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生物化学习题
生物化学习题
绪论
问答:
1.什么是生物化学?
它主要研究哪些内容?
2.生物化学经历了哪几个发展阶段?
各个时期研究的主要内容是什么?
试举各时期一二例重大成就。
第一章蛋白质化学
(一)名词解释
1.两性离子(dipolarion)
2.必需氨基酸(essentialaminoacid)
3.等电点(isoelectricpoint,pI)
4.稀有氨基酸(rareaminoacid)
5.非蛋白质氨基酸(nonproteinaminoacid)
6.构型(configuration)
7.蛋白质的一级结构(proteinprimarystructure)
8.构象(conformation)
9.蛋白质的二级结构(proteinsecondarystructure)
10.结构域(domain)
11.蛋白质的三级结构(proteintertiarystructure)
12.氢键(hydrogenbond)
13.蛋白质的四级结构(proteinquaternarystructure)
14.离子键(ionicbond)
15.超二级结构(super-secondarystructure)
16.疏水键(hydrophobicbond)
17.范德华力(vanderWaalsforce)
18.盐析(saltingout)
19.盐溶(saltingin)
20.蛋白质的变性(denaturation)
21.蛋白质的复性(renaturation)
22.蛋白质的沉淀作用(precipitation)
23.凝胶电泳(gelelectrophoresis)
24.层析(chromatography)
(二)填空题
1.蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的_____基和另一氨基酸的_____基连接而
形成的。
2.大多数蛋白质中氮的含量较恒定,平均为___%,如测得1克样品含氮量为10mg,则
蛋白质含量为____%。
3.在20种氨基酸中,酸性氨基酸有_________和________2种,具有羟基的氨基酸是
________和_________,能形成二硫键的氨基酸是__________.
4.蛋白质中的_________、___________和__________3种氨基酸具有紫外吸收特性,因
而使蛋白质在280nm处有最大吸收值。
5.精氨酸的pI值为10.76,将其溶于pH7的缓冲液中,并置于电场中,则精氨酸应向电
场的_______方向移动。
6.组成蛋白质的20种氨基酸中,含有咪唑环的氨基酸是________,含硫的氨基酸有
_________和___________。
7.蛋白质的二级结构最基本的有两种类型,它们是_____________和______________。
8.α-螺旋结构是由同一肽链的_______和________间的___键维持的,螺距为______,
每圈螺旋含_______个氨基酸残基,每个氨基酸残基沿轴上升高度为_________。
天
然蛋白质分子中的α-螺旋大都属于___手螺旋。
9.在蛋白质的α-螺旋结构中,在环状氨基酸________存在处局部螺旋结构中断。
10.球状蛋白质中有_____侧链的氨基酸残基常位于分子表面而与水结合,而有_______
侧链的氨基酸位于分子的内部。
11.氨基酸与茚三酮发生氧化脱羧脱氨反应生成______色化合物,而________与茚三酮
反应生成黄色化合物。
12.维持蛋白质的一级结构的化学键有_______和_______;维持二级结构靠________键;
维持三级结构和四级结构靠_________键,其中包括________、________、________
和_________.
13.稳定蛋白质胶体的因素是__________________和______________________。
14.GSH的中文名称是____________,它的活性基团是__________,它的生化功能是
____________________。
15.加入低浓度的中性盐可使蛋白质溶解度________,这种现象称为________,而加入
高浓度的中性盐,当达到一定的盐饱和度时,可使蛋白质的溶解度______并
__________,这种现象称为_______,蛋白质的这种性质常用于_____________。
16.用电泳方法分离蛋白质的原理,是在一定的pH条件下,不同蛋白质的________、
_________和___________不同,因而在电场中移动的_______和_______不同,从而
使蛋白质得到分离。
17.氨基酸处于等电状态时,主要是以________形式存在,此时它的溶解度最小。
18.鉴定蛋白质多肽链氨基末端常用的方法有__________和_______________。
19.测定蛋白质分子量的方法有_________、____________和__________________。
20.今有甲、乙、丙三种蛋白质,它们的等电点分别为8.0、4.5和10.0,当在pH8.0缓冲
液中,它们在电场中电泳的情况为:
甲_______,乙_______,丙________。
21.当氨基酸溶液的pH=pI时,氨基酸以_____离子形式存在,当pH>pI时,氨基酸以
_______离子形式存在。
22.谷氨酸的pK1(α-COOH)=2.19,pK2(α-NH+
3)=9.67,pKR(R基)=4.25,谷氨酸的
等电点为__________。
23.天然蛋白质中的α-螺旋结构,其主链上所有的羰基氧与亚氨基氢都参与了链内
_____键的形成,因此构象相当稳定。
24.将分子量分别为a(90000)、b(45000)、c(110000)的三种蛋白质混合溶液进
行凝胶过滤层析,它们被洗脱下来的先后顺序是_____________。
25.肌红蛋白的含铁量为0.34%,其最小分子量是______.血红蛋白的含铁量也是0.34%,
但每分子含有4个铁原子,血红蛋白的分子量是________.
26.一个α-螺旋片段含有180个氨基酸残基,该片段中有_____圈螺旋?
该α-螺旋片
段的轴长为_____.
(三)选择题
1.在生理pH条件下,下列哪种氨基酸带正电荷?
A.丙氨酸B.酪氨酸C.赖氨酸
D.蛋氨酸E.异亮氨酸
2.下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸?
A.亮氨酸B.酪氨酸C.赖氨酸
D.蛋氨酸E.苏氨酸
3.蛋白质的组成成分中,在280nm处有最大吸收值的最主要成分是:
A.酪氨酸的酚环B.半胱氨酸的硫原子
C.肽键D.苯丙氨酸
4.下列4种氨基酸中哪个有碱性侧链?
A.脯氨酸B.苯丙氨酸C.异亮氨酸D.赖氨酸
5.下列哪种氨基酸属于亚氨基酸?
A.丝氨酸B.脯氨酸C.亮氨酸D.组氨酸
6.下列哪一项不是蛋白质α-螺旋结构的特点?
A.天然蛋白质多为右手螺旋
B.肽链平面充分伸展
C.每隔3.6个氨基酸螺旋上升一圈。
D.每个氨基酸残基上升高度为0.15nm.
7.下列哪一项不是蛋白质的性质之一?
A.处于等电状态时溶解度最小B.加入少量中性盐溶解度增加
C.变性蛋白质的溶解度增加D.有紫外吸收特性
8.下列氨基酸中哪一种不具有旋光性?
A.LeuB.AlaC.GlyD.SerE.Val
9.在下列检测蛋白质的方法中,哪一种取决于完整的肽链?
A.凯氏定氮法B.双缩尿反应C.紫外吸收法D.茚三酮法
10.下列哪种酶作用于由碱性氨基酸的羧基形成的肽键?
A.糜蛋白酶B.羧肽酶C.氨肽酶D.胰蛋白酶
11.下列有关蛋白质的叙述哪项是正确的?
A.蛋白质分子的净电荷为零时的pH值是它的等电点
B.大多数蛋白质在含有中性盐的溶液中会沉淀析出
C.由于蛋白质在等电点时溶解度最大,所以沉淀蛋白质时应远离等电点
D.以上各项均不正确
12.下列关于蛋白质结构的叙述,哪一项是错误的?
A.氨基酸的疏水侧链很少埋在分子的中心部位
B.电荷的氨基酸侧链常在分子的外侧,面向水相
C.白质的一级结构在决定高级结构方面是重要因素之一
D.白质的空间结构主要靠次级键维持
13.列哪些因素妨碍蛋白质形成α-螺旋结构?
A.脯氨酸的存在B.氨基酸残基的大的支链
C.性氨基酸的相邻存在D.性氨基酸的相邻存在
E.以上各项都是
14.于β-折叠片的叙述,下列哪项是错误的?
A.β-折叠片的肽链处于曲折的伸展状态
B.的结构是借助于链内氢键稳定的
C.有的β-折叠片结构都是通过几段肽链平行排列而形成的
D.基酸之间的轴距为0.35nm
15.持蛋白质二级结构稳定的主要作用力是:
A.盐键B.疏水键C.氢键D.二硫键
16.维持蛋白质三级结构稳定的因素是:
A.肽键B.二硫键C.离子键D.氢键E.次级键
17.凝胶过滤法分离蛋白质时,从层析柱上先被洗脱下来的是:
A.分子量大的B.分子量小的
C.电荷多的D.带电荷少的
18.下列哪项与蛋白质的变性无关?
A.肽键断裂B.氢键被破坏
C.离子键被破坏D.疏水键被破坏
19.蛋白质空间构象的特征主要取决于下列哪一项?
A.多肽链中氨基酸的排列顺序B.次级键
C.链内及链间的二硫键D.温度及pH
20.下列哪个性质是氨基酸和蛋白质所共有的?
A.胶体性质B.两性性质
C.沉淀反应D.变性性质
E.双缩脲反应
21.氨基酸在等电点时具有的特点是:
A.不带正电荷B.不带负电荷
C.A和BD.溶解度最大
E.在电场中不泳动
22.蛋白质的一级结构是指:
A.蛋白质氨基酸的种类和数目B.蛋白质中氨基酸的排列顺序
C.蛋白质分子中多肽链的折叠和盘绕D.包括A,B和C
(四)问答题
1.什么是蛋白质的一级结构?
为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构?
2.什么是蛋白质的空间结构?
蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系?
3.蛋白质的α—螺旋结构有何特点?
4.蛋白质的β—折叠结构有何特点?
5.举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。
6.什么是蛋白质的变性作用和复性作用?
蛋白质变性后哪些性质会发生改变?
7.简述蛋白质变性作用的机制。
8.蛋白质有哪些重要功能
9.下列试剂和酶常用于蛋白质化学的研究中:
CNBr、异硫氰酸苯酯、丹黄酰氯、脲、
6mol/LHCl、β-巯基乙醇、水合茚三酮、过甲酸、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶。
其中哪
一个最适合完成以下各项任务?
(1)测定小肽的氨基酸序列。
(2)鉴定肽的氨基末端残基。
(3)不含二硫键的蛋白质的可逆变性;如有二硫键存在时还需加什么试剂?
(4)在芳香族氨基酸残基羧基侧水解肽键。
(4)在蛋氨酸残基羧基侧水解肽键。
(5)在赖氨酸和精氨酸残基羧基侧水解肽键。
10.根据蛋白质一级氨基酸序列可以预测蛋白质的空间结构。
假设有下列氨基酸序列(如
图):
151015
Ile-Ala-His-Thr-Tyr-Gly-Pro-Glu-Ala-Ala-Met-Cys-Lys-Try-Glu-Ala-Gln-
202527
Pro-Asp-Gly-Met-Glu-Cys-Ala-Phe-His-Arg
(1)预测在该序列的哪一部位可能会出弯或β-转角。
(2)何处可能形成链内二硫键?
(3)假设该序列只是大的球蛋白的一部分,下面氨基酸残基中哪些可能分布在蛋白
的外表面,哪些分布在内部?
天冬氨酸;异亮氨酸;苏氨酸;缬氨酸;谷氨酰胺;赖氨酸
第二章酶化学
(一)名词解释
1.米氏常数(Km值)
2.底物专一性(substratespecificity)
3.辅基(prostheticgroup)
4.单体酶(monomericenzyme)
5.寡聚酶(oligomericenzyme)
6.多酶体系(multienzymesystem)
7.激活剂(activator)
8.抑制剂(inhibitorinhibiton)
9.变构酶(allostericenzyme)
10.同工酶(isozyme)
11.诱导酶(inducedenzyme)
12.酶原(zymogen)
13.酶的比活力(enzymaticcompareenergy)
14.活性中心(activecenter)
(二)、填空题
1.结合蛋白酶类必需由__________和___________相结合后才具有活性,前者的作用是_________,后者的作用是__________。
2.酶促反应速度(v)达到最大速度(Vm)的80%时,底物浓度[S]是Km的___________倍;而v达到Vm90%时,[S]则是Km的__________倍。
3.不同酶的Km________,同一种酶有不同底物时,Km值________,其中Km值最小的底物是__________。
4.__________抑制剂不改变酶反应的Vm。
5.__________抑制剂不改变酶反应的Km值。
6.乳酸脱氢酶(LDH)是_______聚体,它由________和_________亚基组成,有________种同工酶,其中LDH1含量最丰富的是__________组织。
7.L-精氨酸只能催化L-精氨酸的水解反应,对D-精氨酸则无作用,这是因为该酶具有_________专一性。
8.酶所催化的反应称________,酶所具有的催化能力称_________。
(三)、选择题
1.关于酶的叙述哪项是正确的?
A.所有的酶都含有辅基或辅酶
B.只能在体内起催化作用
C.大多数酶的化学本质是蛋白质
D.能改变化学反应的平衡点加速反应的进行
E.都具有立体异构专一性(特异性)
2.酶原所以没有活性是因为:
A.酶蛋白肽链合成不完全
B.活性中心未形成或未暴露
C.酶原是普通的蛋白质
D.缺乏辅酶或辅基
E.是已经变性的蛋白质
3.磺胺类药物的类似物是:
A.四氢叶酸
B.二氢叶酸
C.对氨基苯甲酸
D.叶酸
E.嘧啶
4.关于酶活性中心的叙述,哪项不正确?
A.酶与底物接触只限于酶分子上与酶活性密切有关的较小区域
B.必需基团可位于活性中心之内,也可位于活性中心之外
C.一般来说,总是多肽链的一级结构上相邻的几个氨基酸的残基相对集中,形成酶的活性中心
D.酶原激活实际上就是完整的活性中心形成的过程
E.当底物分子与酶分子相接触时,可引起酶活性中心的构象改变
5.辅酶NADP+分子中含有哪种B族维生素?
A.磷酸吡哆醛
B.核黄素
C.叶酸
D.尼克酰胺
E.硫胺素
6.下列关于酶蛋白和辅助因子的叙述,哪一点不正确?
A.酶蛋白或辅助因子单独存在时均无催化作用
B.一种酶蛋白只与一种辅助因子结合成一种全酶
C.一种辅助因子只能与一种酶蛋白结合成一种全酶
D.酶蛋白决定结合酶蛋白反应的专一性
E.辅助因子直接参加反应
7.如果有一酶促反应其〔8〕=1/2Km,则v值应等于多少Vmax?
A.0.25
B.0.33
C.0.50
D.0.67
E.0.75
8.有机磷杀虫剂对胆碱酯酶的抑制作用属于:
A.可逆性抑制作用
B.竞争性抑制作用
C.非竞争性抑制作用
D.反竞争性抑制作用
E.不可逆性抑制作用
9.关于pH对酶活性的影响,以下哪项不对?
A.影响必需基团解离状态
B.也能影响底物的解离状态
C.酶在一定的pH范围内发挥最高活性
D.破坏酶蛋白的一级结构
E.pH改变能影响酶的Km值
10.丙二酸对于琥珀酸脱氢酶的影响属于:
A.反馈抑制
B.底物抑制
C.竞争性抑制
D.非竞争性抑制
E.变构调节
11.Km值的概念是:
A.与酶对底物的亲和力无关
B.是达到Vm所必须的底物浓度
C.同一种酶的各种同工酶的Km值相同
D.是达到1/2Vm的底物浓度
E.与底物的性质无关
(四)问答题
1.怎样证明酶是蛋白质?
2.简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性?
3.简述Cech及Altman是如何发现具有催化活性的RNA的?
4.试指出下列每种酶具有哪种类型的专一性?
(1)脲酶(只催化尿素NH2CONH2的水解,但不能作用于NH2CONHCH3);
(2)¦Â-D-葡萄糖苷酶(只作用于¦Â-D-葡萄糖形成的各种糖甘,但不能作用于其他的
糖苷,例如果糖苷);
(3)酯酶(作用于R1COOR2的水解反应);
(4)L-氨基酸氧化酶(只作用于L-氨基酸,而不能作用于D-氨基酸);
(5)反丁烯二酸水合酶[只作用于反丁烯二酸(延胡索酸),而不能作用于顺丁烯二
酸(马来酸)];
(6)甘油激酶(催化甘油磷酸化,生成甘油-1-磷酸)。
5.称取25mg蛋白酶配成25mL溶液,取2mL溶液测得含蛋白氮0.2mg,另取0.1mL
溶液测酶活力,结果每小时可以水解酪蛋白产生1500¦Ìg酪氨酸,假定1个酶活力
单位定义为每分钟产生1¦Ìg酪氨酸的酶量,请计算:
(1)酶溶液的蛋白浓度及比活。
(2)每克纯酶制剂的总蛋白含量及总活力。
6.Vmax与米氏常数可以通过作图法求得,试比较V~[S]图,双倒数图,V~V/[S]作图,
[S]/V~[S]作图及直接线性作图法求Vmax和Km的优缺点?
7.
(1)为什么某些肠道寄生虫如蛔虫在体内不会被消化道内的胃蛋白酶、胰蛋白酶消
化?
(2)为什么蚕豆必须煮熟后食用,否则容易引起不适?
8.使用下表数据,作图判断抑制剂类型(竞争性还是非竞争性可逆抑制剂)?
[S]mmol/L2.03.04.010.015.0
每小时形成产物的量(¦Ìmol)13.917.921.331.337.0
(没有抑制剂)
每小时形成产物的量(¦Ìmol)8.812.114.925.731.3
(有抑制剂)
9.甘油醛-3-磷酸脱氢酶(Mr150000)的活性位点有一个Cys残基,假定为使5mL的
1.2mg/mL的酶溶液完全失活,需要3.0×10-2mg碘乙酰胺(Mr185),计算酶的催
化亚基的数目?
10.对活细胞的实验测定表明,酶的底物浓度通常就在这种底物的Km值附近,请解释
其生理意义?
为什么底物浓度不是大大高于Km或大大低于Km呢?
11.有时别构酶的活性可以被低浓度的竞争性抑制剂激活,请解释?
12.
(1)对于一个遵循米氏动力学的酶而言,当[S]=Km时,若V=35¦Ìmol/min,Vmax是
多少¦Ìmol/min?
(2)当[S]=2×10-5mo/L,V=40¦Ìmol/min,这个酶的Km是多少?
(3)若I表示竞争性抑制剂,KI=4×10-5mol/L,当[S]=3×10-2mol/L和[I]=3×10-5mol/L
时,V是多少?
(4)若I是非竞争性抑制剂,在KI、[S]和[I]条件与(3)中相同时,V是多少?
(2)计算[S]=1.0×10-6mol/L和[S]=1.0×10-1mol/L时的v?
(3)计算[S]=2.0×10-3mol/L或[S]=2.0×10-6mol/L时最初5min内的产物总量?
(4)假如每一个反应体系中酶浓度增加到4倍时,Km,Vmax是多少?
13.在很多酶的活性中心均有His残基参与,请解释?
第三章核酸化学
(一)名词解释
1.单核苷酸(mononucleotide)
2.磷酸二酯键(phosphodiesterbonds)
3.不对称比率(dissymmetryratio)
4.碱基互补规律(complementarybasepairing)
5.反密码子(anticodon)
6.顺反子(cistron)
7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation)
8.退火(annealing)
9.增色效应(hyperchromiceffect)
10.减色效应(hypochromiceffect)
11.噬菌体(phage)
12.发夹结构(hairpinstructure)
13.DNA的熔解温度(meltingtemperatureTm)
14.分子杂交(molecularhybridization)
15.环化核苷酸(cyclicnucleotide)
(二)填空题
1.DNA双螺旋结构模型是_________于____年提出的。
2.核酸的基本结构单位是_____。
3.脱氧核糖核酸在糖环______位置不带羟基。
4.两类核酸在细胞中的分布不同,DNA主要位于____中,RNA主要位于____中。
5.核酸分子中的糖苷键均为_____型糖苷键。
糖环与碱基之间的连键为_____键。
核苷
与核苷之间通过_____键连接成多聚体。
6.核酸的特征元素____。
7.碱基与戊糖间是C-C连接的是______核苷。
8.DNA中的____嘧啶碱与RNA中的_____嘧啶碱的氢键结合性质是相似的。
9.DNA中的____嘧啶碱与RNA中的_____嘧啶碱的氢键结合性质是相似的。
10.DNA双螺旋的两股链的顺序是______关系。
11.给动物食用3H标记的_______,可使DNA带有放射性,而RNA不带放射性。
12.B型DNA双螺旋的螺距为___,每匝螺旋有___对碱基,每对碱基的转角是___。
13.在DNA分子中,一般来说G-C含量高时,比重___,Tm(熔解温度)则___,分子
比较稳定。
14.在___条件下,互补的单股核苷酸序列将缔结成双链分子。
15.____RNA分子指导蛋白质合成,_____RNA分子用作蛋白质合成中活化氨基酸的载
体。
16.DNA分子的沉降系数决定于_____、_____。
17.DNA变性后,紫外吸收___,粘度___、浮力密度___,生物活性将___。
18.因为核酸分子具有___、___,所以在___nm处有吸收峰,可用紫外分光光
度计测定。
19.双链DNA热变性后,或在pH2以下,或在pH12以上时,其OD260______,同样
条件下,单链DNA的OD260______。
20.DNA样品的均一性愈高,其熔解过程的温度范围愈______。
21.DNA所在介质的离子强度越低,其熔解过程的温度范围愈___,熔解温度愈___,
所以DNA应保存在较_____浓度的盐溶液中,通常为_____mol/L的NaCI溶液。
22.mRNA在细胞内的种类___,但只占RNA总量的____,它是以_____为模板合成的,
又是_______合成的模板。
23.变性DNA的复性与许多因素有关,包括____,____,____,____,_____,等。
24.维持DNA双螺旋结构稳定的主要因素是_____,其次,大量存在于DNA分子中的
弱作用力如_____,______和_____也起一定作用。
25.mRNA的二级结构呈___形,三级结构呈___形,其3
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