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考研农学生物化学辅导讲义内容

2011年生物化学考研复习提纲

一、生物化学概述

（一）生物化学研究的基本内容

生物化学是研究生物的化学组成和生命过程中各种化学变化的科学，是研究生命的化学本质的科学。

生物化学的研究内容包括以下三个方面：

1.研究生命的化学组成：

生物大分子的结构

2.研究生命的新陈代谢：

生物大分子的合成降解及代谢途径的调控

3.研究生命体的自我复制：

遗传信息的储存、传递和表达

（二）生物化学的发展简史

20世纪初，生物化学作为一个独立学科出现。

生物化学发展史中，有两个重要的突破。

一是1897年发现了酶作为生物催化剂的作用；二是1944发现了核酸作为遗传信息载体的作用。

1944年Avery等人通过细菌的转化试验证实DNA是遗传信息的载体。

1953年，Watson和Crick推导出了DNA的三维结构。

20世纪50年代后生物学进入分子水平。

该领域一大批科学家先后获得诺贝尔奖。

其他重要事件

我国科学家在生物化学领域所作的突出工作：

1965年：

生化所与有机化学所完成有功能的蛋白质－牛胰岛素的人工合成 

1973年：

X-射线分析出猪胰岛素空间结构

1983年：

酵母丙氨酸转移核糖核酸的人工全合成（tRNAAla）

2000年：

参与人类基因组测序计划

二、蛋白质化学

（一）蛋白质的概念与生物学意义

蛋白质是由氨基酸组成的不分支的长链生物大分子。

蛋白质的种类繁多，是构成生物体的基本成分，占细胞干重的50%。

蛋白质是生命过程的执行者，表现出丰富的功能。

蛋白质在生物体的生命活动中起着极其重要的作用，已知的生物功能没有一个是离开蛋白质而实现的，生物个体间表现出的差异是由于其体内蛋白质的贡献。

（二）氨基酸

1．氨基酸的基本结构和性质

1）氨基酸的结构：

20种蛋白质氨基酸的分子结构特点

第21种氨基酸为硒代半胱氨酸（selenocysteine,缩写为Sec或SeCys），其结构中以Se代替了半胱氨酸中的S。

但实际上，硒代半胱氨酸是丝氨酸的衍生物。

2002年，在某些古细菌中还发现了第22种氨基酸，为吡咯赖氨酸（pyrrolysine）。

吡咯赖氨酸由赖氨酸修饰形成。

这两种氨基酸都有自己对应的密码子。

2）氨基酸的性质：

包括了氨基酸的酸碱性质、立体化学、吸收光谱、化学反应。

其中酸碱性质非常重要，其包括了兼性离子、pK、pI等概念以及pI的计算、Henderson公式等。

立体化学中有关于氨基酸的立体结构（D型与L型）、旋光性的内容。

吸收光谱：

在近紫外区有特征吸收的三个氨基酸Phe、Tyr和Trp。

氨基酸的化学反应：

一般掌握三个反应：

茚三酮反应、Sanger反应、Edman反应，反应的试剂、产物颜色、发生反应的氨基酸中的那个基团。

2．根据R基团极性对20种蛋白质氨基酸的分类及三字符缩写

R基为疏水性或非极性的氨基酸、R基为极性不带电荷的氨基酸、R基为带电荷的氨基酸（包括带正电荷和负电荷的氨基酸）

（三）蛋白质的结构与功能

1．肽的概念及理化性质

一个氨基酸分子的-羧基与另一个氨基酸分子的-氨基发生酰化反应，脱去一分子水形成肽键，也称为酰胺键。

肽就是氨基酸通过肽键连接起来的线性聚合物。

自然界中还存在着大量的肽类，具有各种特殊的生理活性，统称为天然活性肽。

谷胱甘肽、内啡肽

2．蛋白质的初级结构

蛋白质的一级结构是指肽链中氨基酸的排列顺序，包含了蛋白质结构的全部信息。

3．蛋白质的高级结构（二级结构、超二级结构和结构域、三级结构、四级结构）

1）蛋白质的二级结构：

指肽链主链或称肽链骨架有规律的折叠和盘绕，是肽链主链局部的空间排列，不涉及侧链的构象和整个肽链空间排列。

维系二级结构的主要作用力是氨基酸残基非侧链基团之间形成的氢键。

多肽链主链构象的空间限制来自两个方面：

1）.肽键不能自由旋转带来的构象限制。

肽链中的肽键主要为反式。

2）.-C二面角、ψ虽然可以任意旋转，但不是任意二面角所决定的构象都是立体化学所允许的。

二级结构的类型：

螺旋结构、折叠、-转角和无规卷曲的结构特点及参数。

2）超二级结构：

超二级结构指由相邻的蛋白质二级结构单元相互接近，形成有规律的二级结构聚集体。

3）结构域：

较大的球形蛋白分子中，多肽链往往形成几个紧密的球状构象，这些球状结构之间以松散的肽链相连，这些球状构象即为结构域。

4）三级结构：

多肽链通过盘绕折叠，借助各种非共价键和二硫键形成具有特定肽链走向的紧密球状构象。

三级结构是指蛋白质分子或亚基内所有原子的空间排布，但是不包括亚基间或不同分子间的空间排列关系。

5）四级结构：

具有特定三级结构的肽链，主要通过非共价键形成的大分子组合体系为蛋白质的四级结构。

作为蛋白质四级结构组分的肽链被定义为亚基。

6）纤维状蛋白质的结构：

胶原蛋白：

含有较多的羟基-脯氨酸（Hyp）、羟基-赖氨酸（Hly），多肽链一级结构96%遵守（Gly-X-Y）n。

x多为Pro；y多为Hyp或Hly。

三股左手螺旋形成的右手螺旋。

角蛋白：

-角蛋白和-角蛋白

-角蛋白：

二聚体结构的中央是由两个右手螺旋的多肽链复绕成左手超螺旋棒状结构。

通常含有较多的二硫键。

丝心蛋白及角蛋白：

一直独特的-折叠片垛叠而成。

每个折叠股的主要结构类型是由Gly-Ala/Ser交替形成的长链。

4．蛋白质的结构与功能的关系

一级结构与功能：

一级结构的变异与分子病。

（同源蛋白）一级结构的序列比较。

空间结构与功能：

核糖核酸酶的变性与复性实验；血红蛋白与肌红蛋白的功能比较，血红蛋白的别构效应。

通过具体例子说明结构与功能的关系。

（四）蛋白质的理化性质

1．蛋白质的相对分子质量

分子量或相对分子量Mr：

某物质的分子量与12C质量的1/12的比值为相对分子量，没有单位。

分子质量：

molecularmass，m。

以dalton表示。

1Da=12C质量的1/12

如：

Mr=18000，或者m=18000Da

2．蛋白质的两性电离及等电点：

参考氨基酸的等电点定义。

3．蛋白质的胶体性质：

要形成稳定的胶体分散系统，需要保证三个条件：

（1）分散相质点大小介于1~100nm

（2）分散相质点带有同种电荷，同种电荷相互排斥，使得质点不易沉淀下来；（3）溶剂在分散相质点表面形成溶剂化层，使分散质点间不易靠拢聚集成较大的颗粒而沉淀。

4．蛋白质的紫外吸收特征

由于蛋白质中含有Trp、Tyr和Phe残基，使蛋白质在近紫外区280nm有最大特征吸收峰。

通过测定蛋白质溶液的A280nm可以测定蛋白质浓度。

5．蛋白质的变性及复性

当受到某些因素影响时，维系天然构象的次级键被破坏，蛋白质失去天然构象，导致生物活性丧失及相关物理、化学性质的改变，这个过程称为蛋白质变性。

变性后的蛋白质在除去变性因素后，重新恢复天然构象和生物活性的过程称为蛋白质的复性。

蛋白质的变性复性实验可以用于蛋白质的折叠研究。

（五）蛋白质的分离与纯化

1．蛋白质的抽提原理及方法

分离纯化的一般程序可分为：

前处理、粗分级和细分级分离三个步骤。

（1）前处理步骤：

将欲分离纯化的目的蛋白质从细胞中溶解出来。

胞外蛋白质可以直接用缓冲液提取，胞内蛋白质的提取涉及破碎细胞等步骤，再通过离心除去大的细胞碎片等。

（2）粗分级：

这个阶段主要是除去大量的杂质和杂蛋白。

一般采用的方法有中性盐或有机溶剂的分级沉淀的方法，以及超过滤等浓缩的方法。

（3）细分级：

对目的蛋白质进一步的提纯。

通常采用各种柱层析的方法，如：

离子交换层析、凝胶过滤层析、吸附层析、疏水相互作用层析、反相层析等，还可以采用制备性电泳的方法。

这一阶段常常同时进行生物活性的检测和纯度的鉴定。

2．蛋白质分离与纯化的主要方法：

电泳、层析和离心

蛋白质等大分子具有两性解离性质，在溶液中也会带上不同的电荷，置于电场中也会发生电泳现象，因此可以通过电泳对蛋白质进行分离。

层析技术主要有凝胶过滤柱层析、离子交换柱层析及亲和层析。

离心法分离蛋白质等大分子是基于它们的密度差异。

当颗粒的密度大于溶液密度时，颗粒就会在溶液中下沉。

基础生化的实验中，重点掌握SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳、凝胶过滤柱层析（分子筛柱层析）的原理及基本操纵步骤。

3．蛋白质的定量方法

凯氏定氮法、紫外吸收法、Folin-酚法及考马斯亮蓝法

蛋白质的分类：

简单蛋白质和结合蛋白质的概念

三、核酸化学

（一）核酸的种类和组成单位

核酸有两种类型：

核糖核酸（RNA）和脱氧核糖核酸（DNA）。

核酸是由核苷酸组成的多核苷酸长链分子。

组成RNA的核苷酸为核糖核苷酸，组成DNA的核苷酸为脱氧核糖核苷酸。

两种核苷酸都由等摩尔含氮碱基、戊糖和磷酸组成。

其中的戊糖是核糖，组成DNA的戊糖为2-脱氧核糖。

碱基和戊糖缩合形成核苷，核苷中的戊糖羟基被磷酸酯化形成核苷酸。

（二）核酸的分子结构

1．DNA的分子结构：

1）DNA的一级结构：

指DNA分子中由3，5-磷酸二酯键连接起来的脱氧核苷酸残基的排列顺序，或者是DNA分子中碱基的排列顺序，遗传信息就贮存在这个碱基的排列顺序中。

多核苷酸链具有方向性；每条多核苷酸链都是独一无二的。

2）DNA的二级结构：

DNA的双螺旋结构模型。

稳定双螺旋结构的因素主要有三种：

氢键、碱基堆积力和离子键。

RDNA结构的多态性双螺旋DNA在不同条件下以多种构象存在，称为。

A-型、B-型、Z-型DNA的结构特点。

R稳定双螺旋结构的因素主要有三种：

氢键、碱基堆积力和离子键。

3）DNA的三级结构：

双螺旋DNA通过自身轴的多次转动扭曲形成螺旋的螺旋结构。

DNA双螺旋圈数减少，双螺旋DNA处于拧松状态时形成负超螺旋，负超螺旋DNA为右旋。

双螺旋圈数增加，双螺旋DNA处于拧紧状态时形成正超螺旋，正超螺旋DNA为左旋。

绝大多数天然存在的DNA形成的是负超螺旋。

4）核小体的结构：

（大纲中没有要求，但一般的基础生物化学都讲这部分内容。

）

核小体是构成染色质的一系列重复结构单位。

不同种类核小体核心结构是完全相同的，为扁平体，11010055Å。

每个核小体只有一个H1，H1易从核小体上解离下来。

组蛋白富含Lys,Arg，因此是碱性蛋白。

组蛋白的H2A、H2B、H3、H4各2分子形成一个八聚体（histoneoctamer）的核心。

146bp的DNA围绕这个核心1.75圈，形成核心颗粒（coreparticle）。

连接DNA（linkerDNA）：

10~114bp长，连接两个相邻的核小体。

H1结合在核心颗粒上，位于核心颗粒外侧。

平均每个核小体重复单位约占200bpDNA

2．RNA的分子结构：

1）tRNA的结构：

一级结构：

大多数tRNA中的核苷酸残基数在76左右。

tRNA的一级结构中都含有较多的稀有碱基，大多数tRNA的5末端为pG，而所有tRNA的3末端都为CCAOH-3，这是tRNA携带氨基酸的位置。

二级结构：

tRNA的二级结构中含有较多的发夹结构，形成四个双链的臂和四个单链的环，使tRNA具有相同的三叶草形结构。

三级结构：

tRNA的三叶草结构通过折叠形成倒L形的三级结构。

2）mRNA的结构：

原核生物：

一个mRNA分子编码一条多肽链，这种mRNA分子被称为单顺反子。

绝大多数的细菌mRNA分子可以编码两条或多条不同的多肽链，这种mRNA分子叫做多顺反子。

原核生物mRNA中不具有帽子和poly（A）结构。

真核生物：

真核生物mRNA为单顺反子。

其mRNA5端具有帽子结构，5帽子结构由7-甲基鸟苷酸（m7G）经焦磷酸与mRNA5末端核苷酸相连，形成5-5-三磷酸连接。

几乎所有的真核mRNA的3端都具有poly（A）尾。

内含子与外显子的概念。

3）rRNA的结构：

核糖体中含有的RNA统称为rRNA。

原核生物中有三种rRNA：

23S、16S、5S；真核生物的rRNA有四种28S、18S、5.8S、5S。

这些rRNA与蛋白质结合在一起形成核糖体。

原核生物中，由50S大亚基和30S小亚基组成70S的核糖体。

真核生物的核糖体为80S，大亚基为60S，小亚基为40S。

（三）核酸的理化性质

1．核酸的一般性质：

溶解性、酸碱水解性、沉降性、粘度

DNA和RNA含有极性基团，均微溶于水，它们的钠盐在水中溶解度较大。

核酸不溶于乙醇、乙醚等有机溶剂。

DNA中的磷酸二酯键对碱不敏感，而RNA很容易被NaOH稀溶液随机水解。

DNA溶液粘度非常高；RNA溶液的粘度比DNA溶液小得多。

2．核酸的紫外吸收特征

核酸溶液在260nm附近有一个最大吸收峰，在230nm有一个低谷，RNA的吸收光谱与DNA无显著差别。

3．核酸的变性及复性

1）变性：

在一定条件下，受到某些物理和化学因素的作用，DNA的双螺旋结构破坏，氢键断裂，碱基有规律的堆积被破坏，双螺旋松散，双链分离成两条缠绕的无定形的多核苷酸单链的过程称为变性。

2）复性：

变性DNA在适当条件下，两条分开的互补单链重新形成双螺旋结构的过程称为复性。

缓慢冷却复性的过程称为退火。

3）增色效应与减色效应、熔解温度、分子杂交的概念。

R增色效应：

变性DNA分子双螺旋结构破坏，碱基充分外露，其紫外吸收增加的现象。

R减色效应：

变性DNA分子复性重新形成双螺旋结构，其紫外吸收降低的现象。

R熔解温度Tm：

DNA变性时，OD260增大。

通常把加热变性使DNA双螺旋结构失去一半时的温度称为该DNA的熔解温度；或者：

当增色效应达到一半时的温度。

R核酸的分子杂交：

来源不同的两条具有碱基互补序列的单链核酸分子，通过退火复性，碱基互补区段按照碱基配对原则结合在一起形成双链的过程称为核酸的分子杂交。

杂交过程可以发生在DNA单链之间、RNA单链之间以及DNA单链与RNA单链之间。

（四）核酸的分离纯化

核酸的分离提取方法依据核酸的性质而进行，如：

溶解特性、碱基组成以及分子大小等。

从细胞中提取的核酸，仍混杂着蛋白质、多糖和各种分子大小核酸同类物。

根据不同的实验要求，采用不同的方法可以对核酸进行进一步的分离纯化，如采用超速离心、柱层析、免疫沉淀、凝胶电泳以及分子杂交等方法。

 为防止核酸大分子的变性或降解，在核酸的分离纯化时，实验操作通常在低温（0~4℃）条件下进行。

核酸在细胞内主要以与蛋白质结合的核蛋白形式存在，除去蛋白质是核酸分离纯化中重要的步骤。

常用方法有：

（1）加入去污剂。

如十二烷基硫酸钠（sodiumdodecylsulfate，SDS），可以使蛋白质变性，变性蛋白质可经离心除去，DNA样品留在上清液中。

（2）交替使用苯酚和氯仿两种不同的蛋白质变性剂，可以提高去除蛋白质的效果。

通过苯酚、氯仿抽提，经过离心，核酸进入水相，蛋白质会沉淀于有机相和水相之间的界面。

取出水相后，用乙醇等有机溶剂可将核酸沉淀出来。

提取DNA时，应避免机械损伤降解DNA。

提取RNA的关键因素是尽量减少RNase的污染。

基础生物化学实验中，重点掌握DNA的提取方法，主要是核DNA及质粒DNA的提取过程。

质粒DNA提取往往是复试中实验操作的考察内容。

四、酶

（一）酶的基本概念和作用特点

1.酶：

是生物活细胞产生的、以蛋白质为主要成分的生物催化剂。

某些RNA具有催化活性，称为核酶（ribozyme）。

2.酶催化剂的特性：

极高的催化效率；高度的专一性；催化活性易受外界条件影响；催化活性在细胞内受严格调控；某些酶催化活性与辅助因子有关；酶的蛋白质本质。

（二）酶的国际分类和命名

1.命名：

每一种酶应有一个系统名称和一个习惯名称。

2.国际系统命名法原则：

规定每种酶的名称应当标明酶的底物及催化反应的性质。

如果一种酶催化两种底物起反应，应在他们的系统名称中包括两种底物的名称，并以“：

”将其隔开。

3.分类编号方案：

每个酶的分类编号由字母“EC”加上四个数字组成，数字间用“”分开。

按酶促反应性质将酶分为6大类。

分类编号中的第一个数字表明一个酶属于六大类中的哪一类。

第二个数字是该酶的亚类，指明底物中被作用的基团或键。

第三个数字是该酶的亚-亚类。

第四个数字是该酶在亚-亚类中的排序。

（三）酶的作用机制

1．酶的活性中心：

酶分子中与底物结合并起催化作用的空间部位。

1）.活性中心包括两个功能位点：

R结合位点：

保证底物正确结合在酶的催化位点附近，决定了酶的专一性。

R催化位点：

负责底物键的断裂及新键的形成，决定了酶的催化能力。

在含有辅因子的酶中，辅因子或其上的某些基团也参与酶活性中心的组成。

2）.酶活性中心的特点：

R只占酶分子结构中很小部分（1-2%）；

R具有特定的三维结构，酶和底物结合的专一性取决于活性中心中原子的精致排列；

R并不是和底物的形状正好互补，具有柔性；

R以弱键与底物结合；

R位于酶分子的一个凹穴中，形成疏水区。

2．酶的专一性和高效性机制

1）.酶的专一性：

指一种酶只能催化某一种或某一类物质发生特定的反应。

分为结构专一性和立体异构专一性两类。

2）.高效性机制：

邻近和定向效应；底物形变；共价催化；酸碱催化；疏水微环境的影响；

金属离子催化。

（四）影响酶促反应速度的主要因素

1.底物浓度、酶浓度、温度和pH值、激活剂与抑制剂都对酶促反应速度产生影响。

底物浓度：

米氏方程表示了底物浓度与反应速度之间的关系。

米氏常数KM的物理意义：

当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度，单位为摩尔。

2.抑制剂：

抑制作用分为可逆和不可逆抑制作用两种。

可逆抑制作用有分为：

竞争性抑制作用；非竞争性抑制作用；反竞争性抑制作用。

1）.可逆抑制作用：

抑制剂与酶蛋白以非共价键结合，结合是可逆的；可通过透析法除去抑制剂，恢复酶的活性。

2）.竞争性抑制作用：

抑制剂和底物竞争酶的结合部位，可通过增加底物浓度减轻或消除抑制作用。

3）.非竞争性抑制作用：

酶可以同时与底物和抑制剂结合，两者间无竞争作用，这类抑制作用不能通过提高底物浓度来解除。

4）.反竞争性抑制作用：

抑制剂不能与游离的酶结合，必须在酶和底物结合后，才能与ES结合形成ESI复合物；ESI复合物不能分解为产物；这类抑制作用较为少见。

5）.可逆抑制作用的动力学：

抑制类型

Vmax

Km

竞争性抑制

不变

增大

非竞争性抑制

降低

不变

反竞争性抑制

降低

降低

（五）别构酶和共价修饰酶：

别构效应与别构酶：

酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后发生构象的改变，进而改变酶活性状态，称为酶的别构调节或别构效应。

具有别构调节作用的酶称为别构酶。

共价修饰酶：

这类酶经其他酶对其结构进行共价修饰，使其在活性形式与非活性形式间相互转变。

（六）同工酶：

催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构及化学组成不同的一组酶

（七）维生素和辅酶

维生素是生物生长发育和代谢所必需的微量小分子有机化合物。

维生素有脂溶性和水溶性两种。

主要掌握各种水溶性维生素作为何种辅酶的前体，相应的酶催化哪种反应。

（八）酶的分离纯化

分离纯化的方法与分离纯化蛋白质相同。

为防止酶变性失活，纯化过程通常在低温下进行。

纯化过程中需要进行酶活力的测定。

酶活力以酶催化的反应速度或酶活力单位来表示。

酶活力测定是酶的定量测定；测定酶活力就是测定酶促反应速度；研究酶反应速度以反应初速度为准。

五、糖类代谢

（一）生物体内的糖类

主要有单糖、寡糖糖和多糖。

糖的结构主要在有机化学中学习。

糖的概念是：

多羟基醛或多羟基酮，或水解可以变成多羟基醛或酮的化合物。

生物化学中涉及的单糖主要是葡萄糖。

涉及的寡糖，主要有蔗糖和麦芽糖。

多糖中要掌握直链淀粉、支链淀粉、糖原、纤维素的结构，及这些多糖中单糖的连接方式。

（二）单糖的分解作用

单糖的分解主要包括三个代谢途径：

糖酵解、三羧酸循环、磷酸戊糖途径。

这些分解代谢途径中，物质代谢过程伴随着能量分子的生成。

1．糖酵解：

糖酵解在细胞质中进行，是葡萄糖通过发酵分解，降解成丙酮酸同时产生ATP的过程。

共10步反应，可以分成两个阶段。

第一阶段：

由葡萄糖裂解为磷酸三碳糖，共5步反应。

1分子葡萄糖消耗2分子ATP，为耗能的糖活化阶段。

第二阶段：

由磷酸三碳糖最后生成丙酮酸，也是5步反应。

1分子磷酸甘油醛转变成1分子丙酮酸，同时生成2分子ATP和2分子NADH，是放能阶段。

2．三羧酸循环（基本上每年必考）

1）.三羧酸循环：

糖酵解中生成的丙酮酸在无氧条件下进入发酵过程（乳酸发酵和乙醇发酵）。

在有氧条件下丙酮酸氧化脱羧形成乙酰辅酶A，乙酰辅酶A经过一系列氧化脱羧反应，最后生成CO2、H2O并产生能量的过程即是三羧酸循环。

三羧酸循环是燃料分子氧化的最后的共同途径，在线粒体基质中进行。

2）.三羧酸循环包括8步反应：

各步反应中的代谢中间物都应该记住。

丙酮酸氧化脱羧形成乙酰辅酶A的反应是连接糖酵解和三羧酸循环的枢纽。

之后乙酰辅酶A进入三羧酸循环，经过两次脱羧、4次脱氢彻底分解。

4次脱氢过程中，生成3分子NADH和1分子FADH2。

三羧酸循环发生在线粒体基质，催化这些反应中的酶都位于线粒体基质中，但有一个酶例外：

琥珀酸脱氢酶定位在线粒体内膜上。

3．调控位点：

三羧酸循环葡萄糖经糖酵解和三羧酸循环彻底氧化分解途径中有7个调控位点。

1）.糖酵解中有3个：

己糖激酶、磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶催化的3个反应。

2）.由丙酮酸生成乙酰辅酶A的反应，也是一个调控位点，催化该步的酶为丙酮酸脱氢酶。

3）.三羧酸循环中的3个调控位点：

柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶和-酮戊二酸脱氢酶催化的反应。

关于这些途径中生成的ATP分子的计算，09年考试大纲中没有要求。

4．磷酸戊糖途径

磷酸戊糖途径是葡萄糖在细胞质中直接氧化脱羧，并以戊糖磷酸和NADPH（还原力）为重要中间产物的有氧呼吸途径，产生NADPH的主要途径。

主要掌握这个代谢途径的特点。

这个途径同样可以分为两个阶段：

第一个阶段为不可逆的氧化阶段由6-磷酸葡萄糖生成5-磷酸核酮糖，伴随着脱羧生成CO2和脱氢生成NADPH。

第二个阶段为可逆的非氧化阶段磷酸戊糖分子重排，产生不同碳链长度的磷酸单糖。

此外，以上糖的三个分解代谢途径的意义需要掌握。

（三）糖异生

由非糖物质合成葡萄糖的过程称为糖异生。

其途径是通过丙酮酸转变为葡萄糖，基本上是沿着糖酵解的逆反应，但不是糖酵解途径的逆转。

主要的非糖前体：

乳酸、氨基酸类、甘油；主要的进入点：

丙酮酸、草酰乙酸、磷酸二羟丙酮。

六、生物氧化

（一）生物氧化的基本概念

燃料分子（糖、蛋白质、脂肪）在体内氧化分解为二氧化碳和水，并释放出能量的过程叫做生物氧化。

（二）电子传递链

1．电子传递链的组成

由一些氧化还原电位不同的氢传递体和电子传递体按一定顺序（对电子亲和力逐渐升高的顺序）组成的从供氢体到氧之间电子传递系统称为电子传递链，又称呼吸链。

电子传递体包括：

烟酰胺类核苷酸类NADH；黄素蛋白类（辅基为FMN或FAD）；铁硫蛋白类；细胞色素类及CoQ。

电子传递链中多数电子传递体在线粒体内膜上形成4个超分子复合体。

电子传递链一般有两条：

NADH电子传递链和FADH2电子传递链，但是FADH2电子传递链不是主要的电子传递链。

2．电子传递的抑制剂

电子传递的抑制剂作用在呼吸链的三个不同部位：

1）.鱼藤酮和安密妥抑制从NADH到CoQ的电子传递。

2）.抗霉素A抑制细胞色素b到c1之间的电子传递。

3）.氰化物、叠氮化合物和一氧化碳等物质抑制从细胞色素aa3到分子氧之间的电子传递。

（三）氧化磷酸化

1．氧化磷酸化的类型

电子从NADH或FADH2经呼吸链传递给氧形成