生化复习要点.docx
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生化复习要点
基础生化复习要点
一. 写或结构写名称
ACP 脂酰基载体蛋白 Ala 丙氨酸 AMP 腺苷酸
Arg 精氨酸 Asn 天冬酰胺 BCCP
FAD 黄素腺嘌呤二核苷酸 FADH 还原型黄素腺嘌呤二核苷酸
FAS 脂肪酸合酶 PCR 聚合酶链式反应 Cys 半胱氨酸
EMP 糖酵解 TCA 三羧酸循环 PPP磷酸戊糖途径
PFK 磷酸果糖激酶 TPP焦磷酸硫胺素 NADPH 烟酰胺腺嘌呤二核苷酸
SAM S-腺苷甲硫氨酸 PAPS磷酸腺苷酰硫酸 FH4 四氢叶酸
ETC 电子传递链 CAP降解物基因活化蛋白 THFA
FMN 黄素单核苷酸 GSH 谷胱甘肽 GSSG 氧化型谷胱甘肽
Glu 谷氨酸
Gln 谷氨酰胺 His 组氨酸 Lys 赖氨酸
PAGE 聚丙烯酰胺凝胶电泳 PEP 磷酸烯醇式丙酮酸 Phe 苯丙氨酸
PRPP 5-磷酸核糖-1-焦磷酸 Ser 丝氨酸 SSB 单键结合蛋白
Tm 熔点(熔解温度) Trp 色氨酸 Tyr酪氨酸
UDPG 尿苷二磷酸葡萄糖 Ψ假尿苷 CAMP 3’,5’环腺苷酸
CDNA 互补DNA Km米氏常数 ASP腺苷酰硫酸
二. 名词解释或比较
Ø 稀有碱基/稀有核苷酸:
又称修饰碱基,核酸中含量甚少的碱基。
Ø DNA双螺旋结构的多态性
Ø 增色效应/减色效应:
减色效应:
核酸的光吸收值比组成它的核苷酸的光吸收值的总和少30%-40%的现象。
增色效应:
将DNA的稀盐酸溶液在热变性过程中,紫外吸收值增高的现象。
Ø 蛋白质的变性与复性:
变性:
天然蛋白质因受到物理及化学因素影响,使其分子原有的天然构象发生变化(次级键被破坏),导致理化性质和生物活性发生改变,称为变性。
复性:
当变性因素去除后,有些变性蛋白质又可缓慢重新回复到天然构象。
Ø 酶的活性中心与必须基团
酶的活性中心:
酶分子中直接和底物结合,并和酶催化直接有关的部位。
必须基团:
没的活性中心以及对维持酶的空间构象必须的基团。
Ø 酶原的激活:
是指有些酶在细胞内合成和初分泌时,并不表现有催化活性,这种无活性状态的酶的前身物称为酶原。
酶原在一定条件下,受某种因素的作用,酶原分子的部分肽键被水解,使分子结构发生改变,形成酶的活性中心,无活性的酶原转化成有活性的酶称酶原的激活。
Ø 酶的别构效应:
别构效应又称为变构效应,是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象,导致蛋白质生物活性改变的现象
Ø 生物氧化是有机物在细胞中氧化,同时产生CO2和H2O的过程。
Ø 高能化合物通常指水解时释放较多自由能的化合物。
(其中最重要的是ATP,被称为能量代谢的通货。
)
Ø 底物水平磷酸化与氧化磷酸化
底物水平磷酸化:
由高能磷酸底物直接把磷酸基团交给ADP偶联生成ATP的过程。
这种磷酸化与电子传递链无关。
氧化磷酸化:
电子从一个底物经电子传递链传递给分子氧形成水,同时生成ATP的过程。
这种磷酸化水平与电子传递链相偶联。
Ø 糖酵解与糖异生
Ø 辅酶与辅基
辅酶:
酶分子中与酶蛋白结合较疏松,用透析法可除去的小分子有机物质。
辅基:
酶分子中与酶蛋白结合较紧密,用透析法不易去除的小分子有机物。
Ø 限制性内切酶:
识别并切割特异的双链DNA序列的一种内切核酸酶。
Ø 转氨基作用:
在转氨酶催化下,α-氨基酸与α-酮酸经行氨基酮基互换生成相应的α-酮酸和α-氨基酸的过程。
Ø 中心法则:
是指遗传信息从DNA传递给RNA,再从RNA传递给蛋白质,即完成遗传信息的转录和翻译的过程。
也可以从DNA传递给DNA,即完成DNA的复制过程。
这是所有有细胞结构的生物所遵循的法则。
Ø 转录与逆转录
转录:
以DNA分子中的一条链为模板,按照碱基互补配对原则,合成RNA的过程
逆转录:
以RNA为模板合成DNA的过程。
Ø 启动子与终止子
启动子:
DNA分子中RNA聚合酶能够结合并导致转录起始的序列。
终止子:
基因末端一段能使转录终止的特殊序列。
Ø 半保留复制:
DNA复制的一种方式,每条链都可用作合成互补链的模板,合成出两分子的双链DNA,每个分子都是由一条亲代链和一条新合成的链组成。
Ø 前导链与滞后链:
前导链:
DNA复制过程中,有一条链的合成是连续的,称之为前导链。
滞后链:
DNA复制过程中,有一条链的合成是不连续的,而是先合成一些小DNA片段,再连接形成一条完整的DNA链,称之为滞后链。
Ø 操纵子:
在细菌基因组中,编码一组在功能上相关的蛋白质的几个结构基因,与共同的控制位点组成一个基因表达的协同单位。
Ø 密码子:
mRNA分子中三个相邻的核苷酸自称的三联体称为密码子,每个密码子编码一种氨基酸。
Ø 能荷与能量通货
能荷:
总腺酐酸系统中,所负荷的高能磷酸基数量。
能量通货:
ATP
填空,选择,判断:
1. DNP为解偶联剂,至抑制ATP的形成,并不抑制电子传递过程。
2. 真核生物1mol葡萄糖通过EMP途径产生丙酮酸,通过底物水平磷酸化净生成ATP(2mol)。
3. hnRNA是tRNA的前体
4. 能阻断蛋白质α-螺旋的氨基酸是(Pro)
5. 磷酸戊糖途径包括两步脱氢反应,催化这两步反应酶的辅因子是(NADP+)。
6. 1分子丙酮酸完全氧化分解可产生的(3分子)CO2和(15分子)ATP
7. 转氨酶的辅因子是(磷酸吡哆醛)
8. 生物体中活化的甲基供体是(SAM)
9. 维持DNA双链结构稳定的因素主要是(氢键)(碱基堆积力)(磷酸基上的负电荷与金属阳离子或组蛋白的正电荷之间的相互作用)
10. 染色质的基本结构单位是(核小体),由(组蛋白)核心和它外侧盘绕的(DNA)组成。
11. 大部分真核细胞mRNA的3’-末端都具有(多聚A)
12. DNA复性的重要标志是:
紫外吸收低
13. 利用在NaCl溶液中的溶解度不同来分离DNA和RNA
14. DNA制品应保存在高浓度的缓冲液中
15. 维持蛋白质构象的作用力是:
氢键,范德华力,盐键,疏水作用,二硫键,配位键
16. 构型的改变必须有旧的共价键的破坏,而构象的改变则不发生此变化。
17. 蛋白质构象形成中内部氢键的形成是驱动蛋白质折叠额主要相互作用力。
18. 变性后蛋白质溶解度降低是因为中和电荷和去水膜所引起的。
19. 酶促反应中决定酶专一性的部分是:
酶蛋白
20. 变构酶是一种寡聚酶
21. NAD+酶促反应中转移氢原子
22. NAD+ 或NADP+中含有哪一种维生素:
尼克酰胺
23. 辅酶磷酸吡哆醛的主要功能是传递氨基
24. 生物素是丙酮酸羟化酶的辅酶
25. 哪一个维生素能被氨基喋呤和氨甲喋呤所拮抗:
叶酸
26. 酶原是酶的前体(无活性)
27. 酶反应的专一性和高效性取决于酶蛋白本身(F)
28. 酶的最适温度是酶的一个特征性常数(F)
29. 泛酸在生物体内用来构成辅酶A,后者在物质代谢中参加酰基转移作用。
30. 在直链淀粉中单糖间靠α-1,4糖苷键连接,支链淀粉中单糖间靠α-1,6糖苷键连接,纤维素分子中单糖间靠β-1,4糖苷键连接。
31. EMP途径的细胞学定位为细胞质,TCA循环的细胞学定位为线粒体,PPP的细胞学定位为细胞匀浆。
32. EMP的速率主要受己糖激酶,磷酸果糖激酶,丙酮酸激酶的调节控制。
33. EMP中催化作用底物水平磷酸化的两个酶是:
磷酸甘油激酶,丙酮酸激酶
34. 促使TCA向一个方向进行的酶主要是:
柠檬酸合成酶
35. PPP途径不产生:
(D)A.NADPH B.CO2和水 C.葡萄糖-1-磷酸 D.NADH
36. 下列各中间产物中,PPP特有的是:
(D)A.丙酮酸 B.3-磷酸甘油醛 C.1,3-而磷酸甘油醛D.6-磷酸葡萄糖酸
37. 丙氨酸脱氢酶系的辅因子有:
TPP,FAD,NAD+,硫辛酸,CoA,Mg2+
38. TCA循环过程中有4次脱氢,2次脱羧反应。
两次脱羧反应分别由(异柠檬酸脱氢酶)和(α-酮戊二酸脱氢酶催化)
39. TCA中催化氧化磷酸化的四个酶是(异柠檬酸脱氢酶)(α-酮戊二酸脱氢酶催化)(琥珀酸脱氢酶)(苹果酸脱氢酶)其辅酶分别是(NAD+)和(Mg2+),催化底物水平磷酸化的酶是(琥珀酸硫激酶)产生的高能化合物(ATP)
40. 通过PPP可以产生NADPH,为合成反应提供还原力。
41. PPP可以分为2个阶段,分别称为(葡萄糖的直接氧化脱羧)(非氧化的分子重排)其中两种脱氢酶是(6-磷酸葡萄糖脱氢酶)(6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶)其辅酶是(NAD+)
42. 联系三大物质代谢的中间产物是乙酰CoA
43. EMP中产生ATP的机制是底物水平磷酸化。
44. EMP在有氧、无氧条件下均可进行,TCA只能在有氧条件下进行。
45. PPP非氧化重排阶段的一系列中间产物及酶类与光合作用卡尔文循环的大多数中间产物及酶类相同,因此PPP可与光合作用关联实现单糖间的互变。
46. 真核生物生物氧化的主要场所是线粒体,呼吸链和氧化磷酸化偶联因子都定位于线粒体内膜上。
47. 细胞色素和铁硫中心在呼吸链中以Fe2+→Fe3+的变价进行电子传递,每个细胞色素和铁硫中心每次传递1个电子。
48. 在呼吸链中,氢或电子从氧化还原电位低得载体依次向氧化还原电位高的载体传递。
49. 常见的呼吸链电子传递抑制剂中,鱼藤酮专一地抑制NADH脱氢酶的电子传递,抗霉素A专一地抑制铁硫蛋白的电子传递,CN-,N3-和CO则专一地阻断由汗Fe3+的细胞色素到含Cu2+细胞色素C氧化酶的电子传递,寡霉素专一地抑制FO因子。
50. 2,4-二硝基酚导致氧化磷酸化解偶联。
51. 呼吸链的各种细胞色素在电子传递中的排列顺序是:
b→c1→c→aa3→O2
52. 高等植物叶绿体中含有两类色素分子,分别为叶绿素和类胡萝卜素。
53. 天然色素包括叶绿素b,类胡萝卜素和大部分叶绿素a,作用中心色素主要是少数叶绿素a分子。
54. 根据光波长不同,可把作用中心色素分为PSI和PSII两类。
55. 光合链电子的最终供体是H2O,在暗反应阶段,电子受体为NADPH+H+
56. 在C4植物中,卡尔文循环只存在于维管束鞘细胞中。
57. 动物体合成糖原过程中,葡萄糖供体为UDPG。
58. 光合碳素途径中CO2固定的反应中催化的酶是:
核酮糖-1,5-二磷酸羟化酶
59. 脂肪是动物和植物主要的能源贮存形式,是由甘油和3分子脂肪酸酯化而成。
60. 一个碳原子数为n(n为偶数)的脂肪酸在β-氧化中需经(0.5n-1)次β-氧化循环,生成0.5n个乙酰CoA,(0.5n-1)个FADH2和(0.5n-1)个 NADPH+H+
61. 乙醛酸循环中两个关键酶是异柠檬酸裂解酶和苹果酸合成酶,使异柠檬酸避免了在TCA循环中的两次脱羧反应,实现从乙酰CoA净合成TCA的中间物。
62. 脂肪酸从头合成C2供体是乙酰CoA,活化的C2供体是丙二酸单酰CoA,还原剂是NADPH+H+
63. 脂肪酸从头合成的酰基载体是ACP,限速酶是乙酰CoA羟化酶。
64. 以干重计量脂肪比糖完全氧化产生更多的能量,糖对脂肪的产能比例:
1:
2
65. 软脂酰CoA在β-氧化第一次循环及生成二碳代谢物彻底氧化时,ATP总量为17个ATP
66. 由3-磷酸甘油和酰基CoA合成甘油三脂过程中,第一个中间产物是磷脂酸。
67. 脂肪酸的β-氧化和α-氧化都是从羧基开始的。
68. 脂肪酸从头合成需要柠檬酸裂解提供乙酰CoA。
69. 谷氨酸能直接氧化脱氨基。
天冬氨酸经过转氨基作用生成草酰乙酸。
鸟氨酸脱羧生成腐胺
70. 氨基酸分解代谢的氨在体内主要的贮存形式是谷氨酰胺。
71. 体内转运一碳单位的载体是:
四氢叶酸。
72. 肌肉中氨基酸脱氢的主要方式是:
嘌呤核苷酸循环
73. 高等植物中氨同化的主要途径是谷氨酰胺合成酶-谷氨酸合酶。
三. 简述或论述
Ø DNA 二级结构的模型要点:
1.DNA分子由两条反向平行的多核苷酸链构成双螺旋结构两条链围绕一个“中心轴”形成右手螺旋,螺旋表面有一条大沟和一条小沟。
2.嘌呤碱和嘧啶碱层叠于螺旋内侧,碱基平面与纵轴垂直,碱基之间的堆积距离是0.34nm,磷酸与脱氧核糖在外侧,彼此之间通过磷酸二酯键连接,形成DNA的骨架,糖环平面与中轴平行。
3.双螺旋的直径为2nm顺轴方向每个0.34nm有一个核苷酸,两个核苷酸之间的夹角是36°,沿中心轴每旋转一周有10个核苷酸。
4.一条多核苷酸链上的嘌呤碱基与另一条链上的嘧啶碱基以氢键相连,A=T,G≡C
Ø 举例说明蛋白质结构与功能的关系
蛋白质结构是其生物学功能的基础,生物学功能是其结构的反映。
1,一级结构与功能的关系(以镰刀状贫血病为例)
镰刀状贫血病患者的血红蛋白与正常人的血红蛋白β亚基相比第六位的Glu突变为Val,导致患者的红细胞呈现镰刀状,易于发生严重贫血。
2,空间结构与功能的关系(以核糖核酸酶S为例)
核糖核酸酶S的三级结构的形成与维持与其多肽链内的4个二硫键有关,用含疏基乙醇的尿素溶液还原二硫键,使核糖核酸酶S变性失活。
若透析除去尿素和疏基乙醇,在有氧和衡量疏基乙醇的水溶液中,变性的核糖核酸酶S伸展的肽链自动折叠,多肽链内的4个二硫键重新恢复配对,核糖核酸酶S酶活性恢复。
Ø 凝胶过滤层析的原理
Ø SDS-PAGE的原理
Ø 酶催化的高效性产生的要素
Ø TCA循环的生物学意义:
1. 三羧酸循环与糖酵解相连构成糖的有氧氧化途径,此途径产生的能量最多,是机体利用糖和其他物质氧化获得能量的最有效的方式。
2. 三羧酸循环是糖、脂和蛋白质等物质代谢和转化的枢纽。
3. 在植物体内,三羧酸循环的中间产物如柠檬酸、苹果酸既是生物氧化基质,又是一定生长发育时期一定器官中的积累物质。
Ø ATP在能量转换中的作用
Ø 电子传递链的复合物的排列顺序
Ø 化学渗透学说要点
1.呼吸链中的电子传递体在线粒体内膜中有着特定的不对称分布,递氢体和电子传递体是间隔交替排列的,催化反应是定向的。
2.电子传递过程中,复合物I、III和IV中的递氢体起质子泵的作用,将H+从线粒体内膜基质侧定向地泵至内膜外侧空间而将电子(2e)传给其下游的电子传递体。
3.质子不能透过线粒体内膜,泵到内膜外侧的H+不能自由返回,这样就能在电子传递过程中在内膜两侧建立起质子浓度梯度,形成膜电位。
这种跨膜的质子电化学梯度就是推动ATP合成的原动力,称为原子推动力。
4.线粒体F1-F0-ATPase复合物能利用ATP水解能量将质子泵出内膜,但当存在足够高的跨膜质子电化学梯度是,强大的质子流通过F1-F0-ATPase进入线粒体基质时,释放的自由能推动ATP合成。
Ø 乙醛酸循环的生物学意义
1.乙酰CoA经乙醛酸循环可转变为琥珀酸等有机酸,这些有机酸可以作为TCA中的基质。
2.乙醛酸循环是微生物利用乙酸作为碳源建造自身机体的途径之一。
3.乙醛酸循环是油料植物将脂肪酸转变为糖的途径,
Ø 脂肪酸β氧化与从头合成的比较
Ø 蛋白质降解的胞内途径的要点及意义
Ø 用实验证明DNA的半保留复制模型
Ø 转录的终止模型
Ø 乳糖操纵子的调控方式
乳糖操纵子的结构:
调节基因,启动子,操纵子,结构基因z,y,a
负调控:
当细胞中没有乳糖或其他诱导物存在时,调节基因的转录产物阻遏蛋白与操纵基因结合,住址了RNA聚合酶与启动子结合,导致结构基因不转录。
正调控:
当细胞中有乳糖或其他诱导物存在时。
诱导物与阻遏蛋白结合,使阻遏蛋白构象发生变化而失活们不能与操纵基因结合,从而使RNA聚合酶与启动子结合,导致结构基因转录。
Ø 简述酶活性调节的方式
酶活性调节的方式有,酶原激活,别构抑制,别构激活,反馈调节(包括顺序反馈抑制,积累反馈抑制,同工酶反馈抑制),前馈激活,共价修饰及级联放大,能荷调节,金属离子浓度调节,酶原激活,共价修饰,变构及聚合和解聚等机制进行调节。
Ø 简述维持蛋白质的构象的作用力:
氢键,范德华力,疏水作用,盐键,二硫键,配位键
Ø 诱导契合学说的要点
四. 实验
Ø 质粒提取及电泳
Ø 过氧化物同工酶PAGE的原理与简要步骤
Ø 淀粉酶活性测定的原理与简要步骤:
基本原理:
1.小麦种子中存在淀粉水解所需要的α-淀粉酶,β-淀粉酶,脱支酶和麦芽糖酶,在四种酶的作用下,淀粉可被彻底水解为葡萄糖。
植物中最重要的是α、β淀粉酶。
2.α-淀粉酶耐高温不耐酸,β-淀粉酶耐酸不耐高温。
因此,实验时,可以先测定淀粉酶总活力,再在70℃水浴中加热15分钟将β-淀粉酶钝化,即可测出α-淀粉酶活力。
用总活力减去α-淀粉酶活力即为β-淀粉酶活力。
3.淀粉酶活力大小可用其作用于淀粉生成的还原糖与3,5-二硝基水杨酸的显色反应来测定,还原性糖可使3,5-二硝基水杨酸由黄色变为棕红色,生成物颜色的深浅与还原糖的含量成正比。
操作步骤:
1.α-淀粉酶活力测定:
1)酶液提取
2)取4支试管(2支对照,2支测定),每管中各加入酶液,水浴加热(70℃,15min),钝化β-淀粉酶。
3)对照管中加入NaOH
4)向4支试管中分别加入pH5.6柠檬酸缓冲液、预热淀粉液,立即放入40℃水浴中,计时5min,迅速像反应管中加入NaOH,终止酶活动,准备测糖,
2.淀粉酶总活力测定:
1)将1.中酶液取5ml稀释至100ml
2) 对照管中加入NaOH
3)向4支试管中分别加入pH5.6柠檬酸缓冲液、预热淀粉液,立即放入40℃水浴中,计时5min,迅速像反应管中加入NaOH,终止酶活动,准备测糖
3.麦芽糖含量测定:
1)取7支试管(25ml),分别加入麦芽糖标准液0,0.02ml,0.6ml,1.0ml,1.4ml,1.8ml,2.0ml。
加水至2ml,各加3,5-二硝基水杨酸2ml,沸水浴5min,冷却后定容至25ml,用分光光度计测起吸光值,后以吸光值为纵坐标,麦芽糖含量为横坐标绘制标准曲线。
2)取2.1.反应液各2ml,重复3.中步骤
3)根据吸光值在标准曲线上查出对应的麦芽糖含量
结果处理
五.计算 米氏方程的应用
基础生化复习要点
(注:
此题非考题,只是一些考题的总结,请全面复习。
)
一. 写或结构写名称
ACP 脂酰基载体蛋白 Ala 丙氨酸 AMP 腺苷酸
Arg 精氨酸 Asn 天冬酰胺 BCCP
FAD 黄素腺嘌呤二核苷酸 FADH 还原型黄素腺嘌呤二核苷酸
FAS 脂肪酸合酶 PCR 聚合酶链式反应 Cys 半胱氨酸
EMP 糖酵解 TCA 三羧酸循环 PPP磷酸戊糖途径
PFK 磷酸果糖激酶 TPP焦磷酸硫胺素 NADPH 烟酰胺腺嘌呤二核苷酸
SAM S-腺苷甲硫氨酸 PAPS磷酸腺苷酰硫酸 FH4 四氢叶酸
ETC 电子传递链 CAP降解物基因活化蛋白 THFA
FMN 黄素单核苷酸 GSH 谷胱甘肽 GSSG 氧化型谷胱甘肽
Glu 谷氨酸
Gln 谷氨酰胺 His 组氨酸 Lys 赖氨酸
PAGE 聚丙烯酰胺凝胶电泳 PEP 磷酸烯醇式丙酮酸 Phe 苯丙氨酸
PRPP 5-磷酸核糖-1-焦磷酸 Ser 丝氨酸 SSB 单键结合蛋白
Tm 熔点(熔解温度) Trp 色氨酸 Tyr酪氨酸
UDPG 尿苷二磷酸葡萄糖 Ψ假尿苷 CAMP 3’,5’环腺苷酸
CDNA 互补DNA Km米氏常数 ASP腺苷酰硫酸
二. 名词解释或比较
Ø 稀有碱基/稀有核苷酸:
又称修饰碱基,核酸中含量甚少的碱基。
Ø DNA双螺旋结构的多态性
Ø 增色效应/减色效应:
减色效应:
核酸的光吸收值比组成它的核苷酸的光吸收值的总和少30%-40%的现象。
增色效应:
将DNA的稀盐酸溶液在热变性过程中,紫外吸收值增高的现象。
Ø 蛋白质的变性与复性:
变性:
天然蛋白质因受到物理及化学因素影响,使其分子原有的天然构象发生变化(次级键被破坏),导致理化性质和生物活性发生改变,称为变性。
复性:
当变性因素去除后,有些变性蛋白质又可缓慢重新回复到天然构象。
Ø 酶的活性中心与必须基团
酶的活性中心:
酶分子中直接和底物结合,并和酶催化直接有关的部位。
必须基团:
没的活性中心以及对维持酶的空间构象必须的基团。
Ø 酶原的激活:
是指有些酶在细胞内合成和初分泌时,并不表现有催化活性,这种无活性状态的酶的前身物称为酶原。
酶原在一定条件下,受某种因素的作用,酶原分子的部分肽键被水解,使分子结构发生改变,形成酶的活性中心,无活性的酶原转化成有活性的酶称酶原的激活。
Ø 酶的别构效应:
别构效应又称为变构效应,是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象,导致蛋白质生物活性改变的现象
Ø 生物氧化是有机物在细胞中氧化,同时产生CO2和H2O的过程。
Ø 高能化合物通常指水解时释放较多自由能的化合物。
(其中最重要的是ATP,被称为能量代谢的通货。
)
Ø 底物水平磷酸化与氧化磷酸化
底物水平磷酸化:
由高能磷酸底物直接把磷酸基团交给ADP偶联生成ATP的过程。
这种磷酸化与电子传递链无关。
氧化磷酸化:
电子从一个底物经电子传递链传递给分子氧形成水,同时生成ATP的过程。
这种磷酸化水平与电子传递链相偶联。
Ø 糖酵解与糖异生
Ø 辅酶与辅基
辅酶:
酶分子中与酶蛋白结合较疏松,用透析法可除去的小分子有机物质。
辅基:
酶分子中与酶蛋白结合较紧密,用透析法不易去除的小分子有机物。
Ø 限制性内切酶:
识别并切割特异的双链DNA序列的一种内切核酸酶。
Ø 转氨基作用:
在转氨酶催化下,α-氨基酸与α-酮酸经行氨基酮基互换生成相应的α-酮酸和α-氨基酸的过程。
Ø 中心法则:
是指遗传信息从DNA传递给RNA,再从RNA传递给蛋白质,即完成遗传信息的转录和翻译的过程。
也可以从DNA传递给DNA,即完成DNA的复制过程。
这是所有有细胞结构的生物所遵循的法则。
Ø 转录与逆转录
转录:
以DNA分子中的一条链为模板,按照碱基互补配对原则,合成RNA的过程
逆转录:
以RNA为模板合成DNA的过程。
Ø 启动子与终止子
启动子:
DNA分子中RNA聚合酶能够结合
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