食品生物化学实验指导 精品.docx
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食品生物化学实验指导精品
08食品科学食品生物化学实验要求
1.学生做实验前必须写好实验预习报告,做好实验预习,无实验预习报告者不许进入实验室。
每大组实验人数20-24人,4人一小组。
2.实验试剂的配制,现场由教师指导,学生操作完成。
具体过程如下:
(1)每大组只配制自己大组所用试剂,不得多配、浪费;
(2)每小组派一人,一大组共选出5-6人来共同完成试剂配制工作。
其他学生在自己组的台面准备其他试验工作,如领用器皿,滴定管的与准备等工作;(3)各小组成员轮换派人配制试剂,即做一次实验换一次人,保证每个学生都经历了配制试剂的过程。
(4)学生在试剂配制过程中,掌握试剂配置的基本步骤,基本方法和注意事项。
3.实验室所有设备都必须按说明书使用,器皿要小心使用,按规范要求操作,如有损坏,照价赔偿。
4.卫生要求:
每次试验完毕小组成员务必将本试验台及地面收拾整洁,器皿摆放整齐有序,如哪组成员发现没有搞好自己组的环境卫生,这次试验的所有组员的实验报告都会扣分。
08食品科学食品生物化学实验项目表
1.淀粉的显色和水解(3学时)
2.双缩脲法测定蛋白质含量(3学时)
3.牛奶中酪蛋白等电点测定(3学时)
4.酶的性质实验(4学时)
5.氨基酸的分离鉴定(3学时)
6.或蛋白质的颜色反应(3学时)
实验总课时:
16学时
实验一淀粉的显色和水解
一、实验目的和要求
1、进一步了解淀粉的性质及淀粉水解的原理和方法。
2、如何验证淀粉是否水解及其水解的条件和产物。
二、实验原理
1、淀粉与碘的反应直链淀粉遇碘呈蓝色,支链淀粉遇碘呈紫红色,糊精遇碘呈蓝紫、紫、橙等颜色。
这些显色反应的灵敏度很高,可以用作鉴别淀粉的定量和定性的方法,也可以用它来分析碘的含量。
纺织工业上用它来衡量布匹退浆的完全度,它还可以用来测定水果果实(如苹果等)的淀粉含量。
近年来用先进的分析技术(如X射线、红外光谱等)研究碘跟淀粉生成的蓝色物,证明碘和淀粉的显色除吸附原因外,主要是由于生成包合物的缘故。
直链淀粉是由α-葡萄糖分子缩合而成螺旋状的长长的螺旋体,每个葡萄糖单元都仍有羟基暴露在螺旋外。
碘分子跟这些羟基作用,使碘分子嵌入淀粉螺旋体的轴心部位。
碘跟淀粉的这种作用叫做包合作用,生成物叫做包合物。
在淀粉跟碘生成的包合物中,每个碘分子跟6个葡萄糖单元配合,淀粉链以直径0.13pm绕成螺旋状,碘分子处在螺旋的轴心部位。
淀粉跟碘生成的包合物的颜色,跟淀粉的聚合度或相对分子质量有关。
在一定的聚合度或相对分子质量范围内,随聚合度或相对分子质量的增加,包合物的颜色的变化由无色、橙色、淡红、紫色到蓝色。
例如,直链淀粉的聚合度是200~980或相对分子质量范围是32000~160000时,包合物的颜色是蓝色。
分支很多的支链淀粉,在支链上的直链平均聚合度20~28,这样形成的包合物是紫色的。
糊精的聚合度更低,显棕红色、红色、淡红色等。
下表就是淀粉的聚合度和生成碘包合物的颜色。
表2-1 淀粉的聚合度和生成碘包合物的颜色
葡萄糖单位的聚合度
3.8
7.4
12.9
18.3
20.2
29.3
34.7以上
包合物的颜色
无色
淡红
红
棕红
紫色
蓝紫色
蓝色
淀粉跟碘生成的包合物在pH=4时最稳定,所以它的显色反应在微酸性溶液里最明显。
2、淀粉的水解淀粉是一种重要的多糖,是一种相对分子量很大的天然高分子化合物。
虽属糖类,但本身没有甜味,是一种白色粉末,不溶于冷水。
在热水里淀粉颗粒会膨胀,有一部分淀粉溶解在水里,另一部分悬浮在水里,形成胶状淀粉糊。
淀粉进入人体后,一部分淀粉收唾液所和淀粉酶的催化作用,发生水解反应,生成麦芽糖;余下的淀粉在小肠里胰脏分泌出的淀粉酶的作用下,继续进行水解,生成麦芽糖。
麦芽糖在肠液中麦芽糖酶的催化下,水解为人体可吸收的葡萄糖,供人体组织的营养需要。
反应过程为:
(C6H12O5)m→(C6H10O5)n→C12H22O11→C6H12O6
淀粉糊精麦芽糖葡萄糖
葡萄糖是淀粉最重要的下游产品之一,工业生产中常常使用玉米淀粉水解来加工结晶葡萄糖。
三、试剂和器材
1、器材:
试管夹、量筒、烧杯各一只、白瓷板一块、试管一支、水浴锅。
2、试剂:
淀粉及0.1%溶液、10%NaOH溶液、20%H2SO4溶液、10%Na2SO4溶液、稀碘液、乙醇、2%CuSO4溶液。
四、操作步骤
1、淀粉与碘的反应
①取少量淀粉于白瓷板空内,加碘液两滴,观察颜色。
②取试管一支,加入0.1%的淀粉6ml,碘两滴,摇匀,观察颜色变化。
另取试管两支,将此淀粉均分为三等份并编号做如下实验:
1号管在酒精灯上加热,观察颜色变化。
然后冷却,又观察颜色变化。
2号管加入10%NaOH溶液几滴,观察颜色变化
3号管加入乙醇几滴,观察颜色变化。
记载上述实验过程和结果,并解释现象。
2、淀粉水解实验设计
设计实验方案,试验淀粉能不能水解,水解的条件和产物是什么?
怎样判断淀粉是否水解了?
(1)在试管1中加入0.5g淀粉和4ml水,在试管2中加入0.5g淀粉和4ml20%的硫酸溶液。
分别加热试管3~4min。
(2)把试管2中的一部分溶液倒入试管3中,留作下一步实验用。
(3)向试管1和试管2中加入几滴碘溶液,观察现象。
发现试管1的溶液呈蓝色(淀粉遇碘变成蓝色),试管2无明显现象。
不同现象的原因是:
淀粉在酸性条件并加热的条件下发生了水解反应。
(4)向试管3中滴入10%的碱液,中和溶液中的硫酸,把溶液调呈弱碱性,使溶液的PH值约为9~10。
(5)另取一只试管4加入3ml氢氧化钠溶液,并向其中滴入4滴2%的硫酸铜溶液,立即有蓝色的氢氧红铜沉淀生成。
再取试管3中的水解液1ml滴入,振荡混合均匀后,用酒精灯加热煮沸,溶液颜色常有蓝色——黄色——绿色(黄蓝两色混合)——红色等一系列变化。
最终有红色沉淀生成。
原因是氢氧化铜被还原生成红色难溶于水的氧化亚铜。
实验结论:
淀粉在酸的催化作用下,能发生水解;淀粉的水解过程:
先生成分子量较小的糊精(淀粉不完全水解的产物),糊精继续水解生成麦芽糖,最终水解产物是葡萄糖。
注意事项:
淀粉水解的中间产物糊精(有分子量较大的红糊精和分子量较小的白糊精),对碘反应的颜色变化是:
紫色—棕色—黄色,若淀粉水解不彻底,也会有不同的颜色出现。
问题思考:
1、试管1为什么变成了蓝色?
试管2为什么无明显现象?
为什么?
(试管1中的淀粉未水解,淀粉遇碘变成蓝色;试管2中淀粉在酸的催化作用下水解了,所以无明显现象;不同现象的原因是:
淀粉在酸性条件并加热的条件下发生了水解反应。
)
2、如何验证淀粉没有还原性?
(提示:
不能发生银镜反应或者不能还原氢氧化铜)
3、实验延伸设计:
如何验证唾液酶对淀粉水解的催化作用?
(注意事项:
用唾液作催化剂水解淀粉时,温度不得超过45摄氏度,因为温度过高,唾液酶易失去活性,最适宜的温度是37—40摄氏度。
)
实验二:
双缩脲法测定蛋白质含量
一[实验原理]:
凡具有两个以上肽键(-CO-NH-)的物质,在碱性溶液中与硫酸铜作用,形成紫红色的络合物,此紫红色化合物在540nm处有最大吸收峰,这个反应称双缩脲反应。
蛋白质是由许多氨基酸通过肽键连接起来的,因而一切蛋白质均可与双缩脲试剂发生颜色反应,且颜色的深浅与蛋白质浓度成正比,与同样操作的已知浓度蛋白质溶液相比较可求得其含量。
双缩脲试剂也可与—CSNH2,—C(NH)NH2或—CH2NH2等基团反应。
但在生物体内除蛋白质外不存在其它能与此试剂显色的物质。
本法的测定蛋白质浓度的范围是0.5~10mg/ml,最好在1~5mg/ml范围。
本法操作简单、显色稳定,对大部分蛋白质显色程度相同,特别是各种血清蛋白显色程度一致。
在20~40℃范围内,反应后30分钟的显色程度基本相同,从30分钟到4小时颜色深度不变。
如室温过低,可置37℃水浴中20分钟后测定光密度。
铵盐对测定有干扰,硫酸铵盐析的蛋白质粗品必须先行脱盐。
含血脂多的血清,可用乙醚抽提一次后再行测定。
二、[实验材料]:
1.标准蛋白溶液:
紫外分光光度法对大多数蛋白质的显色程度一致,故仅需用一种标准蛋白,常用牛血清白蛋白(BSA)作为标准蛋白。
准确称取干燥之BSA100mg,用生理盐水溶解定容至10ml,其蛋白浓度为10mg/ml。
2.双缩脲试剂:
取硫酸铜1.5g,酒石酸钾钠6g,分放两烧杯中,各加水200ml,使之溶解后,将两溶液全部转移至1000ml容量瓶中。
混合后加入10%NaOH300ml,定容至刻度,混匀。
置于暗处保存,有红色沉淀时不能用。
三、[操作步骤]:
1.标准曲线的制备:
取7个试管按下表配成不同浓度的标准蛋白液。
试管号123456
标准蛋白溶液
(10mg/ml)00.10.30.50.70.9
生理盐水(ml)1.00.90.80.60.40.2
双缩脲试剂(ml)4.04.04.04.04.04.0
蛋白浓度(mg/ml)00.0010.0030.0050.0070.009
混匀后,于37℃水浴中保温15分钟,在520nm波长下比色,以第一管调零,测得各标准管的光密度。
以各管的光密度值为纵坐标,以蛋白质浓度为横坐标,绘制标准曲线。
2.样品测定
取待测蛋白样品0.1ml,加生理盐水0.9ml,再加双缩脲试剂4.0ml,于37℃水浴中保温15分钟,测其光密度,查标准曲线即可得出样品中的蛋白质含量。
标准蛋白光密度值
蛋白质含量(g%)=×标准蛋白浓度
样品光密度值
实验三牛奶中酪蛋白等电点测定
一、实验目的和要求
1、初步学会测定蛋白质等电点的基本方法。
2、了解蛋白质的两性解离性质。
二、实验原理
蛋白质分子中有一定数量的自由氨基和自由羧基存在(以及一些其他酸性和碱性基团),是两性电解质。
作为带电颗粒它可以在电场中移动,移动方向取决于蛋白质分子所带的电荷。
蛋白质颗粒在溶液中所带的电荷,既取决于其分子组成中碱性和酸性氨基酸的含量,又受所处溶液的pH影响。
当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质游离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子(zwitterion,净电荷为O),此时溶液的pH值称为蛋白质的等电点(isoelectricpoint,简写pI)。
处于等电点的蛋白质颗粒,在电场中并不移动。
蛋白质溶液的pH大于等电点,该蛋白质颗粒带负电荷,反之则带正电荷。
不同蛋白质,等电点不同。
在等电点时,蛋白质溶解度最小,容易沉淀析出。
因此,可以借助在不同pH溶液中的某蛋白质的溶解度来测定该蛋白质的等电点。
牛奶中主要的蛋白质是酪蛋白,含量约为35g/l。
酪蛋白在乳中是以酪蛋白酸钙-磷酸钙复合体胶粒存在。
在酸或凝乳酶的作用下酪蛋白会沉淀,加工后可制得干酪或干酪素。
通过本实验可以测定酪蛋白的等电点,为提取酪蛋白打下基础。
三、试剂和器材
1.器材:
试管及试管架;吸管与滴管;100mL容量瓶和25mL锥形瓶;水浴锅和温度计。
2.试剂:
(1)1.00mol/L醋酸;
(2)0.1mol/L醋酸;(3)1mol/L醋酸;(4)蒸馏水;(5)牛奶
四、操作步骤
1、取五支同种规格的试管,编号,按表4-1顺序精确加入各种试剂,然后逐一振荡试管,并使试管混合均匀。
表4-1蛋白质的等电点测定表
试管号
蒸馏水
1.00mol/L
醋酸/mL
1.00mol/L
醋酸/mL
1.00mol/L
醋酸/mL
牛奶/mL
溶液
pH
浑浊度
1
8.4
0.6
1.0
5.9
2
8.7
0.3
1.0
5.3
3
8.0
1.0
1.0
4.7
4
9.0
1.0
4.1
5
7.4
1.6
1.0
3.5
2、将上述试管静置于试管架上约15分钟后,仔细观察,比较各管的浑浊度,将观察的结果记载于表内,并指出酪蛋白的等电点。
注:
①本实验各种试剂的浓度及用量均要求很准确。
②浑浊度可用-、+、++、+++等符号表示。
五、思考题:
什么叫等电点?
在等电点时,蛋白质为什么容易被沉淀析出?
实验四酶的性质实验
一、实验目的和要求
1.加深对酶的性质的认识
2.学会观察酶的专一性以及温度、酸度(PH)等因素对酶活性的重要影响。
二、实验原理
酶具有高度的专一性。
淀粉和蔗糖无还原性,唾液淀粉酶水解淀粉生成有还原性的麦芽糖,但不能催化蔗糖的水解。
蔗糖酶能催化蔗糖水解产生还原性葡萄糖和果糖,但不能催化淀粉的水解。
可用班氏(Benedict)试剂检查糖的还原性。
酶的活性受温度的影响,在最适温度下,酶的催化反应速度最高,大多数动物酶的最适温度在37-40℃,植物酶的最适温度为50-60℃。
偏离此最适环境时,酶的活性减弱。
酶的活力受环境pH的影响极为显著。
不同酶的最适pH值不同。
本实验观察pH对唾液淀粉酶活性的影响,唾液淀粉酶的最适pH为6.8。
三、试剂和器材:
1.试剂
(1)2%蔗糖溶液(至少要分析纯)。
(2)溶于0.3%氯化钠的1%淀粉溶液(需新鲜配制)。
(3)稀释200倍数的新鲜唾液。
(4)蔗糖酶溶液:
将啤酒厂的鲜酵母用水洗涤2-3次(离心法),然后放在滤纸上自然干燥。
取干酵母100g置于乳钵内,添加适量蒸馏水及少量细沙,用力研磨,提取约1小时,再加蒸馏水,使总体积约为原体积的10倍。
离心,将上清液保存于冰箱中备用。
(5)班氏(Benedict)试剂:
无水硫酸铜1.74g溶于100ml热水中,冷却后稀释至150ml,取柠檬酸钠173g,无水碳酸钠100g和600ml水共热,溶解后冷却并加水至850ml。
再将冷却的150ml硫酸铜溶液注入。
本试剂可长久保存。
(6)0.2%淀粉的0.3%氯化钠溶液(需新鲜配制)
(7)碘化钾-碘溶液:
将碘化钾20g及碘10g溶于100ml水中。
使用前稀释10倍。
(8)新配制的溶于0.3%氯化钠的0.5%淀粉溶液
(9)0.2mol/L磷酸氢二钠溶液
(10)0.1mol/L柠檬酸溶液
(11)pH试纸:
pH=5、pH=5.8、pH=6.8、pH=8
2.器材
恒温水浴、试管及试管架、锥形瓶、吸管、滴管、白瓷板等
四、操作步骤:
1.酶的专一性
(1)淀粉酶的专一性按下表操作:
管号
1
2
3
4
5
6
1%淀粉溶液(滴)
2%蔗糖溶液(滴)
稀释唾液(ml)
煮沸过的稀释唾液(ml)
蒸馏水(ml)
4
-
-
-
1
-
4
-
-
1
4
-
1
-
-
-
4
1
-
-
4
-
-
1
-
-
4
-
1
-
37℃恒温水浴15分钟
Benedict试剂(ml)
1
1
1
1
1
1
沸水浴2~3分钟
现象
2.温度对酶活力的影响
淀粉和可溶性淀粉遇碘呈蓝色。
糊精按其分子的大小,遇碘可呈蓝色、紫色、暗褐色或红色,最小的糊精和麦芽糖遇碘不呈色。
在不同的温度下,淀粉被唾液淀粉酶水解的程度,可由其遇碘呈现的颜色来判断。
取3支试管,编号后按下表加入试剂:
管号
1
2
3
淀粉溶液(ml)
稀释唾液(ml)
煮沸过的稀释唾液(ml)
1.5
1
-
1.5
1
-
1.5
-
1
摇匀后,将1号、3号两试管放入37℃水浴中,2号试管放入冰水中。
10分钟后取出,(将2号管内液体分为两半),用碘化钾-碘溶液来检验1、2、3管内淀粉被唾液淀粉酶水解的程度。
记录并解释结果,将2号管剩下的一半溶液放入37℃水浴中继续保温10分钟后,再用碘液试验,判断结果。
3.pH对酶活力的影响
取4个标有号码的50ml锥形瓶。
用吸管按下表添加0.2mol/L磷酸氢二钠溶液和0.1mol/L柠檬酸溶液以制备pH5.0-8.0的四种缓冲液。
锥形瓶号
0.2mol/L磷酸氢二钠(ml)
0.1mol/L柠檬酸(ml)
pH
1
2
3
4
5.15
6.05
7.72
9.72
4.85
3.95
2.28
0.28
5.0
5.8
6.8
8.0
从4个锥形瓶中各取缓冲液3ml,分别注入4支编好号的试管中,随后于每个试管中添加0.5%淀粉溶液2ml和稀释200倍的唾液2ml。
向各试管中加入稀释唾液的时间间隔各为1分钟。
将各试管内容物混匀,并依次置于37℃恒温水浴中保温。
在第4管中加入唾液2分钟后,每隔1分钟由第4管取出1滴混合液,置于白瓷板上,加1小滴碘化钾-碘溶液,检验淀粉的水解程度。
待混合液变为桔黄色时,向所有试管依次添加1-2滴碘化钾-碘溶液。
添加碘化钾-碘溶液的时间间隔,从第一管起,亦均为1分钟。
观察各试管内容物呈现的颜色,分析pH对唾液淀粉酶活性的影响。
五、思考题
1.试解释酶为什么具有很高的催化效率?
2.什么是酶的专一性?
试从你所做实验及其结果解释酶具有这种性质。
实验五:
氨基酸的分离鉴定――纸层析法
一、目的
通过氨基酸的分离,学习纸层析法的基本原理及操作方法。
二、原理
纸层析法是用滤纸作为惰性支持物的分配层析法。
层析溶剂由有机溶剂和水组成。
物质被分离后在纸层析图谱上的位置是用Rf值(比移)来表示的:
Rf=原点到层析中心的距离/原点到容剂前沿的距离
在一定的条件下某种物质的Rf值是常数。
Rf值的大小与物质的结构、性质、溶剂系统、层析滤纸的质量和层析温度等因素有关。
本实验利用纸层析法分离氨基酸。
三、器材
1、层析缸 2、毛细管3、喷雾器4、培养皿5、层析滤纸(新华一号)
四、试剂
1、扩展剂 650mL
是4份水饱和的正丁醇和1份醋酸的混合物。
将20mL正丁醇和5mL冰醋酸放人分液漏斗中,与15mL水混合,充分振荡,静置后分层,放出下层水层。
取漏斗内的扩展剂约5mL置于小烧杯中做平衡溶剂,其余的倒人培养皿中备用。
2、氨基酸溶液0.5%的赖氨酸、脯氨酸、缬氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸溶液及它们的混合液(各组份浓度均为0.5%)。
各5mL
3、显色剂 50~lOOmL0.1%水合茚三酮正丁醇溶液。
五、操作
1、将盛有平衡溶剂的小烧杯置于密闭的层析缸中。
2、取层析滤纸(长22cm、宽14cm)一张。
在纸的一端距边缘2~3cm处用铅笔划一条直线,在此直线上每间隔2cm作一记号。
3、点样用毛细管将各氨基酸样品分别点在这6个位置上,干后再点一次。
每点在纸上扩散的直径,最大不超过3mm。
4、扩展用线将滤纸缝成筒状,纸的两边不能接触。
将盛有约20mL扩展剂的培养皿迅速置于密闭的层析缸中,并将滤纸直立于培养皿中(点样的一端在下,扩展剂的液面需低于点样线1cm)。
待溶剂上升15―20cm时即取出滤纸,铅笔描出溶剂前沿界线,自然干燥或用吹风机热风吹干。
5、显色用喷雾器均匀喷上0。
1%茚三酮正丁醇溶液,然后置烘箱中烘烤5分钟(100℃)或用热风吹干即可显出各层析斑点。
6、计算各种氨基酸的Rf值。
思考题
1、何谓纸层析法?
2、何谓及f值?
影响只f值的主要因素是什么?
3、怎样制备扩展剂?
4、层析缸中平衡溶剂的作用是什么?
实验六蛋白质的颜色反应
一、实验目的和要求
1、学习几种鉴定氨基酸与蛋白质的一般方法及其原理。
2、学习和了解一些鉴定氨基酸的特殊颜色反应及其原理。
二、实验原理
1、双缩脲反应当尿素加热到180℃左右时,2分子尿素发生缩合放出1分子氨而形成双缩脲。
双缩脲在碱性溶液中与铜离子结合生成复杂的紫红色化合物,这一呈色反应称为双缩脲反应。
蛋白质分子中含有多个与双缩脲相似的键,因此也具有双缩脲的颜色反应。
借此可以鉴定蛋白质的存在或测定其含量。
应当指出,双缩脲反应并非蛋白质的特异颜色反应,因为凡含有肽键的物质并不都是蛋白质。
2、茚三酮反应
蛋白质与茚三酮共热,产生蓝紫色化合物,此反应为一切蛋白质及α-氨基酸(除脯氨酸和羟脯氨酸)所共有。
含有氨基酸的其他化合物也呈此反应。
该反应十分灵敏,1:
1500000浓度的氨基酸水溶液就能呈现反应。
因此,此反应广泛用于氨基酸的定量测定。
三、试剂和器材
1、试剂
①鸡蛋清②尿素③10%NaOH溶液④1%硫酸铜溶液⑤0.1%茚三酮-乙醇溶液
2、仪器试管及试管夹、酒精灯
四、操作步骤
1、双缩脲反应
①取一支干燥试管,加入少量尿素,用微火加热使之熔化,待熔化的尿素开始变硬时停止加热。
此时,尿素已缩合为双缩脲并放出氨气(可由气味辨别)。
待试管冷却,加入约1mL10%NaOH溶液,振荡使其溶解,再加入1滴1%硫酸铜溶液。
混匀后观察出现的粉红色。
②另取1支试管,加入稀释过的蛋清溶液2滴,再加入5滴10%NaOH溶液摇匀,然后再加入1滴1%的硫酸铜溶液。
摇匀观察其颜色变化。
注意事项:
加入的硫酸铜不可过量,否则会产生蓝色的氢氧化铜,从而掩盖了双缩脲反应的粉红色。
2、茚三酮反应
①取1支试管,加入稀释的蛋清溶液4滴,0.1%茚三酮-乙醇溶液2滴,混匀后在小火上加热煮沸1~2min,放置冷却,观察颜色变化。
②另取2支试管,用0.5%的酪蛋白和0.5%的甘氨酸溶液代表蛋白溶液,进行茚三酮反应,观察颜色变化。
五、思考题
通过实验谈一谈你对蛋白质的颜色反应有何认识。
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