0215年暨南大学生化考研真题.docx
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0215年暨南大学生化考研真题
02生化
1.描述蛋白质α-螺旋和ß-折叠两种二级结构的主要异同。
2.简述生物体内酶活性调控的主要机制.
3.真核生物蛋白质合成后有哪些修饰和加工过程?
4.描述真核生物基因的转录调节的特点.
5.简述DNA损伤常见的修复手段
6.核酸的变性与蛋白质的变性有什么主要区别
7.描述脂肪酸从头合成途径与ß氧化途径的主要区别
8.简述真核生物内糖类,脂类和蛋白质三大类物质之间的重要转化关系
9.简述遗传密码的主要特征
名词解释
增色效应分子筛层析信号肽别构酶联合脱氨细胞色素固定化酶外显子呼吸链化学渗透偶联学说
2003年生化
名词解释
核酶蛋白质的化学修饰细胞色素呼吸链蛋白质的构型
一碳单位玻尔效应别构效应酶原冈崎片段
问答
1、生物体内酶活性调控的主要机制
2、真核生物蛋白质合成后的修饰和加工过程
3、简述DNA损伤的常见修复机制
4、两种联合脱氨作用
5、简述三种RNA的区别
6、简述糖异生和糖酵解的协调调控
7、什么是新陈代谢,生物体为什么要对新陈代谢进行调节
8、画出TCA的过程,简述其生理意义
2004年生化
名词解释
等电点必需氨基酸双向电泳蛋白质构象分子伴侣盐溶
竞争性抑制同工酶戊糖磷酸途径联合脱氨
问答
1、核酸变性和蛋白质变性的主要区别
2、真核生物糖类、脂类和蛋白质三大物质之间的重要转化关系
3、酶的活性部位的特点
4、真核原核生物的mRNA在结构上的不同
5、DNA双螺旋结构的特点
6、真核生物蛋白质合成的过程
7、真核原核生物转录调控的区别
8、VC和VE在生物体内主要的生理生化功能
2005年生化
名词解释
DNA聚合酶结构域等电点分子伴侣辅酶/寡聚酶/单体酶退火/变性
限制性内切酶柠檬酸循环冈崎片断
1.描述B-DNA的结构特点
2.什么是PCR?
简述其步骤
3.什么是蛋白质变性?
变性的实质,特点?
4.真核生物与原核生物转绿调控的区别?
5.真核生物翻译过程
6.描述电子传递链过程
7.简述酶的作用机理
8.磷酸戊糖途径/脂代谢(ß氧化)其联系?
生理学意义?
9.维生素,氨基酸,糖代谢各代谢途径发生的场所
2006年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题
********************************************************************************************
学科、专业名称:
动物学、水生生物学、微生物学、遗传学、发育生物学、细胞生物学、生物化学与分子生物学、生物物理学、生态学、免疫学
研究方向:
考试科目名称:
612生物化学
考生注意:
所有答案必须写在答题纸(卷)上,写在本试题上一律不给分。
一、填空
1、Lys的pK(α-NH3+)=8.95,pKˊ(α-COOH)=2.18,pKˊ(ε-NH3+)=10.53,其PI=_____。
2、稳定DNA双螺旋的主要次级键有()、()、()。
3、乙醛酸循环是在()或()中称为()的细胞器中发生,在mRNA上阅读密码子是从()到()端。
4、蛋白质从生物合成的新生肽链从()端开始,在mRNA上阅读密码子是从()到()端。
5、当T逐渐上升到一定高度时,DNA双链()称为变性;当T逐渐降低时,DNA两条链(),称为()。
6、生物体内丙酮酸由葡萄糖转化为()的过程属于糖交接,其在细胞中的()部位进行,在有氧条件下,丙酮酸在()酶系的作用下可转变为乙酰CoA,从而与()缩合,进入TCA循环,循环一次,C6物质变成()碳物质和放出()个CO2。
7、EMP途径中三个限速酶分别为()、()、()。
8、肌体内使ADPP形成ATP的主要途径有两种方式,()与(),以()为主。
9、一般氨基酸脱羧酶都含有辅酶,此辅酶是()。
10、1分子12碳的饱和脂肪酸完全氧化降解能产生的ATP分子数为()。
力。
二、名词解释
1、蛋白质的亚基和四级结构
2、聚合链式反应
3、同源蛋白质
4、竞争性抑制
5、β-氧化作用
6、酶原
7、透析
8、一碳单位
9、蛋白质化学修饰
10呼吸链
三、简答题
1、两种脱氨联合途径(7)
2、遗传密码的主要特征(8)
3、Leu-Met-His-Tys-Lys-Arg-Ser-Val-Cys-Ala-Lys-Asp-Gly-Ile-Phe-Ile,用胰蛋白酶水解该16肽,可得到那些肽段?
(6)
4、什么是全酶?
其哪个成分决定了酶催化专一性?
辅酶和辅基一般起什么作用?
(7)
5、写出Ser、Thr、Pro、Tyr的分子结构式,并简述其R基特征。
6、戊糖磷酸途径的生理意义
四、论述题
1、画出TCA循环,论述其物质、能量、代谢的枢纽作用(12)
2、一个mRNA的部分如下,
——140141142143144145146——
——CAGCUCUAACGGUAGAAUAGC——
a、此为模板,可翻译成多少条含多少个AA的肽链?
b、如由于142号变成CAA,可翻译成多少条含多少个AA的肽链?
c、在141号和142号之间插入一个G,可翻译成多少条含多少个AA的肽链?
(11)
考试科目:
生物化学
共2页,第2页
2007年生化
1、判断题
1、起始氨基酸都是蛋氨酸,因此真核生物蛋白质开头氨基酸都是蛋氨酸。
()
2、当[S]》Km时,V与[E]成正比。
()
3、同工酶是指催化相同的化学反应但蛋白质分子结构不同的一类酶。
()
4、DNA变性,紫外吸收增加。
()
5、DNA和RNA的分解产物都是磷酸碱基和脱氧核糖。
()
6、NAD和NADP都是递氢体。
()
7、非竞争性抑制剂,增加底物浓度,Vmax曲线不变。
()
2、配对题(左右连线)
TPP递氢体
NAD递电子体
NADP
FMN转移一碳单位
FAD转移酰基
THFA
C0A脱羧
PLP
ACP转氨
硫辛酸
3、填空题
1、向某溶液中加入大量的中性盐使其析出晶体的现象称为(),其()减小;而加入少量中性盐使其()增加的现象称为()。
2、高温可以使DNA链()称为(),降低温度又会使其双螺旋(),称为()。
3、ACP的中文简称()
4、NAD的P/O是();NADP的P/O是()
4、问答题
1、生物体为什么要对新陈代谢进行调节
2、原核生物真核生物mRNA结构上的异同
3、写出Ser,Thr,Pro,Tyr的分子结构式并简述其R基特征
4、简述核苷的作用
5、论述题
1、画出TCA循环论述其能量物质代谢的枢纽作用
2、论述Vc的生理生化功能
2008年生化
一、填空(20*2)
乙醛酸循环是在()或()中被称为()中发生的,与TCA循环不同的两种酶是()和()。
蛋白质生物合成是从()到(),在mRNA上阅读密码子是从()到()。
二、名词解释(12*4)
一碳单位蛋白质构象联合脱氨切除修复断裂基因别构效应竞争性抑制呼吸链DNA变性分子伴侣冈崎片段酮体
三、简答题(62分)
1、描述蛋白质的a-螺旋和b-折叠两种二级结构的异同
2、生物体内酶活性调控机制
3、遗传密码的主要特征
4、简述DNA损伤常见的修复手段
5、生物体内六大酶类催化反应的特点,举例用反应式说明
6、真核原核生物基因表达的调控
7、只有一台紫外分光光度计,怎么对核酸进行定性鉴别和定量测定
2009年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题
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学科、专业名称:
动物学、水生生物学、微生物学、遗传学、发育生物学、细胞生物学、生物化学与分子生物学、生物物理学、生态学、免疫学
研究方向:
考试科目名称:
612生物化学
考生注意:
所有答案必须写在答题纸(卷)上,写在本试题上一律不给分。
五、填空(每空2分,共40分)
1.关于等电点的计算
2.影响酶活化效率的有关因素
3.蛋白质含量测定的四种方法
4.β氧化释放的ATP
5.具有紫外吸收能力的三种氨基酸
6.稳定蛋白质三维结构的作用力
六、名词解释(每题5分,共50分)
1.盐溶/盐析2.泛素3.非竞争抑制/竞争抑制4.结构域5.蛋白质四级结构/亚基6.等电点7.蛋白质变性/复性8.同源蛋白质9.核酶10.联合脱氨11.β氧化12几种DNA损伤修复(考其中一个)13.生物氧化14.细胞色素c15.转氨作用16.半保留复制17.冈崎片段18.端粒酶19.SD序列20.分子伴侣21.别构效应22.同功酶23。
Tm24.退火
七、简答题(共60分)
1.SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳的原理
2.化学渗透假说的内容
3.DNA双螺旋结构的特点
4.酶相对于一般的催化剂有何特点
5.等电点为7,溶液是否为中性,为什么?
6.遗传密码的特点
7.全酶包括哪两部分,这两部分有什么区别
8.米式方程及其计算
9.戊糖磷酸途径的意义及特点
考试科目:
生物化学
共2页,第2页
2010年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题
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学科、专业名称:
动物学、水生生物学、微生物学、遗传学、发育生物学、细胞生物学、生物化学与分子生物学、生物物理学、生态学、免疫学
研究方向:
考试科目名称:
612生物化学
考生注意:
所有答案必须写在答题纸(卷)上,写在本试题上一律不给分。
八、填空(每空2分,共40分)
1.EMP途径中三个限速酶分别为,和。
2.ACP、NADH和FADH2的中文名称分别是,和。
3.稳定DNA双螺旋的主要次级键有,,,和。
4.生物体在碱基的从头合成途径中,第一个合成的嘌呤类化合物是,第一个合成的嘧啶类化合物是,在人体中嘌呤碱基代谢的终产物为。
5.蛋白质分离纯化的方法主要有:
,,,,和等。
(写出五种)
6.蛋白质生物合成过程中,tRNA是通过来识别mRNA上的密码子的,而tRNA与氨基酸的结合是由酶来催化的。
九、名词解释(每题5分,共50分)
1.细胞色素
2.酶的共价修饰调节
3.酶原
4.代谢调控
5.呼吸链
6.氨基酸的等电点
7.糖的异生作用
8.蛋白质的四级结构
9.生物氧化
10.β-氧化作用
一十、简答题(共60分)
1.请说明戊糖磷酸途径的生理意义。
(8分)
2.请解释DNA的半保留复制。
(6分)
3.为什么体内经脂肪酸合成酶系催化合成的脂酸皆为偶碳数?
(8分)
4.简述天冬氨酸(Asp)在体内物质代谢过程中的生物学意义。
(9分)
5.简述SDS-PAGE测定蛋白质分子量的原理。
(9分)
6.简述Ser、Thr、Pro、Tyr各氨基酸R基团的特性。
(7分)
7.简述两种联合脱氨途径。
(7分)
8.用胰蛋白酶水解下面这个20肽,可以得到哪些片段?
Met-His-Tys-Lys-Arg-Ser-Val-Cys-Ala-Lys-Asp-Gly-Ile-Phe-Ile-Lys-His-Tys-Ser-Val(6分)
考试科目:
生物化学
共2页,第2页
2011年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题
********************************************************************************************
学科、专业名称:
动物学、水生生物学、微生物学、神经生物学、遗传学、发育生物学、细胞生物学、生物化学与分子生物学、生物物理学、生态学、免疫学
研究方向:
考试科目名称:
712生物化学A
考生注意:
所有答案必须写在答题纸(卷)上,写在本试题上一律不给分。
一、
填空(每空2分,共40分)
1.蛋白质亚基之间存在界面。
界面的大部分是由
组成。
亚基之
间主要的化学作用力是
。
2.脂肪酸的活化形式是
,而葡萄糖的活化形式
是
。
3.在竞争性抑制的酶反应中,相对于无抑制剂的正常反应,Vmax
,
而Km____
。
4.tRNA分子3’末端的最后三个核苷酸为5’
3’。
5.DNA的变性温度(Tm)的大小与
、
、
等因
素有关。
6.在真核生物中,脂肪酸从头合成途径发生于
,在
、
两
种细胞器中进行脂肪酸的延伸。
脂肪酸去饱和的酶主要存在于
。
7.机体内物质的脱羧形成CO2的反应一般有
种方式,一种是
,
另一种是
。
丙酮酸脱氢酶系催化丙酮酸形成乙酰辅酶A与CO2
的过程属于
脱羧。
8.氨基酸通过嘌呤核苷酸循环脱氨时,腺嘌呤核苷酸脱氨基的产物
是
,其氨基的直接供体是
(填入具体氨基酸名称)。
二、
名词解释(每题5分,共50分)
3、酶的别构调节
4、核苷酸
2、氧化磷酸化
3、DNA拓扑异构酶
4、聚合链式反应
5、细胞色素
6、透析与超过滤
7、蛋白质结构域
8、增色效应
等电点与兼性离子
二、简答题(共60分)
1.生物氧化是指什么?
其与体外的一般氧化反应如燃烧有什么异同?
(8分)
2.什么叫限制性内切核酸酶?
任举一例说明其应用。
(8分)
3.酶及其辅助因子是指什么?
简述它们之间的关系。
(8分)
4.下面有两个DNA分子,先变性然后再复性,复性是在同一温度下发生的,问哪一个DNA分子复性到原来的DNA结构可能性更大些?
为什么?
(7分)
(1)ATATATATAT
(2)TAGCCGATGC
TATATATATAATCGGCTACG5.怎样通过紫外吸收法判断核酸的纯度以及对纯核酸进行定量?
(8分)
6.试述蛋白质分子构象变化与其活力之间的关系。
(9分)
7.为什么tRNA上会存在大量的修饰型的核苷酸?
其生物学意义又是什么?
考试科目:
712生物化学A
共2页,第2页
2012年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题
********************************************************************************************
学科、专业名称:
动物学、水生生物学、微生物学、神经生物学、遗传学、发育生物学、细胞生物学、生物化学与分子生物学、生物物理学、生态学、免疫学
研究方向:
考试科目名称:
712生物化学A
考生注意:
所有答案必须写在答题纸(卷)上,写在本试题上一律不给分。
一十一、填空(每空2分,共40分)
1.当氨基酸溶液pH=pI时,氨基酸以离子存在;当pH>pI时,氨基酸
以离子形式存在。
2.蛋白质二级结构的形式主要有、、和。
3.酶的活性中心有两个功能部位,它们分别是和。
4.A因子存在时,一个酶的初速度对底物浓度曲线为S型,而当A因子浓度增高时,此线左移,说明A因子是。
5.由尿素合成中产生的两种氨基酸和不参与人体蛋白质合成。
6.生物体在碱基的从头合成途径中,第一个合成的嘌呤类化合物是,第一个合成的嘧啶类化合物是,在人体中嘌呤碱基代谢的终产物为。
7.一分子14碳长链脂酰-CoA可经次-氧化生成个乙酰-CoA,个NADH+H+,个FADH2。
8.胆固醇在体内可以转化为、等活性物质。
二.名词解释(每题5分,共50分)
1.结构域
2.负协同效应
3.蛋白质的变性作用
4.一碳单位
5.简并密码子
6.冈崎片段
7.巴斯德效应
8.三羧酸循环
9.限速酶
10酮体
三.简答题(共60分)
1.如何看待RNA功能的多样性?
其核心作用是什么?
(8分)
2.在得到蛋白质粗提液后,应该采用什么样的分离程序分离欲得到的靶酶?
如何检测所获得的靶酶已被纯化?
(8分)
3.氨是有毒物质,不能在血液中游离存在,它是如何进行转运的?
(10分)
4.大肠埃细菌在合成蛋白质时是如何区分起始密码AUG和内部密码AUG的?
(6分)
5.蛋白质有哪些重要功能?
(10分)
6.生物膜分子结构的理论模型有哪些?
“流动镶嵌模型”的基本内容是什么?
(6分)
7.NADH和NADPH的生物学功能区别是什么?
那个被用于ATP的产生?
(6分)
8.ATP是磷酸果糖激酶的底物,但高浓度的ATP却抑制该酶的活性,为什么?
(6分)
考试科目:
712生物化学A
共2页,第2页
2013年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题
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学科、专业名称:
生物化学
研究方向:
考试科目名称:
712生物化学
考生注意:
所有答案必须写在答题纸(卷)上,写在本试题上一律不给分。
一、名词解释(60分,每题6分)
1.解偶联剂
2.激素敏感性脂肪酶
3.葡萄糖-丙氨酸循环
4.错配修复
5.泛素
6.血浆脂蛋白
7.增色效应
8.生物酶工程
9.光合磷酸化
10.酮血症
二、问答题(90分,每题10分)
1.糖蛋白的生物学功能是什么?
2.一条单链DNA与一条单链RNA相对分子量质量相同,你如何将它们区分开?
3.何谓分子杂交?
举例说明其中实际工作中的应用?
4.是否所有的酶都遵守米氏方程?
那类酶不遵守?
它们的反应速度与底物浓度的曲线有什么区别?
5.请描述血中葡萄糖的来源与去路
6.氨基酸脱氨基后的碳链如何进入柠檬酸循环?
7.简述核酸变性和复性的过程,以及影响溶解温度和复性速度的主要因素。
8.论述蛋白质、糖类与脂类代谢的联系
9.请举出外源DNA与载体DNA相连接的方法并比较他们的优点。
考试科目:
生物化学共1页,第1页
2014年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题
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学科、专业名称:
动物学、水生生物学、微生物学、遗传学、发育生物学、细胞生物学、生物化学与分子生物学、海洋生物学与生物技术、生物医药、免疫学、神经生物学
研究方向:
考试科目名称:
712生物化学A
考生注意:
所有答案必须写在答题纸(卷)上,写在本试题上一律不给分。
一、指出下列栏中与代谢途径相对应的中间产物(共10分)
(如你认为2与G相对应,则写:
2——G)
代谢途径中间产物
1、鸟氨酸循环A、-羟脂酰ACP
2、磷酸戊糖途径B、次黄嘌呤核苷酸
3、脂肪酸-氧化循环C、7--羟胆固醇
4、胆固醇胆酸过程D、L--羟脂酰CoA
5、三羧酸循环E、乙醛酸
6、脂肪酸全合成过程F、顺乌头酸
7、嘌呤核苷酸生物合成G、乳清酸
8、糖酵解途径H、3-磷酸甘油醛
9、乙醛酸循环I、精氨琥珀酸
10、尿嘧啶核苷酸生物合成J、7-磷酸景天庚酮糖
二、填空(每空2分,共40分)
1.β-氧化中,脂肪酸的活化形式是。
合成多糖时,葡萄糖的活化形式是。
ACP的中文名是。
脂肪酸合酶存在于中。
2.tRNA的二级结构是一种三叶草结构,、、是其三个最主要的环状结构。
3.人血红蛋白1个分子中,亚基种类有种,亚基数目有个,血红素辅基有个。
4.DNA损伤常见的修复机制有,,,等。
5.组成蛋白质的芳香族氨基酸包括、和等三种,它们的R基团共同的地方是都含有。
6.除了分子伴侣外,、两类酶参与了蛋白质折叠过程。
三、名词解释(每题4分,共40分)
1.化学渗透偶联学说
2.一碳单位
3.蛋白质亚基
4.竞争性抑制
5.氧化磷酸化
6.酶原的激活
7.转氨作用
8.诱导契合
9.电泳
10.增色效应
四、简答题(共60分)
1.简述丙酮酸在物质代谢过程中的生物学意义。
(10分)
2.组成蛋白质的氨基酸如何分类?
这样的分类有何意义?
(7分)
3.DNA上某段碱基顺序为5,ACTAGT3,。
问:
1)转录后mRNA上相应的碱基顺序是怎样的?
(3分)
2)进行复制时,将会产生什么样的互补结构?
(3分)
4.试述遗传密码子的基本特征。
(8分)
5.酶催化反应有何特征?
简述酶催化作用理论的主要机制。
(11分)
6.酶活力和酶的比活力各指的是什么?
酶纯度用什么表示?
(7分)
7.简述糖代谢与氨基酸、脂肪、核酸代谢的相互关系?
(11分)
考试科目:
712生物化学A
共2页,第2页
2015年招收攻读硕士学位
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