医学生物化学学习指导与习题集第一稿.docx
- 文档编号:7904079
- 上传时间:2023-01-27
- 格式:DOCX
- 页数:180
- 大小:172.82KB
医学生物化学学习指导与习题集第一稿.docx
《医学生物化学学习指导与习题集第一稿.docx》由会员分享,可在线阅读,更多相关《医学生物化学学习指导与习题集第一稿.docx(180页珍藏版)》请在冰豆网上搜索。
医学生物化学学习指导与习题集第一稿
一、单项选择题
1.某一溶液中蛋白质的百分含量为55%,此溶液的蛋白质氮的百分浓度为
A.8.8%B.8.0%
C.8.4%D.9.2%
E.9.6%
2.组成蛋白质分子的氨基酸(除甘氨酸外)为
A.L-β-氨基酸B.D-β-氨基酸
C.L-α-氨基酸,D.D-α-氨基酸
E.L-α氨基酸与D-a-氨基酸
3.属于碱性氨基酸的是
A.天冬氨酸B.异亮氨酸
C.半胱氨酸D.苯丙氨酸
E.组氨酸
4.280nm波长处有吸收峰的氨基酸为
A.丝氨酸B.色氨酸
C.蛋氨酸D.谷氨酸
E.精氨酸
5.维系蛋白质二级结构稳定的化学键是
A.盐键B.肽键
C.氢键D.疏水作用
E二硫键
6.下列有关蛋白质一级结构的叙述,错误的是
A.多肽链中氨基酸的排列顺序
B.氨基酸分子间通过去水缩合形成肽链
C从N-端至C端氨基酸残基排列顺序
D.蛋白质一级结构并不包括各原子的空间位置
E.通过肽键形成的多肽链中氨基酸排列顺序
7.下列有关谷胱甘肽的叙述正确的是
A.谷胱甘肽中含有胱氨酸
B.谷胱甘肽中谷氨酸的α-羧基是游离的
C谷胱甘肽是体内重要的氧化剂
D.谷胱甘肽的C端羧基是主要的功能基团
E.谷胱甘肽所含的肽键均为α肽键
8.关于蛋白质二级结构错误的描述是
A.蛋白质局部或某一段肽链有规则的重复构象
B.二级结构仅指主链的空间构象
C.多肽链主链构象由每个肽键的两个二面角所确定
D.整条多肽链中全部氨基酸的空间位置
E.无规卷曲也属二级结构范畴
9.有关肽键的叙述,错误的是
A.肽键属于一级结构内容
B.肽键中C-N键所连的四个原子处于同一平面C.肽键具有部分双键性质
D.肽键旋转而形成了β-折叠
E.肽键中的C-N键长度比N—Cα单键短
10.下列正确描述血红蛋白概念的是
A.血红蛋白是含铁卟啉的单亚基球蛋白
B.血红蛋白氧解离曲线为S状
C.1个血红蛋白分子可与1个氧分子可逆结合
D.血红蛋白不属于变构蛋白
E.血红蛋白的功能与肌红蛋白相同
11.蛋白质分子中的无规卷曲结构属于
A.二级结构B.三级结构
C.四级结构D.模体
E.以上都不是
12.有关蛋白质β-折叠的描述,错误的是
A.主链骨架呈锯齿状
B.氨基酸侧链交替位于扇面上下方
C.β-折叠的肽链之间不存在化学键
D.β-折叠有反平行式结构,也有平行式结构
E.肽链充分伸展
13.常出现于肽链转角结构中的氨基酸为
A.脯氨酸B.半胱氨酸
C.谷氨酸D.甲硫氨酸
E.丙氨酸
14.在各种蛋白质中含量相近的元素是
A.碳B.氮
C.氧D.氢
E.硫
15.下列氨基酸中含有羟基的是
A.谷氨酸、天冬酰胺B.半胱氨酸、蛋氨酸
C.苯丙氨酸、酪氨酸D.丝氨酸、苏氨酸
E.亮氨酸、缬氨酸
16.蛋白质吸收紫外光能力的大小,主要取决于
A.含硫氨基酸的含量B.肽键中的肽键
C.碱基氨基酸的含量D.脂肪族氨基酸的含量
E.芳香族氨基酸的含量
17.下列有关肽的叙述,错误的是
A.肽是两个以上氨基酸通过肽键连接而成的化合物
B.组成肽的氨基酸分子都不完整
C多肽与蛋白质分子之间无明确的分界线
D.根据N-末端数目,可得知蛋白质的亚基数
E.氨基酸一旦生成肽,完全失去其原有的理化性质
18.关于蛋白质二级结构的描述,错误的是
A.每种蛋白质都有二级结构形式
B.有的蛋白质几乎全是β-折叠结构
C.有的蛋白质几乎全是α-螺旋结构
D.几种二级结构可同时出现于同一种蛋白质分子中
E.大多数蛋白质分子中有三股螺旋结构
19.每种完整蛋白质分子必定具有
A.α-螺旋B.β-折叠
C.三级结构D.四级结构
E.辅基
20.胰岛素分子A链与B链的交联是靠
A.氢键’B.二硫键
C.盐键D.疏水键
E.VanderWaals力
21.蛋白质的空间构象主要取决于
A.肽链氨基酸的序列B.a-螺旋和β-折叠
C肽链中的氨基酸侧链D.肽链中的肽键
E.肽链中的二硫键位置
22.蛋白质溶液的稳定因素是
A.蛋白质分子表面带有水化膜
B.蛋白质分子表面的疏水基团相互排斥
C.蛋白质溶液的黏度大
D.蛋白质溶液属于真溶液
E.以上都不是
23.能使蛋白质沉淀的试剂是
A.浓盐酸B.硫酸铵溶液
C.浓氢氧化钠溶液D.生理盐水
E.以上都不是
24.盐析法沉淀蛋白质的原理是
A.盐与蛋白质结合成不溶性蛋白盐B.中和电荷,破坏水化膜
c.降低蛋白质溶液的介电常数D.调节蛋白质溶液的等电点
E.以上都不是
25.血清清蛋白(pI为4.7)在下列哪种pH值溶液中带正电荷
A.pH4.0B.pH5.0
C.pH6.0D.pH7.0
E.pH8.0
Ⅲ.参考答案
一、单项选择题
1.A2.C3.E4.B5.C6.B7.B8.D
9.D10.B11.A12.C13.A14.B15.D16.E
17.D18.E19.C20.B21.C22.C23.B24.B
25.A
三、名词解释
1.肽单元在多肽分子中肽键的6个原子(Ca1,C,O,N,H,Ca2)位于同一平面,被称为肽单元。
2.肽键一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基脱去1分子H20,所形成的酰胺键称为肽键。
肽键的键长为0.132nm,具有一定程度的双键性质。
参与肽键的6个原子位于同一平面。
3.蛋白质变性在某些理化因素作用下,致使蛋白质的空间构象破坏,从而改变蛋白质的理化性质和生物活性,称为蛋白质变性。
4.模体在蛋白质分子中,可发现两个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,并具有相应的功能,被称为模体。
5.锌指结构锌指结构属于蛋白质结构层次中的模体,能与DNA分子中的特殊序列结合而发挥调节基因转录的作用。
最早发现于结合CC盒的spl转录因子中,由30个氨基酸残基组成,其中有2个Cys和2个His,4个氨基酸残基分别位于正四面体的顶角,与四面体中心的锌离子配价结合,稳定锌指结构。
6.β-折叠在多肽链β折叠结构中,每个肽单元以Ca为旋转点,依次折叠成锯齿状结构,氨基酸残基侧链交替地位于锯齿状结构的上下方。
两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段的锯齿状结构可平行排列,其走向可相同,也可相反。
7·分子伴侣分子伴侣是一类帮助新生多肽链正确折叠的蛋白质。
它可逆地与
未折叠肽段的疏水部分结合随后松开,如此重复进行,可以防止错误的聚集发生,使
肽链正确折叠。
分子伴侣对于蛋白质分子中二硫键的正确形成起到重要作用。
8·蛋白质四级结构数个具有三级结构的多肽链,在三维空间作特定排布,并以非共价键维系其空间结构稳定,每一条多肽链称为亚基。
这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基间的相互作用,称为蛋白质的四级结构。
9·结构域分子量大的蛋白质其三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状区域,折叠得较为紧密,各行其功能,称为结构域。
10·蛋白质等电点在某一pH值溶液中,蛋白质分子解离成的正电荷和负电荷相符,其净电荷为零,此溶液的pH值,即为该蛋白质的等电点。
11·辅基结合蛋白质中的非蛋白部分被称为辅基,绝大部分辅基是通过非共价键与蛋白部分相连,辅基与该蛋白质的功能密切相关。
12·旷螺旋α-螺旋为蛋白质二级结构类型之一。
在旷螺旋中,多肽链主链围绕中心轴作顺时针方向的螺旋式上升,即所谓右手螺旋。
每3.6个氨基酸残基上升一圈,氨基酸残基的侧链伸向螺旋的外侧。
α-螺旋的稳定依靠上下肽键之间所形成的氢
键维系。
13·蛋白质变构效应蛋白质空间构象的改变伴随其功能的变化,称为变构效应。
具有变构效应的蛋白质称为变构蛋白,常有四级结构。
以血红蛋白为例,一分子O2与一个血红素辅基结合,引起亚基构象变化,进而引进相邻亚基构象变化,更易与02结合。
14·蛋白质三级结构蛋白质三级结构是指整条多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,也即整条多肽链所有原子在三维空间的排布位置。
四、问答题
1.为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质相对量?
实验中又是如何依此原理计算蛋白质含量的?
各种蛋白质的含氮量颇为接近,平均为16%,因此测定蛋白质的含氮量就可推算出蛋白质含量。
常用的公式为:
蛋白质含量(克%)一每克样品含氮克数×6.25X100。
2·蛋白质的基本组成单位是什么?
其结构特征是什么?
。
蛋白质的基本组成单位是氨基酸,均为L-α-氨基酸,即在α-碳原子上连有一个
氨基、一个羧基、一个氢原子和一个侧链。
每个氨基酸的侧链各不相同,是其表现不
同性质的结构特征。
3·何为氨基酸的等电点?
如何计算精氨酸的等电点?
(精氨酸的α-羧基、α-氨基和胍基的pK值分别为2.17,9.04和12.48)
氨基酸具有氨基和羧基,均可游离成带正电荷或负电荷的离子,此外有些氨基酸的侧链也能解离成带电荷的基团,当氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等时,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的pH值为该氨基酸的等电点。
精氨酸有三个可解离的基团,根据精氨酸电离时产生的兼性离子,其两边的pK值分别为12.48和9.04,所以pI=(12.48+9.04)/2=10.76。
4.什么是肽键、肽链及蛋白质的一级结构?
一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸的α-氨基,进行脱水缩合反应,生成的酰胺键称为肽键,肽键具有双键性质。
由许多氨基酸通过肽键相连而形成长链,称为肽链。
肽链有两端,游离α-氨基的一端称为N-末端;游离α-羧基的一端称为C-末端。
蛋白质一级结构是指多肽链中氨基酸排列顺序,它的主要化学键为肽键。
5.什么是蛋白质的二级结构?
它主要有哪几种?
各有何结构特征?
蛋白质二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布,不包括侧链的构象。
它主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲四种。
在α-螺旋结构中,多肽链主链围绕中心轴以右手螺旋方式旋转上升,每隔3.6个氨基酸残基上升一圈。
氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。
每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基羰基上的氧形成氢键,以维持α-螺旋稳定。
在β-折叠结构中,多肽链的肽键平面折叠成锯齿状结构,侧链交错位于锯齿状结构的上下方。
两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列,通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键,维持β-折叠构象稳定。
在球状蛋白质分子中,肽链主链常出现180。
回折,回折部分称为β-转角。
β-转角通常有4个氨基酸残基组成,第二个残基常为脯氨酸。
无规卷曲是指肽链中没有确定规律的结构。
6.举例说明蛋白质的四级结构。
蛋白质四级结构是指蛋白质分子中具有完整三级结构的各亚基在空间排布的相对位置。
例如血红蛋白,它是由1个α亚基和1个β亚基组成一个单体,两个单体呈对角排列,形成特定的空间位置关系。
四个亚基间共有8个非共价键,维系其四级结构的稳定性。
7.已知核糖核酸酶分子中有4个二硫键,用尿素和β-巯基乙醇使该酶变性后,其4个二硫键全部断裂。
在复性时,该酶4个二硫键由半胱氨酸随机配对产生,理论预期的正确配对率为1%,而实验结果观察到正确配对率为95%~100%,为什么?
核糖核酸酶为一条多肽链的蛋白质,链内含有4个二硫键。
当变性的酶进行复性时,多肽链的一级结构决定高级结构,其四对二硫键在适当的条件下都能正确配对,形成具有生物活性的高级结构。
8.什么是蛋白质变性?
变性与沉淀的关系如何?
在某些理化因素作用下,蛋白质的空间构象受到破坏,使其理化性质改变和生物活性丧失,这就是蛋白质变性。
蛋白质变性后疏水侧链暴露,肽链可相互缠绕而聚集,分子量变大,易从溶液中析出,这就是蛋白质沉淀。
可见变性的蛋白易于沉淀,有时蛋白质发生沉淀但并没有变性现象。
9.举例说明蛋白质一级结构与功能、空间构象与功能之间的关系。
蛋白质一级结构是高级结构的基础。
有相似一级结构的蛋白质,其空间构象和功能也有相似之处。
如垂体前叶分泌的肾上腺皮质激素的第4至第10个氨基酸残基与促黑激素(α-MSH、β-MSH)有相同序列,因此ACTH有较弱的促黑激素作用。
又如广泛存在于生物学的细胞色素C,在相近的物种间,其一级结构越相似,空间构象和功能也越相似。
在物种上,猕猴和人类很接近,两者的细胞色素C只相差1个氨基酸残基,所以空间结构和功能也极相似。
10.举例说明蛋白质变构效应。
当配体与蛋白质亚基结合,引起亚基构象变化,从而改变蛋白质的生物活性,此种现象称为变构效应。
变构效应也可发生于亚基之间,即一个亚基构象的改变引起相邻的另一亚基的构象和功能的变化。
例如一个氧分子与Hb分子中一个亚基结合,导致其构象变化,进一步影响第二个亚基的构象变化,使之更易与氧分子结合,依次使四个亚基均发生构象改变而与氧分子结合,起到运输氧的作用。
11.常用的蛋白质分离纯化方法有哪几种?
各自的作用原理是什么?
蛋白质分离纯化的方法主要有:
盐析、透析、超离心、电泳、离子交换层析、分子筛层析等方法。
盐析是应用中性盐加入蛋白质溶液,破坏蛋白质的水化膜,使蛋白质聚集而沉淀。
透析方法是利用仅能通透小分子化合物的半透膜,使大分子蛋白质和小分子化合物分离,达到浓缩蛋白质或去除盐类小分子的目的。
蛋白质为胶体颗粒,
在离心力作用下,可沉降。
由于蛋白质其密度与形态各不相同,可以应用超离心法将各种不同密度的蛋白质加以分离。
蛋白质在一定的pH溶液中可带有电荷,成为带电颗粒,在电场中向相反的电极方向泳动。
由于蛋白质的质量和电荷量不同,其在电场中的泳动速率也不同,从而将蛋白质分离成泳动速率快慢不等的条带。
蛋白质是两性电解质,在一定的pH溶液中,可解离成带电荷的胶体颗粒,可与层析柱内离子交换树脂颗粒表面的相反电荷相吸引,然后用盐溶液洗脱,带电量小的蛋白质先被洗脱,随着盐浓度增加,带电量多的也被洗脱,分步收集洗脱的蛋白质溶液,达到分离蛋白质的目的。
分子筛是根据蛋白质颗粒大小而进行分离的一种方法层析柱内填充着带有小孔的颗粒,小分子蛋白质进入颗粒,而大分子蛋白则不能,因此不同分子量蛋白质在层析柱内的滞留时间不同,流出层析柱的先后不同,可将蛋白质按分子量大小而分离。
12.测定蛋白质空间构象的主要方法是什么?
其基本原理是什么?
测定蛋白质的空间构象方法主要为X射线晶体衍射法。
X射线射至蛋白质晶体上,可发生不同方向的衍射,x光片可接受衍射光束,形成衍射图。
而衍射图实质上是X射线穿过晶体的一系列平行剖面所表示的电子密度图,经计算机绘制出三维空间的电子密度图从而得出三维空间结构。
二维核磁共振技术是又一种三维空间结构测
定技术。
一、单项选择题
1.下列关于DNA结构的不正确叙述是
A.碱基配对发生在嘌呤和嘧啶之间
B.鸟嘌呤和胞嘧啶形成3个氢键
C.DNA两条多聚核苷酸链的方向相反
D.DNA的二级结构为双螺旋
E.腺嘌呤与胸腺嘧啶之间形成3个氢键
2.DNA分子的腺嘌呤含量为20%,则胞嘧啶的含量应为
A.20%B.30%
C.40%D.60%
E.80%
3.DNA一条链的部分碱基序列是TAGACTA,其互补链的碱基序列是
A.TAGTCTAB.TAGATCT
C.UAGUCUAD.TAGACTA
E.ATCAGAT
4.DNA变性是指
A.DNA中的磷酸二酯键断裂B.多聚核苷酸链解聚
C.DNA分子由超螺旋变成双螺旋D互补碱基之间氢键断裂
E.DNA分子中碱基丢失
5.有关RNA的不正确描述是
A.mRNA分子中含有遗传密码
B.在蛋白质合成中,tRNA是氨基酸的载体
C.胞浆中有hnRNA和mRNA
D.snmRNA也具有生物功能
E.rRNA可以组成核蛋白体
6.hnRNA是下列哪种RNA的前体
A.tRNAB.rRNA
C.mRNAD.snRNA
E.snoRNA
7.DNA的解链温度是指
A.A260达到最大值的温度
B.A260达到变化最大值的50%时的温度
C.DNA开始解链时所需要的温度
D.DNA完全解链时所需要的温度
E.A280达到最大值的50%时的温度
8.关于tRNA的错误论述是
A.由于不同tRNA的3’一末端结构不同,因而能够结合不同的氨基酸
B.含双氢尿嘧啶并形成DHU环
C.分子量较小,通常由70~90余个核苷酸组成
D.发夹结构是形成三个环的基础
E.3’-末端的序列是CCA
9.大部分真核细胞mRNA的3'-末端都具有
A.多聚A尾B.多聚U尾
C.多聚T尾D.多聚C尾
E.多聚G尾
10.原核生物大亚基的rRNA组成有
A.16SrRNA
B.5.8SrRNA和23SrRNA
C.5SrRNA、5.8SrRNA和28SrRNA
D.5SrRNA和23SrRNA
E.5.8SrRNA和28SrRNA
11.核酸具有紫外吸收的原因是
A.嘌呤与嘧啶环中有共轭双键B.嘌呤与嘧啶中有氮原子
C.嘌呤与嘧啶中有硫原子D.嘌呤与嘧啶连接了核糖
E.嘌呤与嘧啶连接了磷酸基团
12.组成核小体核心颗粒的组分是
A.H2A、H2B、H3、H4各一分子和150bpDNA
B.H2A、H2B、H3、H4各两分子和150bpDNA
C.Hl组蛋白与H2A、H2B、H3、H4各两分子
D.非组蛋白和150bpDNA
E.Hl组蛋白与H2A、H2B、H3、H4各两分子和150bpDNA
Ⅲ。
参考答案
一、单项选择题
1.E2.B3.A4.D5.C6.C7.B8.A
9.A10.D11.A12.B
三、名词解释
1ITm值在利用升温进行DNA双链解链过程中,当吸光度A260的变化值达到最大变化值的一半时所对应的温度定义为DNA的解链温度Tm。
2.DNA变性某些理化因素(温度、pH、离子强度等)会导致DNA双链互补碱基对之间的氢键发生断裂,使双链DNA解离为两个单链。
这种现象称为DNA变性。
3.核酸分子杂交当查性条件缓慢地除去后,两条解离的互补链可重新配对,
恢复原来的双螺旋结构。
这一现象称为复性。
DNA的复性过程可以在不同的DNA与DNA之间形成,RNA与RNA之间形成,甚至于也可以在DNA和RNA间形成,
只要两种核酸单链之间存在着碱基配对关系。
这种现象称为核酸分子杂交。
4.核酸酶核酸酶是所有可以水解核酸的酶。
核酸酶可分为DNA酶和RNA酶两类。
DNA酶还可分为核酸外切酶和核酸内切酶。
核酸酶能够催化细胞内外核酸的降解。
有些核酸内切酶具有核酸序列的特异性,称为限制性核酸内切酶,它已经成为了分子生物学中的重要工具酶。
5.基因组一个生物体的基因组(genome)是它的全部遗传信息,且DNA的全部核苷酸序列。
6.核小体核小体是染色质的基本组成单位。
它是由双链DNA和5种组蛋白(histone,H)共同构成。
两个分子的组蛋白H2A,H2B,H3和H4分子构成一个八聚体。
长度约50bp的DNA双链在组蛋白八聚体的表面上盘绕1.75圈形成核小体的核心颗粒。
四、问答题
1.简述细胞内主要的RNA及其主要功能。
——————————————————————————————
细胞核和细胞液线粒体功能
——————————————————————————————
不均一核RNAhnRNA成熟mRNA的前体
信使RNAmRNAmtmRNA合成蛋白质的模板
转运RNAtRNAmttRNA转运氨基酸
核蛋白体RNArRNAmtrRNA核蛋白体组成部分
细胞内小RNA
核内小RNAsnRNA参与hnRNA的剪接和转运
核仁小RNAsnoRNArRNA的加工和修饰
胞质小RNAscRNA蛋白质内质网定位合成的
信号识别体的组成部分
—————————————————————————————————
2.简述真核生物mRNA的结构特点。
真核生物mRNA的结构特点是5’-末端的帽结构和3’-末端的多聚A尾结构。
真核细胞mRNA的5’-末端是以7-甲基鸟嘌呤-三磷酸核苷(m7GpppN)为起始
结构。
这种结构被称为帽结构(capsequence)。
5’-帽结构是由鸟苷酸转移酶加到转
录后的mRNA分子上的,与mRNA中所有其他核苷酸呈相反方向,形成了5’-5’的连接特征,使得mRNA不再具有5’-末端的磷酸基团。
真核生物mRNA的3’-末端有一段多聚腺苷酸结构,长度为80至250个腺苷酸,称为多聚A尾。
多聚A尾结构也是在mRNA转录完成以后加人的。
多聚A尾结构在细胞内与poly(A)结合蛋白结合,每:
i0~20个腺苷酸结合一个PABP单体。
3’聚A尾结构和5’-帽结构共同负责mRNA从核内向细胞质的转位、维系mRNA的稳定性以及翻译起始的调控。
3.简述tRNA的结构特点。
大约20%的tRNA的碱基是稀有碱基,例如双氢尿嘧啶,假尿嘧啶核苷等。
tRNA的核苷酸存在着一些能形成互补配对的区域,可以形成局部的双螺旋结构。
这些茎环结构使得tRNA的二级结构形似三叶草。
tRNA的主要茎环结构有DHU环、TψC环和反密码环,以及氨基酸接纳茎。
tRNA的三级结构形似倒L字母。
4.简述B型DNA的结构要点。
(1)DNA两条多聚核苷酸链在空间的走向呈反向平行。
一条链的5’→3’方向是从上向下,而另一条链的5'→3’方向是从下向上。
两条链围绕着同一个螺旋轴形成右手螺旋的结构。
DNA双螺旋结构的直径为2.4nm,螺距为3.54nm。
由脱氧核糖和磷酸基团组成的亲水性骨架位于双螺旋结构的外侧,而疏水的碱基位于内侧。
DNA双螺旋结构的表面存在一个大沟和一个小沟。
(2)碱基的化学结构以及DNA双链的反向平行决定了两条链之间的特有相互作用方式:
一条链上的腺嘌呤与另一条链上的胸腺嘧啶通过两个氢键形成碱基对;一条链上的鸟嘌呤与另一条链上的胞嘧啶通过三个氢键形成碱基对。
这就是互补碱基对。
两条互补的DNA链依靠着碱基对之间的氢键作用力维持在一起。
碱基对平面与双螺旋结构的螺旋轴垂直。
每个螺距有10对碱基,每两个碱基对之间的相对旋转角度为36。
,每两个邻近的碱基平面之间的垂直距离为0.34nm。
互补碱基对的不对称性构成了大沟和小沟。
(3)相邻的两个碱基对平面在旋进过程中会彼此重叠,由此产生了具有疏水作用的碱基堆积力。
它与氢键共同维持着DNA双螺旋结构的稳定。
(2)腺嘌呤与胸腺嘧啶的摩尔数相等,而鸟嘌呤与胞嘧啶的摩尔数相等;
(4)同一个体不同器官、不同组织的DNA具有相同的碱基组成。
一、单项选择题
1.有关酶的不正确论述是
A.酶的化学本质是蛋白质
B.酶在体内可以更新
C.一种酶可催化体内所有的化学反应
D.酶不能改变反应的平衡点
E.酶是由活细胞合成的具有催化作用的蛋白质
2.关于酶的正确论述是
A.酶的活性是不可调节的B.所有酶的催化反应都是单向反应
C.酶的活性中心只能与底物结合D.单体酶具有四级结构
E.酶活性中心的维持需要活性中心外的必需基团
3.酶与一般催化剂的共同点是
A.增加产物的能量
- 配套讲稿:
如PPT文件的首页显示word图标,表示该PPT已包含配套word讲稿。双击word图标可打开word文档。
- 特殊限制:
部分文档作品中含有的国旗、国徽等图片,仅作为作品整体效果示例展示,禁止商用。设计者仅对作品中独创性部分享有著作权。
- 关 键 词:
- 医学 生物化学 学习 指导 习题集 第一