生化期末理论知识复习.docx

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生化期末理论知识复习

《生物化学》复习题

绪论

1什么是生物化学？

简述生物化学的分类？

答：

生物化学是介于生物与化学之间的一门边缘科学。

它主要用化学的理论和方法研究生物体的化学组成以及生命活动过程中的一切化学变化，从而揭示生命的奥秘。

静态生物化学：

研究构成生物体的基本物质；动态生物化学：

研究构成生物体的基本物质在生命活动过程中进行的化学变化。

研究对象分类：

动物生物化学、植物生物化学、普通生物化学（不局限于动、植物）。

与生物进化相关：

进化生物化学（比较生物化学）。

涉及到生理：

生理生化

根据研究用途而分：

微生物生化、医学生化、农业生化、工业生化。

2简述生物化学发展时期及每个时期的代表科学家及其标志性成就。

答：

1903年，C.A.Neuberg由有机化学和生理学独立出生物化学。

1926年，J.B.Sumner证实生物催化剂酶是蛋白质

193X年，H.A.Krebs提出注明的三羧酸循环和尿素循环

1953年，J.D.Watson和F.H.C.Crick提出DNA双螺旋结构模型

蛋白质

1什么是蛋白质？

简述蛋白质的分类？

答：

蛋白质是生命的物质基础，是由氨基酸以“脱水缩合”的方式组成的多肽链经过盘曲折叠形成的具有一定空间结构的物质。

根据分子的形状分为球状蛋白质、纤维状蛋白质；根据组成分为单纯蛋白质和结合蛋白质；根据溶解度分为清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白、精蛋白、组蛋白、硬蛋白；根据功能分为活性蛋白质、非活性蛋白质。

220种常见氨基酸的普通名称、代号、结构式、分类？

1非极性氨基酸（疏水氨基酸）8种

丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）苯丙氨酸（Phe）

色氨酸（Trp）蛋氨酸（Met）

2极性氨基酸（亲水氨基酸）：

1）极性不带电荷：

7种

甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys）

酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln）

2）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸）3种赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His）

3）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸）2种天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）

3氨基酸氨基、羧基和两基团共同参加反应的用途如何？

答：

氨基参与的反应主要有：

1氨基与HCl反应生成氨基酸盐酸盐，是HCl水解蛋白质得到氨基酸的主要形式；

2与HNO2反应氨基变羟基生成羟酸与N2，用于测定氨基酸含量；

3两个甲醛取代氨基两个H，氨根离子可在酚酞试剂检测pH范围内释放H+，便于酸碱滴定测定氨基酸含量；

4氨基的一个H变酰基或烃基取代，氨基得以被保护；

5氨基被氧化脱氨生成对应的酮酸和氨。

羧基参与的反应主要有：

1-COOH与醇成酯或被碱中和成盐，用于人工合成肽；

2–COOH被氯化成-COCl，也是用于人工合成肽；

3–COO-与胺反应生成-CONH2形成酰胺（如谷氨酰胺、天冬酰胺）；

4–COOH被脱羧放出CO2和形成对应的胺；

5–COOH叠氮成-CON3，用于人工合成肽。

氨基与羧基共同参加的反应：

1茚三酮反应，用于检测氨基酸含量；2形成肽键

4为什么氨基酸溶液具有缓冲特性？

答：

氨基酸分子同时具有供H+的-COOH，和得H+的-NH2，是两性分子，具有缓冲特性。

5什么是氨基酸的等电点？

氨基酸在等电点时具有那些特性？

（等电点和pH）

答：

等电点为氨基酸两性离子两侧两个pKa的平均值。

氨基酸在等电点pH环境中溶解度最小。

6常见的氨基酸分析方法有哪些？

其原理是什么？

（蛋白质的分离方法及电泳）

答：

1分配层析：

利用混合物在固定相与流动相之间的分配系数不同进行分离分析；

2离子交换层析：

利用支持物上的离子交换剂对混合物中的氨基酸选择性交换进行分离分析；

3高效液相层析：

在层析基础上，改造固体支持剂，利用高压高效交换，更快速有效地对混合物中的氨基酸进行分离分析。

7氨基酸的制备方法和用途有哪些？

答：

1水解蛋白质法，由蛋白质得到氨基酸；

2人工合成法，有机合成制备少数其他方法难以制备的氨基酸；

3微生物发酵法，利用微生物发酵得到所需氨基酸，也是工业制备氨基酸的主要方法之一。

8如何测定蛋白质一级结构中氨基酸的排列顺序？

9蛋白质常见的二级结构有哪些？

答：

α-螺旋、β-转角、β-折叠、无规则卷曲

10为什么α-螺旋具有稳定性？

β-折叠具有哪些特点？

答：

α-螺旋中的氨基酸侧链R基团伸向螺旋外侧，每个肽键的N-H和第四个肽键（平均3.6个氨基酸残基）的羰基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行，由于肽链中的全部肽键都可形成氢键，稳定性很好。

β-折叠中肽键平面折叠成锯齿状，相邻肽链主链的N-H和C=O之间形成有规则的氢键，在β-折叠中，所有的肽键都参与链间氢键的形成，氢键与β-折叠的长轴呈垂直关系。

β-折叠细分有平行式和反平行式，反平行式由于相邻肽键主链的N-H和C=O之间的距离更近而更稳定。

11蛋白质的四级结构和结构域有哪些差异？

答：

四级结构用于描述由多条肽链（亚基）间相互作用（亚基之间不一定要以共价键相连）形成具有功能的蛋白质复合物分子。

而结构域是蛋白质中的一类结构单元，是构成蛋白质三级结构的基本单元，是一条肽链，或以共价键相连的两条或多条肽链在空间结构上可以区分为若干个球状的子结构，其中的每一个球状子结构就被称为一个结构域。

12维持蛋白质分子结构的重要化学键有哪些？

答：

共价键有肽键、二硫键、酯键、配位键，非共价键有氢键、离子键、疏水作用、范德华力。

13什么是蛋白质的变性作用？

变性具有哪些特性？

引起蛋白质变性的因素及变性机理如何？

答：

天然蛋白质受物理或化学因素的影响，分子内部原有的高度规则性的空间排列发生变化，致使其原有性质和功能发生部分或全部丧失，这种作用称蛋白质的变性作用。

变性使蛋白质1溶解度显著减少；2结晶及生物活性皆丧失；3黏度和旋光性负值及分子的不对称性皆有增加，等电点也有所提高；4反应基团数目增加；5容易被酶消化

因素主要有热、酸、碱、有机溶剂、光、某些试剂、某些去污剂、高压、剧烈振荡及表面力，作用机制主要是蛋白质维系三级结构的次级键，主要是氢键受到破坏。

14什么是蛋白质的别构作用？

答：

含亚基的蛋白质由于一个亚基的构象改变而引起其余亚基和整个分子构象、性质和功能发生改变的作用。

15什么是蛋白质的沉淀作用？

引起蛋白质沉淀的因素及其机理如何？

答：

蛋白质因过量的遇酸、碱、中性盐、重金属盐类、生物碱试剂、抗体抗原反应发生的溶解度降低沉淀。

遇酸主要因为环境pH达到蛋白质等电点，溶解度大幅降低而沉淀。

遇过量中性盐主要因为盐争夺蛋白质所形成溶胶所需要的外层水分子，减低蛋白质与水的亲和力造成蛋白质聚集沉淀。

遇有机溶剂主要因为破坏了蛋白质胶粒上的水化层。

加重金属盐主要因为重金属盐与蛋白质表面负电荷结合，形成重金属蛋白盐程度

加生物碱试剂（呈酸性）主要因为蛋白质在多H+环境中呈正电荷，与环境中的负电荷酸根形成溶解度低的盐类。

抗体抗原反应则因为抗体抗原特异性结合的蛋白质复合物溶解度下降造成程度。

16蛋白质制备的方法如何？

酶化学

1什么是酶？

简述酶的分类？

答：

生物体系的催化剂，分为氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类、合成酶类。

2简述酶的化学本质和酶蛋白的结构？

答：

大多数酶是蛋白质，对于结合蛋白酶除了氨基酸部分构成的酶蛋白，还有非氨基酸部分构成的辅酶，酶蛋白与辅酶组成的完整分子称全酶。

某些RNA也有催化活性，也称为酶。

对于酶蛋白的结构，一般由一条肽链构成的为单体酶；两个或两个以上亚基构成的为寡聚酶，寡聚酶各亚基之间通过非共价键相连；多酶复合物指的是由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成的复合物。

3简述酶的作用特点？

答：

1极高的催化效率；2高度的专一性；3酶的催化活性在体内受到调节控制；4酶不稳定，容易失去它的催化活性；5酶的催化活性与辅酶、辅基和金属离子相关。

4什么是酶的活性中心？

其特点如何？

答：

酶的活性中心指的是酶分子中能同底物结合并起催化反应的空间结构。

它的特点是一般含有结合部位和催化部位，结合部位用于选择性地与特点底物结合，体现酶的专一性，催化部位用于催化反应，体现酶的催化效率。

5酶的催化机制有哪些？

答：

酶的催化机制主要有中间产物学说，酶与底物诱导契合，形成中间产物，降低反应的活化能，便于反应进行。

6酶如何加速化学反应？

答：

主要有以下几种学说解释如何加速反应：

1邻近效应与轨道效应学说，酶催化中心的若干个反应基团靠近底物，并且具备严格的轨道定向，促使反应进行；

2共价中间产物学说，酶和底物以共价键形成中间产物，便于共价催化反应快速进行；

3底物构象改变学说，底物分子与酶结合，不仅酶的构象发生改变，底物构象也发生改变，便于反应进行；

4酸碱催化学说，酶的活性中心可集中H+供体，或者H+受体（组氨酸的咪唑基），加速反应进行；

5微环境（疏水微环境）学说，酶的反应中心提供疏水而介电常数低的微环境，有利于中间物的生成和温度，有利于反应进行。

7什么是酶原的激活？

答：

有的酶在合成分泌出来时并无活性，需要经另外酶或酸对其进一步加工剪切修饰，才能体现活性，称之为酶原的激活。

8测定酶促反应速度时为什么要以初速度为基准？

答：

酶促反应一般在最初发生时反应速度最大，随着反应进行，底物减少，反应中间物及反应产物增加，反应速度发生变化，逐渐减少，最终停止。

对于反应初期，底物浓度最高，底物浓度变化率又最小，而且环境pH及温度又保持恒定，产物及中间产物数量又较少，对反应的影响不大，因此相对于后期受到各种因素的影响，反应初速度在最初一定时间内最为稳定，被作为酶促反应速度的基准。

9简述中间产物学说的要点？

答：

在酶促反应中，酶（E）首先和底物（S）结合成不稳定的中间配合物（ES），然后再生成产物（P），并释放出酶。

反应式为S+E=ES→E+P，这里S代表底物，E代表酶，ES为中间产物，P为反应的产物。

10影响酶促反应速度的因素有那些？

答：

酶的浓度、底物的浓度、pH的影响、温度的影响、激活剂的影响、抑制剂的影响、反应产物的影响。

11米氏方程的推导及米氏常数的意义和求取？

答：

Km可以通过反应速度降到最大反应速度（初速度）一半的时候，测定此时的底物浓度得到，Km值就是此时的底物浓度。

Km的意义在于1代表整个反应中底物浓度和反应速度的关系；2作为酶的重要物理常数；3通过值寻找最适底物；4表示酶和底物的亲和力。

12什么是酶的激活作用？

试举例说明？

答：

有些酶需要加入某种离子或金属后，活力才能增高，这就是酶的激活作用。

比如糖激酶需要Mg2+的激活，醛缩酶需要Mn2+的激活，唾液淀粉酶需要Cl-的激活。

13什么是酶的抑制作用？

主要有哪几类？

其特点如何？

答：

广义上说，使酶活力降低的作用都可称为酶的抑制作用。

主要分为1不可逆抑制，特点是酶和抑制剂不可逆结合，而使酶活损失无法恢复，常是剧毒物；2可逆抑制，一旦去除抑制剂，酶活可恢复，又可细分为1.1竞争性抑制特点是抑制剂与底物竞争结合酶，不改变酶促反应的最大反应速度（初速度），减少酶对底物的亲和度（增加Km）；1.2非竞争性抑制特点是不影响酶和底物结合（Km不变），但一旦结合了抑制物无法生成产物，最大反应速度（初速度）减少；1.3反竞争性抑制仅与酶和底物结合的中间产物作用，加速酶和底物的结合，增加酶对底物的亲和度（Km减少），但一旦与抑制剂结合则无法生成产物，减少最大反应速度（初速度）。

14简述抑制作用的机制及其实践意义？

答：

抑制作用的机制主要是通过使酶的必需基团或活性中心化学性质发生改变而导致酶活的损失。

在实践中，人为可利用酶的抑制剂影响作用对象（可以是人、动植物、微生物）体内的酶系统，目的性强的抑制某种酶促反应以达到治疗、灭虫、杀菌的目的。

生物自身的生理调控也是通过自身产生的酶抑制剂对酶促反应进行调节控制。

16何为全酶、辅酶、调节酶、同工酶、多酶体系和诱导酶？

它们之间有何区别？

答：

大多数酶是蛋白质，对于结合蛋白酶除了氨基酸部分构成的酶蛋白，还有非氨基酸部分构成的辅酶，酶蛋白与辅酶组成的完整分子称全酶。

全酶、酶蛋白、辅酶的概念针对的是酶的结构组分。

调节酶指的是对代谢调节有特殊作用的酶类，指的是此类酶的功能是对生物体的调节作用。

同工酶指的是，几种分子结构、组成不同的酶都可针对某同一种化学反应，这几种不同酶彼此为同工酶。

多酶复合物也就是多酶体系指的是由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成的复合物，催化机体内的一些连续反应而互相联系在一起，形成的反应链体系。

诱导酶主要从酶合成的调节方面来指一类需要诱导物存在的情况下诱导生成的酶。

它们的区别主要是所针对的意涵不一，如前文所述。

17什么是别构酶？

有哪些特点？

答：

别构酶指的是一类分子构象会因不同条件发生变化而产生不同作用的酶。

它的特点从结构上来讲除了具备催化部位，还具备改变分子构象的别构部位；从性质上来说，它因为别构部位可改变酶的构象及酶的功效，因此不遵循一般酶所遵循的米氏动力学；从作用来说，别构部位结合激活剂或抑制剂，会对酶促反应的速度产生增加或减少的影响。

18什么是固定化酶？

有哪些优点？

制备固定化酶的方法有哪些？

答：

指用物理或化学的方法将水溶性游离的酶连接在固相载体上，或将酶包埋起来，使它以固相状态作用于底物。

优点是保留了酶的催化性质、增加了对环境酸、碱、温度等的稳定性，更重要的是可反复使用，不易丢失，提高酶的使用率。

常制备的方法有吸附法、偶联法、交联法和包埋法。

核酸化学

1简述核酸的类别、分布和组成？

答：

核酸分核糖核酸（RNA）与脱氧核糖核酸（DNA）两大类，RNA中又分信使核糖核酸（mRNA）、转移核糖核酸（tRNA）和核糖体核糖核酸（rRNA）三种。

分布：

DNA主要存在于细胞核的染色质中，线粒体和叶绿体中也有。

90%的RNA存在于细胞质中，10%存在于细胞核中。

rRNA主要存在于核糖体内。

组成：

RNA与DNA皆含氮碱、戊糖、磷酸。

组分异同详见P150。

2写出常见嘧啶和嘌呤的分子式？

答：

3核苷酸分子中核苷和戊糖的连接方式？

答：

嘌呤核苷是嘌呤第九位氮与核糖或脱氧核糖第1’位碳相连，嘧啶核苷则由嘧啶第一位氮与糖第1’位碳相连。

4简述DNA分子的二级结构模型提出的依据和结构要点？

答：

依据：

（1）X射线衍射分析

（2）DNA碱基组成的定量分析

：

不同生物来源的DNA，碱基组成不同，来自同一种生物的不同组织和不同器官的DNA碱基组成基本相同

DNA分子中腺嘌呤的摩尔数和胸腺嘧啶的摩尔数相等（A=T），鸟嘌呤的摩尔数和胞嘧啶的摩尔数相等（G=C），嘌呤总数等于嘧啶总数，含氮基的碱基总数等于含酮基的碱基总数（A+C=G+T）。

结构要点（P165）：

（1）两条反向平行的多核苷酸链形成右手螺旋

（2）大沟和小沟（3）碱基、糖、磷酸的位置（4）螺旋参数（5）碱基对（6）核苷酸序列

5RNA包括那几类？

其结构和功能如何？

tRNA的二、三级结构。

答：

RNA包括mRNA、tRNA和rRNA三种；

mRNA的结构为单链RNA，通常mRNA（单链）分子自身回折产生许多双链结构。

真核细胞mRNA还在前端具有帽子结构，后端有多聚腺苷酸尾巴结构。

功能主要是作为蛋白质合成的模板。

tRNA的结构成三叶草结构，大多数tRNA由七十几至九十几个核苷酸组成。

功能是携带并转运氨基酸，合成蛋白质。

rRNA是单链，它包含不等量的A与U、G与C，但是有广泛的双链区域。

在双链区，碱基因氢键相连，表现为发夹式螺旋。

原核生物的核糖体所含的rRNA有5S、16S及23S三种。

真核生物有4种rRNA，它们分子大小分别是5S、5.8S、18S和28S。

其功能是作为mRNA的支架，使mRNA分子在其上展开，实现蛋白质的合成。

rRNA占RNA总量的82%左右。

rRNA单独存在时不执行其功能，它与多种蛋白质结合成核糖体，作为蛋白质生物合成的“装配机”。

tRNA的二级结构：

P175；

tRNA的三级结构：

P177；

6什么是增色和减色效应、DNA限制性内切酶、碱基互补配对、核酸杂交？

答：

增色效应：

核酸变性或降解时，其紫外光吸收强度及ε（P）值均显著提高。

减色效应：

变色的核酸在一定条件下恢复其原有性质时，其紫外线吸收强度及ε（P）值又可恢复到原有水平。

DNA限制性内切酶：

P161

碱基互补配对：

P165（5）

核酸杂交：

两种来源不同具有互补碱基序列的多核苷酸片段在溶液中冷却时可以再形成双螺旋结构，称为杂交作用。

7什么是核酸的变性？

具有哪些特征？

答：

核酸的变性:

当核酸溶液受到某些物理或化学因素的影响，使核酸的双螺旋结构破坏，变成单链，从而引起核酸理化性质的改变以及生物功能的减小或丧失。

特征：

表现为黏度降低、沉降速度增高、紫外光吸收急剧增高、生物功能减小或消失。

8简述核酸的生物学功能？

答：

核酸是由许多核苷酸聚合成的生物大分子化合物，为生命的最基本物质之一。

核酸广泛存在于所有动物、植物细胞、微生物内、生物体内核酸常与蛋白质结合形成核蛋白。

不同的核酸，其化学组成、核苷酸排列顺序等不同。

根据化学组成不同，核酸可分为核糖核酸，简称RNA和脱氧核糖核酸，简称DNA。

DNA是储存、复制和传递遗传信息的主要物质基础，RNA在蛋白质合成过程中起着重要作用，其中转运核糖核酸，简称tRNA，起着携带和转移活化氨基酸的作用；信使核糖核酸，简称mRNA，是合成蛋白质的模板；核糖体的核糖核酸，简称rRNA，是细胞合成蛋白质的主要场所。

分5个方面细讲，遗传、变异、病变、基因工程、克隆。

9什么是基因重组？

包含哪些步骤？

答：

P184

主要两个步骤，可以细讲，重组和转导。

10测定核酸纯度和含量的方法有哪些？

答：

191页，核酸纯度的鉴定可通过测定样品在260nm和280nm的光吸收值，进一步的鉴定可通过琼脂糖凝胶电泳或聚丙烯酰胺电泳。

核酸含量的测定一般是通过测定磷含量、核糖含量以及紫外吸收的方法。

（1）磷的测定根据元素分析知道RNA中含磷量为9.0%，DNA中含磷量为9.2%，因此每测得1g磷就相当于含有11g核酸。

含磷量的测定是用浓硫酸将核酸消化，使其有机磷变成无机磷，然后与钼酸铵定磷试剂作用，生成蓝色的钼蓝。

在一定浓度范围内，蓝色的深浅与磷含量成正比，可在660nm比色测定。

从磷的标准曲线可知样品中磷的含量，从而求出核酸的含量。

（2）核糖和脱氧核糖的测定RNA中核糖的测定用苔黑酚（3,5-二羟甲苯）法，利用RNA与浓盐酸和3,5-二羟甲苯作用生成绿色物质，在670nm比色测得光吸收值。

再从标准曲线中查得对应的RNA的含量。

DNA中脱氧核糖的测定用二苯胺法，利用DNA在酸性条件下（冰醋酸和少量浓硫酸）与二苯胺作用生成蓝色化合物，在595nm比色测得光吸收值。

再从标准曲线中查得对应的DNA含量。

（3）紫外吸收的测定实验室最常用的是首先测定样品在260nm和280nm的光吸收值（A值），从A（260）/A（280）的比值可判断样品的纯度。

对于纯的样品，只要读出260nm的A值即可算出核酸的含量。

维生素

概念及水溶性与脂溶性

激素

第二信使

生物膜

1简述细胞膜的结构？

（P308）

2细胞膜的功能是什么？

（P312）

保护功能

转运功能

（1）不耗能转运：

单纯扩散，易化扩散（阴离子转运）

（2）耗能转运：

依靠ATP的转运，依赖离子流的转运—协同转运，依赖质子流驱动的转运，依靠烯醇丙酮酸磷酸高能键的基团转运作用，依赖膜运动的转运—胞饮与胞吐作用

信息传递

能量转换

免疫功能

运动功能

3细胞质内的细胞器主要有哪些？

各有什么功能？

（P319—321）

（1）细胞核

（2）内质网

（3）微粒体与微体

（4）线粒体

（5）核糖体

（6）高尔基体

（7）溶酶体

（8）叶绿体

代谢总论

1什么是新成代谢、中间代谢、高能化合物、磷酸原？

答：

新陈代谢：

生物体与外界环境之间的物质和能量交换以及生物体内物质和能量的转变过程叫做新陈代谢。

中间代谢：

代谢途径中的中间反应过程成为中间代谢。

高能化合物：

通常将水解时可释放出大量自由能（即释放25KJ/mol以上自由能）的化合物。

磷酸原：

如肌酸磷酸和精氨酸磷酸等，在生物体内，特别在肌肉中，通过ATP／ADP系统（腺苷酸系统）供给高能磷酸键，同时又经同一系统而贮藏高能磷酸键，这类化合物统称为磷酸原。

2中间代谢的研究方法有哪些？

答：

活体内与活体外实验

同位素示踪法

核磁共振波谱法

糖代谢

糖代谢

1什么是EMP途径？

包括那些反应步骤？

有何生理意义？

答：

糖酵解途径，指细胞在无氧条件下细胞质中分解葡萄糖生成丙酮酸的过程。

338页

意义，345页，主要为1供能2物质3连接其他代谢途径

2什么是TCA循环？

包括那些反应步骤？

有何生理意义？

答：

三羧酸循环，是需氧生物体内普遍存在的代谢途径，丙酮酸进入线粒体生成乙酰CoA，最终生成CO2和提供还原力的途径。

3丙酮酸脱氢酶系包括那些组分？

催化的总反应和机制是什么？

4、什么是戊糖磷酸途径，有何生理意义？

什么是乙醛酸循环？

5糖原分解与合成如何调节控制？

6糖酵解和糖异生如何协调控制？

7什么叫巴斯德效应、关键酶/限速酶？

代谢途径中决定反应的速度和方向的酶称为关键酶（keyenzyme）。

它常常催化一系列反应中的最独特的第一个反应。

限速酶是指整条代谢通路中催化反应速度最慢的酶，它不但可以影响整条代谢途径的总速度，还可以改变代谢方向。

巴斯德效应，在厌氧条件下,向高速发酵的培养基中通入氧气,则葡萄糖消耗减少,抑制

发酵产物积累的现象称为巴斯德效应。

即呼吸抑制发酵的作用。

8举例说明糖代谢与发酵工业的联系。

脂类代谢

1什么叫β-氧化？

其过程如何？

2什么必需脂肪酸、酮体、肉碱、α-氧化、ω-氧化？

必需脂肪酸指人体内（或其他高等动物）不能自行合成、但又必须从食物中获得的脂肪酸，亚油酸和亚麻酸是人体必需的两种脂肪酸。

3比较软脂酸的β-氧化与生物合成，说明二者并非逆过程。

4说明软脂酸的β-氧化与生物合成的关键酶及其调节。

417页

蛋白质和氨基酸代谢

1什么是泛素、联合脱氨作用、转氨作用、嘌呤核苷酸循环、莽草酸途径、必需氨基酸、生酮氨基酸、生糖氨基酸、？

泛素：

泛素（ubiquitin）是一种存在于大多数真核细胞中的小蛋白。

它的主要功能是标记需要分解掉的蛋白质，使其被水解。

莽草酸途径：

指4-磷酸赤藓糖和磷酸烯醇式丙酮酸化合后经几步反应生成莽草酸，再由莽草酸生成芳香氨基酸和其他多种芳香族化合物的途径。

必需氨基酸，指的是人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸，“借一两本单色书来”。

2氨基酸的脱氨基方式主要有哪些？

3详述尿素形成机理和调节。

433页

核酸降解和核苷酸代谢

1生物体内嘌呤和嘧啶代谢的终产物有那些？

2什么叫核苷酸生物合成的从头合成途径、节约利用途径？

3什么是痛风和自毁容貌综合症？

其他见课后习题。

生物氧化

1什么是生物氧化、氧化还原电位、呼吸链、底物水平磷酸化、氧化磷酸化、P/O比、化学渗透学说、ATP合酶？

2NADH呼吸链和FADH2呼吸链的组分和顺序如何排列？

形成了那几个复合物？

3呼吸链的电子传递抑制剂和解偶联剂包括哪些、作用部位和后果由那些？

4什么是穿梭作用？