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第二章分子生物学概论
I.蛋白质的概念,理解蛋白质的化学组成
蛋白质是生命活动的物质基础
氨基酸是组成蛋白质的基本单位。
氨基酸是羧酸分子中α-碳原子上的一个氢原子被氨基替代而形成的化合物。
蛋白质名称
英文缩写
中文
Glycine/ˈɡlaisi:
n/
Gly/G
甘氨酸
Alanine/ˈæləˌni:
n/
Ala/A
丙氨酸
Valine/ˈvæli:
n/
Val/V
缬氨酸
Leucine/ˈlu:
ˌsi:
n/
Leu/L
亮氨酸
Isoleucine/ˌaisəuˈlu:
si:
n/
Ile/I
异亮氨酸
Phenylalanine/[ˌfenəlˈæləni:
n/
Phe/F
苯丙氨酸
Tyrosine/ˈtaɪərəˌsi:
n/
Tyr/Y
酪氨酸
Tryptophan/ˈtrɪptəˌfæn/
Trp/W
色氨酸
Serine/ˈseri:
n/
Ser/S
丝氨酸
Threonine/ˈθri:
əni:
n/
Thr/T
苏氨酸
Cysteine/ˈsistin/
Cys/C
半胱氨酸
Methionine/meˈθaiəni:
n/
Met/M
甲硫氨酸
Asparagine/[əsˈpærədʒi:
n/
Asn/N
天冬氨酸
Glutamine/ˈɡlu:
təmi:
n/
Gln/Q
谷氨酰胺
Asparticacid/æsˈpɑ:
tik/
Asp/D
天冬酰胺
Glutamicacid/ɡluˈtæmik/
Glu/E
谷氨酸
Lysine/ˈlaisi:
n/
Lys/K
赖氨酸
Arginine/ˈɑ:
dʒini(:
)n/
Arg/R
精氨酸
Histidine/ˈhistidi:
n/
His/H
组氨酸
Proline/ˈprəuli:
n/
Pro/P
脯氨酸
氨基酸简写及符号
II.氨基酸分类
1.按R基的化学结构
1)脂肪族氨基酸:
甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、甲硫氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸、算算
2)芳香族氨基酸:
苯丙氨酸、酪氨酸
3)杂环族氨基酸:
色氨酸、组氨酸、脯氨酸
2.按R基的极性及带点性
1)非极性、不带电荷(中性)氨基酸:
甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸、色氨酸、脯氨酸
2)极性、不带电荷(中性)氨基酸:
丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、半胱氨酸
3)极性、带正电荷(碱性)氨基酸:
赖氨酸、精氨酸、组氨酸
4)极性、带负电荷(酸性)氨基酸:
天冬氨酸、谷氨酸
了解氨基酸的分类及理化性质
III.氨基酸理化特性:
1、物理性质,α-氨基酸为无色晶体,熔点高,一般在200度以上。
不同的氨基酸有不同的味,有的无味,有的味甜,有的味苦,有的有鲜味。
不同的氨基酸在水中的溶解度差异很大,氨基酸一般能溶解于酸或碱溶液中,但一般不溶于有机溶剂。
2、两性电离和等电点,如果氨基酸所带正负电荷相等,静电荷为零时的溶液的PH值称为该氨基酸的等电点,用PI表示,当PH>PI时,氨基酸带负电,当PH 3,与茚三酮的反应,α-氨基酸与水合茚三酮溶液一起加热,经氧化脱氨变成相应的α-酮酸,酮酸进一步脱羧变成醛,水合茚三酮则被还原成还原型茚三酮。 IV.蛋白质的结构 蛋白质的一级结构: 蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序 一般由10个一下氨基酸残基组成的肽链称为寡肽;由10个以上氨基酸残基组成的肽链称为多肽 蛋白质的二级结构: α-螺旋,β-折叠,β-转角,无规则卷曲,π-螺旋,Ω环 蛋白质的三级结构: α-螺旋和β-折叠结构,疏水核及亲水区,洞穴结构 蛋白质的四级结构: 各个亚基之间的相互作用和空间结构 V.蛋白质结构和功能的关系 1)蛋白质的一级结构与功能的关系 蛋白质一级结构是蛋白质的基础结构。 不同的蛋白质有不同的一级结构,它是由DNA分子上相应基因的碱基排列顺序决定的。 2)蛋白质构象与功能的关系 蛋白质分子中含有α-螺旋较多,其结构紧密而较为稳定。 丝心蛋白中富含β-折叠,则柔软又有一定的强度,但缺乏延伸性 *蛋白质的变构效应是指一定蛋白质由于受到某些因素的影响,其一级结构不变,而空间构象发生一定的变化,从而导致生物学功能的改变。 他是蛋白质表现生物学功能的一种相当普遍而十分重要的现象,也是调节蛋白质生物学功能非常有效的方式。 例如变构酶类的生物催化作用,血红蛋白运输O2和CO2的功能。 *蛋白质变性作用是指蛋白质分子受到物理或化学因素(例如高温、紫外线、高压、有机溶剂、脲、胍、酸、碱等)的影响,蛋白质分子构象不仅有轻微的改变且有严密有序的空间结构的破坏,具体表现为溶解度降低、生物活性的丧失。 蛋白质的变构效应和变形作用都仅改变了蛋白质分子的次价键,一级结构没有改变。 但蛋白质的变构效应一般是可逆的,多为生理现象;蛋白质的变性,在目前条件下,大多数蛋白质的功能是不可能恢复的,尤其是蛋白质加热变性。 VI.核酸的概念 核酸是生物体内一类含有磷酸基团的重要大分子化合物。 核酸是一切生物的遗传物质,担负着生命信息的贮存和传递作用。 VII.核酸的化学组成 核酸是一种现线性多聚体。 他们的基本结构单元是核苷酸,核酸完全水解产生碱基、戊糖和磷酸。 根据所含戊糖的不同,核算可分为脱氧核糖核酸(DNA)和核糖核酸(RNA)两大类。 DNA是遗传信息的贮存和携带者,RNA主要是参与遗传信息表达的各个过程。 DNA和RNA的结构, DNA的结构: 一级结构是指分子中的连接方式和排列顺序,即多个脱氧核苷酸通过3‘,5’磷酸二酯键连接而成。 二级结构是指核酸的立体空间结构,即DNA双螺旋结构(双螺旋,主链,碱基配对,结构尺寸和大小沟);三级结构是指双螺旋DNA链进一步扭曲盘旋形成的超螺旋结构。 超螺旋结构分为正超螺旋结构和负超螺旋结构。 正超螺旋是指DNA链进一步扭曲的方向与右手螺旋一致,是双螺旋结构更为紧密,圈数增多,多见于处理的DNA。 负超螺旋的作用相反,以逆时针的方向旋转,可减少右手螺旋的扭力,在生物体内,绝大多数以负超螺旋的形式存在。 RNA的结构: 一级结构是指许多核苷酸通过3‘,5’磷酸二酯键连接而成的链状结构。 二级结构是指单链的RNA分子可通过自身回折形成一定的空间结构,RNA分子在自身回折处形成碱基配对,构成“发夹”结构,这种发夹结构可以行成螺旋结构。 三级结构是指RNA分子进一步盘旋扭曲形成的。 VIII.核酸的变性、复性和杂交 核酸的变性是指核酸(DNA,RNA)的二级结构和三级结构受到物理化学因素的影响而破坏解体,但一级结构核苷酸之间的共价键并不断裂的过程。 因其核酸变性的因素有加热,酸,碱,乙醇,丙酮,尿素,酰胺等。 加热最常用。 变性过程中DNA理化性质改变,表现为增色效应,粘度降低,旋光性变小,沉降速度增快,浮力密度升高等。 核酸的复性是指变性的两条DNA分子单链在合适的条件下又可按原来的碱基配对再结合在一起形成双螺旋结构的过程。 加热的DNA分子在温度逐步缓慢降低时可恢复到原来的正常的DNA结构,如果使它快速冷却至低温,则大部分DNA分子是不能复性的。 影响复性速度的因素有: 1.DNA的顺序,简单序列的DNA比复杂序列的DNA复性快; 2.DNA浓度,DNA浓度高,分子多,碰撞机会增加,复性增快; 3.DNA片段大小,较大的DNA分子运动慢,复性速度降低; 4.其它温度,溶液的浓度等亦可影响核酸的复性。 核酸分子的杂交是指不同来源,但是具有同源性的两条DNA或RNA单链按碱基配对原则结合在一起的过程 杂交充分利用了变形和复性。 IX.酶的概念、结构和功能 酶是生物体内特有的催化剂 酶的结构与功能 1)酶的活性部位指酶分子中直接和底物结合,并和酶催化作用直接有关的部位,又称活性中心。 2)多功能酶真核细胞中一条肽链内有几种酶活性,这类酶称为多功能酶。 3)变构酶变构酶有两个特点,一是有多个亚基组成,二是酶分子中除了活性部位以外,还有一个与变构剂结合的变构位点。 4)酶原激活有些酶(绝大多数是蛋白酶)在细胞内合成和初分泌时,并没有活性,称为酶原。 酶原在一定条件下可转化为具有活性的酶,此过程称为酶原激活。 酶原激活机制主要是无催化活性的蛋白酶原,经蛋白水解作用去除一段或几段多肽后,使酶的活性中心形成或暴露而成为具有催化活力的酶。 酶促反应的特点 特点: 高效性,特异性(专一性)。 理解影响酶作用的因素 1)底物浓度 当底物浓度很低时,反应速度随底物浓度的增加而升高,近乎成正比;当底物浓度较高时,底物浓度增加,反应速度也随之升高,但不显著;当底物浓度很高时,反应速度几乎与浓度无关。 2)PH 每一种酶只能在一定限度的pH范围内才表现活性,超过这个范围酶则失活。 一般酶的最适pH在4-8之间,植物和微生物体内酶的最适pH多在4.5-6.5,动物体内酶的最适pH多在6.5-8。 但也有例外,胃蛋白酶的最适pH为6.5,胰蛋白酶的最适pH为8.1 3)温度 酶在某温度下,其活力最大,这个温度称为酶的最适温度。 酶的最适温度不是酶的特征物理常数,数值受酶的纯度、底物、激活剂、抑制剂、以及酶促反应的时间等因素的影像而改变。 4)抑制剂(分为不可逆性抑制作用和可逆性抑制作用) (1).不可逆性抑制作用: 抑制剂与酶的必需基团以共价键结合呈不可逆反应,从而引起酶的活性丧失,抑制剂又不能用透析或超滤等物理方法除去而恢复酶的活力。 这种抑制作用成为不可逆性抑制。 (2).可逆性抑制作用: 抑制剂与酶的必需基团以非共价键结合呈可逆反应,从而引起酶的活性的降低或丧失,但用透析等方法能除去抑制剂使酶恢复活力,这种抑制作用称为可逆性抑制。 根据抑制剂、底物与酶三者关系的不同,可逆性抑制作用又可分为竞争性抑制作用、非竞争性作用和反竞争性作用三种类型。 i.竞争性抑制作用: 一些抑制剂和底物均能与酶形成竞争性结合,当抑制剂与酶结合后,就妨碍了底物与酶的结合,并减少酶作用的机会,从而降低酶的活性,这种作用称为竞争性抑制作用。 ii.非竞争性抑制作用: 抑制剂与底物能同时结合到酶分子上。 这说明底物结合的位置与抑制剂结合的位置在酶分子的不同部位,故可同时结合生成酶-底物-抑制剂复合物(ESI),ESI的形成不能释放出产物。 这种抑制称为非竞争性抑制作用。 iii.反竞争性抑制作用: 抑制剂不能直接与酶结合,却可以与ES复合物结合形成ESI复合物,这种抑制称为反竞争性抑制作用。 X.DNA的复制、损伤与修复 DNA复制的基本规律 1.半保留复制; 2.复制的方向总是5‘到3’; 3.半不连续复制 参加DNA复制的有关物质 1.RNA引物 2.DNA聚合酶类 1)DNA聚合物I 2)DNA聚合物II 3)DNA聚合酶III全酶 3.DNA连接酶 4.引物合成酶 5.拓扑异构酶 6.解螺旋酶 7.单链结合蛋白 DNA损伤与修复 DNA的损伤是指DNA分子结构的任何异常改变,包括DNA分子中的碱基,脱氧核酸和磷酸的损伤。 在DNA损伤中以碱基的损伤最为常见,也最为严重。 造成DNA损伤的原因很多,可分为体内因素和环境因素两类。 1)DNA损伤的体内因素 (1).复制时的碱基错配 (2).互变异构现象 (3).碱基脱氨 (4).碱基丢失 2)DNA损伤的体外因素 i.物理因素 (1).紫外线 (2).电离辐射 ii.化学因素 (1).烷化剂 (2).DNA-DNA交联 (3).DNA-蛋白质交联 DNA的修复分为 1)光修复 细菌中有一种需光能激活的修复酶系,称光复活酶。 这种酶系在光作用下激活,能使两个嘧啶之间的共价键断裂,恢复原来的两个核苷酸。 2)切除修复 切除修复需要特异的核算内切酶、DNA聚合酶I和DNA连接酶参与。 当DNA双链中一条单链的某处损伤时,首先损伤部位由核算内切酶识别而切除,留下一段空隙,由DNA聚合酶I按另一条完好链的序列修补填满,最后DNA连接酶封口。 3)重组修复 当DNA分子损失面较大,来不及修复就进行复制或缺乏切除修复酶系时,可采用重组修复。 DNA损伤部位仍保存,但随着多次复制及重组修复,损伤链所占的比例越来越小,而不影响细胞的正常功能。 4)SOS修复 SOS修复是一种应急的修复措施。 当DNA损伤严重时,此时细胞内原有的修复系统难以在短时间内将其损伤进行修复。 此时生物体内可诱导SOS修复系统进行修复工作。 这种修复方法特异性识别低、识别碱基能力差,因此修复后的DNA分子会出现较多的错误,这样易造成较广泛的基因突变。 XI.基因表达的过程 基因表达是指基因所携带的遗传信息,经过一系列的生化反应,最终产生具有生物学功能产物的过程。 基因表达就是基因的转录和翻译过程。 1)基因的转录和转录后加工 (1).基因转录的基本特征 基因的转录是指以DNA为模版,在RNA聚合酶作用下合成RNA的过程。 它是RNA合成的主要方式,是遗传信息从DNA向RNA传递的过程。 基因转录的基本特征为 i.参与RNA合成的前体分子是4中核苷三磷酸,即ATP,GTP,CTP,UTP。 ii.在聚合反应中,一个核苷酸分子的3‘-OH与另一个核苷酸分子的5’-三磷酸反应,结果释放1分子焦磷酸,形成磷酸二酯键。 iii.基因转录是不对称的,只有一条3‘-5’DNA链作为模版 iv.RNA的核苷酸序列由DNA模版的脱氧核苷酸序列决定,即RNA的碱基与DNA的碱基相互配对(G-C,A-T,C-G,U-A)。 v.RNA以5‘→3’方向延伸合成; vi.RNA聚合酶由α亚基和核心酶组成 vii.新合成的RNA的5‘端有三磷酸结构,第一个参与的是嘌呤核苷酸 蛋白质合成的过程 1)氨基酸的活化: 氨基酸活化是指参与蛋白质合成的氨基酸需要在特异的氨酰-tRNA合成酶的催化下,与其相应的t-RNA结合,形成氨酰-tRNA的过程 2)核糖体循环: 氨酰-tRNA在许多物质的作用下进入核糖体,随后它在核糖体上循环,并进行一系列生化反应,从而形成肽链的增长过程。 核糖体循环有起始阶段、延长阶段、终止阶段 3)翻译后加工: 翻译出来的大多数多肽链并不是功能蛋白质,必需经过各种方式“加工处理”,才能变成具有活性的成熟蛋白质而发挥其生物学功能。 基因表达的特点 ●阶段特异性: 阶段特异性是指在多细胞生物的生长发育过程中,相应的基因按一定的时间顺序开启或关闭,决定细胞向特定的方向分化和发育。 ●组织特异性: 组织特异性是指多细胞生物通一基因产物在不同的组织器官中分布是不同的,某些基因在一种组织细胞中暂时不表达或永远不表达,而另外一些基因则可能是暂时表达或永远表达。 基因表达的方式 1)基本基因表达 对于生物来说,有些基因产物在所有细胞中都是必需的或必不可少的,而且这些基因在所有细胞中的表达几乎是恒定的,这类基因称为,看家基因 2)诱导和阻遏 一类基因表达水平在特定的条件下会出现增加或降低的现象,这种基因就是有道基因或阻遏基因。 诱导是指诱导基因在特定条件下表达增加的现象,这是正性调节。 阻遏指阻遏基因表达水平在特定条件下降低的现象,这时负性调节。 3)协调表达 协调表达是指技能上相关的一组基因协调一致,相互配合,共同表达的过程。 协调表达与结构基因、调节基因或调节序列的性质及其在基因组中的分布有关。 基因表达的调控 基因表达的调控对于发育过程中保持细胞结构和功能上的区别以及细胞代谢起着关键的作用 第三章细胞生物学概论 I.细胞膜的化学组成及膜结构 细胞膜的化学组成主要为脂类,蛋白质和糖类,还有少量的金属离子。 膜中的水分约占15-20%,对于大多数细胞来说,蛋白质约占40-50%,脂类约占50%,糖类约占1-10%.细胞膜中三种物质的比例不同,膜的功能有很大的差异,蛋白质的种类和数量决定了膜的功能。 1)膜脂: 主要有磷脂、糖脂、和胆固醇三种成分 2)膜蛋白: 分为外周蛋白和镶嵌蛋白,外周蛋白多附着在膜的内外表面,以非共价键结合在膜脂上,易于分离。 镶嵌蛋白则比较复杂,有的贯穿整个膜脂双分子层,有的一段暴露在膜的内或外表面,且大多数一共价键与膜脂相结合,不易分离。 膜蛋白的功能有: (1).与细胞膜的无知转运功能有关; (2).与膜受体有关; (3).与细胞免疫有关; (4).可作为具有催化的酶; (5).支持及保护作用。 3)膜糖: 主要是一些寡糖和多糖链。 它们都以共价键的形式与膜脂或膜蛋白结合成糖脂或糖蛋白存在。 它们是各种细胞具有各自抗原性及血型的分子基础,细胞之间也借此进行相互识别和交换信息。 细胞膜的分子结构为液态镶嵌模型 II.细胞膜的功能 细胞膜运输功能 物质通过细胞膜转运的形式主要有: 被动运输、主动运输、胞吞作用和胞吐作用。 1)被动运输: 指物质从细胞膜的高浓度一侧向低浓度一侧的扩散,即顺浓度梯度扩散的过程,无需要消耗能量; 2)主动运输: 指细胞膜通过消耗能量,将物质由低浓度一侧向高浓度一侧的运输,即逆浓度梯度的运输过程,耗能;是离子泵的膜蛋白活动的结果,离子泵实质上是一种ATP酶,利用分解酶的能量来供应跨膜运输所需要的能量; 3)胞吞作用和胞吐作用: 真核细胞可通过胞吞作用和胞吐作用完成不能通透细胞膜的大分子与颗粒性物质的跨膜运输。 细胞膜受体: 受体是指对配体有特异识别和选择性结合功能的生物活性分子,主要是质膜上镶嵌的蛋白质,也有非蛋白质受体,如质膜中的糖脂。 受体大多数位于细胞膜上称为膜受体;少部分在胞质、核质或胞内膜上的称为膜内受体。 膜受体的功能: 膜受体的功能主要与细胞表面介导的信号跨膜传递和细胞识别有关 1)膜受体与信号传递——第二信使学说 第二信使是指激素,递质,细胞因子等配体(第一信使)作用于细胞膜后产生的细胞内信号分子,他们可以把细胞外的信号分子携带的信息传入细胞内。 2)膜受体与细胞识别 细胞识别是指细胞能够认识同种或异种细胞、同源或异源细胞以及自己和异己物质的一种现象,即细胞相互之间的认识与鉴别。 细胞中有3大识别系统: 即抗原-抗体识别、酶与底物的识别和细胞间的识别。 细胞识别的部位在细胞膜上,它们的活动都和细胞膜上的受体密切相关。 3)膜抗原 膜抗原是指细胞膜表面具有抗原性质的大分子,亦称细胞表面抗原。 III.光合作用与细胞呼吸 叶绿体与光合作用 光合作用: 指绿色植物叶肉细胞的叶绿体可吸收光能,并利用光能同化二氧化碳和水合成糖类的有机物质。 同时释放出氧气的过程。 光合作用反应式: 6CO2+6H2O+光 C6H12O6+6O2+ATP 光合作用是在叶绿体基质中由光合片层膜系统所构成的类囊体中实现。 光合作用的过程: 1)原初反应,指叶绿体分子从被光激发至引起第一个光化学反应为止的过程,包括光能的吸收,传递和转换; 2)电子传递和光和磷酸化,电子传递在两个不同系统中进行,通过PSI和PSII协同完成;光合磷酸化指由光照所引起的电子传递与磷酸化作用相偶联而生成ATP的过程; 3)碳同化,指叶绿体利用光反应产生的NADPH(还原型辅酶II)和ATP的化学能,使CO2还原合成糖。 CO2还原合成糖的反应不需要光,故这一反应称为暗反应。 线粒体与呼吸作用 细胞呼吸: 指糖类,脂肪和蛋白质等有机物在体内经过一系列的氧化分解,最终生成二氧化碳和水,并释放出能量的过程; 细胞呼吸反应式: C6H12O6+38ADP+38H3PO4+6O2 6CO2+6H2O+38ATP 葡萄糖的有氧氧化可分为3个阶段: 1)葡萄糖在细胞质中经磷酸化后氧化成丙酮酸; 2)丙酮酸进入线粒体,在基质中氧化脱羧生成乙酰CoA; 3)乙酰CoA进入三羧酸循环,随后进行彻底氧化。 细胞呼吸的过程: 1)三羧酸循环: 又称柠檬酸循环,由乙酰CoA和草酰乙酸缩合成为三个羧基的柠檬酸,柠檬酸经一系列反应,一再氧化脱羧,经酮戊二酸、琥珀酸,再降解成草酰乙酸,形成了一次循环。 一分子的乙酰CoA进入三羧酸循环,彻底氧化最后生成两分子的CO2,并伴随有大量的能量释放。 2)电子传递: 在三羧酸循环的氧化还原反应中得到的电子经电子传递链传递,最终氧被氧化成水。 电子传递链是指代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后,经过一系列的传递体,最后传递给被激活的氧分子而生成水的全部体系,又称呼吸链,即NADH(还原型辅酶I)呼吸链与FADH2(还原型黄酶)呼吸链。 3)氧化磷酸化: 氧化磷酸化是指在活细胞中伴随着呼吸链的氧化过程所发生的能量转换和ATP的形成。 在电子传递体系磷酸化过程中,往往电子从NADH或FADH2经过电子传递体系传递给氧形成水,同时伴随有ADP磷酸化生成ATP。 能量的利用 1)生物合成; 2)生物运动; 3)跨膜运输; 4)生物发电; 5)生物发光; 6)生物发热。 IV.细胞增殖与细胞分化 i.细胞增殖: 指细胞通过分裂使细胞数目增加,使子细胞获得和母细胞相同遗传特性的过程; ii.细胞周期: 指细胞从一次有丝分裂结束开始,到下一次有丝分裂完成所经历的整个有序过程; iii.细胞分化: 指同一来源的细胞在形态结构,生理功能和生物化学特性方面稳定地转变成不同类型细胞的过程; 细胞分裂的方式 1)有丝分裂 2)无私分裂 3)减数分裂 细胞增殖周期 细胞增殖周期是指细胞从一次有丝分裂结束开始,到下一次有丝分裂完成所经历的整个有序过程,简称细胞周期。 细胞周期可分为两个阶段: 1)间期 见其实细胞两次分裂之间的间隙期,可视为有丝分裂的准备阶段,其跨越的时间较长,可分为三个时期: (1).G1期(DNA合成前期),即从有丝分裂完成到DNA合成之前的时期; (2).S期(DNA合成期); (3).G2期(DNA合成后期) 2)分裂期(M期) 真喝细胞的细胞分裂包括有丝分裂和减数分裂两种形式。 体细胞一般进行有丝分裂,在这个时期,通过纺锤丝的形成和运动,把S期已经被复制好的DNA平均分配到两个子细胞,由于这一时期的主要特征是出现纺锤丝,故称为有丝分裂期。 生物体成熟过程中的真核细胞进行减数分裂。 M期又可分为前期、前中期、中期、后期和末期 分期 特征 间期 G1期(DNA合成前期) S期(DNA合成期) G2期(DNA合成后期) 为DNA复制及蛋白合成做准备 合成DNA和蛋白质 合成RNA和蛋白质。 为细胞分裂做准备 有丝分裂(M) 前期 中期 后期 末期 染色体凝集,纺锤体极确定,核仁解体 纺锤体形成,染色体排列在中期板,核膜消失 染色单体向两极移动并到达两极 子核形成和胞质分裂 细胞周期 细胞增殖的调控: 1)基因调节 2)生长因子调节 3)抑素的调节 4)cAMP和cGMP的调节 5)激素的调节 6)Ca2+和钙调素的调节 细胞分化 细胞分化是指同一来源的细胞在形态结构、生理功能和生物化学特性方面稳定地转变成不同类型细胞的过程。 特点: 1)细胞的稳定性: 细胞一旦发生分化,就可持续若干带细胞代,甚至不再分裂而保持高度分化状态,这种分化状态是十分稳定的,一般又是不可逆的。 有细胞的稳定性存在,才能确保细胞一定的形态结构体现出一定的功能。 这一特点在高等生物中特别显著。 2)细胞的可逆性: 细胞分化在一定条件下是可逆的,可以通过去分化又恢复到低分化或未分化状态,然后可以再分化形成分化细胞。 去分化是指处于分化末端的细胞又恢复分裂增殖能力。 3)细胞的全能
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