临床八年制生物化学一教案.docx
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临床八年制生物化学一教案
临床八年制生物化学
(一)教案
课程代码MED130066
前言
根据教学大纲要求,按临床八年制本科生的教学进度安排(总学时48学时),由本系主讲教师共同制订本教案,以供教师备课、讲课、复习指导参考。
氨基酸、多肽与蛋白质
教学要求:
1.掌握组成人体蛋白质的20种氨基酸的结构特点、分类及其三字符号。
2.掌握蛋白质一级结构的概念,理解肽键、肽单元、酰胺平面等概念及其结构特点。
3.熟练掌握蛋白质的二、三级、四级结构的概念及其区别,熟悉结构域、模体、分子伴侣等概念。
4.熟练掌握蛋白质各级结构与功能的关系,掌握别位效应、协同效应等概念。
5.熟悉氨基酸及蛋白质的理化性质,如两性解离与等电点、变性、紫外吸收等。
6.了解蛋白质分离纯化方法及其机制。
课时安排:
总学时6.0
第一节氨基酸1.0
第二节多肽和蛋白质1.5
第三节蛋白质的结构与功能的关系2.5
第四节蛋白质的理化性质0.7
第五节蛋白质的分离、纯化与序列分析0.3
重点:
1.氨基酸的分类及其结构特征。
2.氨基酸和蛋白质的理化性质。
3.蛋白质各级结构层次的定义。
4.蛋白质结构与功能之间的关系。
难点:
蛋白质各级结构层次与功能之间的关系。
教学内容:
一、氨基酸
1.组成人体的20种氨基酸均属于L-α-氨基酸。
2.20种氨基酸的侧链结构及极性迥然不同,氨基酸按照其侧链结构不同可分为:
(1)非极性脂肪族氨基酸
(2)极性中性氨基酸
(3)芳香族氨基酸
(4)酸性氨基酸
(5)碱性氨基酸
3.20种氨基酸具有共同或特异的理化性质:
(1)氨基酸具有两性解离特性
(2)氨基酸具有特征性的滴定曲线
(3)含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质
(4)α-氨基参与多种化学反应
(5)氨基酸的α-氨基和α-羧基共同参与茚三酮反应
(6)一个氨基酸的羧基可与另一个氨基酸的氨基反应成肽
二、多肽和蛋白质
1.多肽和蛋白质是氨基酸的多聚体:
(1)氨基酸是多肽和蛋白质的基本组成单位
(2)体内存在多种重要的多肽,如:
谷胱甘肽、多肽类激素和神经肽。
2.蛋白质的分子组成和结构及其复杂
(1)蛋白质根据分子组成分为单纯蛋白质和结合蛋白质两类
(2)蛋白质分子结构可区分为4个层次,即一级、二级、三级、四级结构。
3.氨基酸残基的排列顺序决定蛋白质一级结构
4.多肽链中的局部特殊构象是二级结构
(1)肽键是一个刚性的平面
(2)α-螺旋是常见的蛋白质二级结构
(3)β-折叠使多肽链形成片层结构
(4)β-转角和无规卷曲在蛋白质分子中普遍存在
(5)模体是蛋白质的超二级结构
(6)氨基酸残基的侧链可影响二级结构的形成
5.多肽链在二级结构基础上进一步折叠形成蛋白质三级结构
(1)三级结构是指整条多肽链的空间分布
(2)维持三级结构稳定主要依靠非共价键
(3)三级结构可含有功能各异的结构域
(4)根据结构域可对蛋白质进行分类
(5)分子伴侣参与蛋白质的折叠
6.某些蛋白质具有四级结构形式
(1)具有四级结构的蛋白质由多亚基组成
(2)亚基通过亚基间的相互作用联系在一起
(3)生物体内有很多由多亚基组成的蛋白质
三、蛋白质的结构和功能的关系
1.蛋白质的一级结构是高级结构和功能的基础
(1)一级结构是空间构象的基础
(2)一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构和功能
(3)氨基酸序列提供重要的生物化学信息
(4)重要蛋白质氨基酸序列的改变可引起疾病,如:
分子病。
2.蛋白质空间结构表现功能
(1)血红蛋白构象改变引起功能改变
(2)蛋白质构象改变可导致构象病,如:
疯牛病等。
四、蛋白质的理化性质
1.蛋白质具有两性电离性质
2.蛋白质具有胶体性质
3.很多因素可引起蛋白质变性
4.蛋白质在紫外光谱区有特征性吸收峰
5.蛋白质呈色反应可用于溶液蛋白质测定
五、蛋白质的分离、纯化与序列分析
1.透析及超滤法可清除蛋白质溶液中的小分子化合物
2.丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀是常用的蛋白质沉淀方法
3.利用荷电性质可将蛋白质采用电泳法
4.利用相分配或亲和原理可将蛋白质进行层析分离
5.利用蛋白质颗粒沉降行为不同可进行超速离心分离
6.用化学或反向遗传学方法可分析或演绎多肽链的氨基酸序列
7.应用物理学、生物信息学原理可进行蛋白质空间结构的测定或预测
中、英文专业词汇:
aminoacid
氨基酸
glycine
甘氨酸
alanine
丙氨酸
valine
缬氨酸
leucine
亮氨酸
isoleucine
异亮氨酸
phenylalanine
苯丙氨酸
proline
脯氨酸
tryptophan
色氨酸
serine
丝氨酸
tyrosine
酪氨酸
cysteine
半胱氨酸
methionine
蛋氨酸
asparagine
天冬酰胺
glutamine
谷氨酰胺
threonine
苏氨酸
asparticacid
天冬氨酸
glutamicacid
谷氨酸
lysine
赖氨酸
arginine
精氨酸
histidine
组氨酸
γ-aminobutyric
γ-氨基丁酸
L-citrulline
瓜氨酸
L-ornithine
鸟氨酸
polymer
多聚体
oligopeptide
寡肽
aminoterminal
氨基末端
carboxylterminal
羧基末端
peptidebond
肽键
reducedglutathione
还原型谷胱甘肽
neuropeptide
神经肽
simpleprotein
单纯蛋白质
conjugatedprotein
结合蛋白质
protheticgroup
辅基
domain
结构域
motif
模体
superfamily
超家族
subfamily
亚家族
conformation
构象
primarystructure
一级结构
aminoacidsequence
氨基酸序列
secondarystructure
二级结构
peptideunit
肽单元
α-helix
α-螺旋
-pleatedsheet
-折叠
-turn
-转角
randomcoil
无规卷曲
zincfinger
锌指
tertiarystructure
三级结构
VanderWaals
范德华力
subunit
亚基
quaternarystructure
四级结构
homodimer
同二聚体
heterodimer
异二聚体
heme
血红素
monomer
单体
dimer
二聚体
myoglobin
肌红蛋白
hemoglobin
血红蛋白
tensestate
紧张态
relaxedstate
松弛态
allostericeffect
别位效应
prionprotein
朊病毒蛋白质
isoelectricpoint
等电点
denaturation
变性
renaturation
复性
proteincoagulation
蛋白质凝固
ninhydrinreaction
茚三酮反应
biuretreaction
双缩脲反应
dialysis
透析
saltprecipitation
盐析
immunoprecipitation
免疫沉淀
electrophoresis
电泳
polyacrylamidegelelectrophoresis
聚丙烯酰胺凝胶电泳
two-dimensionalgelelectrophoresis
双向凝胶电泳
chromatography
层析
gelfiltration
凝胶过滤
ultracentrifugation
超速离心
Sedimentationcoefficient
沉降系数
思考题:
1.试讨论20种L-α-氨基酸的结构与分类。
2.试举例说明蛋白质结构与功能之间的关系。
3.测定氨基酸和蛋白质的方法有哪些?
试讨论其测定原理。
参考书:
1.JeremyM.Berg,JohnL.Tymoczko,LubertStryer.Biochemistry.6thed.NewYork:
W.H.Freeman,2007
2.RobertH.GlewandMiriamD.Rosenthal.Clinicalstudiesinmedical
biochemistry.3rded.NewYork:
OxfordUniversityPress,2007.
3.DavidL.Nelson,MichaelM.Cox.LeningerPrinciplesofBiochemistry.4thed.NewYork:
WorthPublishers,2004.
4.DonaldVolt,JudithG.Volt.Biochemistry.3rded.JohnWiley&SonsInc.,2004.
酶与其他生物催化剂
教学要求:
1.掌握酶与辅酶、活性中心、结合基团与催化基团、酶-底物复合物、竞争性抑制、酶原、同工酶、Km和Vmax的概念及意义。
掌握酶活性的调节(变构、共价修饰)。
2.熟悉酶的基本特征及特异性,pH和温度对反应速度的影响,竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制的区别。
3.了解酶促反应的机制,Km、Vmax的测定,酶的命名与分类,酶与疾病的关系及其在医学上的应用。
课时安排:
总学时6.0
第一节酶和酶反应简介1.0
第二节酶的工作原理1.0
第三节酶促反应动力学2.0
第四节多底物反应动力学0.2
第五节酶活性的调节1.0
第六节催化性核酸0.4
第七节酶的研究应用0.4
重点:
1.酶的工作原理
2.酶促反应动力学
3.酶的调节
难点:
1.酶促反应动力学
2.酶的调节
教学内容:
一、酶和酶反应简介
1.化学反应具有热力学和动力学特性
(1)热力学性质涉及能量平衡和反应平衡
(2)动力学性质是对反应速率的描述
2.酶的化学本质是蛋白质
(1)结构组成仅含氨基酸组分的酶称为单纯酶
(2)结构组成中既含氨基酸组分又含非氨基酸组分的酶称为结合酶
(3)有些酶仅含一条多肽链而另一些酶由多个亚基组成
3.酶可按其所催化的反应类型进行分类,可分为:
氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂合酶、异构酶类、连接酶或合成酶共六大类
4.酶可按其所催化的反应类型予以命名:
有系统名称、习惯名称和推荐名称三种。
5.酶活性或反应分析都需测定酶反应速率
(1)酶反应速率通常用单位时间内底物减少量或产物增加量来表示,国际单位是指在规定的实验条件下每分钟催化1μmol底物转变成产物所需要的酶量,用来表示酶的活性。
(2)有三类方法对底物和产物的变化量进行检测
(3)酶联免疫分析测定蛋白质是酶分析的发展
二、酶的工作原理
1.酶具有与一般催化剂相似的工作原理降低活化能,加快达到平衡点。
2.酶促反应具有高度的特异性和高效率
(1)酶活性中心是酶与底物结合并将底物转化为产物的部位,是酶分子中具有三维结构的很小区域,酶活性中心由许多必需基团组成,包括结合基团与催化基团。
(2)酶-底物相互作用在过渡态达到最优化,即诱导契合假说,此外,邻近效应、定向排列与表面效应有利于底物形成过渡态。
(3)酶活性中心催化基团通过多种途径催化产物的生成,即所谓多元化催化。
3.酶对底物的高度选择性:
有绝对特异性、相对特异性、空间异构特异性等。
三、酶促反应动力学
1.采用酶促反应初速率来研究酶促反应动力学
2.酶促反应速率受底物浓度的影响
(1)酶促反应速率对底物浓度作图呈矩形双曲线
(2)底物浓度与反应速率的关系可用米氏方程式表示
(3)动力学参数(Km、Vmax)可用来比较酶的动力学性质与活性
(4)酶促反应动力学参数(Km、Vmax)可用作图法求得。
3.酶促反应速率与酶的浓度相关
4.酶促反应速率受反应系统温度的影响:
最适温度
5.酶的活性依赖于反应系统的pH:
最适pH
6.激活剂可加速酶促反应速率:
必需激活剂与非必需激活剂
7.酶活性可被许多抑制剂可逆地或不可逆地抑制
(1)可逆性抑制剂与酶非共价结合,可分为竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制三类。
(2)不可逆性抑制剂与酶共价结合
四、多底物反应动力学
1.多底物反应尤其特定的表示法
2.双双反应可按底物与酶结合和产物释放的顺序进行分类
五、酶活性的调节
1.调节酶的催化活性随着对环境信号的反应而变化
2.别构酶通过构象的改变影响酶促反应速率
(1)别构效应剂与别构酶结合引发酶的构象改变
(2)别构效应剂可引起别构酶分子中各亚基间的协同作用:
正、负协同效应
(3)别构酶的动力学特性不符合米-曼氏方程式
3.一些调节酶可在催化方向相反的两种酶的作用下发生共价修饰
(1)磷酸化与去磷酸化是最多见的共价修饰方式
(2)共价修饰可引起级联放大效应
4.一些酶只有通过对其前体剪切后才有活性:
酶原激活
5.一些结构不同的酶可催化相同的化学反应:
同工酶
(1)同工酶是催化相同化学反应而一级结构不同的一组酶
(2)同工酶在生物体中的分布与表达具有时空特异性
(3)检测组织器官同工酶的变化有重要的临床意义
六、催化性核酸
1.核酶是具有催化活性的RNA,有锤头核酶、发夹核酶等。
2.脱氧核酶是人工合成的具有催化活性的DNA
3.核酶和脱氧核酶是基因靶向治疗的良好工具
七、酶的研究应用
1.酶与疾病的发生、临床诊断与治疗密切相关
2.酶工程是对酶进行改造的新型应用技术,如固定化酶、抗体酶、模拟酶等。
中、英文专业词汇:
biocatalyst生物催化剂
proximityeffect邻近效应
enzyme酶
orientationarrange定向排列
substrate底物
multielementcatalysis多元催化
monomericenzyme单体酶
surfaceeffect表面效应
oligomericenzyme寡聚酶
rectangularhyperbola矩形双曲线
multienzymesystem多酶体系
Michaelisequation米氏方程式
multifunctionalenzyme多功能酶
Michaelisconstant(Km)米氏常数
tandemenzyme串联酶
maximumvelocity(Vmax)最大反应速度
simpleenzyme单纯酶
turnovernumber转换数
conjugatedenzyme结合酶
doublereciprocalplot双倒数作图法
apoenzyme酶蛋白
optimumtemperature最适温度
cofactor辅助因子
optimumpH最适pH
holoenzyme全酶
inhibitor抑制剂
multienzymecomplex多酶复合体
synthases合成酶
metalloenzyme金属酶
irreversibleinhibition不可逆性抑制
metalactivatedenzyme金属激活酶
reversibleinhibition可逆性抑制
coenzyme辅酶
competitiveinhibition竞争性抑制
prostheticgroup辅基
non-competitiveinhibition非竞争性抑制
essentialgroup必需基团
uncompetitiveinhibition反竞争性抑制
activecenter活性中心
activator激活剂
bindinggroup结合基团
essentialactivator必需激活剂
catalyticgroup催化基团
non-essentialactivator非必需激活剂
activationenergy活化能
katal(kat)催量(开特)
specificactivity比活性
zymogen酶原
auxiliaryenzyme辅助酶
indicatorenzyme指示酶
absolutespecificity绝对特异性
allostericsite变构部位
relativespecificity相对特异性
allostericregulation变构调节
stereospecificity立体异构特异性
allostericenzyme变构酶
induced-fithypothesis诱导契合学说
allostericeffector变构效应剂
transitionstate过渡态
allostericactivator变构激活剂
absolutionspecificity绝对特异性
relativespecificity相对特异性
seterospecificity空间异构特异性
initialvelocity初速率
oxidoreductase氧化还原酶
allostericinhibitor变构抑制剂
transferase转移酶
covalentmodification共价修饰
hydrolase水解酶
inducer诱导剂
lyase裂解酶
corepressor辅阻遏剂
isomerase异构酶
lactatedehydrogenase(LDH)乳酸脱氢酶
ligase连接酶
creatinekinase(CK)肌酸激酶
isoenzyme同工酶
TaqDNApolymeraseTaqDNA聚合酶
ribozyme(RNAenzyme)核酶
immobilizedenzyme固定化酶
ratelimitingenzyme限速酶
abzyme抗体酶
enzyme-linkedimmunosorbentassay(ELISA)酶联免疫吸附测定法
two-substratereaction双底物反应
multisubstratereaction多底物反应
cooperativity协同作用
covalentmodification共价修饰
hammerheadribozyme锤头核酶
hairpinribozyme发夹核酶
deoxyribozymes脱氧核酶
思考题:
1.试简述Km、Vmax的意义及测定方法。
2.酶促反应有何特点?
3.举例说明可逆性抑制剂是如何影响酶促反应的速度的?
4.酶的催化机制主要有哪些?
参考书:
1.JeremyM.Berg,JohnL.Tymoczko,LubertStryer.Biochemistry.6thed.NewYork:
W.H.Freeman,2007
2.RobertH.GlewandMiriamD.Rosenthal.Clinicalstudiesinmedical
biochemistry.3rded.NewYork:
OxfordUniversityPress,2007.
3.DavidL.Nelson,MichaelM.Cox.LeningerPrinciplesofBiochemistry.4thed.NewYork:
WorthPublishers,2004.
4.DonaldVolt,JudithG.Volt.Biochemistry.3rded.JohnWiley&SonsInc.,2004.
糖代谢
教学要求:
1.了解糖的生理功能、消化吸收过程及氧化供能形式。
2.掌握糖的无氧氧化——糖酵解概念、反应过程及关键酶、糖酵解的生理意义。
3.掌握有氧氧化的过程,包括关键酶及催化特点和生理意义。
4.掌握糖酵解和有氧氧化主要的调节因素和相互间的调节。
5.了解磷酸戊糖途径的关键酶、调节,掌握该途径的主要产物及其生理意义。
6.熟悉糖原合成与分解过程及各自的关键酶,掌握他们的调节方式。
7.掌握糖异生的途径、四个关键酶及所催化的反应和糖异生的调节。
8.了解血糖的概念,熟悉血糖的主要来源和去路与调节。
了解血糖水平的异常。
课时安排:
总学时6.0
第一节概述0.3
第二节糖的无氧氧化1.5
第三节糖的有氧氧化0.5
第四节葡萄糖的其他代谢途径0.5
第五节糖原的合成与分解1.0
第六节糖异生1.0
第七节其他单糖的代谢0.3
第八节血糖及其调节0.5
第九节糖代谢异常与临床疾病0.4
重点:
1.糖酵解及其调节
2.糖原的合成与分解
3.糖异生的过程及其生理意义
难点:
糖的分解代谢的调节与血糖浓度的调节之间的关系。
教学内容:
一、概述
1.糖的主要生理功能是氧化供能,此外还能转变成人体细胞的活性分子及结构成分。
2.糖的消化吸收是在小肠进行的,淀粉降解成单糖后,由Na+依赖型葡萄糖转运体运入小肠粘膜细胞。
3.糖代谢是指葡萄糖在体内的复杂化学反应,在不同类型的细胞及氧供情况下有不同的代谢方式,以发挥不同的生理效应。
二、糖的无氧氧化
1.糖酵解在胞液中进行,反应过程可分为糖酵解途径和乳酸还原,前者是指由葡萄糖分解为丙酮酸,后者是指丙酮酸转变成乳酸的过程,糖酵解途径中有底物水平磷酸化。
2.糖酵解的调控是通过对糖酵解途径的3个关键酶活性的调节(6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶、己糖激酶)来实现的。
3.糖酵解的主要生理意义是能在特定条件下快速供能。
三、糖的有氧氧化
1.糖有氧氧化的反应过程可分为糖酵解途径、丙酮酸的氧化脱羧、三羧酸循环及氧化磷酸化三个阶段,后二个阶段在线粒体中进行。
2.糖有氧氧化是机体获得ATP的主要方式。
3.糖有氧氧化的速率可通过丙酮酸脱氢酶复合体的变构效应或共价修饰进行快速调节,以满足机体对能量的需求。
4.巴斯德效应是指糖有氧氧化抑制糖酵解的现象。
四、葡萄糖的其他代谢途径
1.磷酸戊糖途径
(1)磷酸戊糖途径在胞液中进行,反应过程可分为6-磷酸葡萄糖氧化生成磷酸戊糖、NADPH,而后经基团转移反应进入糖酵解途径。
(2)磷酸戊糖途径主要受NADPH/NADP+比值调节。
(3)磷酸戊糖途径的生理意义在于提供5-磷酸核
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- 临床 八年 生物化学 教案