生物化学习题集.docx

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生物化学习题集

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第1章

一、名词解释

生物化学：

利用化学的基本原理和方法，从分子水平来研究生物体的化学组成，及其在体内的代谢转变规律，从而阐明生命现象本质的一门科学。

二、问答题

1、生物化学的发展史分为那几个阶段？

答：

静态生物化学→动态生物化学→功能生物化学

（20C之前）（20C初—20C中叶）（20C中叶以后）

2、组成生物体的元素有多少种？

第一类元素和第二类元素各包含哪些元素？

答：

28钟，第一类元素：

C、H、O、N，是组成生命体最基本的元素；第二类元素;S、P、Cl、Ca、K、Na、Mg是组成生命体基本元素。

第2章蛋白质

一、名词解释

蛋白质:

是由许多氨基酸通过肽键相连的高分子含氮化合物。

等电点（氨基酸）:

当氨基酸溶液在某一定pH值时，使某特定氨基酸分子上所带正负电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点。

N端:

多肽键中有自由氨基的一端。

等电点（蛋白质）：

当蛋白质溶液处于某一pH值，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。

C端:

多肽键中有自由羧基的一端。

肽与肽键:

肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。

两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合形成三肽……由是个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽，由更多的氨基酸相连形成的肽称为多肽。

氨基酸残基：

肽键中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基。

肽单位：

是多肽链中从一个α-碳原子到相邻α-碳原子之间的结构。

结构域：

多肽链在二级或超二级结构基础上进一步绕曲折叠而成的相对独立的三维实体称结构域。

分子病：

由于基因突变导致蛋白质一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病。

蛋白质变构效应：

凡蛋白质（或亚基）因与某小分子物质相互作用而发生的构想变化，导致蛋白质（或亚基）功能的变化，称为蛋白质的变构效应。

蛋白质协同效应:

一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同作用。

蛋白质变性：

在某物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构想被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。

蛋白质复性：

若蛋白质变质程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。

二、问答题

1、组成生物体的氨基酸数量是多少？

氨基酸的结构通式、氨基酸的等电点及计算、公式？

答：

22种。

结构通式为

氨基酸等电点的计算公式：

一氨基一羧基ＡＡpI=

二氨基一羧基ＡＡpI=

一氨基二羧基ＡＡpI=

2、氨基酸根据R基团的极性和在中性条件下带电荷的情况如何分类？

并举例

答：

（1）非极性AA：

疏水（8种）

Ala（A）、Val（V）、Leu（L）、Ile（I）、Pro（P）、Met（M）、Phe（F）、Trp（W）

（2）极性AA：

亲水（12）

中性AA：

不带电荷（7种）

Gly（G）、Ser（S）、Thr（T）、Cys（C）、Tyr（Y）、Asn（N）、Gln（Q）

酸性氨基酸（2种）Asp（D）、Glu（E）带负电

碱性氨基酸（3种）Lys（K）、Arg（R）、His（H）带正电

3、蛋白质中氮的含量为多少，如何测定粗蛋白的含量？

答：

平均为16%.

样品中蛋白质的含量（g%）=每克样品含氮克数*6.25

4、蛋白质的二级结构有哪几种形式？

其要点包括什么？

答：

α-螺旋：

多肽键主链围绕中心轴形成右手螺旋，侧链伸向螺旋外侧。

每圈螺旋含3.6个氨基酸残基，螺距为0.54mm.

每个肽键的亚氨基和第四个肽键的羰基养形成的氢键保持螺旋稳定，氢键与螺旋长轴基本平行。

β-折叠：

多肽键充分伸展，肽平面折叠成锯齿状。

侧链交错位于锯齿状结构的上下方。

可有顺平行片层和反平行片层。

氢键维系：

反平行片层中氢键方向垂直长轴。

β-转角：

肽链内形成180℃回折。

含4个氨基酸残基，第一个氨基酸残基与第四个形成氢键，只有这一个氢键。

第二个氨基酸残基常为Pro

无规卷曲：

没有一定规律的松散的肽链结构

酶：

活性部位和蛋白质特异功能部位。

5、一个螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中有多少圈螺旋？

计算该螺旋片段的轴长。

答：

180/3.6=50（螺旋圈数）

50*0.54=27（轴长）

6、维持蛋白质一级结构的作用力有哪些？

维持空间结构的作用、力有哪些？

答：

维持一级结构：

肽键、二硫键

维持二级结构：

疏水键、离子键、氢键、范德华力、二硫键

7、简述蛋白质的结构和功能的关系。

答：

1.一级结构与功能的关系：

一级结构是空间构象的基础

同源蛋白质一级结构的种属差异与生物进化

一级结构的变异与分子病

2.协同效应、变构效应、蛋白质构象病

8.简述蛋白质的常见分类方式。

答：

根据分子形状分类：

球状蛋白质、纤维状蛋白质、膜蛋白质；

按化学组成分类：

简单蛋白质、结合蛋白质；

根据功能分类：

酶（转运蛋白、支架蛋白）、调节蛋白（运动蛋白、结构蛋白）、贮存蛋白（防御蛋白和毒蛋白、异常蛋白、受体蛋白）

9.简述蛋白质的主要性质。

答：

两性电离

胶体性质

变性、沉淀、凝固

紫外吸收

呈色反应

第3章核酸

一、名词解释

核苷：

是由戊糖与含氮碱基经脱水缩合而生成的化合物。

核苷酸：

是由核苷与磷酸经脱水缩合生成的磷酸酯类化合物，包括核糖核苷酸和脱氧核糖核苷酸。

核酸的一级结构：

核糖核酸RNA的一级结构是指RNA分子中指核糖核苷酸的排列顺序及连接方式。

DNA的一级结构师DNA分子中脱氧核糖核苷酸的排列顺序及连接方式。

DNA的变性：

指核酸双螺旋区的多聚核苷酸链间的氢键断裂，变为单链结构的过程。

DNA的复性：

变性核酸的互补链在适当的条件下重新缔合成双螺旋的过程称为复性。

分子杂交：

在退火条件下，不同来源的DNA互补链形成双链，或DNA单链和RNA单链的互补区形成DNA-RNA杂合双链的过程称为分子杂交。

增色效应：

核酸变性后，260nm的紫外吸收明显增加，这种现象称为增色效应。

减色效应：

复性后，核酸的紫外吸收降低，这种现象称为减色效应。

基因：

DNA分子中最小功能单位称为基因。

基因组：

某物种所含有的全套遗传物质称为该生物体的基因组。

Tm（熔解温度）：

通常把加热变性使DNA的双螺旋结构失去一半时的温度或紫外光吸收值达到最大值的50%的温度称为DNA的解裂温度Tm.

Chargaff定律：

所有DNA分子中A=T,G=C,即A/T=G/C=1.

嘌呤的总数等于嘧啶的总数，即A+G=T+C

含氨基与含酮基德碱基总数相等，即A+C=G+T

同一生物的所有体细胞DNA碱基组成相同，与年龄状况、健康状况、外界环境无关，可作为该物种的特定征点，用不对称比率（A+T）/（G+C）来衡量。

亲缘越近的生物，其DNA的碱基组成越近，即不对称比率越相近。

探针：

在核酸杂交分析过程中，常将已知顺序的核酸片段用放射性同位素或荧光标记，这种带有一定标记的已知顺序的核酸片段称为探针。

二、问答题

1、某DNA样品含腺嘌呤15.1%（按摩尔碱基计），计算其余碱基的百分含量。

答：

A=T=15.1%C=G=44.9%/2=22.45%

2、DNA和RNA的结构和功能在化学组成、分子结构、细胞内分布和生理功能上的主要区别是什么？

答：

化学组成：

DNA是由脱氧核糖核苷酸构成的；RNA是由核糖核苷酸构成的。

分子结构：

DNA（双链分子、大多数是链状结构大分子，也有少部分呈环状结构）；RNA（单链分子）。

细胞内分布：

DNA90%以上分布于细胞核、其余分布于核外如线粒体、叶绿体、质粒；RNA分布在胞核、胞液。

功能:

DNA分子含有生物物种的所有遗传信息；RNA翻译表达。

3、简述双螺旋结构模型的要点及其生物学意义。

答：

右双螺旋，反向平行

碱基在内，主链在外

碱基互补，A＝T，G≡C

螺旋一圈，十对碱基

结构稳定，副键维系

大沟小沟，调节关键

生物学意义：

双螺旋结构模型不仅意味着探明了DNA分子的结构，更重要的是提供了DNA复制的机理，解释了遗传物质自我复制的机制。

4、DNA的三级结构在原核生物和真核生物中各具有什么特征？

答：

绝大多数原核生物的DNA都是共价封闭的环状双螺旋。

如果再进一步盘绕则形成麻花状的超螺旋三级结构。

在真核生物中，双螺旋的DNA分子围绕一蛋白质八聚体进行盘绕，从而形成特殊的串珠状结构，称为核小体。

核小体结构属于DNA的三级结构。

5、细胞内的哪几种主要的RNA？

其主要的结构和功能是什么？

答：

RNA种类：

rRNA、mRNA、tRNA、hnRNA、snRNA、asRNA等

tRNA：

分子最小，但含有稀有碱基最多的RNA，其稀有碱基的含量可多达20%。

是保守性最强的RNA—稳定的三叶草结构。

是单链核酸，但其分子中的某些局部也可形成双螺旋结构。

活化、搬运氨基酸到核糖体，参与蛋白质的翻译

rRNA：

rRNA与蛋白质一起构成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所可以参与核蛋白体的小亚基、大亚基

mRNA：

：

大多数真核成熟的mRNA分子具有典型的5’-端的7-甲基鸟苷三磷酸（m7GTP）帽子结构和3’-端的多聚腺苷酸（polyA）尾巴结构。

功能是为蛋白质的合成提供模板。

6、简述tRNA的二级结构要点。

答：

tRNA的二级结构由于局部双螺旋的形成而呈现“三叶草”形，故称为“三叶草”结构。

tRNA的“三叶草”形结构包括“一臂三环”：

氨基酸臂、D臂、反密码子臂、TψC臂、D环、反密码子环、可变环、TψC环。

7.简述核酸的主要性质。

答：

1.一般理化性质

晶体：

DNA为白色纤维状固体，RNA为百色粉末状固体。

溶解性：

均溶于水，不溶于一般有机溶剂，在70%乙醇中形成沉淀。

粘度：

DNA粘度大，RNA粘度小很多。

旋光性：

均很强。

2.核酸的两性性质

3.核酸的紫外吸收

4．核酸的水解

5．核酸的变性、复性、杂交。

第4章糖

一、名词解释。

糖：

多羟基醛或酮及其缩聚物和衍生物的总称。

二、问答题

1、简述糖的功能及分类？

并举例说明。

答：

功能：

能源；结构组分；细胞识别、机体免疫、信息传递。

根据分子大小：

2、说明麦芽糖、纤维二糖所含单糖的种类、糖苷键的类型。

答：

麦芽糖：

葡萄糖-α（1→4）-葡萄糖苷α-型

纤维二糖：

葡萄糖-β（1→4）-葡萄糖苷β-型

3、请至少列举四种多糖的名称。

答：

淀粉、糖原、纤维素、甲壳素

第5章脂

一、名词解释

脂：

由酸与醇发生脱水脂化反应形成的化合物；包括某些不溶于水的大分子脂肪酸与大分子的醇类；不溶于水，而易溶于非极性溶剂如乙醚、氯仿、苯等

一、问答题

1、简述脂的功能。

答：

能量物质；体表脂类保护作用；脂类是细胞膜的主要成份；简单脂是构成某些维生素与激素的成份

2、简述生物膜的流动镶嵌模型？

答：

是膜结构的一种假说模型。

脂类物质分子的双层，形成了膜的基本结构的基本支架，而膜的蛋白质则和脂类层的内外表面结合，或者嵌入脂类层，或者贯穿脂类层而部分地露在膜的内外表面。

磷脂和蛋白质都有一定的流动性，使膜结构处于不断变动状态。

流动的脂质双分子层构成膜的连续体，而蛋白质象一群岛屿一样无规则地分散在脂质的“海洋中”

第6章酶

一、名词解释

酶：

是一类具有高效性和专一性的生物催化剂。

单酶（单纯蛋白酶）：

除了蛋白质外，不含其他物质，如脲酶、蛋白酶等一般水解酶。

辅助因子有金属离子、小分子等有机化合物。

通常将这些小分子有机化合物称为辅酶或辅基。

全酶（结合蛋白酶）：

含蛋白质（脱辅酶）和非蛋白小分子物质（辅助因子）。

辅酶：

与酶蛋白结合比较松、容易脱离酶蛋白，可用透析法除去的小分子有机物。

如辅酶Ⅰ和辅酶Ⅱ。

辅基：

与酶蛋白结合比较紧、不能通过透析除去，需要经过一定的化学处理才能与蛋白分开的小分子物质。

单体酶、寡聚酶、多酶体系（多酶复合物）、酶的专一性、诱导契合学说、中间产物学说、酶的活性部位、必需基团、酶促反应动力学、抗体酶、核酶、同工酶。

二、问答题

1、酶作为催化剂有哪些特点。

2、阐述酶的化学本质。

3、酶的专一性有哪几类？

如何解释酶的专一性。

4、辅基和辅酶有何不同？

在酶催化反应中它们起什么作用？

5、根据国际酶学委员会的建议，如何对酶进行统一分类和命名？

6、根据国际酶学委员会的建议，酶分为哪几大类？

每一大类催化的化学反应的特点是什么？

请指出以下几种酶分别属于那一大类酶：

（1）葡糖磷酸异构酶

（2）蛋白酶、（3）丙酮酸羧化酶、（4）琥珀酸脱氢酶、（5）淀粉酶、（6）谷丙转氨酶、（7）多酚氧化酶、（8）胆碱转乙酰酶、（9）醇脱氢酶（10）草酰乙酸脱羧酶、（11）天冬酰胺合成酶、（12）碳酸酐酶

7、试述酶催化的作用机理。

8、阐述酶具有高效催化的分子机理（阐述与酶高催化效率有关的因素）。

9、阐述酶活性部位的组成与特点。

10、影响酶催化反应速度的因素有哪些？

这些因素如何影响酶促反应速度？

11、试写出米氏方程并加以讨论。

12、试讨论米氏常数的定义及其意义。

13、当一酶促反应进行的速率为Vmax的80%时，Km和[S]之间有何关系？

14、如何区别竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂？

并分别简述它们的动力学特点。

15、如何利用双倒数法求Vmax和Km的值?

16、由酶反应S→P测得数据如下：

[S]/mol.L-1

v/nmol.L-1.min-1

6.25*10-6

15.0

7.5*10-5

56.25

1.00*10-4

60.0

1.00*10-3

74.9

1.00*10-2

75.0

（1）计算Km及Vmax。

（2）当[S]=5*10-5mol.L-1时，酶催化反应的速率是多少？

（3）当[S]=5*10-5mol.L-1时，酶的浓度增加一倍，此时v是多少？

第7章维生素和辅酶

一、名词解释

维生素

二、问答题

1、根据溶解性，维生素分为几类？

各类维生素有何生物学功能？

每类分别包括哪些维生素？

2、试总结维生素B1、B2、B3、B5、B11与辅酶的关系

3、分别缺乏维生素B1、B2、B3、B11、B12、维生素C、维生素A、维生素D、维生素E，会导致什么病症？

第8章新陈代谢总论与生物氧化

一、名词解释

新陈代谢、高能化合物、生物氧化、呼吸链、氧化磷酸化、底物磷酸化、磷氧比

二、问答题

1、生物体的新陈代谢有哪些共同的特点？

研究代谢有哪些主要方法？

2、简述生物氧化的特点。

3、呼吸链中如何确定传递体的顺序？

请写出呼吸链中复合体Ⅰ、辅酶Q、复合体Ⅱ、复合体Ⅲ、细胞色素c、复合体Ⅳ传递氢原子和电子的顺序。

4、分别写出鱼藤酮、抗霉素A、氰化物（CN）、叠氮化物（NaN3）、一氧化碳（CO）和硫化氢（H2S）对呼吸链传递体的抑制部位。

5.简述氧化磷酸化作用机制。

第9章糖代谢

一、名词解释

糖酵解、三羧酸循环、磷酸戊糖途径、糖异生作用、糖原的合成作用、糖原异生

二、问答题

1.写出糖酵解的产能步骤，并进行能量计算。

2.写出三羧酸循环产能步骤，并进行能量计算。

3.淀粉是通过什么途径可以一步一步降解为CO2和水，及其反应部位。

4.简述糖酵解的生物学意义

5.简述三羧酸循环的生物学意义

6.磷酸戊糖途径分为哪两个阶段，并简述其生物学意义。

7、简述乙醛酸循环的生物学意义

8.简述糖原的合成过程。

第10章脂代谢

一、名词解释：

脂肪动员、脂肪酸的β氧化、酮体

二、问答题

1、简述三酯酰甘油的水解及甘油的氧化。

2、1mol硬脂酸彻底氧化可产生多少molATP（写出计算过程）？

3、脂肪酸除β-氧化外，还有哪些氧化途径？

4、比较脂肪酸的β-氧化与从头合成的不同。

5、酮体的代谢主要的生理意义是什么？

6、不饱和脂肪酸与饱和脂肪酸氧化途径的区别？

7、脂肪酸是如何生物合成？

第11章蛋白质水解及氨基酸代谢

一、名词解释

氮平衡、氨基酸代谢库、氨中毒、生酮/生糖氨基酸、氨基酸的脱氨作用、尿素循环（鸟氨酸循环）

问答题

1、简述蛋白质的酶促水解？

2、简述体内有哪些氨基酸脱氨方式。

3、简述尿素循环的过程。

4、简述不同生物类型排氨的方式。

5、简述α-酮酸的代谢去路。

第13章核酸的生物合成

一、名词解释

半保留复制、双向复制、半不连续复制、冈崎片段、逆转录、前导链、滞后链、模板链、编码链、中心法则、PCR技术、转录、单顺反子、多顺反子、内含子、外显子

二、问答题

1、试述DNA复制的过程。

2、引起DNA损伤的因素有哪些，体内有哪些DNA损伤修复机制？

。

3、真核细胞中有哪些转录酶，并说明其负责转录RNA的类型。

4、真核细胞mRNA前体如何加工成为成熟mRNA。

第14章蛋白质的生物合成

一、名词解释

遗传密码、遗传密码子

二、问答题

1、简述遗传密码的主要特点。

2、说明蛋白质合成过程中，三种RNA各行使何种功能。

3、简述蛋白质合成的过程。

4、简述原核生物和真核生物翻译起始复合物的生成有何不同。