动物生物化学问答题集.docx
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动物生物化学问答题集
蛋白质化学
三、简答题
1.α–螺旋的特征是什么?
如何以通式表示α–螺旋?
答:
α–螺旋结构特征:
(1)每一圈包含3.6个残基,螺距0.54nm,残基高度0.15nm,螺旋半径0.23nm。
(2)每一个φ角等于-57°,每一个ψ角等于-47°。
(3)相邻螺圈之间形成链内氢键。
即一个肽单位的co基氧原子与其前的第三个肽单位的NH基氢原子生成一个氢键。
氢键的取向与螺轴几乎平行。
氢键封闭环本身包含13个原子。
α–螺旋构象允许所有的肽键都能参与链内氢键的形成。
因此,α–螺旋构象是相当稳定的,是最普遍的螺旋形式。
α–螺旋依靠氢键维持。
若破坏氢键,则α–螺旋构象遭到破坏,而变成伸展的多肽链。
α–螺旋表示为3.613–螺旋。
2.蛋白质β–折叠二级结构的主要特点?
答:
二条β–折叠股平行排布,彼此以氢键相连,可以构成β–折叠片。
β–折
叠片又称为β–折叠。
为了在相邻主链骨架之间形成最多的氢键,避免相邻侧链间的空
间障碍,各主链骨架同时作一定程度的折叠,从而产生一个折叠的片层。
其侧链近似垂
直于相邻二个平面的交线,交替地位于片层的两侧。
β–折叠片分为平行β–折叠片和
反平行β–折叠片两种类型。
3.参与维持蛋白质空间结构的化学键有哪些?
其作用如何?
答:
参与维持蛋白质空间结构的化学键有:
(1)范德华引力:
参与维持蛋白质分子的三、四级结构。
(2)氢键:
对维持蛋白质分子的二级结构起主要作用,对维持三、四级结构也起到一定的作用。
(3)疏水作用力:
对维持蛋白质分子的三、四级结构起主要作用。
(4)离子键:
参与维持蛋白质分子的三、四级结构。
(5)配位键:
在一些蛋白质分子中参与维持三、四级结构。
(6)二硫键:
对稳定蛋白质分子的构象起重要作用。
4.胰岛素原与胰岛素在一级结构上有哪些差异?
胰岛素原是如何变成有活性的胰岛素的?
答:
从胰岛细胞中合成的胰岛素原是胰岛素的前体。
它是一条多肽链,包含84个左右的氨基酸残基(因种属而异)。
对胰岛素原与胰岛素的化学结构加以对比,可以看出,胰岛素原与胰岛素的区别就在于:
胰岛素原多一个C肽链。
通过C肽链将胰岛素的A、B两条肽链首尾相连(B链–C链–A链),便是胰岛素原的一条多肽链了。
因此,胰岛素原没有生理活性与C肽链有关。
如果用胰蛋白酶和羧肽酶从胰岛素原的多肽链上切除C肽链,就可以变成有生理活
性的胰岛素了。
5.血红蛋白的氧结合曲线为什么是S形的?
此S形曲线有何生理意义?
答:
血红蛋白分子是寡聚蛋白,在结合氧的过程中,存在着亚基之间的相互作用,即变构效应,因此,其氧结合曲线是S形的。
此S形曲线具有重要的生理意义。
在肺部,它有利于脱氧血红蛋白结合更多的氧;在肌肉中,它有利于氧合血红蛋白分子释放更多的氧,以满足肌肉中生物氧化的需要。
6.为什么用电泳法能将不同蛋白质的混合物分离出来?
答:
蛋白质分子在直流电场中的迁移率与蛋白质分子本身的大小、形状和净电荷量有关。
净电荷量愈大,则迁移率愈大;分子愈大,则迁移率愈小;净电荷愈大,则迁移率愈大;球状分子的迁移率大于纤维状分子的迁移率。
在一定的电泳条件下,不同的蛋白质分子,由于其净电荷量、大小、形状的不同,一般有不同的迁移率,因此可以采用电泳法将蛋白质分离开来。
7.蛋白质为什么能在水溶液中稳定存在?
答:
蛋白质大小在胶体溶液的颗粒大小范围之内。
绝大多数亲水基团在球蛋白分子的表面上,在水溶液中,能与极性水分子结合,从而使许多水分子在球蛋白分子的周围形成一层水化层(水膜)。
由于水膜的分隔作用,使许多球蛋白分子不能互相结合,而以分子的形式,均匀地分布在水溶液中,从而形成亲水胶体溶液,比较稳定。
此外,蛋白质分子带有相同的电荷,由于同性电荷相互排斥,使大分子不能结合成较大的颗粒。
上述两个稳定因素使蛋白质分子能够在水溶液中稳定存在。
8.蛋白质分子为什么具有紫外吸收光谱?
答:
蛋白质之所以能够产生紫外吸收光谱,原因是:
(1)多肽链中所有的肽键在紫外光区(<220nm波长)有很强的光吸收;
(2)Trp、Tyr和Phe残基,由于其侧链基团含有共轭双键系统,在近紫外区(220~300nm波长),有吸收光的能力。
四、论述题
1.举例说明多肽一级结构与功能的关系?
答:
催产素和加压素都是由人和高等动物的垂体后叶所分泌的多肽激素。
催产素能促进子宫和乳腺平滑肌收缩,临床上用于引产和减少产后出血;加压素有增加血压和抗利尿的作用,临床上用于治疗尿崩症等。
催产素和加压素的一级结构及其相似。
所以催产素有微弱的加压素的功能,加压素也有微弱的催产素的功能,但由于二者在第3位和第8位的残基不同,因此,它们有不同的生理功能。
2.什么是蛋白质变性?
有哪些因素可使蛋白质变性?
变性蛋白质有哪些表现?
用哪些方法可以检测蛋白质是否变性?
答:
天然蛋白质在变性因素作用之下,其一级结构保持不变,但其高级结构发生了异常的变化,即由天然态(折叠态)变成了变性态(伸展态),从而引起了生物功能的丧失,以及物理、化学性质的改变。
这种现象,被称为变性。
变性因素是很多,其中物理因素包括:
热(60~100℃)、紫外线、X射线、超声波、高压、表面张力,以及剧烈的振荡、
研磨、搅拌等;化学因素,又称为变性剂,包括:
酸、碱、有机溶剂(如乙醇、丙酮等)、
尿素、盐酸胍、重金属盐、三氯醋酸、苦味酸、磷钨酸以及去污剂等。
不同的蛋白质对
上述各种变性因素的敏感程度是不同的。
变性蛋白质主要有以下的表现:
(1)物理性质的改变:
溶解度下降,有的甚至凝聚、沉淀;失去结晶的能力;特性
粘度增加;旋光值改变;紫外吸收光谱和荧光光谱发生改变等。
(2)化学性质的改变:
①变性以后被蛋白水解酶水解速度就增加了,水解部位亦大大增加了,即消化率提
高了;②在变性之前,埋藏在蛋白质分子内部的某些基团,不能与某些试剂反应,但变
性之后,由于暴露在蛋白质分子的表面上,从而变得可以与试剂反应了;③生物功能的
改变,抗原性的改变;生物功能丧失。
蛋白质变性的鉴定方法:
(1)测定蛋白质的比活性。
(2)以天然蛋白质作对照、测定蛋白质物理的变化。
(3)
测定蛋白质化学性质的变化。
(4)用免疫法测定蛋白质的抗原性是否改变,抗体能否与
抗原专一性结合。
(5)观察蛋白质的溶解度是否下降,是否凝集、沉淀等。
检查蛋白质变性的情况,往往采用多种方法,最后,综合其结果,才能得到确切的结论。
3.蛋白质有哪些重要的物理化学性质?
蛋白质分离提纯的一般步骤是什么?
有哪些
测定蛋白质分子量的方法?
答:
蛋白质的物理化学性质:
(1)蛋白质的分子的大小形状:
蛋白质分子有一定的大小,一般在6×103
~106道尔顿之间。
蛋白质分子有一定的形状,大多数是近似球形的或椭球形的。
(2)蛋白质的两性解离:
在酸性溶液中,各种碱性基团与质子结合,使蛋白质分子
带正电荷,在直流电场中,向阴极移动;在碱性溶液中,各种酸性基团释放质子,从而
使蛋白质分子带负电荷,在直流电场中,向阳极移动。
在等电点时,蛋白质比较稳定,
溶解度最小。
因此,可以利用蛋白质的等电点来分别沉淀不同的蛋白质,从而将不同的
蛋白质分离开来。
不同的蛋白质有不同的等电点。
(3)电泳:
在直流电场中,带正电荷的蛋白质分子向阴极移动,带负电荷的蛋白质
分子向阳极移动,这种移动现象,称为电泳。
在一定的电泳条件下,不同的蛋白质分子,
由于其净电荷量、分子大小、形状的不同,一般有不同的迁移率。
因此,可以利用电泳
法将不同的蛋白质分离开来。
在蛋白质化学中,最常用的电泳法有:
聚丙烯酰胺凝胶电
泳、等电聚焦电泳、毛细管电泳等。
(4)蛋白质的胶体性质:
球蛋白溶液具有亲水胶体的性质。
这种亲水胶体溶液是比
较稳定的。
其稳定因素有两个:
一个是球状大分子表面的水化层;另一个是球状大分子
表面具有相同的电荷,由于同性电荷的相互排斥,使得大分子不能互相结合成较大的颗
粒。
(5)蛋白质的沉淀:
盐析法、加酸或碱沉淀蛋白质、有机溶剂沉淀蛋白质、重金属
盐沉淀蛋白质、生物碱试剂沉淀蛋白质、抗体对蛋白质抗原的沉淀。
(6)蛋白质的呈色反应:
蛋白质分子的自由–NH2基和–COOH基、肽键,以及
某些氨基酸的侧链基团,如:
Tyr的酚基、Phe和Tyr的苯环、Trp的吲哚基、以及Arg
的胍基等,能够与某种化学试剂发生反应,产生有色物质。
(7)蛋白质的光谱特征:
蛋白质的紫外吸收光谱:
蛋白质不能吸收可见光,但是,能够吸收一定波长范围的
紫外光。
用紫外分光光度计可以记录溶液中蛋白质的光吸收随入射光波长变化而变化的
曲线。
此曲线就是蛋白质的紫外吸收光谱。
蛋白质的荧光光谱:
蛋白质吸收280nm波长的紫外光之后,能够发射不同波长的荧
光。
其荧光强度随荧光波长变化而变化。
这是蛋白质的荧光光谱。
蛋白质的分离提纯的一般步骤:
(1)前处理;
(2)沉淀分离;(3)分离纯化;(4)质量鉴定。
测定蛋白质分子量的方法:
(1)沉降速度法;
(2)凝胶过滤法;(3)SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳法。
4.举例说明蛋白质一级结构的表示方法。
答:
以甲硫脑啡肽命名举例
中文氨基酸残基命名法:
酪氨酰甘氨酰甘氨酰苯丙氨酰甲硫氨酸
中文单字表示法:
酪–甘–甘–苯丙–甲硫
12345
三字母符号表示法:
Tyr·G1y·G1y·Phe·Met
B型题
1.氨基酸分子的平均分子量为120Da。
有一个多肽链的分子量是15120Da,如此多
肽完全以α–螺旋形式存在,试计算该α–螺旋的长度和圈数?
解:
该多肽共有氨基酸残基数为:
15120/120=126个
形成α–螺旋的长度为:
126×0.15nm=18.9nm
α–螺共有的圈数为:
126/3.6=35圈
2.试计算含有122个氨基酸残基的多肽链呈完全伸展时的长度是多少?
该蛋白质
的分子量大约是多少?
答:
氨基酸残基在β–伸展结构中的长度为0.36nm,故该多肽的长度为:
0.36×122r=43.92nm
该多肽的分子量为:
122×120=14640Da
3.如何以刚性的肽平面为单元形成折叠盘绕的蛋白质空间构象?
答:
多肽链主链骨架实际上是由许多肽单位通过α–碳原子(Cα)连接而成的,
肽单位是刚性平面结构。
多肽链中所有的肽单位基本上都具有相同的结构,因此,多肽
链的主链骨架构象,是由一系列α–碳原子的成对二面角(Φ,Ψ)所决定的。
也就是
说,二面角决定多肽链主链骨架的构象。
蛋白质分子构象主要靠非共价键维持,如:
氢
键、范德华引力、疏水作用力,以及离子键。
此外,在某些蛋白质中,还有二硫键、配
位键参与维持构象。
总而言之,维持蛋白质分子构象的主要是一些次级键,它们的键能
虽然弱,但它们相互作用的数量大,叠加在一起就成为维持和稳定蛋白质空间结构的不
可忽视的作用力,形成不同的二面角(Φ,Ψ),结果形成折叠盘绕的蛋白质空间构象。
4.如何测定蛋白质的一级结构?
答:
将纯化蛋白质的肽键完全水解,测定其氨基酸组成。
然后再部分水解蛋白质成为多个肽段,分析每个肽段中的氨基酸及其氨基末端或羧基末端的组成,在测定了肽段序列后,最后根据肽段的重叠比较,推算出整个肽链的氨基酸序列。
5.如何鉴定蛋白质发生了变性?
答:
蛋白质在分离、提纯、贮藏的过程中,容易发生部分变性。
这就需要对蛋白质进行鉴定,看它有没有变性,变性到什么程度。
鉴定蛋白质变性的方法有很多。
概括起来,有下列几种:
测定蛋白质的比活性;以天然蛋白质作对照,测定蛋白质物理、化学性质的变化;用免疫法测定蛋白质的抗原性是否改变,抗体能否与抗原专一性结合;观察蛋白质的溶解度是否下降,是否凝集、沉淀等。
总之,检查蛋白质变性的方法很多。
但是,其中任何一种方法都不能单独地确定蛋白质构象的变化类型及变性程度。
当然,也无法证明一种蛋白质的两种制剂,是否具有同样的构象。
因此,检查蛋白质变性的情况,往往采用多种方法,最后,综合其结果,才能得到确切的结论。
酶
三、简答题
1.试述使用酶作催化剂的优缺点?
答:
优点:
(1)高度专一性
(2)高催化效率(3)条件温和(4)易调控
缺点:
酶易变性失活
2.在全酶分子中金属离子有何作用?
答:
在全酶分子中,金属离子可能有下列作用:
(1)作为酶活性部位的组成成分,参加催化底物反应;
(2)对酶活性所必需的分子构象起稳定作用;
(3)在酶与底物分子之间起桥梁作用。
3.试述辅基与辅酶有何异同?
答:
不同点:
即它们与酶蛋白结合的牢固程度不同。
在酶的辅助因子当中把那些与酶蛋白结合比较牢固的,用透析法不易除去的小分子有机化名物,称为辅基;把那些与酶蛋白结合比较松弛,用透析法可以除去的小分子有机化合物,称为辅酶。
相同点:
它们都是有机小分子,在酶的催化反应中都起着传递电子、原子、和某些化学基团的作用。
4.举出三种维生素,说明其辅酶形式和在酶促反应中的主要作用?
答:
维生素B族,如维生素B1(硫胺素)、维生素B2(核黄素)、维生素PP(烟
酰胺)、维生素B6、叶酸、泛酸等,几乎全部参与辅酶的形成。
甚至于有些维生素,如
硫辛酸、维生素C等,本身就是辅酶。
在酶促反应过程中,辅酶作为载体,在供体与受体之间传递H原子或者某种功能团(如:
氨基、酰基、磷酸基、一碳基团等)。
具体例子略。
5.举例说明酶原激活的机理?
答:
有些酶,如参与消化的各种蛋白酶(如胃蛋白酶、胰蛋白酶,以及胰凝乳蛋白酶等),在最初合成和分泌时,没有催化活性。
这种没有活性的酶的前体,被称为酶原。
酶原必须经过适当的切割肽键,才能转变成有催化活性的酶。
使无活性的酶原转变成活性酶的过程,称为酶原激活。
这个过程实质上是酶活性部位组建、完善或者暴露的过程。
例如胰凝乳蛋白酶原在胰腺细胞内合成时没有催化活性,从胰腺细胞分泌出来,进入小肠之后,就被胰蛋白酶激活,接着自身激活(指酶原被自身的活性酶激活)。
6.解释磺胺类药物的抑菌机理、有机磷农药的杀虫机理?
答:
磺胺类药物是治疗细菌性传染病的有效药物。
它能抑制细菌的生长繁殖,而不伤害人和畜禽。
细菌体内的叶酸合成酶能够催化对氨基苯甲酸变成叶酸。
磺胺类药物,由于与对氨基苯甲酸的结构,非常相似,因此,对叶酸合成酶有竞争性抑制作用。
人和畜禽能够利用食物中的叶酸,而细菌不能利用外源的叶酸,必须自己合成。
一旦合成叶酸的反应受阻,则细菌由于缺乏叶酸,便停止生长繁殖。
因此,磺胺类药物有抑制细菌生长繁殖的作用,而不伤害人和畜禽。
有些抑制剂,如有机磷杀虫剂、有机汞化合物、有机砷化合物、一氧化碳、氰化物等剧毒物质能比较牢固以共价键与酶分子的必需基团相结合,从而抑制酶活性,用透析、超滤等物理方法,不能除去抑制剂使酶活性恢复。
这种抑制作用称为不可逆抑制作用;
这种抑制剂,称为不可逆抑制剂。
7.试说明可逆性抑制与不可逆性抑制的不同之处?
答:
可逆抑制作用的抑制剂与酶分子的必需基团以非共价键结合,从而抑制酶
活性,用透析等物理方法可以除去抑制剂,便酶活性得到恢复。
而不可逆抑制作用的抑制剂,以共价键与酶分子的必需基团相结合,从而抑制酶活
性,用透析、超滤等物理方法,不能除去抑制剂使酶活性恢复。
8.简单说明竞争性抑制与非竞争性抑制的不同特征?
答:
竞争性抑制的一个重要特征是可以通过加入大量的底物来消除竞争性抑制剂
对酶活性的抑制作用。
从动力学方面看,在竞争性抑制剂作用下,Vmax不降低;Km增
大。
非竞争性抑制的特征:
加入大量底物不能解除非竞争性抑制剂对酶活性的抑制;在
非竞争性抑制剂作用下,Vmax明显降低,但Km值不改变。
9.试说明为何变构酶的速度–底物动力学曲线不呈双曲线?
答:
变构酶是由调节亚基与催化亚基组成,第一个底物分子与酶分子中第一个亚基的活性部位结合之后,使该亚基的构象发生变化,此亚基的构象变化引起了相邻第二个亚基的构象发生变化,从而提高了第二个亚基的活性部位对第二个底物分子的结合力(亲和力)。
其余第三、第四个亚基对第三、第四个底物分子的结合,依此类推。
这就是正协同效应。
变构酶的速度–底物动力学曲线呈S型。
在S型曲线的陡段,酶活性对[S]的变化十分敏感。
这对于维持细胞内的[S]于一定水平,颇为重要。
在此水平附近,[S]对酶活性有较强的调节作用。
由此可见,在[S]很低时[S]的改变对活性的影响很小;在曲线陡段,[S]稍有改变,则酶活性有较大的变化,即酶活性对[S]的变化非常敏感,在反应速度接近最大反应速度时,[S]的改变对酶活性的影响很小。
10.如何进行酶活力的测定?
答:
酶活力(酶活性)就是指:
酶催化底物发生化学反应的能力。
因此,测定酶活力,实际上就是测定酶促反应进行的速度。
酶促反应速度越快,酶活力就越大;反之,速度越慢,酶活力就越小。
引起反应速度下降的原因很多,例如:
底物浓度下降;产物对酶的抑制;由于产物浓度增加而加速了逆反应酶变性等。
因此,为了排除上述干扰,酶活力应该用酶促反应的初速度来表示。
11.说明酶活性部位的组成,位置和基团构成。
答:
酶分子中能直接与底物分子结合,并催化底物化学反应的部位,称为酶的活性部位或活性中心。
活性部位是酶分子中的微小区域。
它通常位于酶分子表面的一个深陷的空穴或一条深沟中。
对单纯酶来讲,活性部位是由一些极性氨基酸残基的侧链基团(如:
His的咪唑基、Ser的羟基、Cys的巯基、Lys的ε–NH2基、Asp与Glu的羧基等)所组成的。
有些酶还包括主链骨架上的亚氨基和羰基。
对于结合酶来讲,除了上述基团而外,还包括金属离子或辅酶分子的某一部分。
12.什么是米氏常数?
其意义是什么?
怎样能够求出米氏常数?
13.什么是单纯酶和结合酶?
它们的区别和联系是什么?
答:
按照化学组成,酶可以分为单纯酶和结合酶。
有些酶,如脲酶、胃蛋白酶、脂肪酶等。
其活性仅仅决定于它的蛋白质结构。
这类
酶属于单纯酶(简单蛋白质)。
另一些酶,如乳酶脱氢酶、细胞色素氧化酶等,除了需要
蛋白质而外,还需要非蛋白质的小分子物质,才有催化活性。
这类酶属于结合酶(结合
蛋白质)。
结合酶中的蛋白质称为酶蛋白;非蛋白质的小分子物质称为辅助因子。
酶蛋白
与辅助因子结合之后所形成的复合物,称为“全酶”。
全酶=酶蛋白+辅助因子,只有
全酶才有催化活性。
将酶蛋白和辅因子分开后均无催化作用。
四、论述题
1.什么是变构酶,变构调节有何生理意义?
答:
变构酶是含有2个或2个以上亚基的寡聚酶,分为同促变构酶、异促变构酶以及同促异促变构酶三种类型。
提高酶活性的变构效应,称为变构激活或正协同效应;降低酶活性的变构效应,称为变构抑制或负协同效应。
具有变构效应的酶,称为变构酶。
生理意义:
当终产物过多,将导致细胞中毒时,变构抑制剂与变构酶的调节部位相结合,快速抑制该酶催化部位的活性,从而降低代谢途径的总反应速度,因此,有效地减少了原始底物的消耗,避免了终产物的过多产生。
这对于维持生物体内的代谢恒定起了重要的作用。
别构激活亦有重要的生理意义。
有些异促别构酶,以底物(A)或其前体作为别构激活剂,结合到酶分子的调节部位上,通过变构而提高该酶催化部位的活力,从而避免过多底物的积累。
2.说明影响酶促反应速度的主要因素?
答:
温度、pH、底物浓度、酶浓度、激活剂、抑制剂等。
并简要论述这些因素的影响。
如温度:
高温变性、低温抑制、最适温度;最适pH,过酸过碱使酶变性失活;底物浓度与酶促反应速度成米氏方程关系;酶浓度与酶促反应速度成正比;抑制剂可抑制酶促反应速度,分为不可逆抑制和可逆抑制;激活剂可激活酶活性等。
B型题
一、简答题
1.简述化学酶工程与生物酶工程所研究的主要内容?
答:
化学酶工程又称为初级酶工程。
它是由酶化学与化学工程技术相结合的产
物。
它的主要研究内容是:
酶的制备工艺、酶和细胞的固定化技术、酶分子化学修饰、
人工酶的合成、酶反应器、酶传感器以及酶的应用等。
其中,酶和细胞的固定化,在工
农业生产以及医疗等应用上,具有巨大的潜力,引起人们特别的关注。
生物酶工程又称为高级酶工程。
它是在化学酶工程的基础上发展起来的,是酶学与
DNA重组技术为主的现代分子生物学技术相结合的产物。
用DNA重组技术(基因工程
技术)大量生产酶。
这些酶称为克隆酶。
例如:
用DNA重组技术将人尿激酶原的结构
基因,从人细胞转移到大肠杆菌细胞内可以使大肠杆菌细胞生产人尿激酶原,从而取代
从大量的人尿中提取尿激酶。
尿激酶原和尿激酶都是治疗血栓病的有效药物。
用蛋白质
工程技术定点改变酶结构基因。
生产性能稳定、活性更高的酶。
这些酶被称为突变酶(遗
传修饰酶)。
例如:
酪氨酰–tRNA合成酶的突变酶,其突变部位是Ala51取代了Thr51,
从而使该酶对底物ATP的亲和力提高了100倍。
用蛋白工程技术,设计新的酶结构基因,
生产自然界从未有过的性能稳定、活性更高的新酶。
2.酶的变构调节和共价修饰调节有何异同?
答:
酶的变构调节和共价修饰调节在调节物作用方式、调节快慢、调节幅度、所
需能量、生理意义等几个方面不同。
糖代谢
三、简答题
1.试述血糖的来源和去路。
答:
血糖的主要来源有肠道吸收、肝糖原分解和非糖物质(如氨基酸、甘油等)
的糖异生。
去路则是进入各组织细胞利用,包括在肝脏中合成糖原。
还可经一系列反应转变为其他糖及衍生物如核糖、脱氧核糖、唾液酸等;转变成非糖物质,如脂肪、有机酸和非必需氨基酸等。
在某些情况下,当血糖含量超过肾糖阈时,部分葡萄糖会随尿排出。
2.简述糖酵解途径的生理意义。
答:
(1)它是生物最普遍的供能反应途径,无论动物、植物、微生物(尤其厌氧菌)都利用酵解途径供能。
(2)人体各组织细胞中都有糖酵解途径。
如红细胞没有线粒体,只能以糖酵解途径
作为唯一的供能途径。
(3)它是机体应急供能方式。
虽然动物机体主要靠有氧氧化供能,但当供氧不足时,
即转为主要依靠糖酵解途径供能,如剧烈运动,心肺患疾等等。
(4)糖酵解途径与糖的其他途径密切相关。
3.在糖酵解过程中,NAD+的再生是怎样实现的?
答:
酵解途径中唯一的氧化反应是3–磷酸甘油醛脱氢生成1,3–二磷酸甘油酸。
反应中脱下的氢还原NAD+生成NADH+H+,后者则作为乳酸脱氢酶的辅酶参与催化丙酮酸还原为乳酸的反应。
在此反应中,NADH+H+被氧化脱氢为NAD+,NAD+又可参加3–磷酸甘油醛脱氢酶催化的反应再接受氢,使糖酵解可以继续下去。
4.简述柠檬酸循环的生理意义。
答:
(1)柠檬酸循环主要的功能就是供能。
柠檬酸循环是葡萄糖生成ATP的主要途径一分子葡萄糖经柠檬酸循环产能比糖酵解途径要多的多,是机体内主要的供能方式。
(2)柠檬酸循环不仅是脂肪和氨基酸在体内彻底氧化分解的共同途径,还是糖、脂肪、蛋白质及其它有机物质互变、联系的枢纽。
(3)柠檬酸循环中的许多中间代谢产物可以转变为其它物质。
如:
α–酮戊二酸和草酰乙酸可以氨基化为谷氨酸和天冬氨酸;琥珀酰CoA是卟啉分子中碳原子的主要来源等等。
5.简述磷酸戊糖途径的生理意义。
答:
(1)NADPH是细胞中易于利用的还原能力,但它不被呼吸链氧化产生ATP,
而是在还原性的生物合成中作氢和电子的供体。
体内多种物质生物合成均需NADPH作
供氢体,如脂肪酸、胆固醇等的生物合成。
作为供氢体,NADPH还参加体内多种氧化
还原反应,如肝脏生物转化反应,激素、药物和毒物的羟化反应等等。
另外,NADPH
还可维持红细胞内还原型谷胱甘肽的含量,对保证红细胞的正常功
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- 动物 生物化学 问答题
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