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生物化学重点解答题汇总
酶的活性中心:
酶分子中直接与底物结合,并和酶催化作用直接有关的区域叫酶的活性中心或活性部位。
酶的活性中心有两个功能部位:
第一个是结合部位,由一些参与底物结合的有一定特性的基团组成;第二个是催化部位,由一些参与催化反应的基团组成,底物的键在此处被打断或形成新的键,从而发生一定的化学变化。
DNA的变性与复性:
在理化因素作用下,DNA双螺旋的两条互补链松散而分开成为单链,从而导致DNA的理化性质及生物学性质发生改变,这种现象称为DNA的变性。
将变性DNA经退火处理,使其重新形成双螺旋结构的过程,称为DNA的复性。
同工酶来源不同种属或同一种属,甚至同一个体的不同组织或同一组织、同一细胞中分离出具有不同分子形式但却催化相同反应的酶,称之为同工酶。
超二级结构:
相邻的蛋白质二级结构单元相互接近形成有规律的二级结构聚集体。
糖异生作用非糖物质转化成糖代谢的中间产物后,在相应的酶催化下,绕过糖酵解途径的三个不可逆反应,利用糖酵解途径其它酶生成葡萄糖的途径称为糖异生
限制性内切酶生物体内能识别并切割特异的双链DNA序列的一种内切核酸酶
DNA的半保留复制DNA在复制时,两条链解开分别作为模板,在DNA聚合酶的催化下按碱基互补的原则合成两条与模板链互补的新链,以组成新的DNA分子。
这样新形成的两个DNA分子与亲代DNA分子的碱基顺序完全一样。
由于子代DNA分子中一条链来自亲代,另一条链是新合成的,这种复制方式称为半保留复制
脂肪酸的β-氧化饱和脂肪酸在一系列酶的作用下,羧基端的β位C原子发生氧化,C链在α位C原子与β位C原子间发生断裂,每次生成一个乙酰CoA和较原来少两个C单位的脂肪酸,这个不断重复进行的脂肪酸氧化过程称为脂肪酸的β氧化。
酮体脂肪酸在肝脏中氧化分解所生成的乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三种中间代谢产物,统称为酮体。
冈崎片段相对比较短的DNA链(大约1000核苷酸残基),是在DNA的滞后链的不连续合成期间生成的片段。
氧化磷酸化代谢物在生物氧化过程中释放出的自由能用于合成ATP(即ADP+Pi→ATP)(2分),这种氧化放能和ATP生成(磷酸化)相偶联的过程(2分)称氧化磷酸化。
呼吸链线粒体基质是呼吸底物氧化的场所,底物在这里氧化所产生的NADH和FADH2将质子和电子转移到内膜的载体上,经过一系列氢载体和电子载体的传递,最后传递给O2生成H2O(3分)。
这种由载体组成的电子传递系统称电子传递链,因为其功能和呼吸作用直接相关,亦称为呼吸链(1分)。
Tm值:
将核酸加热变性过程中,核酸分子内50%的双螺旋结构被破坏时的温度称为核酸的解链温度,又称融解温度(Tm,meltingtemperature)。
DNA的Tm值一般在70~85℃之间。
DNA遗传密码:
DNA(或mRNA)中的核苷酸序列与蛋白质中氨基酸序列之间的对应关系称为遗传密码(3分)。
答有密码子的(1分)。
半不连续复制:
由于DNA双链的合成延伸均为5'→3'的方向,因此复制是以半不连续的方式进行,即其中一条链相对地连续合成,称之为前导链,另一条链的合成是不连续的,称为后随链/后滞链/随从链。
1、有淀粉酶制剂1g,用水溶解成1000ml酶液,测定其蛋白质含量和粉酶活力。
结果表明,该酶液的蛋白质浓度为0.1mg/ml;其1ml的酶液每5min分解0.25g淀粉,计算该酶制剂所含的淀粉酶总活力单位数和比酶活(淀粉酶活力单位规定为:
在最适条件下,每小时分解1克淀粉的酶量为一个活力单位)。
答案要点:
①1ml的酶液的活力单位是60/5×0.25/1=3(2分)酶总活力单位数是3×1000=3000U(1分)②总蛋白是0.1×1000=100mg(1分),比活力是3000/100=30(1分)。
2、请列举细胞内乙酰CoA的代谢去向。
(5分)
答案要点:
三羧酸循环;乙醛酸循环;从头合成脂肪酸;酮体代谢;合成胆固醇等。
(各1
3、酿酒业是我国传统轻工业的重要产业之一,其生化机制是在酿酒酵母等微生物的作用下从葡萄糖代谢为乙醇的过程。
请写出在细胞内葡萄糖转化为乙醇的代谢途径。
答案要点:
在某些酵母和某些微生物中,丙酮酸可以由丙酮酸脱羧酶催化脱羧变成乙醛,该酶需要硫胺素焦磷酸为辅酶。
乙醛继而在乙醇脱氢酶的催化下被NADH还原形成乙醇。
葡萄糖+2Pi+2ADP+2H+生成2乙醇+2CO2+2ATP+2H2O(6分)脱氢反应的酶:
3-磷酸甘油醛脱氢酶(NAD+),醇脱氢酶(NADH+H+)(2分)底物水平磷酸化反应的酶:
磷酸甘油酸激酶,丙酮酸激酶(Mg2+或K+)(2分)
4.试述mRNA、tRNA和rRNA在蛋白质合成中的作用。
答案要点:
①mRNA是遗传信息的传递者,是蛋白质生物合成过程中直接指令氨基酸掺入的模板。
(3分)②.tRNA在蛋白质合成中不但为每个三联体密码子译成氨基酸提供接合体,还为准确无误地将所需氨基酸运送到核糖体上提供运送载体。
(4分)③.rRNA与蛋白质结合组成的核糖体是蛋白质生物合成的场所(3分)。
物合成过程中直接指令氨基酸掺入的模板。
(3分)
5、为什么说三羧酸循环是糖、脂、蛋白质三大物质代谢的共同通路?
哪些化合物可以被认为是联系糖、脂、蛋白质和核酸代谢的重要环节?
为什么?
答案要点:
①三羧酸循环是糖、脂、蛋白质三大物质代谢的共同氧化分解途径(2分);三羧酸循环为糖、脂、蛋白质三大物质合成代谢提供原料(1分),要举例(2分)。
②列举出糖、脂、蛋白质、核酸代谢相互转化的一些化合物(3分),糖、脂、蛋白质、核酸代谢相互转化相互转化途径(2分)。
答案
(1)葡萄糖经甘油醛-3-磷酸、丙酮酸等物质生成乙酰CoA,而乙酰CoA必须进入三羧酸循环才能被彻底氧化分解。
(2)脂肪分解产生的甘油和脂肪酸,甘油可以经磷酸二羟丙酮进入糖有氧氧化途径,最终的氧化分解也需要进入三羧酶循环途径;而脂肪酸经β-氧化途径产生乙酰CoA,乙酰CoA可进入三羧酸循环氧化。
(3)蛋白质分解产生氨基酸,氨基酸脱去氨基后产生的碳骨架可进入三羧酸循环,同时,三羧酸循环的中间产物可作为氨基酸的碳骨架,接受NH3重新生成氨基酸。
所以,三羧酸循环是三大物质共同通路。
6、写出天冬氨酸在体内彻底氧化成CO2和H20的反应历程,注明其中催化脱氢反应的酶及其辅助因子,并计算1mol天冬氨酸彻底氧化分解所净生成的ATP的摩尔数。
答案及要点:
天冬氨酸+α酮戊二酸--→(谷草转氨酶)草酰乙酸+谷氨酸谷氨酸+NAD+H2O→(L谷氨酸脱氢酶)α酮戊二酸+NH3+NADH草酰乙酸+GTP→(Mg、PEP羧激酶)PEP+GDP+CO2PEP+ADP→(丙酮酸激酶)丙酮酸+ATP丙酮酸+NAD+COASH→(丙酮酸脱氢酶系)乙酰COA+NADH+H+CO2乙酰COA+3NAD+FAD+GDP+Pi+2H2O→(TCA循环)2CO2+COASH+3NADH+3H+FADH2+GTP①耗1ATP生2ATP5NADH+1FADH2+1GTP=1ATP净生成1+2+2.5×5+1.5×1=15ATP②耗1ATP生成2ATP+3NADH+1FADH+1NADPH净生成1+2+2.5×4+1?
5×1=12.5ATP脱氢反应的酶:
L-谷氨酸脱氢酶(NAD+),丙酮酸脱氢酶系(CoA,TPP,硫辛酸,FAD,Mg2+),异柠檬酸脱氢酶(NAD+,Mg2+),a-酮戊二酸脱氢酶系(CoA,TPP,硫辛酸,NAD+,Mg2+),琥珀酸脱氢酶(FAD,Fe3+),苹果酸脱氢酶(NAD+)。
(3分)共消耗1ATP,生成2ATP、5NADH和1FADH,则净生成:
-1+2+3×5+2×1=18ATP(2分)
7.DNA双螺旋结构有什么基本特点?
这些特点能解释哪些最重要的生命现象?
答案要点:
a.两条反向平行的多聚核苷酸链沿一个假设的中心轴右旋相互盘绕而形成,螺旋表面有一条大沟和一条小沟。
(2分)b.磷酸和脱氧核糖单位作为不变的骨架组成位于外侧,作为可变成分的碱基位于内侧,链间碱基按A-T配对,之间形成2个氢键,G-C配对,之间形成3个氢键(碱基配对原则,Chargaff定律)。
(2分)c.螺旋直径2nm,相邻碱基平面垂直距离0.34nm,螺旋结构每隔10个碱基对重复一次,间隔为3.4nm。
(2分)该模型揭示了DNA作为遗传物质的稳定性特征,最有价值的是确认了碱基配对原则,这是DNA复制、转录和反转录的分子基础,亦是遗传信息传递和表达的分子基础。
该模型的提出是本世纪生命科学的重大突破之一,它奠定了生物化学和分子生物学乃至整个生命科学飞速发展的基石。
(2分)
8、。
乙酰CoA可进入哪些代谢途径?
请列出。
(5分)糖的有氧氧化】葡萄糖→丙酮酸→乙酰辅酶A→CO2+H2O。
【糖的无氧氧化】葡萄糖→丙酮酸→乳酸。
【糖的磷酸戊糖途径】葡萄糖→5-磷酸核糖、NADPH。
【糖原合成】葡萄糖→肝糖原、肌糖原。
【糖转化为脂肪】葡萄糖→乙酰辅酶A→脂肪酸→脂肪。
9、DNA复制的高度准确性是通过什么来实现的?
答:
a.严格遵守碱基的配对规律。
B.在复制时对碱基的正确选择。
c.对复制过程中出现的错误及时校正。
10.写出丙氨酸在体内彻底氧化分解成CO2和H2O的反应历程,注明其中催化脱氢反应的酶及其辅助因子。
丙氨酸在体内经过联合脱氨基作用变成丙酮酸和谷氨酸,谷氨酸经过谷氨酸脱氢酶作用生成1molNADH。
丙酮酸被丙酮酸脱氢酶复合物作用生成乙酰辅酶A,产生1molNADH,乙酰辅酶A进入三羧酸循环,产生3molNADH,1molFADH2和1molATP每molNADH可转化生成2.5molATP,每molFADH2可转化生成1.5molATP。
因此共产生15molATP。
什么是蛋白质的空间结构?
试举一例阐述蛋白质的空间结构与其生物学功能的关系。
答:
RNASE是一种水解RNA的酶,由124个氨基酸残基组成的单肽链蛋白质,其中含有4个链内二硫键。
整个分子折叠成球形的天然构象。
高浓度脲会破坏肽链中的次级键。
巯基乙醇可还原二硫键。
因此用脲和巯基乙醇处理RNaSe;蛋白质三维构象破坏,肽链去折叠成松散肽链,活性丧失。
淡一级结构并未变化。
除去脲和巯基乙醇,并经氧化形成二硫键。
RNaSe重新折叠,活性逐渐恢复。
由此看来,在一级结构未改变的状况下,其生物功能仍旧发生变化,说明是蛋白质的高级结构决定了蛋白质的功能。
从分子水平说明生物遗传信息储存的主要方式,又是如何准确的向后代传递遗传信息的。
答:
生物遗传信息主要通过DNA的方式储存。
DNA的双螺旋结构及复制时的碱基互补配对原则,使用RNA作为引物,3’-5’外切酶活性,沿3’-5’方向识别和切除。
错配的碱基,通过DNA的修复系统校正。
第一章蛋白质化学
蛋白质等电点:
蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。
肽键与肽链:
由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键。
氨基酸分子在参与形成肽键之后,由于脱水而结构不完整,称为氨基酸残基。
每条多肽链都有两端:
N端C端,肽链的方向是N端→C端。
蛋白质分子结构:
蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。
一级结构为线状结构,二、三、四级结构为空间结构。
一级结构:
指多肽链中氨基酸的排列顺序,其维系键是肽键。
蛋白质的一级结构决定其空间结构。
二级结构:
指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象,借氢键维系。
主要有以下几种类型:
⑴α-螺旋:
其结构特征为:
①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋;②螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基,螺距为0.54nm;③相邻螺旋圈之间形成许多氢键;④侧链基团位于螺旋的外侧。
影响α-螺旋形成的因素主要是:
①存在侧链基团较大的氨基酸残基;②连续存在带相同电荷的氨基酸残基;③存在脯氨酸残基。
⑵β-折叠:
其结构特征为:
①若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片;②所有肽键的C=O和N—H形成链间氢键;③侧链基团分别交替位于片层的上、下方。
⑶β-转角:
多肽链180°回折部分,通常由四个氨基酸残基构成,借1、4残基之间形成氢键维系。
⑷无规卷曲:
主链骨架无规律盘绕的部分。
四级结构:
指亚基之间的立体排布、接触部位的布局等,其维系键为非共价键。
亚基是指参与构成蛋白质四级结构的而又具有独立三级结构的多肽链。
蛋白质的变性:
蛋白质在某些理化因素的作用下,其特定的空间结构被破坏而导致其理化性质改变及生物活性丧失,这种现象称为蛋白质的变性。
绝大多数蛋白质分子的变性是不可逆的。
变性蛋白质除去变性因素后,重新恢复天然构象和生物活性的过程为复性。
盐析:
在蛋白质溶液中加入大量中性盐,以破坏蛋白质的胶体性质,使蛋白质从溶液中沉淀析出,称为盐析。
别构效应:
是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象,导致蛋白质生物活性改变的现象.结构域:
较大的球形蛋白质分子中,多肽链往往形成几个紧密的球状构象,这些球状结构之间以松散肽链相连,这些球状构象即为结构域。
1.为什么说蛋白质是生命活动所依赖的重要物质基础?
答案:
1.①论述蛋白质的催化、代谢调节、物质运输、信息传递、运动、防御与进攻、营养与贮存、保护与支持等生物学功能。
②综上所述,蛋白质几乎参与生命活动的每一个过程,在错综复杂的生命活动过程中发挥着极其重要的作用,是生命活动所依赖的重要物质基础。
没有蛋白质,就没有生命。
2、试比较较Gly、Pro与其它常见氨基酸结构的异同,它们对多肽链二级结构的形成有何影响?
都含一个氨基羧基H与侧链基团,PRO侧链基团与a氨基酸形成环化结构,亚氨基酸,Gly不含手性碳原子
3、蛋白质水溶液为什么是一种稳定的亲水胶体?
蛋白质的分子量很大,容易在水中形成胶体颗粒,具有胶体性质。
在水溶液中,蛋白质形成亲水胶体,就是在胶体颗粒之外包含有一层水膜。
水膜可以把各个颗粒相互隔开,所以颗粒不会凝聚成块而下沉。
4、为什么说蛋白质天然构象的信息存在于氨基酸顺序中。
蛋白质的结构与生物功能之间有什么关系?
以细胞色素C为例简述蛋白质的一级结构与其生物进化的关系。
蛋白质的高级结构的形成是依靠氨基酸分子的侧链集团之间的非共价键维持而成.如氢键,范德华力等,此外半胱氨酸中的硫可形成共价键维持空间结构,此外二级结构的A螺与B折叠都是临近氨基酸侧链之间亲合或者静电维持的,所以说,一级结构决定了蛋白的高级结构.1)一级结构的变异与分子病
蛋白质中的氨基酸序列与生物功能密切相关,一级结构的变化往往导致蛋白质生物功能的变化。
如镰刀型细胞贫血症,其病因是血红蛋白基因中的一个核苷酸的突变导致该蛋白分子中β-链第6位谷氨酸被缬氨酸取代。
这个一级结构上的细微差别使患者的血红蛋白分子容易发生凝聚,导致红细胞变成镰刀状,容易破裂引起贫血,即血红蛋白的功能发生了变化。
(2)一级结构与生物进化同源蛋白质中有许多位置的氨基酸是相同的,而其它氨基酸差异较大。
如比较不同生物的细胞色素C的一级结构,发现与人类亲缘关系接近,其氨基酸组成的差异越小,亲缘关系越远差异越大。
第二章核酸化学
增色效应与减色效应:
核酸(DNA和RNA)分子解链变性或断链,其紫外吸收值260nm增加的现象复性减少分子杂交:
一条DNA单链或RNA单链与另一条单链通过碱基互补形成双链分子的过程。
核酸探针:
在核酸杂交分析过程中,常将已知顺序的核酸片段用放射性同位素或生物素进行标记,这种带有一定标记的已知顺序的核酸片段称为探针。
回文结构:
双链DNA中含有的二个结构相同、方向相反的序列称为反向重复序列。
Chargaff定律:
嘌呤碱总量=嘧啶碱总量,即A+G=T+C不对称比率A+T/G+C因物种(亲缘关系远近)而异超螺旋DNA:
双螺旋的DNA分子进一步盘旋形成的超螺旋结构称为DNA的三级结构。
拓扑异构酶:
能够催化DNA链的断裂和结合,从而控制DNA的拓扑状态
2、DNA和RNA的结构和功能在化学组成、分子结构、细胞内分布和生理功能上的主要区别是什么?
化学组成:
含有D-2脱氧核酶,含ATGC;含D-核糖含AUGC分子结构:
a-双螺旋大多数为单链生理功能:
DNA核苷酸序列决定生物体遗传特征;在DNA复制转录翻译一定中调控作用,与细胞内或细胞间的一些物质运输核定为有关。
4、比较tRNA、rRNA和mRNA的结构和功能。
结构,t二级结构三叶草形,三级结构倒L形R复杂的多环多臂结构M分子的长度差异很大功能:
将氨基酸运转到MRNA复合物的相应位置,用于蛋白质的合成。
与其他蛋白质组成核糖体,完成蛋白质合成。
进入细胞质指导蛋白质的合成
8、真核mRNA和原核mRNA各有什么特点?
原核生物中,mRNA的转录和翻译发生在同一个细胞空间,这两个过程几乎是同步进行。
真核细胞中,真核细胞mRNA的合成和功能表达在不同的空间和时间范畴内。
原核生物mRNA的特征半衰期短,许多原核生物MRNA以多顺反子的形式存在。
原核生物mRNA的5端无帽子结构,3端没有或只有较短的多聚A结构。
真核生物MRNA的特征,单顺反子形式存在,5’端存在帽子结构,绝大数具有多聚A尾巴。
第三章酶
酶原处于无活性状态的酶的前身物质就称为酶原活力单位每分钟内催化1微摩尔(μmol)底物转化为产物所需的酶量定为一个活力单位,即1IU=1μmol/minU/g或U/ml比活力每毫克蛋白所含的酶活力单位数表示诱导契合学说底物与酶活性部位结合,会引起酶发生构象变化,使两者相互契合,从而发挥催化功能米氏常数其值是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度ν=Vmax[S]/(Km+[S])。
其中,Vmax为最大反应速度,Km为米氏常数。
协同效应两种及两种以上有毒物质对水生生物的一种联合强化毒性效应竟争性抑制作用抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合,从而干扰了酶与底物的结合,使酶的催化活性降低,非竟争性抑制作用抑制剂既可以与游离酶结合,也可以与ES复合物结合,使酶的催化活性降低,多酶体系在完整细胞内的某一代谢过程中,由几种不同的酶联合组成的一个结构和功能的整体,催化一组连续的密切相关的反应。
共价调节酶是一类由其它酶对其结构进行可逆共价修饰,使其处于活性和非活性的互变状态,从而调节酶活性别(变)构效应又称别构调节。
某些代谢物能与变构酶分子上的变构部位特异性结合,使酶的分子构发生改变,从而改变酶的催化活性以及代谢反应的速度,辅酶和辅基与酶蛋白疏松结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅酶。
与酶蛋白牢固结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅基。
1、何谓不可逆性抑制、竞争性抑制和非竞争性抑制?
研究抑制作用有什么理论意义和实践意义?
答:
研究抑制作用的理论和实践意义在于
A、研究酶活性中心的必须基团,例如,如果通过基因定点突变,改变酶活性中心的必须基团,可能使酶的活性增加或降低;使该酶抑制剂的作用增加或降低。
B、研究某些药物的作用机制,例如,磺氨药是细菌二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂,是通过动力学实验得到的结论。
C、研究机体内酶和抑制剂的作用,例如,在机体内有些酶的活性降低,并非是该酶的含量降低,而是它的天然抑制剂的活性增加了。
D、为开发药物,寻找某些酶的抑制剂。
2、影响酶促反应的因素有哪些?
用曲线表示并说明它们各有什么影响?
pH、温度、紫外线、重金属盐、抑制剂、激活剂等通过影响酶的活性来影响酶促反应的速率,紫外线、重金属盐、抑制剂都会降低酶的活性,使酶促反应的速度降低,激活剂会促进酶活性来加快反应速度,pH和温度的变化情况不同,既可以降低酶的活性,也可以提高,所以它们既可以加快酶促反应的速度,也可以减慢;酶的浓度、底物的浓度等不会影响酶活性,但可以影响酶促反应的速率。
酶的浓度、底物的浓度越大,酶促反应的速度也快。
4、试比较酶的竞争性抑制作用与非竞争性抑制作用的异同。
共同点:
抑制剂与酶通过非共价方式结合。
不同点:
(1)竞争性抑制抑制剂结构与底物类似,与酶形成可逆的EI复合物但不能分解成产物P。
抑制剂与底物竞争活性中心,从而阻止底物与酶的结合。
可通过提高底物浓度减弱这种抑制。
竞争性抑制剂使Km增大,Km'=Km×(1+I/Ki),Vm不变。
(2)非竞争性抑制酶可以同时与底物和抑制剂结合,两者没有竞争。
但形成的中间物ESI不能分解成产物,因此酶活降低。
非竞争抑制剂与酶活性中心以外的基团结合,大部分与巯基结合,破坏酶的构象,如一些含金属离子(铜、汞、银等)的化合物。
非竞争性抑制使Km不变,Vm变小。
5、什么是米氏方程,米氏常数Km的意义是什么?
试求酶促反应速度达到最大反应速度的99%时,所需求的底物浓度(用Km表示)⑴当反应速度为最大速度一半时,米氏方程可以变换如下:
1/2Vmax=Vmax[S]/(Km+[S])→Km=[S]可知,Km值等于酶反应速度为最大速度一半时的底物浓度。
⑵Km值是酶的特征性常数,只与酶的性质,酶所催化的底物和酶促反应条件(如温度、pH、有无抑制剂等)有关,与酶的浓度无关。
⑶1/Km可以近似表示酶对底物亲和力的大小⑷利用米氏方程,我们可以计算在某一底物浓度下的反应速度或者在某一速度条件下的底物浓度。
7、什么是同工酶?
为什么可以用电泳法对同工酶进行分离?
同工酶在科学研究和实践中有何应用?
同工酶是来源不同种属或同一种属,甚至同一个体的不同组织或同一组织,同一细胞中分离出具有不同分子形式,但却催化相同反应的酶。
电泳的原理是在同一PH的缓冲液中,由于蛋白质分子量和表面所带电荷不同,其等电点也不同,故在电场中移动的速率不同而使蛋白质分离。
由于同工酶理化性质、免疫学活性都不同,因此可以用电泳法分离。
可以作为遗传标记用于一处啊分析
9、和非酶催化剂相比,酶在结构上和催化机理上有什么特点?
酶催化剂具有高效和专一的特点
酶和一般催化剂都是通过降低反应活化能的机制来加快化学反应速度的。
但显然酶的催化能力远远大于非酶催化剂.
一种酶催化一种反应,酶的3维空间结构决定它只能与特定的底物结合催化底物转化成产物
10、试述维生素与辅酶、辅基的关系,维生素缺乏症的机理是什么?
很多维生素是在体内转变成辅酶或辅基,参与物质的代谢调节所有B族维生素都是以辅酶或辅基的形式发生作用的,但是辅酶或辅基则不一定都是由维生素组成的如细胞色素氧化酶的辅基为铁卟啉,辅酶Q不是维生素等。
①摄入量不足。
可因维生素供给量不足,食物储存不当,膳食烹调不合理,偏食等而造成;②吸收障碍。
长期慢性腹泻或肝胆疾病患者,常伴有维生素吸收不良;③需要量增加。
儿童、孕妇、乳母、重体力劳动者及慢性消耗性疾病患者,未予足够补充;④长期服用抗菌素,一些肠道细菌合成的维生素,如维生素K、维生素PP、维生素B6、生物素、叶酸等发生缺乏。
第四章糖类代谢
糖酵解途径是指细胞在乏氧条件下细胞质中分解葡萄糖生成丙酮酸的过程。
糖的有氧氧化葡萄糖在有氧条件下彻底氧化分解生成C2O和H2O,并释放出大量能量的过程称为糖的有氧氧化糖酵解葡萄糖或糖原在组织中进行类似发酵的降解反应过程。
最终形成乳酸或丙酮酸,同时释出部分能量,形成ATP供组织利用。
三羧酸循环三羧酸循环是指在线粒体中,乙酰CoA首先与草酰乙酸缩合生成柠檬酸,然后经过一系列的代谢反应,乙酰基被氧化分解成CO2,而草酰乙酸再生的循环反应过程磷酸戊糖途径磷酸戊糖途径是指从G-6-P脱氢反应开始,经一系列代谢反应生成磷酸戊糖等中间代谢物,然后再重新进入糖氧化分解代谢途径的一条旁路代谢途径乙醛酸循环在异柠檬酸裂解酶的催化下,异柠檬酸被直接分解为乙醛酸,乙醛酸又在乙酰辅酶A参与下,由苹果酸合成酶催化生成苹果酸,苹果酸再氧化脱氢生成草酰乙酸的过程。
糖原一种广泛分布于哺乳类及其他动物肝、肌肉等组织的、多分散性的高度分支的葡聚糖,以α-1,4-糖苷键连接的葡萄糖为主链,并有相当多α-1,6分支的多糖,用于能源贮藏。
1、何谓三羧酸循环?
它有何特点和生物学意义?
特点。
1。
乙酰CoA进入三羧酸循环后,是六碳三羧酸反应2。
在整个循环
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