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王镜岩生物化学知识点整理版
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第一章蛋白质化学
蛋白质的分子结构第二节
教学目标:
个层次来描述,蛋白质是生物大分子,结构比较复杂,4人们用包括蛋白质的一级、二级、三级和四级结构。
一级结构描述的是蛋1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。
白质的线性(或一维)结构,即共价连接的氨基酸残基的序列,又-氨基酸的结构通式和种氨基酸的名称、符号、结构、202.掌握α象或高构称级构结构级或分类;掌握氨基酸的重要性质;熟悉肽和活性肽的概念。
化学结构。
二级以上的结初称3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。
)。
(conformationprimarystructure了解蛋白质结构与功能间的关系。
4.)一、蛋白质的一级结构(的insulin)年,英国科学家F.Sanger5.熟悉蛋白质的重要性质和分类首先测定了胰岛素(1953链组成,分链和一条B一级结构,有51个氨基酸残基,由一条A蛋白质的分子组成第一节链内。
、B链之间,另一个在A子中共有3个二硫键,其中两个在A降Edman蛋白质的一级结构测定或称序列分析常用的方法是一、蛋白质的元素(化学)组成
降解是经典的化学方法,比较复杂。
首、50%主要有C(~55%)H(6%Edman解和重组DNAN(19%~24%)、法。
O~7%)、氨基酸组成分、、)(、S0%~4%。
有些蛋白质还含微量的PFeCu分别作分子量测定、先要纯化一定量的待测蛋白质,、19%13%(~)末端分析;要应用不同的化学试剂或特异的蛋、I等。
C-析、N-末端分析、、Zn、MnCo、Mo白内切酶水解将蛋白质裂解成大小不同的肽段,测出它们的序列,因此,16%各种蛋白质的含氮量很接近,平均为。
可以用定氮最后推断蛋白质的法来推算样品中蛋白质的大致含量。
找出重叠片段,对照不同水解制成的两套肽段,法是基于分子克隆的分子生物学方法,比较(g%)完整序列。
重组DNA100=100g6.25每克样品含氮克数××样品中蛋白质含量而是先要得到编码该种蛋白简单而高效,不必先纯化该种蛋白质,二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸
中核苷酸的序列,再按三个核DNA片段),测定DNA(蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下,最终水解为游离氨基酸amino质的基因(这两种方法可即蛋白质组成单体或构件分子。
存在于自然界中的氨基酸有苷酸编码一个氨基酸的原则推测蛋白质的完整序列。
)acid,余种,但合成蛋白质的氨基酸仅30020以相互印证和补充。
种(称编码氨基酸),最先千多种一级结构清楚。
年),最后鉴定的是苏氨酸(19383。
目前,国际互联网蛋白质数据库已有年)发现的是天门冬氨酸(1806蛋白质一级结构是空间结构和特异生物学功能的基础。
(三)氨基酸的重要理化性质)secondarystructure二、蛋白质的二级结构(.一般物理性质1
蛋白质的二级结构是指其分子中主链原子的局部空间排列,以上。
各种氨基酸氨基酸为无色晶体,熔点一般在-200oC是α主链构象(不包括侧链。
一般溶解于稀酸或在水中的溶解度差别很大(酪氨酸不溶于水)R基团)。
构象是分子中原子的空间排列,稀碱,但这些原子的排列取决于它们但不能溶解于有机溶剂,通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉绕键的旋转,构象不同于构型,淀析出。
一个蛋白质的构象在不破坏共价键情况下是可以改变的。
)有共轭双键,在近紫外区有、芳香族氨基酸(TyrTrp、Phe但是蛋白质中任一氨基酸残基的实际构象自由度是非常有限的,280nmTrpTyr光吸收能力,、的吸收峰在,在生理条件下,每种蛋白质似乎是呈现出称为265nmPhe在。
由于大天然构象的单一稳定形状。
280nm、多数蛋白质含TyrTrp残基,所以测定蛋白质溶液的光吸20世纪30年代末,L.Panling和R.B.Corey应用收值,是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
X射线衍射分析测定了一些氨基酸和寡肽的晶体结构,.两性解离和等电点(2isoelectricpoint,pI获得了一组标准键长和键)
角,提出了肽单元(peptideunit)的概念氨基酸在水溶液或晶体状态时以两性离子的形式存在,既可作,还提出了两种主链原子
的局部空间排列的分子模型(α-为酸(质子供体),又可作为碱(质子受体)起作用,是两性电解螺旋)和(β-折叠)。
1有关。
pH质,其解离度与溶液的.肽单位
肽键及其两端的αpH在某一的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势和-C共6个原子处于同一平面上,组成了肽单位(所在的平面称肽键平面)。
pH程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的称为该氨基
肽键C氨基的解离常数的负对羧基和α-pI氨基酸的酸的等电点。
是由α-—N键长为0.132nm,比相邻的单键(0.147nm)短,而较pI=1/2(pK1+pK2)决定的。
计算公式为:
pK2pK1数和C=N双键(。
0.128nm)长,有部分双键的性质,不能自由旋转。
肽键平面上各原子呈顺反异构关系,肽键平面上的O、H以及写出它们电离式后取兼性离个可解离基团,3个氨基酸有若12个α-碳原子为反式构型(值的平均值,即为此氨基酸的等电点(酸性氨基酸的子两边的pKtransconfiguration)。
主链中的值的平均值,碱性氨基酸的等电点取两氨基pK等电点取两羧基的Cα—C和Cα—N单键可以旋转,其旋转角φ、ψ决定了两个相邻的肽键平面相对关系。
由于肽键平面的相对旋转,pK的。
值的平均值)
;.
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三、蛋白质的三级结构(tertiarystructure肽链在构象上受到很大)使主链可以以非常多的构象出现。
事实上,指一条多肽链中所有原子的整体排布,限制,因为主链上有1/3不能自由旋转的肽键,另外主链上有很多包括主链和侧链。
维系三级结构的作用力主要是次级键(疏水相互作用、静电力、氢键等)侧链R的影响。
蛋白质的主链骨架由许多肽键平面连接而成。
。
在序列中相隔较远的氨基酸疏水侧链相互靠近,形成“洞穴”或(-螺旋α-helix)“口2.α袋”状结构,碳原子的相对旋转形成的一种紧密结合蛋白质的辅基往往镶嵌其内,形成功能活性部位,α-螺旋是肽键平面通过α-而亲水基团则在外,这也是球状蛋白质易溶于水的原因。
螺旋盘绕,是有周期的一种主链构象。
其特点是:
1963年Kendrew等从鲸肌红蛋白的0.54nm螺旋每转一圈上升3.6个氨基酸残基,螺距约(每个残X射线衍射图谱测定它的三级结构①
(153个氨基酸残基和一个血红素辅基,相对分子质量为基上升0.15nm,旋转100O)。
17800)。
由A→H8段α-螺旋盘绕折叠成球状,氨基酸残基上的疏水侧链大②相邻的螺圈之间形成链内氢键,氢键的取向几乎与中心轴平行。
都在分子内部形成一个袋形空穴,血红素居于其中,富有极性及电)个原子(3.613,前后间O典型α-螺旋一对氢键与N之间共有13荷的则在分子表面形成亲水的球状蛋白。
3个残基。
隔四、蛋白质的四级结构R③螺旋的走向绝大部分是右手螺旋,残基侧链伸向外侧。
基团的(quaternarystructure)
有些蛋白质的分子量很大,由2螺旋的形成及稳定有影响。
-条或2条以上具有独立三级结大小、荷电状态及形状均对α构的多肽链通过非共价键相互结合而成,称为蛋白质的四级结构。
-3.β折叠(β-pleatedsheet)
构成四级结构的每条多肽链称为亚基(subunit)折叠是一种肽链相当伸展的周期性结构。
β-,亚基单独存在时一般没有生物学功能,110O①相邻肽键平面间折叠成角,呈锯齿状。
构成四级结构的几个亚基可以相同或不同。
如血红蛋白(hemoglobin,Hb)是由两个α-亚基和两个β-两个以上具β②-折叠的肽链或同一肽链内不同肽段相互平行亚基形成的四聚体(α2β2)。
-排列,形成β折叠片层,其稳定因素是肽链间的氢键。
五、蛋白质分子中的化学键逆向平行的片层结构比顺向平行的稳定。
③蛋白质的一级结构是由共价键形成的,-折叠是蛋白质二级结构的主要形式。
螺旋和βα--毛发中的α如肽键和二硫键。
而维持空间构象稳定的是非共价的次级键。
如氢键、盐键、疏水键、范但角蛋白和蚕丝中的丝心蛋白是其典型,在许多球蛋白中也存在,德华引力等。
所占比例不一样。
螺旋,是由胶原蛋白中存在的螺旋结构不同于一般的α-3条第三节蛋白质结构与功能的关系链间氢键以及螺具有左手螺旋的链相互缠绕形成右手超螺旋分子。
一、蛋白质一级结构与功能的关系旋和超螺旋的反向盘绕维持其稳定性。
(一)一级结构是空间构象的基础)转角(β.β4--turn
20世纪60年代初,美国科学家C.Anfinsen进行牛胰核糖核酸回折成发夹为了紧紧折叠成球蛋白的紧密形状,多肽链180O酶的变性和复性实验,提出了蛋白质一级结构决定空间结构的命Gly4转角。
其处由个连续的氨基酸残基构成,常有和Pro-或β题。
O-存在,稳定β转角的作用力是第一个氨基酸残基羰基氧()与第
核糖核酸酶由124个氨基酸残基组成,有转角常见于连)之间形成的氢键。
β四个氨基酸残基的氨基氢(H-4对二硫键。
用尿素和β折叠片的端头。
-接反平行β-巯基乙醇处理该酶溶液,分别破坏次级键和二硫键,肽链完全伸展,变性的酶失去催化活性;当用透析方法去除变性剂后,酶)randomcoil.无规卷曲(5活性几乎完全恢复,理化性质也与天然的酶一样。
多肽链的主链呈现无确定规律的卷曲。
典型球蛋白大约一半多
肽链是这样的构象。
概率计算表明,8个半胱氨酸残基结合成4对二硫键,可随机组合成6.超二级结构和结构域105种配对方式,而事实上只形成了天然酶的构象,这说明一级结构未破坏,超二级结构和结构域是蛋白质二级至三级结构层次的一种过保持了氨基酸的排列顺序就可能回复到原来的三级结构,功能依然存在。
渡态构象。
(二)种属差异超二级结构指蛋白质中两个或三个具有二级结构的肽段在空
。
通常)motif间上相互接近,形成一特殊的组合体,又称为模体(大量实验结果证明,一级结构相似的多肽或蛋白质,其空间结构和功能也相似,-有αα,ββ,βαβ等,例如钙结合蛋白质中的螺旋不同种属的同源蛋白质有同源序列,-环螺旋模反映其共同进化起源,通过比较可以揭示进化关系。
序及锌指结构。
结构域是球状蛋白质的折叠单位,是在超二级结构基础上进一例如哺乳动物的胰岛素,其一级结构仅个别氨基酸差异(A链5、6、对于较小的蛋白步绕曲折叠有独特构象和部分生物学功能的结构。
10位,B链30位),它们对生物活性调节糖代谢的生理功能不起决定作用。
即这些蛋白质是单结构域和三级结构是一个意思,质分子或亚基,从各种生物的细胞色素C(cytochromec)的一级结构分析,可多肽链往往由两个或两对于较大的蛋白质分子或亚基,结构域的;它们的细胞色素个以上的相对独立的结构域缔合成三级结构。
进化中越接近的生物,以了解物种进化间的关系。
;.
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pH值影响。
当蛋白质溶液处于某一pH的一级结构越近似。
时,蛋白质解离成正、负离c子的趋势相等,即成为兼性离子,净电荷为零,此时溶液的pH(三)分子病称为该蛋白质的等电点。
pH>分子上基因缺陷引起mRNA分子异常和pI时,该蛋白质颗粒带负电荷,反之分子病是指机体DNA则带正电荷。
在人体体液中多数蛋白质的等电点接近pH5蛋白质生物合成的异常,进而导致机体某些功能和结构随之变异的,所以在生理pH7.41904年,发现镰刀状红细胞贫血病。
大约化费了40多环境下,多数蛋白质解离成阴离子。
少量蛋白质,如鱼遗传病。
在精蛋白、组蛋白的pI偏于碱性,称碱性蛋白质,而胃蛋白酶和丝)与正常人的(年才清楚患病原因,患者的血红蛋白(HbSHbA)蛋白为酸性蛋白。
。
目前全世界已Val链的第6位上,取代了正常的Glu相比,仅β-三、蛋白质的变性、沉淀和凝固发现有异常血红蛋白400种以上。
蛋白质在某些理化因素的作用下,空间结构被破坏,导致理化二、蛋白质空间结构与功能的关系
性质改变,生物学活性丧失,称为蛋白质的变性(denaturation)。
蛋白质的空间结构是其生物活性的基础,空间结构变化,其功
蛋白质变性的本质是多肽链从卷曲到伸展的过程,不涉及一级Mb能也随之改变。
肌红蛋白()和血红蛋白(Hb)是典型的例子。
结构的改变(如加热破坏氢键,酸碱破坏盐键等))都能与氧进行可逆的结合,。
变性作用不过Hb肌红蛋白(Mb)和血红蛋白(于剧烈,是一种可逆反应,去除变性因素,有些蛋白质原有的构象Mb是四聚体分子,可以转运氧;Hb氧结合在血红素辅基上。
然而和功能可恢复或部分恢复,称为复性(denaturation是单体,可以储存氧,并且可以使氧在肌肉内很容易地扩散。
它们)。
蛋白质变性的主要表现是失去生物学活性,如酶失去催化能型曲线。
在低SHb的氧合曲线不同,Mb为一条双曲线,是一条力、p(O2)为血红蛋白失去运输氧的功能、胰岛素失去调节血糖的生理功能多和白比肌p(O2)下,红蛋白血红蛋对氧亲性高很,等。
2.8torr(1torr≈133.3Pa)时,肌红蛋白处于半饱和状态。
在高变性蛋白溶解度降低,易形成沉淀析出;p(O2)易被蛋白水解酶消化。
蛋白质变性具有重要的实际意义。
下,如在肺部(大约100torr)时,两者几乎都被饱和。
其差异形成蛋白质自溶液中析出的现象,称为蛋白质的沉淀。
盐析、有机一个有效的将氧从肺转运到肌肉的氧转运系统。
溶剂、重金属盐、生物碱试剂都可沉淀蛋白质。
盐析沉淀蛋白质不Hb未与氧结合时,其亚基处于一种空间结构紧密的构象(紧变性,是分离制备蛋白质的常用方法。
张态,T型),与氧的亲和力小。
只要有一个亚基与氧结合,就能如血浆中的清蛋白在饱和的硫酸铵溶液中可沉淀,而球蛋白则在半饱和硫酸铵溶液中发生沉。
T型)使4个亚基间的盐键断裂,变成松弛的构象(松弛态,R淀。
乙醇、丙酮均为脱水剂,可破坏水化膜,降低水的介电常数,R型和型的相互转换对调节运氧的功能有重要作用。
一个亚基Hb使蛋白质的解离程度降低,其理表面电荷减少,从而使蛋白质沉淀析出。
与其配体结合后能促进另一亚基与配体的结合是正协同效应,低温时,论解释是用丙酮沉淀蛋白质,可保留原有的生物学活性。
但用乙醇,Hb是别构蛋白,有别构效应。
时间较长则会导致变性。
重金属盐(Hg2+、Cu2+、Ag+),生物碱蛋白质的理化性质第四节(如三彔乙酸、苦味酸、鞣酸)与蛋白质结合成盐而沉淀,是不可逆的。
有两性解离及等电点、蛋白质的理化性质和氨基酸相似,紫外蛋白质变性不一定沉淀(如强酸、吸收和呈色反应。
作为生物大分子,还有胶体性质、沉淀、变性和强碱作用变性后仍然能溶解于强酸、强碱溶液中,将pH调至等电点,出现絮状物,仍可溶解要了解和分析蛋白质结构和功能的关系就要利用其特凝固等特点。
于强酸、强碱溶液,加热则变成凝块,不再溶解)。
凝固是蛋白质殊的理化性质,采取盐析、透析、电泳、层析及离心等不损伤蛋白变性发展的不可逆的结果。
沉淀的蛋白质不一定变性(如盐析)。
质空间构象的物理方法分离纯化蛋白质。
四、蛋白质的紫外吸收和呈色反应一、蛋白质的高分子性质蛋白质含芳香族氨基酸,在280nm波长处有特征性吸收峰,万,其颗粒平均直径约为万蛋白质的相对分子质量在1~100用于定量测定。
。
准确可靠的测定方法是超离心法,)(胶粒范围是4.3nm1~100nm
蛋白质分子中的多种化学基团具有特定的化学性能,)表示。
蛋白质的相对分子质量可用沉降系数(S与某些试剂产生颜色反应,可用于定性、定量分析。
如蛋白质分子中含有许亲水基团位于分子表面,在水在球状蛋白质三级结构形成时,多和双缩脲结构相似的肽键,因此,溶液中与水起水合作用,蛋白质的水溶液具有亲水胶体的性在碱性溶液与硫酸铜反应产生红紫色络合物(双缩脲反应)质。
颗粒表面的水化膜和电荷是其稳定的因素,调节。
酪氨酸含酚基,与米伦试剂生成白色沉淀,、加至pHpI加热后变红色。
Folin-入脱水剂等,蛋白质即可从溶液中沉淀出来。
酚试剂与酪氨酸反应生成蓝色。
色氨酸与乙醛酸反应,慢慢注入浓硫酸,出现紫色环。
透析法是利用蛋白质不能透过半透膜的性质,去掉小分子物
质,达到纯化的目的。
第五节蛋白质的分类又称分子筛层大小不同的蛋白质分子可以通过凝胶过滤分开。
自然界蛋白质分布广泛,种类繁多,有1012~1013析。
种。
目前仍无法按蛋白质的化学结构进行精确的分类,一般按蛋白质的分子形二、蛋白质的两性解离
蛋白质和氨基酸一样是两性电解质,在溶液中的荷电状态受状、分子组成、生物功能进行分类。
;.
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生命科学中最活跃的领域之一。
1.按分子形状分为球状蛋白质和纤维状蛋白质。
2.按分子组成分为简单蛋白质和结合蛋白质。
第一节核酸的化学组成氨基酸。
这类蛋白质按其溶解简单蛋白质完全水解的产物仅为α-天然存在的核酸有两类,即脱氧核糖核酸(谷蛋白、deoxyribonucleic度等理化性质分为7类。
包括清蛋白、球蛋白、醇溶蛋白、acid,DNA)和核糖核酸(ribonucleicacid,RNA)。
DNA分子是精蛋白、组蛋白和硬蛋白。
生物体的遗传信息库,结合蛋白质由简单蛋白质和非蛋白质(辅基)组成。
根据辅基分布在原核细胞的核区,真核细胞的核和细胞器以及病毒中;类。
如核蛋白、糖蛋白、脂蛋白、色RNA分子参与遗传信息表达的一些过程,主要的不同,这类蛋白质可分为5存在于细胞质。
蛋白和磷蛋白。
一、核酸的基本组成单位与组蛋白结合而成,细胞质中的核细胞核中的核蛋白是DNA
核酸是一种多聚核苷酸,用不同的降解法得到其组成单位——糖体是RNA与蛋白质组成的,已知的病毒也是核蛋白。
免疫球蛋核苷酸。
而核苷酸又由碱基、戊糖和磷酸组成。
脂蛋白由蛋白白是一类糖蛋白,由蛋白质与糖以共价键相连而成;
(一)戊糖质与脂类通过非共价键相连,存在生物膜和动物血浆中。
DNA含β-D-2-脱氧核糖,3.按蛋白质功能分为活性蛋白质和非活性蛋白质。
RNA含β-D-核糖。
这是核酸分类的依据。
核糖中的C记为1'……5'活性蛋白质包括有催化功能的酶、有调节功能的激素、有运动、。
(二)碱基(base)防御、接受和传递信息的蛋白质以及毒蛋白、膜蛋白等。
胶原、角
核酸中的碱基有两类:
嘌呤碱和嘧啶碱。
有5蛋白、弹性蛋白、丝心蛋白等是非活性蛋白质。
种基本的碱基外,还有一些含量甚少的稀有碱基。
DNA和RNA中常见的两种嘌呤碱是腺嘌呤(adenine,A)、鸟嘌呤(guanine,G)。
而嘧啶碱有所不同:
RNA主要含胞嘧啶(cytosine,C)、尿嘧啶(uracil,U),DNA
核酸的化学第二章主要含胞嘧啶、胸腺嘧啶(thymine,T)。
tRNA中含有较多的稀有碱基(修饰碱基),多为甲基化的。
教学目标:
(三)核苷
是碱基和戊糖生成的糖苷。
通过C1'-N9或分子结构和生物功能上的特RNA1.掌握DNA和在化学组分、C1'-N1糖苷键连接,用单字符表示,脱氧核苷则在单字符前加点。
d。
常见的修饰
核苷有:
次黄苷或肌苷为二级结构的要点,了解双螺旋结构模型和2.掌握DNAt-RNAI、黄嘌呤核苷X、二氢尿嘧啶核苷D、假尿苷Ψ等。
注意符号的意义,如m5dC。
核酸的三级结构。
(四)核苷酸复性与分子杂交)DNA3.熟悉核酸的性质(一般性质、热变性、。
是核苷的磷酸酯。
生物体内游离存在的多是5'-掌握基因组的概念,原核生物和真核生物基因组的特点。
了4.核苷酸(如pA、pdG等)。
常见的核苷酸为AMP、GMA、CMP、UMP。
DNA解测序的原理。
常见的脱氧核苷酸有dAMP、dGMA、dCMP、dTMP。
AMP导入:
核酸是生物遗传的物质基础。
它的发现和研究进展如是一些重要辅酶的结构成分(如NAD+、NADP+、FAD等);环化核苷何?
酸(cAMP/cGMP从脓细胞核中分离出一种含磷Miescher1868年瑞士青年医生)是细胞功能的调节分子和信号分子。
ATP在能量代谢中起重要作用。
量很高的酸性化合物,称为核素。
其继任者Altman发展了从酵母核苷酸是两性电解质,有等电点。
1889和动物组织中制备不含蛋白质的核酸的方法,于年提出核酸核苷酸有互变异构和紫外吸收。
)这一名称。
早期核酸研究因“四核苷酸假说”的错nucleicacid((含氧的碱基有酮式和烯醇式两种互变异构体,在生理pH条件下主要以酮式存在)误进展缓慢。
二、核苷酸的连接方式年1943Chargaff年美国的碱基配对规律,DNA等揭示了1944RNA和使另一种非致病性的肺炎利用致病肺炎球菌中提取的AveryDNADNA链都有方向性,从5'→3'。
前一位核苷酸的3'-OH与下一位核苷酸的5'位磷酸基之间形成3DNA球菌的遗传性状发生改变而成为致病菌,发现正是携带遗传',5'-磷酸二酯键,从而形成一个没有分支的线性大分子,分DNA射线衍射法研究X用Wilkins和、Astbury信息。
Franklin两个末端分别称为5'末端和1953在此基础上于Crick和Watson子结构,得到清晰衍射图。
3年'末端。
大分子的主链由相间排列的戊糖和磷酸构成,而碱基可看作主链上的侧链基团,双螺旋结构模型,说明了基因结构、信息和功能三者DNA主链上的磷酸基是酸性的,在细胞提出了pHCrick年1958之间的关系,奠定了分子生物学基础。
下带负电荷;而碱基有疏水性。
提出“中心法
讨论:
列表说明DNA参与蛋白质生物合成RNA类3年代破译遗传密码,阐明60;则”和RNA在化学组成、分子结构和生物功能方面的主要特点。
测序生物技术,DNA年代诞生了基因重组和的过程;70年代提90
21出人类基因组计划,世纪进入后基因组时代。
核酸的研究成了;.
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的分子结构DNA第二节某些病毒、细菌、真核生物线粒体和叶绿体的DNA是环形双螺旋,再次螺旋化形成超螺旋;在真核生物细胞核内的(primarystucture)
DNA是很一、DNA的一级结构长的线形双螺旋,通过组装形成非常致密的超级结构。
DNA的一级结构是指分子中脱氧核苷酸的排列顺序,常被简
1.环形DNA碱基序有严格的方向性和多样可形成超螺旋单认为是碱基序列(basesequence)。
当将线性过旋或欠旋的双螺旋性。
一般将5'-磷酸端作为多核苷酸链的“头”,写在左侧,如DNA连接形成一个环时,都会自动形成额外的超螺旋来抵消过旋或欠旋造成的应力,目的是维持pACUGA(5'→3')。
B构象。
过旋在DNA一级结构中,有一种回文结构的特殊序列,所谓回文DNA会自动形成额外的左手螺旋(正超螺旋),而欠旋形成额外的右手螺旋(负超螺旋)。
互补链上一段反向重复顺序,正读和反读意义相同,结构即DNA一段双螺旋圈数为经反折可形成“十字形”结构,在转录成RNA后可形成“发夹”10的B-DNA连接成环形时,不发生进一步扭曲,称松弛环形样结构,有调控意义。
DNA(双螺旋的圈数=链绕数,即T=L,超螺旋数W=0→GCTAGTTCACTCTGAACAATT→;L=T+W),但将这一线形DNA的螺旋先拧松一圈再连接成环时,解链环形DNA存在的扭曲张力,可导致双链环向右手方CGATCAAGTGAGACTTGTTAA←←向扭曲形成负超螺旋(T=10最小的病毒DNA分子很大,DNA约含5000b。
1965年Holley,L=9,W=-1)。
在生物体内,绝大多数超螺旋DNA年Sanger利以负超螺旋的形式存在,用片段重叠法完成酵母tRNAala76nt序列测定;1977也就是说,DNA5386b(酶法)用双脱氧法测定了φX174单链的全序列。
1990一旦超螺旋解开,则会形成解链环形DNA,有利于DNA复制或转录。
亿美元,完,用15年,投资30HGP年实施的人类基因组计划()DNA3成人类单倍体基因组×109bp全序列的测定
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- 王镜岩 生物化学 知识点 整理