临床定向《生物化学》之葵花宝典.docx
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临床定向《生物化学》之葵花宝典
临床定向《生物化学》之【葵花宝典】
第一章蛋白质的结构与功能
[目的要求]
1.掌握
(1)蛋白质的元素组成特点,氨基酸的结构通式,氨基酸的分类、三字英文缩写符号;
(2)肽、肽键与肽单元的概念;
(3)蛋白质一级结构的概念及其主要的化学键;
(4)蛋白质的二级结构的概念、主要化学键和形式:
α-螺旋,β-折叠,β-转角与无规卷曲;
(5)蛋白质的三级结构概念和维持其稳定的化学键:
疏水作用、离子键、氢键和范德华引力;
(6)蛋白质的四级结构的概念和维持稳定的化学键;
(7)蛋白质的结构与功能的关系:
一级结构决定空间结构,空间结构决定生物学功能。
变构效应的概念;
(8)蛋白质的理化性质:
两性电离,胶体性质,蛋白质变性的概念和意义,紫外吸收和呈色反应;
2.熟悉
(1)肽链的概念,多肽链的写法。
生物活性肽的概念,重要的生物活性肽GSH;
(2)肽单元的特点;
(3)模体(motif)、结构域(domain)、分子伴侣的概念;
(4)蛋白质的分类;
(5)蛋白质分离和纯化技术:
盐析、电泳和分子筛效应的原理。
3.了解
(1)胰岛素分子的一级结构;
(2)分子伴侣对蛋白质分子空间结构形成的影响;
(3)蛋白质构象改变与疾病的关系,如朊病毒蛋白与疯牛病;
(4)多肽链中氨基酸序列分析的原理;
(5)蛋白质空间结构预测的原理和意义。
[讲课时数]5学时
[教学内容]
第一节蛋白质的分子组成
一、氨基酸
(一)蛋白质的元素组成特点
(二)蛋白质的基本单位——氨基酸的结构特点及分类
(三)氨基酸的重要性质:
两性解离及等电点、紫外吸收
(四)氨基酸的茚三酮反应
二、肽
(一)肽键和肽链的定义
(二)谷胱甘肽的组成、结构和功能
(三)其它的生物活性肽
三、蛋白质的分类
第二节蛋白质的分子结构
一、蛋白质的一级结构
蛋白质一级结构的概念
二、蛋白质的二级结构
(一)蛋白质二级结构的定义
(二)肽单元的定义及其结构特点
(三)维持二级结构的化学键,α-螺旋和β-折叠的结构要点;β-转角和无规卷曲的概念
(四)模序的概念和几种重要的模序
三、蛋白质的三级结构
(一)蛋白质三级结构的定义
(二)维持蛋白质三级结构的化学键
(三)球蛋白的结构特点
(四)结构域的概念
四、蛋白质的四级结构
(一)蛋白质四级结构的定义
(二)维持蛋白质四级结构的化学键
(三)血红蛋白的四级结构
第三节蛋白质的结构与功能的关系
一、蛋白质的一级结构与功能的关系
(一)蛋白质一级结构是空间构象的基础
(二)蛋白质的一级结构与功能的关系
二、蛋白质空间结构与功能的关系
(一)肌红蛋白与血红蛋白的结构
(二)以血红蛋白为例说明蛋白质空间结构与功能的关系;协同效应、别构效应的概念。
(三)蛋白质构象改变与疾病蛋白质构象改变与疾病的关系,如朊病毒蛋白与疯牛病。
第四节蛋白质的理化性质
一、蛋白质的两性电离与等电点
二、蛋白质具有胶体性质
三、蛋白质空间结构破坏而引起变性
四、蛋白质在紫外光谱区有特征性吸收峰
五、应用蛋白质呈色反应可测定蛋白质溶液含量
第五节蛋白质的分离、纯化与结构分析
一、蛋白质的分离纯化
蛋白质分离纯化的原理及方法
二、多肽链中氨基酸序列分析
三、蛋白质空间结构测定
[教学方法]讲授法,启发式
[教学手段]多媒体教学
第二章核酸的结构与功能
[目的要求]
1.掌握
(1)掌握核酸的概念、基本组成单位,DNA、RNA组成的异同;
(2)核酸(DNA、RNA)的一级结构,连接键;
(3)Chargaff规则,DNA双螺旋结构模式的要点,DNA的超螺旋结构和功能;
(4)tRNA、mRNA的组成、结构特点;
(5)核酸的变性、复性,融解温度(Tm)、增色效应的概念。
2.熟悉
(1)核酸与遗传、繁殖和蛋白质生物合成等生命活动的关系;
(2)核蛋白体RNA(rRNA)的结构与功能;
(3)核酸分子杂交的概念和原理;
(4)核酶的定义,功能;
3.了解
(1)其他小分子RNA的种类与功能;
(2)核酸酶的分类与功能。
[讲课时数]4学时
[教学内容]
第一节核酸的化学组成及一级结构
一、核苷酸是构成核酸的基本组成单位
核苷酸是由碱基、戊糖和磷酸三种成分连接而成
(一)碱基
1.存在于DNA中的碱基(A、G、C、T)及其结构
2.存在于RNA中的碱基(A、G、C、U)及其结构
3.碱基的互变异构
4.碱基在260nm左右有较强的紫外吸收
(二)戊糖与核苷
1.DNA中的戊糖是β-D-脱氧核糖
2.RNA中的戊糖是β-D-核糖
3.碱基和戊糖中的碳原子的编号标记方法
4.碱基与戊糖的连接键及连接的原子
(三)、核苷酸的结构与命名
1.核苷酸的种类及结构
2.核苷酸的命名
3.核苷酸的其它功能
二、DNA是脱氧核苷酸通过3΄,5΄-磷酸二酯键连接形成的大分子
三、RNA也是具有3΄,5΄-磷酸二酯键的线性大分子
四、核酸的一级结构是核苷酸的排列顺序
第二节DNA的空间结构与功能
一、DNA的二级结构是双螺旋结构模型
(一)DNA双螺旋结构的研究背景:
DNA碱基组成的Chargaff规则
(二)DNA双螺旋结构模型的要点
1.DNA是反向平行、右手螺旋的双链结构
2.DNA双链之间形成了互补碱基对
3.疏水作用力和氢键共同维持着DNA双螺旋结构的稳定
(三)DNA双螺旋结构的多样性
(四)DNA的多链螺旋结构
二、DNA的高级结构是超螺旋结构
(一)原核生物DNA的环状超螺旋结构
(二)真核生物DNA高度有序和高度致密的结构
三、DNA是遗传信息的物质基础
(一)基因组的概念
(二)DNA的功能
第三节RNA的结构与功能
一、mRNA是蛋白质合成的模板
(一)hnRNA的结构特点和功能
(二)真核生物mRNA的结构
1.大部分真核细胞mRNA的5΄-末端都以7-甲基鸟嘌呤-三磷酸核苷为起始结构
2.在真核生物mRNA的3΄-末端,有一段由80-250个腺苷酸连接而成的多聚腺苷酸结构,称为多聚腺苷酸尾或多聚A尾
3.mRNA依照自身的碱基顺序指导蛋白质氨基酸顺序的合成,也就是为蛋白质的生物合成提供模板
4.mRNA的成熟过程是hnRNA的剪接过程
(三)三联体密码概念和RNA的功能
二、tRNA是蛋白质合成的氨基酸载体
(一)tRNA含有多种稀有碱基
(二)tRNA具有茎环结构
(三)tRNA的3΄-末端连有氨基酸
(四)tRNA的的反密码子能够识别mRNA的密码子
三、以rRNA为组分的核糖体是蛋白质合成的场所
(一)原核生物与真核生物rRNA的种类
(二)各类rRNA的功能
(三)rRNA的结构
原核生物核糖体有三个重要的部位,分别是A位:
结合氨基酰-tRNA的氨基酰位;P位:
结合肽酰-tRNA的肽酰位;E位:
排出卸载了氨基酸的tRNA的排出位。
四、snmRNA参与了基因表达的调控
其他小分子RNA的种类与功能
五、核酸在真核细胞和原核细胞中表达了不同的时空特性
第四节核酸的理化性质
一、核酸分子具有强烈的紫外吸收
(一)DNA的线性高分子性质
(二)DNA和RNA在260nm有紫外吸收
二、DNA变性是双链解离为单链的过程
(一)DNA变性的定义
(二)变性曲线及解链温度(Tm)的概念
(三)增色效应和减色效应的概念
(四)碱基组成与Tm的关系
三、变性的核酸可以复性或形成杂交双链
(一)DNA复性的概念
(二)核酸分子杂交的概念
第五节核酸酶
DNase和RNase及其它们是DNA重组技术中不可缺少的工具
[教学方法]讲授法,启发式
[教学手段]多媒体教学
第三章酶
[目的要求]
1.掌握
(1)酶的化学本质,单纯酶、结合酶、全酶、辅酶与辅基的概念,金属离子的作用;
(2)酶的辅助因子与水溶性维生素的关系,维生素的概念、分类;
(3)酶的活性中心的概念。
必需基团的分类及其作用;
(4)酶促反应的特点:
高效性、高特异性和可调节性;
(5)底物浓度对酶促反应的影响:
米一曼氏方程,Km值的意义;
(6)抑制剂对酶促反应的影响:
不可逆抑制的作用,可逆性抑制包括竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制的动力学特征;
(7)酶原与酶原激活的过程与生理意义;
(8)变构酶、变构调节、共价修饰和同工酶的概念。
2.熟悉
(1)酶与底物复合物的形成即中间产物学说、诱导契合学说;
(2)酶浓度、底物浓度、温度、pH、激活剂对酶促反应的影响;
(3)酶活性的测定与酶活性单位概念;
(4)酶含量的调节特点。
3.了解
(1)酶促反应的机理,邻近反应及定向排列、多元催化、表面效应;
(2)酶的分类与命名的原则;
(3)酶在疾病发生、疾病诊断、疾病治疗中的应用。
[讲课时数]5学时
[教学内容]
第一节酶的分子结构与功能
一、酶的分子组成中常含有辅助因子
(一)单纯酶和结合酶的概念
(二)酶蛋白、辅助因子和全酶的概念;辅酶和辅基的概念
(三)维生素的概念、分类;
维生素A、D、E、K的生化作用;VitB1、B2、PP、B6、泛酸、叶酸在体内活性形式及生化作用;VitB12体内活性形式;VitC生化作用;重要维生素的缺乏症。
(四)金属酶和金属激活酶的概念
二、酶的活性中心是酶分子中执行其催化功能的部位
(一)必需基团的概念
(二)活性中心、结合基团与催化基团的概念
(三)构成活性中心的常见基团
三、同工酶是催化相同化学反应但一级结构不同的一组酶
(一)同工酶的定义
(二)以乳酸脱氢酶同工酶为例,掌握同工酶的意义
第二节酶的工作原理
酶与一般催化剂的异同
一、酶反应的特点
(一)酶反应具极高的效率
(二)酶促反应具有高度特异性
1.酶促反应的绝对特异性
2.酶促反应的相对特异性
3.有些酶具有立体异构特异性
(三)酶促反应具有的可调节性
二、酶通过促进底物形成过渡态而提高反应速率
(一)酶比一般催化剂更有效地降低反应活化能活化能的概念
(二)酶和底物的结合有利于底物形成过渡态
1.诱导契合作用使酶与底物密切结合
2.邻近效应与定向排列使诸底物正确定位于酶的活性中心,
3.表面效应使底物分子去溶剂化
(三)酶的催化呈多元催化
第三节酶促反应动力学
酶促反应动力学概念
一、底物浓度对反应速率影响的作图呈矩形双曲线
(一)初速度概念
(二)米曼氏方程及底物浓度对反应速度的影响
(三)酶的特征性常数—Km的意义
(四)Vmax的意义,了解酶的转换数的意义
(五)米曼氏方程的双倒数作图法及Km和Vmax的测定
二、底物足够时酶浓度对反应速率的影响呈直线关系
酶浓度对反应速度的影响
三、温度对反应速率的影响具有双重性
最适温度的概念
四、pH通过改变酶和底物分子解离状态影响反应速率
最适pH的概念
五、抑制剂可逆地或不可逆地降低酶促反应速率
(一)不可逆抑制剂主要与酶共价结合
1.不可逆抑制剂概念
2.不可逆抑制剂常见类型
(二)可逆性抑制剂与酶和酶-底物复合物非共价结合
1.竞争性抑制作用的抑制剂与底物竞争结合酶的活性中心
竞争性抑制作用机制及对Km和Vmax的影响
2.非竞争性抑制作用的抑制剂部改变酶对底物的亲和力
非竞争性抑制剂的作用机制及对Km和Vmax的影响
3.反竞争性抑制作用的抑制剂仅与酶-底物复合物结合
反竞争性抑制剂的作用机制及对Km和Vmax的影响
六、激活剂可加快酶促反应速率
激活剂的定义及金属离子对酶的激活作用。
第四节酶的调节
酶活性的调节主要是对关键酶的调节
一、调节酶实现对酶促反应速率的快速调节
(一)变构酶通过变构调节酶的活性
1.变构酶的结构特点
2.变构部位和变构效应剂的概念
3.协同效应、变构激活剂和变构抑制剂的概念
(二)酶的化学修饰调节是通过某些化学基团与酶的共价结合与分离实现的
1.酶共价修饰的定义
2.酶共价修饰常见类型
(三)酶原的激活使无活性的酶原转变成具有催化活性的酶
1.酶原的概念
2.酶原激活的机制
3.酶原激活的意义
二、酶含量的调节
(一)酶蛋白合成的诱导与阻遏的定义
(二)酶降解的调控
第五节酶的命名与分类
一、酶可根据其催化的反应类型予以分类
国际酶学委员会将酶分成六大类
二、每一种酶均有其系统名称和推荐名称
第六节酶与医学的关系
一、酶与疾病密切相关
(一)酶的质、量与活性的异常均可引起某些疾病
(二)酶的测定有助于对许多疾病的诊断
(三)酶和某些疾病的治疗关系密切
二、酶在医学上的应用
[教学方法]讲授法,启发式
[教学手段]多媒体教学
第四章糖代谢
[目的要求]
1.掌握
(1)糖酵解的概念、反应部位、关键酶、产生ATP的数目;
(2)糖酵解反应全过程及其生理意义;
(3)糖有氧氧化的概念、反应部位、关键酶、产生ATP的数目、生理意义;
(4)三羧酸循环过程、部位、特点、生理意义;
(5)巴士德效应的概念;
(6)磷酸戊糖途径的关键酶、生理意义;
(7)糖原合成与分解的概念、关键酶、葡萄糖的活性供体;
(8)糖异生概念、反应过程、关键酶、生理意义;
(9)乳酸循环概念及生理意义;
(10)血糖的概念及其来源和去路。
2.熟悉
(1)糖的生理功能、糖代谢的概况;
(2)糖酵解关键酶及其调节;
(3)丙酮酸脱氢酶复合体的组成、调节;
(4)巴士德效应的机理;
(5)糖原合成与分解的关键酶及其化学修饰调节;
(6)糖原合成和分解的反应过程;
(7)肾上腺素对血糖水平的调节;
(8)糖异生中底物循环的概念及其调节;
(9)胰岛素和胰高血糖素对血糖水平的调节。
3.了解
(1)糖的消化吸收;
(2)三羧酸循环的关键酶的调节;
(3)磷酸戊糖途径反应的两个阶段;
(4)糖原累积症特点和分型;
(5)高血糖及糖尿症、低血糖。
[讲课时数]6学时
[教学内容]
第一节概述
一、糖的主要生理功能是氧化功能:
提供能量、重要碳源、组织结构的重要成分
二、糖的消化吸收主要是在小肠进行:
主要部位、吸收形式
三、糖代谢概况
第二节糖的无氧分解
一、糖酵解的反应过程:
概念、部位
(一)葡萄糖分解成丙酮酸三个不可逆反应、三个关键酶、两次底物水平磷酸化、一次脱氢反应
(二)丙酮酸转变成乳酸
二、糖酵解的调节
(一)6—磷酸果糖激酶-1
(二)丙酮酸激酶
(三)己糖激酶
三、糖酵解的生理意义
第三节糖的有氧氧化
有氧氧化概况
一、糖有氧氧化的反应过程包括糖酵解途径、丙酮酸氧化脱羧、三羧酸循环及氧化磷酸化
(一)葡萄糖循糖酵解途径分解为丙酮酸
(二)丙酮酸进入线粒体氧化脱羧生成乙酰CoA:
丙酮酸复合体(三种酶、五种辅助因子)
(三)乙酰CoA进入三羧酸循环以及氧化磷酸化生成ATP
二、三羧酸循环是以形成柠檬酸为起始物的循环反应系统
反应过程、小结、调节及生理意义
三、糖有氧氧化似机体获得ATP的主要方式
四、糖有氧氧化的调节是基于能量的需求:
影响三羧酸循环运转速率的各种因素
五、巴士德效应是指糖有氧氧化抑制糖酵解的现象:
概念、机理、意义
第四节葡萄糖的其他代谢途径
一、磷酸戊糖途径生成NADPH和磷酸戊糖
(一)概念、关键酶、场所、主要产物
、主要过程
(二)磷酸戊糖途径主要受NADPH/NADP+比值的调节
(三)磷酸戊糖途径生理意义在于生成NADPH和5-磷酸核糖
1.为核酸的生物合成提供核糖
2.提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应
第五节糖原合成与分解
一、糖原的合成代谢主要在肝和肌组织中进行
概念、主要器官、反应部位、反应过程、关键酶、葡萄糖的活性形式
二、肝糖原分解代谢-葡萄糖可补充血糖
概念、反应部位、胞液、反应过程
三、糖原合成与分解受到彼此相反的调节
磷酸化酶、糖原合酶的共价修饰调节
四、糖原累积症
第六节糖异生
一、糖异生途径不完全是糖酵解的逆反应
概念、主要器官、关键酶、过程:
、三个“能障”、一个“膜障”
二、糖异生的调节是通过对两个底物循环的调节与糖酵解调节彼此协调
三、糖异生生理意义主要在于维持血糖水平恒定
四、乳酸循环
概念、生理意义
第八节血糖及其调节
一、血糖的来源和去路是相对平衡的
血糖、血糖浓度、恒定的意义、来源与去路
二、血糖水平的调节
(一)胰岛素降低血糖的机理
(二)胰高血糖素升高血糖的机理
(三)糖皮质激素
(四)肾上腺素
三、血糖水平异常(自学)
(一)高血糖及糖尿病
高血糖:
高于7.22~7.78nmol/L
糖尿:
高于8.89~10.00nmol/L
情感性糖尿
高血糖及糖尿病病因
(二)低血糖:
低于3.33~3.89nmol/L,低血糖病因
[教学方法]讲授法,启发式
[教学手段]多媒体教学
第五章脂类代谢
[目的要求]
1.掌握
(1)甘油的利用途径;
(2)脂肪动员的概念、关键酶、过程;
(3)脂肪酸氧化的全过程(活化、脂酰基转运、-氧化);
(4)脂肪酸氧化的能量计算;
(5)酮体的概念及其代谢的生理意义;
(6)酮体生成部位、原料、关键酶、过程;
(7)酮体利用的关键酶、过程;
(8)软脂酸合成的原料及其来源、关键酶;
(9)胆固醇合成的部位、原料、关键酶;
(10)胆固醇的转化;
(11)血浆脂蛋白的组成、分类、结构、合成部位及各类的功能。
2.熟悉
(1)甘油三酯的合成部位、原料及甘油二酯途径;
(2)脂解激素的作用机制;
(3)脂肪酸在血液中的运输形式;
(4)酮体代谢的调节;
(5)脂酸合成的调节;
(6)甘油磷脂的组成、分类、结构
(7)胆固醇合成的调节;
(8)血脂的概念和正常值;
(9)apoAⅠ和apoCⅡ的功能;
(10)各种血浆脂蛋白的代谢变化;
(11)高脂血症的血脂变化。
3.了解
(1)脂肪在小肠的吸收及合成CM的过程过程;
(2)脂肪酸氧化的其他方式;
(3)脂酸碳链的加长、不饱和脂酸的合成;
(4)软脂酸合成的全过程;
(5)多不饱和脂酸的重要衍生物;
(6)甘油磷脂的合成、分解过程;
(7)胆固醇合成的过程;
(8)其他载脂蛋白的功能。
[讲课时数]6学时
[教学内容]
脂类概述
1.定义
2.分类
3.脂类物质的基本构成
4.脂类的含量、分布及生理功能
必需脂酸:
亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸
第一节不饱和脂酸的分类及命名
一、脂酸的系统命名遵循有机酸命名的原则
二、脂酸主要根据其碳链长度和饱和分类
第二节脂类的消化与吸收
一、脂类的消化发生在脂-水界面,且需胆汁酸盐参与
条件、部位、消化过程及相应酶
二、饮食脂肪在小肠被吸收
第三节甘油三酯代谢
一、甘油三酯是甘油的脂肪酸
(一)甘油三酯是脂酸的主要储存方式
(二)甘油三酯的主要作用是为机体提供能量
二、甘油三酯的分解代谢主要是脂酸的氧化
(一)脂肪的动员是甘油三酯分解的起始步骤
定义、关键酶HSL、脂解激素、对抗脂解激素因子、脂肪动员过程、甘油的利用
(二)甘油经糖代谢途径代谢
(三)脂酸经β-氧化分解供能
1.脂酸的活化形式为脂酰CoA:
部位、酶、耗能
2.脂酰CoA经肉碱转运进入线粒体:
肉碱、关键酶
3.脂酸的β氧化的最终产物主要是乙酰CoA:
概念、部位、过程
4.脂酸氧化是体内能量的主要来源能量生成—以16碳软脂酸的氧化为例
(四)脂酸的其他氧化方式
1.不饱和脂酸的氧化
2.过氧化酶体脂酸氧化
3.奇数碳原子脂酸的氧化
(五)酮体的生成和利用:
酮体概念
血浆水平:
0.03~0.5mmol/L(0.3~5mg/dl)
酮体的生成、酮体的利用、酮体生成的生理意义、酮体生成的调节
三、脂酸在脂酸合成酶系的催化下合成
(一)软脂酸的合成:
合成部位、合成原料及其来源、软脂酸合成酶系及反应过程
(二)脂酸碳链的加长:
内质网脂酸碳链延长酶体系、线粒体酶体系
(三)不饱和脂酸的合成
(四)脂酸合成的调节
代谢物的调节作用、激素的调节作用
四、甘油和三酯合成甘油三酯
(一)合成部位:
肝脏、脂肪组织、小肠粘膜
(二)合成原料
1.甘油和脂酸主要来自于葡萄糖代谢
2.CM中的FFA(来自食物脂肪)
(三)合成基本过程
1.甘油一酯途径(小肠粘膜细胞)
2.甘油二酯途径(肝、脂肪细胞)
五、几种多不饱和脂酸衍生物具有重要生理功能
第四节磷脂的代谢
一、含磷酸的脂类被称为磷脂
(一)由甘油构成的磷脂统称为甘油磷脂
(二)由鞘氨醇或二氢鞘氨醇构成的磷脂称为鞘磷脂
二、磷脂在体内具有重要的生理功能
三、甘油磷脂的合成与降解
(一)甘油磷脂的合成
合成部位、合成的原料和辅助因子、合成基本过程
(二)甘油磷脂的分解
二、鞘磷脂的代谢(自学)
第五节胆固醇代谢
胆固醇的结构、生理功能、在体内的含量和分布
一、胆固醇的合成原料为乙酰CoA和NADPH
合成部位、合成原料、合成基本过程、胆固醇合成的调节
二、转化成胆汁酸及类固醇激素是体内胆固醇的主要去路
转变为胆汁酸、类固醇激素、7-脱氢胆固醇
第六节血浆脂蛋白代谢
一、血脂是血浆所含脂类的统称:
定义、来源、组成和含量
二、不同血浆脂蛋白其组成、结构均不同
(一)血浆脂蛋白的分类:
电泳法、超速离心法
(二)血浆脂蛋白的组成
(三)载脂蛋白
(四)脂蛋白的结构
三、血浆脂蛋白是血脂的运输形式,但代谢和功能各异
(一)乳糜微粒:
来源、代谢、功能
(二)极低密度脂蛋白:
来源、代谢、功能
(三)低密度脂蛋白:
来源、代谢、功能
(四)高密度脂蛋白:
来源、代谢、功能
四、血浆脂蛋白代谢异常导致血脂异常或高脂血症
[教学方法]讲授法,启发式
[教学手段]多媒体教学
第六章生物氧化
[目的要求]
1.掌握
(1)呼吸链概念、部位、组成成分及其功能;
(2)NADH氧化呼吸链的排列顺序;
(3)琥珀酸氧化呼吸链的排列顺序
(4)氧化磷酸化的偶联部位、P/O比值的概念;
(5)化学渗透假说基本要点;
(6)常见的高能磷酸键类型;
(7)胞浆中NADH氧化的两个穿梭系统。
2.熟悉
(1)生物氧化的概念,特点;
(2)影响氧化磷酸化的各种因素;
(3)解偶联剂的作用机制;
(4)磷酸肌酸生成和功能。
3.了解
(1)ATP合酶的作用机制;
(2)线粒体内膜转运蛋白转运功能;
(3)需氧脱氢酶和氧化酶的特点;
(4)加单氧酶的作用特点;
(5)过氧化物酶体中的酶类。
[讲课时数]3学时
[教学内容]
第一节生成ATP的氧化磷酸化体系
一、氧化呼吸链是一系列有电子传递功能的氧化还原组分
呼吸链各复合体在线粒体内膜中的位置概念:
代谢物脱下的成对氢原子通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递,最终与氧结合成水。
由于此过程与细胞呼吸有关,所以将此传递链称为呼吸链。
又称电子传递链。
呼吸链的组成
1.复合体I,NADH-Q氧化还原酶:
组成成分的种类、作用、电子传递顺序
2.复合体II,琥珀酸-Q氧化还原酶:
组成成分的种类、作用、电子传递顺序
3.复合体Ⅲ,泛醌-细胞色素c还原酶:
组成成分的种类、作用、电子传递顺序
4.复合体Ⅳ,细胞色素氧化酶:
组成成分的种类、作用、电子传递顺序
呼吸链组分的排列顺序
1.NADH氧化呼吸链:
NAD
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