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生物化学总结
生物化学(biochemistry)就是研究生命化学得科学,它在分子水平上探讨生命得本质,即研究生物体得分子结构与功能,物质代谢与调节,遗传信息得传递与调控,及其在生命活动中得作用。
人们通常将研究核酸、蛋白质等所有生物大分子得结构、功能及基因结构、表达与调控得内容,称为分子生物学。
所以分子生物学就是生物化学得重要组成部分。
一、生物化学发展简史
1.初期阶段(18世纪—20世记初)
生物化学得研究始于18世纪,但作为一门独立得科学就是在20世纪初期。
主要研究生物体得化学组成。
2.蓬勃发展阶段(从20世记初—20世记中期)
主要在营养学,内分泌学,酶学,物质代谢及其调控等方面取得了重大进展。
3.分子生物学发展阶段(从20世纪中期至今)
主要有物质代谢途径得研究继续发展,重点进入代谢调节与合成代谢得研究。
另外,显著特征就是分子生物学得崛起。
DAN双螺旋结构模型得提出,遗传密码得破译,重组DNA技术得建立等。
20世纪末始动得人类基因组计划(humangenomeproject)就是人类生命科学中得又一伟大创举。
以基因编码蛋白质得结构与功能为重点之一得功能基因组研究已迅速崛起。
当前出现得得蛋白质组学(proteomics)领域。
阐明人类基因组功能就是一项多学科得任务,因而产生了一门前景广阔得新兴学科-----生物信息学(bioinformatics)。
我国科学家对生物化学得发展做出了重大得贡献。
二、生物化学研究得主要内容
1.生物分子得结构与功能
2.物质代谢及其调节
3.基因信息传递及其调控
三、生物化学与医学
生物化学就是一门重要得医学基础课,与医学有着紧密得联系。
生物大分子通常都有一定得分子结构规律,即由一定得基本结构单位,按一定得排列顺序与连接方式而形成得多聚体。
蛋白质与核酸就是体内主要得生物大分子,各自有其结构特征,并分别行使不同得生理功能。
酶就是一类重要得蛋白质分子,就是生物体内得催化剂。
本篇将介绍蛋白质得结构、功能;核酸得结核与功能;酶等三章。
重点掌握上述生物大分子物质得结构特性,重要功能及基本得理化性质与应用,这对理解生命得本质具有重要意义。
蛋白质就是生物体含量最丰富得生物大分子物质,约占人体固体成分得45%,且分布广泛,所有细胞、组织都含有蛋白质。
生物体结构越复杂,蛋白质得种类与功能也越繁多。
蛋白质也就是机体得功能分子(workingmolecules)。
它参与机体得一切生理活动,机体得各种生理功能几乎都就是通过蛋白质来完成得,而且在其中起着关键作用,所以蛋白质就是生命得物质基础。
第一节蛋白质得分子组成
ConformationofProteinMolecules
一、蛋白质得元素组成
组成蛋白质得元素除含有碳、氢、氧外都含有氮。
有些蛋白质还含有少量硫、磷、铁、锰、锌、铜、碘等。
大多数蛋白质含氮量比较接近,平均为16%,这就是蛋白质元素组成得一个特点。
蛋白质得元素组成中含有氮,就是碳水化物、脂肪在营养上不能替代蛋白质得原因。
二、氨基酸
氨基酸(aminoacid)就是组成蛋白质得基本单位。
组成人体蛋白质得氨基酸仅有20种。
其化学结构式有一个共同特点,即在连接羧基得α碳原子上还有一个氨基,故称α氨基酸(除甘氨酸外)。
(一)氨基酸得结构
组成人体蛋白质得20种氨基酸,
各种氨基酸在结构上有下列特点。
1.组成蛋白质得氨基酸,除甘氨酸外,均属L-α-氨基酸。
2.不同得L-α-氨基酸,其侧链(R)不同。
(二)氨基酸得分类
根据氨基酸侧链R基团得结构与性质,可将20种氨基酸分成四类。
1、非极性疏水性氨基酸
2.极性中性氨基
3.酸性氨基酸
4.碱性氨基酸
在蛋白质得修饰过程中,蛋白质分子中20种氨基酸残基得某些基团还可被甲基化、甲酰化、乙酰化、异戊二烯化与磷酸化等。
(三)氨基酸得理化性质
1、两性解离及等电点:
所有氨基酸都含有碱性得α-氨基与酸性得α-羧基,因此氨基酸就是一种两性电解质,具有两性解离得特性。
2、紫外吸收性质根据氨基酸得吸收光谱,含有共轭双键得色氨酸、酪氨酸得最大吸收峰在280nm波长附近。
3、茚三酮反应:
可作为氨基酸定量分析方法。
三、肽(peptides)
㈠肽(peptide)
在蛋白质分子中由一分子氨基酸得α-羧基与另一分子氨基酸得α-氨基脱水生成得键称为肽键(peptidebond)。
肽键就是蛋白质分子中基本得化学键。
如由二个氨基酸以肽键相连形成得肽称为二肽,相互之间以肽键相连。
二肽还可通过肽键与另一分子氨基酸相连生成三肽。
此反应可继续进行,依次生成四肽、五肽……。
由10个以内得氨基酸由肽键相连生成得肽称为寡肽(oligopeptide),由更多得氨基酸借肽键相连生成得肽称为多肽(polypeptide)。
多肽就是链状化合物,故称多肽链(polypeptidechain)。
多肽链中得氨基酸分子因脱水缩合而基团不全,故称为氨基酸残基(residue)。
多肽链中形成肽键得4个原子与两侧得α-碳原子成为多肽链得骨架或主链。
构成多肽链骨架或主链得原子称为主链原子或骨架原子,而余下得R基团部分,称为侧链。
多肽链得左端有自由氨基称为氨基末端(aminoterminal)或N-端,右端有自由羧基称为羧基末端(carboxylterminal)或C-端。
把含有51个氨基酸残基、分子量为5733得胰岛素称作蛋白质。
这似乎就是习惯上得多肽与蛋白质得分界线。
㈡生物活性肽
⒈谷胱甘肽(glutathione,GSH)GSH就是由谷、半胱与甘氨酸组成得三肽。
第一个肽键与一般不同,由谷氨酸γ-羧基与半胱氨酸得氨基组成,分子中半胱氨酸得巯基就是该化合物得主要功能基团。
⒉多肽类激素及神经肽
第二节蛋白质得分子结构
MolecularStructureofProtein
人体得蛋白质分子就是由20种氨基酸借肽键相连形成得生物大分子。
每种蛋白质都有其一定得氨基酸组成及氨基酸排列顺序,以及肽链特定得空间排布。
从而体现了蛋白质得特性,就是每种蛋白质具有独特生理功能得结构基础。
蛋白质分子结构分成一级结构、二级结构、三级结构、四级结构4个层次,后三者统称为空间结构、高级结构或空间构象(conformation)。
蛋白质得空间结构涵盖了蛋白质分子中得每一原子在三维空间得相对位置,它们就是蛋白质特有性质与功能得结构基础。
由一条肽链形成得蛋白质只有一级结构、二级结构与三级结构,由二条或二条以上肽链形成得蛋白质才可能有四级结构。
一、蛋白质得一级结构
蛋白质中氨基酸得排列顺序称为蛋白质得一级结构(primarystructure)。
肽键就是一级结构得主要化学键。
有些蛋白质还包含二硫键,即由两个半胱氨酸巯基脱氢氧化而成。
目前已知一级结构得蛋白质数量已相当可观,并且还以更快得速度增长。
国际互联网有若干重要得蛋白质数据库(updatedproteindatabases),收集了大量最新得蛋白质一级结构及其她资料,为蛋白质结构与功能得深入研究提供了便利。
二、蛋白质得二级结构
蛋白质得二级结构(secandarystructure)就是指蛋白质分子中某一段肽链得局部空间结构,也就就是该段肽链主链骨架原子得相对空间位置。
不涉及氨基酸残基侧链得构象。
蛋白质得二级结构主要包括α-螺旋、β-折叠、β-转角与无规卷曲。
(一)肽单元
构成肽键得4个原子与与其相邻得两个α碳原子(Cα)构成一个肽单元(peptideunit)。
由于参与肽单元得6个原子——Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面,故又称为肽平面。
(二)α-螺旋
α-螺旋(α-helix):
蛋白质分子中多个肽单元通过氨基酸α-碳原子得旋转,使多肽链得主链围绕中心轴呈有规律得螺旋上升,盘旋成稳定得α-螺旋构象。
α螺旋靠氢键维持。
若氢键破坏,则α-螺旋构象即遭破坏。
(三)β-折叠(β-pleatedsheet)
每个肽单元以Cα为旋转点,依次折叠成锯齿状结构,氨基酸残基侧链交替地位于锯齿状结构得上下方,氢键就是维持β-折叠结构得主要次级键。
(四)β-转角(β-turn)与无规卷曲(randomcoil)
β-转角伸展得肽链形成180°回折,即U形转角结构。
无规卷曲系指没有确定规律性得那部分肽链构象。
(五)模体(motif)
在许多蛋白质分子中,可发现二个或三个具有二级结构得肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊得空间构象,被称为模体。
一个模序总有其特征性得氨基酸序列,并发挥特殊得功能。
如在许多钙结合蛋白分子中通常有一个结合钙离子得模序。
它由α-螺旋-环-α-螺旋三个肽段组成。
锌指结构(zincfinger)也就是一个常见得模体例子。
此模体由1个α-螺旋与2个反平行得β-折叠三个肽段组成。
由于Zn2+可稳固模体中α-螺旋结构,致使此α-螺旋能镶嵌于DNA得大沟中,因此含锌指结构得蛋白质都能与DNA或RNA结合。
可见模体得特征性空间构象就是其特殊功能得结构基础。
(六)氨基酸残基得侧链对二级结构形成得影响
蛋白质二级结构就是以一级结构为基础得。
一段肽链其氨基酸残基得侧链适合形成α-螺旋或β-折叠,它就会出现相应得二级结构。
三、蛋白质得三级结构
(一)蛋白质得三级结构(tertiarystructure)就是指整条肽链中全部氨基酸残基得相对空间位置,也就就是整条肽链所有原子在三维空间得排布位置。
例:
Mb(肌红蛋白)就是由153个氨基酸残基构成得单条肽链得蛋白质,含有1个血红素辅基。
可进行可逆得氧合与脱氧。
蛋白质三级结构得形成与稳定主要靠次级键——疏水键、离子键(盐键)、氢键与VanderWaals力等。
疏水性氨基酸得侧链R基为疏水基团,有避开水,相互聚集而藏于蛋白质分子内部得自然趋势,这种结合力叫疏水键。
(二)结构域
分子量大得蛋白质三级结构常可分割成1个与数个球状或纤维状得区域,折叠得较为紧密,各行其功能,称为结构域(domain)。
如纤连蛋白(fibronectin),它由二条多肽链通过近C-端得两个二硫键相连而成,含有6个结构域,各个结构域分别执行一种功能,有可与细胞、胶原、DNA与肝素等配体结合得结构域。
(三)分子伴侣
除一级结构为决定因素外,蛋白质空间构象得正确形成还需要一类称为分子伴侣(chaperon)得蛋白质参与。
分子伴侣通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。
分子伴侣广泛地存在于从细菌到人得生物体中,其中有很大一部分被称之为热休克蛋白(heatshockprotein)。
四、蛋白质得四级结构
在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条多肽链,才能全面地执行功能。
每一条多肽链都有其完整得三级结构,称为蛋白质得亚基(subunit),这种蛋白质分子中各个亚基得空间排布及亚基接触部位得布局与相互作用,称为蛋白质得四级结构(quaternarystructure)。
在四级结构中,各个亚基间得结合力主要就是氢键与离子键维持四级结构。
含有四级结构得蛋白质,单独得亚基一般没有生物学功能,只有完整得四级结构寡聚体才有生物学功能。
亚基分子结构相同,称之为同二聚体(homodimer),若亚基分子结构不同,则称之为异二聚体(heterodimer)。
血红蛋白(hemoglobin,Hb)就是由2个α亚基与2个β亚基组成得四聚体,两种亚基得三级结构颇为相似,且每个亚基都结合有1个血红素(heme)辅基。
五、蛋白质得分类
(一)根据蛋白质组成成分可分成单纯蛋白质与结合蛋白质,单纯蛋白质只含氨基酸;结合蛋白质,除蛋白质部分外,还含有非蛋白质部分,为蛋白质得生物活性或代谢所依赖。
结合蛋白质中得非蛋白质部分被称为辅基,绝大部分辅基通过共价键方式与蛋白质部分相连。
辅基得种类也很广,常见得有色素化合物、寡糖、脂类、磷酸、金属离子甚至分子量较大得核酸。
(二)蛋白质还可根据其形状分为纤维状蛋白质与球状蛋白质两大类。
第三节蛋白质得结构与功能得关系
RelationshipofProteinStructureandFunction
一、蛋白质得一级结构与功能得关系
(一)蛋白质得一级结构就是空间构象得基础
Anfinsen在研究核糖核酸酶时已发现,蛋白质得功能与其三级结构密切相关,而特定三级结构就是以氨基酸顺序为基础得。
核糖核酸酶就是由124个氨基酸残基组成得一条多肽链,分子中8个半胱氨酸得巯基构成四对二硫键(Cys26与Cys84,Cys40与Cys95,Cys58与Cys110,Cys65与Cys72)(图1-17A)。
进而形成具有一定空间构象得球状蛋白质。
用变性剂与还原剂β-巯基乙醇处理该酶溶液,分别破坏二硫键与次级键,使其空间结构被破坏。
但肽键不受影响,一级结构仍保持完整,酶变性失去活性。
如用透析方法除去尿素与β-巯基乙醇后,核糖核酸酶又从无序得多肽链卷曲折叠成天然酶得空间结构,酶从变性状态复性,酶得活性又恢复至原来水平。
这充分证明,只要其一级结构未被破坏,就可能恢复原来得三级结构,功能依然存在,所以多肽链中氨基酸得排列顺序就是蛋白质空间结构得基础。
(二)一级结构与功能得关系
已有大量得实验结果证明,一级结构相似得多肽或蛋白质,其空间构象以及功能也相似。
例如不同哺乳类动物得胰岛素分子结构都由A与B两条链组成,且二硫键得配对与空间构象也极相似,它们都执行着相同得调节糖代谢等得生理功能。
又例如垂体前叶分泌得促肾上腺皮质激素(ACTH)与促黑激素(α-MSH,β-MSH)共有一段相同得氨基酸序列,因此,ACTH也可促进皮下黑色素生成,但作用较弱。
又例存在于生物界得蛋白质如细胞色素C(cytochromeC),比较它们得一级结构,可以帮助了解物种进化间得关系。
但有时蛋白质分子中起“关键”作用得氨基酸残基缺失或被替代,都会严重影响空间构象乃至生理功能,甚至导致疾病产生。
例如正常人血红蛋白β亚基得第6位氨基酸就是谷氨酸,而镰刀形贫血患者得血红蛋白中,谷氨酸变成了缬氨酸,即酸性氨基酸被中性氨基酸替代,仅此一个氨基酸之差,本就是水溶性得血红蛋白,就聚集成丝,相互粘着,导致红细胞变形成为镰刀状而极易破碎,产生镰刀形红细胞性贫血(sicklecellanemia)。
这种由蛋白质分子发生变异所导致得疾病,被称之为“分子病”,其病因为基因突变所致。
二、蛋白质空间结构与功能得关系
体内蛋白质所具有得特定空间构象都与其发挥特殊得生理功能有着密切得关系。
(一)肌红蛋白与血红蛋白结构
肌红蛋白(myoglubin,Mb)与血红蛋白都就是含有血红素辅基得蛋白质。
血红素就是铁卟啉化合物,它由4个吡咯环通过4个甲炔基相连成为一个环形,Fe2+居于环中。
从X线衍射法分析获得得肌红蛋白得三维结构中,可见它就是一个只有三级结构得单链蛋白质,氨基酸残基上得疏水侧链大都在分子内部,富极性及电荷得则在分子表面,因此其水溶性较好。
Mb分子内部有一个袋形空穴,血红素居于其中。
血红蛋白(hemoglubin,Hb)具有四个亚基组成得四级结构,每个亚基结构中间有一个疏水局部,可结合1个血红素并携带1分子氧,因此一分子Hb共结合4分子氧。
成年人红细胞中得Hb主要由两条α肽链与两条β肽链(α2β2)组成,α链含141个氨基酸残基,β链含146个氨基酸残基。
胎儿期主要为α2γ2,胚胎期为α2ε2。
Hb各亚基得三级结构与Mb极为相似。
Hb亚基之间通过8对盐键,使四个亚基紧密结合而形成亲水得球状蛋白。
(二)血红蛋白得构象变化与结合氧
Hb与Mb一样可逆地与O2结合,氧合Hb占总Hb得百分数(称百分饱与度)随O2浓度变化而变化。
图1-22为Hb与Mb得氧解离曲线,前者为S状曲线,后者为直角双曲线。
可见,Mb易与O2结合,而Hb与O2得结合在O2分压较低时较难。
为什么?
根据S形曲线得特征可知,Hb中第一个亚基与O2结合以后,促进第二及第三个亚基与O2得结合,当前三个亚基与O2结合后,又大大促进第四个亚基与O2结合,这种效应称为正协同效应(positivecooperativity)。
协同效应得定义就是指一个亚基与其配体(Hb中得配体为O2)结合后,能影响此寡聚体中另一亚基与配体得结合能力。
如果就是促进作用则称为正协同效应;反之则为负协同效应。
还可根据Perutz等利用X线衍射技术分析Hb与氧合Hb结晶得三维结构图谱,提出了解释O2与Hb结合得正协同效应得理论。
未结合O2时,Hb得α1/β1与α2/β2呈对角排列,结构较为紧密,称为紧张态(tensestate,T态),T态Hb与O2得亲与力小。
随着O2得结合,4个亚基羧基末端之间得盐键断裂,其二级、三级与四级结构也发生变化,使α1/β1与α2/β2得长轴形成15°得夹角,结构显得相对松弛,称为松弛态(relaxedstate,R态)。
Hb氧合与脱氧时T态与R态相互转换得可能方式有多种。
此种一个氧分子与Hb亚基结合后引起亚基构象变化,称为变构效应(allostericeffect)。
小分子O2称为变构剂或效应剂,Hb则被称为变构蛋白。
变构效应具有普遍生物学意义。
(三)蛋白质构象改变与疾病
若蛋白质得折叠发生错误,尽管其一级结构不变,但蛋白质得构象发生改变,仍可影响其功能,严重时可导致疾病发生,有人将此类疾病称为蛋白构象疾病。
有些蛋白质错折叠后相互聚集,常形成抗蛋白水解酶得淀粉样纤维沉淀,产生毒性而致病,表现为蛋白质淀粉样纤维沉淀得病理改变,这类疾病包括人纹状体脊髓变性病、老年痴呆症、亨丁顿舞蹈病(Huntingtondisease)、疯牛病等。
第四节蛋白质得理化性质及其分离纯化
TheCharactersofProteinanditsPurification
一、蛋白质得理化性质
(一)蛋白质得两性电离
蛋白质就是由氨基酸组成,其分子末端除有自由得α-NH2与α-COOH外,许多氨基酸残基得侧链上尚有可解离得基因,这些基团在溶液一定pH条件下可以解离成带负电荷或正电荷得基团。
当蛋白质溶液在某一pH时,蛋白质解离成正负离子得趋势相等,即成兼性离子,净电荷为零,此时溶液得pH称为蛋白质得等电点(isoelectricpoint,PI)。
蛋白质溶液得pH大于等电点时,该蛋白质颗粒带负电荷,小于等电点时则带正电荷。
(二)蛋白质得胶体性质
蛋白质就是生物大分子,分子量可自1万至100万之巨,其分子得直径可达1~100nm,为胶粒范围之内。
(三)蛋白质得变性、沉淀与凝固
在某些物理与化学因素作用下,其特定得空间构象被破坏,也即有序得空间结构变成无序得空间结构,从而导致其理化性质得改变与生物活性得丧失,称为蛋白质得变性(denaturation)。
1.蛋白质变性得特征:
蛋白质变性得主要特征就是生物活性丧失。
2.蛋白质变性得本质:
一般认为蛋白质得变性主要发生二硫键与非共价键得破坏,蛋白质变性就是蛋白质空间构象得改变或破坏,不涉及一级结构中氨基酸序列得改变。
3.蛋白质变性得意义:
在临床医学上,变性因素常被应用来消毒及灭菌。
此外,防止蛋白质变性也就是有效保存蛋白质制剂(如疫苗等)得必要条件。
4、若蛋白质变性程度较轻,去除变性因素后,有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有得构象与功能,称为复性(renaturation)。
但就是许多蛋白质变性后,空间构象严重被破坏,不能复原,称为不可逆性变性。
5、蛋白质经强酸、强碱作用发生变性后,仍能溶解于强酸或强碱溶液中,若将pH调至等电点,则变性蛋白质立即结成絮状得不溶解物,此絮状物仍可溶解于强酸与强碱中。
如再加热则絮状物可变成比较坚固得凝块,此凝块不易再溶于强酸与强碱中,这种现象称为蛋白质得凝固作用(proteincoagulation)。
(四)蛋白质得紫外吸收
蛋白质在280nm波长处有特征性得紫外吸收,可作蛋白质定量测定。
(五)蛋白质得呈色反应
⒈茚三酮反应(ninhydrinreaction)蛋白质经水解后产生得氨基酸也可发生茚三酮反应,详见本章第一节。
⒉双缩脲反应(biuretreaction)蛋白质与多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热,呈现紫色或红色,称为双缩脲反应。
氨基酸不出现此反应。
二、蛋白质得分离与纯化
(一)透析及超滤法
(二)丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀
(三)电泳
(四)层析
(五)分子筛
(六)超速离心
小结
Summary
蛋白质就是重要得生物大分子,在体内分布广泛,含量丰富,种类繁多。
每一种蛋白质都有其特定得空间构象与生物学功能。
组成蛋白质得基本单位为L-α-氨基酸,共有20种,可分为非极性疏水性氨基酸、极性中性氨基酸、酸性氨基酸与碱性氨基酸四类。
氨基酸属于两性电解质,在溶液得pH等于其pI时,氨基酸呈兼性离子。
氨基酸可通过肽键相连而成肽。
小于10个氨基酸组成得肽称为寡肽,大于10个则称为多肽。
体内存在许多如GSH、促甲状腺释放激素与神经肽等重要得生物活性肽。
复杂得蛋白质结构可分成一级、二级、三级与四级结构四个层次。
蛋白质一级结构就是指蛋白质分子中氨基酸自N端至C端得排列顺序,即氨基酸序列,其连接键为肽键,还包括二硫键得位置。
形成肽键得6个原子处于同一平面,构成了所谓得肽单元。
二级结构就是指蛋白质主链局部得空间结构,不涉及氨基酸残基侧链构象。
主要为α-螺旋、β-折叠、β-转角与无规卷曲,以氢键维持其稳定性。
在蛋白质分子中,空间上相互邻近得二个或三个具有二级结构得肽段,完成特定得生物学功能,称之为模体。
三级结构就是指多肽链主链与侧链得全部原子得空间排布位置。
三级结构得形成与稳定主要靠次级键。
一些蛋白质得三级结构可形成1个或数个球状或纤维状得区域,各行其功能,称为结构域。
四级结构就是指蛋白质亚基之间得缔合,也主要靠次级键维系。
根据蛋白质得形状,可分成球状蛋白质与纤维状蛋白质。
根据组成成分,还可分成单纯蛋白质与结合蛋白质,前者仅含有氨基酸,后者除氨基酸外,还含有非蛋白质得辅基成分。
一级结构就是空间构象得基础,也就是功能得基础。
一级结构相似得蛋白质,其空间构象及功能也相近。
若蛋白质得一级结构发生改变则影响其正常功能,由此引起得疾病称为分子病。
生物体内蛋白质得合成、加工与成熟就是一个复杂得过程,其中多肽链得正确折叠对其正确构象形成与功能发挥至关重要。
蛋白质折叠成正确得空间构象过程,除一级结构就是其决定因素外,还需要分子伴侣参与。
若蛋白质得折叠发生错误,尽管其一级结构不变,但蛋白质得构象发生改变,仍可影响其功能,严重时可导致疾病发生,有人将此类疾病称为蛋白构象疾病。
蛋白质空间构象与功能有着密切关系。
血红蛋白亚基与O2结合可引起另一亚基构象变化,使之更易与O2结合,所以血红蛋白得氧解离曲线呈S型。
这种变构效应就是蛋白质中普遍存在得功能调节方式之一。
蛋白质得空间构象发生改变,可导致其理化性质变化与生物活性得丧失,称之为蛋白质变性。
蛋白质发生变性后,只要其一级结构未遭破坏,仍可在一定条件下复性,恢复原有得空间构象与功能。
分离、纯化蛋白质就是研究单个蛋白质结构与功能得先决条件。
通常利用蛋白质得理化性质,采取不损伤蛋白质结构与功能得物理方法来纯化蛋白质。
常用得技术有电泳法、层析法、超速离心法等。
概述
Introduction
核酸(nucleicacid)就是以核苷酸为基本组成单位得生物信息大分子。
核酸可以分为脱氧核糖核酸(deoxyribonucleicacid,DNA)与核糖核酸(ribonucleicacid,RNA)两大类。
第一节核酸得化学组成及一级结构
Chemicalconstitutionandprimaryconstructionofnucleicacid
核酸得基本组成单位就是核苷酸(nucleotide
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