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酶通论
第八章酶通论
一、酶催化作用的特点
酶是一类具有高效率、高度专一性、活性可调节的高分子生物催化剂。
(一)酶和一般催化剂的比较
酶与非生物催化剂相比的几点共性:
①催化效率高,用量少(细胞中含量低)。
②加快反应速度但不改变化学反应平衡点。
③降低反应活化能。
④反应前后自身结构不变。
催化剂改变了化学反应的途径,使反应通过一条活化能比原途径低的途径进行,催化剂的效应只反映在动力学上(反应速度),不影响反应的热力学(化学平衡)。
(二)酶作为生物催化剂的特点
1.高效性(酶具有极高的催化效率)
酶的催化作用可使反应速度提高107–1013倍。
转换数(turnovernumber)的概念:
每秒钟每个酶分子能催化底物发生变化的微摩尔数,用kcat表示(mmol/S)。
2.专一性
酶的专一性Specificity又称为特异性,是指酶在催化生化反应时对底物的选择性,即一种酶只能作用于某一类或某一种特定的物质。
亦即酶只能催化某一类或某一种化学反应。
例如:
蛋白酶催化蛋白质的水解;淀粉酶催化淀粉的水解;核酸酶催化核酸的水解。
3.反应条件温和
酶促反应一般在pH5-8水溶液中进行,反应温度范围为20-40°C。
高温或其它苛刻的物理或化学条件,将引起酶的失活。
4.酶易失活
凡能使蛋白质变性的因素如强酸、强碱、高温等条件都能使酶破坏而完全失去活性。
所以酶作用一般都要求比较温和的条件如常温、常压和接近中性的酸碱度
5.酶活力可调节控制
如抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活及激素控制等。
6.某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关。
二、酶的化学本质及其组成
(一)酶的化学本质:
活细胞产生的、高度专一性的、高效率的一类特殊蛋白质
绝大多数酶是蛋白质。
证据:
(1)能被蛋白酶水解失活,酸水解的产物是氨基酸;
(2)具有蛋白质的一切共性,如凡是能使蛋白质变性的因素都能使酶变性。
少数酶是RNA(核酶)。
(二)酶的化学组成及类别(小结)
单纯蛋白质酶类
据酶分子
组成分类酶蛋白质(脱辅酶)
结合蛋白质酶类金属离子
(缀合蛋白质)辅基
辅助因子辅酶
脱辅酶与辅因子结合后所形成的复合物称为“全酶”,即:
全酶=脱辅酶+辅因子
在酶催化时,一定要有脱辅酶和辅因子同时存在才起作用,二者各自单独存在时,均无催化作用。
辅酶:
是指与脱辅酶结合比较松弛的小分子有机物,通过透析方法可以除去,如辅酶Ⅰ和辅酶Ⅱ等。
辅基:
是以共价键和脱辅酶结合,不能通过透析除去,需要经过一定的化学处理才能与蛋白质分开。
所以,辅酶和辅基的区别在于它们与脱辅酶结合的牢固程度不同,并无严格的界限。
脱辅酶部分决定酶催化的专一性。
辅酶(辅基)在酶催化中通常是起着电子、原子或某些化学基团的传递作用。
据酶蛋白特征分类单体酶
寡聚酶
多酶复合体
单体酶-monomericenzyme:
一般由一条肽链组成,如溶菌酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等。
但有的单体酶有多条肽链组成,如胰凝乳蛋白酶由3条肽链,链间由二硫键相连构成一个共价整体。
寡聚酶-oligomericenzyme:
由2个或2个以上亚基组成,亚基间可以相同也可不同。
亚基间以次级键缔合。
如3-磷酸甘油醛脱氢酶、乳酸脱氢酶、丙酮酸激酶等。
多酶体系-multienzymesystem:
由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。
主要指结构化的多酶复合体如丙酮酸脱氢酶系、脂肪酸合成酶复合体等。
三、酶的命名和分类
1961年以前使用的酶沿用习惯命名:
(1)依据底物来命名:
如:
催化蛋白质水解的酶称蛋白酶。
催化淀粉水解的酶称淀粉酶。
(2)依据催化反应的性质及类型命名:
如:
水解酶、转氨酶。
(3)结合上述两个原则命名,琥珀酸脱氢酶。
(4)有时加上酶的来源,如:
胃蛋白酶、牛胰凝乳蛋白酶
(二)国际系统命名法
基本原则:
明确标明酶的底物及催化反应的性质(底物为水时可略去不写)。
如果一种酶催化两个底物起反应,应在它们的系统名称中包括两个底物的名称,并以“:
”号将它们隔开。
谷丙转氨酶的系统名称:
丙氨酸:
α-酮戊二酸氨基转移酶
催化的反应:
丙氨酸+:
α-酮戊二酸→谷氨酸+丙酮酸
(三)国际系统分类法及酶的编号P329
国际酶学委员会(EnzymeCommsion)将酶分成六大类(根据各种酶所催化反应的类型):
1.氧化还原酶
2.转移酶类
3.水解酶类
4.裂合酶类
5.异构酶类
6.合成(连接)酶类
1、氧化还原酶类
氧化-还原酶:
催化氧化-还原反应。
主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。
如,乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。
氧化酶类:
催化底物脱氢并生成H2O2或H2O
A·2H+O2A+H2O2
2A·2H+O22A+2H2O
脱氢酶类:
A·2H+BA+B·2H
习惯上可分为4个亚类:
脱氢酶:
受体为NAD或NADP,不需氧。
氧化酶:
以分子氧为受体,产物可为水或H2O2,常需黄素辅基。
过氧物酶:
以H2O2为受体,常以黄素、血红素为辅基。
氧合酶(加氧酶):
催化氧原子掺入有机分子,又称羟化酶。
按掺入氧原子个数可分为单加氧酶和双加氧酶。
2、转移酶类
A·X+BA+BX
催化功能基团的转移反应。
如各种转氨酶和激酶分别催化转移氨基和磷酸基的反应。
例如,谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
可分为8个亚类,较重要的有
羰基转移酶:
转移一碳单位,与核酸、蛋白质甲基化有关。
磷酸基转移酶:
常称为激酶,多以ATP为供体。
少数蛋白酶也称为激酶(如肠激酶)。
糖苷转移酶:
与多糖代谢密切相关,如糖原磷酸化酶。
3、水解酶类
A-B+HOHAOH+BH
催化底物的水解反应。
起降解作用,多位于胞外或溶酶体中。
如蛋白酶、脂肪酶等。
可分为水解酯键(如限制性内切酶)、糖苷键(如果胶酶、溶菌酶等)、肽键、碳氮键等11亚类。
例如:
脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应
4、裂合酶类
A·BA+B
催化从底物上移去一个小分子而留下双键的反应或其逆反应。
包括醛缩酶、水化酶、脱羧酶等。
共7个亚类。
5、异构酶类AB
催化同分异构体之间的相互转化。
包括消旋酶、异构酶、变位酶等。
共6个亚类
6、合成(连接)酶类
合成酶,又称为连接酶,能够催化C-C、C-O、C-N以及C-S键的形成反应。
这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。
A+B+ATP+H-O-HA·B+ADP+Pi
A+B+ATP+H-O-HA·B+AMP+PPi
例如,丙酮酸羧化酶催化的反应。
丙酮酸+CO2®草酰乙酸
酶的编号
由4个数字组成,中间以“.”隔开。
(1)按反应性质分六大类,用1、2、3、4、5、6表示。
(2)根据底物中被作用的基团或键的特点,将每一大类分为若干个亚类,编号用1、2、3、…。
(3)每个亚类又可分为若干个亚-亚类,用编号1、2、3、…
(4)流水编号1、2、3、…
如:
乙醇脱氢酶EC1.1.1.1
乳酸脱氢酶EC1.1.1.27
苹果酸脱氢酶EC1.1.1.37
第一个数字表示大类:
氧化还原
第二个数字表示反应基团:
醇基
第三个数字表示电子受体:
NAD+或NADP+
第四个数字表示此酶底物:
乙醇,乳酸,苹果酸。
四、酶的专一性
(一)酶的专一性:
酶对催化的反应和反应物有严格的选择性
1.结构专一性
(1)绝对专一性:
有些酶对底物的要求非常严格,只作用于一个特定的底物。
这种专一性称为绝对专一性。
例如:
脲酶、麦芽糖酶、淀粉酶、碳酸酐酶及延胡索酸水化酶(只作用于反丁烯二酸)等。
(2)相对专一性
有些酶的作用对象不是一种底物,而是一类化合物或一类化学键。
这种专一性称为相对专一性。
包括:
族(group)专一性(对键两端的基团要求的程度不同,只对其中一个基团要求严格)。
如b-葡萄糖苷酶,催化由b-葡萄糖所构成的糖苷水解,但对于糖苷的另一端没有严格要求。
胰蛋白酶,水解碱性氨基酸的羧基形成的肽键。
键(Bond)专一性。
如酯酶催化酯的水解,对于酯两端的基团没有严格的要求。
2.立体化学(异构)专一性
(1)旋光异构专一性
酶的一个重要特性是能专一性地与手性底物结合并催化这类底物发生反应。
即当底物具有旋光异构体时,酶只能作用于其中的一种。
例如,淀粉酶只能选择性地水解D-葡萄糖形成的1,4-糖苷键;L-氨基酸氧化酶只能催化L-氨基酸氧化;又如:
乳酸脱氢酶只对L-乳酸是专一的。
(2)几何异构专一性
有些酶只能选择性催化某种几何异构体底物的反应,而对另一种构型则无催化作用。
如延胡索酸水合酶只能催化延胡索酸即反-丁烯二酸水合生成苹果酸,对马来酸(顺-丁烯二酸)则不起作用;又如:
丁二酸(琥珀酸)脱氢酶。
(二)关于酶作用专一性的假说
锁钥学说
认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的,酶表面具有特定的形状。
酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样。
将酶的活性中心比喻作锁孔,底物分子象钥匙,底物能专一性地插入到酶的活性中心。
诱导契合学说
酶的活性中心在结构上具柔性,底物接近活性中心时,可诱导酶蛋白构象发生变化,这样就使酶活性中心有关基团正确排列和定向,使之与底物成互补形状有机的结合而催化反应进行。
诱导契合学说的要点
A.酶有其原来的形状,不一定一开始就是底物的模板
B.底物能诱导酶蛋白的形状发生一定变化(专一性结合)
C.当酶的形状发生变化后,就使得其中的催化基团形成正确的排列。
D.在酶反应过程中,酶活性中心构象的变化是可逆的。
即酶与底物结合时,产生一种诱导构象,反应结束时,产物从酶表面脱落,酶又恢复其原来的构象。
五、酶的活力测定和分离纯化P335
(一)酶活力测定
酶的含量不能直接用重量和摩尔数表示(不纯、失活、分子量不知),而采用酶的活力单位表示。
1.酶活力
酶活力:
用在一定条件下,酶催化某一反应的反应速度表示。
反应速度快,活力就越高。
酶量——酶活力——反应速度
酶促反应速度的表示方法:
单位时间、单位体积中底物的减少量或产物的增加量。
研究酶促反应速度,以酶促反应的初速度为准。
因为底物浓度降低、酶部分失活、产物抑制和逆反应等因素,会使反应速度随反应时间的延长而下降。
2.酶的活力单位
习惯单位(U):
底物(或产物)变化量/单位时间
国际单位(IU):
1μmoL变化量/分钟
Katal(Kat):
1moL变化量/秒
3.酶的比活力
比活力=总活力单位/总蛋白mg数=U(或IU)mg蛋白
4.酶活力的测定方法
终点法:
酶反应进行到一定时间后终止其反应,再用化学或物理方法测定产物或反应物量的变化。
动力学法:
连续测定反应过程中产物、底物或辅酶的变化量,直接测定出酶反应的初速度。
六、核酶
是一种具有催化活性的RNA
第九章酶促反应动力学
一、底物浓度对酶反应速率的影响
(一)中间络合物学说
在低底物浓度时,反应速度与底物浓度成正比,表现为一级反应特征。
随着底物浓度的增加,反应速度不再按正比升高,反应表现为混合级反应。
当底物浓度达到一定值,反应速度达到最大值(Vmax),此时再增加底物浓度,反应速度不再增加,表现为零级反应。
酶与底物的中间络合物学说P355
(二)酶促反应的动力学方程式
1.米氏方程式的推导P356-357
米氏方程:
米氏常数:
2.动力学参数的意义
(1)米氏常数的意义
a.不同的酶具有不同Km值,它是酶的一个重要的特征物理常数,只与酶的性质有关,而与其浓度无关。
b.Km值只是在固定的底物,一定的温度和pH条件下,一定的缓冲体系中测定的,不同条件下具有不同的Km值。
c.Km值表示酶与底物之间的亲和程度:
Km值大表示亲和程度小,酶的催化活性低;Km值小表示亲和程度大,酶的催化活性高。
(同一种酶有几种底物就有几个Km值,其中Km值最小的底物一般称为该酶的最适底物或天然底物)
一般情况下,1/Km可以近似地表示酶对底物的亲和力大小,1/Km愈大,表明亲和力愈大
d.Km与KsKm不等于Ks。
在K3< e.Km与Km¢无抑制剂时,ES的分解速度与形成速度的比值符合米氏方程,为Km;而有抑制剂时发生变化,则不符合米氏方程,为Km¢。 f.Km和米氏方程的实际应用 若已知某个酶的Km值,可以计算在某一个底物浓度时,反应速度相当于最大反应速度的百分率。 g.Km可以帮助推断某一反应的方向和途径 (2)Vmax和k3(kcat)的意义 在一定的酶浓度下,Vmax是一个常数,它只与底物的种类及反应条件有关。 当[S]很大时,Vmax=K3[E] K3代表酶被底物饱和时每秒钟每个酶分子转换底物的分子数,称为转换数(或催化常数,Kcat),表明酶的最大催化效率。 转换数的倒数即为催化周期: 一个酶分子每催化一个底物分子所需的时间。 乳糖脱氢酶转换数为1000/秒,则它的催化周期为10-3秒 (3)Kcat/Km的意义 衡量酶催化效率的参数: 即其大小可以比较不同酶或同一种酶催化不同底物的催化效率 3.利用作图法测定Km和Vmax值P362-363 二、酶的抑制作用(该部分具体内容见书P368-373) 变性作用(denaturation): 使酶活力下降或丧失并引起酶蛋白变性 抑制作用(inhibiton): 使酶活力下降或丧失但并不引起酶蛋白变性 变性剂没有选择性 抑制剂有不同程度的选择性 研究抑制剂对酶的作用有重大的意义: (1)药物作用机理和抑制剂型药物的设计与开发 (2)了解生物体的代谢途径,进行人为调控或代谢控制发酵 (3)通过抑制剂试验研究酶活性中心的构象及其化学功能基团,不仅可以设计药物,而且也是酶工程和化学修饰酶、酶工业的基础 (一)抑制程度的两种表示方法 1、相对活力 2、抑制率 (二)抑制作用的类型P369-370 1、不可逆的抑制作用 抑制剂与酶活性中心(外)的必需基团共价结合,使酶的活性下降,无法用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而使酶复活。 2、可逆的抑制作用 抑制剂与酶蛋白非共价键结合,可以用透折、超滤等物理方法除去抑制剂而使酶复活 (1)竞争性抑制(Competitiveinhibition) 抑制剂具有与底物类似的结构,竞争酶的活性中心,并与酶形成可逆的EI复合物,阻止底物与酶结合。 可以通过增加底物浓度而解除此种抑制。 (2)非竞争性抑制(noncompetitiveinhibition) 底物和抑制剂可以同时与酶结合,但是,中间的三元复合物ESI不能进一步分解为产物,因此,酶的活性降低。 抑制剂与酶活性中心以外的基团结合,其结构可能与底物无关。 不能通过增加底物浓度的办法来消除非竞争性抑制作用。 (3)反竞争性抑制 酶只有在与底物结合后,才能与抑制剂结合。 E+S→ES+I→ESI≠P 常见于多底物的酶促反应中 (三)可逆抑制作用与不可逆抑制作用的鉴别 1、通过透析、超滤、凝胶过滤等 2、通过v-E速度曲线 3、通过可逆抑制剂的动力学曲线可以区分三种可逆抑制作用 (四)可逆抑制作用动力学P370 1、竞争性抑制 ★Vmax不变;Km变大,而且随[I]浓度的增大而增大 2、非竞争性抑制 Km不变,Vmax降至Vmax/(1+[I]/Ki) 3、反竞争性抑制 Km及Vmax都变小 (五)一些重要的抑制剂 三、温度对酶促反应速度的影响 (一)最适温度及影响因素 温度对酶促反应速度的影响有两个方面: ①提高温度,加快反应速度。 ②提高温度,酶变性失活。 温度系数Q10: 温度升高10℃,反应速度与原来的反应速度之比,大多数酶的Q10一般为1~2。 温血动物的酶,最适温度35℃~40℃,植物酶最适温度40℃~50℃,细菌TaqDNA聚合酶70℃。 最适温度不是酶的特征常数,它与底物种类、作用时间、pH、离子强度等因素有关。 (二)酶的稳定性温度 在某一时间范围内,酶活性不降低的最高温度称该酶的稳定性温度。 酶浓度高、不纯、有底物、抑制剂和保护剂会使稳定性温度增高。 酶的保存: ①液体酶制剂可以利用上述5种因素中的几种,低温短暂保存。 ②冻干粉可在低温冰箱中较长期保存。 四、pH对酶促反应速度的影响 1.pH影响酶活力的因素 ①影响酶蛋白构象,过酸或过碱会使酶变性。 ②影响酶和底物分子解离状态,尤其是酶活性中心的解离状态,最终影响ES形成。 ③影响酶和底物分子中另外一些基团解离,这些基团的离子化状态影响酶的专一性及活性中心构象。 2.酶的最适pH和稳定性pH 最适pH: 使酶促反应速度达到最大时的介质pH。 最适pH与底物种类、浓度及缓冲液成分有关。 温度与PH都是影响酶与底物的形成和分解。 固酸固碱固热 五、激活剂对酶促反应的影响 凡是能提高酶活性的物质,都称为激活剂。 1、无机离子的激活作用 (1)金属离子: K+、Na+、Mg2+、Zn2+、Fe2+、Ca2+ (2)阴离子: Cl-、Br-、PO43- (3)氢离子 ★不同的离子激活不同的酶。 ★不同离子之间有拮抗作用和可替代作用,如Na+与K+、Mg2+与Ca2+之间常常拮抗,但Mg2+与Zn2+常可替代。 ★激活剂的浓度要适中,过高往往有抑制作用,1~50mM 2、简单有机分子的激活作用 ①还原剂(如Cys、还原型谷胱甘肽)能激活某些活性中心含有—SH的酶。 ②金属螯合剂(EDTA)能去除酶中重金属离子,解除抑制作用。 3、蛋白酶对酶原的激活 激活作用: 变性作用: 使酶活力下降或丧失并引起酶蛋白变性 失活作用: 第十章酶的作用机制和酶的调节 一、酶的活性部位 (一)酶活性部位的特点 活性中心: 酶分子中结合底物并起催化作用的少数氨基酸残基,包括底物结合部位(决定酶的专一性)、催化部位(决定酶所催化反应的性质)。 频率最高的活性中心的氨基酸残基: Ser、His、Cys、Tyr、Asp、Glu、Lys。 不需要辅酶的酶: 活性中心是酶分子在三维结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这些残基的某些基团。 需要辅酶的酶: 辅酶分子或辅酶分子的某一部分结构往往就是活性中心的组成部分。 (1)接触残基: 结合基团,催化基团。 (2)辅助残基: 不与底物接触,辅助酶与底物结合,协助接触残基。 上述两类残基构成酶活性中心。 (3)结构残基: 维持酶分子三维构象,与酶活性相关,但不在酶活性中心范围内,属于酶活性中心以外的必需残基。 上述三类残基统称酶的必需基团 (4)非贡献残基(非必需基团) 可能在免疫,酶活性调节,运输转移,防止降解等方面起作用。 酶活性部位的特点: (1)活性部位在酶分子的总体中只占相当小的部分,往往只占整个酶分子体积的1%-2%; (2)酶的活性部位是一个三维实体,具有三维空间结构。 活性中心的空间构象不是刚性的,在与底物接触时表现出一定的柔性和运动性。 (邹承鲁研究酶变性的工作) (3)通过诱导契合酶和底物结合; (4)酶的活性部位是位于酶表面的一个裂隙内,裂隙内是一个相当疏水的环境,从而有利于同底物的结合; (5)底物通过次级键较弱的力结合到酶上。 二、影响酶催化效率的有关因素 (1)底物与酶活性中心“靠近”与“定向”,酶受底物诱导发生构象变化,使酶活性中心与底物契合,迅速形成底物的转变态。 (2)酶使底物分子的敏感键产生“张力”和“变形”,使敏感键易于破裂 (3)某些酶与底物形成不稳定的共价中间物,从而使底物迅速转变为底物——共价催化 (4)酶活性中心的某些基团作为质子供体或质子受体而对底物进行“酸碱催化” (5)酶活性中心是低介电区域,大大有利于底物与酶反应 三、酶催化反应机制的实例 (一)溶菌酶: 活性中心两个氨基酸协同作用P394-399 (二)丝氨酸蛋白酶(胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶): 电荷中继网,酶活性中心的氨基酸有特定构象,彼此以氢键相连,这种以氢键相连接的体系叫做电荷中继网。 P405-411课件 (三)羧肽酶A: 氢离子之间有电子张力 四、酶活性的调节控制 (一)别构调控 概念: 酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后导致酶分子发生构象改变,进而改变酶的活性状态,称为酶的别构调节(allostericregulation),具有这种调节作用的酶称别构酶(allostericenzyme)。 别构酶促反应底物浓度和反应速度的关系不符合米氏方程,呈S型曲线。 凡能使酶分子发生别构作用的物质称为效应物(effector),通常为小分子代谢物或辅因子。 如因别构导致酶活性增加的物质称为正效应物(positiveeffector)或别构激活剂,反之称负效应物(negativeeffector)或别构抑制剂。 别构调节普遍存在于生物界,许多代谢途径的关键酶利用别构调节来控制代谢途径之间的平衡,研究别构调控有重要的生物学意义。 当底物浓度发生很小的变化时,别构酶就极大地控制着反应速度。 在正协同效应中使得酶反应速度对底物浓度的变化极为敏感 区分酶的类型有两种标准: a.Koshland标准: CI(cooperativityindex)协同指数: 酶分子中的结合位点被底物饱和90%和10%时底物浓度的比值。 亦称饱和比值Rs(saturationratio) Rs=酶与底物结合达90%饱和度时底物浓度/酶与底物结合达10%饱和度时底物浓度 Rs=81米氏类型酶 Rs<81具有正协同效应的别构酶 Rs>81具有负协同效应的别构酶 b.Hill系数: Hill系数=1米氏类型酶 Hill系数>1具有正协同效应的别构酶 Hill系数<1具有负协同效应的别构酶 具有负协同效应的酶在底物浓度较低的范围内酶活力上升快,但再继续下去,底物浓度虽有较大的提高,但反应速度升高却较小。 使得酶反应速度对底物浓度的变化不敏感 正、负协同别构酶与非调节酶的动力学曲线比较 同促效应: 底物本身对酶的调节作用叫做同促效应 异促效应: 底物以外的调节物对酶的调节作用叫做异促效应 (二)酶的共价修饰课件 某些酶可以通过其它酶对其多肽链上某些基团进行可逆的共价修饰,使其处于活性与非活性的互变状态,从而调节酶活性。 这类酶称为共价修饰酶。 目前发现有数百种酶被翻译后都要进行共价修饰,其中一部分处于分支代谢途径,成为对代谢流量起调节作用的关键酶或限速酶。 由于这种调节的生理意义广泛,反应灵敏,节约能量,机制多样,在体内显得十分灵活,加之它们常受激素甚至神经的指令,导致级联放大反应,所以日益引人注目。 共价调节酶: 两类: 1.磷酸化 2.腺苷酰化活性形式/非活性形式 (三)酶原的激活 体内合成出来的酶,有时不具有生物活性,经过蛋白水解酶专一作用后,构象发生变化,形成活性中心,变成有活性的酶。 这个不具活性的蛋白质称为酶原(zymogen或proenzyme),这个过程称为酶原的激活。 该变化过程,是生物体的一种调控机制。 这种调控作用的特点是,蛋白质由无活性状态转变成活性状态是不可逆的。 五、同工酶 存在于同一种属或不同种属,同一个体的不同组织或同一组织、同一细胞,具有不同分子形式但却能催化相同的化学反应的一组酶,称之为同工酶(isoenzyme)。 乳酸脱氢
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