中国农业科学院和农大动物生化博士考题.docx

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中国农业科学院和农大动物生化博士考题

2009年农科院动物生化博士考题真题

名词解释

碱储端粒palindrome回文序列，回文结构辅酶Qubiquitin

简答

毛线和丝线哪个抗张力大？

为什么？

举例说明酶的不同Km值催化同一底物反应

乙酰辅酶A的来源与去处？

蛋白质一级结构与功能的关系

朊病毒发病的分子机理是什么?

丙酮酸转化为乙酰COA参与的酶？

辅酶和维生素？

密码子的简并性、反密码子的摆动性的生物学功能？

双螺旋结构的基本原则是什么？

生物学功能？

谷氨酸在动物体内的作用？

问答

生化反应中重要的羧化反应？

低血糖发生时三大代谢物的生理生化变化？

体内的能量是什么能，以什么方式传递的

双链DNA中的一段倒置重复序列，当该序列的双链被打开后，可形成发夹结构。

这段序列被称为回文序列。

2008年动物生物化学

简答题：

1.ATP产能的方式有哪些？

为什么说是通用货币？

122

2.生物体内含量最多的物质是什么？

生理学功能？

7

3.乳糖中加入葡萄糖大肠杆菌为什么不利用乳糖？

（3）协调调节

通过这种机制，细菌优先利用环境中的葡萄糖，只有无葡萄糖而有乳糖时，细菌才去充分利用乳糖。

4.糖酵解得以进行的关键反应？

200

5.蛋白质结构的一级结构是什么？

生物学功能？

23

6.变异性，简并性的生物学功能？

7.双螺旋结构的基本原则是什么？

生物学功能？

216，230

8.丙酮酸乙酰COA反应的场所？

辅酶和维生素？

104

论述题：

1.持续低血糖发生前后机体发生的代谢变化？

2.蛋白质营养功能？

需求判断？

3.保证复制转录翻译到蛋白质合成的准确性的作用机制是什么？

农科院畜牧所<<生物化学>>博士研究生入学考试试题

2006年

1.蛋白质的营养功能？

如何判断蛋白质是否满足动物机体需要，要如何满足蛋白质需要？

2.糖的生理作用，糖代谢各途径间的相互联系？

3.机体长期处于低血糖，会产生何种代谢以及引发的临床症状有那些？

4.核酸的理化性质以及实践中的应用？

5.蛋白质变性，复性有何意义？

举例说明蛋白质结构与功能的相互关系？

名词解释：

血糖，不可逆抑制，克隆，Tm，必需脂肪酸，联合脱氨基作用，简并性，编码链，反义链，负链，非模板链，超二级结构

农科院畜牧所<<生物化学>>博士研究生入学考试试题

2005年

一、名词解释（30分共10个每题3分）

中心法则、辅酶、氧化磷酸化、脂肪酸ß氧化、岗其片断、密码子、增色效应、Km、hrRNA双链结构的发夹RNA（hairpinRNA,hrRNA）

二、填空

脂肪分解、合成过程

DNA复制的酶和蛋白质

三、问答题

1.饲料蛋白质的作用有？

动物长期缺乏有什么临床症状？

2.动物长期低血糖什么症状？

此时的三大营养物质相互转化关系？

3.你对基因工程的认识、对分子生物学实验方法的认识？

4．蛋白质结果与功能的辩证关系

动物生物化学2004

名词解释（10*2=20）

RNAi，糖的有氧氧化，半保留复制，酮体，鸟氨酸循环，生物膜结构，

填空（50*1）

糖代谢、脂肪酸代谢中酶与能量

问答（5*6）

1、70S复合体的形成

2、糖酵解和糖异生酶和能量的不同点

3、脂肪酸合成与分解的异同点

4、RNA聚合酶，DNA聚合酶的作用特点

5、本丙氨酸氨酸代谢

生物化学：

1、名词解释：

拼接体；RT-PCR；蛋白伙伴；基因表达基础；结构域；异构酶。

2、蛋白质与蛋白质及脂类相互作用对生物现象的影响？

3、真核基因表达调控及蛋白质的去向？

4、生物膜的功能及其中膜蛋白的作用？

；5、磷酸化与去磷酸化？

中国农业大学<<动物生物化学>>博士研究生入学考试试题

2003年

四、名词解释（12分共6个每题2分）

氧化磷酸化、脂肪酸氧化、半保留复制、核糖体

五、填空（共32分1空1分）

六、问答题（共56分7道题每题8分）

1.苯丙氨酸的代谢途径。

2.三大营养物质的相互转化。

3.机体清除强酸的途径。

乳酸酮体

4.写出糖代谢为脂肪合成提供的所有原料。

5.试述tRNA的结构特点及其在蛋白质合成中的作用。

6.DNA聚合酶和RNA聚合酶的相同点和不同点。

生物化学2002年博士入学考题

注：

请将试卷写在答题纸上；不用抄题，但要写请题号；草稿纸上答题无效。

一、名词解释：

（20分）

1.同源蛋白质（homologousprotein）

2.构型（configuration）

3.构象（conformation）

4.钙调蛋白（calmodulin,CAMorCaM）

5.逆转座子（retrotransposon）

二、以动物细胞或植物细胞为例说明细胞中的膜结构及其功能。

（12分）

三、在研究位置基因的功能时往往采用推定的该基因所编码的氨基酸序列与已知功能的蛋白质的氨基酸序列比较来推断，你认为这种比较应采用什么原则？

为什么？

（12分）

四、真核基因在原核细胞中表达的蛋白质常常失去生物活性，为什么？

举例说明。

（12分）

五、简述信号肽的结构特点、功能和从蛋白质产物中切除的机理。

（12分）

六、分子筛、离子交换和亲和层析是三种分离、醇化蛋白质的方法，你如何根据所要分离、纯化的蛋白质的性质选择使用。

（12分）

七、酶联免疫吸附实验（ELISA）的基本原理是什么？

如何用此方法检测样品中的抗原和抗体？

（12分）

八、某一个蛋白，SDS凝胶电泳表明其分子量位于16900于37100标准带之间，当用巯基乙醇和碘乙酸处理该蛋白后经SDS凝胶电泳分析仍得到一条带，但分子量接近标准带13370处，请推断此蛋白质的结构？

为什么第二次用前要加碘乙酸？

（8分）

2001年博士学位研究生入学考试

生物化学试题

1.请阐明蛋白质间最重要的原子相互作用。

（15分）

2.蛋白质的测活是蛋白纯化过程中的重要组成部分，可以从哪些方面来考虑建立一个快速、简便、定量的测活方法。

（15分）

3.质膜是细胞的第一屏障，请概述小分子通过质膜的转运机制。

（15分）

4.举例说明蛋白质三级结构决定于它的氨基酸结构。

（15分）

5.运用免疫学的方法能开展哪些分子生物学研究？

（15分）

6.“一个基因一个蛋白”的说法对吗？

为什么？

（12分）

7.请从生化角度评论目前市售的“核酸营养液”。

（13分）

2000年博士研究生入学考试

生物化学试题

1．酶蛋白的构象决定了酶对底物的专一性，请描述并图示酶与底物相互关系的几种学说。

（20分）

2．什么是DNA的半保留复制和半不连续复制？

如何证明？

真核细胞与原核细胞的DNA复制有何不同？

（20分）

3．概述可作为纯化依据的蛋白质性质及据此发展的方法。

（20分）

4．简述酵解和发酵两个过程并说明两者的异同。

（15分）

5．吃多了高蛋白食物为什么需要多喝水？

（10分）

6．在非极端环境的生物体中是否存在氰化物不敏感的呼吸作

用？

如果有，其可能的生物学意义是什么？

（5分）

以下两题中任选一题（10分）

7．概述植物或微生物细胞感应（应答）环境刺激因子（如养分

缺乏、热、冷、干旱、强光等）的可能的生物化学过程模式。

8．细胞编程性死亡又称细胞凋亡是细胞的一种基本生命现象，

请阐述细胞凋亡的生物学意义及主要生物化学特征。

1999年博士学位研究生入学考试试题

生物化学

1.简述决定蛋白质构象的作用力。

（8分）

2.举例说明蛋白质结构的可逆变化与该蛋白质功能间的关系。

（14分）

3.跨膜运送中主动运送与被动运送的区别及生物学意义。

（14分）

4.肽聚糖的结构及在机体中的功能。

（14分）

5.简述影响细胞中某一基因表达的因素。

（14分）

6.举例说明作为调节蛋白的蛋白激酶在生命活动中的作用。

（14分）

7.近十年来发现了十余种生长因子，例如，表皮生长因子、神经生长因子等，你能说出他们的共同点吗？

（8分）

8.简述后基因组（蛋白组）的主要研究策略。

（14分）

1998年博士学位研究生入学考试试题

生物化学

一、名词解释：

（40分）

1.糖蛋白和蛋白聚糖

2.多酶体系

3.共价催化

4.A、B和ZDNA

5.糖异生

6.非蛋白质性氨基酸

7.蛋白质的四级结构

8.离子泵

9.逆转录转座子（retrotransposon）

10.亲和层析

二、哪种类型的蛋白质适用于系统学研究？

为什么？

比较在系统学研究中的依据蛋白质分析的技术和依据DNA分析的技术。

（15分）

三、阐明核酸变性的特点及此特点为分子生物学研究提供的实验方法及可能解决的问题。

（12分）

四、图示多肽合成后的空间输送中信号肽的识别过程。

（9分）

五、什么是酶活性中心？

如何判明酶活性中心？

（12分）

七、请阐明基因组和蛋白质组概念及两者的关系，如果已知某物种的基因组全序列是否表示该物种的蛋白质组也已破译?

（12分）

生物化学1997年博士研究生入学试题

一、名词解释：

（40分）

1、蛋白质的去折叠与再折叠5、RNA－酶

2、差向异构体6、抗体酶

3、冈崎片段7、Z－DNA

4、信号肽8、酮体

二、何谓同工酶？

试述同工酶分析的原理及应用。

（12分）

三、简述生物膜流体镶嵌模型的要点。

什么是膜脂的多形性，非双脂层结构的生理意义是什么。

（12分）

四、什么是反义RNA？

举例说明它的理论和实践意义。

（12分）

五、列举四种不同类型的PCR技术的原理及应用。

（12分）

六、影响DNA变性和复性的条件是什么？

如何根据DNA复性和反应动力学分离基因组中重复频率不同的序列？

（12分）

一九九六年生物化学

博士研究生入学考试试题

1.请根据功能对蛋白质分类，并举例说明。

（10分）

2.DNA的变性与蛋白质变性有何不同，理由是什么？

（10分）

3.列出你所知道的具有DNA外切酶活性的酶及它们在分子生物学研究中的应用。

（10分）

4.举例说明蛋白质天然构象的信息存在于氨基酸顺序中。

（12分）

5.以图示说明：

（22分）

a.真核生物基因表达的调节，指出哪些在细胞核中进行，哪些在胞质中进行。

b.哺乳动物的ATP循环，请解释为什么说ATP是“自然界的货币”。

6.如何运用DNA序列分析方法确定DNA序列中与蛋白质结合的区域？

（12分）

7.生物膜的不对称的拓扑结构是由什么维持的？

它对生物膜的哪些功能是必需的？

（12分）

8.C3植物和C4植物有何差别？

有人提出用基因工程手段将C3植物改造成C4植物，你觉得是否可行？

为什么？

（12分）

2002年

（包括名词解释、填空和简答）

1、单克隆抗体与多克隆抗体的定义、区别，是谁提出的？

内容？

2、与谷氨酸代谢有关的所有途径

3、生糖氨基酸和生酮氨基酸生成糖的途径

4.免疫球蛋白的种类

5.半抗原、抗原决定簇的定义

6.动物初乳中的免疫球蛋白

7.酪氨酸的代谢方式和途径

8.饥饿时三大营养物质的代谢方式、特点

2001年

1、试述血红蛋白的结构特点，血液中的氧分压、二氧化碳浓度、氢离子浓度对其与氧结合的调节作用？

；血红蛋白和肌红蛋白的相同和区别？

2、如何保证蛋白质翻译的忠实性？

3、肉毒碱在脂肪代谢中的生理功能？

4、名词解释（16个）：

如：

蛋白质变性、增色效应、磷酸果糖激酶、ATP/ADP等Km值。

5、Trp操纵子等

6、转录与翻译

7、三种分离蛋白质的方法

8、脂肪、糖和蛋白质代谢的关系，说明其联系的关键酶

9、羊毛缩水的机制？

2000年

1、概念：

Km、过瘤胃蛋白、遗传密码。

2、反刍动物蛋白质代谢。

3、为什么说复制比转录更精细？

4、血液中氨的浓度过高，动物会中毒，为什么喂牛尿素，牛不会中毒，且能正常生长？

1999年

1、反刍动物蛋白质代谢特点。

2、说明下列问题：

（1）脂肪组织缺乏己糖激酶；

（2）肝脏缺乏葡萄糖-6-磷酶酶；（3）肌肉组织中缺乏酰基转移酶。

3、双链DNA变性后，为何紫外吸收增加。

4、生长膜为双分子层，说明Pro嵌入其中的机理。

5、乳糖操纵子为正调控，说明其机理。

6、AA分类，各举一例说明。

7、能否由多肽AA顺序推导出mRNA碱基顺序，说明其理由。

8、何谓wobble假说。

9、说明抗体多样性的分子基础。

10、说明反刍动物糖原异生的重要性。

1998年

1、蛋白质二级结构定义并举例说明。

2、AA滴定曲线的定义与含义。

3、Km值计算方法。

4、反刍动物能量来源。

5、原核、真核生物基因表达区别。

6、tRNA反密码定义；WobbleHyothesis内容。

7、概念：

肽键、多肽、操纵子、DNA半保留复制、核小体、过瘤胃蛋白。

1997年

1、反刍动物的蛋白质代谢。

2、蛋白质的一级结构及其在结构层次中的作用。

3、酮体的生成？

它与糖代谢的关系。

4、羊毛衫热水洗涤后容易皱缩，而蚕丝蛋白则没有这种现象，为什么？

5、真核生物与原核生物DNA复制的不同之处？

DNA复制具备什么条件？

6、当溶液的PH为丙氨酸等电点时，它以什么形式存在？

7、操纵子与操纵基因的概念？

它们在基因表达中的作用？

8、核糖体的功能？

真核与原核生物核糖体的不同？

9、氨基酸层析的分离依据于氨基酸的那些特性？

离子交换层析中选择洗脱液应该那些因素？

1996年

1、DNA双螺旋结构中除Waston-Crick提出的外，还有哪些，说明其结构。

2、蛋白质的右手螺旋结构。

3、DNA的超螺旋结构？

哪些DNA结构易形成超螺旋结构。

4、用蛋白质结构特点说明抗原、抗体结合的机理。

5、反刍动物利用纤维素的代谢过程。

6、真核生物mRNA结构特点。

7、蛋白质中Lys的测定方法。

8、肽、肽键、肽链、蛋白质的概念

9、计算等电点。

10、体液PH调控机制。

11、复制、转录何以保证其忠实性。

1995年

1、下列三种符号各代表那种氨基酸：

Leu、Ile、Val，阐明其代谢特点。

2、肝脏在动物代谢中的作用。

3、乙酰辅酶A的代谢途径。

4、举例说明核酸和蛋白质的相互作用。

5、蛋白质的二级结构。

6、DNA的半保留复制如何用试验证明。

7、密码子和反密码子的区别。

8、复制叉的结构。

农科院

94年生理生化

1/试述肾上腺的功能及B肾上腺素能兴奋剂作为营养重分配剂的机制限制因素及应用前景.

2,试述VA的生理功能及其与相关养分的关系

3,试述牛的乳腺构造与垂体激素/肾上腺素甲状腺素对泌乳的功能

4/扼要叙述硫酸盐半胱氨酸甲硫氨酸牛黄酸在哺乳动物体内的代谢途径

5/矿物质微量元素的有机螯合物有那些类型,其稳定常数作和解

从动物生理生化的角度,如何判别市售类似产品的科学性

6/名词解释

1,修复酶2,寡糖3,糖苷4,重组5,受体6,纳（NANO）7,密码子8,辅酶A9,瘘管（fistula）10,套管（CANULA）

1993年动物营养专业动物生理生化博士生入学考试

1/举例说明金属螯合物有那些类型,试用稳定常数理论解释实际应用时的必须条件

2/与你的研究领域有关的DNA体外重组技术中的热点是什么?

请就一个主题展开讨论.

3/电解质平衡理论在动物营养学上的意义若何?

4/试述脂蛋白的来龙去脉及其主要功能

5/以鸡为例试述蛋的形成及产蛋过程.

6/试述生长激素的应用现状/开发利用前景国际上争议的背景及你的看法

7/扼要诉述核酸的生物学功能及合成

2002年中国农业大学专业辅导班复习资料（生物化学）

中国农业大学专业辅导班复习资料（生物化学）

第一章蛋白质

1．蛋白质的生物学功能是什么？

2．蛋白质的元素组成特点及其应用如何？

3．氨基酸的分类有哪几种方法？

按侧链Ｒ基团分类的理由是什么？

4．蛋白质的分子组成有什么特点？

5．何为蛋白质氨基酸？

何为非蛋白质氨基酸？

6．氨基酸有什么重要的理化性质？

何为氨基酸的等电点？

如何pK’值计算氨基酸的等电点？

7．什么是肽键、氨基酸残基和肽单位、肽平面？

举例说明。

8．说明谷幌甘肽的结构式特点及生理作用？

9．Ｌ（＋，—）ＧＬＹ存在吗？

构型与构象的概念及区别是什么？

10．何为蛋白质的一级结构？

研究一级结构的意义是什么？

11．何为蛋白质的二级结构？

蛋白质的a-Helix and B-pleated sheet?

12．何为蛋白质的三级结构？

以肌红蛋白为例说明之。

参与维持蛋白质的空间结构的作用力有哪些？

13．以血红蛋白为例说明蛋白质的四级结构含义？

比较肌红蛋白与血红蛋白的结构与功能的异同。

14．蛋白质有哪些重要性质？

何为蛋白质的变性与复性？

试述变性的特点和机理。

15．举例说明蛋白质的结构与功能的关系。

第二章核酸

1.举例说明核酸是遗传信息的载体

2.简述DNA的种类和分布

3.简述RNA的种类和分布

4.DNA与RNA分子组成有什么差别？

5.DNA分子大小与生物进化有什么关系？

6.什么是稀有碱基？

如何产生的？

7.简述核苷酸的生理功能

8.简述RNA与DNA的分离提取方法

9.什么是DNA的增色效应和减色效应？

10.在温和碱性条件下为什么DNA比RNA稳定？

11.什么是Tm值？

与DNA分子组成有什么关系？

12.什么是退火，DNA分子在什么温度下退火最好？

13.DNA变性后其结构及理化特性有什么重要变化？

14.什么是分子杂交？

举例说明

15.为什么说DNA及RNA是两性分子？

16.什么是Chargaff定则，有什么意义？

17.什么是DNA的一级结构？

18.Watson—Crick DNA分子模型的特点是什么？

19.稳定DNA双螺旋结构的力是什么？

20.B型DNA双螺旋结构模型的建立有什么生物学意义？

21.什么是左旋DNA

22.什么是超螺旋结构，正负超螺旋结构有什么不同？

23.什么是拓扑异构酶？

有什么生理功能？

24.RNA分子结构的主要特点是什么？

25.简述RNA的二，三级结构

26.真核生物与原核生物的rRNA有什么差别？

27.真核与原核生物的mRNA有什么差别？

28.简述核酸的生物学功能

29.简述Ti及TMV病毒的结构特点

30.计算题

XX文库-让每个人平等地提升自我

XX文库-让每个人平等地提升自我第五章电子传递链与氧化磷酸化

1．什么是生物氧化？

有几种方式？

2．什么是呼吸链？

由那些成员组成？

简述其结构特点及功能

3．NADH和FANDH2的氢通过呼吸链时为什么能产生ATP

4．什么是氧化磷酸化？

什么是底物水平磷酸化，他们有什么区别？

5．生物体内常见的高能分子有哪些？

6．磷酸肌酸及磷酸精氨酸有什么生理功能？

7．细胞色素b和c与a有什么不同？

8．NADH是怎样进入线粒体的？

9．ATP是怎样进入线粒体的？

10.什么是末端氧化酶？

植物中有那些末端氧化酶？

11.磷氧比（p/o）表示什么含义？

为什么苹果酸和琥珀酸的磷氧比不同？

12.呼吸链受哪些阻抑剂阻抑？

13.一克分子葡萄糖在细胞中完全氧化为CO2和H2O时能量利用率是多少？

14.呼吸链的氧化磷酸化效率有多高？

15.简述化学渗透学说的机理

16.什么是解联剂，生理作用是什么？

17.什么是能荷？

能荷与代谢有什么关系？

18.何谓氧化还原电势？

简述它与标准自由能变化的关系

第六章脂类代谢

1．植物体中甘油是怎样生成的？

2．乙酰CoA羧化酶由哪些成分组成？

3．乙酰CoA是怎样由线粒体中运出来的？

4．什么物质可以抑制乙酰CoA羧化酶？

5．脂肪酸合成酶包括哪些成员？

6．什么是ACP？

有什么生物功能？

7．简述脂肪酸的从头合成途径（非线粒体途径）

8．脂肪酸合成中的还原剂是什么？

来自何处？

NADH能否参与脂肪酸合成？

9．动物细胞溶质中为什么不能合成16碳以上的脂肪酸？

10．18碳脂肪酸的合成在动物、植物中有什么差别？

11．硫激酶和的功能有什么不同？

12．三酰甘油是怎样通过线粒体膜的？

13.脂酰－ACP是怎样转变为脂先CoA的？

14.卵磷脂是怎样合成的？

15.什么是β-氧化作用？

在细胞什么部位进行？

16.脂酰ACP硫脂酶与β-酮脂酰硫解酶的作用有什么差别？

17.简述β-氧化作用与脂肪酶合成途径的差异？

18.棕榈酸（15碳）进行β-氧化时利用率有多少？

19.什么是乙酸循环？

有什么生理作用？

20.什么是α-及β-氧化作用？

21.什么是生物膜？

膜中有哪些成分？

22．什么是单位膜？

23．简述膜的流动镶嵌模型

24．生物膜有哪些重要的功能？

第七章含氮化合物代谢（核苷酸代谢部分）

1.嘌呤与嘧啶由哪些化合物合成？

2.什么是核苷酸的“从头合成途径”？

什么是补救途径？

3.简述IMP合成过程要点

4.IMP怎样改变为AMP及CMP

5.甲川四氢叶酸在核苷酸合成中的作用是什么？

6.简述嘧啶核苷酸合成途径？

7.尿核酸怎样改变为胞苷酸和脱氧胸嘧啶？

8.磷酸核苷怎样改变为三磷酸核苷？

9.脱氧核苷酸是怎样合成的？

简述水解核酸的酶的分类？

10.在不同进化水平的动物中嘌呤分解的最终产物是什么？

11.什么是限制性核酸内切酶？

12.熟悉各核苷酸相互改变途径？

13.核苷酸及其衍生物在代谢中由什么重要性？

第八章核酸的生物合成

1.什么是中心法则？

什么是遗传信息？

2.什么是半保留复制？

如何证明？

有什么生物学意义？

3.引物酶与经典的RNA聚合酶有什么不同？

4.DNA聚合酶I有什么功能？

受什么抑制？

5.DNA聚合酶2由哪些亚基组成，各亚基的功能是什么？

6.DNA聚合酶1.2.3的特点和功能有什么不同和相同?

7.原核与真核DNA连接酶的作用机理有何相同和差异？

8.DNA生物合成酶需要哪些酶及因子参加？

它们的功能是什么？

9.什么是引物体？

含有什么成分？

10.什么是复制，领头链，随后链，岗其片断。

半不连续复制？

11.简述DNA合成过程

12.什么是逆转录作用？

逆转录酶有什么特性？

什么是前病毒？

13.逆转录受什么因子抑制？

13.什么是突变？

DNA突变有哪几种形式？

14.亚硝酸，硫酸二甲酯为何能引起突变？

15.简述暗复活作用的机理

16.简述DNA复制后修复作用？

17.什么是SOS修复？

18.什么是基因工程？

简述基因工程的步骤

19.基因工程的生物学意义是什么？

20.什么是不对称转录？

什么是有意义链及其反意义链？

21..什么是启动子？

有什么特点？

22.原核生物RNA聚合酶含有哪些亚基，各亚基功能是什么？

23.简述RNA的合成步骤

24.什么是转录单位？

25.原核生物中，抑制RNA生物合成的抑制剂是什么？

26.什么是转录单位？

27.真核生物RNA聚合酶有哪几种？

功能有什么差异？

受什么抑制？

28.真核hnRNA是怎样转变为mRNA的？

29.rRNA是怎样产生的？

30.tRNA是怎样产生的？

31.RNA的复制特点是什么？

32,计算题

第十章代谢调控

1.什么是标兵酶?

举例说明

2.什么是细胞区域化？

其生理生化意义是什么？

3.什么是诱导酶？

举例说明

4.什么是酶合成的负调控及其正调控

5.生物体内糖、脂肪及蛋白质三类物质在代谢上的相互关系如何？

6.生物体内的代谢调节在哪几种不同的水平上进行？

7.物质代谢调节的意义与方式是什么？

8.什么是酶合成的诱导和租抑？

什么是乳糖操作子模型？

9.何谓酶的共价修饰，酶的级联系统

10.何谓反馈抑制？

反馈调节的意