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生物化学总结
生物化学:
是一门以为对象、研究生命化学本质的科学
糖:
是多羟基醛或多羟基酮以及可以水解产生这些化合物的物质的总称
构型:
是指一个分子其各原子特有的固定空间排列。
当某一物质由一种构型转变为另一种构型时,要求共价键的断裂和重新形成。
羟基在右边的,规定为D构型,在左边的,则为L构型。
构象:
一个分子中,不改变共价键结构,仅构成单键的原子旋转所产生的原子的空间排布。
由于单键基本的自由旋转以及键角有一定的柔性,一种具有相同结构和构型的分子在空间里可采取多种形态,分子所采取的特定形态称为构象。
糖苷键:
糖的半缩醛羟基与配糖体缩合生成的化学键
单糖的还原性1在碱性溶液中,很容易被氧化,这是因为单糖具有游离的羰基(半缩醛羟基或半缩酮基)。
2还原糖能将金属离子(铜、铋、汞、银 等)还原,糖本身被氧化成酸类化合物。
定量判断:
用含Cu2+的碱性溶液(例如Fehling试剂)来氧化还原糖可对糖进行定性定量测定。
如,将D-葡萄糖与天蓝色的斐林试剂共热,由于生成了Cu2O,从而使溶液转变成砖色。
3单糖开链中的自由羰基可以还原Cu2+为Cu+,后者可形成砖红色的氧化亚铜沉淀。
这种颜色反应是Fehling反应的基础,可用于对还原糖的定量,也用于测定血糖和糖尿病患者的尿糖
二糖:
蔗糖(无还原性),麦芽糖和乳糖(有还原性)。
纤维素与直链淀粉的区别淀粉-碘复合物的颜色用于区分是淀粉还是纤维素
什么叫旋光异构体:
由于不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布对平面偏振光的偏振面发生不同影响的异构现象。
什么叫脂类物质:
脂类或称脂质,是脂肪和类脂的总称,它是由脂肪酸与醇作用生成的酯及其衍生物,是动、植物体的重要组成成分。
生物膜结构的典型特点流动性不对称性选择性渗透作用
什么叫蛋白质氨基酸通过脱水缩合形成肽链。
蛋白质由一条或多条多肽链组成的生物大分子蛋白质的主要功能及作用
(一)酶的催化作用
(二)转运和贮存功能(三)运动功能(四)结构支持作用(五)免疫作用(六)生物膜功能(七)接受和传递信息(八)代谢调节功能(九)控制生长和分化(十)感染和毒性作用(十一)其他作用
氨基酸的性质1在等电点以上的任何pH,氨基酸带净负电荷,在电场中将向正极移动2在低于等电点的任何pH,氨基酸带净正电荷,在电场中将向负极移动3在一定pH范围内,氨基酸溶液的pH离等电点愈远,氨基酸所携带的净电荷愈大
氨基酸的等电点:
氨基酸处于某一PH値时,氨基酸所带的正电荷和负电荷相等,即静电荷为零,此时的PH值成为氨基酸的等电点
α—氨基参与的反应1与亚硝酸反应氨基酸的氨基和其他伯胺一样在室温下与亚硝酸作用生成氮气(测定N2的体积,即可算出氨基酸的含量。
VanSlyke氨基氮测定法就是根据此反应原理)氨基酸被氧化成羟酸含亚氨酸的脯氨酸则不能与亚硝酸反应2与甲醛反应不仅用于测定氨基酸含量,也常用来测定蛋白质水解程度3.Sanger反应与2,4-二硝基氟苯反应首先被英国的Sanger用来鉴定多肽蛋白质的N末端氨基酸在弱碱溶液中,氨基酸的α—氨基很容易与2,4-二硝基氟苯(DNFB)作用稳定的黄色2,4-二硝基苯氨基酸生成4.与酰化试剂反应用于多肽链N末端aa的标记和微量aa的定量测定。
在多肽和蛋白质的人工合成中被用作氨基的保护剂5.成盐反应氨基酸与HCl作用产生氨基酸盐化合物。
6.生成席夫碱的反应(Schiff)氨基酸的α—氨基能反应与醛类化合物生成弱碱7.脱氨基反应氨基酸在生物体内经酶催化脱去α-氨基而转变成α-酮酸。
α—羧基参与的反应1成盐反应氨基酸的α—羧基可以和碱作用生成盐(重金属盐不溶于水)2成酯反应在干燥氯化氢气体存在条件下,氨基酸可以与醇形成相应的酯3酰化反应氨基酸羧基中的羟基可以被卤素取代,所生成的化合物为酰卤。
由于氨基酸中的氨基与羧基相距很近,难于直接形成酰卤,所以常先用一种酰化剂将氨基保护起来,然后再用另一种酰化剂使羧基酰化。
氨基被保护,羧基被活化,在多肽人工合成中常用4脱羧反应生物体内的氨基酸经脱羧酶作用放出CO2,并生成相应的胺5叠氮反应氨基酸可以通过酰基化和酯化先将自由氨基酸变为酰化氨基酸甲酯,然后与联氨和HNO2作用生成叠氮化合物
人体必须的氨基酸必需氨基酸:
8种,缬氨酸,亮氨酸,异亮氨酸,苏氨酸,甲硫氨酸,苯丙氨酸,色氨酸,赖氨酸
氨基酸紫外吸收光的波长氨基酸可与荧光胺反应,产生荧光产物,可用荧光分光光度计测定氨基酸含量。
根据荧光强度测定氨基酸含量(ng级)。
激发波长λx=390nm,发射波长m=475nm
蛋白质的结构:
一级结构蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。
维持结构的主要化学键---共价键(肽键)涉及:
氨基酸的排列顺序
二级结构(指多肽链借助氢键形成α螺旋和β折叠片)。
维持结构的主要化学键---非共价键氢键)涉及:
肽链主链α螺旋和β折叠、β转角、无规则卷曲、β突起
三级结构(指多肽链借助各种非共价键弯曲、折叠成具有特定走向的紧密球状结构).维持结构的主要化学键---非共价键(疏水键)涉及:
全部主链、侧链在内的原则的空间排布四级结构(指多聚蛋白质的各亚基之间在空间上的相互缔合关系)维持结构的主要化学键---非共价键(疏水键)涉及:
亚基的种类和数目及整个亚基在整个空间分子的排布
结构域:
在一级结构上相距较远的氨基酸残基,通过三级结构的形成,多肽链的弯折,彼此聚集在一起,从而形成一些在功能上相对独立的,结构较为紧凑的区域,称为结构域(在蛋白质结构中形成一紧密的结构,具有特殊的功能,多为蛋白质的活性部位。
有的蛋白质分子有一个结构域,有的有多个,如纤连蛋白含有6个结构域)
影响-螺旋形成的因素:
1溶液的pH、溶剂体系、温度。
2氨基酸组成和排列顺序、R基的电荷性质、R基的大小有关。
3Pro残基和Gly残基处不能形成。
变构效应:
由于蛋白质分子构象改变而导致蛋白质分子功能发生改变的现象称为变构效应
蛋白质分离纯化的主要原理(蛋白质的沉淀作用)1盐析与等电点沉淀——根据溶解度不同的分离方法2离子交换色谱——根据电荷性质不同的分离方法3凝胶过滤——根据相对分子质量不同分离的方法4亲和色谱——根据特异性亲和力不同的分离方法
5高效液相色谱——可用于分配色谱、吸附色谱、离子交换色谱、凝胶色谱
(1)根据蛋白质分子大小b.密度梯度离心c.凝胶过滤
(2)根据蛋白质溶解度的差异进行分离A等电点沉淀B蛋白质的盐溶和盐析C有机溶剂分级分离(3)根据蛋白质电荷不同的分离方法A电泳--在电场中,带电颗粒向着与其带相反电荷的电极移动,这种现象称电泳B离子交换层析C亲和层析法
什么叫蛋白质的沉淀?
蛋白质的沉淀:
由于外界条件改变,蛋白质水化膜被除去且其电荷被中和时,蛋白质凝聚成团下沉,但其结构未变.
变性是否意味着沉淀沉淀是否意味着变性沉淀可以是由蛋白质变性从而产生沉淀,也可以是由于盐析。
蛋白质变性是指光照,热,有机溶济以及一些变性剂(如重金属盐)的作用时蛋白质的空间结构被破坏,使得蛋白质丧失活性,该过程不可逆。
盐析是指向蛋白质的溶液中加入轻金属盐,使得蛋白质沉淀析出,这是由于加入盐降低了蛋白质得溶解度而析出,该过程可逆,加水蛋白质又会溶解。
二者本质上是不同的
蛋白质的变色反应1双缩脲反应:
紫红色两个以上肽键所有蛋白质2酚试剂反应:
蓝色酚基、吲哚基Tyr和Try3茚三酮反应:
蓝色氨基和羧基所有蛋白质、α-氨基酸4考马斯亮兰:
蓝色透明物质,在595nm下进行比色5乙醛酸反应黄色吲哚基如Try6米隆反应:
红色酚基Tyr和酪蛋白7坂口反应:
红色胍基Arg8黄色反应:
黄色苯基PheTyr酶的定义:
酶是一类由活性细胞产生的具有催化作用和高度专一性的特殊蛋白质。
简单说,酶是一类由活性细胞产生的生物催化剂
酶的特性:
1、高效性:
酶的催化效率比无机催化剂更高,使得反应速率更快2、专一性3、多样性4、温和性5、活性可调节性6.有些酶的催化性与辅因子有关7.易变性大多数酶是蛋白质,因而会被高温、酸、强碱等破坏。
酶的命名:
习惯名或常用名:
1、根据酶所作用的底物命名如:
淀粉酶,蛋白酶2、根据酶所催化的反应命名如:
转氨酶,脱氢酶
3、在底物、反应基础上加上酶的来源或其它特点命
名如:
胰蛋白酶、碱性磷酸酶
酶的比活力:
定义:
每毫克酶蛋白所含的酶活力单位数。
比活力=活力单位数/毫克酶蛋白实质:
表示酶纯度
国际系统命名法:
1、名称由两部分组成:
底物+酶作用的基团+催化反应的类型如:
丙氨酸:
-酮戊二酸氨基转移酶Ex:
EC2.1.1.1(分类数字)
酶划分为哪六种1氧化还原酶类:
氧化-还原酶催化氧化-还原反应。
主要包括脱氢酶和氧化酶,主要包括脱氢酶和氧化酶2转移酶类:
转移酶催化基团转移反应,即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上3水解酶类:
水解酶催化底物的加水分解反应。
主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等
4裂合酶类:
裂解酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。
主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等5异构酶类:
异构酶催化各种同分异构体的相互转化,即底物分子内基团或原子的重排过程。
6合成酶类:
合成酶,又称为连接酶,能够催化C-C、C-O、C-N以及C-S键的形成反应。
这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。
调控部位:
酶分子中存在着一些可以与其他分子发生某种程度的结合的部位,从而引起酶分子空间构象的变化,对酶起激活或抑制作用
酶反应的本质酶是催化剂—只影响反应速率,不改变反应平衡点。
加速反应的本质——降低活化能
酶促反应动力学:
研究酶促反应的速度以及各种因素对酶促反应速度的影响,其中酶与底物之间的作用问题是研究酶促反应的核心问题。
影响酶促反应的主要因素1、底物的浓度2、酶的浓度3、温度4、PH值
Vmax为最大反应速率Km为米氏常数(Km为酶促反应速率达到最大反应速率一半时底物的浓度)→动力学参数
酶可逆抑制的3类:
1竞争性抑制2非竞争性抑制3反竞争性抑制
酶活力:
又称为酶活性,指酶催化某一定化学反应的能力,通常以在一定条件下酶所催化的某一化学反应速率来表示。
就是测定一定量的酶在单位时间内产物(P)的生成(增加)量或底物(S)的消耗(减少)量。
两者呈线性关系。
酶催化的反应速率愈大,酶的活力愈高;反之速率愈小,酶的活力就愈低。
一定条件下酶活力的大小可代表酶活性分子浓度,即酶含量的多少。
固定化酶:
是通过吸附、耦联、交联和包埋等物理或化学的方法把酶连接到某种载体上,做成仍具有酶催化活性的水不溶性酶。
底物通过扩散作用与酶接触并发生反应。
在反应结束后,产物扩散到反应介质中与酶分离。
。
而酶则可能重复进行催化作用。
这种酶在反应体系中以固相形式存在,称为固定化酶或固相酶。
作用特点:
酶不仅具有高的催化效率和高度专一性,稳定性提高,易分离,可反复使用,提高操作的机械强度。
把酶固定起来有哪些方法?
固定化方法:
吸附法、共价法、交联法、包埋法
DNA双螺旋结构表现的特点:
DNA双螺旋结构模型的特点①DNA是反向平行、右手螺旋的双链结构;②DNA双链之间形成了互补的碱基对;③疏水的作用力和氢键共同维持着DNA双螺旋结构的稳定。
DNA的变性温度:
加热DNA溶液,使其对260nm紫外光的吸收度突然增加,达到其最大值一半时的温度,就是DNA的变性温度(融解温度,Tm)。
(Tm的高低与DNA分子中G+C的含量有关,G+C的含量越高,则Tm越高)
核酸的变性:
核酸的变性是指核酸双螺旋区的多聚核苷酸链间的氢键断裂,变成单链结构的过程。
变性核酸将失去其部分或全部的生物活性。
核酸的变性并不涉及磷酸二酯键的断裂,所以它的一级结构(碱基顺序)保持不变。
能够引起核酸变性的因素很多。
温度升高、酸碱度改变、甲醛和尿素等的存在均可引起核酸的变性。
复性:
在适当的条件下,两条彼此分开的单链可以重新缔合成为双螺旋结构,这一过程称为复性。
DNA复性后,一系列性质将得到恢复,但是生物活性一般只能得到部分的恢复。
DNA复性的程度、速率与复性过程的条件有关。
将热变性的DNA骤然冷却时,DNA不可能复性。
但是将变性的DNA缓慢冷却时,可以复性。
分子量越大复性越难。
浓度越大,复性越容易。
此外,DNA的复性也与它本身的组成和结构有关。
PCR(多聚酶链式反应)的基本过程(3点):
1变性:
在加热或碱性条件下可使DNA双螺旋的氢键断裂,形成单链DNA,称之为变性。
2退火:
是模板与引物的复性。
引物是与模板某区序列互补的一小段DNA片段。
3延伸:
从结合在特定DNA模板上的引物为出发点,将四种脱氧核苷酸以碱基配对形式按5’→3’的方向沿着模板顺序合成新的DNA链。
生物氧化的方式(3大类):
1.脱氢氧化反应A脱氢eg在生物氧化中,脱氢反应占有重要地位。
它是许多有机物质生物氧化的重要步骤。
催化脱氢反应的是各种类型的脱氢酶。
B加水脱氢酶催化的醛氧化成酸的反应即属于这一类。
2.氧直接参加的氧化反应
A加氧酶--催化氧分子直接加入到有机分子中B氧化酶--主要催化以氧分子为电子受体的氧化反应,反应产物为水。
在各种脱氢反应中产生的氢质子和电子,最后都是以这种形式进行氧化的。
Eg
3.生成二氧化碳的氧化反应
A直接脱羧作用--氧化代谢的中间产物羧酸在脱羧酶的催化下,直接从分子中脱去羧基。
例如丙酮酸的脱羧。
B氧化脱羧作用--氧化代谢中产生的有机羧酸(主要是酮酸)在氧化脱羧酶系的催化下,在脱羧的同时,也发生氧化(脱氢)作用。
例如苹果酸的氧化脱羧生成丙酮酸。
生物氧化特点:
1,反应条件温和2,伴随生物还原反应的发生3,水是许多生物氧化反应的氧供体4,碳的氧化和氢的氧化是非同步进行的。
5,分步进行的过程6,生物氧化释放的能量,通过与ATP合成相偶联,转换成生物体能够直接利用的生物能ATP
氨基酸脱氨基作用方式1、氧化脱氨基作用氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成相应的α-酮酸的过程称为氧化脱氨基作用。
主要有以下两种类型:
2、转氨基作用在转氨酶的催化下,α-氨基酸的氨基转移到α-酮酸的酮基碳原子上,结果原来的α-氨基酸生成相应的α-酮酸,而原来的α-酮酸则形成了相应的α-氨基酸,这种作用称为转氨基作用或氨基移换作用。
3、联合脱氨基作用a、转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶作用相偶联
b、转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联【注:
肌肉组织中以此途径为主(谷氨酸脱氢酶含量少、活性低)】
主要方式联合脱氨的主要途径a、转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶作用相偶联b、转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联【注:
肌肉组织中以此途径为主(谷氨酸脱氢酶含量少、活性低)】氧化磷酸化怎样偶联?
目前公认的氧化磷酸化的偶联机制是1961年由Mitchell提出的化学渗透学说。
这一学说认为氧化呼吸链存在于线粒体内膜上,当氧化反应进行时,H+通过氢泵作用被排斥到线粒体内膜外侧(膜间腔),从而形成跨膜pH梯度和跨膜电位差。
这种形式的“势能”,可以被存在于线粒体内膜上的ATP合成酶利用,生成高能磷酸基团,并与ADP结合而合成ATP。
什么叫糖的异生?
:
作用由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。
糖异生代谢途径主要存在于肝及肾中。
3种主要原料乳酸、甘油、某些氨基酸
穿梭作用:
膜外向膜内输送能量的转移过程(膜外向膜内的能量转移)
穿梭作用所在部位1.异柠檬酸穿梭作用(3ATP)2肌肉、神经组织中的甘油-α-磷酸穿梭作用(2ATP)3肝、肾、心等组织的苹果酸穿梭作用(3ATP)生物意义:
使细胞溶胶中的NADH逆浓度梯度转运到线粒体内膜进入电子传递进行氧化。
什么叫呼吸毒物?
呼吸链的抑制剂(呼吸毒物):
能够抑制呼吸链递氢或递电子过程的药物或毒物称为氧化磷酸化的抑制剂
什么叫乳酸循环?
肌肉收缩通过糖酵解生成乳酸。
在肌肉内无6—P—葡萄糖酶,所以无法催化葡萄糖—6—磷酸生成葡萄糖。
所以乳酸通过细胞膜弥散进入血液后,再入肝,在肝脏内在乳酸脱氢酶作用下变成丙酮酸,接着通过糖异生生成为葡萄糖。
葡萄糖进入血液形成血糖,后又被肌肉摄取,这就构成了一个循环(肌肉-肝脏-肌肉),此循环称为乳酸循环。
尿素的形成:
尿素是人体或其他哺乳动物中含氮物质代谢的主要最终产物,由氨与二氧化碳通过鸟氨酸循环而缩合生成,主要随尿排出
怎样理解乙酰辅酶A在三大物质氧化中的作用?
乙酰辅酶A是人体内重要的化学物质。
首先,它是丙酮酸脱羧,脂肪酸的β-氧化的产物。
当丙酮酸激进入线粒体的基质后,它会被丙酮酸脱氢酶复合体转化为乙酰辅酶A,因为在此过程中,丙酮酸会被氧化(氢原子转移到NADH+)及其羧基会以二氧化碳的形式离开,故此过程被称为丙酮酸脱羧。
同时,它是脂肪酸合成,胆固醇合成和生酮作用的碳来源。
三大营养物质的彻底氧化殊途同归,都会生成乙酰辅酶A以进入三羧酸循环
酶的高活性→活性中心→功能区→结合中心催化中心
.活性中心:
酶分子中直接和底物结合并起催化反应的空间部位。
催化部位:
酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。
通常将酶的结合部位和催化部位总称为酶的活性部位或活性中心。
结合部位决定酶的专一性。
催化部位决定酶所催化反应的性质。
维持蛋白质形成胶体的因素:
蛋白质的分子直径2-20nm之间,在胶体颗粒(1-100nm)的范围。
蛋白质的水溶液是一种比较稳定的亲水胶体,这是因为在蛋白质颗粒表面带有很多极性基团,如NH3、COO-、OH-、SH、CONH2等和水有高度亲和性,当蛋白质与水相遇时,就很容易在蛋白质颗粒外面形成一层水膜。
米氏方程(掌握P112公式)米氏常数是酶的特征常数,只与酶的性质有关,不受底物浓度和酶浓度的影响。
α—羧基与α—羧基共同参与的反应(p52)与茚三酮反应
氮含量的特征性元素20种氨基酸的结构、怎样计算等电点不同的反应能鉴别哪些氨基酸
不同的氨基酸的特征反应eg:
茚三酮蛋白质一级结构的判断蛋白质二级结构的表现形式蛋白质二级结构的α—螺旋是怎样形成的
嘌呤核嘧啶的对应号位tRNA的三叶草结构两条呼吸链及其能量转换效率营养比生物能的利用方式
糖类的代谢(有氧酵解、无氧酵解)、糖的无氧酵解:
糖的无氧酵解是指葡萄糖在无氧条件下分解生成乳酸并释放出能量的过程。
其全部反应过程在胞液中进行,代谢的终产物为乳酸,一分子葡萄糖经无氧酵解可净生成两分子ATP。
糖的无氧酵解代谢过程可分为四个阶段:
1.活化(己糖磷酸酯的生成):
葡萄糖经磷酸化和异构反应生成1,6-双磷酸果糖(FBP),即葡萄糖→6-磷酸葡萄糖→6-磷酸果糖→1,6-双磷酸果糖(F-1,6-BP)。
这一阶段需消耗两分子ATP,己糖激酶(肝中为葡萄糖激酶)和6-磷酸果糖激酶-1是关键酶。
2.裂解(磷酸丙糖的生成):
一分子F-1,6-BP裂解为两分子3-磷酸甘油醛,包括两步反应:
F-1,6-BP→磷酸二羟丙酮+3-磷酸甘油醛和磷酸二羟丙酮→3-磷酸甘油醛。
3.放能(丙酮酸的生成):
3-磷酸甘油醛经脱氢、磷酸化、脱水及放能等反应生成丙酮酸,包括五步反应:
3-磷酸甘油醛→1,3-二磷酸甘油酸→3-磷酸甘油酸→2-磷酸甘油酸→磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸。
此阶段有两次底物水平磷酸化的放能反应,共可生成2×2=4分子ATP。
丙酮酸激酶为关键酶。
4.还原(乳酸的生成):
利用丙酮酸接受酵解代谢过程中产生的NADH,使NADH重新氧化为NAD+。
即丙酮酸→乳酸。
糖的有氧氧化:
葡萄糖在有氧条件下彻底氧化分解生成C2O和H2O,并释放出大量能量的过程称为糖的有氧氧化。
绝大多数组织细胞通过糖的有氧氧化途径获得能量。
此代谢过程在细胞胞液和线粒体内进行,一分子葡萄糖彻底氧化分解可产生36/38分子ATP。
糖的有氧氧化代谢途径可分为三个阶段:
1.葡萄糖经酵解途径生成丙酮酸:
此阶段在细胞胞液中进行,与糖的无氧酵解途径相同,涉及的关键酶也相同。
一分子葡萄糖分解后生成两分子丙酮酸,两分子(NADH+H+)并净生成2分子ATP。
NADH在有氧条件下可进入线粒体产能,共可得到2×2或2×3分子ATP。
故第一阶段可净生成6/8分子ATP。
2.丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA:
丙酮酸进入线粒体,在丙酮酸脱氢酶系的催化下氧化脱羧生成(NADH+H+)和乙酰CoA。
此阶段可由两分子(NADH+H+)
产生2×3分子ATP。
丙酮酸脱氢酶系为关键酶,该酶由三种酶单体构成,涉及六种辅助因子,即NAD+、FAD、CoA、TPP、硫辛酸和Mg2+。
3.经三羧酸循环彻底氧化分解:
生成的乙酰CoA可进入三羧酸循环彻底氧化分解为CO2和H2O,并释放能量合成ATP。
一分子乙酰CoA氧化分解后共可生成12分子ATP,故此阶段可生成2×12=24分子ATP。
三羧酸循环是指在线粒体中,乙酰CoA首先与草酰乙酸缩合生成柠檬酸,然后经过一系列的代谢反应,乙酰基被氧化分解,而草酰乙酸再生的循环反应过程。
这一循环反应过程又称为柠檬酸循环或Krebs循环。
糖的有氧氧化:
葡萄糖在有氧条件下彻底氧化分解生成C2O和H2O,并释放出大量能量的过程称为糖的有氧氧化。
绝大多数组织细胞通过糖的有氧氧化途径获得能量。
此代谢过程在细胞胞液和线粒体内进行,一分子葡萄糖彻底氧化分解可产生36/38分子ATP。
糖的有氧氧化代谢途径可分为三个阶段:
1.葡萄糖经酵解途径生成丙酮酸:
此阶段在细胞胞液中进行,与糖的无氧酵解途径相同,涉及的关键酶也相同。
一分子葡萄糖分解后生成两分子丙酮酸,两分子(NADH+H+)并净生成2分子ATP。
NADH在有氧条件下可进入线粒体产能,共可得到2×2或2×3分子ATP。
故第一阶段可净生成6/8分子ATP。
2.丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA:
丙酮酸进入线粒体,在丙酮酸脱氢酶系的催化下氧化脱羧生成(NADH+H+)和乙酰CoA。
此阶段可由两分子(NADH+H+)
产生2×3分子ATP。
丙酮酸脱氢酶系为关键酶,该酶由三种酶单体构成,涉及六种辅助因子,即NAD+、FAD、CoA、TPP、硫辛酸和Mg2+。
3.经三羧酸循环彻底氧化分解:
生成的乙酰CoA可进入三羧酸循环彻底氧化分解为CO2和H2O,并释放能量合成ATP。
一分子乙酰CoA氧化分解后共可生成12分子ATP,故此阶段可生成2×12=24分子ATP。
三羧酸循环是指在线粒体中,乙酰CoA首先与草酰乙酸缩合生成柠檬酸,然后经过一系列的代谢反应,乙酰基被氧化分解,而草酰乙酸再生的循环反应过程。
这一循环反应过程又称为柠檬酸循环或Krebs循环。
戊磷酸核糖的来源(可用图示)
脂类物质怎样氧化β氧化产生多少ATP(计算)怎样通过乙酰辅酶合成脂肪酸
蛋白质代谢的概念什么叫丙氨酸循环
2、呼吸链:
在生物氧化过程中,基质脱下的氢经过一系列传递体传递,最后与氧结合生成水的电子传递系统,在具有线粒体的生物中,呼吸链分为NADH链和FADH2链两种。
4、呼吸链的组成:
NADH链:
NADH-辅酶Q还原酶,辅酶Q,辅酶Q-细胞色素c还原酶,细胞色素c,细胞色素氧化酶。
FADH2链:
FADH2-辅酶Q还原酶,辅酶Q,辅酶Q-细胞色素c还原酶,细胞色素c,细胞色素氧化酶。
GSH还原型谷胱甘肽cAMP3,5-环腺苷酸NAD+烟酰胺腺嘌呤二核苷酸
PCR聚合酶链式反应FAD黄素腺嘌呤二核苷酸UTP三磷酸腺苷
EMP糖酵解途径
酸性氨基酸 谷氨酸Glu天冬氨酸Asp
碱性氨基酸 精氨酸Arg赖氨酸Lys组氨酸His
中性氨基酸 甘氨酸Gly丙氨酸Ala缬氨酸Val亮氨酸Leu异亮氨酸Ile
苯丙氨酸Phe酪氨酸Tyr色氨酸Try丝氨酸Ser苏氨酸Thr
半胱氨酸CysH甲硫氨酸Met谷氨酰胺Gln脯氨酸Pro
催化糖酵解的限速酶磷酸果糖激酶
脂肪酸降解的限速酶 酯酰肉碱移位酶Ⅰ
脂肪酸合成限速酶乙酰CoA羧化酶
脂质体:
是由磷脂双层构成的具有水相内核的脂质微囊。
可作为生物
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