第三章蛋白质的共价结构.docx
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第三章蛋白质的共价结构
第三章蛋白质的共价结构
一、蛋白质通论
(一)、蛋白质的化学组成
碳50%
氢7%氧23%
氮16%硫0-3%
其它微量元素(包括磷,金属元素等,这些是蛋白质的辅助成份或修饰成份)
在这些化学元素中,氮的含量在不同蛋白质中很稳定,所以可以根据氮元素的含量测定蛋白质的含量:
蛋白质含量=蛋白质氮×6.25
这是蛋白质定量分析的理论基础,经典的蛋白质含量测定方法就是先测定蛋白质氮的含量,再根据上述公式计算蛋白质的含量。
(二)、蛋白质的分类
(三)、蛋白质的形状和大小
蛋白质的大小与分子量
蛋白质的分子量变化较大,从6000到1,000,000道尔顿(dolton)。
蛋白质的分子量可以通过实验予以测定,通常也可根据氨基酸的数目估计:
蛋白质的分子量(dolton)=氨基酸残基数×110
但对于结合蛋白上述公式不适应。
蛋白质的结构层次
一级结构:
氨基酸序列
二级结构:
α螺旋,β折叠
三级结构:
所有原子空间位置
四级结构:
蛋白质多聚体
1969年正式将一级结构定义为氨基酸序列和双硫键的位置。
介于二级结构和三级结构之间还存在超二级结构(二级结构的组合)和结构域(在空间上相对独立)这两个层次。
(五)蛋白质的功能
1.酶2.结构成分3.氨基酸的贮藏4.运输功能5.运动6.激素7.免疫8.信息传递9.基因表达调控
二、肽
由氨基酸聚合而成的线性结构叫肽链(peptidechain),蛋白质就是由一条或多条肽链组成。
蛋白质的共价结构也即是肽链的结构。
蛋白质的共价结构有时也称一级结构。
但根据IUPAC的规定蛋白质的一级结构指肽链的氨基酸顺序。
(一)、肽和肽键的结构
1.蛋白质是由氨基酸通过肽键连接起来的多肽链分子,肽键是它的连接方式。
蛋白质一级结构中的另一种共价结构是二硫键。
它使同一条链内或两条链间的两个巯基形成二硫键。
2.肽键的结构
3.有关肽的名称多肽,环肽,阅读方向,氨基酸残基
4.肽键的性质
刚性,反式
肽键将氨基酸与氨基酸头尾相连
残基:
在肽链中每个氨基酸都脱去一个水分子,脱水后的残余部分叫残基(residue),因此蛋白质肽链中的氨基酸统统是残基形式。
(二)肽的物理与化学性质
1.带电性
短肽:
酸碱性由末端的α—氨基和α—羧基和R基团的可解离基团决定,滴定曲线相似于氨基酸的滴定曲线。
其中α—氨基的pK值较游离氨基酸小,α—羧基的pK值较游离羧基大,R-基团变化不大。
长肽或蛋白质中酸碱性由R-基团决定。
电荷计算:
根据R基团在某一pH值时的解离状态确定;
等电点计算:
同样,先写解离式,再根据pK值进行计算。
2.化学性质
α—氨基,α—羧基和R基团与游离氨基酸一样,同样有茚三酮反应,还有肽键特有的反应——双缩尿反应。
3.旋光性
短肽为各氨基酸的旋光度的综和,而长肽不等于其总和。
(三)、天然肽
有许多种生物活性:
激素,抗生素等。
肽激素,α—鹅膏蕈碱,谷胱甘肽。
三、蛋白质一级结构测定
(一)、氨基酸序列分析的基本策略———重叠法
(二)、蛋白质一级结构测定的步骤
1、蛋白质的分离纯化
2、测定多肽链的数目
3、(亚基分离)
4、二硫键的拆分与保护
5、氨基酸组成分析
6、鉴定N-或C-末端残基
7、多种方法的部分水解和肽段分离
8、测序
9、重叠
10、确定二硫键的位置
1.N-末端测定
(1)二硝基氟苯(DNFBorFDNB)法;
(2)丹黄酰氯(DNS)法;
(3)苯异硫氰酸酯(PITC)法;
(4)氨肽酶(aminopeptidase)法
2.C-末端测定
(1)肼解法(hydrazinolysis)法;
(2)还原法(reduction);
(3)羧肽酶(Cardoxypeptidase)法
3.二硫键的切割与保护
1、过甲酸〔performicacid〕不可逆
-CH2SO3H
2、亚硫酸分解〔Sulfitolysis〕可逆
-R1-S-S-R2+SO3-
R1-S-+R2-S-SO3
3、还原+氧化不可逆
[巯基乙醇,DTT]+碘乙酸等
-S-CH2-COOH
4.氨基酸组成分析
1.酸水解;
2.碱水解;
3.氨基酸分析
5.肽键的专一性水解
酶水解
化学法:
BrCN,NH2OH
酶法水解
6.N末端和C末端测序法
N末端:
1、Sanger法DNFB
2、Edman法
3、Dansylchloride/Edman组合法
4、酶降解法
C末端:
1、肼法
2、3H标记法
3、酶降解法
4、PFPA/PFPAA法
C末端的肼(hydrazine)法测定
C端的氚[3H]标记法测定
酶解法末端测序
利用外切蛋白水解酶(exo-peptidase)将肽链的氨基酸从N端(aminopeptidase)或C端(carboxypeptidase)一个接一个游离出来,在不同时间取样进行分析,根据所游离的氨基酸的摩尔数的多少来判断氨基酸的排列顺序。
PFPA和PFPAA法C端测序
PFPA:
pentafluoropropionicacidC2F5COOH
PFPAA:
Pentafluoropropionicacidanhydride
C2F5-COOOC-C2F5
这两种物质在酸性条件下低温反应,可以从C端一个接一个地切除氨基酸,与质谱相结合就可以确定C端多个氨基酸的序列。
7.肽段氨基酸序列的测定
Edman降解法
氨基酸的鉴定、分离纯化
Edman降解与DNS-Cl法的结合
其它方法:
1.酶解法
2.质谱法
3.根据核苷酸序列推断
质谱法
Edman循环后看分子量的变化
7.二硫键位置的确定法
1、为防止Cys跟Cys-Cys发生交换反应,先
将自由SH基封闭。
2、进行专一性部分水解
3、纸层析分离水解产物
4、气相过甲酸法切断S-S键,作第二相纸层
析
5、将迁移率发生变化的多肽进行测序
N末端和C末端的测序除了用于未知蛋白质的一级结构的研究以外,最常用于基因工程表达产物的末端分析。
四、蛋白质氨基酸序列与生物学功能的关系
(一)同源蛋白质的物种差异与生物进化
1.蛋白质的同源性(sequencehomology)
2.不变残基(invariantresidue)
3.可变残基(varibleresidue)
(二)同源蛋白质的起源共同性
(三)蛋白质断裂与激活
第三章蛋白质的三维结构
蛋白质的一级结构不具有功能,只有形成正确的结构才具有功能。
二级结构以上的结构叫高级结构,由于高级结构是指各原子或基团在空间上的分布,所以又叫空间结构,或三维结构。
一、蛋白质的二级结构
(一)维持蛋白质空间构象的作用力
作用力破坏因子
氢键:
α-螺旋,β-折叠尿素,盐酸胍
疏水作用:
形成球蛋白的核心去垢剂,有机溶剂
VanderWaals力:
稳定紧密堆积的集团和原子
离子键:
稳定α-螺旋,三、四级结构酸、碱
二硫键:
稳定三、四级结构还原剂
配位键:
与金属离子的结合螯合剂EDTA
(二)影响蛋白折叠的因素
1.二面角的转动
2.非键合原子之间的最小接触距离
3.侧链基团的空间位阻、电荷性质、基团间的相互作用等
二、典型的二级结构
1.α螺旋
右旋,3.6个氨基酸一个周期,螺距0.54nm
第n个AA(NH)与第n-4个AA(CO)形成氢键,环内原子数13。
氢键取向与主轴基本平行
1.α-螺旋的结构特征:
Φ=-57o;ψ=-47o;3.613-螺旋
螺距=5.4Å;每个氨基酸上升1.5Å,直径=5Å
2.α-螺旋的偶极矩和帽化
3.α-螺旋的手性
α-螺旋都是右手的,其旋光性是α-碳原子的不对称性与α-螺旋的构象不对称性的结合。
4.影响α-螺旋的形成的因素:
pH的影响
一级结构与二级结构的关系(空间位阻,电荷效应,特殊结构,如脯氨酸)。
2.β折叠
β—折叠旋的结构特征:
Φ=—139o;ψ=+135o(反平行折叠)
主要存在于球状蛋白和纤维蛋白中
Φ=—119o;ψ=+113o(平行折叠)
主要存在于球状蛋白
β—折叠较为伸展。
3.β转角--半圈3.010螺旋
β-凸起
4、无规卷曲(randoncoil)
指那些没有明确重复周期结构的“卷曲结构”,它并非是“无规”卷曲,而是有序的非重复结构。
这些无规卷曲结构常常构成蛋白质的活性结构部位和特异功能部位。
三、纤维状蛋白
功能:
动物支架蛋白,占一半或一半以上。
分子轴比大于10,
分类:
不可溶和可溶两种:
前者包括角蛋白,胶原蛋白,后者包括肌球蛋白和纤维蛋白原。
注意,有的象纤维状的蛋白是球状蛋白的长轴方向的聚集体不是纤维蛋白。
α-角蛋白
•存在
•分类
•结构
•特性:
伸缩性——螺旋圈间的氢键
刚性——链间二硫键(含硫量)
β-角蛋白
存在
结构:
反平行β-折叠片,多肽链呈锯齿状折叠构象,侧链交替的分布在折叠片两侧;
主要由具有Gly、Ser、Ala组成。
作用力:
链间以氢键连接层间以范德华力维系
特性:
抗张性柔软性不能拉伸
(二)胶原蛋白Collagen的特殊性
胶原蛋白的要点:
1.胶原的组织分布和类型
2.胶原的氨基酸组成
3.胶原蛋白的结构
4.稳定胶原蛋白结构的作用力
稳定胶原三股螺旋的作用力:
•层间的范德华作用力;
•螺旋链间氢键;
•链间的共价交联
•赖氨酸间的交联
•吡啶啉结构。
(三)弹性蛋白
(四)肌球蛋白
四、蛋白质的超二级结构
超二级结构的类型
αα:
keratin,myosin,
βαβ、βββ:
拥有β-sheet的蛋白质
形成超二级结构的作用力
αα:
α螺旋的侧链位置的20度错位
βαβ:
伸展肽链的12.5度自然扭曲
六、蛋白质的结构域
结构域(domain)在空间上相对独立
七、球状蛋白质三级结构
(一)球状蛋白的分类
(二)球状蛋白三维结构的特征
1.球状蛋白分子含有多种二级结构元件
2.球状蛋白具有明显的折叠层次
3.球状蛋白分子为紧密的球状或椭球状实
体
4.球状蛋白疏水侧链埋藏在分子内部,亲
水侧链暴露在分子的表面
5.球状分子的表面有沟穴。
八、膜蛋白的结构
(一)生物膜的结构
(二)膜内在蛋白的结构
1.单跨膜肽段的膜蛋白
2.具有7个跨膜肽段的膜蛋白
3.β—桶型膜蛋白——膜孔蛋白
(三)脂锚定蛋白
九、蛋白折叠和结构预测
(一)蛋白质的变性
蛋白质的变性是指蛋白质空间结构发生改变,活性丧失的现象。
变性不是降解(分解)
1.变性的表现:
(1)活性丧失;
(2)一些侧链基团的暴露,侧链基团的化学反应特性发生改变;
(3)理化性质发生改变;
(4)生化性质发生改变。
2、引起变性的因素
(1)物理因素:
光、热、射线、高压、表面张力等;
(2)化学因素:
变性剂,去污剂,重金属等。
3、变性的本质
变性是蛋白质分子高级结构的变化,主要是三级结构,二级结构的改变。
蛋白质分子的结构是一个柔性、动态的结构,这种动态的结构在活性范围内变化,不会引起活性的变化,而超过允许的范围,次级键发生改变,蛋白就变性。
4.蛋白质变性的可逆性
蛋白质变性后,消除变性因素后,蛋白质可恢复其活性的变性叫可逆变性。
蛋白质变性后,消除变性因素后,蛋白质不能恢复其活性的变性叫不可逆变性。
二、一级结构对高级结构的规定性
蛋白质的一级结构决定高级结构
结论:
蛋白质的一级结构决定其高级结构。
换言之,蛋白质的三维立体结构完全取决于其氨基酸的序列。
蛋白质的天然立体结构一般是自由能最低的状态。
(三)、蛋白质的折叠
1.蛋白折叠研究的现状:
多数是采用体外变性/复性过程研究折叠过程,而这种过程与体内过程是不一样的。
所以这一研究方法本身存在缺陷。
2.异构酶和分子伴侣在体内蛋白质折叠中的作用
在一部分蛋白质中,其正确的空间结构的形成需要一些辅助蛋白的作用,这些辅助蛋白即是异构酶和分子伴侣。
蛋白二硫键异构酶(proteindisulfideisomersePDI),其作用是加速二硫键的形成;
肽基脯氨酸异构酶(peptidylprolylisomerse),其作用是帮助脯氨酸的顺—反异构过程。
分子伴侣(molecularchaperone)的作用是帮助肽链的正确折叠。
(四)蛋白质结构预测
1.二级结构预测
2.三级结构的预测
(1)同源蛋白质结构预测
(2)能量最小原则预测
(3)“局部”和“分层”方法—LINUS预测方法
结构预测的意义:
对于新的功能基因的研究,通过结构预测,推断其可能的功能,为进一步开展其功能研究奠定基础。
十、亚基的缔合和四级结构
(一)名称:
1.四级结构:
多个亚基缔合形成聚集体即四级结构;
2.亚基(单体monomer):
一条多肽链形成的球状蛋白结构;
3.原(聚)体(protomer):
对称的寡聚蛋白质分子是由两个或多个不对称的等同结构组成,这种等同结构成分称为原体;
4.寡聚体:
两个以上的亚基组成的蛋白质;
5.同多聚体(homomultimeric):
相同亚基
6.杂多聚体(heteromultimeric):
不同亚基
(二)四级结构的作用力和作用方式
所有三级结构的作用力,在四级结构形成中都有作用;
同种缔合:
相同表面间的缔合;
异种缔合:
不同表面间的缔合
(三)蛋白四级结构的对称性
点群对称
环状对称:
只有一个对称轴;
立方体对称:
2个以上的对称轴,根据对称轴的多少,分别有二面体对称;四面体对称;八面体对称,二十面体对称。
螺旋体对称:
对称点绕轴旋转的聚合形式。
四、四级缔合在结构和功能上的优越性
1.增强结构的稳定性:
缔合降低总表面积,使得结构更稳定
2.遗传经济性:
一个基因编码的蛋白可组成同多聚体。
3.使催化基团汇集在一起,提高催化效率
4.具有协同效应和别构效应
多亚基蛋白的别构效应
蛋白质与配基结合改变蛋白质构象,进而改变蛋白质生物活性的现象称为别构效应。
同促效应(homotropiceffect)指配体的结合对其它同种配体的效应;
异促效应(heterotropiceffect)指配体的结合对其它异种配体的效应;
正效应物(activator),使其它配体与结合部位结合能力加强(饱和浓度降低)。
负效应物(inhebitor),使其它配体与结合部位结合能力减弱(饱和浓度提高)。
第五章蛋白质结构与功能
蛋白质在与其它分子的相互作用中行使其生物功能。
在蛋白质与其它分子的相互作用中能被它可逆结合的其它分子称为配体。
•氧的转运
肌红蛋白、血红蛋白的结构与功能
•免疫应答
免疫球蛋白的结构与功能
•肌肉收缩
肌球蛋白(粗丝)、肌动蛋白(粗丝)与肌肉收缩
•蛋白质的结构与功能进化
一、胰岛素的结构与功能
一级结构:
A链和B链组成,A链21AA,B链30AA,
二级结构:
A链A12-A15是非标准的右手螺旋,其他为不同伸展程度的肽链结构;B链在B1—B6是伸展结构,B8为Gly,转折进入螺旋结构,B9-B19为右手螺旋,其中两圈为标准的α—螺旋。
B21-23间有一β—回折。
B23-B27间为一β—折叠。
分子内部为非极性的疏水核,全部极性侧链在表面上。
在表面有一个疏水区,在疏水区表面周围有带电荷基团或极性基团。
其中疏水区的芳香环除了具有疏水作用外,可能还与受体的识别有关。
胰岛素的这个表面结构可能与其作为配体的作用有关。
二、肌红蛋白的结构与功能
存在:
Spermwhale(抹香鲸,巨头鲸)myoglobin(肌红蛋白),theoxygencarrierinmuscle,wasthefirstproteintobeseeninatomicdetailbyX-rayanalysis(JohnKendrew,1950s)
功能:
肌细胞储存和分配氧的蛋白质
(一)肌红蛋白的三级结构
组成:
珠蛋白和血红素
大小和形状:
扁平状分子,4.5nm×3.5nm×2.5nm
结构描述:
153个aa,8段α-螺旋组成,分两层,单结构域。
分子结构紧密,内部只能容纳4个水分子的空间。
疏水基团在分子的内部,亲水基团在分子表面,介于疏水和亲水之间的基团在分子内部和外部都可以找到。
(二)辅基血红素
由4个吡咯环通过甲基桥连接成原卟啉IX,另外有4个甲基,2个乙烯基和2个丙酸基。
原卟啉IX与Fe形成络合物,即是血红素。
Fe有6个配位键,其中4个键与卟啉环的4个N原子相连,第5配位键与HisF8相连,第6配位键与O2相连。
如果血红素含Fe2+,为亚铁血红素,Fe3+,为高铁血红素。
相应的肌红蛋白分别为亚铁肌红蛋白和高铁肌红蛋白。
(三)O2与肌红蛋白的结合
Fe的第六配位键在没有O2时,是空着的,O2与肌红蛋白中的Fe结合,结合以后与Fe-O键形成60度的夹角,同时夹在远侧组氨酸的中间。
除了O2与Fe结合外,CO也会与Fe结合,导致CO中毒。
肌红蛋白的微环境的作用:
1.固定血红素;
2.保护血红素Fe不被氧化;
3.为分子氧提供一个合适的结合部位。
O2与血红素Fe结合后,会改变肌红蛋白的构象
没有结合氧时,铁卟啉处于凸出位置,并且Fe是圆顶状,结合氧后铁卟啉收回形成平面状。
(四)氧结合曲线
肌红蛋白的功能
肌细胞中储存和分配氧的蛋白质。
静脉血中氧浓度为15torr线粒体中0---10torr肌红蛋白的P50为2torr
三、血红蛋白的结构与功能
血液中结合和转运氧的蛋白质。
还可运输H+和CO2
(一)结构
4条多肽链,两条为β—链,两条α—链,每个亚基都有一个血红素分子,具有氧结合能力。
人在不同的发育阶段有不同的种类。
β—链和α—链的三级结构与肌红蛋白相似。
四个亚基形成对称结构。
(二)氧结合引起的血红蛋白构象变化
1.氧结合改变Hb的四级结构
2.血红素铁的微小移动导致血红蛋白构象的转换
3.氧合血红蛋白和去氧血红蛋白代表不同的构象态,氧合后导致盐键断裂,结构变得松弛。
(三)血红蛋白的协同性氧结合
(四)H+,CO2和BPG对血红蛋白结合氧的影响
1.玻尔效应及其意义
2.BPG降低Hb对O2的亲合力的机制及意义
(1)Bohr效应
HbO2+H+HbH++O2
玻尔效应是因为H+促进盐键的形成,使血红蛋白转变成T态,有利于氧的释放。
在组织中,CO2浓度高,pH低,有利于氧的释放,在肺组织中,p(O2)高,有利氧的结合。
Bohr效应的生理意义
在同样氧分压差下,血红蛋白在代谢迅速的组织中放氧
量更大。
血红蛋白还通过Bohr效应转运走组织中形成的H+和CO2
血红蛋白的功能
血红蛋白除了运输氧和CO2外,还能够对血液的pH起缓冲作用。
因为HbO2在释放出一分子氧的同时,结合一个氢质子。
这样就可以消除由于呼吸作用产生的CO2引起pH的降低。
肌红、血红蛋白的结构与功能比较
肌红蛋白
肌细胞中储存和分配氧的蛋白质。
属于珠蛋白一族
组成:
1条多肽链(珠蛋白)1个辅基血红素
结构描述:
最高结构为三级结构。
血红蛋白
血液中结合和转运氧的蛋白质。
还可运输H+和CO2
属于珠蛋白一族
4条多肽链(两种亚基)4个辅基血红素
结构描述:
四级结构呈四面体属于点群对称
(五)血红蛋白的分子病
四、免疫球蛋白
免疫球蛋白(Immunoglobulin,Ig)是指具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白。
抗体(antibody,Ab)是B细胞识别抗原后增殖分化为桨细胞所产生的一种蛋白质,主要存在于血清等体液中,能与相应抗原特异性地结合,具有免疫功能。
(一)免疫反应的基本概念
当外源的分子(蛋白或细胞表面分子)进入哺乳动物体内,与淋巴细胞接触,会产生一种免疫球蛋白,当这种分子再次进入肌体,就会被这种免疫球蛋白的识别,并动员相关的免疫系统清除这种分子(及细胞)。
这种外源分子即为抗原;识别这种抗原的免疫球蛋白叫抗体。
(二)免疫球蛋白的结构
(三)免疫球蛋白的种类及功能
人类Ig根据其重链稳定区的分子结构和抗原特异性的不同,分为五类:
IgG、IgA、IgM、IgD、IgE,其重链分别为:
γ、α、μ、δ、ε
轻链可分为两型:
κ、λ型
IgG于出生后3个月开始合成
IgG多为单体,半衰期约为23天,占血清免疫球蛋白总量的75%~80%
结合补体,激活补体的传统途径
•IgG是唯一能通过胎盘的抗体,穿过胎盘介导新生儿抗感染免疫
•结合巨噬细胞、中性粒细胞、NK细胞,参与调理吞噬和ADCC效应
•与葡萄球菌A蛋白(SPA)结合,可以纯化抗体,也可以用于免疫诊断
•抗感染的主要抗体。
抗菌抗体、抗病毒抗体、抗毒素抗体
IgM为五聚体,是分子量最大的Ig,称巨球蛋白。
激活补体能力比IgG强
天然血型抗体是IgM
IgM是个体发育过程最早能产生的抗体,胚胎晚期已能合成,新生儿脐带血中若IgM水平升高,表示该儿曾有宫内感染
•IgM是抗原刺激后出现最早的抗体,故检测IgM水平可用于传染病的早期诊断。
•IgM是B细胞抗原受体的主要成分
IgA分为血清型和分泌型两种,血清型IgA主要由肠系膜淋巴组织中的浆细胞产生。
分泌型IgA(SIgA)是由呼吸道、消化道、泌尿生殖道等处的固有层中浆细胞产生。
主要存在于初乳、唾液、泪液,以及呼吸道消化道和泌尿生殖道黏膜表面的分泌中。
分泌型IgA的合成和主要作用部位在黏膜
IgD单体形式存在血清中,含量低,仅占血清总Ig的1%;
IgD是B细胞的重要表面标志
B细胞的分化过程中首先出现SmIgM,后来出现SmIgD,他的出现标志着B细胞成了,参与B细胞的活化、增殖和分化。
IgE又称亲细胞抗体
CH2和CH3功能区可与肥大细胞、嗜碱性粒细胞上的高亲和力Fcε受体结合,引起敏反应
(四)免疫检测应用
肌肉收缩的机制:
肌丝滑动模型
ATP水解与肌动蛋白与肌球蛋白的缔合和解离相偶联。
六、蛋白质的结构与功能的进化
生物的形态和分子结构在进化过程中不断向多样化和专业化方向发展。
这种多样化是指群体的多样化,专一化是个体的专一化。
这种多样化和专一化的基础是分子变异。
这种变异通过自然选择,进行多样化和专一(业)化。
新的蛋白质是在旧的蛋白质基础上经过突变,遗传,自然选择产生和发展起来的。
第五章蛋白质的理化性质与分离和纯化
蛋白质的理化性质与分离方法
•蛋白质溶液胶体性质沉淀
•特定的空间构象,分子量一定分子筛层析;
•在大部分pH条件下,蛋白质分子同时存在两种电荷等电点沉淀,盐溶,盐析,电泳,离子交换层析等;
•一般而言,蛋白质分子上同时存在疏水和亲水区域有机溶剂沉淀,疏水层析
一、蛋白质的理化性质
(一)蛋白质的酸碱性质
1.蛋白中的解离基团
2.等电点
3.等离子点
•蛋白质与多肽一样,能够发生两性离解,也有等电点。
在等电点时(
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- 第三章 蛋白质的共价结构 第三 蛋白质 共价 结构