石油大学生物化学重点填空题.docx
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石油大学生物化学重点填空题
1g氮相当于6.25g蛋白质。
6.25称为蛋白质系数。
样品中蛋白质含量=样品中的含氮量×6.25这是凯氏定氮法的基础
等电点
旋光性:
除甘氨酸外,所有天然α-氨基酸都有不对称碳原子,因此所有天然氨基酸都具有旋光性。
紫外吸收光谱:
参与蛋白质组成的20种氨基酸中、和的R基团中含有苯环共轭双键系统,因此在波长处有特征性吸收峰。
,因此可作蛋白质定量测定。
肽键(peptidebond):
按不同种类内力以及产生的构象变化把构象划分为二、三、四级层次。
蛋白质的一级结构(primarystructure)指它的。
首N端(“H”),末C端(“OH”),其中的氨基酸称氨基酸残基(—NH—CO—)R
维持蛋白质一级结构的作用力是?
键。
、
蛋白质的二级结构蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
稳定因素:
影响二级结构形成的因素
影响α-螺旋形成的因素:
氨基酸侧链、及。
β-折叠形成条件:
要求氨基酸侧链较小。
蛋白质的三级结构整条肽链中。
即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
(只有球状的蛋白质有)
稳定因素:
、、和力等。
蛋白质的四级结构:
蛋白质分子中及,称为蛋白质的四级结构。
每条具有完整三级结构的多肽链,称为亚基(subunit)。
亚基之间的结合力主要是。
血红蛋白(Hb)的四级结构
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。
多肽链=通过可旋转的α-碳原子连接的酰胺平面链
肽单元它是蛋白质构象的基本结构单位
分子病的概念:
?
镰刀形红细胞贫血
N-Val·His·Leu·Thr·Pro··Glu·····C(146)
N-Val·His·Leu·Thr·Pro··Glu·····C(146)
蛋白质的等电点:
蛋白质胶体稳定的因素:
1,2
蛋白质的变性(denaturation):
在某些物理和化学因素作用下,蛋白质分子的特定空间构象被破坏,从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
变性的本质:
破坏和,不改变蛋白质的一级结构
蛋白质变性后的性质改变:
溶解度、粘度、结晶能力消失、生物活性丧失及易受蛋白酶水解。
复性(renaturation)若蛋白质变性程度较轻,去除变性因素后,蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能,称为复性。
酸性氨基酸:
天冬氨酸,谷氨酸。
碱性氨基酸:
赖氨酸,精氨酸,组氨酸;
非极性疏水氨基酸:
甘丙苯缬异亮脯;7种
芳香族氨基酸:
含羟基氨基酸:
含硫氨基酸:
杂环族氨基酸:
杂环族亚氨基酸:
支链氨基酸:
:
吲哚基;
:
巯基;
:
咪唑基;它的脱羧反应和过敏反应有关
:
无手性碳原子。
:
为环状亚氨基酸。
:
可形成二硫键。
必需氨基酸:
一氨基二羧基AA:
天谷
二氨基二羧基:
半精组
N端的测定:
氨基酸与的反应(反应)色
氨基酸与()的反应(反应)
氨基酸与茚三酮反应:
氨酸生成色,其余的生成物质。
茚三酮反应(ninhydrinreaction)
蛋白质经水解后产生的氨基酸也可发生茚三酮反应。
产生紫色反应
双缩脲反应(biuretreaction)
蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热,呈现,此反应称为双缩脲反应,双缩脲反应可用来检测蛋白质水解程度。
肽单元:
参与组成肽键的6个原子位于同一平面,又叫或。
它是蛋白质构象的基本结构单位。
蛋白质二级结构的主要形式
&-螺旋(a-helix)
bB-折叠(b-pleatedsheet)
bB-转角(b-turn)
无规卷曲(randomcoil)
a&-螺旋
①多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋,侧链伸向螺旋外侧。
②每圈螺旋含个氨基酸,螺距为。
③每个肽键的和第四个肽键的形成的氢键保持螺旋稳定。
氢键与螺旋长轴基本平行。
右手螺旋侧外侧,3.6个054,亚氨氢4羰基氧,氢键螺旋长平侧。
B-折叠(b-pleatedsheet)
①多肽链充分伸展,相邻肽单元之间折叠成锯齿状结构,侧链位于锯齿结构的上下方。
②两段以上的β-折叠结构平行排列,两链间可顺向平行,也可反向平行。
③两链间的肽键之间形成氢键,以稳固β-折叠结构。
氢键与螺旋长轴垂直。
B-转角(b-turn)
①肽链内形成180º回折。
②含4个氨基酸残基,第一个氨基酸残基与第四个形成氢键。
③第二个氨基酸残基常为。
肽链的序列测定》》》》》》》》》》
核酸(nucleicacid)是以核苷酸为基本组成单位的生物大分子,携带和传递遗传信息。
碱基和核糖(或脱氧核糖)通过¥连接形成核苷(nucleoside)(或脱氧核苷)。
核苷(脱氧核苷)和磷酸以¥连接形成核苷酸(脱氧核苷酸)。
核苷酸之间以连接形成多核苷酸链,即核酸。
真核生物染色体由DNA和蛋白质构成,其基本单位是(nucleosome)。
真核生物与原核生物基因组的比较:
核酸的一般理化性质
1.核酸为多元酸,具有较强的酸性;
2.DNA是线性高分子,粘度极大;
3.在260nm波长有最大吸收峰,是由碱基的共轭双键决定的。
这一特性常用作核酸的定性、定量分析。
而蛋白质在280nm有最大吸收峰
OD(吸光值)260的应用
1.DNA或RNA的定量
OD260=1.0相当于
50g/ml双链DNA
40g/ml单链DNA(或RNA)
20g/ml寡核苷酸说明吸光性依次增强
记住!
!
!
2.判断核酸样品的纯度
DNA纯品:
OD260/OD280=
RNA纯品:
OD260/OD280=
DNA的变性(denaturation):
。
变性因素:
过量酸,碱,加热等
变性后理化性质的主要改变:
OD260粘度
DNA变性的本质是双链间的断裂
增色效应:
DNA变性时其溶液OD260增高的现象
称为DNA的解链温度,又称
其大小与G+C含量成正比
记住(G+C)%=
核酸分子杂交
DNA双螺旋结构模型要点
)。
螺旋直径,表面有大沟和小沟。
)
)
)维持双螺旋稳定的因素:
。
意义1.遗传信息的传递,2传递的稳定性,
mRNA结构特点
1.大多数真核mRNA的5´末端均在转录后加上一个,同时第一个核苷酸的C´2也是化,形成帽子结构:
。
2.大多数真核mRNA的3´末端有一个(polyA)结构,称为多聚A尾。
*tRNA的一级结构特点
含稀有碱基较多,通过修饰获得
3´末端为—,结合氨基酸
5´末端大多数为
由70~90个核苷酸组成
tRNA的二级结构——
tRNA的二级结构为三叶草结构。
其结构特征为:
(1)tRNA的二级结构由臂、环组成。
已配对的片断称为臂,未配对的片断称为环
(2)叶柄是。
其上含有,此结构是接受氨基酸的位置。
(3)氨基酸臂对面是反密码子环。
在它的中部含有三个相邻碱基组成的反密码子,可与相互识别。
(4)左环是(D环),它与氨基酰-tRNA合成酶的结合有关。
(5)右环是假尿嘧啶环(TψC环),它与有关。
(6)在反密码子与假尿嘧啶环之间的是可变环,它的大小决定着tRNA分子大小。
tRNA的三级结构——形
糖类脂类重点结构,定义,结构简单的。
。
。
糖类:
多羟基醛或酮及其缩聚物和衍生物的总称。
俗称碳水化合物,Cn(H2O)m(不够全面)
脂化合物;包括某些不溶于水的大分子脂肪酸与大分子的醇类;
甘油(丙三醇)
脂肪酸分子为一条长的烃链(尾)非极性,不溶于水,和一个末端羟基(头)组成的羧酸,极性
存在形式,功能,缺乏病,结构特点。
一维生素B1
维生素B1由一含S的和一含NH2的组成,又称硫胺(素)(Thiamine)。
存在形式:
功能——辅酶
缺乏症:
二维生素B2和黄素辅酶
维生素B2的生理功能是作为辅酶,参与生物氧化作用,传递H。
存在形式
核黄素单核苷酸。
核黄素腺嘌呤二核苷酸。
缺乏病——唇炎、舌炎、口角炎、眼角膜炎等症状
三泛酸(维生素B3)和辅酶A
泛酸的生物功能是以形式参加代谢,是的载体
四维生素PP和辅酶Ⅰ、辅酶Ⅱ
抗赖皮病维生素或维生素B5,
功能.:
以或形式作为的辅酶而起到递氢体的作用。
五维生素B6和磷酸吡哆醛
维生素B6又称吡哆素,包括吡哆醇、吡哆醛、吡哆胺。
作为辅酶参加多种代谢反应,作用
转氨酶均以磷酸吡哆醛为辅酶。
磷酸吡哆醛是VB6的衍生物。
反应中起传递氨基的作用。
六生物素
功能:
生物素是多种的辅酶,在CO2固定反应中起重要作用。
七叶酸和叶酸辅酶‘即维生素B11
功能:
系的辅酶
八维生素B12和B12辅酶
缺乏:
恶性贫血
九维生素C
维生素C能防治坏血病,又称抗坏血酸
维生素缺乏:
夜盲症
维生素具有抗佝偻病作用,又称抗佝偻病维生素。
维生素又称生育酚或抗不育维生素
VK(凝血维生素)促进肝脏合成凝血酶原
只有具催化作用的蛋白质才称为酶。
★按照酶蛋白分子结构分为:
、、(多酶体系)
按酶促反应的性质,可把酶分成六大类★:
水裂合(异)易转氧
1.氧化还原酶类(oxido-reductases):
酶和酶
2.转移酶类(transferases):
酶也是一个代表
3.水解酶类(hydrolases)淀粉酶,脂肪酶等
4.裂合酶类(lyases)一个裂解未几个。
或几个缩合为一个
5.异构酶类(isomerases)同分异构体之间的转化。
6.合成酶类(ligases)又称酶
相对专一性:
一种酶可作用于一类化合物或一种化学键
键专一性”的酶,只作用于一定的键,而对键两端的基团并无严格要求
基团专一性”的酶,除要求作用于一定的键以外,对键一端的基团也有一定要求。
绝对专一性:
有的酶对底物的化学结构要求非常严格,只作用于一种底物,不作用于其它任何物质。
立体异构专一性(超专一):
当底物具有立体异构体时,酶只作用其中的一种,这种专一性称为立体异构专一性。
对其对映体则全无作用。
酶专一性的假说
酶专一性的假说
1.“锁钥学说”了解
认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的,酶表面具有特定的形状。
酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样。
2.“诱导契合学说”★
酶的活性部位:
(activesite)或酶的活性中心(activecenter):
酶分子中直接与底物结合,并催化底物发生化学反应的部位。
(活性中心=+)
酶具有高催化效率的分子机制★
1.底物和酶的
2.促进底物
3、
4、
5、
酶活力的测定
酶活性测定的主要指标:
酶活力单位
酶活力:
酶催化化学反应的能力。
酶活力单位(U):
酶纯度测定的主要指标:
比活力=活力单位数/每毫克酶蛋白
比活力大小可用来比较每单位质量蛋白质的催化能力
酶的比活力代表酶的纯度。
对同一种酶来说,比活力越大,表示酶的纯度越高。
抑制剂的影响作用★
多看,是重点!
!
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!
!
酶活力测定实例
首先20℃、pH=7,底物浓度6g/l(过量),加入2mg固体脂肪酶
第二如每min催化1umol底物1U=1umol/min
第三作产物甘油随时间增加的曲线,量出反应初速度值,换算为脂肪的消耗速度如8umol/min
第四8umol/min/1umol/min=8U
第五8U/2mg酶蛋白=4U/mg酶蛋白
(二)新陈代谢的研究方法
1.
★8.1.3高能化合物
定义——
,2.其水解反应的的化合物(二者缺一不可)
生物氧化概念:
营养物质在生物体内经氧化分解,最终生成CO2和H2O,并释放能量的过程称生物氧化
1、呼吸链
呼吸链(respiratorychain)又称电子传递链(electrontransferchain)。
组成
和
复合体
还原性辅酶一,。
二,
三,
四,
烟酰胺核苷酸
NAD+:
(NicotinamideAdenineDinucleotide),又叫,主要作为呼吸链的一个组分,起递氢体作用;
NADP+:
(Nicotin-amideAdenineDinucleotidePhosphate),又叫,主要在还原性生物合成中作为供氢体。
黄素辅基
FMN:
黄素单核苷酸(FlavinMononucleotide)
FAD:
黄素腺嘌呤二核苷酸(FlavinAdenineDinucleotide)
FMN和FAD中环起递氢体作用。
必考点!
!
!
!
生物体内的两条呼吸链1.NADH氧化呼吸链
2.琥珀酸氧化呼吸链
体内ATP生成的方式:
氧化磷酸化(oxidativephosphorylation)是指
底物水平磷酸化(substratelevelphos-phorylation)是
。
化学渗透假说(chemiosmotichypothesis)
电子经呼吸链传递时,可将质子(H+)从的基质侧泵到,产生储存能量。
当质子顺浓度梯度回流时驱动ADP与Pi生成ATP
糖酵解:
反应部位在中。
与有无氧气无关
糖酵解的生理意义:
1
2
3
糖酵解反应速度主要受以下三种酶的调控
糖的有氧分解:
三羧酸循环的调节代谢:
4种酶
三羧酸循环的生理意义★
1
2
磷酸戊糖途径
糖异生作用:
1
2
3
软脂酸的合成与分解的区别:
细胞中的部位:
酰基载体:
二碳单元;
电子供体或受体:
酶系:
能量:
β氧化下个定义?
β—脂肪酸的β碳原子
氧化—被氧化(形成羰基),该处的断开,分解出一个乙酰SCoA。
部位——原核生物、各种真核生物内
酮体:
123
脂肪酸合成的原料:
3种
氨基酸的5种代谢方式:
化验肝功时需要检测的两种酶:
氨的转运形式:
12
尿素循环的特点:
①尿素分子中的氮,一个来自,另一个来自;
②每合成1分子尿素需消耗;
③循环中消耗的Asp可通过延胡索酸转变为草酰乙酸,再通过转氨基作用,从其他a&-氨基酸获得氨基而再生;
④(ASS)为尿素合成的限速酶。
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- 石油大学 生物化学 重点 填空