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《生物化学》复习资料
生化重点
《生物化学》高等教育出版社第三版两册王镜岩、朱圣庚、徐长法主编
生化重点
1.蛋白质的元素组成:
C、H、O、N、S
蛋白质的平均含氮量为16%
2.组成蛋白质的基本单位:
氨基酸
20种基本氨基酸:
甲硫氨酸(Met)、缬氨酸(Val)、赖氨酸(Lys)、异亮氨酸(Ile)、苯丙氨酸(Phe)、亮氨酸(Leu)、色氨酸(Trp)、苏氨酸(Thr)、(甲借来一本亮色的书)
谷氨酸(Glu)、谷氨酰胺(Gln)、组氨酸(His)最接近生理PH、半胱氨酸(Cys)、天冬酰胺(Asn)、
天冬氨酸(Asp)(估租半天)
精氨酸(Arg)碱性最强、丝氨酸(Ser)、脯氨酸(Pro)唯一环状结构、甘氨酸(Gly)丙氨酸(Ala)、
酪氨酸(Tyr)(精细铺干冰咯)
Trp、Tyr、Phe具有共轭π电子体系,在280nm处吸收值Trp>Tyr>Phe
酶活性中心:
His、Ser、Cys
除甘氨酸外,都是L-α-氨基酸
3.蛋白质中氨基酸的连接方式:
肽键、肽谷胱甘肽有游离的SH基,才有保护作用
4.蛋白质的分子结构:
一级结构:
多肽链中氨基酸的排列顺序。
主要化学键:
肽键
二级结构:
蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
主要化学键:
氢键
(1)二级结构形成的结构基础:
肽单元(肽平面、酰胺平面)定义:
肽键与周围原子相连处于一个平面上
(2)二级结构的种类:
α-螺旋、β-折叠片、β-转角、无规卷曲
α-螺旋特点:
①沿一个中心轴螺旋上升,主要是右手螺旋
②每螺旋一圈需要3.6个氨基酸残基,螺距为0.54nm
③第一个肽平面上氮上的H和第四个肽平面上碳上的O形成氢键,稳定α-螺旋结构
④侧面基团R都位于螺旋外侧
β-折叠片特点:
①有两条或两条以上的多肽键并列相排,方向可以相同,也可以相反
②从侧面观察,形成锯齿状
③相并排的肽平面形成氢键,以稳定β-折叠结构
④侧面基团R位于结构外侧
β-转角特点:
①第一个残基的C=O与第四个残基的N—H氢键结合,形成一个紧密的环,使β-转角成为比较稳定的结构
②允许蛋白质倒转肽链方向
三级结构:
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
主要化学键:
疏水键、离子键、氢键和范德华力等
(1)三级结构的结构特点:
①纤维状蛋白质通常只含一种二级结构,而球蛋白通常含有多种二级结构
②球状蛋白质具有明显的折叠层次(一级结构→二级结构→超二级结构→结构域三级
结构或亚基→四级结构)
③球蛋白是紧密的球状或椭球状实体
④疏水残基埋藏于球体内,亲水残基暴露于球体外
⑤表面有一空穴(裂沟,凹槽或口袋),这个空穴能结合配体,是蛋白质的活性部位
⑥由二级结构向三级结构转变的主要动力是疏水作用
(2)三级结构是蛋白质具有生物学活性的最基本结构
四级结构:
蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构。
主要化学键:
亚基之间的结合力主要是疏水作用,其次是二硫键、氢键和离子键
(1)四级结构的结构特点:
①由2个至多个三级结构的亚基缔合形成四级结构的蛋白质,有单体蛋白,寡聚蛋白和
1
多聚蛋白
②四级结构的蛋白质按亚基的类型分为同多聚蛋白和杂多聚蛋白
③亚基聚合的主要动力是疏水作用,其他动力有二硫键、氢键和离子键等
(2)亚基:
有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链,每一条多肽链都有完整的三级结构,称为蛋白质的亚基不是所有蛋白质都具有一、二、三、四级结构
5.蛋白质结构与功能的关系变(别)构效应:
别构部位与配体的结合可影响其他亚基,使这些亚基构象改变,增强或减弱对底物的结合
6.蛋白质的理化性质
(1)蛋白质的两性电离
等电点:
当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子,净电荷为零,此时
溶液的pH称为蛋白质的等电点。
等电点的应用:
等电聚焦电泳,通过蛋白质等电点的差异而分离蛋白质的电泳方法。
(2)稳定蛋白质胶体的因素:
蛋白质表面的电荷、水化膜
(3)蛋白质的变性、沉淀和凝固
蛋白质变性:
由于受到某些外力的作用,导致蛋白质三维结构(构象)的破坏,原有活性丧失的现象。
蛋白质沉淀:
在一定条件下,蛋白质疏水侧链暴露在外,肽链融会相互缠绕继而聚集,因而从溶液中析出。
变性的蛋白质其分子量不变
蛋白质沉淀的最佳条件:
等电点,加盐,低温
7.S-S断裂的方法:
加过甲酸
8.酶是一类由活细胞产生的,对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质
核酶:
具有催化功能的RNA分子
9.酶的分子组成:
从化学组成来看酶可分为单纯蛋白质和缀合蛋白质两类。
缀合蛋白质含有脱辅酶或辅因子。
全酶:
脱辅酶与辅因子结合后所形成的复合物称为全酶
酶的特异性由酶的蛋白质部分决定
10.酶的活性中心:
指必需基团在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异结合并将底物转化为产物。
11.酶促反应的特点及诱导契合假说
(1)酶促反应的特点:
高效性,专一性,可调节性
(2)诱导契合假说:
酶与底物相互接近时,其结构相互诱导,相互变形和相互适应,进而相互结合,这一过程称为酶
-底物结合的诱导契合假说
12.酶促反应的动力学(影响酶促反应速度的因素)
(1)底物浓度米氏方程式:
v=米氏常数(意义):
a)Km是酶的特征性常数之一;
b)Km可近似表示酶对底物的亲和力;
c)同一酶对于不同底物有不同的Km值。
(2)酶浓度
(3)温度
(4)酸碱度(pH)
(5)抑制剂的影响
不可逆抑制:
有机磷农药
可逆性抑制:
竞争性抑制的作用、非竞争性抑制、反竞争性抑制作用
①竞争性抑制:
抑制剂与底物的结构相似,能与底物竞争酶的活性中心,从而阻碍酶-底物复合物的形成,使酶的活性降低。
特点:
A.抑制剂与底物结构类似,竞争酶的活性中心;
Vmas·[S]
┈┈┈┈
Km+[S]
B.抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度
C.动力学特点:
Vmax不变,表观Km增大。
举例:
A.丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶
B.磺胺类药物的抑菌机制:
与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶
②非竞争性抑制特点:
A.抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合,底物与抑制剂之间无竞争关系;
B.抑制程度取决于抑制剂的浓度;
C.动力学特点:
Vmax降低,表观Km不变。
③反竞争性抑制特点:
A..抑制剂只与酶-底物复合物结合;
B.抑制程度取决与抑制剂的浓度及底物的浓度;
C.动力学特点:
Vmax降低,表观Km降低。
(6)激活剂的影响
13.酶原与酶原的激活
(1)酶原:
有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体,此前体物质称为酶原。
(2)酶原的激活:
在一定条件下,酶原向有活性酶转化的过程。
酶原激活的机理:
酶原一个或几个特定的肽键断裂,水解掉一个或几个短肽→分子构象发生改变→形成或暴露出酶的活性中心酶原激活的生理意义:
避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化,并使酶在特定的部位和环境中发挥作用,保证体内代谢正常进行。
有的酶原可以视为酶的储存形式。
在需要时,酶原适时地转变成有活性的酶,发挥其催化作用。
14.同工酶同工酶:
指催化相同的化学反应,而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
举例:
乳酸脱氢酶(LDH1~LDH5)生理及临床意义:
在代谢调节上起着重要的作用;用于解释发育过程中阶段特有的代谢特征;同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断;同工酶可以作为遗传标志,用于遗传分析研究。
15.酶催化作用的特点:
(1)酶反应分二类:
电子转移、基团转移
(2)催化作用是以功能基团和辅酶为媒介
(3)酶催化的pH值范围小
(4)活性部位比底物稍大
(5)其它有利于催化的条件
(6)高效性,专一性,可调节性
16.水溶性维生素:
维生素B1、维生素B2、维生素PP、泛酸、维生素B6、生物素、叶酸、维生素B12、硫辛酸、维
生素C
脂溶性维生素:
维生素A、维生素D、维生素E、维生素K
17.核酸的化学组成(元素→碱基+戊糖→核苷+磷酸→核苷酸→核酸)
元素组成:
C、H、O、N、P
碱基:
嘌呤碱:
腺嘌呤(A)、鸟嘌呤(G),嘧啶碱:
胞嘧啶(C)、胸腺嘧啶(T)、尿嘧啶(U)
戊糖:
核糖、脱氧核糖
核苷:
核苷:
AR,GR,UR,CR,脱氧核苷:
dAR,dGR,dTR,dCR
核苷酸(一磷酸核苷酸)(核苷酸:
AMP,GMP,UMP,CMP脱氧核苷酸:
dAMP,dGMP,dTMP,dCMP)二磷酸核苷酸、三磷酸核苷酸
核苷酸具有紫外吸收——含共轭双键
18.DNA与RNA的组成的异同点
戊糖:
DNA:
脱氧核糖;RNA:
核糖
碱基:
A、G、C为DNA与RNA共有,T为DNA特有,U为RNA特有
核苷:
DNA:
dAR,dGR,dTR,dCR;RNA:
AR,GR,UR,CR
在特定条件下
┈┈┈┈┈→
核苷酸:
DNA:
dAMP,dGMP,dTMP,dCMP;RNA:
AMP,GMP,UMP,CMP
19.核酸的一级结构(核酸中核苷酸的排列顺序)
核酸的连接方式:
3′,5′-磷酸二酯键
20.DNA的二级结构要点:
(1)DNA分子由两条相互平行但走向相反的脱氧多核苷酸链组成,两链以脱氧核糖-磷
酸为骨架,以右手螺旋方式绕同一公共轴盘旋。
螺旋直径为2nm,形成大沟及小沟
相间。
(2)碱基垂直螺旋轴居双螺旋内側,与对側碱基形成氢键配对
(3)相邻碱基平面距离0.34nm,螺旋一圈螺距3.4nm,一圈10对碱基
(4)氢键维持双链横向稳定性,碱基堆积力维持双链纵向稳定性
21.mRNA结构特点:
(1)大多数真核mRNA的5′末端均在转录后加上一个7-甲基鸟苷,同时第一个核苷酸的C′
也是甲基化,形成帽子结构
2
(2)大多数真核mRNA的3′末端有一个多聚腺苷酸结构,称为多聚A尾
功能:
把DNA所携带的遗传信息,按碱基互补配对原则,抄录并传送至核糖体,用以决定其合成蛋白质的氨基酸排列顺序。
22.tRNA结构特点:
二级结构为三叶草形,三级结构为倒L型
功能:
活化、搬运氨基酸到核糖体,参与蛋白质的翻译。
23.rRNA的功能:
参与组成核蛋白体,作为蛋白质生物合成的场所。
第14章核酸的物理化学性质
1.核酸的变性:
指核酸双螺旋区的氢键断裂,变成单链,并不涉及共价键的断裂
核酸的复性:
变性DNA在适当条件下,两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构,称为复性
核酸变性和复性的关键:
氢键断开和恢复
2..分子杂交:
不同来源的核酸变性后,混在一起进行复性,只要各核酸单链有一定数量的碱基彼此互补(不用全部
碱基互补),彼此之间就可形成局部双链,即所谓的杂化双链,这个过程称为分子杂交。
类型:
Southern印迹法(核酸杂交技术),Nouthern印迹法(核酸杂交技术),Western印迹法(蛋白质杂交技术)3.Tm:
DNA变性过程中,紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度(Tm)。
在Tm时,核酸分子内50%
的双链结构被解开。
Tm值与DNA的分子大小和碱基中的G+C含量有关。
G+C含量高,Tm值大
4.RNA易被碱水解,其产物是:
核苷酸
5.核酸的紫外吸收峰在260nm附近,可用于测定核酸。
根据A260/A280的比值可判断核酸纯度。
6.天然DNA的ε(P)为~6600,RNA为7700~7800,发生变性和降解时,ε(P)值会升高,以此可鉴别核
酸制剂的质量。
单链多核苷酸的ε(P)值比双螺旋结构多核苷酸的ε(P)值要高,所以核酸发生变性时,ε(P)值升高约25%,此现象称为增色效应。
复性后ε(P)值又降低,这现象称为减色效应。
7.用加热的方法使核酸变性叫做热变性。
变性DNA在缓慢冷却时,可以复性,此过程称为退火。
用不同来源DNA进
行退火,得到杂交分子。
第15章核酸的研究方法
1.核酸含量的测定方法:
定糖法、定磷法、紫外分光光度法
2.聚合酶链反应(PCR):
是体外酶促合成特异DNA片段的一种方法。
典型的PCR由
(1)高温变性模板;
(2)引物
与模板退火;(3)引物沿模板延伸三步反应组成一个循环,通过多次循环反应,使目的DNA
得以迅速扩增。
原理:
变性→退火→延伸的循环
应用:
(1)遗传病和某些疑难病的诊断以及孕妇的产前检查
(2)病原体的检测(3)法医和刑侦鉴定(4)癌细胞的检查(5)基因探针的制备(6)基因组测序、染色体巡视(7)cDNA库的构建(8)基因突变的分析和定位诱变(9)DNA重组(10)基因的分离和克隆
第19章代谢总论
1.两用代谢途径:
分解代谢和合成代谢可以共同利用的代谢环节称为两用代谢途径
2.NAD+:
尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸,维生素PP,递氢作用,有高能磷酸键
NADP+:
尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸,维生素PP,递氢作用,有高能磷酸键
FAD:
黄素腺嘌呤二核苷酸,维生素B2(核黄素),递氢作用,有高能磷酸键
FMN:
黄素腺嘌呤单核苷酸,维生素B2(核黄素),递氢作用
第20章生物能学
1.直接能源:
ATP
2.磷酸肌酸、磷酸精氨酸:
起贮存能源的作用
3.高能化合物:
3-磷酸甘油醛,磷酸烯醇式丙酮酸,琥珀酰-CoA
4.能荷:
是细胞中高能磷酸状态的一种数量上的衡量,能荷大小可以说明生物体中ATP-ADP-AMP系统的能量状态。
能荷=意义:
能荷是细胞所处能量状态的一个指标第22章糖酵解
1.糖酵解:
糖原或葡萄糖分子分解至生成丙酮酸的阶段,是体内糖代谢最主要途径。
场所:
在细胞质中进行
2.过程:
P67
3.耗能反应:
葡萄糖→葡萄糖-6-磷酸,果糖-6-磷酸→果糖-1,6-二磷酸
产能反应:
1,3-二磷酸甘油酸→3-磷酸甘油酸,磷酸烯醇式丙酮酸→烯醇式丙酮酸
4.三个限速酶:
己糖激酶,6-磷酸果糖激酶-1,丙酮酸激酶
第23章柠檬酸循环
1.糖的氧化三阶段:
(1)葡萄糖或糖原氧化分解成丙酮酸(即糖酵解,胞液中进行)
(2)丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA(线粒体中进行)
(3)乙酰CoA进入TCA循环(线粒体中进行)
2.丙酮酸脱氢酶复合体五种辅助因子:
CoA(泛酸)、NAD+(维生素PP)、硫胺素焦磷酸(TPP)(维生素B1)、
硫辛酰胺、FAD(维生素B2)
3.三羧酸循环的过程P98
脱氢反应:
异柠檬酸→α-酮戊二酸,α-酮戊二酸→琥珀酰-CoA,琥珀酸→延胡索酸,苹果酸→草酰乙酸
受氢体:
NAD+、NAD+、FAD、NAD+
脱羧反应:
异柠檬酸→α-酮戊二酸,α-酮戊二酸→琥珀酰-CoA
底物水平磷酸化反应:
琥珀酰-CoA→琥珀酸
每一步的产能情况:
异柠檬酸→α-酮戊二酸:
2.5个ATP,α-酮戊二酸→琥珀酰-CoA:
2.5个ATP,
珀酸→延胡索酸:
1.5个ATP,苹果酸→草酰乙酸:
2.5个ATP,
琥珀酰-CoA→琥珀酸:
1个ATP
限速酶:
柠檬酸合酶,异柠檬酸脱氢酶,α-酮戊二酸脱氢酶系
4.1分子乙酰CoA彻底氧化:
10ATP、2CO2、4H2O
5.丙二酸抑制TCA的机理:
丙二酸是琥珀酸的竞争性抑制剂,与琥珀酸竞争结合琥珀酸脱氢酶,从而抑制琥珀酸脱
氢酶催化琥珀酸生成延胡索酸。
6.乙酰-CoA、丙酮酸参与的代谢途径
第24章生物氧化——电子传递和氧化磷酸化作用
1.两条呼吸链的组分:
[ATP]+1/2[ADP]┈┈┈┈┈┈┈┈葡萄糖
↓
丙酮酸脂肪酸氨基酸
↓↓β-氧化↓
乙酰-CoA
↓↓↓↓肝
TCA胆固醇脂肪酸酮体
NADH氧化呼吸链:
NADH-Q还原酶(复合体I),细胞色素还原酶(复合体Ⅲ),细胞色素氧化酶(复合体Ⅳ)
琥珀酸氧化呼吸链:
琥珀酸-Q还原酶(复合体Ⅱ),细胞色素还原酶(复合体Ⅲ),细胞色素氧化酶(复合体Ⅳ)排列:
琥珀酸氧化呼吸链NADH氧化FMN、FAD、Q是递氢体呼吸链Fe-S、b、c1、c、aa3是递电子体NADH→→Q→b→c1→c→aa3→Q2
2.电子传递抑制剂的作用位点:
NADH→NADH-Q还原酶—‖→QH2—‖→细胞色素c1→细胞色素c→细胞色素氧化酶—‖→Q2鱼藤酮安密妥抗霉素ACN—、N3—、CO
3.氧化磷酸化的偶联部位:
第1个部位是由复合体Ⅰ将NADH上的电子传递给CoQ的过程,第2个部位是由复合
体Ⅲ执行的,将电子由CoQ传递给细胞色素c的过程,第3个部位是复合体Ⅳ执行的,将电子从细胞色素c传递给氧的过程
4.氧化磷酸化的作用机制:
化学渗透学说(电子传递释放的自由能和ATP的合成是与一种跨线粒体内膜的质子梯度相
偶联的。
即电子传递释放的自由能驱动H+
从线粒体基质跨过内膜进入膜间隙,从而形成
跨线粒体内膜的H+
电化学梯度,这个梯度的电化学电势驱动ATP的合成)
5.2、4-二硝基苯酚的作用原理:
DNP在pH=7的环境中以解离形式存在,是脂不溶的,不能过膜。
在酸性环境中接受
H+,成为不解离形式,是脂溶性的,很容易过膜,同时将H+
带入膜内,起消除质子浓度梯度的作用。
亦称质子载体。
寡霉素的作用机理:
可阻止质子从Fo质子通道回流,抑制ATP生成
产热素的作用机理:
是存在于某些生物细胞线粒体内膜上的蛋白质,为天然解偶联剂。
它们能形成质子通道,让
膜外的H+
通过通道返回膜内,消除跨膜质子浓度梯度。
6.胞液中的NADH的穿梭方式:
甘油-3-磷酸穿梭途径,苹果酸-天冬氨酸穿梭途径
产物:
甘油-3-磷酸穿梭途径:
二羟丙酮磷酸,H2O,ATP;苹果酸-天冬氨酸穿梭途径:
草酰乙酸,H2O,ATP
7.磷氧比(P/O):
当一对电子经呼吸链传给O2的过程中,每消耗1mol原子氧ADP磷酸化摄取无机磷酸的摩尔数,即合
成的ATP的摩尔数,称为P/O比。
用于确认氧化磷酸化的耦联部位。
底物水平磷酸化(仅有的三个反应):
1,3-二磷酸甘油酸→3-磷酸甘油酸,磷酸烯醇式丙酮酸→烯醇式丙酮酸,琥珀酰-CoA→琥珀酸第25章戊糖磷酸途径和糖的其他代谢途径
1.磷酸戊糖途径代谢中间物:
磷酸戊糖,NADPH+H+
及CO2关键酶:
6-磷酸葡萄糖脱氢酶
生理意义:
是细胞产生还原力(NADPH)的主要途径。
1)作为供氢体,参与体内多种生物合成反应,例如脂肪酸、胆固醇和类固醇激素的生物合成。
2)NADPH+H+
是谷胱甘肽还原酶的辅酶,对维持细胞中尤其是红细胞中的还原型谷胱甘肽(GSH)的正常含量,有很重要的作用。
还原型谷胱甘肽能使红细胞免遭外源性和内源性氧化剂的损害。
(防止蛋白质巯基被氧化、脂质过氧化、血红蛋白高价铁)
缺乏6-磷酸葡萄糖脱氢酶的人,因NADPH+H+
缺乏,GSH含量过低,红细胞易于破坏而发生溶血性贫血。
3)NADPH+H+
参与肝脏生物转化反应,肝细胞内质网含有以NADPH+H+为供氢体的加单氧酶体系,参与激素、药物、毒物的生物转化过程。
2.糖异生:
非糖物质(如丙酮酸、乳酸、甘油、生糖氨基酸等)转变为葡萄糖的过程。
原料:
乳酸、丙酮酸、丙酸、甘油、氨基酸等
可逆反应:
葡萄糖-6-磷酸→果糖-6-磷酸。
果糖-6-磷酸→甘油醛-3-磷酸,甘油醛-3-磷酸→1,3-二磷酸甘油酸,3-磷酸甘油酸→2-磷酸甘油酸,2-磷酸甘油酸→磷酸烯醇式丙酮酸,烯醇式丙酮酸→丙酮酸,丙酮酸→乳酸
FMN(Fe-S)琥珀酸↓FAD
(Fe-S)
↓
不可逆反应:
①由己糖激酶催化的葡萄糖和ATP形成葡萄糖-6-磷酸和ADP②由磷酸果糖激酶催化的果糖-6-磷酸和ATP形成果糖-1,6-二磷酸和ADP③由丙酮酸激酶催化的磷酸烯醇式丙酮酸和ADP形成丙酮酸和ATP的反应
第26章糖原的分解和生物合成
1.糖原分解的基本过程:
(1)糖原磷酸解为葡萄糖-1-磷酸
(2)脱支酶的作用
(3)葡萄糖-1-磷酸转变成葡萄糖-6-磷酸
关键酶:
糖原磷酸化酶
糖原合成的基本过程:
(1)葡萄糖磷酸化生成葡萄糖-6-磷酸
(2)葡萄糖-6-磷酸转变为葡萄糖-1-磷酸
(3)尿苷二磷酸葡萄糖的生成(4)糖链延长(5)分支酶催化糖原不断形成新分支链
关键酶:
糖原合酶
2.肌糖原为何不能补充血糖?
肌糖原分解的前三步反应与肝糖原分解过程相同,但是生成葡萄糖-6-磷酸之后,由于肌肉组织中不存在葡萄糖-6-磷酸酶,所以生成的葡萄糖-6-磷酸不能转变成葡萄糖释放入血,提供血糖,而只能进入酵解途径进一步代谢。
3.磷酸化修饰对两种关键酶活性的影响:
糖原磷酸化酶磷酸化后活性升高,糖原合酶磷酸化后活性降低
第28章脂肪酸的分解代谢
1.脂肪酸彻底氧化的历程:
(1)脂肪酸活化为脂酰-CoA(胞液)
(2)脂酰-CoA由线粒体膜外至膜内的转运(线粒
体)(3)脂酰-CoA的β-氧化(线粒体)(4)乙酰-CoA的氧化
2.β-氧化的4个步骤:
(1)脂酰-CoA→反式-△2-烯酰-CoA
脱氢部位:
脂酰-CoA的羧基邻位(β-位);受氢体:
FAD;酶:
脂酰-CoA脱氢酶
(2)-△2-烯酰-CoA→3-羟脂酰-CoA
酶:
烯酰-CoA水合酶
(3)L-3-羟脂酰-CoA→3-酮脂酰-CoA
脱氢部位:
L-3-羟脂酰-CoA;受氢体:
NAD+;酶:
L-3-羟脂酰-CoA脱氢酶
(4)3-酮脂酰-CoA→乙酰-CoA+脂酰-CoA
酶:
β-酮硫解酶
3.α-氧化:
脂肪酸在一些酶的催化下,其α-C原子发生氧化,结果生成一分子CO2和较原来少一个碳原子的脂肪酸,
这种氧化作用称为α-氧化。
ω-氧化:
脂肪酸在酶催化下,其ω碳(末端甲基C)原子发生氧化,先生成ω-羟脂酸,继而氧化成α,ω-二羧酸的反应过程,称为ω-氧化。
4.酮体:
乙酰乙酸,D-β-羟丁酸和丙酮统称为酮体
种类:
乙酰乙酸,D-β-羟丁酸,丙酮
代谢场所:
肝内生成,肝外利用
意义:
(1)肝脏向肝外组织提供可利用的能源(分子小,溶于水,可透过血脑屏障及毛细血管)
(2)长期饥饿或糖供应不足时,脂肪动员加强,脂肪酸转化成酮体,以代替葡萄糖而成为脑或肌肉的主要
能源物质
(3)某些生理或病理情况下,如长期禁食或糖尿病时,导致酮血症、酮尿症、代谢性酸中毒
长期饥饿或重症糖尿病时,酮体的生成超过肝外利用酮体的能力而引起血中酮体升高叫酮血症;由于β-羟丁酸和乙酰乙酸增多导致的酸中毒叫酮症酸中毒。
超过5mg/dL时,酮体随尿排出,称酮尿症。
5.磷脂、鞘脂均为双亲分子、膜组分
6.胆固醇可转化为雄激素(睾酮),胆汁酸,雌二醇,肾上腺皮质激素(皮质酮),雌激素(孕酮),醛固酮,
维生素D3,胆固醇脂
第29章脂类的生物合成
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