生物化学-第3版生化提纲含答案.doc
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第一章绪论
一、问答
1、什么是生物化学?
它主要研究哪些内容?
生物化学是用化学的原理和方法,从分子水平来研究生物体的化学组成,及其在体内的代谢转变规律从而阐明生命现象本质的一门科学。
2、生物化学对国民经济(如农林业、工业、疾病诊断和医药等)发展的作用?
1)农业生产的基础研究依赖于生物化学的理论和方法,如作物栽培、作物品种鉴定、遗传育种、土壤农业化学、豆科作物的共生固氮、植物的抗逆性及植物病虫害防治等。
2)生物化学原理和技术促进轻工产品、生物药物的研究、开发与生产,如食品、发酵、制药、生物制品及皮革生产。
3)生物化学促进对人或动物致病机制的认识,提高对疾病诊断的正确性,如疾病的临床诊断依赖于生化指标的测定。
4)生物化学理论和方法有利于推动我国农副产品的加工产业,如提取动植物的有效生化成分加工成保健品、化妆品、医药用品或食品添加剂等。
生物化学理论和方法对改善人类生存环境具有特殊意义,如“三废”生物处理、航空航天事业、海洋资源开发利用等。
第二章蛋白质化学
一、解释下列名称
氨基酸的等电点(pI):
当氨基酸溶液在某一定pH值时,使某特定氨基酸分子上所带正负电荷相等,成为两性离子,在电场中既不向阳极也不向阴极移动,此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(isoelctricpoint)。
、酸性氨基酸:
R基带正电荷,【-NH2比-COOH数目少,如天冬氨酸(Asp)、谷氨酸(Glu),其pI<7,即pH<7,强酸性溶液中,主要以正离子存在,向阴极移动。
】【百度的】
碱性氨基酸:
R基带负电荷,【能水解的氨基个数多于能水解的羧基个数(溶液呈碱性)的氨基酸,如精氨酸、赖氨酸、组氨酸。
】【百度的】
芳香族氨基酸:
【凡含有芳香环的氨基酸都属于芳香族氨基酸。
例如酪氨酸(Tyrosine)、苯丙氨酸(Phenylalanine)、色氨酸(tryptophan)和组氨酸(Histidine),以及甲状腺素(Thyroxine)。
】【百度的】
稀有氨基酸:
从少数蛋白质中还分离出一些稀有氨基酸,它们都是相应常见氨基酸的衍生物。
如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸等。
非蛋白质氨基酸:
生物体内呈游离或结合态的氨基酸,如B-氨基酸,Y-氨基酸,D-氨基酸。
必需氨基酸:
一般将对维持哺乳动物生命活动必不可少的而其自身又不能合成的氨基酸称为必需氨基酸。
肽:
由氨基酸通过肽键缩合而成的化合物。
肽键:
一个氨基酸的羧基与另一氨基酸的氨基缩水而成的酰胺键称为肽键。
(…CONH…)
肽单位:
肽键的所有四个原子和与之相连的两个a-碳原子所组成的基团。
寡肽:
由十个以内氨基酸相连而成的肽。
多肽:
由十个以上氨基酸相连而成的肽。
α-螺旋:
多肽主链按右手方向(为主)或左手方向盘绕形成右手螺旋或左手螺旋,相邻螺圈之间肽链上的C=O与其后面第四个残基上的N-H之间形成氢键。
β-折叠:
两条或多条伸展的多肽链(或一条多肽链的若干肽段)侧向集聚,通过相邻肽链主链上的N-H与C=O之间有规则的氢键,形成锯齿状片层结构。
β-转角:
蛋白质二级结构类型之一,由4个氨基酸残基组成,其中第一个残基的C=O基团和第四个残基的N-H基团之间形成氢键,使多肽链的方向发生“U”形改变。
无规则卷曲:
又称自由回转,是指多肽链主链既非螺旋又不是折叠片或转角的没有一定规则的松散结构。
超二级结构:
在许多蛋白质中,有两个或三个具有二级结构的肽段在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象。
它们可直接作为三级结构的“建筑块”或域结构的组成单位,是蛋白质发挥特定功能的基础。
结构域:
多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区,它是相对独立的紧密球状实体。
蛋白质的亚基:
寡聚蛋白中的单条独立的多肽链,具有独立的一、二、三级结构,单独存在时一般无生物学活性。
亚基本身都具有球状三级结构。
简单蛋白质:
完全水解产物为a-氨基酸,不含其他物质的蛋白质。
结构蛋白质:
由简单蛋白质和非蛋白质组分结合而成,非蛋白质组分通常称为辅基。
分子病:
由于基因结构改变,蛋白质一级结构中的关键氨基酸发生改变,从而导致蛋白质功能障碍,出现相应的临床症状,这类遗传性疾病称为分子病。
变构效应:
蛋白质分子的特定部位(调节部位)与小分子化合物(效应物)结合后,引起空间构象发生改变,从而促使生物学活性变化的现象称为变构效应。
包括正协同、负协同效应。
茚三酮反应:
茚三酮在弱酸性溶液中与α-氨基酸共热,引起氨基酸氧化脱氨、脱羧反应,最后茚三酮与反应产物——氨和还原茚三酮发生作用,生成紫色物质。
蛋白质经水解后产生的氨基酸也可发生茚三酮反应。
蛋白质变性:
蛋白质各自所特有的高级结构,是表现其物理性质和化学特性以及生物学功能的基础。
在某些理化因素作用下,蛋白质的空间结构被破坏,从而导致其理化性质改变、生物活性丧失的现象称为变性。
变性不涉及一级结构的变化。
蛋白质复性:
蛋白质的变性作用如果不过于剧烈,则是一种可逆过程,变性蛋白质通常在除去变性因素后,可缓慢地重新自发折叠成原来的构象,恢复原有的理化性质和生物活性,这种现象成为复性(renaturation)。
电泳:
蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒,在电场中能向正极或负极移动。
这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术,称为电泳。
透析:
利用蛋白质不能透过半透膜的的性质,将含有小分子杂质的蛋白质溶液放入透析袋再置于流水中,小分子杂质被透析出,大分子蛋白质留在袋中,以达到纯化蛋白质的目的。
盐析:
在蛋白质溶液中加入高浓度的硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等中性盐,可有效地破坏蛋白质颗粒的水化层。
同时又中和了蛋白质表面的电荷,从而使蛋白质颗粒集聚而生成沉淀,这种现象称为盐析(saltingout)。
不同蛋白质析出时需要的盐浓度不同,利用分段盐析分离制备蛋白质。
二、问题
1.蛋白质在生命活动中有何重要意义?
1)生物体内的催化剂——酶的主要成分,生物体内的各种化学反应几乎都是在相应酶的作用下进行的。
2)蛋白质是细胞和组织的结构成分
3)具有贮藏氨基酸的功能,用作有机体及胚胎生长发育的原料
4)运输功能,如红细胞里的血红蛋白具有运输氧的作用
5)参与细胞运动:
肌球蛋白和肌动蛋白
6)对生物体内新陈代谢起调节作用
7)高等动物的免疫反应也主要是通过蛋白质来实现的
8)起接收和传递信息的作用——受体蛋白
9)调节控制细胞的生长、分化和遗传信息的表达
2.蛋白质是由哪些元素组成的?
其基本结构单元是什么?
写出其结构通式。
1)蛋白质有碳、氢、氧、氮、硫,P、Fe、Cu、Zn、Mo、I、Se等微量元素
2)基本结构单元是氨基酸
3.蛋白质中有哪些常见的氨基酸?
了解其中文名称和三字缩写符号,它们的侧链基团各有何特点?
1.基团各有什么特点?
(详见P35-P37,表4-2)
丙氨酸:
Ala
缬氨酸:
Val
亮氨酸:
Leu
异亮氨酸:
Ile 非极性R基团氨基酸
苯丙氨酸:
Phe
色氨酸:
Trp
甲硫氨酸:
Met
赖氨酸:
Lys
4.什么是氨基酸的等电点,如何进行计算?
氨基酸的等电点(pI):
当氨基酸溶液在某一定pH值时,使某特定氨基酸分子上所带正负电荷相等,成为两性离子,在电场中既不向阳极也不向阴极移动,此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点
对侧链R基不解离的中性氨基酸来说,其等电点是它的PK’1和PK’2的算术平均值,即:
PI=(Pk’1+Pk’2)/2
酸性氨基酸:
PI=(PK’1+PK’R)/2
碱性氨基酸:
PI=(PK’2+PK’R)/2
5.了解什么是构型和构象?
它们有何区别?
构型是指在立体异构体中取代原子或基团在空间的取向
构象是指当单键旋转时取代基团可能形成的不同的立体结构
构象异构是指在构造不变的前提下单键旋转,导致原子或原子团的空间相对位置改变的现象,例如交叉式和重叠式。
构型异构就是原子或原子团连的位置不同,不是由单键旋转造成的,像手性分子就属于构型异构构象异构是因为碳碳键的旋转造成的,而构型异构是包括顺反异构和旋光异构。
6.蛋白质有哪些结构层次?
分别解释它们的含义。
1)蛋白质是具有特定构象的大分子,为研究方便,将蛋白质结构分为四个结构水平,包括一级结构、二级结构、超二级结构、结构域、三级结构和四级结构。
一般将二级结构、三级结构和四级结构称为三维构象或高级结构。
2)一级结构:
氨基酸排列顺序
3)二级结构:
指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕的方式。
二级结构主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的,氢键是稳定二级结构的主要作用力。
4)超二级结构:
在蛋白质特别是球状蛋白质中,经常看到有若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体
5)结构域:
多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区,它是相对独立的紧密球状实体
6)三级结构:
蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。
三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕,折叠形成的。
指一条多肽链在二级结构的基础上,进一步盘绕,折叠,从而产生特定的空间结构。
三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用,氢键,范德华力和静电作用维持的。
7)四级结构:
在体内有许多蛋白质含有2条或2条以上多肽链,才能全面地执行功能。
没一条多肽链都有其完完整的三级结构,称为亚基(subunit),亚基与亚基之间呈特定的三维空间分布,并以非共价键相链接,这种蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构
7.简述蛋白质的a-螺旋和b-折迭。
α-螺旋的结构要点:
①肽链以螺旋状盘卷前进,每圈螺旋由3.6个氨基酸构成,螺圈间距(螺距)为5.44埃;
②螺旋结构被规则排布的氢键所稳定,氢键排布的方式是:
每个氨基酸残基的N-H与其氨基侧相间三个氨基酸残基的C=O形成氢键。
这样构成的由一个氢键闭合的环,包含13个原子。
因此,α-螺旋常被准确地表示为3.613螺旋。
螺旋的盘绕方式一般有右手旋转和左手旋转,在蛋白质分子中实际存在的是右手螺旋。
·-螺旋:
它是蛋白质当中最为常见的二级结构。
它的每个螺旋周期有3.6个氨基酸残基,其残基侧链伸向外侧,同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键,并且与螺旋轴保持大致上的平行。
此外,肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部氢键,也能与水分子形成外部氢键。
α-螺旋的稳定性很好,除甘氨酸及脯氨酸外的其他各种氨基酸通过肽键构成主链时都有形成α-螺旋的倾向。
β-折叠:
它也是常见的蛋白质二级结构之一。
与α-螺旋不同,它呈片状(,肽链几乎完全伸展的,而非紧密卷曲。
此外,β-折叠中相邻两个氨基酸的轴向距离为3.5&A;,而不是α-螺旋中的1.5&A。
β-折叠片中,相邻的两个多肽片段可能是彼此平行的,也可能是反平行的。
在蛋白分子内部更多出现的是平行的β-折叠片;而反平行的β-折叠片一段暴露于溶剂中,一段埋于蛋白内部,其氨基酸序列常为亲水和疏水的氨基酸交替排列。
(以上为百度所搜,我觉得α-螺旋的结构要点还可参考,β-折叠自己又整了一点,仅供参考)
β-折叠的结构要点:
1)两条或多条几乎完全伸展的多肽链侧向聚集在一起,在相邻肽链主链上的-NH和C=O之间形成有规则的氢键,这样的多肽链构象就是β-折叠
2)所有肽键都参与氢键的交联,氢键与肽链的长轴接近垂直,在肽链的长轴方向上具有重复单位,因此也是一种规则的二级结构
3)β-折叠分为平行式β-折叠和反平行式β-折叠,在β-折叠中,多肽主链取锯齿状折叠构象,在反平行式中,重复周期为0.70nm,,而平行式中为0.65nm
8.维系蛋白质结构的化学键有哪些?
它们分别在哪一级结构中起作用?
(P47-57)
肽键、离子键、配位键、氢键、二硫键、范德华作用力、疏水作用力
一级结构:
肽键
二级结构:
氢键是二级结构的主要作用力
三级结构:
氢键是维系蛋白质二级结构主要作用力,二硫键保证蛋白质结构的稳定性,还有范德华力,疏水作用力,离子键
四级结构:
稳定亚基间相互关系的作用力与维持蛋白质三级结构的作用力相同,某些情况下还涉及到链间二硫键
9.为什么说蛋白质的水溶液是一种稳定的亲水胶体?
可溶性蛋白质分子表面分布着大量极性氨基酸残基,对水有很高的亲和性,通过水合作用在蛋白质颗粒外面形成一层水化层,同时这些颗粒带有电荷,因而蛋白质溶液是相当稳定的亲水胶体。
10.碳氢链R基在蛋白质构象中如何取向?
蛋白质分子中局部区域内氨基酸残基的有规则排列,常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠,二级结构是通过骨架上的蛋白质分子处于它的天然折叠状态三位构想,三级结构是在二级结构进一步盘旋的!
11.多肽的骨架是什么原子的重复顺序,写出一个三肽的通式,并指明肽单位和氨基酸残基。
12.了解利用哪些化学反应可以鉴定蛋白质的N-端和C-端?
N端Sanger法(二硝基氟苯反应)
DNS法(丹磺酰氯反应)
Edman法(苯异硫氰酸脂反应)
氨肽酶法
C端肼解法
还原法
羧肽酶法
13.简述蛋白质变性与复性的机理,并概要说明变性蛋白质的特点。
1)变性:
蛋白质各自所特有的高级结构,是表现其物理性质和化学特性以及生物学功能的基础。
在某些理化因素作用下,蛋白质的空间结构被破坏,从而导致其理化性质改变、生物活性丧失的现象称为变性。
变性不涉及一级结构的变化。
特征:
生物活性丧失;物理性质(溶解度、粘度、扩散系数、光谱特性等)和化学性质(化学反应,被酶解性)改变。
(2)应用
①利用变性:
酒精消毒、高压灭菌、变性制食品(豆腐:
加热+盐卤MgCl2,豆腐脑、老豆腐、嫩豆腐)、加热变性使熟食易消化、抗衰老(种子和有机体蛋白质缓慢变性,亲水性相应减弱)……
②防止变性:
低温保存生物制品(酶、疫苗等)
③取代变性:
解毒剂(生牛奶、豆浆、生鸡蛋清与重金属生成不溶性盐,用于急救重金属Hg2+、Ag2+、Pb2+中毒)
14.简述蛋白质功能的多样性?
15.试述蛋白质结构与功能的关系。
蛋白质的一级结构余蛋白质功能有相适应性的统一性,1一级结构的变异与分子病:
2一级结构与生物进化:
3蛋白质的激活作用:
空间结构与功能也有密切关系:
特定的空间结构是生物活性的基础,核糖核酸酶的变性与复性,血红蛋白的变构现象
16.蛋白质如何分类,试评述之。
第三章酶
一、问答
1、什么是酶?
其化学本质是什么?
答:
酶是一类由活细胞产生的,对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质。
(PPT)
酶是有生物体内产生的、具有高度催化效率和高度特异性的生物催化剂。
(书)
酶的化学本质:
除少数为RNA外,绝大部分是蛋白质。
证据:
·酶经酸碱水解后的最终产物是氨基酸,酶能被蛋白酶水解失活;
·具有空间结构的生物大分子,使蛋白质变性的因素都能使酶变性失活;
·是两性电解质,具有各自的等电点;
·具有不能通过半透膜等胶体的性质;
·具有蛋白质的化学呈色反应。
2、酶作为生物催化剂具有什么特点?
答:
1、高效性:
催化效率高(使反应速率提高10^3-10^12)
2、专一性:
酶作用具有专一性(特异性、选择性)
3、易失活:
酶是蛋白质
(蛋白质变性因素使酶失活,常温、常压、pH接近中性)
4、受调控:
酶的作用受到调节控制
(多种机制和形式调控)
5、酶的活性与辅因子有关(辅酶、辅基、金属离子)
3、影响酶促反应的因素有哪些?
用曲线表示它们的影响?
为什么会产生这些影响?
答:
(一)底物浓度对反应速度的影响(书P155)
(二)酶浓度对反应速度的影响(书P159)
(三)温度的影响(书P159)
·温度升高,酶促反应速度加快。
·温度升高,酶的高级结构将发生变化或变性,导致酶活性
·降低甚至丧失。
·大多数酶都有一个最适温度。
在最适温度条件下,反应速度最大。
(四)pH的影响(书P160)
·过酸过碱影响酶分子构象,甚至使酶变性而失活;
·pH改变影响酶活性中心有关基团的解离。
最适pH时酶分子上的活性基团的解离状态最适于与底物的结合;
·pH影响底物的解离,底物分子上解离基团只有在一定的解离状态时才易与酶发生反应。
(五)抑制剂对酶活性的影响(书P161)
使酶的活性降低或丧失,但不使酶蛋白变性的作用。
酶的抑制剂一般能够与酶以非共价或共价的方式形成比较稳定的复合体或结合物。
(六)激活剂对反应速度的影响(书P161)
使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加
4、举例说明酶的专一性。
(书P142~143)
5、酶为什么能加速化学反应的进程?
(书P142~143,不确定)
答:
酶催化具有高效性,能大大降低反应的活化能,其催化效率非常惊人,各种化学反应的速率由于酶的催化而大大加快。
酶催化具有高度的专一性,对催化的底物具有严格的选择性,并对催化反应的性质具有严格的规定性。
酶活性可调控,使得新陈代谢过程的各条代谢途径能够高度协调,有条不紊的进行,满足生理要求,保证生命活动的正常进行。
6、了解酶促反应中有哪些常见的亲核基团和亲电子基团?
酶分子中既能作为质子供体,又能作质子受体的最有效、最活泼的基团是什么?
(书P152)
答:
亲核基团:
Ser残基侧链的羟基、Cys的巯基、His的咪唑基;
亲电子基团:
(未找到);
既能作为质子供体,又能作为质子受体的最有效、最活泼基团:
His侧链上的咪唑基。
7、何谓竞争性抑制和非竞争性抑制?
二者有何异同?
(书P162)
答;1、竞争性抑制:
某些抑制剂的化学结构与底物相似,因而能与底物竞争与酶活性中心结合。
当抑制剂与活性中心结合后,底物被排斥在反应中心之外,其结果是酶促反应被抑制了。
特点:
①I与S结构类似,竞争酶的活性中心;
②抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度;
③动力学特点:
Vmax不变,表观Km增大;
④排斥性抑制。
2、非竞争性抑制:
酶可同时与底物及抑制剂结合,引起酶分子构象变化,并导至酶活性下降。
由于这类物质并不是与底物竞争与活性中心的结合,所以称为非竞争性抑制剂。
特点:
①抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合,底物与抑制剂之间无竞争关系;
②抑制程度取决于抑制剂的浓度;
③动力学特点:
Vmax降低,表观Km不变;
④是一种旁若无人式抑制。
8、有机磷农药为何能杀死害虫?
答:
一种神经毒剂,抑制昆虫体内的乙酰胆碱酯酶,乙酰胆碱不能分解为乙酸和胆碱,乙酰胆碱大量积累使神经系统过度兴奋—神经中毒。
(敌敌畏、敌百虫、对硫磷等)
解毒剂——解磷定
9.测定酶活力时为什么要测量初速度,且一般以测定产物的增加量为宜?
答:
酶的催化作用受测定环境的影响,因此测定酶活力要在最适条件下进行,即最适温度、最适pH、最适底物浓度和最适缓冲离子强度等。
只有在最适条件下测定才能真实反映酶活力的大小。
随时间的延长,酶促反应中底物浓度降低,产物浓度增加,加速逆反应的进行,产物对酶抑制或激活作用以及随时间的延长引起酶本身部分分子失活等,酶促反应速率降低,因此测定活力,应测定酶促反应的初速率,从而避免上述种种复杂因素对反应速率的影响。
底物浓度太低时,5%以下的底物浓度变化实验上不易测准,所以在测定酶的活力时,往往使底物浓度足够大,这样整个酶反应对底物来说是零级反应,而对酶来说却是以及反应,这样测得的速率就比较可靠地反映酶的含量。
10.了解FAD、FMN、NAD+、NADP+、CoA的分子组成及生物学功能。
(P176-P177)
11.国际酶委会把酶分为哪几类?
写出其催化反应通式。
(P146)
答:
国际酶学委员会根据酶所催化反应的类型,把酶分为6大类:
即氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类和连接酶类
二、解释下列名词
1.全酶和辅因子
全酶:
脱辅基酶蛋白(简称酶蛋白)和辅助因子二者结合称为全酶
辅助因子:
非蛋白质部分称为辅助因子
酶蛋白决定反应的专一性与高效性
辅助因子决定反应的类型与性质
2.辅基和辅酶
辅基:
酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分,与酶或蛋白质结合得非常紧密(共价结合),不能用透析或超滤的方法除去。
辅酶:
与酶蛋白结合疏松(非共价结合),可用透析或超滤的方法除去
3.酶促反应
酶促反应(又称酶催化)是指由一类被称为酶的特殊蛋白质所催化的化学反应
4.酶的活性中心
通常将酶的结合部位和催化部位总称为酶的活性部位或活性中心(占酶分子1-2%)。
结合部位决定酶的专一性
催化部位决定酶所催化反应的性质
活性中心是酶与底物结合并表现催化作用的空间区域,大多由肽链上远隔的氨基酸残基提供必需基团,经肽链盘绕折叠,使之在三维空间相互接近,构成特定的空间构象,起催化中心作用。
在结合酶中,辅基与辅酶也参与活性中心的组成。
5.酶的活性基团
将与酶活性有关的基团称为酶的必需基团。
6.酶的抑制剂和激活剂
抑制剂:
能够引起酶的抑制作用的化合物
激活剂:
凡能使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。
7.酶原
酶的无活性的前体
8.单体酶
只有一条多肽链,催化水解反应的酶,分子量13000-35000
9.寡聚酶
具有多条多肽链,几个-几十个亚基构成,分子量35000-几百万
10.多酶复合体
由几个酶彼此嵌合形成的复合体称为多酶复合体。
多酶复合体有利于细胞中一系列反应的连续进行,以提高酶的催化效率,同时便于机体对酶的调控。
多酶复合体的分子量都在几百万以上。
11.同工酶
同工酶:
是一类来自同一生物不同组织或同一细胞而不同亚细胞结构、能催化相同反应、其分子结构却有所不同的一组酶。
12.酶活力
酶催化一定化学反应的能力。
13.酶活力单位
酶的活性单位是衡量酶活力大小的尺度,它反应在规定条件下,酶促反应在单位时间(s、min或h)内生成一定量(mg、μg、μmol等)的产物或消耗一定数量的底物所需的酶量。
习惯单位(U):
底物(或产物)变化量/单位时间
酶的含量用每克制剂或每毫升酶制剂含多少酶单位表示(U/g,U/ml)
国际单位(IU):
1μmoL(底物或产物)变化量/分钟
催量单位Katal(Kat):
转化1moL底物的酶量/秒
14.比活力
比活力是指每毫克蛋白质所具有的活力单位数,以酶的活力单位/mg蛋白质表示。
15.米氏常数.
用Km值表示,是酶的一个重要参数。
Km值是酶反应速度(V)达到最大反应速度(Vmax)一半时底物的浓度(单位M或mM)。
米氏常数是酶的特征常数,只与酶的性质有关,不受底物浓度和酶浓度的影响。
16.变构酶
活性受结合在活性部位以外的部位的其它分子调节的酶。
17.核酶
由RNA组成具有催化功能的酶。
核酶是唯一的非蛋白酶。
它是一类特殊的RNA,能够催化RNA分子中的磷酸酯键的水解及其逆反应。
18.中间产物学说
在酶促反应过程中酶(E)与底物(S
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