生物化学总结.docx

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生物化学总结

生物化学总结上

————By生科2005狐狸Z

蛋白质：

名词解释：

蛋白质：

蛋白质是由许多不同的a-氨基酸按照一定的序列通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象并具有一定生物功能的大分子。

构象：

在分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排布叫构象。

构象的改变不涉及共价键的断裂和重新组成，也没有光学活性的变化。

构型：

在立体异构体中的原子或取代基团的空间排列关系叫构型。

构型的改变要有共价键的断裂和重新组成，从而导致光学活性的变化。

基本氨基酸：

能够被编码的20种氨基酸，在合成过程中只有20种可被tRNA识别。

等电点：

当调节氨基酸溶液的PH，使氨基酸分子上的氨基和羧基的解离度完全相等时，即氨基酸所带静电荷为零，在电场中即不向阴极移动也不向阳极移动，此时氨基酸所处溶液的PH称为该氨基酸的等电点。

蛋白质的等电点：

蛋白质分子中带电荷的基团除肽链末端的羧基和氨基，还有氨基酸残基上的带电基团。

调节蛋白质溶液的PH，使蛋白质所带正电荷和负电荷恰好相等，即蛋白质所带静电荷为零，在电场中即不向阴极移动也不向阳极移动，此时蛋白质所处溶液的PH称为该蛋白质等电点。

茚三酮反应：

在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。

肽：

一个氨基酸的a-羧基和另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合形成的化合物称肽。

肽单位：

肽链主链上的重复结构，如Ca－CO－NH－Ca称为或肽单位肽单元。

每个实际上就是一个肽平面。

肽平面：

肽链主链的肽键C－N具有双键的性质，因而不能自由旋转，使连接在肽键上的六个原子共处于一个平面上，此平面称为肽平面。

无规卷曲：

指蛋白质的肽链中没有确定规律性的那部分肽段构象，结构比较松散。

这种结构和a-螺旋、b-折叠、b-转角相比是不规则的。

酶的功能部位常位于这种区域内。

结构域：

在比较大的蛋白质分子里，多肽链的三维折叠常形成两个或多个松散连接的近似球状的三维实体，这些实体就称为结构域。

蛋白质二级结构：

在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。

常见的有二级结构有α-螺旋和β-折叠。

二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。

蛋白质三级结构：

蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。

三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕，折叠形成的。

三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用，氢键，范德华力和盐键维持的。

蛋白质四级结构：

多亚基蛋白质的三维结构。

实际上是具有三级结构多肽（亚基）以适当方式聚合所呈现的三维结构。

亚基：

蛋白质最小的共价单位，又称为亚单位。

由一条肽链组成，也可以通过二硫键把几条肽链连接在一起组成。

寡聚蛋白：

几条多肽链通过非共价键连接组成的蛋白质统称寡聚蛋白。

具有别构作用的蛋白质一般都属于寡聚蛋白。

蛋白质的变性：

天然蛋白质分子受到某些物理、化学因素，如热、光、有机溶剂、酸、碱、脲等的影响，生物活性丧失，溶解度下降，物理化学性质发生变化，这种现象叫做蛋白质的变性。

蛋白质的复性：

变性了的蛋白质在一定的条件下可以重建其天然构象，恢复其生物活性，这种现象叫做蛋白质的复性。

盐析：

硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等盐类可以破坏蛋白质胶体周围的水膜，同时又中和了蛋白质分子的电荷，因此使蛋白质产生沉淀，这种加盐使蛋白质沉淀析出的现象，称为盐析。

分段盐析：

不同蛋白质盐析时所需盐浓度不同，因此调节盐浓度，可使混合蛋白质溶液中的几种蛋白质分段析出，这种方法称为分段盐析。

等电点：

两性的氨基酸分子所带静电荷为零时，在电场中既不向阴极移动，也不向阴极移动。

此时氨基酸所处溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

.纤维蛋白：

一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密，并为单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。

.球蛋白：

紧凑的，近似球形的，含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质，许多都溶于水。

典形的球蛋白含有能特异的识别其它化合物的凹陷或裂隙部位。

简答、论述：

1、为什么蛋白质对生命非常重要？

（生物学意义）

蛋白质存在于所有的生物细胞中，是构成生物体最基本的结构物质和功能物质；参与了几乎所有的生命活动过程，是生命活动的物质基础。

⑴蛋白质还有以下重要的功能：

⑵催化代谢反应（酶）。

⑶小分子运输与细胞膜通透性（载体、通道蛋白）。

⑷生物运动的基础（肌动蛋白和肌球蛋白的相对滑动）。

⑸构成防御体系（抗体）。

⑹记忆和识别及神经作用。

⑺遗传信息控制。

2、什么导致了蛋白质的多样性？

首先，氨基酸有20种，这20种氨基酸排列顺序、数目千变万化，所以多肽链的种类很多。

有的蛋白质由一条多肽链组成，有的由2或多条多肽链组成。

多肽链内或链间的二硫键数目和位置都有很多种组合。

所以蛋白质的种类很多。

其次，蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级结构。

有a螺旋、b折叠、b转角、无规则卷曲等形式，这些形式以不同的顺序排列，产生了多样的二级结构。

在此基础上还有超二级结构。

再次，蛋白质的空间结构多种多样，有时一个蛋白质分子由数个亚基构成。

这些都导致了蛋白质的多样性。

3、20种基本aa：

碱性

精（Arg）

赖（Lys）

组（His）

酸性

天冬（酰胺）

Asp（Asn）

谷（酰胺）

Glu（Gln）

芳香族

苯丙（Phe）

酪（Tyr）

色（Trp）

羟基

丝（Ser）

苏（Thr）

含硫

半胱（Cys）

甲硫（蛋）（Met）

胱

非极性

缬（Val）

亮（Leu）

异亮（Ile）

简单

甘（Gly）

丙（Ala）

亚

脯（Pro）

特殊

鸟（Orn）

瓜（Cit）

4、氨基酸的化学性质：

5.写出脯氨酸的结构及特性。

4、谷胱甘肽：

5、简述蛋白质的一级结构：

蛋白质的一级结构包括肽链数目；多肽链的氨基酸数目、顺序；多肽链内或链间的二硫键的数目和位置。

（举例：

胰岛素分子含两条多肽链，A链含有21个残基，B链含有30个残基。

两条多肽链通过两个链间二硫键连接起来，A链上还有一个链内二硫键。

）

6、简述蛋白质的二级结构（a螺旋，b折叠，b转角，无规则卷曲）：

⑴a螺旋：

多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转，形成螺旋结构（大多为右手螺旋），3.6个氨基酸残基/周；100度/氨基酸残基；上升0。

15nm/氨基酸。

⑵b折叠：

b折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而成的，肽链的主链成锯齿折叠构象。

a碳处于折叠的角上，两氨基酸之间的轴心距为0.35nm

⑶b转角：

4个氨基酸构成，第一个氨基酸的-C=O和第四个的-N-H之间形成氢键。

⑷无规则卷曲：

指蛋白质的肽链中没有确定规律性的，结构松散的肽段构象。

7、简述蛋白质的三级结构：

指一条多肽上所有原子（包括主链和残基侧链）在三维空间的分布。

维系力主要有氢键、疏水键、离子键和范底华力。

疏水键起着重要作用。

（举例：

抹香鲸肌红蛋白分子呈扁平菱形，整个分子十分致密结实，亲水氨基酸残基都排列在分子表面，疏水氨基酸残基都排列在分子内部。

辅基血红素处在分子表面的一个疏水洞穴里，能避免被氧化，从而保证血红蛋白的氧合功能。

）

8、简述蛋白质的四级结构

多条各自具有一、二、三级结构的肽链通过非共价键连接起来的结构形式，每条肽链被称为亚基。

维系里主要是盐键、氢键、疏水力。

（举例：

血红蛋白由四个亚基组成，两个a亚基，两个b亚基。

这四个亚基的三级结构与肌红蛋白的三级结构十分相似）

9、蛋白质变性的现象和原因：

本质：

特定的空间结构被破坏。

现象：

生物活性丧失；溶解度降低；丧失结晶能力；容易被蛋白酶消化水解。

因素：

①物理因素：

加热，紫外线，X射线，超声波，高压，震荡，搅拌。

②化学因素：

强酸、强碱、重金属、有机溶剂。

10、蛋白质一级结构的测定：

异硫氰酸苯酯（PTH）：

蛋白质氮端氨基酸可与其反应生成PTH-氨基酸，在酸性溶液中释放。

用乙酸乙酯抽提，层析法鉴定，检测出氮端氨基酸；以后逐个检出。

（多肽顺序自动分析仪原理）

核酸：

名词解释：

.核苷：

各种碱基和戊糖通过C-N糖苷键连接而成的化合物称为核苷。

.单核苷酸：

核苷与磷酸缩合产生的磷酸酯称为单核苷酸。

磷酸二酯键：

磷酸分子中核苷酸残基之间的磷酸酯键称为磷酸二酯键。

磷酸单酯键：

单核苷酸分子中核苷酸的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。

.夏格夫法则：

所有DNA中腺嘌呤与胸腺嘧啶的摩尔含量相等（A=T），鸟嘌呤和胞嘧啶的摩尔含量相等（G=C），既嘌呤的总含量相等（A+G=T+C）。

DNA的碱基组成具有种的特异性，但没有组织和器官的特异性。

另外，生长和发育阶段`营养状态和环境的改变都不影响DNA的碱基组成。

碱基互补规则：

在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小和结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在C-G（或G-C）和A-T（或T-A）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律（互补规则）。

碱基堆集力：

是一种疏水作用力，是双螺旋内部的碱基对在垂直方向堆集形成的力，是维持DNA二级结构的主要作用力。

环化核苷酸：

单核苷酸分子中的磷酸基分别与3-OH和5-OH形成酯键，这种磷酸内酯的结构称为环化核苷酸。

多磷酸核苷酸：

5-核苷酸的磷酸基进一步磷酸化成二磷酸核苷酸、三磷酸核苷酸或更多的磷酸核苷，它们都被称为多磷酸核苷酸。

增色效应：

当核酸分子加热变性时，在260nm处的紫外吸收会急剧增加的现象称为增色效应。

减色效应：

当加热变性的核酸分子，在退火的条件下发生复性时，在260nm处的紫外吸收会减少的现象称为减色效应。

退火：

即DNA由单链复性、变成双链结构的过程。

来源相同的DNA单链经退火后完全恢复双链结构的过程，同源DNA之间或DNA和RNA之间，退火后形成杂交分子。

分子杂交；当两条来源不同的DNA（或RNA）链或DNA链与RNA链之间存在互补顺序时，在一定条件下可以发生互补配对形成双螺旋分子，这种分子称为杂交分子。

形成杂交分子的过程称为分子杂交。

Tm值：

当核酸分子加热变性时，在260nm处的紫外吸收会急剧增加，当紫外吸收变化达到最大变化的半值时，此时所对应的温度称为解链温度或变性温度，用Tm值表示。

稀有碱基和稀有核苷酸：

核酸分子中除了常见的5种碱基以外，还可能含有其他微量的碱基。

这些微量的碱基称为稀有碱基，由稀有碱基形成的核苷酸以及碱基与戊糖之间以非正常N-C糖苷键所形成的核苷酸都被称为稀有核苷酸。

二氢尿嘧啶假尿苷

概述蛋白质和核酸结构和性质的异同。

蛋白质

核酸

基本单位

氨基酸

脱氧核糖核苷酸

核糖核苷酸

连接键

肽键

3′,5′-磷酸二酯键

一级结构

20种氨基酸按不同顺序、数量直线排列成多肽链，多肽链间或链内有时有二硫键

按A-T，G-C或成的长链

大多是单链有些地方按A-U，G-C互补配对

二级结构

a螺旋、b折叠、b转角、无规则卷曲等形式

双螺旋；

三叶草（tRNA）、无（mRNA）、多种多样（rRNA）

空间结构

球状或纤维状，有时由数个亚基构成

超螺旋

倒L形（tRNA）、无（mRNA）其他

功能

生命活动的承担者，构成生物细胞的主要结构物质、生化反应的催化剂

遗传信息的保存、携带、调控。

转录、蛋白质合成所必须。

分布

广泛。

主要在细胞质中，核内也很多

主要在细胞核中，胞质中有些细胞器中也有（线粒体、叶绿体）

主要在细胞质中，有时在核内

酸碱性

酸、碱、中

微酸性

紫外吸收性

280nm

260nm

变性

热、强烈震荡、紫外照射、X射线；强酸碱、尿素、重金属盐（不导致一级结构的变化）

光、酸、碱（氢键破坏，双链分开）

DNA的一级结构、二级结构和三级结构：

一级结构：

DNA分子中脱氧核苷酸的顺序，包括碱基的数目、顺序，链的方向，末端基。

二级结构：

双螺旋结构。

两条脱氧核苷酸链以反向平行的方式围绕同一中心轴形成右手螺旋；螺旋表面有一条大沟，一条小沟。

磷酸基连在糖环外侧，糖环平面与螺旋轴基本平行，构成螺旋主轴。

碱基处于螺旋的内侧，按A-T，G-C配对互补，彼此以氢键相联系。

成对碱基基本处于一个平面上，与假象的中心轴垂直。

双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm，两核甘酸之间的夹角是36゜，每对螺旋由10对碱基组成。

维持DNA双螺旋结构的稳定的力主要是碱基堆积力。

三级结构：

DNA双螺旋的进一步扭曲，构成三级结构。

在生物体中，绝大多数双链DNA可以进一步扭曲成超螺旋。

原核生物和真核生物基因组的区别：

原核生物：

DNA的大部分是为蛋白质编码的结构基因，而且每个基因在DNA分子中只出现一次或几次。

功能相关的基因常串联在一起，并转录在同一mRNA分子中。

一个mRNA分子可以翻译成多种蛋白质。

有基因重叠现象。

真核生物：

有重复序列（依重复次数多少可分为单拷贝序列、中度重复序列、高度重复序列）。

有断裂基因。

（基因中不编码的序列称为内含子，编码的片段称为外显子。

）

核酸的种类，DNA和RNA的区别：

DNA

RNA

构成碱基

A、T、G、C

A、U、G、C

一级结构

双链，碱基互补配对

单链

二级结构

双螺旋结构

三级结构

功能

分布

主要在核（或核区）内

tRNA,mRNA和rRNA的区别：

tRNA

mRNA

rRNA

含量

RNA总量的15%

RNA总量的80%

沉降系数

4s

不定

原核：

5s，16s，23s；

动物：

5s,5.8s,18s,28s

一级结构

由70—90个核苷酸组成

真核细胞：

3′末端长约200核苷酸的polyA，5′末端的帽子。

原核细胞一般无以上结构，有些病毒有。

多种多样

二级结构

4环4臂（环、可变环、反密码子环、TψC环；氨基酸臂、TψC臂、反密码子臂、二氟尿嘧啶臂）的三叶草结构

无

多种多样

三级结构

倒L型

无

——

功能

将RNA转运到核糖体-mRNA复合物的相应位置用于合成蛋白质

将DNA携带的遗传信息转录后，一mRNA为模板翻译成蛋白质。

分布

核内形成并迅速转移到胞质内

核内形成，转移到细胞质中

核仁中、核糖体中

画一个DNA的双螺旋：

画出一段ATGC的DNA和AUGC的RNA：

影响Tm的因素：

⑴CG对的含量越高，Tm越高。

⑵溶液的离子强度较低时，Tm越低。

⑶高PH下，容易变性。

Tm下降。

⑷在甲酰胺、尿素、甲醛等变性剂作用下，Tm下降。

脂类：

名词解释：

脂质体：

当磷脂分散于水相时，分子的疏水尾部倾向于聚集在一起，避开水相，而亲水头部暴露在水相，形成具有双分子层结构的封闭囊泡，通称为脂质体。

脂肪酸：

是指一端含有一个羧基的长的脂肪族碳氢链。

脂肪酸是最简单的一种脂，它是许多更复杂的脂的成分。

人体必须脂肪酸：

身体无法制造，只能通过必须由食物中获得的脂肪酸，亚麻酸、花生四烯酸以及亚油酸被列为人体所需的3种必需脂肪酸

饱和脂肪酸：

不含有—C=C—双键的脂肪酸。

不饱和脂肪酸：

含有一个或一个以上—C=C—双键的脂肪酸。

流体镶嵌模型：

针对生物膜的结构提出的一种模型。

在这个模型中，生物膜被描述成镶嵌有蛋白质的流体脂双层，脂双层在结构和功能上都表现出不对称性。

有的蛋白质“镶“在脂双层表面，有的则部分或全部嵌入其内部，有的则横跨整个膜。

另外脂和膜蛋白可以进行横向扩散。

C20:

4Δ5、8、11、14

卵磷脂：

即磷脂酰胆碱，是磷脂酰与胆碱形成的复合物。

脑磷脂：

即磷脂酰乙醇胺，是磷脂酰与乙醇胺形成的复合物。

生物膜的组成：

⑴主体是极性的脂质双分子层。

⑵由于脂双分子层的尾部有一定的饱和或不饱和脂肪酸，所以具有流动性。

⑶膜的内嵌蛋白的表面具有疏水的氨基酸侧链，因此可以使此蛋白融合在分子层的中心疏水部分中。

⑷外周蛋白的表面主要含有亲水集团，可通过静电引力与带电荷的脂质双分子层的极性头部连接。

⑸蛋白质组分与脂质之间无共价结合。

⑹膜蛋白可以做横向移动。

重要生物大分子的比较表

蛋白质

核酸

多糖

大分子脂类

基本单位

氨基酸

核糖核酸或脱氧核糖核酸

单糖

甘油和脂肪酸

连接方式

肽键

3′,5-′磷酸二酯键

糖苷键

一级结构

空间结构

作用

相同点

不同点

糖类：

名词解释：

糖类化合物：

多羟基的醛或酮及其缩聚物和某些衍生物。

醛糖：

一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-1）是一个醛基。

酮糖：

一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-2）是一个酮基。

糖苷：

单糖半缩醛羟基与别一个分子的羟基，胺基或巯基缩合形成的含糖衍生物。

糖苷键：

一个糖半缩醛羟基与另一个分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛或缩酮键，常见的糖醛键有O—糖苷键和N—糖苷键。

单糖：

具有一个自由醛基或酮基，或有两个以上羟基的糖类化合物称为单糖。

（最简单的单糖是二羟丙酮和甘油醛）

多糖：

由多个单糖基以糖苷键相连而形成的高聚物。

葡萄糖的构象变化：

常见二糖：

麦芽糖a-G（1,4）G

纤维二糖b-G（1,4）G

蔗糖a-G（1,2）果糖

乳糖b-半乳糖（1,4）G

糖原、淀粉、纤维素和几丁质的构成和化学键：

糖原

淀粉

纤维素

几丁质

直链淀粉

支链淀粉

组成的基本单位

葡萄糖

葡萄糖

葡萄糖

葡萄糖

N-乙酰-D-氨基葡萄糖

连接键

a-1,4糖苷键

a-1,4糖苷键

a-1,4糖苷键

b-1,4糖苷键

b-1,4糖苷键

支链

比支链淀粉多

无

比较多

无

——

与碘的颜色反应

红紫色

紫红色

蓝色

——

——

分布

动物细胞

植物细胞

植物细胞

植物细胞壁

昆虫体壁、藻类细胞壁

作用

贮藏能量

贮藏能量

贮藏能量

支持，保护

支持，保护

酶：

名词解释：

全酶：

是酶的一种，由酶蛋白和辅助因子构成的复合物称为全酶。

酶的辅助因子：

构成全酶的一个组分，主要包括金属离子及水分子有机化合物，主要作用是在酶促反应中运输电子、原子或某些功能基的作用。

酶活力：

指酶催化一定化学反应的能力，可用在一定条件下，它所催化的某一化学反应的速度表示。

单位是浓度/单位时间。

酶活力单位：

酶活力单位的量度。

1961年国际酶学会议规定：

1个酶活力单位是指在特定条件下，在1min内能转化1μmol底物的酶量，或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。

米氏常数Km：

是米氏酶的特征常数致意。

在E+S↔ES→E+P反应中Km=（K2+K3）/K1，Km的物理意义在于它是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。

单位是mol/L。

双倒数作图：

又称为Lineweaver_Burk作图。

一个酶促反应的速度的倒数（1/V）对底物度的倒数（1/LSF）的作图。

x和y轴上的截距分别代表米氏常数和最大反应速度的倒数。

酶的激活剂：

凡是能提高酶活性的物质均称为激活剂。

其中大部分为离子或简单的有机化合物，另外还有对酶原起激活作用的具有蛋白质性质的大分子物质。

酶的抑制剂：

能使酶分子上的某些必须基团（主要指酶活性中心上的一些基团）发生变化，从而引起酶活力下降，甚至丧失，致使酶反应速率降低的物质。

竞争性抑制作用：

竞争性抑制剂因具有与底物相似的结构所以与底物竞争酶的活性中心，与酶形成可逆的EI复合物，而使EI不能与S结合，从而降低酶反应速度的可逆抑制作用。

这种抑制作用可通过增加底物浓度来解除。

酶的活性中心：

指在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同肽链上的少数几个氨基酸残基或这些残基上的基团通过肽链的盘绕折叠而在三维结构上相互靠近，形成一个能与底物结合并催化其形成产物的位于酶蛋白表面的特化空间区域。

对需要辅酶的酶来说，辅酶分子或其上的某一常是活性中心的组成部分。

多酶体系：

在细胞内的某一代谢过程中，由几个酶形成的反应链体系，称为多酶体系。

一般可分为可溶性的、结构化的和在细胞结构上有定位关系的三种类型

调节酶：

位于一个或多个代谢途径内的一个关键部位的酶，它的活性根据代谢的需要而增加或降低。

别构效应：

调节物与别构酶分子的别构中心结合后，诱导出或稳定住酶分子的某种购象，使酶活性中心对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶反应的反应速度及代谢过程。

别构酶（变构酶）：

一种一般具多个亚基，在结构上除了具有酶的活性中心外，还有可结合调节物的别构中心的酶。

活性中心负责对底物的结合与催化，别构中心负责调节酶反应速度。

酶原的激活：

某些酶先以无活性的酶原形式合成及分泌，然后在到达作用部位后与非极性的物质作用，使其失去部分肽断从而形成暴露活性中心形成有活性的酶分子的过程。

寡聚酶：

由2个或3个以上的亚基组成的酶分子。

同工酶：

指催化同一种化学反应，而其酶蛋白本身分子结构组成及理化性质有所不同的一组酶。

写出6类酶和反应式：

1、氧化还原酶：

（琥珀酸脱氢酶）

催化氧化还原反应的酶。

2、转移酶：

（谷丙转氨酶）

催化分子间基团转移的酶。

3、水解酶：

（蛋白酶）

催化水解反应的酶。

4、裂解酶：

（草酰乙酸脱羧酶、碳酸酐酶）

催化非水解的除去底物分子中的基团及其逆反应的酶。

5、异构酶：

（葡糖磷酸异构酶）

催化分子异构反应的酶。

6、合成酶：

（丙酮酸羧化酶）

与ATP的一个焦磷酸键断裂相偶联，催化两个分子合成一个分子的反应。

结合酶中酶蛋白和辅因子的作用：

别构酶的特点

⑴别构酶一般都含2个以上亚基，亚基在结构和功能上可以相同或不同。

⑵别构酶的分子中一般有两种与功能相关的部位，即调节部位和催化部位。

二者在空间上分开。

⑶每个酶分子可结合一个以上的配体（包括底物、效应剂、激活剂、抑制剂）。

⑷配体和酶蛋白的不同部位结合时，可在底物—底物，效应剂—底物和效应剂—效应剂之间发生协同反应，此效应可以是正协同也可以是负协同。

⑸别构酶的动力学曲线为S形（正协同），而非双曲线或是表现双曲线（负协同），不符和米氏方程。

⑹别构酶出现协同效应的机制，可以是酶和配体结合引起酶分子空间构象的改变，从而增加或降低了酶和下一分子配体的亲和力。

什么是酶原？

酶原激活的实质是什么？

某些酶，特别是一些与消化作用有关的酶，在最初合成和分泌时，没有催化活性。

这些没有活性的酶的前体称为酶原。

酶原激活是酶原转变为酶的过程。

这个过程实质上是酶活性部位形成或暴露的过程。

可逆抑制作用与不可逆抑制作用：

不可逆抑制作用：

某些抑制剂通常以共价键与酶蛋白中的基团结合，因而使酶失活，不能用透析、超滤等物理方法除去的抑制作用。

可逆抑制作用：

抑制剂通以非共价键与酶蛋白中的基团结合，可以通过透析、超滤等物理方法除去而使酶重新恢复活性。

竞争性抑制作用：

通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。

竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。

这种抑制使Km增大而υmax不变。

非竞争性抑制作用：

抑制剂不仅与游离酶结合，也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。

这种抑制使Km不变而υmax变小。

米氏常数Km的意义及其应用：

⑴Km是当酶促反应速度达到了最大反应速度一半时的底物浓度。

⑵当Km可以近似的表示酶与底物亲和力的大小（负相关）；利用酶对不同底物的不同Km，可以找出酶的最适合底物。

⑶Km是酶的一种特征性常数；在一定条件下，可以利用它判断区分酶的种类。

⑷同一种酶可以有多个底物，则有多个Km，其中Km最小的为这种酶