1《生物化学》A平台第7版教学大纲 临床.docx

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1《生物化学》A平台第7版教学大纲临床

基础医学院生物化学专业

生物化学（2403B）教学大纲

执笔人：

孙剑

审查人：

唐微

分管教学院长：

学院院长：

一、课程基本信息

课程中文名称:

生物化学

课程代码：

2403B

学分与学时：

6学分136学时理论学时80，实验学时56

课程性质：

必修

授课对象：

临床专业五年制本科学生

二、课程教学目标与任务

生物化学是一门基础医学必修课程，是研究生物体内化学分子与化学反应的科学，主要采用化学的原理和方法从分子水平探讨生命现象的本质。

讲述正常人体的生物化学以及疾病过程中的生物化学相关问题，与医学有着紧密的联系。

是生命科学中进展迅速的基础学科，其理论和技术已渗透至基础医学和临床医学的各个领域。

随着近代医学的发展，越来越多地将生物化学的理论和技术应用于疾病的预防、诊断和治疗，从分子水平探讨各种疾病的发生发展机制。

近年来，对人们十分关注的恶性肿瘤、心脑血管疾病、免疫性疾病、神经系统疾病等重大疾病发病机制进行了分子水平的研究，并取得了丰硕成果。

可以相信，随着生物化学与分子生物学（是生物化学的重要组成部分，是其发展和延续）进一步发展，将给临床医学的诊断和治疗带来全新的理念。

因此，学习和掌握生物化学知识，除理解生命现象的本质与人体正常生理过程的分子机制外，更重要的是为进一步学习基础医学其它课程和临床医学打下扎实的生物化学基础。

本大纲适用于我院五年制本科临床医学专业学生学习和教师教学。

主要由前言、学时安排、各章节的主要内容和要求（目的要求、教学难点、教学内容、复习思考题）、参考书籍和常用网址等四个部分组成。

“教学内容”中的下划线部分为重点掌握内容，是“目的要求”中“掌握”的细化或补充。

该课程为6学分，计划学时为136学时，其中：

理论学时80，实验学时56。

理论教学采用多媒体辅助的讲授方式为主，学习时应注意结合生活和临床实际进行理解记忆、对照比较记忆（前后对照比较，课程间对照比较）、反复记忆等方式；实验教学紧密结合相关理论知识开设定性、定量、综合性及分子生物学实验，培养学生分析问题、解决问题和实际动手能力。

考试方式及成绩构成：

理论考试为闭卷，题型多样化，主要有名词解释、是非题、填空题、选择题、简答题、问答题等，占总成绩的70-80%；实验成绩占20-30%，主要包括考勤、操作、实验报告、实验卷面考核等方面。

三、学时安排

课程内容和学时分配表

章节

内容

学时

理论

实验

合计

绪论

1

0

1

1

蛋白质的结构与功能

5

18

23

2

核酸的结构与功能

4

4

8

3

酶

6

4

10

4

糖代谢

10

8

18

5

脂类代谢

8

8

16

6

生物氧化

4

0

4

7

氨基酸代谢

6

4

10

8

核苷酸代谢

4

0

4

9

物质代谢的联系与调节

4

0

4

10

DNA的生物合成

4

0

4

11

RNA的生物合成

4

0

4

12

蛋白质的生物合成

4

0

4

13

基因表达调控

4

0

4

14

基因重组与基因工程

4

0

4

15

细胞信息转导

4

0

4

16

血液的生物化学

自学

0

0

17

肝的生物化学

4

0

0

18

维生素与无机物

自学

0

0

19

糖蛋白、蛋白聚糖和细胞外基质

自学

0

0

20

癌基因、抑癌基因与生长因子

自学

0

0

21

常用分子生物学技术的原理及其应用

自学

0

0

合计学时

80

56

136

四、课程教学内容与基本要求

第一章蛋白质的结构与功能

【目的要求】

掌握：

蛋白质元素组成及其特点；蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点；蛋白质的分子结构；蛋白质结构与功能的关系；蛋白质的主要理化性质及其应用；蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。

熟悉：

各种氨基酸的结构；蛋白质的分类。

了解：

多肽链氨基酸序列分析；蛋白质空间结构测定。

【授课学时】5学时

【教学内容】

一、蛋白质是细胞的重要组成部分，是功能最多的生物大分子物质，几乎在所有的生命过程中起着重要作用。

二、蛋白质的分子组成

1.蛋白质的元素组成主要有C、H、O、N和S，各种蛋白质的含N量很接近，平均16%。

2.组成蛋白质的基本单位——L-a-氨基酸：

种类、三字英文缩写符号、基本结构、分类（非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸）、理化性质。

3.肽键、肽、多肽链；肽链的主链及侧链；肽链的方向（N-末端与C-末端），氨基酸残基；生物活性肽：

谷胱甘肽及其重要生理功能，多肽类激素及神经肽。

三、蛋白质的分子结构

1.蛋白质一级结构：

概念、主要化学键——肽键。

2.蛋白质的二级结构：

概念、主要化学键、肽单元、四种主要结构形式（α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲）及影响因素；模体。

3.蛋白质的三级结构：

概念，主要次级键——疏水作用、离子键（盐键）、氢键、范德华力等，结构域（domain）、分子伴侣。

4.蛋白质的四级结构：

概念，亚基，各亚基之间的结合力——疏水作用、氢键、离子键。

5.蛋白质的分类：

根据组成分为单纯蛋白质和结合蛋白质，根据形状分为球状蛋白质和纤维状蛋白质。

6.蛋白质组学：

基本概念、研究技术平台、研究的科学意义。

四、蛋白质结构与功能的关系

1.蛋白质一级结构与功能的关系：

一级结构是高级结构和功能的基础，一级结构相似其高级结构与功能也相似，氨基酸序列提供重要的生物进化信息，氨基酸序列改变可能引起疾病。

2.蛋白质空间结构与功能的关系：

蛋白质的功能依赖特定空间结构，肌红蛋白的结构与功能，血红蛋白结构、运输O2功能、氧饱和曲线、正协同效应、变构效应，蛋白质构象改变可引起疾病如疯牛病等。

五、蛋白质的理化性质

两性解离及等电点、胶体性质、变性、沉淀及凝固、紫外吸收（280nm）、呈色反应（茚三酮反应、双缩脲反应）。

六、蛋白质的分离纯化与结构分析

1.蛋白质的分离纯化：

透析及超滤、丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀、电泳、层析、超速离心。

2.多肽链中氨基酸序列分析：

化学或反向遗传学方法、Edman降解法。

3.蛋白质空间结构测定：

圆二色光谱、X射线晶体衍射法、磁共振技术。

【重点与难点】

蛋白质结构与功能的关系；氨基酸序列分析及空间结构测定。

【教学方法】

大课讲授，联系生物学所学的相关知识、适当结合生活实际实例，采用疑问式、启发式教学方法，做到课堂互动。

【复习思考题】

1.名词解释：

蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析

2.蛋白质变性的概念及本质是什么？

有何实际应用？

3.蛋白质分离纯化常用的方法有哪些？

其原理是什么？

4.举例说明蛋白质结构与功能的关系？

第二章核酸的结构与功能

【目的要求】

掌握：

核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；核酸的化学组成；两类核酸（DNA与RNA）分子组成异同；核酸的一级结构及其主要化学键；DNA右手双螺旋结构要点及碱基配对规律；mRNA一级结构特点；tRNA二级结构特点；核酸的主要理化性质（紫外吸收、变性、复性），核酸分子杂交概念。

熟悉：

核酸的高级结构；核酸酶。

了解：

碱基和戊糖的结构；DNA其它二级结构形式；其它小分子RNA及RNA组学；人类基因组计划研究的主要内容；snmRNA参与基因表达调控。

【授课学时】4学时

【教学内容】

一.核酸的分类、分布及主要生物学功能。

二.核酸的化学组成：

1、核苷酸中的碱基成分：

腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胞嘧啶（C）、尿嘧啶（U）、胸腺嘧啶（T）。

DNA中的碱基（A、G、C、T），RNA中的碱基（A、G、C、U）。

2、戊糖：

D-核糖（RNA）、D-2-脱氧核糖（DNA）。

3、磷酸

4、核酸及核苷酸：

碱基及戊糖通过糖苷键连接形成核苷，核苷与磷酸连接形成核苷酸。

5、重要游离核苷酸及环化核苷酸：

ATP、ADP、GTP、cAMP、cGMP

三、核酸的一级结构

概念、核苷酸间的连接键——3’，5’-磷酸二酯键、方向（5’→3’）及链书写方式。

四、DNA的空间结构与功能

1、DNA的二级结构——双螺旋结构：

chargaff规则、B-DNA结构要点，Z-DNA、A-DNA。

2、DNA的三级结构：

超螺旋、组蛋白、核小体、染色体。

3、DNA的功能：

遗传与繁殖、复制、转录，基因和基因组。

4、人类基因组计划研究的主要内容。

五、RNA的结构与功能

1、mRNA：

结构特点、三联体密码、功能。

2、tRNA：

结构特点、氨基酸臂、反密码子环、功能。

3、rRNA：

与多种蛋白质结合形成核糖体（大亚基、小亚基），是蛋白质合成场所。

4、snmRNA参与基因表达调控；核酶：

概念、化学本质（RNA）、作用底物（核酸）及应用。

5、核酸在真核细胞和原核细胞中表现不同时空特性。

六、DNA的理化性质及其应用

1、变性、复性的概念，条件，理化性质的改变，变色效应，Tm值，解链曲线。

2、核酸分子杂交。

七、核酸酶

概念、分类、化学本质（蛋白质）、作用底物（核酸）及应用。

【重点与难点】

DNA的空间结构。

【教学方法】

大课讲授，联系生物学所学的相关知识、适当结合生活实际实例，采用疑问式、启发式教学方法，做到课堂互动。

第三章酶

【目的要求】

掌握：

酶的概念、化学本质及生物学功能；酶的活性中心和必需基团、同工酶；酶促反应特点；各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。

熟悉：

酶的组成、结构；酶活性测定及酶活性单位；酶含量的调节

了解：

米-曼方程式的推导过程；酶的命名与分类；酶与医学的关系。

【授课学时】6学时

【教学内容】

一、酶的概念及其在生命活动中的重要性。

二、酶的分子结构与功能。

1、酶的分子组成：

单纯酶和结合酶，辅助因子（金属离子、辅酶、辅基），常见含B族维生素的辅酶形式及其在酶促反应中的主要作用。

2、酶的活性中心、必需基团（结合基团和催化基团）。

3、同工酶概念及应用。

三、酶的工作原理

1、酶与一般催化剂的异同，酶促反应的特点：

极高的催化效率、高度的特异性、可调节性，酶促反应的机制：

酶-底物复合物的形成与诱导契合、邻近效应与定向排列、多元催化、表面效应。

2、酶作用的特异性：

绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性。

四、酶促反应动力学

1、底物浓度的影响：

米式方程、Km和Vm的定义。

2、酶浓度的影响及应用。

3、温度的影响及应用、最适温度。

4、pH的影响及应用、最适pH值。

5、酶的抑制：

不可逆抑制，可逆抑制（竞争性、非竞争性、反竞争性抑制）。

6、激活剂的影响。

7、酶活性测定和酶活性单位。

五、酶的调节

1、酶活性的调节：

变构酶和共价修饰酶及其调节、酶原、酶原激活机理及意义。

2、酶含量的调节：

酶蛋白合成的诱导与阻遏，酶降解的调控。

六、酶的分类与命名。

七、酶与医学的关系。

【重点与难点】

抑制剂对反应速度的影响；酶活性的调节。

【教学方法】

大课讲授，联系生物学所学的相关知识、适当结合生活实际实例，采用疑问式、启发式教学方法，做到课堂互动。

第四章糖代谢

【目的要求】

掌握：

糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶（限速酶）、生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。

熟悉：

糖的消化吸收；糖代谢的概况；糖代谢各途径的调节。

了解：

磷酸戊糖途径的基本过程；糖醛酸途径；多元醇的生成；果糖、半乳糖、甘露糖的代谢概况；血糖水平异常。

【授课学时】10学时

【教学内容】

一、糖的主要生理功能，糖的消化吸收和糖代谢概况。

二、糖的无氧氧化（糖酵解）

1.糖无氧氧化的概念、反应部位及反应过程。

2.糖无氧氧化的调节。

3.糖无氧氧化的生理意义。

三、糖的有氧氧化

1.糖有氧氧化概念，反应部位及反应过程。

2.糖有氧氧化的能量生成情况。

3.糖有氧氧化的调节。

4.巴斯德效应。

四、葡萄糖的其他代谢途径

1.磷酸戊糖途径的概念，过程，调节及生理意义。

2.糖醛酸途径的过程及生理意义。

3.多元醇途径的概况及临床意义。

五、糖原的合成与分解

1.糖原合成的概念，反应过程。

2.糖原分解的概念，反应过程。

3.糖原合成与分解的调节。

4.糖原积累症。

六、糖异生

1.糖异生的概念、原料和部位、过程。

2.糖异生的调节。

3.糖异生的生理意义。

4.乳酸循环。

七、其他单糖的代谢

1.果糖的代谢过程和与临床的关系。

2.半乳糖的代谢过程和与临床的关系。

3.甘露糖的代谢过程。

八、糖及其调节

1.血糖的概念、来源、去路和正常值。

2.升高和降低血糖的激素及其作用机理。

3.血糖水平异常及糖尿病。

【重点与难点】

糖代谢各途径的具体反应过程及其调节。

【教学方法】

大课讲授，结合生活实际实例与临床，采用疑问式、启发式教学方法，做到课堂互动。

第五章脂类代谢

【目的要求】

掌握：

脂类的组成、基本结构构成；脂肪的动员；脂肪酸的-氧化；酮体的生成及利用；胆固醇代谢；血脂的种类、血浆脂蛋白的分类、组成及结构；载脂蛋白的作用；血浆脂蛋白的生理功能。

熟悉：

脂类的消化和吸收；甘油三酯的合成代谢；脂酸的合成代谢；甘油磷脂的代谢；血浆脂蛋白的代谢过程。

了解：

不饱和脂酸的命名及分类；脂酸的其它氧化方式；多不饱和脂酸的重要衍生物；鞘磷脂的代谢；胆固醇的结构及合成过程；血浆脂蛋白代谢异常。

【授课学时】8学时

【教学内容】

一、不饱和脂酸的命名及分类。

二、脂类的消化和吸收。

三、甘油三酯的代谢

1.甘油三酯的结构及功能。

2.甘油三酯的分解代谢：

脂肪的动员，甘油的代谢，脂酸的β-氧化，脂酸的其它氧化方式，酮体的生成利用、生理意义及调节。

3.脂酸的合成：

软脂酸的合成部位、原料、关键酶和基本过程，脂酸碳链的加长，不饱和脂酸的合成，脂酸的合成的调节。

4.甘油三酯合成的部位、原料和基本过程。

5.多不饱和脂酸的重要衍生物—前列腺素、血栓噁烷及白三烯结构及生理功能。

四、磷脂的代谢

1.磷脂的组成、分类及基本结构。

2.磷脂的生理功能。

3.甘油磷脂的合成与降解：

甘油磷脂的合成部位、原料、辅助因子（CTP等）及合成基本过程，甘油磷脂降解的酶类及作用部位。

4.鞘磷脂的代谢。

五、胆固醇代谢

1.胆固醇的结构、分布、生理功能，胆固醇合成部位、原料、关键酶、基本过程及调节。

2.胆固醇的转化。

六、血浆脂蛋白的代谢

1.血脂的组成、来源及含量。

2.血浆脂蛋白的分类、组成、结构及功能，主要的载脂蛋白及其功能，脂蛋白的结构。

3.CM、VLDL、LDL、HDL的代谢。

4.血浆脂蛋白代谢异常：

高脂蛋白血症、动脉粥样硬化、遗传性缺陷。

【重点与难点】

血浆脂蛋白代谢过程。

【教学方法】

大课讲授，结合生活实际实例与临床，采用疑问式、启发式教学方法，做到课堂互动。

第六章生物氧化

【目的要求】

掌握：

生物氧化的概念及生物学意义；呼吸链的概念，呼吸链中复合体及其他成分的作用；两条主要呼吸链的顺序组成；氧化磷酸化偶联部位及主要电子传递抑制剂的作用部位；底物水平磷酸化、氧化磷酸化、P/O比值的概念；ATP的生成和利用。

熟悉：

物质体内氧化与体外氧化的异同；氧化磷酸化偶联机制；影响氧化磷酸化的因素；通过线粒体内膜的物质转运。

了解：

呼吸链各成份的结构；其它氧化体系。

【授课学时】4学时

【教学内容】

一、生物氧化的概念。

物质体内氧化与体外氧化的异同。

二、生成ATP的氧化磷酸化体系

1.呼吸链的概念、组成及排列顺序。

2.氧化磷酸化的概念，氧化磷酸化偶联部位，偶联机制，合成ATP机制。

3.影响氧化磷酸化的因素：

抑制剂、ADP的调节作用、甲状腺素、线粒体DNA突变。

4.ATP在能量的生成、利用、转移和储存中的核心作用。

5.线粒体内膜对各种物质进行选择性转运：

胞质中NADH氧化、ATP-ADP转位酶促进ADP进入和ATP移出紧密偶联。

三、其他不生成ATP的氧化体系

1.抗氧化酶体系：

过氧化氢酶、谷胱甘肽过氧化物酶、超氧物歧化酶（SOD）、小分子自由基清除剂等。

2.微粒体细胞色素P450单加氧酶。

【重点与难点】

氧化磷酸化偶联机制。

【教学方法】

大课讲授，结合生活实际实例与临床，采用疑问式、启发式教学方法，做到课堂互动。

第七章氨基酸代谢

【目的要求】

掌握：

蛋白质的营养作用；氨基酸的脱氨基作用；-酮酸的代谢；氨的代谢；一碳单位的代谢；甲硫氨酸与转甲基作用；芳香族氨基酸代谢的重要产物。

熟悉：

蛋白质的消化、吸收与腐败。

了解：

体内蛋白质的合成与降解的动态平衡；个别氨基酸的代谢过程。

【授课学时】6学时

【教学内容】

一、蛋白质的营养作用

1.体内蛋白质的重要功能。

2.体内蛋白质的代谢状况：

氮平衡（氮的总、正、负平衡）、生理需要量。

3.营养必需氨基酸决定蛋白质的营养价值：

必需氨基酸、食物蛋白质的互补作用。

二、蛋白质的消化、吸收与腐败

1.外源性蛋白质的消化成氨基酸和寡肽后被吸收：

蛋白质在胃和肠道被消化成氨基酸和寡肽、氨基酸通过主动转运过程被吸收。

2.蛋白质的腐败作用：

胺类的生成（假神经递质与肝昏迷）、氨的生成和其它有害物质的生成。

三、氨基酸的一般代谢

1.体内蛋白质分解生成氨基酸。

2.氨基酸的代谢概况。

3.氨基酸的脱氨基作用：

转氨基作用、L-谷氨酸氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用、嘌呤核苷酸循环和氨基酸氧化酶催化脱氨基作用。

4.α-酮酸的代谢：

氧化供能、经氨基化生成非必须氨基酸、转变成糖及脂类化合物。

四、氨的代谢

1.体内氨的来源、氨的转运、氨的去路。

2.尿素生成的部位、基本过程和调节。

3.高血氨症和氨中毒（肝昏迷氨中毒学说）。

五、个别氨基酸的代谢

1.氨基酸的脱羧基作用。

2.一碳单位的概念、生理功用、运载体及代谢。

3.含硫氨基酸的代谢：

甲硫氨酸的代谢（甲硫氨酸转甲基作用与甲硫氨酸循环、肌酸的合成）、半胱氨酸代谢可产生多种重要的生理活性物质（半胱氨酸与胱氨酸互变、生成牛磺酸和活性硫酸根）。

4.芳香族氨基酸的代谢（苯丙氨酸与酪氨酸的代谢、色氨酸的代谢）。

5.支链氨基酸的代谢。

【重点与难点】

氨基酸如何转变成糖及脂类；氨基酸如何彻底氧化。

【教学方法】

大课讲授，结合生活实际实例与临床，采用疑问式、启发式教学方法，做到课堂互动。

第八章核苷酸代谢

【目的要求】

掌握：

核苷酸的生物学功用；核苷酸（嘌呤核苷酸、嘧啶核苷酸）从头合成途径及补救合成途径的概念；嘌呤碱与嘧啶碱分解代谢的终产物。

熟悉：

嘌呤碱、嘧啶碱合成的元素来源。

了解：

核苷酸代谢的过程、调节及抗代谢物。

【授课学时】4学时

【教学内容】

一、核酸的消化、核苷酸的生物学功用。

二、嘌呤核苷酸的合成与分解代谢

1.嘌呤核苷酸的合成代谢：

从头合成途径（概念、先合成IMP再转变成AMP及GMP、PRPP）及调节，补救合成过程及意义，嘌呤核苷酸的相互转变，脱氧核苷酸的生成（在二磷酸核苷NDP水平上还原），嘌呤核苷酸的抗代谢物。

2.嘌呤核苷酸的分解代谢：

过程、分解代谢终产物及临床意义。

三、嘧啶核苷酸的合成与分解代谢

1.嘧啶核苷酸合成代谢：

从头合成途径与调节，补救合成过程，嘧啶核苷酸的抗代谢物。

2.嘧啶核苷酸分解代谢过程及产物。

【重点与难点】

嘌呤和嘧啶核苷酸从头合成的过程。

【教学方法】

大课讲授，结合生活实际实例与临床，采用疑问式、启发式教学方法，做到课堂互动。

第九章物质代谢的联系与调节

【目的要求】

掌握：

三级水平代谢调节，即细胞水平调节、激素水平调节和中枢神经系统主导的整体水平调节；酶的变构调节概念及酶的化学修饰概念、特点。

熟悉：

物质代谢的特点；酶含量的两种调节方式——诱导和阻遏；两类激素的不同的信号传导方式。

了解：

糖、脂、蛋白质、核酸在物质和能量代谢上的相互联系；体内主要器官或组织的代谢特点及联系。

【授课学时】4学时

【教学内容】

一、物质代谢的特点。

二、物质代谢的相互联系

1.各种能源物质的代谢相互联系相互制约。

2.糖，脂和蛋白质代谢通过中间代谢物而相互联系。

三、体内重要组织、器官的代谢特点及联系。

四、代谢调节方式

1、细胞水平的代谢调节：

细胞内酶的隔离分布，关键酶的变构调节，机制及生理意义，酶的化学修饰调节的概念及特点，酶含量的调节。

2.激素水平的代谢调节。

3.整体调节。

【重点与难点】

物质代谢之间的相互联系。

【教学方法】

大课讲授，结合生活实际实例与临床，采用疑问式、启发式教学方法，做到课堂互动。

第十章DNA的生物合成

【目的要求】

掌握：

遗传学中心法则和扩大的中心法则、复制和半保留复制、反转录概念；参与的酶和因子（包括它们的功能）。

熟悉：

DNA复制特点、过程；端粒酶的概念与功能；DNA损伤（突变）的意义、类型，DNA损伤修复的方式。

了解：

双向复制；反转录的过程；DNA的其它复制方式。

【授课学时】4学时

【重点与难点】

DNA复制和DNA损伤与修复的过程。

【教学方法】

大课讲授，结合动画，采用疑问式、启发式教学方法，做到课堂互动。

【教学内容】

一、遗传学中心法则、复制的概念，复制的基本规律

1、半保留复制的概念，实验依据和意义。

2、双向复制和复制的半不连续性。

二、DNA复制的酶学和拓扑学变化

1、DNA复制的化学反应。

2、原核生物核真核生物DNA聚合酶的类型及作用，DNA复制保真性的酶学依据；参与复制中的解链和DNA分子拓扑学变化的酶类及功能；DNA连接酶及其功能。

三、DNA生物合成过程

1、原核生物的DNA生物合成：

起始、延长和终止。

2、真核生物的DNA的生物合成：

起始、延长、终止和端粒酶。

四、逆转录和其他复制方式

1、逆转录概念、逆转录病毒和逆转录酶、逆转录研究的生理意义。

2、滚环复制和D环复制

五、DNA损伤（突变）

1、突变的意义。

2、引发突变的因素。

3、突变的分子改变类型。

4、DNA损伤的修复类型。

【重点与难点】

DNA复制和DNA损伤与修复的过程。

【教学方法】

大课讲授，结合动画，采用疑问式、启发式教学方法，做到课堂互动。

第十一章RNA的生物合成

【目的要求】

掌握：

转录的概念；复制与转录的异同点；核酶概念、hnRNA转录后加工、修饰。

熟悉：

原核生物RNA聚合酶的组成和功能，真核生物RNA聚合酶的类型与功能，结构基因、模板链和编码链的含义。

几种RNA转录后加工、修饰。

了解：

转录的特点；RNA转录过程。

【授课学时】4学时

【教学内容】

一、转录的概念，复制和转录的异同点。

二、转录模板和酶

1、转录的模板：

转录的不对称性，结构基因、模板链和编码链的含义。

2、RNA聚合酶：

原核生物RNA聚合酶的组成与功能，真核生物RNA聚合酶的类别与功能。

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