生化知识点.docx

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生化知识点

一、名词解释

蛋白质变性：

理化因素影响使蛋白质生物活性丧失，溶解度下降，部队称性增高以及其他理化常数改变。

别构效应：

某种不直接涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其他部位（别构部位），引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。

减色效应：

变性DNA复性形成双螺旋结构后紫外吸收会降低。

磷氧比值：

呼吸过程中无机磷消耗量和氧原子消耗量的比值叫做氧磷比，氧磷比的数值相当于一对电子经呼吸链传递至分子氧所产生的ATP分子数。

磷酸解：

在分子内通过引入一个无机磷酸，形成磷酸酯键，而使原来的键断裂，实际上引入了一个磷酰基

蛋白质的二级结构：

指多肽链主链原子的局部空间排列，不包括与肽链其他区段的相互关系及侧链构象。

蛋白质的三级结构：

多肽链借助非共价键弯曲折叠成特定走向的紧密球状构象。

α-磷酸甘油穿梭：

该穿梭机制主要在脑及骨骼肌中，它是借助于α-磷酸甘油与磷酸二羟丙酮之间的氧化还原转移还原当量，使线粒体外来自NADH的还原当量进入线粒体的呼吸链氧化。

葡萄糖异生：

以非糖物质（乳酸、丙酮酸、丙酸、甘油、氨基酸等）作为前体合成葡萄糖的作用。

酶的活性中心:

酶分子中氨基酸残基的侧链有不同的化学组成。

其中一些与酶的活性密切相关的化学基团称作酶的必需基团。

这些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异结合并将底物转化为产物。

这一区域称为酶的活性中心或活性部位

波尔效应（Bohreffect）：

波尔效应:

增加CO2的浓度，降低PH能显著提高血红蛋白亚基间的

协同效应，降低血红蛋白对O2的亲和力，促进O2释放，反之，高浓度的O2也能促进血红蛋白释放H+和CO2.

Hn-RNA：

简称pre-mRNA，又称heterogeneousnuclearRNA,hnRNA——真核生物mRNA的前体，即最初转录生成的RNA

Sanger试剂二硝基氟苯（DNFB\FNDB）

糖酵解：

缺氧的情况下，葡萄糖或糖原在胞液中通过糖酵解途径分解成乳酸，并产生能量的过程

超二级结构：

由若干个相邻的二级结构（α-螺旋、β-折叠、β-转角及无规卷曲）组合在一起，彼此相互作用形成有规则的，在空间上能够辨认的二级结构组合体。

酶原激活：

酶原向有活性的酶转化的过程，本质是酶的活性中心形成或暴露的过程。

维生素：

维持正常生理功能所必须的，但在体内不能合成或合成量不足，必须由食物提供的一类低分子有机物。

等电点：

在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，所带静电荷为零，成电中性，此时溶液的pH称为氨基酸的等电点。

激素：

生物体内特殊组织或腺体产生的，直接分泌到体液中（若是动物，则指血液，淋巴液，脑脊液，肠液），通过体液运送到特定作用部位，从而引起特殊激动效应（调节控制各种物质代谢或生理功能）的一群微量的有机化合物。

2、问答题

1.胰岛分泌的激素有哪些，具有什么作用？

胰高血糖素：

促使血糖增高；促使脂肪、蛋白质分解。

胰岛素：

促使血糖降低：

促进脂肪、蛋白质合成及糖的氧化和贮存。

2.乙酰辅酶A（乙酰CoA）和FADH的分子结构含有哪些组分？

乙酰辅酶A是辅酶A的乙酰化形式，可以看作是活化了的乙酸。

基团（CH3CO-=乙酰基）与辅酶A的半胱氨酸残基的SH-基团相连。

FADH的分子结构：

3.维生素B1、B2在体内的活性形式分别是什么？

维生素B6是哪些酶的辅酶？

维生素A的作用是什么？

可以有什么物质分界生成？

维生素D的活性形式？

作用是什么?

维生素K的作用是什么？

肾上腺髓质分泌的激素有哪些？

作用是什么？

维生素B1在生物体内常以硫胺素焦磷酸的辅酶形式存在。

维生素B2在生物体内氧化还原过程中起传递氢的作用。

维生素B6的辅酶：

δ-氨基-γ酮戊酸合成酶

维生素A作用：

维持上皮组织的正常的结构和功能，维持正常的视觉（明视觉，暗视觉）

由异戊二烯构件分子生物合成的。

维生素D活性形式：

1,25-二羟胆钙化醇

作用：

（1）维持血清钙磷浓度的稳定血钙浓度低时，诱导甲状旁腺素分泌，将其释放至肾及骨细胞。

（2）促进怀孕及哺乳期输送钙到子体

维生素K的作用：

促进凝血，另维生素K还参与骨骼代谢。

肾上腺素和去甲肾上腺素（正肾上腺素）：

促进糖原分解，使血糖升高。

也还可以促使脂肪、氨基酸分解。

4.重金属、有机磷农药中毒机理？

重金属中毒机理：

蛋白质变性

有机磷中毒机理：

这些有机磷化合物能抑制某些蛋白酶及酯酶活力，与酶分子活性部位的丝氨酸羟基共价结合，从而使酶失活。

强烈地抑制对神经传导有关的胆碱酯酶活力，使乙酰胆碱不能分解为乙酸和胆碱，引起乙酰胆碱的积累，使一些以乙酰胆碱为传导介质的神经系统处于过渡兴奋状态，引起神经中毒症状。

5.酶原的激活？

酶的特异性是指什么？

举例说明酶活性调节的几种主要方式？

共价修饰有哪些方式？

酶原的激活：

酶原或前体再经蛋白酶切开，或除去部分肽段，才能成为具有活性的分子。

酶的特异性：

1、酶容易失活2、酶具有很高的催化效率3、酶具有高度专一性4、酶活性受到调节和控制

酶活性调节方式：

1、调节酶的浓度2、通过激素调节酶活性3、反馈抑制调节酶活性4、抑制剂和激活剂对酶活性的调节5、其他调节方式（通过别构调控、酶原的激活、酶的可逆共价修饰和同工酶来调节酶活性）

共价修饰：

磷酸化、腺苷酰化、尿苷酰化、ADP-核糖基化、甲基化

6.丙二酸、氟化钠、碘乙酸分别是哪个酶的抑制剂？

（下册79）

丙二酸：

琥珀酸脱氢酶

氟化钠：

烯醇化酶

碘乙酸：

甘油醛-3-磷酸脱氢酶

7.快速平衡法和稳定法的前提条件（假设）是什么？

有什么区别？

（P355）

答：

假设：

中间络合物学说。

区别：

假定迅速建立平衡，底物浓度远远大于酶浓度下ES分解成产物的逆反应忽略不计，快速平衡法推导的方程中米氏方程常数是Ks；稳态是指反应进行一短时间后，系统的复合物ES浓度，由零逐渐增加到一定数值，在一定时间内，尽管底物浓度和产物浓度不断变化，ES也在不断地生成和分解，但当ES生存速率和ES分解速率相等时，络合物ES保持不变，用稳定法推导的米氏方程中米氏常数是Km。

8.DNA一级结构的连接方式？

DNA双螺旋的类型？

B-DNA的具体内容是什么？

P482

答：

DNA一级结构的连接方式：

由数量庞大的四种脱氧核糖核甘酸即：

腺嘌呤脱氧核糖核甘酸、鸟嘌呤脱氧核糖核苷酸、胞嘧啶脱氧核糖核苷酸、胸腺嘧啶脱氧核糖核苷酸，通过3,5-磷酸二酯键连接起来的直线形或环形多聚体。

类型：

A型、B型、C型、D型、E型和左手双螺旋的Z型

具体内容：

watson和crick所建议的结构代表DNA钠盐在较高湿度下（92%）制得的纤维结构，该结构称为B-DNA。

它的水分含量高，可能比较接近大部分DNA在细胞中的构像。

是由两条反向的多核苷酸链组成的双螺旋，右手螺旋；为C2内式，其中的碱基对倾斜角甚小，螺旋轴穿过碱基对，其大沟比小沟宽，深度则相近。

9.米氏方程的计算？

反应速度、米氏常数、底物浓度等？

米氏常数的意义，特征？

（P355）

答：

方程：

米氏常数：

反应速度：

底物浓度：

可由米氏方程推导可得

米氏常数的意义：

1、Km是酶的一个特性常数：

其大小只与酶的性质有关，而与酶浓度无关。

2、Km值可以判断酶的专一性和天然底物，并且有助于研究酶的活性部位3、当k3<

4、若已知某个酶的Km值，就可以计算出在某一底物浓度时，其反应速率相当于Vmax的百分率。

5、Km值可以帮助推断某一代谢反应的方向和途径。

特征：

Km值随测定的底物、反应的温度、pH及离子强度而改变。

10.酶的抑制剂类型？

互相的异同？

酶的抑制剂类型分为不可逆抑制剂和可逆抑制剂。

不可逆抑制剂与酶的必需基团以共价键结合而引起酶活力丧失，不可通过去除抑制剂使酶复活。

可逆抑制剂与酶以非共价键结合而引起酶活力降低或丧失，可以通过物理方法去除抑制剂使酶复活。

可逆抑制剂又分为竞争性抑制剂（Vmax不变，Km变大，Km’随着【I】的增加而增大）；非竞争性抑制剂（Km不变，Vmax变小，当Km’=Km时，Vmax’随【I】的增大而减小）；反竞争性抑制剂（Km和Vmax都变小，而且Km’

11.mRNA的帽子结构和ployA尾分别是什么？

功能是什么？

P485

mRNA的5’端帽子是一个特殊结构。

它由甲基化鸟苷酸经焦磷酸与mRNA的5’末端核苷酸相连，形成5’-三磷酸连接。

（P484）功能：

①增强mRNA的稳定性；②有助于核糖体对mRNA的识别与结合，使翻译得以正确起始。

极大多数真核细胞mRNA3’端有一段长约20-250的聚核苷酸。

Ploy（A）是在转录后经ploy（A）聚合酶的作用添加上去的。

ployA聚合酶专一作用于mRNA，对rRNA和tRNA无作用：

ployA尾巴与mRNA从细胞核到细胞质的运输有关，还与mRNA的半寿期有关。

12.核酸变性是什么，变性双链DNA分子中Tm值与哪些因素有关？

DNA的复性作图需要测定哪些指标？

核酸变性指核酸双螺旋区的氢键断裂，并不涉及共价键的断裂。

Tm值就是DNA熔解温度，指把DNA的双螺旋结构降解一半时的温度。

影响因素：

DNA的均一性、G-C之含量、介质中的离子强度。

（P509）

DNA的复性指变性DNA在适当条件下，二条互补链全部或部分恢复到天然双螺旋结构的现象，它是变性的一种逆转过程。

指标：

核苷酸对，重缔合的比例、复性反应的速度Cot（P510）

13.tRNA的结构特征？

携带氨基酸是哪段？

具有什么特征？

（1）tRNA一级结构具有以下特点：

1）分子量较小，大约由73～95个核苷酸组成。

 2）分子中含有较多的修饰成分 

3）3′末端都具有CpCpA-OH的结构。

5′端多为pG,也有pC 4）恒定核苷酸，有十几个位臵上的核苷酸在几乎所有的tRNA中都不变。

5） tRNA约占细胞总RNA的15% 

（2）tRNA的二级结构呈“三叶草形”组成：

氨基酸臂;反密码环;二氢尿嘧啶环;TψC环;额外环。

（3）tRNA的三级结构:

倒挂的L字母

（4）携带氨基酸的是：

氨基酸臂。

（5）特征：

氨基酸臂由7对碱基组成，富含鸟嘌呤，末端为ＣＣＡ。

14.在酶的纯化实验过程中，主要关注哪些指标？

酶的激活剂有什么作用？

酶的纯化指标：

总活力的回收、比活力提高的倍数（P337）

激活剂能提高酶活性，但是对酶的作用具有一定的选择性，即一种激活剂对某种酶起激活作用，而对另一种酶可能起抑制作用。

同时，激活离子对于同一种酶，可因浓度不同而起不同的作用。

（P380）

15.有两种L构型和D构型

20种：

甘氨酸（Gly），

丙氨酸（Ala），

缬氨酸（Val），

亮氨酸（Lue），

异亮氨酸（Ile），

丝氨酸（Ser），

苏氨酸（Thr），

半胱氨酸（Cys），

甲硫氨酸（Met），

天冬氨酸（Asp），

谷氨酸（Glu），

天冬酰胺（Asn），

谷氨酰胺（Gln），

赖氨酸（Lys），

精氨酸（Arg），

组氨酸（His），

脯氨酸（Pro），

苯丙氨酸（Phe），

酪氨酸（Tyr），

色氨酸（Trp）

碱性氨基酸：

赖氨酸，精氨酸酸性氨基酸：

天冬氨酸，谷氨酸，天冬酰胺，谷氨酰胺

16.蛋白质变性：

蛋白质为大分子物质，有一定的空间结构和生物学功能。

在各种物理因素和化学因素作用下，蛋白质生物活性丧失，溶解度降低，不对称性增高以及其他物理化学常数发生改变，这种过程称为蛋白质变性。

17.蛋白质胶体溶液稳定的因素有哪些？

（299）

（1）分散相的质点大小在1~100范围内，这样大小的之前在动力学上是稳定的，介质分子对这种质点碰撞的合力不等于零，使它能在介质中作不断的布朗运动。

（2）分散相的质点带有同种电荷，互相排斥，不易聚集成大颗粒而沉淀

（3）分散相的质点能与溶剂形成溶剂化层。

例如与水形成水化层，质点有了水化层，相互间不易聚拢而聚集。

18.维持蛋白质二级结构稳定性的次级键主要有哪些，胶原蛋白的二级结构？

H键由三条α肽链组成的三股螺旋

19..胰凝乳蛋白酶、胰蛋白酶、溴化氢分别可以断裂哪些氨基酸参与形成的肽键？

（P173）

胰蛋白酶：

赖氨酸或者精氨酸残基的羧基参与形成的肽键

胰凝乳蛋白酶（糜蛋白酶）：

断裂Phe、Trp和Tyr等疏水氨基酸残基的羧基端肽键

溴化氢：

由甲硫氨酸残基的羧基参与形成的肽键

20.蛋白质分离纯化的方法有哪些？

常见的几种层析和电泳的原理，比如，亲和层析，离子交换层析，排阻层析，电泳等？

P（301-314）

1　根据分子大小不同的纯化方法1）透析和超过滤

2）密度梯度（区带）离心

3）凝胶过滤

2　利用溶解度差别的纯化方法1）等电点沉淀和PH控制

2）蛋白质的盐溶和盐析

3）有机溶剂分级分离法

4）温度对蛋白质溶解度的影响

3　根据电荷不同的纯化方法1）电泳

2）聚丙烯酰胺凝胶电泳

3）毛细管电泳

4）等电聚焦

5）层析聚焦

6）电子交换层析

4　利用选择性吸附的纯化方法1）羟磷灰石层析

2）疏水作用层析

5　利用对配对的特异生物学亲和力的纯化方法

6　高效液相层析和快速蛋白液相层析

21.蛋白质的二级结构中的a-螺旋、B-折叠的具体内容是什么？

a-螺旋氢键封闭的环含多少原子，如何书写？

什么是肽平面？

维持蛋白质三级结构的次级键有哪些？

（P207）

答：

a-螺旋：

a-螺旋是二级结构元件。

它是一种重复性结构，螺旋中每个a-碳的Φ和Ψ分别在-57和-47附近，每圈螺旋占3.6个氨基酸残基，沿螺旋轴方向上升0.54nm，称为移动距离或螺距。

每个残基绕轴旋转100，沿轴上升0.15nm。

残基的侧链伸向外侧。

如果侧链不计在内，螺旋的直径约为0.5nm。

相邻螺圈之间形成氢键，氢键的取向几乎与螺旋轴平行。

（在α螺旋中多肽主链按右手或左手方向盘绕，形成右手螺旋或左手螺旋,相邻的螺圈之间形成链内氢键，构成螺旋的每个Cα都取相同的二面角Φ、Ψ。

B折叠：

两条或多条几乎完全伸展的多肽链（或同一肽链的不同肽段）侧向聚集在一起，相邻肽链主链上的N-H和C=O之间形成氢链，这样的多肽构象就是β-折叠。

β-折叠中所有的肽链都参于链间氢键的形成，氢键与肽链的长轴接近垂直。

多肽主链呈锯齿状折叠构象，侧链R基交替地分布在片层平面的两侧。

分平行式和反平行式。

a-螺旋氢键封闭的环：

13个结构为：

（上册P207）

肽平面：

具有一定程度的双键性质，参与的六个原子C、H、O、N、Cα1、Cα2不能自由转动，位于同一平面，此平面就是肽平面，也叫氨酰平面。

维持蛋白质三级结构的次级键有：

氢键、范德华力、疏水作用和盐键（离子键）

22.氨基酸序列分析？

（P169）

答：

1、测定蛋白质分子中多肽链的数目

2、拆分蛋白质的多肽链

3、断开多肽链内的二硫桥

4、分析每一多肽链的氨基酸组成

5、鉴定多肽链的氨基酸组成

6、裂解多肽链成较小的片段7、测定各肽段的氨基酸序列

8、重建完整多肽链的一级结构

9、确定半胱氨酸残基间形成的S-S交联桥的位置。

23.氨基酸的等电点是什么？

如何改变氨基酸携带的电荷？

电泳的方向？

如果分离氨基酸，可以依据哪些因素？

在某一PH值时，氨基酸所带的静电荷为零，在电场中既不向阴极移动，也不向阳极移动，此时氨基酸所处溶液的PH值称为该氨基酸的等电点，常用pI表示。

（P133）

加入甲醛

电泳方向：

所有氨基酸只要PH大于氨基酸的PI会带负电，电场中向正极移动。

只要PH值小于PI，就会带正电向负极移动。

因素：

物质结构、溶质与溶剂间的相互作用、pH、滤纸、温度

24.蛋白质的紫外吸收峰是多少？

为什么？

核酸的最大吸收峰是多少？

蛋白质在280nm波长附近有特征性吸收峰。

原因：

1.其含残基和残基，其分子内部存在着，在280nm处有一；2.存在而引起的，在200～220nm处有一。

核酸对紫外吸收的最大峰在260nm波长附近。

25.红细胞中的BPG（2,3-二磷酸甘油酸）产生主要由糖酵解哪个步骤？

它的生理意义是什么？

临床血液的保存通常会添加肌苷，为什么？

糖酵解过程中3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸的中间产物是BPG。

不只在磷酸甘油酸变位酶的催化过程中起着重要作用，在红细胞对氧的转运中还起着调节剂的作用。

使脱氧血红蛋白稳定化，从而减低血红蛋白对氧的亲和力。

加入肌苷，即可防止BPG的下降，因为肌苷能通过红细胞膜并在胞内经一系列反应可以转变为BPG。

26.糖异生与糖酵解的区别和联系

糖异生：

由简单的非糖前体（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为糖（葡萄糖或糖原）的过程。

糖异生不是糖酵解的简单逆转。

虽然由丙酮酸开始的糖异生利用了糖酵解中的七步进似平衡反应的逆反应，但还必需利用另外四步酵解中不曾出现的酶促反应，绕过酵解过程中不可逆的三个反应。

糖异生保证了机体的血糖水平处于正常水平。

糖异生的主要器官是肝。

糖酵解是指在氧气不足条件下，葡萄糖或糖原分解为乳酸的过程，此过程中伴有少量ATP的生成。

这一过程是在细胞质中进行，不需要氧气，每一反应步骤基本都由特异的酶催化。

在缺氧条件下丙酮酸则可在乳酸脱氢酶的催化下，接受磷酸丙糖脱下的氢，被还原为乳酸。

而有氧条件下的糖的氧化分解，称为糖的有氧氧化，丙酮酸可进一步氧化分解生成乙酰CoA进入三羧酸循环，生成CO2和H2O。

糖的有氧氧化和糖酵解在开始阶段的许多步骤是完全一样的，只是分解为丙酮酸以后，由于供氧条件不同才有所分歧。

糖酵解总共包括10个连续步骤，均由对应的酶催化。

总反应为：

葡萄糖+2ATP+2ADP+2Pi+2NAD+——>2丙酮酸+4ATP+2NADH+2H++2H2O丙酮酸（CH3COCOOH）+2NADH—可逆—>乳酸（CH3CHOHCOOH）+2NAD+糖酵解可分为二个阶段，活化阶段和放能阶段。

糖异生作用和糖降解作用有密切的相互协调关系。

如果糖酵解作用活跃，则糖异生作用必受一定限制。

如果糖酵解的主要酶收到抑制，则糖异生作用酶的活性就收到促进。

27..戊糖磷酸途径中转酮酶的辅助因子是什么？

转移的基团是什么？

辅助因子：

NADP+水平

基团;木同酶C1和C2

28.EMP途径，TCA循环中产生ATP或GTP和NADH或FADH的步骤哪些？

每个步骤的酶是什么？

这两个途径反应部位是细胞哪里？

限速酶是哪个？

乳酸发酵的意义是什么？

1）葡萄糖的磷酸化已糖激酶+Mg2+（离子）

2）果糖—6—磷酸形成果糖—1,6—二磷酸磷酸果糖激酶+Mg2+（离子）

3）甘油醛—3—磷酸氧化成1,3—二磷酸甘油酸甘油醛3—磷酸脱氢酶

4）1,3—二磷酸甘油酸转移高能磷酸基团形成ATP磷酸甘油脱氢酶+Mg2+（离子）

部位：

线粒体细胞质基质

限速酶：

乳酸发酵意义：

利用细菌对牛乳中乳糖的发酵生产奶酪、酸奶和其他食品。

29.寡糖的还原性？

哪些具有还原性？

多糖中的淀粉和纤维素的连接方式？

组成的单糖分别是什么？

（P34、P40）

答：

寡糖又叫低聚糖，按是否存在半缩醛羟基分为还原性寡糖和非还原性寡糖。

乳糖、麦芽糖、纤维二塘、龙胆二糖。

淀粉的连接方式：

直链淀粉：

葡萄糖分子以α（1-4）糖苷键缩合而成的多糖链。

支链淀粉:

是以D-Glu通过a-（1,4）糖苷键为主链，再以a-（1,6）糖苷键形成分支，侧链一般含20～30个Glu残基，侧链上每隔6～7个葡萄糖残基又能形成另一支链，呈现复杂分支结构。

纤维素的连接方式：

由D-葡萄糖以β（1-4）糖苷键连接起来的线形聚合物。

组成的单糖分别均为葡萄糖

30.F1/F0ATPase的活性中心位于哪个亚基？

答：

B-亚基

31.糖原分解和合成过程中，关键的调控酶是什么？

降解的产物是什么？

如何调控降解或合成？

答：

调控酶：

磷酸化酶和糖原合酶。

降解产物：

葡萄糖-1-磷酸（磷酸解），（水解）时的产物是葡萄糖

调控糖原的降解或合成：

当磷酸化酶充分活动时，糖原合酶几乎不起作用；而当糖原合酶活跃时，磷酸化酶又受到抑制这两种酶受到效应物的别构调控。

这些别构效应物有ATP、葡萄糖-6-磷酸、AMP等

32.什么是呼吸链？

组分是什么？

有哪些方法可用来确定电子传递顺序？

电子从NADH到O2（氧气）的传递所经过的途径形象地称为电子传递链，或称呼吸链。

这条链主要有蛋白质复合体组成，大致分为4个部分，分别称为NADH-Q还原酶、琥珀酸-Q还原酶、细胞色素还原酶和细胞色素氧化酶。

（下P118）

确定电子传递顺序的方法：

a.测定各种电子传递体的标准氧化还原电位△E。

’数值越低，其失去电子的倾向越大，越容易作为还原剂而处于呼吸链的前面

b.电子传递体的体外重组实验，NADH可以使NADH脱氢酶还原，但它不能直接还原细胞色素还原酶（复合体III）、细胞色素C、细胞色素氧化酶（复合体Ⅳ）。

同样还原型的NADH脱氧酶不能直接与细胞色素C作用，而必须通过泛醌和复合体Ⅲ。

c.利用呼吸链的特殊阻断剂，阻断某些特定部位的电子传递，再通过分光光度计技术分析电子传递链各组分吸收光谱的变化，根据氧化还原状态，确定各组分在电子传递链中的顺序。

33.化学渗透学说主要内容是什么？

氧化磷酸化的调节由什么决定？

什么是能荷状态？

数值是多少？

电子传递链的抑制剂有哪些？

具体抑制哪些步骤？

化学渗透学说主要内容：

电子传递释放出的自由能和ATP合成是与一种跨线粒体内膜的质子梯度相偶联的，也就是，电子传递的自由能驱动H+（氢离子）从线粒体基质跨过内膜进入到膜间隙，从而形成跨线粒体内膜的H+电化学梯度。

这个梯度的电化学电势驱动ATP的合成。

氧化磷酸化的调节的决定因素：

ADP

能荷状态：

是细胞中高能磷酸状态一种数量上的衡量数值：

1

抑制剂及抑制的步骤

1）鱼藤酮、按密妥、杀粉蝶菌素作用：

阻断在NADH-Q还原酶内的传递，因此阻断了电子NADH向CoQ的传递

2）抗霉素A作用：

干扰细胞色素还原酶中电子从细胞色素bH（下标）的传递作用，从而抑制电子从还原型CoQ（QH2）到细胞色素c1的传递作用。

3）氰化物，叠氮化物，—氧化碳作用：

阻断电子在细胞色素氧化酶中传递作用

34.糖酵解产生细胞质中NADH.H+必需依靠哪些途径进入线粒体？

甘油酸-3-磷酸穿梭途径，苹果酸-天冬氨酸穿梭途径