环境生物化学论文.docx

环境生物化学论文.docx

《环境生物化学论文.docx》由会员分享，可在线阅读，更多相关《环境生物化学论文.docx（7页珍藏版）》请在冰豆网上搜索。

环境生物化学论文

环境生物化学试题

一、蛋白质是由哪些元素组成的？

其基本结构单元是什么？

写出其结构通式。

蛋白质在生命活动中有何重要意义？

（20分）

答:

（1）蛋白质是由C（碳）、H（氢）、O（氧）、N（氮）组成，一般蛋白质可能还会含有P（磷）、S（硫）、Fe（铁）、Zn（锌）、Cu（铜）、B（硼）、Mn（锰）、I（碘）、Mo（钼）等。

这些元素在蛋白质中的组成百分比约为：

碳50%氢7%氧23%氮16%硫0~3%其他微量。

一切蛋白质都含N元素，且各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%；

（2）蛋白质是重要的生物大分子,其组成单位是氨基酸。

氨基酸通过脱水缩合连成肽链。

蛋白质是由一条或多条多肽链组成的生物大分子，每一条多肽链有二十至数百个氨基酸残基（-R）不等；各种氨基酸残基按一定的顺序排列。

组成蛋白质的氨基酸有20种,均为α-氨基酸.每个氨基酸的α-碳上连接一个羧基,一个氨基,一个氢原子和一个侧链R基团.20种氨基酸结构的差别就在于它们的R基团结构的不同。

根据20种氨基酸侧链R基团的极性,可将其分为四大类：

非极性R基氨基酸（8种）；不带电荷的极性R基氨基酸（7种）；带负电荷的R基氨基酸（2种）；带正电荷的R基氨基酸（3种）

（3）结构通式

（4）蛋白质的三大基础生理功能分别是：

构成和修复组织、调解生理功能和供给能量。

蛋白质是构成机体组织、器官的重要成分,人体各组织、器官无一不含蛋白质.同时人体内各种组织细胞的蛋白质始终在不断更新,只有摄入足够的蛋白质方能维持组织的更新,身体受伤后也需要蛋白质作为修复材料.另外蛋白质在体内是构成多种重要生理活性物质的成分,参与调节生理功能.最后供给人体能量是蛋白质的次要功能。

蛋白质是建造和修复身体的重要原料，人体的发育以及受损细胞的修复和更新，都离不开蛋白质。

蛋白质也能被分解为人体的生命活动提供能量。

[1]构造人的身体:

蛋白质是一切生命的物质基础，是机体细胞的重要组成部分，是人体组织更新和修补的主要原料。

人体的每个组织：

毛发、皮肤、肌肉、骨骼、内脏、大脑、血液、神经、内分泌等都是由蛋白质组成，所以说饮食造就人本身。

蛋白质对人的生长发育非常重要。

比如大脑发育的特点是一次性完成细胞增殖，人的大脑细胞的增长有二个高峰期。

第一个是胎儿三个月的时候；第二个是出生后到一岁，特别是0---6个月的婴儿是大脑细胞猛烈增长的时期。

到一岁大脑细胞增殖基本完成，其数量已达成人的9/10。

所以0到1岁儿童对蛋白质的摄入要求很有特色，对儿童的智力发展尤关重要。

[2]结构物质:

人的身体由百兆亿个细胞组成，细胞可以说是生命的最小单位，它们处于永不停息的衰老、死亡、新生的新陈代谢过程中。

例如年轻人的表皮28天更新一次，而胃黏膜两三天就要全部更新。

所以一个人如果蛋白质的摄入、吸收、利用都很好，那么皮肤就是光泽而又有弹性的。

反之，人则经常处于亚健康状态。

组织受损后，包括外伤，不能得到及时和高质量的修补，便会加速肌体衰退。

[3]载体的运输:

维持肌体正常的新陈代谢和各类物质在体内的输送。

载体蛋白对维持人体的正常生命活动是至关重要的。

可以在体内运载各种物质。

比如血红蛋白—输送氧（红血球更新速率250万/秒）、脂蛋白——输送脂肪、细胞膜上的受体还有转运蛋白等。

维持与构成维持机体内的渗透压的平衡：

白蛋白。

维持体液的酸碱平衡。

构成神经递质乙酰胆碱、五羟色氨等。

维持神经系统的正常功能：

味觉、视觉和记忆。

[4]抗体的免疫:

有白细胞、淋巴细胞、巨噬细胞、抗体（免疫球蛋白）、补体、干扰素等。

七天更新一次。

当蛋白质充足时，这个部队就很强，在需要时，数小时内可以增加100倍。

[5]酶的催化:

构成人体必需的催化和调节功能的各种酶。

我们身体有数千种酶，每一种只能参与一种生化反应。

人体细胞里每分钟要进行一百多次生化反应。

酶有促进食物的消化、吸收、利用的作用。

相应的酶充足，反应就会顺利、快捷的进行，我们就会精力充沛，不易生病。

否则，反应就变慢或者被阻断。

[6]激素的调节:

具有调节体内各器官的生理活性。

胰岛素是由51个氨基酸分子合成。

生长激素是由191个氨基酸分子合成（与生长素无关）。

[7]胶原蛋白:

占身体蛋白质的1/3，生成结缔组织，构成身体骨架。

如骨骼、血管、韧带等，决定了皮肤的弹性，保护大脑（在大脑脑细胞中，很大一部分是胶原细胞，并且形成血脑屏障保护大脑）

[8]能源物质:

提供生命活动的能量。

二、试述蛋白质结构与功能的关系？

（20分）

答：

蛋白质分子是由氨基酸首尾相连缩合而成的共价多肽链，但是天然蛋白质分子并不是走向随机的松散多肽链。

每一种天然蛋白质都有自己特有的空间结构或称三维结构，这种三维结构通常被称为蛋白质的构象，即蛋白质的结构.蛋白质的分子结构可划分为四级，以描述其不同的方面：

蛋白质一级结构又称化学结构（primarystructure）,是指氨基酸在肽键中的排列顺序和二硫键的位置,肽链中氨基酸间以肽键为连接键.蛋白质的一级结构是最基本的结构,它决定了蛋白质的二级结构和三级结构,其三维结构所需的全部信息都贮存于氨基酸的顺序之中。

二级结构（secondarystructure）是指多肽链中彼此靠近的氨基酸残基之间由于氢键星湖作用而形成的空间结构。

三级结构（tertiarystructure）是指多肽链在二级结构的基础上,进一步折叠,盘曲而形成特定的球状分子结构。

四级结构（quaternarystructure）是由两条或者两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成的具有特定三维结构的蛋白质构想。

不同的蛋白质,由于结构不同而具有不同的生物学功能.蛋白质的生物学功能是蛋白质分子的天然构象所具有的性质,功能与结构密切相关。

1．一级结构与功能的关系

蛋白质的一级结构（primarystructure）就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序（sequence），也是蛋白质最基本的结构。

它是由基因上遗传密码的排列顺序所决定的。

各种氨基酸按遗传密码的顺序，通过肽键连接起来，成为多肽链，故肽键是蛋白质结构中的主键。

蛋白质的一级结构与蛋白质功能有相适应性和统一性,可从以下几个方面说明：

（1）一级结构的变异与分子病

蛋白质中的氨基酸序列与生物功能密切相关,一级结构的变化往往导致蛋白质生物功能的变化.如镰刀型细胞贫血症,其病因是血红蛋白基因中的一个核苷酸的突变导致该蛋白分子中β-链第6位谷氨酸被缬氨酸取代.这个一级结构上的细微差别使患者的血红蛋白分子容易发生凝聚,导致红细胞变成镰刀状,容易破裂引起贫血,即血红蛋白的功能发生了变化.

（2）一级结构与生物进化

研究发现,同源蛋白质中有许多位置的氨基酸是相同的,而其它氨基酸差异较大.如比较不同生物的细胞色素C的一级结构,发现与人类亲缘关系接近,其氨基酸组成的差异越小,亲缘关系越远差异越大。

（3）蛋白质的激活作用

在生物体内,有些蛋白质常以前体的形式合成,只有按一定方式裂解除去部分肽链之后才具有生物活性,如酶原的激活。

蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级、三级等高级结构，成百亿的天然蛋白质各有其特殊的生物学活性，决定每一种蛋白质的生物学活性的结构特点，首先在于其肽链的氨基酸序列，由于组成蛋白质的20种氨基酸各具特殊的侧链，侧链基团的理化性质和空间排布各不相同，当它们按照不同的序列关系组合时，就可形成多种多样的空间结构和不同生物学活性的蛋白质分子。

　　蛋白质分子的多肽链并非呈线形伸展，而是折叠和盘曲构成特有的比较稳定的空间结构。

蛋白质的生物学活性和理化性质主要决定于空间结构的完整，因此仅仅测定蛋白质分子的氨基酸组成和它们的排列顺序并不能完全了解蛋白质分子的生物学活性和理化性质。

例如球状蛋白质（多见于血浆中的白蛋白、球蛋白、血红蛋白和酶等）和纤维状蛋白质（角蛋白、胶原蛋白、肌凝蛋白、纤维蛋白等），前者溶于水，后者不溶于水，显而易见，此种性质不能仅用蛋白质的一级结构的氨基酸排列顺序来解释。

2．蛋白质空间结构与功能的关系

蛋白质的空间结构就是指蛋白质的二级、三级和四级结构。

蛋白质的空间结构与功能之间有密切相关性,其特定的空间结构是行使生物功能的基础.以下两方面均可说明这种相关性。

（1）核糖核酸酶的变性与复性及其功能的丧失与恢复

核糖核酸酶是由124个氨基酸组成的一条多肽链,含有四对二硫键,空间构象为球状分子.将天然核糖核酸酶在8mol/L脲中用β-巯基乙醇处理,则分子内的四对二硫键断裂,分子变成一条松散的肽链,此时酶活性完全丧失.但用透析法除去β-巯基乙醇和脲后,此酶经氧化又自发地折叠成原有的天然构象,同时酶活性又恢复.

（2）血红蛋白的变构现象

血红蛋白是一个四聚体蛋白质,具有氧合功能,可在血液中运输氧.研究发现,脱氧血红蛋白与氧的亲和力很低,不易与氧结合.一旦血红蛋白分子中的一个亚基与O2结合,就会引起该亚基构象发生改变,并引起其它三个亚基的构象相继发生变化,使它们易于和氧结合,说明变化后的构象最适合与氧结合。

3、叙述ATP，ADP，AMP和柠檬酸在糖酵解和三羧酸循环的代谢调节控制中的作用？

（15分）

ATP在糖酵解过程中激活己糖激酶，但是抑制磷酸果糖激酶和丙酮酸脱氢酶，在三羧酸循环中抑制丙酮酸脱氢酶，柠檬酸合成酶和异柠檬酸脱氢酶。

ADP在糖酵解过程中抑制己糖激酶。

AMP在糖酵解过程中所起作用跟ATP相反，可激活果糖磷酸激酶和丙酮酸激酶。

柠檬酸在糖酵解时抑制果糖激酶。

糖酵解是指在氧气不足条件下，葡萄糖或糖原分解为乳酸的过程，此过程中伴有少量ATP的生成。

这一过程是在细胞质中进行，不需要氧气，每一反应步骤基本都由特异的酶催化。

在缺氧条件下丙酮酸则可在乳酸脱氢酶的催化下，接受磷酸丙糖脱下的氢，被还原为乳酸。

而有氧条件下的糖的氧化分解，称为糖的有氧氧化，丙酮酸可进一步氧化分解生成乙酰CoA进入三羧酸循环，生成CO2和H2O。

柠檬酸循环：

也称为三羧酸循环、Krebs循环。

发生在线粒体基质。

是用于乙酰—CoA中的乙酰基氧化成CO2的酶促反应的循环系统，该循环的第一步是由乙酰CoA与草酰乙酸缩合形成柠檬酸。

在三羧酸循环中，反应物葡萄糖或者脂肪酸会变成乙酰辅酶A。

这种"活化醋酸"（一分子辅酶和一个乙酰基相连），会在循环中分解生成最终产物二氧化碳并脱氢，质子将传递给辅酶--烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）和黄素腺嘌呤（FAD），使之成为NADH+、H+和FADH2。

NADH+、H+和FADH2会继续在呼吸链中被氧化成NAD+和FAD，并生成水。

这种受调节的"燃烧"会生成ATP，提供能量。

ATP在糖酵解过程中激活已糖激酶，但是抑制磷酸果糖激酶和丙酮激酶，在三羧酸循环过程中抑制丙酮酸脱氢酶、柠檬酸脱氢酶。

ADP在糖酵解过程中抑制已糖激酶，AMP在糖酵解过程中所起的作用和ATP相反，可激活磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶，柠檬酸在糖酵解进抑制磷酸果糖激酶。

四、将糖代谢途径（分解）总结对比一下？

（25分）答：

1、糖的无氧酵解途径（糖酵解途径）：

是在无氧情况下，葡萄糖分解生成乳酸的过程。

它是体内糖代谢最主要的途径。

参与糖酵解反应的一系列酶存在在细胞质中，因此糖酵解的全部反应过程均在细胞质中进行。

在无氧条件下，丙酮酸被还原为乳酸。

此反应由乳酸脱氢酶催化，乳酸脱氢酶有多种同工酶，骨骼肌中主要含有LDH5，它和丙酮酸亲和力较高，有利于丙酮酸还原为乳酸，LDH5的辅酶是NAD+。

还原反应所需的NADH+H+是3-磷酸甘油醛脱氢时产生，作为供氢体脱氢后成为NAD+，再作为3-磷酸甘油醛脱氢酶的辅酶。

因此，NAD+来回穿梭，起着递氢作用，使无氧酵解过程持续进行。

在有氧的条件下，3-磷酸甘油醛脱氢产生的NADH+H+从细胞质中通过穿梭系统进入线粒体经电子传递链传递生成水，同时释放出能量。

2、糖的有氧氧化途径：

葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳称为有氧氧化，有氧氧化是糖氧化的主要方式。

绝大多数细胞都通过有氧氧化获得能量。

肌肉进行糖酵解生成的乳酸，最终仍需在有氧时彻底氧化为水及二氧化碳。

3、糖异生的途径基本上是糖酵解的逆向过程，但不是可逆过程。

酵解过程中三个关键酶催化的反应是不可逆的，故需通过糖异生的4个关键酶（葡萄糖-6-磷酸酶、果糖-1，6-二磷酸酶、丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸激酶）绕过糖酵解的三个能障生成葡萄糖。

糖异生作用是指非糖物质如生糖氨基酸、乳酸、丙酮酸及甘油等转变为葡萄糖或糖原的过程。

糖异生的最主要器官是肝脏。

糖异生反应过程基本上是糖酵解反应的逆过程。

由于糖酵解过程中由己糖激酶、6-磷酸果糖激酶1及丙酮酸激酶催化的三个反应释放了大量的能量，构成难以逆行的能障，因此这三个反应是不可逆的。

这三个反应可以分别通过相应的、特殊的酶催化，使反应逆行，完成糖异生反应过程。

（一）丙酮酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸

丙酮酸生成磷酸烯醇式丙酮酸的反应包括丙酮酸羧化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化的两步反应，构成一条所谓“丙酮酸羧化支路”使反应进行。

这个反应是糖酵解过程中丙酮酸激酶催化的磷酸烯醇式丙酮酸生成丙酮酸的逆过程。

（二）1，6-二磷酸果糖转变为6-磷酸果糖

此反应由1，6-二磷酸果糖酶1催化进行。

这个反应是糖酵解过程中1，6-二磷酸果糖酶1催化6-磷酸果糖生成1，6-二磷酸果糖的逆过程。

（三）6-磷酸葡萄糖转变为葡萄糖

此反应由葡萄糖-6-磷酸酶催化进行。

这个反应是糖酵解过程中己糖激酶催

化葡萄糖生成6-磷酸葡萄糖的逆过程。

生理意义

（1）糖异生最重要的生理意义是在空腹或饥饿情况下维持血糖浓度的相对恒定

（2）乳酸再利用：

乳酸大部分是由肌肉和红细胞中糖酵解生成的，经血液运输到肝脏或肾脏，经糖异生再形成葡萄糖，后者可经血液运输回到各组织中继续氧化提供能量。

这个过程称为是乳酸循环或Cori循环（lactatecycleorCoricycle）。

在安静状态下产生乳酸的量甚少，此途径意义不大。

但在某些生理或病理情况下，如剧烈运动时，肌糖原酵解产生大量乳酸，大部分可经血液运到肝脏，通过糖异生作用合成肝糖原或葡萄糖以补充血糖，而血糖又可供肌肉利用。

乳酸循环可避免损失乳酸以及防止因乳酸堆积引起的酸中毒。

（3）糖异生促进肾脏排H+、缓解酸中毒

酸中毒时H+能激活肾小管上皮细胞中的磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶，促进糖异生进行。

由于三羧酸循环中间代谢物进行糖异生，造成α-酮戊二酸含量降低，促使谷氨酸和谷氨酰胺的脱氨生成的α-酮戊二酸补充三羧酸循环，产生的氨则分泌进入肾小管，与原尿中H+结合成NH4+，对H+过多起到缓冲作用，可缓解酸中毒。

糖异生途径中四个关键酶催化的反应是糖异生的主要调节点。

糖异生与糖酵解是两条相同但方向相反的代谢途径，因此它们必须是互为调节的，两条代谢途径中关键酶的激活或抑制要互相配合：

当糖供应充分时，糖酵解有关的酶活性增高，糖异生有关的酶活性减低；当糖供应不足时，糖酵解有关的酶活性减低，糖异生有关的酶活性增高。

体内通过改变酶的合成速度、共价修饰调节和别构调节来调控这两条途径中关键酶的活性，以达到最佳生理效应。

（1）诱导、抑制关键酶的合成

当血糖浓度升高，一方面可导致胰岛素分泌增加，成为增加糖酵解关键酶合成的诱导因素；另一方面可抑制糖皮质激素和胰高血糖素诱导产生糖异生的关键酶。

（2）关键酶的共价修饰调节

当血糖浓度的降低，可导致胰高血糖素、少量的肾上腺素产生，通过cAMP达到抑制糖酵解、增加糖异生的目的。

cAMP浓度的增加可使A激酶对丙酮酸酸激酶进行磷酸化，磷酸化后的丙酮酸激酶活性降低，糖酵解过程抑制。

胰高血糖素和肾上腺素对6-磷酸果糖激酶2也有共价修饰作用，根据糖供应的情况产生相应的2，6-二磷酸果糖的量，进而影响6-磷酸果糖激酶1的活性，达到调节糖酵解的目的。

（3）关键酶的别构调节

A、乙酰CoA作为别构剂的作用：

激活糖异生的丙酮酸羧化酶，抑制糖有氧氧化中的丙酮酸脱氢酶复合体的活性，促进糖异生作用。

当细胞能量足够时，三羧酸循环被抑制、乙酰CoA堆积，进而抑制丙酮酸脱氢酶复合体的活性，减缓丙酮酸生成乙酰CoA；与此同时丙酮酸羧化酶激活，增加糖异生过程，将多余的丙酮酸生成葡萄糖。

B、AMP、ATP作为别构剂的作用：

AMP是糖异生的1，6-二磷酸果糖酶1的别构抑制剂，是糖酵解中6-磷酸果糖激酶1的别构激活剂。

ATP、柠檬酸是6-磷酸果糖激酶1的别构抑制剂。

这二个酶相互协调共同调节糖异生、糖酵解。

肝细胞内ATP/ADP比值增加时，糖异生加强而糖酵解被抑制，反之，当ATP/ADP比值下降时，糖酵解加速，而糖异生被抑制。

C、2，6-二磷酸果糖作为别构剂的作用：

2，6-二磷酸果糖在糖酵解、糖异生的相互调节中起着重要作用。

2，6-二磷酸果糖是6-磷酸果糖激酶1最强烈的别构激活剂，同时也是1，6-二磷酸果糖酶1的别构抑制剂。

在糖供应充分时，2，6-二磷酸果糖浓度增高激活6-磷酸果糖激酶1，抑制1，6-二磷酸果糖酶1，促进糖酵解。

在糖供应缺乏时，2，6二磷酸果糖浓度降低，减低对6-磷酸果糖激酶1的激活、减低对1，6-二磷酸果糖酶1的抑制，糖异生增加。

4、糖原的合成途径：

糖原是动物体内糖的储存形式，是葡萄糖通过α-1，4和α-1，6糖苷键相连而成的具有高度分枝的聚合物。

5、磷酸戊糖途径：

磷酸戊糖途径是葡萄糖氧化分解的另一条重要途径，它的功能不是产生ATP，而是产生细胞所需的具有重要生理作用的特殊物质，如NADPH和5-磷酸核糖。

这条途径存在于肝脏、脂肪组织、甲状腺、肾上腺皮质、性腺、红细胞等组织中。

代谢相关的酶存在于细胞质中。

磷酸戊糖途径是一个比较复杂的代谢途径：

6分子葡萄糖经磷酸戊糖途径可以使1分子葡萄糖转变为6分子CO2。

反应可分为两个阶段：

第一阶段是氧化反应，产生NADPH及5-磷酸核糖；第二阶段是非氧化反应，是一系列基团的转移过程。

第一阶段：

氧化反应，6-磷酸葡萄糖由6-磷酸葡萄糖脱氢酶（glucose6-phosphatedehydrogenase,G-6-PD）及6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶的催化作用，NADP+是它们的辅酶，G-6-P在第一位碳原子上脱氢脱羧而转变为5-磷酸核酮糖，同时生成2分子NADPH+H+及1分子CO2。

5-磷酸核酮糖在异构酶的作用下成为5-磷酸核糖。

在这一阶段中产生了NADPH+H+和5-磷酸核糖这两个重要的代谢产物。

第二阶段：

非氧化反应--一系列基团的转移。

在这一阶段中磷酸戊糖继续代谢，通过一系列的反应，循环再生成G-6-P。

5-磷酸核酮糖经异构反应转变为5-磷酸核糖或5-磷酸木酮糖，三种形式的磷酸戊糖经转酮醇酶催化转移酮醇基（—CO-CH20H）及转醛醇酶催化转移醛醇基（-CHOH-CO-CH20H），进行基团转移，中间生成三碳、七碳、四碳和六碳等的单糖磷酸酯，最后转变成6-磷酸果糖和3-磷酸甘油醛，进一步代谢成为G-6-P。

在胞浆中进行，存在于肝脏、乳腺、红细胞等组织。

其生理意义是：

①提供5-磷酸核糖，用于核苷酸和核酸的生物合成。

②提供NADPH形式的还原力，参与多种代谢反应，维持谷胱甘肽的还原状态等。

（6）糖醛酸途径：

其生理意义在于生成有活性的葡萄糖醛酸（UDP葡萄糖醛酸），它是生物转化中重要的结合剂，可与多种代谢产物（胆红素、类固醇等）、药物和毒物等结合；还是葡萄糖醛酸的供体，葡萄糖醛酸是蛋白聚糖的重要组成成分，如硫酸软骨素、透明质酸、肝素等。

五、总结核酸和蛋白质合成有何关系？

（20分）

答：

核酸是由许多核苷酸聚合成的生物大分子化合物，为生命的最基本物质之一。

核酸广泛存在于所有动植物细胞、微生物体内，生物体内的核酸常与蛋白质结合形成核蛋白。

不同的核酸，其化学组成、核苷酸排列顺序等不同。

核酸是生物体内的高分子化合物。

它包括脱氧核糖核酸和核糖核酸（两大类。

DNA和RNA都是由一个一个核苷酸头尾相连而形成的，由C、H、O、N、P5种元素组成。

DNA是绝大多数生物的遗传物质，RNA是少数不含DNA的病毒（如烟草花叶病毒，流感病毒，SARS病毒等）的遗传物质。

DNA是储存、复制和传递遗传信息的主要物质基础。

RNA在蛋白质合成过程中起着重要作用——其中转运核糖核酸，简称tRNA，起着携带和转移活化氨基酸的作用；信使核糖核酸，简称mRNA，是合成蛋白质的模板；核糖体的核糖核酸，简称rRNA，是细胞合成蛋白质的主要场所。

蛋白质生物合成亦称为翻译（Translation），即把mRNA分子中碱基排列顺序转变为蛋白质或多肽链中的氨基酸排列顺序过程。

这也是基因表达的第二步，产生基因产物蛋白质的最后节段。

不同的组织细胞具有不同的生理功能，是因为它们表达不同的基因，产生具有特殊功能的蛋白质，参与蛋白质生物合成的成份至少有200种，其主要体第主要由mRNA、tRNA、核糖核蛋白体以及有关的酶和蛋白质因子共同组成原核生物与真核生物的蛋白质合成过程中有很多的区别，真核生物此过程更复杂，下面着重介绍原核生物蛋白质合成的过程，并指出真核生物与其不同这处。

蛋白质生物合成可分为五个阶段，氨基酸的活化、多肽链合成的起始、肽链的延长、肽链的终止和释放、蛋白质合成后的加工修饰。