氢键

（2）碱基堆集力（主要）（3）离子键

DNA的三级结构在细胞内,由于DNA分子与其它分子（主要是蛋白质）的相互作用,使DNA双螺旋进一步扭曲或再次螺旋形成的高级结构。

超螺旋结构:

DNA双螺旋链再盘绕即形成超螺旋结构。

正超螺旋:

盘绕方向与DNA双螺旋方同相同。

负超螺旋。

染色质:

是指间期细胞内由DNA、组蛋白、非组蛋白及少量RNA组成的线性复合结构,是间期细胞遗传物质存在的形式。

染色体:

是指细胞在有丝分裂或减数分裂过程中,由染色质聚缩而成的棒状结构。

核小体是真核生物染色体的基本结构单位:

每个核小体单位包括200个碱基对左右的DNA和一个组蛋白八聚体以及一个分子的组蛋白H1;组蛋白八聚体构成核小体的核心结构。

由H2A、H2B、H3和H4各两个分子所组成。

单倍体:

雄性配子和雌性配子仅仅分别只含一套染色体。

这种性细胞称为单倍体。

染色体数记为n。

双倍体:

是含有两套染色体的细胞（合子及其子细胞）,每一套染色体分别来自于两个配子。

染色体数记为2n。

基因序列:

基因组中决定蛋白质的DNA序列,一端为ATG起始密码子,另一端是终止密码子。

非基因组序列:

基因组中除基因序列以外的所有DNA序列。

编码序列:

编码RNA和蛋白质的DNA序列。

非编码序列:

内含子和间隔序列。

单一序列:

基因组里只出现一次的DNA序列。

重复序列:

基因组里重复出现的DNA序列。

信使RNA:

在蛋白质合成中起模板作用；细胞中含量很少,不稳定。

转运RNA:

在蛋白质合成时起着携带活化氨基酸的作用,是细胞内一类最小的RNA,每一种氨基酸都有其相对应的一种或几种tRNA,由73～93个核苷酸组成。

核糖体RNA:

是分子量最大,含量最丰富的RNA;rRNA是核糖体的结构组分,核糖体是蛋白质合成的场所,由大小两个亚基组成。

RNA的结构特征

（1）一般含有较多种类的稀有碱基核苷酸

（2）单核苷酸彼此通过3’,5’－磷酸二酯键连接成多核苷酸（3）RNA主要是单链结构,局部可形成双链螺旋结构,或称发夹结构（4）DNA对碱稳定,RNA对碱不稳定。

①tRNA的一级结构特点

（1）70~90个核苷酸,沉降系数≈4S

（2）含10~20%稀有碱基（3）3´末端为-CCA-OH②tRNA的二级结构——三叶草形

（1）氨基酸臂

（2）DHU环（3）反密码环:

决定携带氨基酸特异性的关键部位（4）额外环:

分类的重要指标（5）TΨC环③tRNA的三级结构——倒L形

真核生物mRNA的结构特点

（1）3’端有polyA

（2）5’端有7-甲基鸟嘌呤核苷三磷酸（m7GpppNmpNmp）帽子结构（3）一般为单顺反子（4）转录与翻译是分开进行的；先在核内转录产生前体mRNA,到胞质后再加工成熟。

原核生物mRNA的结构特点

（1）3’端没有polyA,5’端没有7-甲基鸟苷三磷酸帽子结构,一般为多顺反子

（2）转录与翻译是耦合的,即一边转录一边翻译（3）包含有先导区、翻译区和非翻译区。

rRNA的分子结构特征:

（1）单链,螺旋化程度较tRNA低

（2）与蛋白质组成核糖体后方能发挥其功能。

核酸微溶于水,不溶于乙醇、乙醚、氯仿等有机溶剂。

DNA溶液粘度大,RNA溶液粘度小于DNA。

DNA变性,粘度降低。

核酸是多元酸,具有较强的酸性。

溶液中的pH直接影响核酸双螺旋结构中碱基对之间氢键的稳定性。

DNA碱基对在pH4.0~11.0之间最稳定。

DNA的等电点为4～4.5,RNA的等电点为2～2.5。

紫外吸收最大吸收值在260nm

克原子磷消光系数e（p）以每升核酸溶液中1克原子磷为标准来计算核酸的消光系数,称为克原子磷消光系数e（p）。

e（p）=A/CLA:

吸收值C:

每升溶液中磷的克原子数L:

比色杯内径厚度

增色效应:

核酸变性时,e（p）值显著升高,此现象称为增色效应。

减色效应:

在一定条件下,变性核酸可以复性,此时e（p）值又回复至原来水平,这种现象称为减色效应。

核酸的变性:

维持核酸空间结构的作用力氢键和碱基堆积力被某些理化因素破坏,使核酸的空间结构改变,从而引起核酸理化性质和生物学功能的改变。

（1）增色效应

（2）Tm值（3）粘度降低（4）旋光性降低（5）沉降系数S增加（6）浮力密度大大增加。

Tm:

熔解温度:

DNA的Tm值一般在70-85℃之间。

Tm的大小与DNA分子中（G+C）的百分含量成正相关

影响因素:

DNA的均一性:

G-C含量:

介质中的离子强度

复性:

变性DNA在适当的条件下,可使两条彼此分开的链重新由氢键连接而形成双螺旋结构,这一过程叫复性。

热变性DNA一般经缓慢冷却后即可复性,此过程称之为退火。

这一术语也用以描述杂交核酸分子的形成。

核酸杂交:

将不同来源的DNA经热变性,冷却,使其复性,在复性时,如果这些异源DNA之间在某些区域有相同的序列,则会形成杂交DNA分子。

DNA与互补的RNA之间也会发生杂交。

核酸的分离与含量测定

（1）破碎细胞

（2）提取核蛋白（3）去蛋白（4）乙醇沉淀（5）核酸。

为了得到完整的大分子核酸,一般要注意3点:

（1）保持低温（0º～4℃）

（2）防止过酸、过碱,避免剧烈搅拌（3）防止核酸酶的作用

核酸含量测定的原理

（1）定磷法:

RNA的平均含磷量为9.4%,DNA的平均含磷量为9.9%

（2）定糖法:

核糖:

地衣酚,660nm；脱氧核糖:

二苯胺,595nm（3）紫外吸收法A260

DNA蛋白在低盐溶液中溶解度较小,RNA大,可分离。

Southern印迹法:

DNA,Northern印迹法:

RNA,Western印迹法:

蛋白质

维生素

维生素:

是机体维持正常生理功能所必需,但在体内不能合成或合成量很少,必须由食物供给的一组低分子量有机物质。

当维生素促进物质和能量代谢时,是以辅酶或酶的辅助因子参与代谢的。

除维生素C外,其余水溶性维生素均作为辅酶或辅基的组成成分,参与代谢和造血过程中的许多生化反应。

脂溶性维生素:

维生素A、D、E、K四种。

水溶性维生素:

B族维生素和维生素C两大类,B（大部分杂环化合物）:

B1、B2、B6、B12、维生素PP、泛酸、叶酸、生物素等。

维生素的需要量:

是指能保持人体健康,达到机体应有发育水平和充分发挥效率地完成各项体力和脑力活动的,人体所需要的维生素的必须量。

维生素A（抗干眼病维生素）,又叫视黄醇。

是一个具脂环的不饱和一元醇,在体内的活性形式包括视黄醇、视黄醛和视黄酸。

A1及A2

（1）构成视觉细胞感光物质在维生素A缺乏时,必然引起11-顺视黄醛的补充不足,视紫红质合成减少,对弱光敏感性降低,日光适应能力减弱,严重时会发生“夜盲症”。

（2）参与糖蛋白的合成（3）抗癌,抗氧化。

缺乏病:

夜盲症、干眼病、皮肤干燥、毛囊丘疹、发育迟缓。

维生素D（抗佝偻病维生素）,是类固醇衍生物,含有环戊多氢菲结构,活性最大D2和D3,D2称麦角钙化醇,D3称胆钙化醇。

最高活性形式1,25-二羟胆钙化醇1,25-（OH）2-VD3,由D3在肝脏和肾脏两次羟化而来。

缺乏维生素D的婴儿,临床表现为手足搐搦,严重者导致出现佝偻病。

成人则发生软骨病。

维生素E生育酚及生育三烯酚,苯并二氢吡喃的衍生物。

可根据甲基的数目、位置不同分为α、β、γ和δ四种。

α-生育酚生理活性最高,δ-生育酚的抗氧化作用最强。

（1）体内最重要的抗氧化剂

（2）生育酚,临床上常用治疗先兆流产及习惯性流产（3）促进血红素代谢。

维生素K具有异戊烯类侧链的萘醌化合物,K1和K2,化学结构都是2-甲基1,4-萘醌的衍生物;K2是人体肠道细菌的代谢产物。

缺乏维生素K使凝血时间延长,故又称凝血维生素,维持体内第Ⅱ、Ⅶ、Ⅸ、Ⅹ凝血因子的正常水平。

维生素K缺乏的主要症状是易出血。

维生素B1（硫胺素）含硫的噻唑环和含氨基的嘧啶环通过甲烯基连接而成。

（1）酶:

α-酮酸氧化脱羧酶,辅酶:

焦磷酸硫胺素（TPP）,作用:

酰基转移和α-酮酸氧化脱羧。

（2）转酮醇酶的辅酶,参与磷酸戊糖途径。

维生素B1在神经传导中起一定作用。

缺乏症:

（1）主要表现为食欲不振、消化不良等

（2）脚气病。

维生素B2（核黄素）,核醇＋6,7-二甲基异咯嗪。

酶:

氧化还原酶,辅酶:

黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）,作用:

传递氢原子。

参与体内的各种氧化还原反应,能促进糖、脂肪和蛋白质的代谢,对维持皮肤、粘膜和视觉的正常机能均有一定作用。

人类缺乏维生素B2时,可引起口角炎、唇炎、阴囊炎、眼睑炎等症。

维生素PP尼克酸（烟酸）及尼克酰胺（烟酰胺）,均属吡啶衍生物,在体内可相互转化。

酶：

多种不需氧脱氢酶,辅酶：

尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+）,作用:

传递氢原子。

尼克酸可抑制脂肪动员,降低VLDL合成。

人类维生素PP缺乏症称为癞皮病,主要表现是皮炎、腹泻及痴呆。

抗结核药物异烟肼的结构与维生素PP十分相似,二者有拮抗作用,长期服用可能引起维生素PP缺乏。

临床上近来将尼克酸用作降胆固醇药。

维生素B6吡哆醇、吡哆醛及吡哆胺,在体内以磷酸酯的形式存在。

酶:

转氨酶和脱羧酶,辅酶:

磷酸吡哆醛,作用:

转氨和脱羧。

也是δ氨基γ酮戊酸（ALA）合成酶的辅酶,参与血红素的合成,磷酸吡哆醛是糖原磷酸化酶的重要组分。

泛酸（遍多酸）:

酶:

酰基转移酶,辅酶:

CoA及ACP,作用:

转移酰基。

生物素:

噻吩与尿素相结合的骈环＋戊酸,生物素是体内多种羧化酶的辅酶,如丙酮酸羧化酶等,参与CO2的羧化过程。

生鸡蛋会抑制吸收。

叶酸:

酶:

一碳单位（甲基）转移酶,辅酶:

四氢叶酸（FH4）,当叶酸缺乏时,DNA合成必然受到抑制,骨髓幼红细胞DNA合成减少,细胞分裂速度降低,细胞体积变大,造成巨幼红细胞贫血。

维生素B12（钴胺素）唯一含有金属元素,甲硫氨酸合成酶的辅酶；甲钴胺素是甲基转移酶的辅酶,参与同型半胱氨酸的甲基化反应;5′脱氧腺苷钴胺素是L-甲基丙二酸辅酶A变位酶的辅酶,参与丙二酰辅酶A转变为琥珀酰辅酶A的反应。

二硫辛酸是α酮酸氧化脱羧酶系的辅因子。

维生素C（L-抗坏血酸）含有6个碳原子的不饱和多羟基化合物,以内酯形式存在A.参与多种羟化反应

（1）促进胶原蛋白的合成:

是脯氨酸羟化酶及赖氨酸羟化酶的辅助因子

（2）参与胆固醇的转化:

是7-α羟化酶的辅酶（3）参与芳香族氨基酸的代谢B.参与氧化还原反应

（1）维持巯基酶和谷胱甘肽的还原状态,发挥解毒作用

（2）使红细胞中高铁血红蛋白还原成血红蛋白,恢复其运氧能力使难于吸收的三价铁还原成易于吸收的二价铁（3）保护维生素A、E及B免遭氧化,促进叶酸转变成四氢叶酸C.抗病毒作用,维生素C能增加淋巴细胞的生成,提高吞噬细胞的吞噬能力,促进免疫球蛋白的合成。

临床上用于心血管疾病、病毒性疾病等的支持性治疗。

缺乏症:

坏血病。

铁:

以二价铁离子形式吸收;碘:

缺碘及高碘均引起甲状腺肿大;锌:

与核酸、蛋白代谢有关,“伊朗乡村病”;钴:

B12;锰:

锰中毒,锰缺乏导致发育迟缓;硒:

组成谷胱甘肽过氧化酶,克山病,大骨节病;氟:

与骨、牙及钙磷代谢密切相关

酶

酶:

是生物体内一类具有催化活性和特定空间构象的生物大分子,包括蛋白质和核酸等。

酶与一般的催化剂不同:

①酶的主要成分是蛋白质,酶作用一般都要求比较温和的条件,如常温、常压、接近中性的酸碱度。

②酶的催化效应非常高③酶具有高度的专一性,酶对所作用的物质（称为底物）有严格的选择性④酶的催化活性是受到调节和控制的。

它的调控方式很多,包括反馈调节、抑制剂调节、共价修饰调节、酶原激活及激素控制等。

⑤酶可催化某些特异的化学反应,体内某些物质的合成只能由酶促反应完成。

酶作用的专一性:

A.立体化学专一性

（1）立体异构专一性

（2）几何异构专一性B.非立体化学专一性

（1）键专一性

（2）基团专一性（3）绝对专一性。

酶的分类

（1）氧化还原酶类:

催化氧化还原反应

（2）转移酶类:

催化功能基团的转移（3）水