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生物化学知识要点和例题
生物化学
BIOCHEMISTRY
第1章糖(Carbohydrates)
1.1学习要点
糖是所有含有醛基(半缩醛羟基)或酮基(半缩酮羟基)的多羟基化合物的总称。
1.1.1单糖(monosaccharides)
1.单糖的结构特征
单糖是有机小分子,碳架、构型、构像、功能基团等都是在学习单糖时应注意的结构要素。
其中,构型上的异构或/和构像上的异构可以引起异构体间化学性质和生物学功能的显著差异甚至改变,因此确定分子的构型或构像是非常重要的。
(1)单糖的旋光异构
①旋光性——物质具有的使经过的偏振光旋转一定角度的能力。
两个旋光符号+、-,各表示右旋和左旋。
旋光性发生的原因是分子的不对称结构,如存在不对称碳原子(手性碳原子)。
②旋光异构体——分子的化学组成相同但旋光性不同,彼此为旋光异构体。
含有一个手性碳原子的甘油醛或乳酸存在D型(右旋)和L型(左旋),D型和L型甘油醛是对映体,即互为镜像的旋光异构体。
含有n个手性碳原子的分子其旋光异构体的数目理论上可以达到2n个。
③D型糖和L型糖——通过和甘油醛比较可以确定其他含有手性碳原子的分子的相对构型。
用D和L表示两种旋光异构构型,故相对构型与旋光符号无关。
可以根据远离羰基的不对称碳原子,即第4个不对称C原子的-OH排布方向将单糖分为D型糖和L型糖。
天然葡萄糖是D型。
自然界已知的单糖基本上都是D型。
④己糖有多少旋光异构体?
理论上链式己醛糖应该有24=16种旋光异构体。
由于在水溶液中可以形成环状结构(例如吡喃葡萄糖),使羰基C原子成为不对称C原子,因而旋光异构体增加。
(2)单糖的环状结构
溶液中的单糖和寡糖、多糖等中的单糖单位都是环状结构。
己糖因其含氧六元环称为吡喃糖,戊糖因含氧五元环称为呋喃糖。
1对单糖的环状结构的认识最先是通过研究葡萄糖的变旋现象获得的。
2半缩醛羟基或半缩酮羟基(异头体)——环状结构中羰基C原子成为新的手性C原子,与其连接的羟基称为半缩醛羟基或半缩酮羟基(异头体)。
依据异头体与糖环平面的相对位置不同,用(在平面下)和(在平面上)区分异头体构型,因而有-和-吡喃糖,-和-呋喃糖之分。
3吡喃糖有两种无张力构像——椅式构像和船式构像。
椅式比船式稳定,这是因为在船式中存在C-C键的重叠和不相邻原子间(C1-H和C4-H)的作用力。
(3)单糖的主要功能团:
羰基(醛基和酮基)、羟基
2.单糖的性质
(1)单糖的互变异构
在稀碱下,葡萄糖、果糖和甘露糖之间可以互变异构。
(2)葡萄糖的变旋现象:
新鲜配制的葡萄糖溶液放置一段时间其旋光度发生改变。
由+1120变为+52O。
(3)单糖的主要功能团的反应性与单糖衍生物
糖苷、氨基糖、糖酯、糖酸、糖醇、糖杀
①糖苷(glycoside):
单糖的缩醛式化合物,单糖的醛基(半缩醛羟基)参与反应,提供羟基的分子称为配糖体
②糖酯:
单糖的羟基或半缩醛羟基的酯化产物。
自然界中的糖酯通常是磷酸酯或硫酸酯。
③糖酸:
单糖的羟基或半缩醛羟基被氧化为羧基的产物。
如糖二酸、糖醛酸
4糖醇:
单糖的醛基被还原为羟基的产物
5氨基糖(糖胺):
单糖的羟基被氨基取代的产物。
某些氨基还可进一步被乙酰化。
3.单糖的生物学功能
(1)细胞的燃料分子。
例如葡萄糖是所有细胞都能利用的燃料分子(见糖代谢)。
(2)寡糖和多糖等的构件分子。
(3)非糖生物分子的碳架来源(见有关物质代谢)。
某些重要的单糖及其衍生物如D-葡萄糖(Glu)、D-半乳糖(Gal)、D-甘露糖(Man)、D-果糖(Fru)、唾液酸(sailicacid)或N-乙酰-D-神经氨酸(NeuNAC)
1.1.2二糖、寡糖和多糖oligasaccharidesandpolysaccharides
1.二糖、寡糖和多糖的结构特征
(1)糖苷键(glycosidicbond):
二糖、寡糖和多糖中单糖单位之间的连键,由一单糖的半缩醛羟基与另一单糖单位的羟基缩合而成。
其形式如C1—O—C1,2,3,4,6,如C1—O—C1简要表示为(11)。
根据异头体的构型可以分为
①-糖苷,如蔗糖-Glc(12)--Fru,麦芽糖-Glc(14)Glc,海藻糖-Glc(11)Glc
②-糖苷,如乳糖-Gal(14)--Glc,纤维二糖-Glc(14)Glc
(2)单糖单位的数目和种类
1寡糖一般含3-10单糖单位,多糖由于所含的单糖单位数目不确定,往往没有确定的分子量。
2组成上多糖一般不具有复杂性,即构成多糖的单糖单位种类很少。
按照复杂程度将多糖分为均一多糖(homopolysaccharides)和不均一多糖(heteropolysaccharides)
2.二糖、寡糖和多糖的生物学功能
(1)储存能量。
凡能为生物提供单糖作为燃料分子的糖都可以作为生物的能源,例如淀粉、糖原,它们也被称为储藏多糖(storedpolysaccharides)(见糖代谢)
(2)结构成分。
如纤维素、几丁质分别是植物/真菌/节肢动物等细胞壁或外骨骼成分,糖胺聚糖(glycosaminoglycans)和蛋白聚糖(proteoglycans)是动物细胞间质成分,肽聚糖(peptideglycan)是细菌细胞壁成分,它们统称为结构多糖(struvturalpolysaccharides)
3.糖的生物合成(见糖代谢)
1.1.3糖蛋白Glycoproteins
一类由糖类同多肽或蛋白质以共价键连接而成的结合蛋白。
糖在其中的含量从1%到70%左右。
作为分泌蛋白,如粘液糖蛋白(mucousglycoproteins)、血清糖蛋白(serumglycoproteins)或膜蛋白,如血型物质、载体、受体等
1.糖蛋白中的糖的结构特征
(1)糖与氨基酸的连接
也称为糖苷键,根据连接氨基酸残基的侧链不同分为两类:
①单糖的半缩醛羟基与丝氨酸/苏氨酸残基的羟基缩合而成。
其形式如(糖)C1—O—C(肽)。
②单糖的半缩醛羟基与天冬酰胺或赖氨酸的氨基缩合而成。
其形式如(糖)C1—N—C(肽)。
(2)单糖单位之间的连接:
多种类型糖苷键
(3)单糖单位:
多样,常见的如Glc、Gal、Man、木糖(Xyl)、岩藻糖(Fuc)、GlcNAc、GalNAc、GlcuA、艾杜糖(IduA)、SA
(4)某些糖蛋白中的糖链结构
1人免疫球蛋白IgG的糖链部分:
Man-Man-Man-GlcNAc-GlcNAc→天冬酰胺残基
2人红细胞血型物质主要糖链部分:
Gal-GalNAc丝氨酸(苏氨酸)残基
SASA
2.糖蛋白中的糖的生物学功能:
(1)信息分子,参与分子识别和细胞识别。
①决定分子半衰期,例如Aschwell的早期实验:
血浆铜兰蛋白除去唾液酸,露出半乳糖后,加速被从血浆中清除。
肝细胞上有去唾液酸蛋白质的受体。
②作为遗传标志
3作为抗原决定簇
4为新合成的蛋白质提供“邮递”信息。
在蛋白质加工和运输中参与形成中间体
(2)结构作用
1提供粘滞性和弹性,形成电荷和水化层,使蛋白质具有润滑和保护作用。
2稳定:
抗变性、掩蔽和保护蛋白质敏感位点,抗冻
3锚着:
如GPI(糖基化磷脂酰肌醇)连接将蛋白质固定在细胞膜外表面。
3.糖蛋白的糖基化(见蛋白质生物合成)
蛋白质糖基化发生在高尔基体中,由具有高度专一性的糖基转移酶和糖苷酶催化,需要糖基载体——
1.1.4糖的分析
1.旋光性:
[]DC=旋光度/[管长(分米)浓度(g/ml)]
2.光吸收:
A=LC,式中:
A=光吸收(即A=logI0/I),=克分子消光系数,L=比色杯直径,C=克分子浓度
第2章脂类(Lipids)
2.1学习要点
脂类是一切不溶于水,溶于弱极性或非极性有机溶剂的生物分子的总称。
2.1.1脂肪酸FattyAcids
1.脂肪酸的结构特征与性质
(1)长链:
烃链链长为4-36碳的羧酸。
(2)双键:
根据有无双键分为饱和脂肪酸和不饱和脂肪酸。
双键易于氧化和过氧化
附:
脂肪酸的简写:
①编号系统:
从羧基端开始编号,表示双键位置,硬脂酸记为C18:
0,油酸记为C18:
9,有时C可以省略,即18:
9。
②编号系统:
从甲基端开始编号,表示双键位置,如亚油酸记为C18:
6,9,依第一双键出现位置,将多不饱和脂肪酸分为-3系、-6系、-7系,-9系。
(2)天然脂肪酸一般结构特征
在自然界中已经发现100多种脂肪酸。
它们主要在链长和饱和度上有差别。
①多为偶数、14C-22C
②单不饱和脂肪酸的双键位置一般在C9-C10之间。
多不饱和脂肪酸的双键位置在C9与末端甲基之间,双键之间往往以亚甲基隔开。
③双键基本上是顺式构型
2.脂肪酸的生物学功能
(2)作为生物燃料分子,氧化产能(见脂代谢)
(3)生理活性物质,如前列腺素(Prostaglandins,一类脂肪酸激素)和白三烯(Leucotrienes)、凝血恶烷(Thromboxanes)等20C化合物(作用机理见激素部分)
花生四烯酸与二十碳化合物的关系(图)
3.脂肪酸的生物合成(见脂代谢)
必需脂肪酸——营养上必需由食物提供,生物体自身不能合成的脂肪酸为该种生物的必需脂肪酸。
例如亚油酸(linoleicacid)和亚麻酸(lenoleinic)是人体的必需脂肪酸.
2.1.2酰基甘油酯(油脂)
脂肪酸的甘油酯,依酰化程度分为三酰甘油、二酰甘油和单酰甘油。
1.三酰甘油的结构特征与性质
(1)脂肪酸组成:
(见前)天然三酰甘油中的组成脂肪酸的类别和数目可以有很大不同。
(2)酯键:
酰基甘油酯的酯键对碱、酸和脂酶敏感,其中碱水解称为皂化,因为该过程中产生脂肪酸的金属盐。
2.三酰甘油的生物学功能:
(1)作为储脂,是能量的高密度储存形式。
(脂肪的生物合成,脂肪的分解与脂肪酸氧化见脂的分解代谢)
(2)隔热、绝缘
(3)保护
2.1.3膜脂
1.膜脂的结构特征
构成膜的脂类分子都是极性脂,即具有亲水的头基团(极性头)和疏水的烃链(非极性尾)。
(1)甘油磷脂的结构:
脂肪酸—甘油—磷酸—X,其中磷酸—X称为头基团
①头基团X的主要类型:
胆碱、乙醇胺、丝氨酸、甘油、磷脂酰甘油和肌醇
②某些重要的甘油磷脂:
磷脂酰胆碱(卵磷脂)、磷脂酰乙醇胺(脑磷脂)、磷脂酰丝氨酸
(2)鞘磷脂的结构:
脂肪酸—鞘氨醇(二氢鞘氨醇)—磷酸—X,其中脂肪酸—鞘氨醇部分称为神经酰胺
①头基团X的主要类型:
胆碱
②某些重要的鞘磷脂:
神经节苷脂
(3)糖脂(鞘糖脂、甘油糖脂)的结构:
脂肪酸—甘油(鞘氨醇)—X
①鞘糖脂头基团X的主要类型:
寡糖或多糖
②某些重要的鞘糖脂:
神经节苷脂(含有唾液酸的鞘糖脂)、半乳糖苷神经酰胺、红细胞糖苷脂
(4)胆固醇的结构
①核心结构:
环戊烷多氢菲,
②头基团:
3-OH
胆固醇不是典型的双亲分子,不形成微团。
其坚硬的平面稠环结构易于形成固态。
2.膜脂在水中的行为
膜脂分散在在水中时,疏水的烃链避开水分子,并聚集,;亲水的极性头与水分子结合,并分散。
这两种相反的力使膜脂分子自动发生簇聚,产生了微团(含疏水核心),或囊泡(双分子层组成的闭合空心球状结构),或是位于空气-水界面的单分子层(在很小部分双亲脂中发生)。
烃链避开水而聚集的倾向称为疏水效应,由于水是有序的氢键缔合体系(低熵),与烃链靠近的水分子失去氢键而无序度增加(高熵),疏水效应可以使水分子间恢复或增加氢键缔合,因此疏水效应也称为熵驱动。
3.膜脂的生物学功能(见生物膜)
(1)结构作用
1磷脂双层构成所有生物膜的基质。
2作为分子锚帮助某些蛋白质分子定位在膜上。
(2)生理活性
1胆固醇与极性脂混合,因其具有刚性结构,能降低周围脂的运动性,因而能调节生物膜的流动性,
2糖脂作为信息分子参与细胞表面的分子识别,构成某些细胞表面受体的识别位点,如霍乱毒素的靶细胞受体是鞘糖脂(见细胞信号传递)
3在特殊的酶催化下产生的三磷酸肌醇(IP3)和二酰甘油(DAG)等是重要的细胞信使(见细胞信号传递)
4.膜脂的生物合成(见脂代谢)
2.1.4脂蛋白
脂与蛋白质以非共价键结合形成脂蛋白
1.血浆脂蛋白
根据梯度密度超速离心中的相对浮率,可以将血浆脂蛋白分为4大类:
乳糜微粒(chylomicron,Chy)、极低密度脂蛋白(verylowdensitylipoproteins,VlDL)、低密度脂蛋白(lowdensitylipoproteins,LDL)、高密度脂蛋白highdensitylipoproteins,HDL)
(1)血浆脂蛋白的结构特征:
脂质核心模型
①血浆脂蛋白中的脂:
包括磷脂(PL)、胆固醇酯(CHL-E)、游离胆固醇(CHL)和三酰甘油(TG)。
乳糜微粒和VLDL含大量的三酰甘油和胆固醇酯,其中三酰甘油含量分别为90%和55%,LDL和HDL的磷脂含量相近,但比例不同。
高密度脂蛋白——25%-35%磷脂,其中磷脂酰胆碱占磷脂总量的75%,鞘磷脂占13%,磷脂酰丝氨酸、磷脂酰肌醇和溶血磷脂酰胆碱均占12%;低密度脂蛋白——22%磷脂,其中磷脂酰胆碱占65%,鞘磷脂占25%,其他磷脂占10%。
②血浆脂蛋白中的载脂蛋白:
脂蛋白的表面电荷和在电场中的迁移行为等物理特性,主要与载脂蛋白的组成和含量有关。
载脂蛋白大体分为ApoA(I、II、III)ApoB、ApoC(I、II、III)ApoD、ApoE(ARP)
(2)血浆脂蛋白的主要生物学功能
①脂的运输载体:
蛋白质与脂质结合可将脂质从它们的吸收部位和合成部位运送到储存部位或其他关部位。
②参与生物膜的结构与功能
2.膜蛋白
膜蛋白是定位在细胞膜上的蛋白质。
(1)膜蛋白的结构特征
1绝大多数膜整合蛋白的序列富含疏水性氨基酸,在脂双层区的跨膜长度达3nm,跨膜区倾向于形成a-螺旋或b-折叠,以获得最大数量的链内氢键。
如果跨膜区的a-螺旋的残基都是疏水的,它们与周围脂的相互作用将加固a-螺旋。
例如细菌视紫红质跨膜区的单肽链为7段a-螺旋,a-螺旋之间和周围都是膜脂的烃链。
2与邻近膜蛋白联合形成大的复合物(碎片“patch”)如乙酰胆碱受体
3锚着到内部结构上,防止在脂双层中自由扩散。
例如红细胞膜的血影蛋白glycophorin和氯-二羧酸交换器(带3蛋白)就被束缚在细胞骨架蛋白spectrin中。
(2)膜蛋白的生物学功能:
多样,如作为受体、酶、载体等
第3章氨基酸和肽(aminoacidsandpeptides)
3.1学习要点
3.1.1基本氨基酸(essentialaminoacids)
构成蛋白质的20种氨基酸称为基本氨基酸或标准氨基酸(standardaminoacids)(表3-1)
1.基本氨基酸的结构特征
(1)基本氨基酸的结构通式(图3-)
除甘氨酸外,其C均为L-构型。
基本氨基酸彼此以R基区分,而且基本氨基酸的-羧基和-氨基参与蛋白质的肽键的形成,所以对R基的分析是区分基本氨基酸的关键。
(2)基本氨基酸的分类
按照R基的疏水性或亲水性及其在pH7水溶液中的解离性质将基本氨基酸分为4类:
1非极性氨基酸:
8种(丙、缬、亮、异亮、哺、苯丙、色、甲硫);
2极性的R基不带电荷的氨基酸:
7种(甘、丝、苏、半胱、酪、谷氨酰胺、天冬酰胺);
3R基带正电荷的氨基酸(碱性氨基酸):
3种(赖、精、组);
(3)R基带负电荷的氨基酸(酸性氨基酸):
2种(谷、天冬)
2.基本氨基酸的性质
(1)旋光性
(2)R基团的光吸收性质
R基团含有苯环的氨基酸(芳香氨基酸)在紫外区有特征性的光吸收。
1酪氨酸
2苯丙氨酸
3色氨酸
(3)R基团的疏水性或亲水性
4亲水性氨基酸:
Gly、Ser、Thr、Cys、Gln、Tyr、Asn、Lys、Arg、His、Glu、Asp
5疏水性氨基酸:
Ile、Leu、Val、Trp、Phe、Met、Ala、Pro。
6R基的亲/疏水性影响氨基酸的溶解性
7分配定律和分配系数:
一定温度下,一种溶质在互不相溶的溶剂中的浓度正比于其在两相中的溶解度=C1/C2
(4)基本氨基酸的可解离基团与氨基酸的解离
1可解离基团:
-氨基、-羧基和可解离R基团
2Handerson-Hassalbach公式:
pH=pK+log[质子受体]/[质子供体]
3氨基酸的解离曲线——丙氨酸的解离曲线
4氨基酸的等电点:
使氨基酸兼性离子的净电荷为零的环境pH称为该氨基酸的等电点,记为pI,此时氨基酸解离为正负离子的趋势是相同的。
(5)基本氨基酸的功能基团与化学性质
1氨基的反应:
FDNB反应;PITC反应;荧光试剂反应;茚三酮反应
2羧基的反应:
酯化反应
3R基的反应
3.基本氨基酸的生物学功能
(1)蛋白质和肽的构件分子(见蛋白质生物合成)
(2)细胞的燃料分子(见氨基酸代谢)
(3)生理活性物质:
例如谷氨酸作为神经递质
(4)作为前体转化为为其他含氮物质(见氨基酸代谢)
4.基本氨基酸的生物合成(见氨基酸代谢)
3.1.2来自基本氨基酸的其他氨基酸
1.修饰氨基酸:
蛋白质合成后经酶改变其侧链形成的氨基酸,如4-羟哺氨酸、L-胱氨酸、-羧基谷氨酸、4-羟赖氨酸、5-羟哺氨酸、O-磷酸丝氨酸等
2.氨基酸代谢中间物:
由基本氨基酸转化或降解产生的氨基酸。
如L-鸟氨酸。
3.1.3肽
肽是氨基酸彼此以肽键连接形成的线性聚合物
1.肽的结构特征
(1)肽键:
肽中氨基酸单位(氨基酸残基)间的连键,由一氨基酸的羧基与另一氨基酸的氨基脱水反应而成,表示为-CO-NH-。
肽键中的C-N键长为0.132nm,介于0.148nm(C-N)和0.127nm(C=N)之间,反式,键能为75kJ/mol。
(2)侧链(R):
氨基酸残基中未参与形成肽键的部分
(3)肽链的形状:
存在线形和环形,蛋白质多肽为线形。
2.肽的性质
(1)肽的水解
1非特异水解:
H+、OH-催化下的水解属于非特异水解。
例如6NHCl,110℃作用12-24h可完全水解,即所有的肽键断开,产生游离氨基酸。
部分氨基酸可能被破坏。
2NNaOH的完全水解,可破坏绝大部分氨基酸。
2特异水解:
在生理温度和生理pH下,由蛋白酶或肽酶催化的水解,其特点是在特定部位使肽键断裂,产生肽段混合物。
trypsin、Chyromotrypsin、Pepsin、Carboxypeptidase等的作用位点如图3-
3肽的化学裂解:
例如溴化氰处理,使甲硫氨酸生成高丝氨酸,并使肽键在此处断开。
(2)肽的解离:
寡肽的解离行为与端基团和所有的可解离R基团有关。
(3)双缩脲反应:
存在两个以上肽键的肽与Cu2+在碱性条件下的特征颜色反应。
3.肽的生物学功能
(1)蛋白质的结构成分,称为蛋白质多肽。
(2)所有的游离寡肽都是生理活性物质,例如作为激素、抗生素、神经递质或神经调质、毒素等。
3.1.4氨基酸序列分析
根据完全水解所获得的氨基酸组成知识,按照一套预先设计好的策略,对多肽进行部分水解、末端测定、短序列分离分析和完全水解等,可以解析出蛋白质多肽链的完整的氨基酸序列。
这个工作称为氨基酸序列分析。
第4章蛋白质(protein)
4.1学习要点
由一氨基酸以肽键(-CO—NH—)连结成的多肽链可折叠成具有特定的空间结构和生物学功能的蛋白质。
4.1.1蛋白质的结构特征
1.蛋白质的化学组成和分子量
(1)蛋白质具有复杂的化学组成。
1基本元素:
C、H、O、N、S等,平均含氮量(16%)
2构件分子:
20种基本氨基酸。
(2)蛋白质是高分子量物质。
蛋白质分子量范围:
5~6000—106~107(dalton)
2.蛋白质的序列
指多肽链中氨基酸残基的排列顺序,也称为蛋白质的一级结构。
序列同源性:
相关种属的相同蛋白质的序列间存在相似性,称为序列同源性。
具有序列同源性的蛋白质称为同源蛋白质,同源蛋白共有的相似序列称为共义序列。
据估计,蛋白质以某个恒定的速率进化,同源蛋白质序列差异的程度与种系进化过程中的歧化时间成正比。
3.蛋白质的构像
指蛋白质的所有原子在三维空间(x、y、z)的位置,即蛋白质的空间结构。
由于蛋白质结构的复杂性,需要对蛋白质的构像作剖析描述。
(1)蛋白质的一级结构(见蛋白质的序列)
(2)蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链的折叠方式。
采取某种二级结构的肽段其侧链间一般不存在相互作用。
可以用主链的肽键平面和二面角和描述二级结构。
如果各相邻氨基酸残基采取相近或相等的二面角,可以获得有规则重复构像。
已经确定的有规则重复的二级结构是-螺旋和-折叠。
1二面角和。
其中,绕C1—C旋转,0°~±180°;,绕N—C2旋转,0°~±180°,规定与一个C相连的两个肽键处在同一平面时(顺式)的=0°、=0°,由于引起侧链原子间的碰撞,产生位阻,是不允许的构像,拉氏构像图(RamachandranPlot)展示了二面角和的组合与允许构像(不存在位阻)或不允许构像(存在位阻)间的关系。
(图:
其中,暗影:
所有氨基酸残基都允许的;中等阴影:
除Val、Ile外的氨基酸残基;浅色:
某些不稳定的构像)
2稳定-螺旋和-折叠的因素是氢键和二面角。
其中-螺旋的所有肽键参与形成链内氢键,即任一肽键的C=O与其后第四个肽键的一NH间形成氢键;-折叠的相邻肽段主链上的所有一NH和C=O之间形成链间氢键。
因此脯氨酸,—种亚氨酸,形成的肽键不能作为氢键供体,是螺旋构象最大破坏者。
甘氨酸,侧链基团是H原子,由于不能象其他侧链基团那样制约二面角(-螺旋:
=-60°、=-45~-50°),是螺旋的不稳定因素。
(3)蛋白质的超二级结构
①-螺旋:
即胶原三股螺旋,存在于胶原蛋白,由三股左手螺旋的肽链组成的右手大螺旋,其氨基酸组成富含羟哺氨酸和甘氨酸。
②模体(motifs):
指肽链折叠中形成的二级结构组合方式,有三种基本组合形式:
、、,其中是两股或三股右手螺旋彼此缠绕而成的左手超螺旋(superhelix),重复距离14nm,见于a-角蛋白,肌球蛋白、原肌球蛋白(protomyosin)和纤维蛋白原(fibrinogen)等。
最常见的a组合由三段平行式的链和二段-螺旋链构成,称为Rossmann折叠。
有两种样式:
曲折和回形拓扑结构(希腊钥匙)。
(4)蛋白质的三级结构
蛋白质的三级结构指蛋白质多肽链的折叠。
对于球蛋白而言,一个蛋白质的三级结构可以看作是该蛋白质的不同的二级结构部分在三维空间的折叠组合,它使本来在一级结构上相距很远的氨基酸残基聚集在一起,形成稳定的构像。
①结构域(Domain):
广泛见于球蛋白,指蛋白质构像中折叠相对比较紧密的区域,如:
甘油醛—3—磷酸脱氢酶的每个亚基都有两个明显的结构域。
结构域之间在空间结构上相对独立,每个结构域均具备小的球蛋白的性质。
结构域间的松散肽链一般称为“铰链区”。
结构域作为蛋白质的折叠单位、结构单位、功能单位和遗传单位
结构域的类型有全平行螺旋式,平行或混合型折叠片式,反平行折叠片式,富含金属或二硫键式。
等
②稳定蛋白质构像的作用力是氢键、范德华力、疏水作用、离子键、二硫键
氢键:
内部氢键供
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