临床免疫学免疫球蛋白检测及应用.docx

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临床免疫学免疫球蛋白检测及应用

第十七章　免疫球蛋白检测及应用

　本章考点

　　1.免疫球蛋白（Ig）的概述

　　2.Ig测定及临床意义

　　3.M蛋白的检测及意义

　　4.冷球蛋白测定

第一节　免疫球蛋白的概述

　　一、概　念

　　1.免疫球蛋白（Ig）：

是一组具有抗体活性和（或）抗体样结构的球蛋白。

Ig由浆细胞产生，存在于血液和体液（包括组织液和外分泌液）中，也可作为抗原受体表达于B细胞表面，称为膜表面免疫球蛋白。

多数Ig具有抗体活性，可以特异性识别和结合抗原，并引发一系列生物学效应。

　　2.抗体：

是机体在抗原刺激下，由浆细胞合成分泌产生的具有与相应抗原发生特异性结合的球蛋白，即具有免疫功能的球蛋白。

　　抗体是生物学功能上的概念，免疫球蛋白是化学结构上的概念。

所有的抗体均是免疫球蛋白，但并非所有免疫球蛋白都是抗体。

　　二、免疫球蛋白的化学结构

　　1.Ig的基本结构：

Ig分子由4条肽链借链间二硫键连接组成，即2条相同的重链（H）和2条相同的轻链（L）和几对二硫键连接成一个基本单位。

称为单体。

IgG、IgE、IgD及多数血清型IgA皆为单体，分泌型IgA为双体，IgM为五聚体。

　　免疫球蛋白分子H链的N端1／4处氨基酸的种类和顺序随抗体特异性不同而各不相同，称为可变区（VH区）；H链C端其余部分的氨基酸，在种类和顺序上彼此间差别不大，称为稳定区或恒定区（CH区）。

L链N端的一半为可变区（VL区），其余一半为恒定区（CL区）。

　　2.功能区：

Ig分子的H链与L链各区段可通过链内二硫键折叠成彼此相似球状结构，担负特定免疫学功能，称为功能区。

L链有两个功能区，称为VL、CL。

IgG、IgA的重链有一个VH和三个CH（CH1、CH2、CH4）功能区。

IgM、IgD、IgE的重链有一个VH和四个CH（CH1、CH2、CH3、CH3）功能区。

各功能区的功能各异，VH和VL是抗原结合部位；CL、CH是遗传标记所在；CH2有补体结合点；CH3能固定组织细胞；CH3和CH4还参加Ⅰ型变态反应。

　　3.Ig的水解片段：

Ig分子可被许多蛋白酶水解，产生不同的片段。

免疫学研究中常用的酶是木瓜蛋白酶和胃蛋白酶。

用木瓜蛋白酶水解IgG分子，可将其裂解为三个片段，即两个完全相同的抗原结合片段Fab和一个可结晶片段Fc。

用胃蛋白酶水解IgG分子，可将其裂解为一个大分子F（ab’）2片段和若干无活性小分子多肽片段pFc’。

　　三、免疫球蛋白的血清型

　　1.同种型：

同种系间所有正常个体都具有的Ig抗原特异性，称同种型。

Ig同种型抗原特异性具有种属特异性。

同种型抗原决定簇存在于Ig恒定区。

根据Ig重链或轻链恒定区同种型抗原决定簇的不同，可将Ig分为若干类、亚类型和亚型：

（1）类和亚类：

根据Ig重链恒定区的结构不同和抗原特异性的不同，可将Ig分为IgG、IgA、IgM、IgD、IgE五类。

同一类免疫球蛋白分子重链恒定区抗原特异性又有差异又可分成亚类，如IgG可分为IgGl、IgG2、IgG3、IgG4；IgM可分为IgMl、IgM2；IgA可分为IgAl、IgA2。

（2）型和亚型：

根据轻链恒定区肽链抗原特异性的不同，各类Ig可分为κ和λ两型。

　　2.同种异型：

同种不同个体间Ig结构和抗原性的差异称同种异型。

主要反映在免疫球蛋白分子上重链和轻链恒定区上一个或数个氨基酸的行不同。

与同种型的区别在于，同种异型的特异性只存在于同种的某些个体中，而同种型的特异性则普遍存在同一物种的所有个体。

　　3.独特型：

同一个体内，不同B细胞克隆所产生的免疫球蛋白分子V区具有不同的抗原特异性，由此而区分的型别称为独特型。

独特型的抗原决定簇可在异种、同种异体以及自体内诱导产生相对应的抗体，称为抗独特型抗体。

独特型和抗独特型抗体将整个抗体组成一个网络，称独特型网络。

独特性网络在免疫应答的调控中起重要调控作用。

　　四、免疫球蛋白的生物学活性

　　抗体是具有双功能的分子，它既可特异性结合抗原，又可独立诱发或执行一系列生物学效应，由抗体分子不同部位分别执行。

　　1.与抗原结合作用：

抗体分子在结合抗原时，其Fab片段的V区与抗原决定簇的立体结构（构象）必须吻合，特别与高变区的氨基酸残基直接有关，且两者所带电荷也应相互对应。

所以抗原-抗体的结合具有高度特异性。

尽管某些氨基酸残基在肽链的氨基酸顺序上相距很远，但由于肽链沿功能区长轴平行方向往返折叠，使它们能紧密接近，形成一双层排布的凹型或袋状包围抗原的活性部位，双层间存在许多疏水氨基酸侧链。

抗体分子与抗原的相互作用靠各种非共价力，如氢键、静电引力和范德华力等，是一种可逆性反应。

抗体与抗原结合后抗体Fc段变构产生其他生物效应。

天然Ig分子不能起这种作用。

但在无抗原作用时，某些物理处理（如加热、凝聚等）也可模拟Ig分子构象的变化而起激活效应机制的作用。

　　2.补体活化作用：

补体Clq与游离Ig分子结合非常微弱，而与免疫复合物中的IgG或IgM（经典途径）或凝聚Ig（替代途径）结合则很强。

Clq与IgGFc段的CH2功能区起反应，其结合位点在3个氨基酸侧链上。

所有IgG亚类的单独Fc片段对Clq具同样的亲和性；但完整蛋白则主要是IgG1和IgG3才能结合Clq而激活补体的经典途径；IgG2激活补体能力较差；IgG4、IgA不能通过经典途径激活补体。

这可能与它们的铰链区结构对Clq结合的影响有关；IgM激活补体能力最强；IgG最少需两个紧密并列的分子才能有效地激活Clq；而IgM单个分子在结合抗原后即可激活补体。

　　3.亲细胞作用：

IgG分子能与细胞表面的Fc受体结合。

不同类别的免疫球蛋白可与不同的细胞结合产生不同免疫效应。

IgGFc段与单核细胞、巨噬细胞或中性粒细胞表面Fc受体结合产生调理作用；与NK细胞Fc受体结合发挥ADCC效应；与胎盘膜细胞Fc受体结合能使IgG穿过胎盘合胞体滋养层。

IgAFc段与单核细胞或中性粒细胞表面Fc受体结合，也可发挥调理作用。

IgEFc段与嗜碱性粒细胞、肥大细胞、血小板等表面受体结合，当再遇相应抗原时，可引起Ⅰ型超敏反应。

　　4.调理作用：

（1）通过C3受体进行；

（2）通过激活的C3和吞噬细胞的C3受体相结合促进吞噬；（3）经补体旁路非特异激活C3后进行。

　　5.膜传递作用

　　五、免疫球蛋白的特点

　　五类免疫球蛋白虽都有结合抗原的共性，但它们在分子结构、体内分布、血清水平及生物活性等方面也各具特点。

　　1.IgG：

IgG为标准的单体分子，含1个或更多的低聚糖基团，电泳速度最慢，是再次免疫应答的主要抗体，具有吞噬调理作用、中和毒素作用、中和病毒作用、介导ADCC、激活补体经典途径，并可透过胎盘传输给胎儿。

　　IgG合成速度快，分解慢，半衰期长，在血中含量最高，约占整个Ig的75%；各亚类所占的比例大约为：

IgG160%～70%，IgG215%～20%，IgG35%～l0%，IgG41%～7%，各亚类的比例随着年龄及遗传背景而变化，同时各亚类的生物学和免疫学性质也不尽相同。

　　2.IgM：

IgM为五聚体，是Ig中分子量最大者。

分子结构呈环形，含一个J链，各单体通过μ链倒数第二位的二硫键与J链互相连接。

IgM凝集抗原能力比IgG大得多，激活补体的能力超过IgGl000倍，当有补体存在时，具有吞噬调理作用。

血型中天然凝集素和冷凝集素的抗体类型是IgM；不能通过胎盘，新生儿脐血中若IgM增高，提示有宫内感染。

在感染或疫苗接种以后，最先出现的抗体是IgM；在抗原的反复刺激下，可通过Ig基因的类转换而转向IgG合成。

当分泌物中IgA缺陷时，IgM也和IgA一样可结合分泌片而替代IgA，IgM也是B细胞上的主要表面膜Ig，作为抗原受体而引发抗体应答。

　　其血中含量约占血清Ig总量6%～l0%。

半衰期短，出现早，消失快，组织穿透力弱。

0.1M2-巯基乙醇能破坏IgM，但不破坏IgG，是分别测定IgM、IgG的简单方法。

　　3.IgA：

IgA可分为血清型和分泌型。

大部分血清IgA为单体，其他为双聚体或多聚体。

占血清中免疫球蛋白总量的10%～20%。

血清型IgA主要为单体，以无炎症形式清除大量的抗原，这是对维持机体内环境稳定的非常有益的免疫效应。

分泌型IgA（SIgA）为双聚体，每一SIgA分子含一个J链和一个分泌片。

SIgA性能稳定，在局部浓度大，能抑制病原体和有害抗原粘附在黏膜上，阻挡其进入体内，同时也因其具有调理吞噬和溶解作用，构成了黏膜第一线防御机制；母乳中的分泌型IgA提高了婴儿出生后4～6个月内的局部免疫屏障，常称为局部抗体。

　　4.IgD：

IgD分子结构与IgG非常相似，有明显的铰链区，其蛋白质高度糖基化。

IgD性能不稳定，血清中含量很低，占全部免疫球蛋白的0.2%左右，可作为B细胞表面的抗原受体。

　　5.IgE：

IgE为单体结构，分子量大于IgG和单体IgA，含糖量较高，ε链有6个低聚糖侧链。

正常人血清中IgE水平在5类Ig中最低，仅为0.1～0.9mg／L。

IgE水平与个体遗传性和抗原质量密切相关，因而其血清含量在人群中波动很大。

在特应性过敏症和寄生虫感染者血清中IgE水平升高；IgE不能激活补体及穿过胎盘，但它的Fc段能与肥大细胞和嗜碱性粒细胞表面的受体结合，介导Ⅰ型变态反应的发生，因此又称亲细胞抗体。

第二节　免疫球蛋白的测定及临床意义

　　一、IgG、IgA、IgM的测定

　　1.方法：

有单向琼脂扩散法、速率散射比浊法等。

　　2.临床意义

（1）Ig降低：

一种或多种Ig水平减少，分为原发性和继发性。

见于各种先天性或获得性免疫缺陷病。

继发性常与免疫抑制剂应用、射线、蛋白质丢失、营养不良等有关。

也可见于细胞毒药物治疗后。

（2）Ig升高：

①多克隆性增高，见于各种慢性感染、慢性肝病、某些自身免疫病，如系统性红斑狼疮、类风湿性关节炎、干燥综合征等；也见于寄生虫疾病、结节病等。

②单克隆性增高，又称M蛋白增高，主要见于免疫增殖性疾病，如多发性骨髓瘤、重链病、轻链病，原发性巨球蛋白血症等。

　　二、IgD的测定

　　1.方法：

有单向琼脂扩散法、ELISA等。

　　2.临床意义：

IgD的生物学功能未全阐明。

其增高可见于多发性骨髓瘤等。

　　三、IgE的测定

　　1.方法：

目前检测方法有多种，包括ELISA、间接血凝试验、放射免疫法、化学发光免疫分析、免疫荧光测定法等。

　　2.临床意义

（1）IgE增高：

见于IgE型多发性骨髓瘤、特应性哮喘、特应性皮炎、过敏性鼻炎、寄生虫感染、热带嗜酸粒细胞增多症、SLE、RA及某些霉菌病等。

（2）IgE减低：

一般无意义。

可见于原发性无丙种球蛋白血症、恶性肿瘤及细胞毒药物治疗后。

第三节　异常免疫球蛋白的检测及临床意义

　　一、单克隆免疫球蛋白的测定

　　1.单克隆免疫球蛋白的概念：

单克隆免疫球蛋白（monoclonalIg），又称M蛋白，是B细胞或浆细胞单克隆异常产生的一种在氨基酸组成及顺序上十分均一的异常免疫球蛋白。

　　2.方法

（1）血清蛋白区带电泳：

血清（或尿液）标本中不同性质的蛋白质可明显分开形成不同的区带，与正常的电泳图谱进行比较，可发现患者的血清蛋白区带电泳图谱上有一浓缩的集中带，即M区带。

　　图血清蛋白电泳显示单克隆免疫球蛋白增高与多克隆免疫球蛋白增高的图形区别

　多克隆免疫球蛋白病

高球蛋白血（症）

　　Ａｌｂ

　　α1

　　α2

　　β

　　γ

　　　N

　　　N

　　N

　单克隆免疫球蛋白病

单克隆异常球蛋白血（症）

　　在α1、β或γ区带出现单克隆峰，多克隆免疫球蛋白正常或降低

（2）免疫球蛋白的分类与鉴定，分类可分为IgM、IgA、IgE、IgG；κ和λ轻链的鉴定则利用电泳或免疫扩散。

　　（3）免疫电泳：

将区带电泳和免疫扩散结合起来的一种免疫学分析法，血清标本先经区带电泳将各种蛋白成分分离开，继而用各种特异性抗血清进行免疫扩散，根据M蛋白在免疫电泳中所形成的特殊沉淀弧，观察其电泳转移位置与抗原特异性，可将M蛋白的免疫球蛋白类型和其轻链型加以鉴定。

　　（4）免疫固定电泳：

类似免疫电泳，将待测血清标本在琼脂平板上作区带电泳，分离后于其上覆盖抗κ或λ轻链或各类重链的抗血清滤纸，当抗体与某区带中的单克隆免疫球蛋白结合后，便形成复合物而沉淀，再漂洗、染色，呈现浓而狭窄的着色区带，可判断单克隆免疫球蛋白的轻链和重链型别。

　　3.临床意义：

M蛋白的增高可见于免疫增殖性疾病等。

　　二、冷球蛋白的检测及临床意义

　　1.冷球蛋白的特性：

冷球蛋白（cryoglobulin）是一种异常免疫球蛋白，当温度降至4℃时，发生沉淀，故称之为冷球蛋白。

　　2.临床意义：

冷球蛋白阳性见于：

①骨髓瘤，原发性巨球蛋白血症，慢性淋巴细胞白血病；②类风湿关节炎，系统性红斑狼疮等自身免疫性疾病，传染性单核细胞增多症，恶性肿瘤等。

　　习题84关于免疫球蛋白的生物学功能，正确的是

　　A.与抗原特异性结合

　　B.激活补体

　　C.通过胎盘和粘膜

　　D.介到ADCC

　　E.亲细胞作用

[答疑编号0201]

　　『正确答案』A、B、C、D、E

　　习题85关于IgG的特征，正确的是

　　A.唯一能通过胎盘的抗体

　　B.介导ADCC

　　C.有3个亚类

　　D.是再次免疫应答产生的主要抗体

　　E.可引起Ⅱ、Ⅲ型超敏反应

[答疑编号0202]

　　『正确答案』A、B、D、

编号：

Q/ZDJ-SC

质量手册

第A版

章节

00

共2页第1页

第0次修改

第十八章　循环免疫复合物检测及应用

本章考点

　　1.抗原特异性CIC

　　2.非抗原特异性CIC

　　免疫复合物（immunecomplex，IC）：

即抗原抗体复合物。

IC的抗原成分包括：

①细胞膜；②细胞膜受体；③细胞内成分；④微生物；⑤组织成分；⑥蛋白或多肽成分。

　　循环免疫复合物（circulatingimmunecomplex，CIC）：

循环免疫复合物主要指血液中免疫复合物，对循环免疫复合物的检测近年来受到广大临床医师和实验室工作者的重视。

根据形成免疫复合物的Ag-Ab的已知或未知的将CIC分为两大类，前者为抗原特异性免疫复合物（如乙型肝炎的HBsAg-抗-HBs，甲状腺球蛋白抗原-抗甲状腺球蛋白抗体形成的免疫复合物等）；后者为非抗原特异性免疫复合物（如肾小球肾炎、系统性红斑狼疮等）。

非抗原特异性免疫复合物的检测应用较广泛，方法也较多。

抗原特异性循环免疫复合物分为单特异性循环免疫复合物（已知抗原及其相应抗体组成的特异性循环免疫复合物），双特异性循环免疫复合物（指对组成特异性循环免疫复合物的抗原、抗体和补体中某两种成分组合明确的特异性循环免疫复合物）。

第一节　抗原特异性CIC测定

　　1.单特异性循环免疫复合物的检测方法：

胰蛋白酶解离法等。

　　2.双特异性循环免疫复合物的检测方法：

捕获法ELISA，包被抗C3抗体法等。

第二节　非抗原特异性CIC测定及应用

　　非抗原特异性循环免疫复合物的检测不考虑免疫复合物中抗原性质，只检测免疫复合物的总量。

　　检测非抗原特异CIC的方法应用较多，建立的检测方法也比较多，根据检测原理不同，将其检测技术大致归纳为理化检测技术、补体参与技术、抗球蛋白检测技术和细胞技术等。

　　检测方法的评价标准：

①高度敏感性；②简便可作常规应用；③相对特异性，能检出各种抗体类型和分子大小的循环免疫复合物；④重复性好；⑤试验前不需对标本进行灭活或特殊处理。

　　主要存在的问题：

①目前尚无一种对所有种类的循环免疫复合物均能有效检测的方法；②不同方法检测循环免疫复合物原理各异，检测结果有时不相关；③大多数方法易受非特异性原因造成的Ig聚合物或非免疫因素抵抗补体活性等各种因素的干扰；④目前尚无理想的标准化措施。

　　一般而言，临床上CIC总量变化并不是诊断疾病或观察病情的敏感指标。

所以要提高CIC的检测水平，除需提高方法的敏感性和稳定性外，还应重点提高抗原特异性CIC的检测水平。

第十九章　补体检测及应用

本章考点

　　1.概述

　　2.补体的活化途径

　　3.有关补体测定的试验

　　4.补体测定的应用

　　补体是存在于人和脊椎动物正常新鲜血清及组织液中的一组具有酶样活性的球蛋白。

　　补体系统是补体加上其调节因子和相关膜蛋白共同组成一个反应系统，称为补体系统。

　　补体系统参与机体的抗感染及免疫调节，也可介导病理性反应，是体内重要的免疫系统和放大系统。

第一节　补体系统的组成和性质

　　一、命名

　　根据l968年WH0命名委员会对补体系统进行了统一命名。

　　参与补体激活经典途径的固有成分按其被发现的先后顺序分别称Cl、C2、……C9。

Cl由Clq、Clr、Cls三种亚单位组成；

　　补体系统旁路激活途径及调节因子中另一些组分以英文大写字母表示，如B因子、D因子、P因子、H因子等；补体调节成分多以其功能进行命名，如C1抑制物、C4结合蛋白、衰变加速因子等；

　　补体活化后的裂解片段以该成分的符号后面加小写英文字母表示，如C3a、C3b等；

　　具有酶活性的成分或复合物在其符号上划一横线表示，如

、

，灭活的补体片段在其符号前面加英文字母i表示，如iC3b等；

　　对补体受体以其结合对象命名，如CLrR、C5Ar、对C3片段受体则用CRl、CR2……CR4表示。

　　二、分类

　　构成补体系统包括30余种活性成分，按其性质和功能可以分为三大类：

1.在体液中参与补体活化级联反应的各种固有成分；2.以可溶性形式或膜结合形式存在的各种补体调节蛋白；3.结合补体片段或调节补体生物效应的各种受体。

　　三、理化性质

　　补体的大多数组分都是糖蛋白，且多属于β球蛋白，约占血清球蛋白总量的l0%；Clq，C8等为γ球蛋白；Cls，C9为α球蛋白。

　　正常血清中各组分的含量相差较大，C3含量最多，C2最低。

各种属动物间血中补体含量也不相同，豚鼠血清中含有丰富的补体，故实验室多采用豚鼠血作为补体来源。

　　补体性质不稳定，易受各种理化因素影响，如加热、机械振荡、酸碱、酒精等均可使其失活；在0℃～10℃下活性只保持3～4天，冷冻干燥可较长时间保持其活性；加热56℃30min可使血清中绝大部分补体组分丧失活性，称为灭活或灭能。

第二节　补体系统的活化与调控

　　一、补体系统的活化

　　补体系统的各组分在体液中通常以非活性状态、类似酶原的形式存在，当受到一定因素激活，才表现出生物活性。

补体的激活途径主要有两种，即经典途径和替代途径，此外尚有MBL（甘露糖结合凝集素）途径。

　　经典途径和替代途径两种途径的启动过程不一致，但经典途径的激活可以导致替代途径的活化，反之则不行。

　　补体的其他激活途径即甘露聚糖结合凝集素（MBL）途径，简称MBL途径。

此途径开始于急性期蛋白与病原体的结合，而不是抗原复合物形成。

　　1.经典途径：

经典途径是以结合抗原后的IgG或IgM类抗体为主要激活剂，补体C1～C9共11种成分全部参与的激活途径。

除了抗原抗体复合物外，还有许多因子可激活此途径，如非特异性凝集的Ig、细菌脂多糖、一些RNA肿瘤病毒、双链DNA、胰蛋白酶、纤溶酶、尿酸盐结晶、C-反应蛋白等。

经典活化途径可人为地分成识别、活化和膜攻击3个阶段。

　　2.替代途径：

替代途径又称旁路途径。

它与经典途径的不同之处主要是越过C1、C4和C2，直接激活补体C3，然后完成C5～C9的激活过程；参与此途径的血清成分尚有B、D、P、H、I等因子。

替代途径的激活物主要是细胞壁成分，如内毒素、某些蛋白水解酶、IgG4、IgA聚合物等。

替代途径是通过研究C4缺陷而仍保持补体系统活化的患者而发现的。

　　二、补体活化的调控

　　补体系统被激活后，进行系统有序的级联反应，从而发挥广泛的生物学效应，参与机体的防御功能。

如果补体系统活化失控，可形成过多的膜攻击复合物而产生自身损伤，或过多的炎症介质造成病理效应。

正常机体的补体活化处于严密的调控之下，从而维持机体的自身稳定。

　　1.补体的自身调控：

补体激活过程中生成的某些中间产物非常不稳定，成为补体级联反应的重要自限因素。

此外只有细胞表面形成的抗原抗体复合物才能触发经典途径，而旁路途径的C3转化酶则仅在特定的物质表面才具有稳定性，故正常机体内一般不会发生过强的自发性补体激活反应，补体系统自身调控的作用在于维持机体自身的稳定性；

　　2.调节因子的作用：

体内存在多种可溶性膜结合的补体调节因子，它们以特定方式与不同的补体成分相互作用，使补体的激活与抑制处于精细的平衡状态，调节蛋白的缺失有时是造成某些疾病发生的原因。

　　目前发现的补体调节蛋白有十余种，按其作用特点可分为三类：

l）防止或限制补体在液相中自发激活的抑制剂；2）抑制或增强补体对底物正常作用的调节剂；3）保护机体组织、细胞免遭补体破坏作用的抑制剂。

第三节　补体系统的生物活性

　　补体是机体重要的免疫效应系统之一。

补体系统活化可以溶解细胞，在活化过程中产生的中间复合物及某些片段也具有多种多样的生物活性，所以补体系统对机体的作用是多方面的，既可参与机体的防御效应和自身稳定，亦可引起免疫损伤。

　　1.溶细胞作用：

不论何种途径活化，补体系统都能对其粘附的细胞产生溶解作用。

补体的溶细胞反应不仅可以抗菌，也可抵抗其他微生物及寄生虫的感染。

另一方面，补体也常常引起病理性反应，如异型输血时的溶血反应、自身免疫病时细胞损伤等；

　　2.免疫复合物的清除：

补体在活化过程中生成的中间产物，对抗原抗体复合物有很强的亲和力，可共价结合到免疫复合物上，然后通过补体的其他效应对免疫复合物产生抑制或清除作用。

常通过以下几种方式对免疫复合物的清除：

1）吞噬调理作用；2）免疫粘附作用；3）免疫复合物抑制作用；

　　3.炎症介质作用：

补体是机体重要的炎症介质之一，可通过过敏毒素作用、趋化作用、激肽样作用等多种途径引起炎症；

　　4.中和与溶解病毒作用：

其机理可能是阻止病毒对易感细胞的吸附和穿入，并可能干扰病毒在细胞中的增殖。

第四节　补体的合成与代谢

　　1.补体编码基因：

补体成分十分复杂，各编码基因分散在不同的染色体上，补体成分的许多蛋白质分子具有同分异构现象，显示其遗传多态性。

几乎所有补体蛋白均为单位点常染色体等显性遗传。

编码人C4、C2、B因子的基因在第6对染色体短臂上，与MHC的基因相邻，命名为Ⅲ类组织相容性基因；与C3、C4反应的许多调节蛋白的基因被组合在一起，在第一对染色体上形成一个超基因家族，此家族编码的蛋白有：

H因子、C4bp、DRF、CRI、CR2等。

　　2.补体合成的器官及细胞：

尽管一些器官和组织产生不同补体成分，但产生补体的主要器官是肝脏，主要细胞是巨噬细胞。

　　3.补体的代谢平衡：

补体成分在血液中可被蛋白酶直接降解，病理情况下补体的代谢速率反映了补体的激活程度，补体活化后的酶解片段迅速失活，并很快从循环中消除，沉着于细胞表面及组织中被消耗或分解。

如C3在C3转化酶作用下，生成C3a和C3b，C3降解为iC3b，再降解为C3c、C3dg。

最后降解为C3d和C3g。

第五节　补体总活性测定

（一）实验原理

　　补体最主要的活性是溶细胞作用。

特异性抗体与红细胞结合后可激活补体，导致红细胞表面形成跨膜小孔，使胞外水分渗入，引起红细胞肿胀而发生溶血。

补体溶血程度与补体的活性相关，但非直线关系。

在一个适当的、稳定的反应系统中，溶血反应对补体的剂量依赖呈一