生物化学习题集.docx
- 文档编号:7594138
- 上传时间:2023-01-25
- 格式:DOCX
- 页数:95
- 大小:231.51KB
生物化学习题集.docx
《生物化学习题集.docx》由会员分享,可在线阅读,更多相关《生物化学习题集.docx(95页珍藏版)》请在冰豆网上搜索。
生物化学习题集
生物化学习题集
前言
本书是根据农业生物化学专业委员会于1993年制定的基础生物化学教学大纲为指导,结合农学类学生实际,总结多年来为本科生、研究生出的考试题、按教材章节归类,提炼编写而成。
全书按教材内容编排,每章分三部分,第一部分是学习要求,指出本章的主要内容;第二部分是习题,习题类型多样化,有选择题、填空题、是非题、名词解释、问答题和计算题;第三部分是参考答案,其目的是帮助学生深入而有效地学习生物化学。
目录
第一章蛋白质化学…………………………………………………………1
第二章核酸………………………………………………………………13
第三章酶……………………………………………………………………18
第四章生物膜………………………………………………………………25
第五章生物氧化与氧化磷酸化……………………………………………29
第六章糖代谢…………………………………………………………33
第七章脂代谢…………………………………………………………39
第八章核苷酸代谢…………………………………………………………43
第九章蛋白质降解和氨基酸代谢…………………………………………45
第十章核酸的生物合成……………………………………………………52
第十一章蛋白质生物合成……………………………………………………57
第十二章代谢调节……………………………………………………………63
模拟题…………………………………………………………………………67
第一章蛋白质化学
一学习重点、要点提示
1、重点掌握氨基酸结构与性质关系;蛋白质各级结构概念、结构与功能间的关系;各级结构间的联系。
氨基酸的—氨基、—羧基参与肽键形成;—氨基、—羧基、侧链、侧链基团决定氨基酸性质。
蛋白质一级结构:
指多肽链中氨基酸的排列顺序,即它的化学结构。
内涵:
多肽链中氨基酸的数目、种类、排列次序、键联方式、二硫键数目和位置。
蛋白质二级结构:
指多肽链借助主链(不抱括侧链)的氢键形成的具有周期性的构象。
主要包括:
—螺旋、—折叠片层、转角、无序结构。
蛋白质三级结构:
指1条多肽链(包括主链和侧链)完整折叠而形成的构象。
即多肽链完整折叠后所有原子的空间排布。
蛋白质四级结构:
指含有多条肽链的寡聚蛋白质分子中各亚基间相互作用的构象。
超二级结构、结构域是蛋白质二级结构和三级结构之间的两个结构层次,是二级结构的组合形式。
超二级结构:
指相邻的二级结构单元在侧链基团的次级键作用下,彼此靠近而形成的规则的聚集结构。
结构域:
指在一条肽链内折叠成的局部结构紧密的区域。
2、难点:
氨基酸、蛋白质的两性解离及等电点和计算;蛋白质结构和功能的关系。
3、掌握氨基酸、蛋白质分离分析技术(纸层析、电泳、凝胶过滤、离子交换层析)的原理和方法特点,并能分析解决一般问题。
二、常见两性物质、氨基酸、和多肽的两性解离及计算简介
可解离物记为HA,在溶液中则会发生下面的解离:
HAH++A-
各成分的摩尔浓度为[HA][H+][A-]
Ka=[H+]×[A-]/[HA]
两边取负对数:
pKa=pH-lg([A-]/[HA])
pH=pKa+lg([A-]/[HA])
=pKa+lg([碱]/[酸])
上式即为Henderson-Hasselbach方程。
在这里,可以接受H+的A-被看作广义的碱,而能释放H+的A-被看作广义的酸。
一般来说,在一定的条件下可解离基团的解离常数是不变的,pKa也是定值。
pH与解离基团的关系为:
当:
pH>pKa时,lg([碱]/[酸])为正值,[碱]>[酸];
当:
pH=pKalg([碱]/[酸])为零,[碱]=[酸];
当:
pH<pKalg([碱]/[酸])为负值,[碱]<[酸]。
应用举例如下:
〖例1〗(a).Tris是一种弱酸(Ka=8.3×109mol/L),它是生化实验中常用的缓冲剂。
问在pH8.00时,Tris及其共轭酸(Tris-H+)的比值是多少?
(b).若上述溶液中Tris的总浓度为100mmol/L,在加入5mmol/LH+后,溶液的pH值是多少?
解:
(a).因为pH=pKa+lg([Tris]/[Tris-H+])
pKa=-lg(8.3×109)=8.08
8.08=8.00-lg([Tris]/[Tris-H+])
lg([Tris]/[Tris-H+])=0.08
[Tris]/[Tris-H+]=0.83
即:
[Tris]/[Tris-H+]=45/55
(b).若[Tris]+[Tris-H+]=100mmol/L,根据(a)中结果可得:
[Tris]=45(mmol/L)
[Tris-H+]=55(mmol/L)
当加入5mmol/LH+后,[Tris]减少5mmol/L,而[Tris-H+]增加5mmol/L,即:
[Tris]=45-5=40(mmol/L)
[Tris-H+]=55+5=60(mmol/L)
因此:
pH=pKa+lg([Tris]/[Tris-H+])=8.08+lg(40/60)=7.9
〖例2〗2mmol/L酸性缓冲液中含1mmol/L的HA和1mmol/L的A-,pH=pKa=5(Ka=10-5)。
若向此缓冲液中加入0.5mmol/L量的H+(假定缓冲液体积仍为1L)。
(a)、求A-和HA的准确浓度和溶液的pH;(b).假设HA的增加(A-的减少)刚好等于加入H+的数量,计算A-和HA的浓度及溶液的pH。
解:
(a)、设加入H+后有Y量的H+被A-结合成HA,则:
HAA-+H+
加H+之前(mol/L):
10-310-310-5
加H+之后(mol/L):
[10-3+Y][10-3-Y][10-5+5×10-4-Y]
Ka=[H+]×[A-]/[HA]
即:
10-5=[10-5+5×10-4-Y]×[10-3-Y]/[10-3+Y]
化简:
Y-2-152×10-5Y+50×10-8=0
解方程:
Y1=10.39×10-4(mol/L)(不合题义舍去)
Y2=4.815×10-4(mol/L)
即,在加入0.5mmol/L的H+(达到平衡)后,有0.4815mmol/LH+被缓冲液利用,溶液中H+的浓度仅增加:
0.5-0.4815=0.0185(mmol/L)。
所以:
[H+]最终=1×10-5+1.85×10-5=2,8510-5(mol/L)
pH=-lg(2,8510-5)=4.545
[A-]最终=10×10-4-4.815×10-4=5.185×10-4(mol/L)
[HA]最终=10×10-4+4.815×10-4=14.815×10-4(mol/L)
ΔpH=pH原来-pH最终=5.00-4.545=0.455
即pH下降0.455个单位。
(b)、为简化运算,我们假定所有外加H+全部与A-作用生成HA。
则:
[A-]最终=10×10-4-5×10-4=5×10-4(mol/L)
[HA]最终=10×10-4+5×10-4=15×10-4(mol/L)
pH=pKa+lg([A-]/[HA])
=5.00+lg(5×10-4/15×10-4)
=4.523
即pH下降0.477个单位。
由以上的计算可以明显看出,简化后的计算结果与精确的计算结果差别很小。
在这个题目中,缓冲液浓度相对来说是很稀的,所以加入的H+量与原来A-的量数量级相同,而在实际应用中,缓冲液的常用浓度比所加H+的量要高的多。
因此,缓冲液的计算就可以用简化方法进行,而不会引起太大的误差。
在氨基酸、多肽或蛋白质分子中有两个或多个以上可解离的基团,有些基团可解离释放H+(酸式解离),而使基团带负电。
另一些基团则解离结合H+(碱式解离),而使基团带正电。
当然,每个基团的解离程度都可以根据其本身的pK值及溶液的pH值来计算。
当调节溶液的pH值使氨基酸、多肽或蛋白质分子内所带的正负电荷数正好相等,即分子所带的净电荷为零,在电场中不发生泳动现象,此时溶液的pH即为该氨基酸、多肽或蛋白质的等电点。
用pI表示。
当要计算某种分子的等电点时,应该把所有的可解离基团考虑在内。
〖例3〗已知某种氨基酸的—COOHpK1=2.09,-COOHpK2=3.86,-N+H3
pK3=9.82,计算该氨基酸的等电点。
解:
先写出氨基酸的解离方程:
写出酸碱解离平衡方程,找出零电荷分子,取其两边pK之合的一半即可。
取净电荷为零的分子形态两边的pK值进行计算:
pI=1/2(pK1+pK2)=1/2(2.09+3.86)=2.98
其实〖例3〗所讨论的是谷氨酸的等电点计算。
〖例4〗计算赖氨酸的pI。
解:
按上述原则可有:
pI=1/2(pK2+pK3)=1/2(8.95+10.53)=9.74
〖例5〗求出(a).二肽Lys—Lys及(b).三肽Lys—Lys—Lys的pI。
解:
(a).Lys—Lys的解离为:
以上解离找不到我们关心的R+—的分子形式,但是应特别注意:
Lys—Lys中的两个侧链—NH2基是相同的,其pK值都是pK3。
此时,要把R++—变为R+—,就必须要考虑R+—与R(+/2,+/2,-)等同。
因此,侧链—NH2的解离则为50%。
而符合此条件的pH值一定等于pK3,所以:
pI=pK3=10.53
(b).三肽Lys—Lys—Lys的pI(希望同学们独立思考并完成)。
提示:
①等电点时,R+-相当于R(+/3,+/3,+/3,-),此时每个侧链(—NH2)解离后带有1/3个正电荷,因此[碱]/[酸]=[—NH2]/[—N+H3]=[2/3]/1/3];
②侧链—N+H3的pK=pK3=10.53;③最后结果pI=10.83
〖例6〗把一种氨基酸结晶加入到pH7.0的纯水中,得到了pH6.0的溶液。
问此氨基酸的电点pI是大于6.0?
小于6.0?
还是等于6.0?
解:
由于氨基酸的加入使水溶液的pH值由7.0下降到6.0,溶液中H+浓度增加了,而这些H+的唯一来源是由氨基酸解离下来的。
由于氨基酸的解离释放了H+,此时氨基酸必带上了负电荷。
要使此带负电荷的氨基酸所带的净电荷为零,则必须向溶液中加入H+。
加入H+后溶液的pH一定小于6.0,即此氨基酸的pI值一定小于6.0。
三、复习思考题
一、填空练习题
1.构成蛋白质的氨基酸有种,一般可根据氨基酸侧链(R)的大小分为侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类。
其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性;而后一类氨基酸侧链(或基团)共有的特征是具有性。
碱性氨基酸(pH6~7时荷正电)有两种,它们分别是氨基酸和氨基酸;酸性氨基酸也有两种,分别是氨基酸和氨基酸。
2.紫外吸收法(280nm)定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。
3.丝氨酸侧链特征基团是;半胱氨酸的侧链基团是;组氨酸的侧链基团是。
这三种氨基酸三字母代表符号分别是、、。
4.氨基酸与水合印三酮反应的基团是,除脯氨酸以外反应产物的颜色是;因为脯氨酸是—亚氨基酸,它与水合印三酮的反应则显示色。
5.蛋白质结构中主键称为键,次级键有、、
、、;次级键中属于共价键的是键。
6.镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病,患者的血红蛋白分子亚基的第六位
氨酸被氨酸所替代,前一种氨基酸为性侧链氨基酸,后者为性侧链氨基酸,这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集,氧合能力下降,而易引起溶血性贫血。
7.Edman反应的主要试剂是;在寡肽或多肽序列测定中,Edman反应的主要特点是。
8.蛋白质二级结构的基本类型有、、
和。
其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为键。
此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与、、有关。
而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候,多肽链的-螺旋往往会。
9.蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体,其稳定性主要因素有两个,分别是
和。
10.蛋白质处于等电点时,所具有的主要特征是、。
11.在适当浓度的-巯基乙醇和8M脲溶液中,RNase(牛)丧失原有活性。
这主要是因为RNA酶的被破坏造成的。
其中-巯基乙醇可使RNA酶分子中的键破坏。
而8M脲可使键破坏。
当用透析方法去除-巯基乙醇和脲的情况下,RNA酶又恢复原有催化功能,这种现象称为。
12.细胞色素C,血红蛋白的等电点分别为10和7.1,在pH8.5的溶液中它们分别荷的电性是、。
13.在生理pH条件下,蛋白质分子中氨酸和氨酸残基的侧链几乎完全带负电,而氨酸、氨酸或氨酸残基侧链完全荷正电(假设该蛋白质含有这些氨基酸组分)。
14.包含两个相邻肽键的主肽链原子可表示为,单个肽平面及包含的原子可表示为。
15.当氨基酸溶液的pH=pI时,氨基酸(主要)以离子形式存在;当pH>pI时,氨基酸(主要)以离子形式存在;当pH<pI时,氨基酸(主要)以离子形式存在。
16.侧链含—OH的氨基酸有、和三种。
侧链含—SH的氨基酸是氨基酸。
17.人体必需氨基酸是指人体自身不能合成的、必须靠食物提供的氨基酸。
这些氨基酸包括、、、、
、、、等八种。
18.蛋白质变性的主要原因是被破坏;蛋白质变性后的主要特征是;变性蛋白质在去除致变因素后仍能(部分)恢复原有生物活性,表明没被破坏。
这是因为一级结构含有的结构信息,所以蛋白质分子构象恢复后仍能表现原有生物功能。
19.盐析作用是指;盐溶作用是指。
20.当外界因素(介质的pH>pI、电场电压、介质中离子强度、温度等)确定后,决定蛋白质在电场中泳动速度快慢的主要因素是和。
二、选择填空题
1.侧链含有咪唑基的氨基酸是()
A、甲硫氨酸B、半胱氨酸C、精氨酸D、组氨酸
2.PH为8时,荷正电的氨基酸为()
A、GluB、LysC、SerD、Asn
3.精氨酸的Pk1=2.17、Pk2=9.04(-NH3)Pk3=12.48(胍基)PI=()
A、1/2(2.17+9.04)B、1/2(2.17+12.48)
C、1/2(9.04+12,48)D、1/3(2.17+9。
04+12。
48)
4.谷氨酸的Pk1=2.19(-COOH)、pk2=9.67(-NH3)、pk3=4.25(-COOH)pl=()
A、1/2(2.19+9。
67)B、1/2(9.67+4.25)
C、1/2(2.19+4.25)D、1/3(2.17+9.04+9.67)
5.氨基酸不具有的化学反应是()
A、肼反应B、异硫氰酸苯酯反应C、茚三酮反应D、双缩脲反应
6.当层析系统为正丁醇∶冰醋酸∶水=4∶1∶5时,用纸层析法分离苯丙氨酸(F)、丙氨酸(A)和苏氨酸(T)时则它们的Rf值之间关系应为:
()
A、F>A>TB、F>T>AC、A>F>TD、T>A>F
7.氨基酸与亚硝酸反应所释放的N2气中,氨基酸的贡献是()
A、25%B、50%C、80%D、100%
8.寡肽或多肽测序时下列试剂中最好的是()
A、2,4-二硝基氟苯B、肼C、异硫氰酸苯酸D、丹酰氯
9.下列叙述中不属于蛋白质一般结构内容的是()
A、多肽链中氨基酸残基的种类、数目、排列次序
B、多肽链中氨基酸残基的键链方式
C、多肽链中主肽链的空间走向,如-螺旋
D、胰岛分子中A链与B链间含有两条二硫键,分别是A7-S-S-B7,A20-S-S-B19
10.下列叙述中哪项有误()
A、蛋白质多肽链中氨基酸残基的种类、数目、排列次序在决定它的二级结构、
三级结构乃至四级结构中起重要作用
B、主肽链的折叠单位~肽平面之间相关一个C碳原子
C、蛋白质变性过程中空间结构和一级结构被破坏,因而丧失了原有生物活性
D、维持蛋白质三维结构的次级键有氢键、盐键、二硫键、疏水力和范德华力
11.蛋白质变性过程中与下列哪项无关()
A、理化因素致使氢键破坏B、疏水作用破坏
C、蛋白质空间结构破坏D、蛋白质一级结构破坏,分子量变小
12.加入下列试剂不会导致蛋白质变性的是()
A、尿素(脲)B、盐酸胍C、十二烷基磺酸SDSD、硫酸铵
13.血红蛋白的氧合动力学曲线呈S形,这是由于()
A、氧可氧化Fe(Ⅱ),使之变为Fe(Ⅲ)
B、第一个亚基氧合后构象变化,引起其余亚基氧合能力增强
C、这是变构效应的显著特点,它有利于血红蛋白质执行输氧功能的发挥
D、亚基空间构象靠次级键维持,而亚基之间靠次级键缔合,构象易变
14.下列因素中主要影响蛋白质-螺旋形成的是()
A、碱性氨基酸的相近排列B、酸性氨基酸的相近排列
C、脯氨酸的存在D、甘氨酸的存在
15.蛋白质中多肽链形成-螺旋时,主要靠哪种次级键维持()
A、疏水键B、肽键C、氢键D、二硫键
16.关于蛋白质结构的叙述,哪项不恰当()
A、胰岛素分子是由两条肽链构成,所以它是多亚基蛋白,具有四级结构
B、蛋白质基本结构(一级结构)中本身包含有高级结构的信息,所以在生物
体系中,它具有特定的三维结构
C、非级性氨基酸侧链的疏水性基团,避开水相,相互聚集的倾向,对多肽链
在二级结构基础上按一定方式进一步折叠起着重要作用
D、亚基间的空间排布是四级结构的内容,亚基间是非共价缔合的
17.有关亚基的描述,哪一项不恰当()
A、每种亚基都有各自的三维结构
B、亚基内除肽键外还可能会有其它共价键存在
C、一个亚基(单位)只含有一条多肽链
D、亚基单位独立存在时具备原有生物活性
18.关于可溶性蛋白质三级结构的叙述,哪一项不恰当()
A、疏水性氨基酸残基尽可能包裹在分子内部
B、亲水性氨基酸残基尽可能位于分子内部
C、羧基、氨基、胍基等可解离基团多位于分子表面
D、苯丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸等残基尽可能位于分子内部
19.蛋白质三级结构形成的驱动力是()
A、范德华力B、疏水作用力C、氢键D、离子键
20.引起蛋白质变性原因主要是()
A、三维结构破坏B、肽键破坏
C、胶体稳定性因素被破坏D、亚基的解聚
21.以下蛋白质中属寡聚蛋白的是()
A、胰岛素B、RnaseC、血红蛋白D、肌红蛋白
22.下列测定蛋白质分子量的方法中,哪一种不常用()
A、SDS-PAGE法B、渗透压法C、超离心法D、凝胶过滤(分子筛)法
23.分子结构式为HS-CH2-CH-COO-的氨基酸为()
A、丝氨酸B、苏氨酸C、半胱氨酸D、赖氨酸
24.下列氨基酸中为酪氨酸的是()
+
+
A、-CH2-CH-COO-B、HO--CH2-CH-COO-
HNNH
+
NH3NH3
+
C、CH2-CH-COO-D、CH3-S-CH2-CH2-CH-COO-
+
H
NH3NH3
25.变构效应是多亚基功能蛋白、寡聚酶及多酶复合体的作用特征,下列动力学曲线中哪种一般是别构酶(蛋白质)所表现的:
()
A、B、C、D、
26.关于二级结构叙述哪一项不正确()
A、右手-螺旋比左手-螺旋稳定,因为左手-螺旋中L-构型氨基酸残基侧链
空间位阻大,不稳定;
B、一条多肽链或某多肽片断能否形成-螺旋,以及形成的螺旋是否稳定与它
的氨基酸组成和排列顺序有极大关系;
C、多聚的异亮氨基酸R基空间位阻大,因而不能形成-螺旋;
D、-折叠在蛋白质中反平行式较平行式稳定,所以蛋白质中只有反平行式。
27.根据下表选出正确答案:
样品液中蛋白质的组分
蛋白质的pI
蛋白质分子量MW(KD)
A
6.2
40
B
4.5
30
C
7.8
60
D
8.3
80
①pH8.6条件下电泳一定时间,最靠近阳极的组分一般是();
②SephadexG100柱层析时,最先洗脱出来的组分应该是()。
28.前胰岛素原信号肽的主要特征是富含下列哪类氨基酸残基()
A、碱性氨基酸残基B、酸性氨基酸残基
C、羟基氨基酸残基D、亲水性氨基酸残基
29.蛋白质三维结构的构象特征主要取决于()
A、氨基酸的组成、顺序和数目B、氢键、盐键、范德华力和疏水力
C、温度、pH和离子强度等环境条件D、肽链间或肽链内的二硫键
30.双缩脲法测定禾谷类作物样品中的蛋白质含量时,加入少量的四氯化碳(CCl4)其主要作用是()
A、促进双缩脲反应B、消除色素类对比色的干扰
C、促进难溶性物质沉淀D、保持反应物颜色的稳定
31.醋酸纤维薄膜电泳时,下列说法不正确的一项是()
A、点样前醋酸纤维薄膜必须用纯水浸泡一定的时间,使处于湿润状态
B、以血清为样品,pH8.6条件下,点样的一端应置于电泳槽的阴极一端
C、电泳过程中保持恒定的电压(90~110V)可使蛋白质组分有效分离
D、点样量太多时,蛋白质组分相互粘联,指印谱带会严重拖尾,结果不易分析
三、是非判断(用“对”、“错”表示,并填入括号中)
1.胰岛素分子中含有两条多肽链,所以每个胰岛素分子是由两个亚基构成()
2.蛋白质多肽链中氨基酸的种类数目、排列次序决定它的二级、三级结构,即一级结构含有高级结构的结构信息。
()
3.肽键中相关的六个原子无论在二级或三级结构中,一般都处在一个刚性平面内。
()
4.构成天然蛋白质的氨基酸,其D-构型和L-型普遍存在。
()
5.变构效应是蛋白质及生物大分子普遍的性质,它有利于这些生物大分子功能的调节。
()
6.功能蛋白质分子中,只要个别氨基酸残基发生改变都会引起生物功能的丧失。
()
7.具有四级结构的蛋白质,当它的每个亚基单独存在时仍能保持蛋白质有的生物活性。
()
8.胰岛素分子中含有A7-S-S-B7,A20-S-S-B19和A6-S-S-A11三个二硫键,这些属于二级结构的内容。
()
9.-折叠是主肽链相当伸展的结构,因此它仅存在于某些纤维状蛋白质中。
()
10.在RNase(核糖核酸酶)分子中存在His12、His119侧链的咪唑基及Lys41-NH3由于多肽链是按特定方式折叠成一定空间结构,这三个在一级结构上相距甚远的氨基酸残基才彼此靠近构成RNase的催化中心。
()
11.变性后的蛋白质电泳行为不会改变()
12.沉降系数S是蛋白质以及核酸分子量大小常用的表示单位。
()
13.调节溶液的pH值对盐析分离蛋白质影响不大。
()
14.Folin-酚试剂法测定蛋白质的灵敏度较高,但由于不同蛋白质含有酪氨酸的量不尽相同,会使测定结果往往带来较大偏差。
()
15.重金属盐对人畜的毒性,主要是重金属离子会在人体内与功能蛋白质结合引起蛋白质变性所致。
()
16.利用蛋白质系数计算粗蛋白含量时对不同的生物样品都一样(即为6.25)。
()
17.胰蛋白酶作用时对肽键N-端氨基酸残基的要求是赖氨酸或精氨酸,这种专一性可称为基团专一性。
()
18.同源
- 配套讲稿:
如PPT文件的首页显示word图标,表示该PPT已包含配套word讲稿。双击word图标可打开word文档。
- 特殊限制:
部分文档作品中含有的国旗、国徽等图片,仅作为作品整体效果示例展示,禁止商用。设计者仅对作品中独创性部分享有著作权。
- 关 键 词:
- 生物化学 习题集