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生物化学简明教程讲义电子稿
第一章蛋白质化学(12学时)
【基本要求】:
1.掌握蛋白质的基本单位-氨基酸的种类、结构特征及其主要的理化性质。
2.掌握蛋白质的一二三四级结构以及稳定其结构的重要作用力。
3.掌握蛋白质的重要性质(两性解离、变性、沉淀、紫外吸收、颜色反应)。
【内容提要与学时分配】
1.蛋白质的生物学功能
(1) 2.蛋白质的元素组成与分子组成
(2)
3.蛋白质的分子结构(4) 4.蛋白质结构与功能的关系
(2)
5.蛋白质的理化性质
(2) 6.蛋白质的分类与分离纯化简介
(1)
第一节蛋白质通论
一、蛋白质的生物学意义(160)
蛋白质是生命的体现者——恩格斯语。
Protein—“第一重要的”,“最原初的”。
概括起来,蛋白质主要有以下功能:
1.催化功能(Enzyme)2.调节功能3.运动功能4.运输和跨膜转运功能
5.保护和防御功能6.信息传递与识别功能7.贮存功能8.结构功能
二、蛋白质的分类(158)
(一)按分子形状分类1.球状蛋白2.纤维状蛋白
(二)按分子组成分类
简单蛋白:
清蛋白、球蛋白、组蛋白、精蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白和硬蛋白。
缀合蛋白:
核蛋白、脂蛋白、糖蛋白、磷蛋白、血红素蛋白、黄素蛋白和金属蛋白。
三、蛋白质的元素组成与分子量(157)
1.元素组成
蛋白质平均含碳50%,氢7%,氧23%,氮16%。
其中氮的含量较为恒定,而且在糖和脂类中不含氮,所以常通过测量样品中氮的含量来测定蛋白质含量。
如常用的凯氏定氮法:
蛋白质含量=蛋白氮×6.25(即100/16)。
2.蛋白质的分子量蛋白质的分子量变化范围很大,从6000到100万或更大。
四、蛋白质的水解(123)
蛋白质的水解主要有三种方法:
1.酸水解2.碱水解3.酶水解
第二节氨基酸(aminoacid)
一、氨基酸的结构与分类(124)
(一)基本氨基酸
组成蛋白质的20种氨基酸称为基本氨基酸,或称为常见氨基酸、蛋白质氨基酸。
基本氨基酸都符合通式,都有单字母和三字母缩写符号。
一般结构特征:
I.它们中除脯氨酸外都是α-氨基酸,即在α-碳原子上有一个氨基。
II.不同的氨基酸,其R侧链不同,对氨基酸的理化性质和在结构中的影响也不同。
III.天然氨基酸都是L-构型的,即羧基在上,氨基在左端。
若氨基在右为D-构型(与标准甘油醛的构型参照得出的)。
A.按照氨基酸侧链的极性分类(127):
非极性氨基酸:
Ala,Val,Leu,Ile,Met,Phe,Trp,Pro共八种
极性不带电荷:
Gly,Ser,Thr,Cys,Asn,Gln,Tyr共七种
带正电荷:
Arg,Lys,His
带负电荷:
Asp,Glu
B.按照氨基酸侧链的化学结构,分为三类:
脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环氨基酸。
1.脂肪族氨基酸共15种。
侧链只是烃链:
Gly,Ala,Val,Leu,Ile。
侧链含有羟基:
Ser,Thr
侧链含硫原子:
Cys,Met侧链含有羧基:
Asp(D),Glu(E)
侧链含酰胺基:
Asn(N),Gln(Q)侧链显碱性:
Arg(R),Lys(K)
2.芳香族氨基酸包括苯丙氨酸(Phe,F)、色氨酸(Trp,W)和酪氨酸(Tyr,Y)三种。
3.杂环氨基酸包括组氨酸(His)和脯氨酸(Pro)种。
(B是指Asx,即Asp或Asn;Z是指Glx,即Glu或Gln。
)
C.照酸碱性分类:
酸性氨基酸:
Asp,Glu
碱性氨基酸:
Arg,Lys,His
中性氨基酸:
15种
还有两种新发现的氨基酸:
硒代半胱氨酸(Sci2002.5.24)吡咯赖氨酸
小结:
2酸—3碱—3芳香—2含S—2含OH—2酰胺
甘Gly(最特殊,唯一无旋光性)、丙Ala(顾名思义)//苯丙Phe(顾名思义)、
酪Tyr(有β-苯酚基)、色Trp(β-吲哚基P66)//甲硫Met(γ-甲硫基)、
半胱Cys(β-巯基)、丝Ser(β-羟基)、苏Thr(β-羟基)//天冬Asp(酸性氨基酸,β-羧基)、天冬酰氨Asn(β-酰氨)、谷Glu(酸性氨基酸,γ-羧基)、谷氨酰氨Gln(γ-酰氨)//精Arg(δ-胍基P66)、赖Lys(ε-氨基)、组His(β-咪唑基P66)//缬Val、亮Leu、异亮Ile:
都是烷烃链//脯Pro(亚氨基)。
(二)不常见的蛋白质氨基酸(128)
某些蛋白质中含有一些不常见的氨基酸,它们是基本氨基酸在蛋白质合成以后经羟化、羧化、甲基化等修饰衍生而来的。
也叫稀有氨基酸或特殊氨基酸。
如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸、锁链素等。
其中羟脯氨酸和羟赖氨酸在胶原和弹性蛋白中含量较多。
在甲状腺素中还有3,5-二碘酪氨酸。
凝血酶原种含有γ-羧基谷氨酸。
(三)非蛋白质氨基酸(129)
自然界中还有150多种不参与构成蛋白质的氨基酸,它们大多是基本氨基酸的衍生物,也有一些是D-氨基酸或β、γ、δ-氨基酸,多数以游离态存在。
这些氨基酸中有些是重要的代谢物前体或中间产物,如瓜氨酸和鸟氨酸是合成精氨酸的中间产物,β-丙氨酸是遍多酸(泛酸,辅酶A前体)的前体,γ-氨基丁酸是传递神经冲动的化学介质。
荧光素含有D-半胱氨酸,青霉素中D-赖氨酸。
二、氨基酸的性质
(一)物理性质
1、水溶性α-氨基酸都是白色晶体,每种氨基酸都有特殊的结晶形状,可以用来鉴别各种氨基酸。
一般都溶于水,不溶于有机溶剂。
(除胱氨酸和酪氨酸外,都能溶于水中;脯氨酸和羟脯氨酸能溶于乙醇或乙醚中)
2、旋光性除甘氨酸外,α-氨基酸都有旋光性,α-碳原子具有手性。
苏氨酸和异亮氨酸有两个手性碳原子。
3、光谱性质(143)三个带苯环的氨基酸有紫外吸收,F:
257nm,;Y:
275nm,;W:
280nm。
通常蛋白质的紫外吸收主要是后两个氨基酸决定的,一般在280nm,可以定量测定蛋白质.
(二)酸碱性质(129)
氨基酸分子中既含有氨基又含有羧基,所以氨基酸是两性电解质(ampholyte)。
在水溶液和结晶态中都以偶极离子的形式存在。
氨基酸在溶液中的解离方向和解离的程度取决于溶液的PH值。
当氨基酸分子所带的净电荷为零时的pH称为氨基酸的等电点(pI)。
等电点的值是它在等电点前后的两个pK’值的算术平均值。
pI=(pK1+pK2)/2
注意:
pI时净电荷为零,但不是不带电荷;此时其溶解度最小,最容易沉淀析出。
pH>pI时,氨基酸带负电荷,-COOH解离成-COO-,向正极移动。
pH=pI时,氨基酸净电荷为零,溶解度最小
pH (三)化学性质(135) 1.氨基的反应 (1)与亚硝酸作用 氨基酸在室温下与亚硝酸反应,脱氨,生成羟基羧酸和氮气。 常用于蛋白质的化学修饰、水解程度测定及氨基酸的定量。 这也是Vanslyke法测定氨基氮的理论基础。 (2与甲醛反应 氨基还可以与甲醛反应,生成羟甲基化合物。 由于氨基酸在溶液中以偶极离子形式存在,所以不能用酸碱滴定测定含量。 与甲醛反应后,氨基酸不再是偶极离子,其滴定终点可用一般的酸碱指示剂指示,因而可以滴定,这叫甲醛滴定法,可用于测定氨基酸。 (3)与DNFB反应-Sanger反应 氨基酸与2,4-二硝基氟苯(DNFB)在弱碱性溶液中作用生成二硝基苯基氨基酸(DNP氨基酸)。 这一反应是定量转变的,产物黄色,可经受酸性100℃高温。 该反应曾被英国的Sanger用来测定胰岛素的氨基酸顺序,也叫桑格尔试剂,现在应用于蛋白质N-末端测定。 (4)与异硫氰酸苯酯(PITC)反应-Edman反应 α-氨基与PITC(异硫氰酸苯酯)在弱碱性条件下形成相应的苯氨基硫甲酰衍生物(PTC-AA),后者在硝基甲烷中与酸作用发生环化,生成相应的苯乙内酰硫脲衍生物(PTH-AA)。 这些衍生物是无色的,可用层析法加以分离鉴定。 这个反应首先是Edman用来鉴定蛋白质的N-末端氨基酸,在蛋白质的氨基酸顺序分析方面占有重要地位,是氨基酸自动序列分析仪的工作原理。 (5)磺酰化 氨基酸与5-(二甲胺基)萘-1-磺酰氯(DNS-Cl,丹磺酰氯)反应,生成DNS-氨基酸。 产物在酸性条件下(6NHCl)100℃也不破坏,因此可用于氨基酸末端分析。 DNS-氨基酸有强荧光,激发波长在360nm左右,比较灵敏,可用于微量分析。 2.羧基的反应 羧基可与碱作用生成盐;羧基可与醇生成酯,此反应常用于多肽合成中的羧基保护。 3茚三酮反应 氨基酸与茚三酮在微酸性溶液中加热,引起脱氨、脱羧反应,最后生成蓝紫色物质(570nm)。 而脯氨酸生成黄色化合物(440nm)。 常用于氨基酸的定性定量分析.也可通过二氧化碳测定氨基酸含量。 4.以下反应常用于氨基酸的检验: ●酪氨酸、组氨酸能与重氮化合物反应(Pauly反应),可用于定性、定量测定。 组氨酸生成棕红色的化合物,酪氨酸为桔黄色。 ●精氨酸在氢氧化钠中与1-萘酚和次溴酸钠反应(Sakoguchi反应),生成深红色,称为坂口反应。 用于胍基的鉴定。 ●酪氨酸与硝酸、亚硝酸、硝酸汞和亚硝酸汞反应(Millon反应),生成白色沉淀,加热后变红,称为米伦反应,是鉴定酚基的特性反应。 ●色氨酸中加入乙醛酸后再缓慢加入浓硫酸,在界面会出现紫色环,用于鉴定吲哚基。 (glyoxalate反应) ●酪氨酸在碱性条件下与福林试剂反应(Folin)反应,生成蓝色化合物。 第三节蛋白质的一级结构 一、肽键和肽(162) 一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩水形成的共价键,称为肽键。 在蛋白质分子中,氨基酸借肽键连接起来,形成肽链。 最简单的肽由两个氨基酸组成,称为二肽。 含有三、四、五个氨基酸的肽分别称为三肽、四肽、五肽等。 //肽链中的氨基酸由于形成肽键时脱水,已不是完整的氨基酸,所以称为残基。 //肽的命名是根据组成肽的氨基酸残基来确定的。 一般从肽的氨基端开始,称为某氨基酰某氨基酰…某氨基酸。 肽的书写也是从氨基端开始。 即有方向性,从N端C端。 //有主侧链之分,主链完全一样,仅R不同。 // 除了蛋白质部分水解可以产生各种简单的多肽以外,自然界中还有长短不等的小肽,它们具有特殊的生理功能。 例如; 动植物细胞中含有一种三肽,称为谷胱甘肽,即δ-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸。 因其含有巯基,故常以GSH来表示。 它在体内的氧化还原过程中起重要作用。 //脑啡肽是天然止痛剂。 //肌肉中的鹅肌肽是一个二肽,即β-丙氨酰组氨酸。 肌肽可作为肌肉中的缓冲剂,缓冲肌肉产生的乳酸对pH的影响。 //一种抗菌素叫做短杆菌酪肽,由12种氨基酸组成,其中有几种是D-氨基酸。 这些天然肽中的非蛋白质氨基酸可以使其免遭蛋白酶水解。 //许多激素也是多肽,如催产素、加压素、舒缓激肽等。 活性肽——保健品行业的热点。 三、一级结构的测定(168) (一)一级结构(Primarystructure)(即化学结构、共价结构) 蛋白质的一级结构是指肽链的氨基酸组成及其排列顺序。 氨基酸序列是蛋白质分子结构的基础,它决定蛋白质的高级结构。 一级结构可用氨基酸的三字母符号或单字母符号表示,从N-末端向C-末端书写。 采用三字母符号时,氨基酸之间用连字符(-)隔开。 例如,牛胰核糖核酸酶,124个氨基酸;胰岛素,51个氨基酸。 (二)测定步骤 测定蛋白质的一级结构,要求样品必须是均一的(纯度大于97%)而且是已知分子量的蛋白质。 一般的测定步骤是: 1.通过末端分析确定蛋白质分子由几条肽链构成。 2.将每条肽链分开,并分离提纯。 3.肽链的一部分样品进行完全水解,测定其氨基酸组成和比例。 4.肽链的另一部分样品进行N末端和C末端的鉴定。 5.拆开肽链内部的二硫键。 6.肽链用酶促或化学的部分水解方法降解成一套大小不等的肽段,并将各个肽段分离出来。 7.测定每个肽段的氨基酸顺序。 8.从第二步得到的肽链样品再用另一种部分水解方法水解成另一套肽段,其断裂点与第五步不同。 分离肽段并测序。 比较两套肽段的氨基酸顺序,根据其重叠部分拼凑出整个肽链的氨基酸顺序。 9.测定原来的多肽链中二硫键和酰胺基的位置。 (三)常用方法(169) 1.末端分析 (1)N末端 2,4-二硝基氟苯(DNFB)丹磺酰氯法 异硫氰酸苯酯(PITC)法酶学方法即氨肽酶法测定 (2)C末端硼氢化锂肼解法羧肽酶法 第四节蛋白质的高级结构 蛋白质的三维构象,也称空间结构或高级结构,是指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链的走向。 高级结构是蛋白质表现其生物功能或活性所必须的,包括二级、三级和四级结构。 (secondary,tertiary,quaternarystructure) 一、有关概念((Thereletedconcept) 1.构型(configration)与构象(conformation) 构型指立体异构体中取代原子或基团在空间的取向,构型的改变必须通过共价键的断裂。 构象是指这些取代基团当单键旋转时可能形成的不同的立体结构,构象的改变不涉及共价键的改变。 2.肽平面与二面角(peptideplaneanddihedralangle)(204) 因为肽键不能自由旋转,所以肽键的四个原子和与之相连的两个α碳原子共处一个平面,称肽平面。 ////主链上只有α碳原子连接的两个键是单键,可自由旋转。 绕Cα-N1旋转的角称Φ,而绕Cα-C2旋转的角称Ψ。 这两个角称为二面角。 //规定当旋转键两侧的肽链成顺式时为0度。 取值范围是正负180度,当二面角都是180度时肽链完全伸展。 //由于空间位阻,实际的取值范围是很有限的。 二、结构(207) 蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。 一级结构为线状结构,二、三、四级结构为空间结构。 1.一级结构: 指多肽链中氨基酸的排列顺序,其维系键是肽键。 蛋白质的一级结构决定其空间结构。 2.二级结构: 指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象,借氢键维系。 主要有以下几种类型: ⑴α-螺旋: 其结构特征为: ①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋;②螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基,螺距为0.54nm;③相邻螺旋圈之间形成许多氢键;④侧链基团位于螺旋的外侧。 影响α-螺旋形成的因素主要是: ①存在侧链基团较大的氨基酸残基;②连续存在带相同电荷的氨基酸残基;③存在脯氨酸残基。 ⑵β-折叠: 其结构特征为: ①若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片;②所有肽键的C=O和N—H形成链间氢键;③侧链基团分别交替位于片层的上、下方。 ⑶β-转角: 多肽链180°回折部分,通常由四个氨基酸残基构成,借1、4残基之间形成氢键维系。 ⑷无规卷曲: 主链骨架无规律盘绕的部分。 3.三级结构(224): 指多肽链在二级结构的基础上通过侧链基团的相互作用进一步卷曲折叠,借助次级键形成的特定的空间构象,是多肽链中所有原子的空间排布。 其维系键主要是非共价键(次级键): 氢键、疏水键、范德华力、离子键等,也可涉及二硫键。 4.四级结构(242): 指由两条或两条以上具备三级结构的多肽链以次级键相互缔合而成的聚集体,它是亚基之间的立体排布、接触部位的布局等,其维系键为非共价键。 亚基是指参与构成蛋白质四级结构的而又具有独立三级结构的多肽链。 亚基数目多为偶数,个别为奇数;它们单独存在时,通常不表现生物活性. 5.超二级结构(Thesuper-seconarystructure)(220) 相邻的二级结构单元可组合在一起,相互作用,形成有规则,在空间上能辨认的二级结构组合体,充当三级结构的构件,称为超二级结构。 常见的有三种: ααβαββββ 6.结构域(domain): 在二级结构和超二级结构的基础上形成的三级结构的局部折叠区,是相对独立的三维实体,它是球状蛋白质的折叠单位. 维持蛋白质构象的作用力包括共价键和非共价键. 第五节蛋白质结构与功能的关系 蛋白质多种多样的生物功能是以其化学组成和极其复杂的结构为基础的。 这不仅需要一定的结构还需要一定的空间构象。 蛋白质的空间构象取决于其一级结构和周围环境,因此研究一级结构与功能的关系是十分重要的。 一、蛋白质的一级结构与高级结构(234) 核糖核酸酶的变性复性实验说明了一级结构决定其高级结构。 二、蛋白质一级结构与功能的关系 (一)种属差异(181) 同源蛋白质是指在不同的有机体内实现同一功能的蛋白质.如胰岛素和细胞色素C. (二)分子病(266) 蛋白质分子一级结构的改变有可能引起其生物功能的显著变化,甚至引起疾病。 这种现象称为分子病。 突出的例子是镰刀型贫血病。 这种病是由于病人血红蛋白β链第六位谷氨酸突变为缬氨酸,这个氨基酸位于分子表面,在缺氧时引起血红蛋白线性凝集,使红细胞容易破裂,发生溶血。 血红蛋白分子中共有574个残基,其中2个残基的变化导致严重后果,证明蛋白质结构与功能有密切关系。 (三)共价修饰 对蛋白质一级结构进行共价修饰,也可改变其功能。 如在激素调节过程中,常发生可逆磷酸化,以改变酶的活性。 (四)一级结构的断裂 一级结构的断裂可引起蛋白质活性的巨大变化。 如酶原的激活和凝血过程等。 三、蛋白质的变构现象-高级结构变化对功能的影响 有些小分子物质(配基)可专一地与蛋白质可逆结合,使蛋白质的结构和功能发生变化,这种现象称为变构现象。 变构现象与蛋白质的生理功能有密切联系。 如血红蛋白在运输氧气时,就有变构现象发生。 第六节蛋白质的性质 一、蛋白质的酸碱性(290) 蛋白质是两性电解质,分子中的可解离基团主要是侧链基团,也包括末端氨基和羧基。 蛋白质也有等电点,即所带净电荷为零的pH值。 蛋白质在等电点时净电荷为零,因此没有同种电荷的排斥,所以不稳定,溶解度最小,易聚集沉淀。 同时其粘度、渗透性、膨胀性以及导电能力均为最小。 各种蛋白的等电点不同,在同一pH时所带电荷不同,在一电场作用下移动的方向和速度也不同,所以可用电泳来分离提纯蛋白质。 二、蛋白质的胶体性质(299) 蛋白质是大分子,在水溶液中的颗粒直径在1-100纳米之间,是一种分子胶体。 利用半透膜如玻璃纸、火胶棉、羊皮纸等可分离纯化蛋白质,称为透析。 蛋白质的水溶液是亲水的胶体溶液。 稳定因素是水化层与双电层。 三、蛋白质的沉淀反应—破坏水膜和电荷((300) 1、可逆的沉淀作用: 盐析与盐溶 2、不可逆的沉淀作用: 有机溶剂、重金属、生物碱试剂 四、蛋白质的变性(denaturation)(233) 1.定义: 天然蛋白因受物理或化学因素影响,高级结构遭到破坏,致使其理化性质和生物功能发生改变,但并不导致一级结构的改变,这种现象称为变性。 变性因素: 如强酸、强碱、重金属盐、尿素、胍、去污剂、三氯乙酸、有机溶剂、高温、射线、超声波、剧烈振荡或搅拌等。 2.表现: 生物学活性丧失 分子性质也改变,如粘度升高,溶解度降低,结晶能力丧失,旋光度和红外、紫外光谱均发生变化。 同时包埋在分子内部的可反应基团暴露出来,反应性增加。 蛋白质变性后失去生物活性,抗原性也发生改变。 原因主要是高级结构的改变。 氢键等次级键被破坏,肽链松散,变为无规卷曲。 2.复性: 某些变性的蛋白质在一定的条件下能够恢复原来的空间构象,其生物学活性也恢复的过程。 4.变性的防止和利用 研究蛋白质的变性,可采取某些措施防止变性,如添加明胶、树胶、酶的底物和抑制剂、辅基、金属离子、盐类、缓冲液、糖类等,可抑制变性作用。 变性现象也可加以利用,如用酒精消毒,就是利用乙醇的变性作用来杀菌。 在提纯蛋白时,可用变性剂除去一些易变性的杂蛋白。 工业上将大豆蛋白变性,使它成为纤维状,就是人造肉。 五、蛋白质的颜色反应 蛋白质中的一些基团能与某些试剂反应,生成有色物质,可作为测定根据。 常用反应如下: 1.双缩脲反应双缩脲是有两分子尿素缩合而成的化合物。 将尿素加热到180℃,则两分子尿素缩合,放出一分子氨。 双缩脲在碱性溶液中能与硫酸铜反应生成红紫色络合物,称为双缩脲反应。 蛋白质中的肽键与之类似,也能起双缩脲反应,形成红紫色络合物。 此反应可用于定性鉴定,也可在540nm比色,定量测定蛋白含量。 2.黄色反应含有芳香族氨基酸特别是酪氨酸和色氨酸的蛋白质在溶液中遇到硝酸后,先产生白色沉淀,加热则变黄,再加碱颜色加深为橙黄色。 这是因为苯环被硝化,产生硝基苯衍生物。 皮肤、毛发、指甲遇浓硝酸都会变黄。 六.蛋白质的分子量测定(291) (一)根据化学组成测定最低分子量 用化学分析方法测出蛋白质中某一微量元素的含量,并假设分子中只有一个这种元素的原子,就可以计算出蛋白质的最低分子量。 例如,肌红蛋白含铁0.335%,其最低分子量可依下式计算: 最低分子量=铁的原子量÷铁的百分含量×100 计算结果为16700,与其他方法测定结果极为接近,可见肌红蛋白中只含一个铁原子。 真实分子量是最低原子量的n倍,n是蛋白质中铁原子的数目,肌红蛋白n=1。 血红蛋白铁含量也是0.335%,最低分子量也是16700,因为含4个铁原子,所以n=4,因此其真实分子量为66800。 最低分子量只有与其他方法配合才能确定真实分子量。 (二)渗透压法 (三)沉降分析法 (四)分子排阻层析法 (五)SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳(298) 【思考题与作业题】 1.叙述学习生物化学的理论意义和现实意义。 2.论述蛋白质是生命活动的物质基础。 3.论述蛋白质分子中顺序、结构与功能之间的关系。 4.结合蛋白质的理化性质,列举蛋白质在生产、生活、医学等领域的应用。 第二章核酸化学(6学时) 【基本要求】 1.掌握核酸的分类分布、组成成分以及各组分间的连接方式。 2.掌握DNA双螺旋模型的要点和tRNA二级结构的特点。 3.掌握核酸的性质(一般性质、DNA热变性、复性), 【内容提要与学时分配】 1.核酸的发现和研究进展概况(0.5) 2.核酸的分类、分布和生物学意义(0.5) 3.核酸的化学组成 (1) 4.DNA的分子结构 (1) 5.RNA的结构与功能 (1) 6.核酸的理化性质 (1) 7.核酸的分子杂交、序列测定基本原理(0.5)8.基因与基因组(0.5) 第一节概述 一、核酸分子的发现(Discoveryofnucleicacid)-(470) 早在1868年,瑞士医生F.Miescher在病人伤口绷带的脓细胞的细胞核里分离出来的,称为“核素”,即脱氧核糖核蛋白。 后来在1889年,R.Altmam由酵母和动物的胸腺组织里制备了不含蛋白质的核酸,并命名。 Miescher被认为是细胞核化学的创始人和DNA的发现者。 二、核酸的分类与分布(classificationanddistrubitionofnucleicacid)-(473) 核酸分为DNA和RNA两类,DNA主要集中在细胞核中,线粒体和叶绿体中也有少量DNA。 原核细胞DNA分布在类核区域,质粒里也有分布。 RNA主要分布在细胞质中。 对病毒来说,或只含DNA,或只含RNA。 因此可将病毒分为DNA病毒和RNA病毒。 核酸可分为单链(singlestrand,ss)和双链(doublestrand,ds)。 DNA一般为双链,作为信息分子;RNA一般为单链。 RNA按功能分为三类: 转运RNA(tRNA)、信使RNA(mRNA)和核糖体RNA(rRNA)。 此外还有snRNA和hnRNA。 前者与RNA的加工有关,后者是mR
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