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09109生物化学

《生物化学》课程（09109）教学大纲

一、课程基本信息

课程中文名称:

生物化学

课程代码：

09109

学分与学时：

6学分114学时（其中理论78学时，实验36学时）

课程性质：

专业必修

授课对象：

生物工程

二、课程教学目标与任务

生物化学是在分子水平上阐明生命现象化学本质的科学。

是生命科学的一门重要专业基础课。

通过本课程的学习，使学生掌握：

生物大分子的化学组成、结构及功能；物质代谢及其调控（糖代谢、三羧酸循环、脂肪代谢、类脂代谢、氨基酸代谢、核苷酸代谢、生物氧化、物质代谢联系与调节）；遗传信息的贮存、传递与表达等理论知识及基本实验技术。

生物化学作为现代生物学的理论和技术基础，成为生物工程专业及其他生命科学专业和医学专业的必修课，它的分支几乎扩展到生物学的各个研究领域，是《分子生物学》、《细胞生物学》、《植物生理学》、《基因工程》、《基因组学》等课程的先修课。

教学中除了要求学生掌握基本的生物化学知识体系外，着重培养学生的独立思考能力、动手能力和实验技能，为学习后继课程打好基础。

三、学时安排

课程内容与学时分配表

章节

内容

学时

一

绪论

1

二

蛋白质的结构与功能

15

三

核酸

6

四

酶与维生素

12

五

糖酵解、柠檬酸循环、磷酸戊糖途径、糖原合成与分解

12

六

生物氧化与氧化磷酸化

4

七

脂类的分解和合成代谢

8

八

蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢

6

九

核酸的酶促降解和核苷酸代谢

4

十

蛋白质的生物合成

6

十一

物质代谢的相互联系和调节控制

4

四、课程教学内容与基本要求

第一章绪论

教学目的：

通过对生物化学研究内容和发展简史的介绍，激发学生的兴趣和学习热情。

基本要求：

掌握生物化学的概念和研究内容，了解生物化学发展简史，理解生物化学与其他学科的关系。

重点与难点：

重点：

生物化学的概念和研究内容

难点：

生物化学与其他学科的关系

教学方法：

讲授、多媒体

主要内容：

一、生物化学的概念和研究内容

（一）生物化学的概念

（二）生物化学的研究内容

二、生物化学的发展简史

三、生物化学与其他学科的关系

第二章蛋白质的结构与功能

教学目的：

通过对氨基酸、多肽和蛋白质的分类、结构、性质及功能的介绍，为进一步学习酶和信息代谢奠定基础。

基本要求：

理解氨基酸的分类、结构、重要的化学反应以及一些分析方法，熟悉氨基酸的两性性质，会计算氨基酸的pI值；掌握肽键、蛋白质一级结构概念，蛋白质的分离纯化方法，几种主要蛋白酶的作用部位和蛋白质氨基酸序列确定的方法；掌握a-螺旋、b-折叠和胶原的结构特征，二级、三级和四级结构概念，维持蛋白质空间结构的主要作用力；熟悉肌红蛋白和血红蛋白结构特征以及它们的氧饱和曲线和镰刀型细胞贫血病的起因。

重点与难点：

重点：

氨基酸的结构、性质

难点：

蛋白质分离纯化的各种方法

教学方法：

讲授、多媒体

主要内容：

第一节蛋白质的基本结构单位：

氨基酸

一、蛋白质氨基酸（20种基本氨基酸）的一般结构特点及其分类

（一）氨基酸的一般结构特点

（二）氨基酸的分类

二、氨基酸的理化性质

（一）氨基酸的物理性质

（二）氨基酸的化学性质

第二节肽

一、肽和肽键

（一）肽

（二）肽键

二、肽的重要性质

（一）肽的物理性质

（二）肽的化学反应

三、天然存在的活性肽

第三节蛋白质的结构

一、蛋白质的一级结构

二、蛋白质的空间结构

（一）蛋白质的二级结构

（二）超二级结构和结构域

（三）蛋白质的三级结构

（四）蛋白质的四级结构

第四节蛋白质分子结构与功能的关系

一、蛋白质一级结构与功能的关系

二、蛋白构象与功能的关系

第五节蛋白质的重要性质

一、蛋白质的两性性质、等电点

（一）蛋白质的两性性质

（二）等电点

二、蛋白的紫外吸收性质

三、蛋白质的胶体性质

四、蛋白质的沉淀

五、蛋白质的变性与复性

（一）蛋白质的变性

（二）蛋白质的复性

六、蛋白质的呈色反应

第六节蛋白质的分类

一、根据蛋白质的分子形状

二、根据蛋白质的分子组成

三、根据蛋白质的生物功能

第三章核酸

教学目的：

通过对核酸分类、结构、性质及功能的介绍，为进一步学习核酸的代谢奠定基础。

基本要求：

掌握核苷酸的结构，了解DNA和RNA在组成、结构和功能上的差异；掌握DNA双螺旋模型的要点，理解DNA超螺旋形成过程和特点；熟悉几种类型RNA结构特征；领会核酸变性和复性时反映在光谱学上的变化。

重点与难点：

重点：

DNA的分子结构和主要理化性质

难点：

DNA的分子结构

教学方法：

讲授、多媒体

主要内容：

第一节核酸的种类分布与功能

一、核酸的种类分布

（一）核酸的种类

（二）核酸的分布

二、核酸的功能

第二节核酸的化学组成

一、碱基

二、戊糖

（一）核糖

（二）脱氧核糖

三、核苷

四、核苷酸

五、细胞内的游离核苷酸及其衍生物

第三节核酸的分子结构

一、核酸的一级结构

二、核酸的空间结构

（一）DNA的二级结构和三级结构

（二）RNA的构象

第四节核酸的理化性质

一、一般物理性质

二、两性性质

三、紫外吸收

四、变性与复性

（一）变性

（二）复性

第四章酶与维生素

教学目的：

系统地学习酶的一般知识，为学习物质代谢奠定基础。

基本要求：

了解酶的分类和命名，掌握活化能、活性中心、反应初速度、Km、酶原、别构酶、同功酶、竞争性抑制，非竞争性抑制、最适pH等概念；理解米式方程的推导过程和假设的前题条件；掌握影响酶促反应的各种因素；弄清水溶性维生素的名称、结构、生理作用和它们的辅酶形式；熟悉4种脂溶性维生素的生理作用。

重点与难点：

重点：

酶的作用机理、影响酶促反应速度的因素

难点：

影响酶促反应速度的因素

教学方法：

讲授、多媒体

主要内容：

第一节酶的概念、化学本质及作用特点

一、酶的概念

二、酶的化学本质

三、酶的作用特点

（一）高效性

（二）专一性

（三）酶容易变性

（四）酶的可调节性

第二节酶的命名及分类

一、酶的命名

（一）习惯命名

（二）系统命名

二、酶的分类

第三节酶的作用机理

一、酶的活性中心

二、酶的催化机制

（一）中间产物学说

（二）锁钥学说和诱导契合学说

三、酶作用的高效性机制

第四节影响酶促反应速度的因素

一、酶反应速度与酶活力

（一）酶反应速度

（二）酶活力

二、底物浓度对酶反应速度的影响

三、酶浓度对酶反应速度的影响

四、温度对酶反应速度的影响

五、pH对酶反应速度的影响

六、激活剂对酶反应速度的影响

七、抑制剂对酶反应速度的影响

（一）可逆抑制作用

（二）可逆抑制作用

第五节变构酶与同工酶

一、变构酶

（一）定义

（二）特点

二、同工酶

（一）定义

（二）特点

第六节维生素与辅酶

一、维生素的概念、分类

（一）维生素的概念

（二）维生素的分类

二、几种重要辅酶（辅基）的结构与功能

（一）B族维生素的结构与功能

（二）其它族维生素的结构与功能

第五章糖酵解、柠檬酸循环、磷酸戊糖途径、糖原合成与分解

教学目的：

通过对糖酵解、柠檬酸循环、磷酸戊糖途径、糖原合成与分解的讲解，明确生物体内糖代谢的基本途径。

基本要求：

掌握酵解途径中的各步酶促反应以及与发酵途径的区别；理解柠檬酸循环途径中的各步酶促反应，以及各步反应酶的作用特点；计算酵解和柠檬酸循环中产生的能量，了解戊糖磷酸途径的生物学意义和解糖代谢的次要途径；弄清酵解和糖异生途径的区别

重点与难点：

重点：

糖酵解、三羧酸循环的反应历程及生物学意义

难点：

磷酸戊糖途径的特点及生物学意义

教学方法：

讲授、多媒体

主要内容：

第一节生物体内的糖类（简介）

一、单糖

二、二糖

三、多糖

第二节多糖的酶促降解

第三节糖酵解

一、糖酵解的概念

二、糖酵解的反应历程

（一）第一阶段

（二）第二阶段

（三）第三阶段

（四）第四阶段

三、糖酵解中产生的能量及生物学意义

（一）糖酵解中产生的能量

（二）糖酵解的生物学意义

四、丙酮酸的去处

第四节三羧酸循环

一、丙酮酸氧化为乙酰辅酶A

二、三羧酸循环的反应历程

三、三羧酸循环能量的产生及特点

四、三羧酸循环的生物学意义

第五节磷酸戊糖途径

一、磷酸戊糖途径的反应历程

（一）氧化阶段

（二）非氧化阶段

二、磷酸戊糖途径的生物学意义

第六节单糖的生物合成

一、糖异生作用的概念

二、糖异生途径的反应历程

第七节糖原的合成与分解

一、糖原的合成

二、糖原的分解

第六章生物氧化与氧化磷酸化

教学目的：

通过对生物氧化和氧化磷酸化的介绍，明确物质代谢与能量代谢的关系。

基本要求：

掌握电子传递链的组成，熟悉氧化与还原反应是如何通过电子传递链偶联的；掌握化学渗透理论的要点，以及电子传递是如何与ADP的磷酸化偶联的。

了解胞液中的NADH转换为线粒体中的NADH的途径。

重点与难点：

重点：

电子传递链和氧化磷酸化作用

难点：

氧化磷酸化的作用机理

教学方法：

讲授、多媒体

主要内容：

第一节生物氧化概述

一、生物氧化的概念及特点

（一）生物氧化的概念

（二）生物氧化的特点

二、生化反应的自由能变化及高能化合物

（一）生化反应的自由能变化

（二）高能化合物

第二节电子传递链

一、电子传递链的概念

二、呼吸链中电子传递体的组成和分布

（一）呼吸链中的电子传递体

（二）呼吸链的电子传递顺序

（三）呼吸链组分在线粒体内膜上的分布

三、呼吸链的电子传递抑制剂

第三节氧化磷酸化

一、氧化磷酸化的概念、部位及与底物水平磷酸化区别

（一）氧化磷酸化的概念

（二）氧化磷酸化的部位

（三）与底物水平磷酸化区别

二、氧化磷酸化的偶联部位与P/O比

（一）氧化磷酸化的偶联部位

（二）氧化磷酸化的P/O比

三、氧化磷酸化的机理

四、氧化磷酸化的解偶联剂和抑制剂

（一）氧化磷酸化的解偶联剂

（二）氧化磷酸化的抑制剂

五、线粒体穿梭系统

第七章脂类的分解和合成代谢

教学目的：

通过对脂类分解和合成的介绍，明确脂代谢的物质与能量变化过程。

基本要求：

掌握脂肪酸β氧化过程，参与反应的酶、辅基和辅酶；会计算饱和、不饱和脂肪酸经β氧化，柠檬酸循环和氧化磷酸化彻底氧化为CO2和水所产生的能量；了解酮体生成的部位、过程及危害；理解脂肪酸合成的过程以及与脂肪酸分解过程的主要差别；了解甘油磷脂以及胆固醇生物合成的基本途径。

重点与难点：

重点：

脂肪酸的β-氧化

难点：

脂肪酸的从头合成

教学方法：

讲授、多媒体

主要内容：

第一节脂肪的分解代谢

一、脂肪的酶促水解

（一）脂肪酶

（二）水解产物

二、甘油的氧化分解与转化

（一）甘油的氧化分解

（二）甘油的转化

三、脂肪酸的氧化分解

（一）脂肪酸的β-氧化

（二）脂肪酸的其它氧化方式

四、酮体的生成和利用

（一）酮体的生成

（二）酮体的氧化

第二节脂肪的生物合成

一、甘油的生物合成

二、脂肪酸的生物合成

（一）脂肪酸的从头合成

（二）线粒体和微粒体中脂肪酸的合成

（三）不饱和脂肪的生物合成

三、三酰甘油的生物合成

第三节类脂代谢（自学）

第八章蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢

教学目的：

通过对蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的介绍，明确碳代谢与氮代谢之间的关系。

基本要求：

掌握转氨作用、氧化脱氨反应，熟悉鸟氨酸循环发生的部位，循环中的各步酶促反应，尿素氮的来源；了解氨基酸碳骨架的氧化途径及其与代谢中心途径（酵解和柠檬酸循环）的关系，理解非必需氨基酸和必需氨基酸合成的基本过程。

重点与难点：

重点：

氨基酸的酶促降解

难点：

氨同化、氨基酸的生物合成

教学方法：

讲授、多媒体

主要内容：

第一节蛋白质的酶促降解

一、多肽外切酶

二、多肽内切酶

第二节氨基酸的降解和转化

一、脱氨基作用

（一）氧化脱氨基作用

（二）转氨基作用

（三）联合脱氨基作用

二、脱羧基作用

三、氨基酸分解产物的去向

（一）氨的代谢

（二）α-酮酸的代谢

第三节氨基酸的生物合成

一、氨同化

二、氨基酸的生物合成

（一）必需氨基酸

（二）一般氨基酸的合成

（三）一碳基团

第九章核酸的酶促降解和核苷酸代谢

教学目的：

通过对本章的讲授，了解核酸的酶促降解和核苷酸代谢过程。

基本要求：

掌握嘌呤环和嘧啶环上各个原子的来源；了解嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸从头合成的过程以及最初产物；熟悉核苷酸补救合成途径的重要意义；弄清核苷酸降解的过程和终产物。

重点与难点：

重点：

核苷酸的从头合成过程

难点：

核酸的酶促降解

教学方法：

讲授、多媒体

主要内容：

第一节核酸的酶促降解

一、核酸外切酶

二、核酸内切酶

第二节核苷酸代谢

一、核苷酸的生物降解

（一）核苷酸的降解氧化脱氨基作用

（二）嘌呤的降解

（三）嘧啶的降解

二、核苷酸的生物合成

（一）核糖核苷酸的合成

（二）脱氧核糖核苷酸的合成

（三）核苷酸转变为核苷二磷酸和核苷三磷酸

第十章蛋白质的生物合成

教学目的：

通过蛋白质生物合成的介绍，明确其特点。

基本要求：

掌握密码、反密码、氨基酸活化的概念及“摆动”学说，了解tRNA分子在蛋白质合成中的作用，熟悉多肽合成的三个过程。

重点与难点：

重点：

蛋白质生物合成所涉及的各组分的功能特点

难点：

多肽的合成过程

教学方法：

讲授、多媒体

主要内容：

第一节蛋白质合成体系的重要组分

一、mRNA及遗传密码

（一）mRNA

（二）遗传密码

二、tRNA

（一）tRNA的结构

（二）tRNA的功能

三、rRNA与核糖体

（一）核糖体的组成

（二）核糖体的功能

第二节蛋白质的合成过程

一、氨基酸的活化

二、大肠杆菌蛋白质的合成

（一）多肽合成过程

（二）肽链合成后的加工、折叠

（三）蛋白质合成所需的能量

第十一章物质代谢的相互联系和调节控制

教学目的：

通过对代谢调节的介绍，明确代谢的不同调节水平。

基本要求：

掌握共价修饰调节、酶原激活、反馈抑制、前馈激活等基本概念；弄清代谢途径的相互关系；理解操纵子学说内容；了解三种类型的操纵子的转录调控。

重点与难点：

重点：

代谢的酶水平调节

难点：

不同代谢途径的相互关系

教学方法：

讲授、多媒体

主要内容：

第一节代谢途径的相互关系

一、糖代谢与脂类代谢的相互关系

（一）糖转变成脂的可行性

（二）脂转变成糖的可能性

二、糖代谢与蛋白质代谢的相互关系

（一）糖转变成蛋白质的可能性

（二）蛋白质转变成糖的可行性

三、脂类代谢与蛋白质代谢的相互关系

（一）脂类转变成蛋白质的可能性

（二）蛋白质转变成脂类的可行性

四、核酸代谢与糖、脂类和蛋白质代谢的相互关系

第二节代谢调节

一、代谢调节的不同水平

二、酶水平调节

（一）酶活性的调节

（二）酶浓度的调节

三、激素水平的调节（自学）

四、神经系统对代谢的调节（自学）

五、课程教学方式与考核方式

1.教学方式：

以课堂讲授为主，辅以课后作业、小论文等

2.考核方式：

闭卷考试。

六、参考教材及教学参考资料

参考教材：

王镜岩等主编，《生物化学》（第三版），高等教育出版社，2003。

参考资料：

[1]郑集等主编，《普通生物化学》（第四版），高等教育出版社，2006。

[2]罗盛纪等主编，《生物化学简明教程》（第三版），高等教育出版社，1999。

[3]Garrtt，《生物化学》（影印版第二版），高等教育出版社，2002。

七、实验教学内容与要求

一、实验教学目的与基本要求

介绍常用生化实验技术及原理，动手操作实验，思考分析实验中出现的问题，以加深对实验内容及理论课内容的理解，提高学生实验动手、解决实际问题能力。

二、实验内容与基本要求

实验总学时36学时，共2学分，具体分配如下：

（一）实验项目一览

序号

实验项目名称

学时

实验类型

实验

类别

每组

人数

实验室

1

蛋白质的颜色反应

3

验证型

必做

20

生化

2

蛋白质的变性沉淀与凝固

3

综合型

必做

20

生化

3

纸层析法分离鉴定氨基酸

3

综合型

必做

20

生化

4

酪蛋白等电点的测定

3

设计型

必做

20

生化

5

血清蛋白的醋酸纤维薄膜电泳

3

综合型

必做

20

生化

6

酵母核糖核酸的提取

3

综合型

必做

20

生化

7

酵母核糖核酸的组分鉴定

3

综合型

必做

20

生化

8

酶的性质实验一

3

验证型

必做

20

生化

9

酶的性质实验二

3

验证型

必做

20

生化

10

维生素C的定量测定

3

综合型

必做

20

生化

11

糖的性质实验

3

验证型

必做

20

生化

12

Brad-ford法测定蛋白质浓度

3

综合型

选做

20

生化

13

聚合酶链式反应

3

综合型

选做

20

生化

合计

36

（二）实验内容及要求

实验一蛋白质的颜色反应

一、实验目的和要求：

了解蛋白质的基本结构单位及主要链接方式，2、观察蛋白质和某些氨基酸的显色反应，学习几种常用的鉴定蛋白质和氨基酸的方法。

二、仪器设备：

 冰箱水浴锅漏斗纱布烧杯量筒等

三、实验材料：

鸡蛋、豆浆尿素NaOHCuSO4、头发、指甲、甘氨酸、茚三酮、苯酚、浓硝酸、色氨酸、酪氨酸、精氨酸、萘酚、乙醇、次溴酸钠、冰醋酸、浓硫酸（分析纯）、组氨酸、重氮试剂（亚硝酸钠对氨基苯磺酸）、半胱氨酸、浓盐酸、醋酸铅等

四、教学方法：

板书讲解实验原理及操作要点，学生预习、动手操作、书写实验报告。

五、实验内容提要：

1.茚三酮反应

2.双缩脲反应

3.黄色反应

4.乙醛酸反应

六、注意事项与安全要求

实验二蛋白质的变性沉淀

一、实验目的和要求：

加深对蛋白质胶体溶液稳定因素的认识，了解沉淀蛋白质的几种方法，理解变性与沉淀的关系。

二、仪器设备：

冰箱 生化培养箱pH计水浴锅小喷雾器漏斗等

三、实验材料：

鸡蛋、豆浆醋酸醋酸钠硝酸银硫酸铵三氯醋酸乙醇氢氧化钠盐酸醋酸碳酸钠甲基红醋酸铅硫酸铜浓盐酸浓硫酸浓硝酸

四、教学方法：

板书讲解实验原理及操作要点，学生预习、动手操作、书写实验报告。

五、实验内容提要：

1.盐析

2.重金属沉淀蛋白质

3.有机酸沉淀蛋白质

4.有机溶剂沉淀蛋白质

六、注意事项与安全要求

实验三纸层析法分离鉴定AA

一、实验目的和要求：

学习纸层析法分离鉴定AA的原理和方法，了解Rf值及其影响因素

二、仪器设备：

吹风机漏斗铁架台大试管大试管夹剪刀毛细管

三、实验材料：

层析滤纸正丁醇冰醋酸茚三酮盐酸丙酮乙醇丙氨酸亮氨酸

四、教学方法：

板书讲解实验原理及操作要点，学生预习、动手操作、书写实验报告。

五、实验内容提要：

1.扩展剂的配制：

2.点样：

3.展层

4.烘干、显色

六、注意事项与安全要求

实验四酪蛋白等电点的测定

一、实验目的和要求：

了解蛋白质的两性性质及等电点，掌握通过聚沉测定蛋白质等电点的方法。

二、仪器设备：

 冰箱生化培养箱pH计试管、温度计、试管架、吸管、水浴锅、乳钵、200ml锥型瓶、100ml容量瓶

三、实验材料：

酪蛋白醋酸钠、醋酸

四、教学方法：

板书讲解实验原理及操作要点，学生预习、动手操作、书写实验报告。

五、实验内容提要：

1.各种pH值溶液的配制

2.边摇匀边滴加0.5%酪蛋白

3.观察各管的混浊度

六、注意事项与安全要求

实验五血清蛋白的醋酸纤维薄膜电泳

一、实验目的和要求：

掌握醋酸纤维薄膜电泳的基本原理和操作方法，了解用醋酸纤维薄膜作支持物的优点及使用范围。

二、仪器设备：

 醋酸纤维薄膜（2×8cm），培养皿，点样器，电泳仪，玻璃板，粗滤纸，铅笔和直尺，竹镊子

三、实验材料：

新鲜血清

四、教学方法：

板书讲解实验原理及操作要点，学生预习、动手操作、书写实验报告。

五、实验内容提要：

1.标记

2.浸泡

3.点样

4.电泳

5.染色

六、注意事项与安全要求

实验六酵母核糖核酸（RNA）的提取

一、实验目的和要求：

了解提取RNA的方法，掌握利用稀释碱法提取酵母RNA的基本原理和具体方法。

二、仪器设备：

 试管、试管架、吸管、滴管、烧杯、乳钵、漏斗、量筒、离心机、水浴锅、布氏漏斗、150ml锥型瓶

三、实验材料：

酵母乙醇、95%乙醇、硫酸、乙醚、氢氧化钠

四、教学方法：

板书讲解实验原理及操作要点，学生预习、动手操作、书写实验报告。

五、实验内容提要：

1.加热

2.调节pH值

3.乙醇沉淀

4.离心

5.洗涤

6.干燥

六、注意事项与安全要求

实验七酵母核糖核酸（RNA）的组份鉴定

一、实验目的和要求：

熟悉利用地衣酚显色法测定RNA含量的基本原理，掌握核糖、嘌呤碱、嘧啶碱和磷酸组分的鉴定方法。

二、仪器设备：

 试管、试管架、吸管、滴管、烧杯、乳钵、漏斗、量筒、离心机

三、实验材料：

硝酸银、乙醇、95%乙醇、硫酸、浓盐酸、浓氨水、三氯化铁、氢氧化钠、苔酚黑、定磷试剂（硫酸钼酸铵抗坏血酸）、

四、教学方法：

板书讲解实验原理及操作要点，学生预习、动手操作、书写实验报告。

五、实验内容提要：

1.核糖的鉴定

2.嘌呤碱的鉴定

3.嘧啶碱的鉴定

4.磷酸鉴定

六、注意事项与安全要求

实验八酶的性质实验一

一、实验目的和要求：

初步认识酶的性质，了解酶促反应的专一性

二、仪器设备：

 冰箱试管、试管架、吸管、滴管、温度计、水浴锅、电炉150ml锥型瓶、试管

三、实验材料：

唾液蔗糖可溶性淀粉干酵母硫酸铜柠檬酸钠无水碳酸钠

四、教学方法：

板书讲解实验原理及操作要点，学生预习、动手操作、书写实验报告。

五、实验内容提要：

1.淀粉酶的专一性

2.蔗糖酶的专一性

六、注意事项与安全要求

实验九酶的性质实验二

一、实验目的和要求：

加深认识酶的性质，了解酶促反应的激活剂与抑制剂；学习检定激活剂和抑制影响酶反应的方法；了解酶的最适温度。

二、仪器设备：

 冰箱试管、试管架、吸管、滴管、温度计、水浴锅、电炉150ml锥型瓶、试管、沸水浴、冰水浴

三、实验材料：

硫酸铜、硫酸钠、蔗糖、蔗糖酶、淀粉、氯化钠、碘、碘化钾、柠檬酸钠、无水碳酸钠、唾液

四、教学方法：

板书讲解实验原理及操作要点，学生预习、动手操作、书写实验报告。

五、实验内容提要：

1.激活剂对淀粉酶活性的影响

2.抑制剂对淀粉酶活性的影响

3.温度对淀粉酶活性的影响

六、注意事项与安全要求

实验十维生素C的定量测定

一、实验目的和要求：

了解维生素C的还原性和氧化性，掌握2,6-二氯酚靛酚法测定维生素C含量的方法。

二、仪器设备：

 研体、吸量管（10mL）、容量瓶（50mL）、锥形瓶（50mL）、微量滴定管（5mL）、漏斗、纱布  、滤纸、药物天平

三、实验材料：

绿豆芽、松针

四、教学方法：

板书