4章食品酶学.docx
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4章食品酶学
第一章概述2
第二章酶的结构与功能4
第三章酶的提取、分离与纯化6
第四章糖酶4
第五章蛋白酶4
第六章脂酶4
第七章氧化酶类4
第八章溶菌酶2
第九章果胶酶类4
第十章酶和酶制剂在食品加工中的应用4
第一章概述
酶是一种具有生物活性的蛋白质。
第二节酶的一般特征
一、酶是蛋白质
1、支持实验:
酶在用热、强酸、强碱、重金属和洗涤剂处理时易失活,而蛋白质在用同样条件处理易变性。
与蛋白质一样,用强酸、强碱长时间处理生产氨基酸;
蛋白质的所有典型实验,如双缩脲反应。
2、全酶
蛋白质部分:
脱辅基酶蛋白
非蛋白质部分:
辅助因子
辅助因子:
低分子量的有机化合物或者金属离子。
二、酶是催化剂
影响反应的速度,但本身不没有成为反应的产物。
降低反应的活化能。
三、酶具有特异性
蛋白酶水解肽键。
麦芽糖酶水解麦芽糖为葡萄糖。
第三节酶的分类和命名
一、分类和命名
习惯名称:
底物的名称而确定。
如脲酶(Urease),乳酸脱氢酶(Lactatedehyogenase)。
老黄酶(Oldyellowenzyme),过氧化氢酶(Catalase),木瓜蛋白酶(Payain)和胰蛋白酶(Trypsin)等。
1955年,成立了国际生物化学协会酶委员会。
该委员会对酶分为六大类:
第一大类:
氧化还原酶
第二大类:
转移酶
第三大类:
水解酶
第四大类:
裂合酶
第五大类:
异构酶
第六大类:
连接酶(合成酶)
国际生物化学酶委员会的系统命名
每一种酶有一个四位数的号码
第一位数表示大类;第二位数表示亚类;
第三位数表示次亚类;第四位数表示酶在次亚类中的编号。
如乳酸脱氢酶:
1.1.1.27
三糖磷酸异构酶:
5.3.1.1
尚有少数的酶没有系统命名,因为它所催化的反应还没有精确地确定。
缺点:
1、没有考虑到酶的来源。
从不同组织和器官中提取的酶可以催化相同的反应,但他们可能含有不同的氨基酸组合;
2、使用不便。
二、同功酶(同工酶)
在同一个生物品种或组织中可能存在着能催化系统反应的不同的酶的形式。
它们的差异:
氨基酸顺序、共价性质或三维结构等。
电泳分类
三、多酶体系
多酶:
指具有两种以上的催化活力的酶。
酶委员会建议,酶具有多于一种的催化活力,它应被称为酶系。
分支酶:
能催化去除糖原中的1,6-分支,具有两种催化活力,即淀粉1,6-葡萄糖苷酶和4-a-D-葡聚糖转移酶,在酶分类中出现两次,3.2.1.33和2.4.1.25。
第四节酶学对于食品科学的意义
与酶有关
1、食品原料生产
2、食品贮藏
3、食品制造
4、食品运销
5、食品检测
第二章酶的结构与功能
判断是非:
所有的酶都是蛋白质,然而并非所有的蛋白质都是酶。
第一节新酶的发现
1、抗体酶
具有催化活性的抗体。
是抗体的高度专一性与酶的高效催化能力相结合的产物。
2、人工酶
人工合成的具有催化作用的多肽或蛋白质。
1977年Dhar等人报道,人工合成的Glu-Phe-Ala-Glu-Ala-Ser-Phe八肽具有溶菌酶的活性。
其活性是天然溶菌酶的50%。
3、模拟酶
利用有机化学合成的方法合成的一些比酶结构简单得多的具有催化功能的非蛋白质分子。
它可以模拟酶对底物的结合和催化过程,既可以大大派酶催化功能的高效率,又能克服酶的不稳定性,这样的物质分子,称为模拟酶。
用糊精已经成功地模拟了胰凝乳酶等多种酶。
4、核酶
近年来在生物体内发现的一些具有类似酶催化作用的RNA和DNA,被称为核酶,Ribozyme。
这一重大发现,对于生命起源和生物进化的研究,以及基因疾病、病毒和肿瘤的治疗,具有重大的意义。
第二节酶在机体中的分布和作用
1、作用:
作为生物催化剂,促使反应在体温条件和常压下进行。
2、分布:
存在广泛。
举例:
1)分布:
a-淀粉酶:
人唾液、胰脏、猪胰脏、牛胰脏、细菌
都水解a-1,4-糖苷键,但在蛋白质结构上是不同的。
2)不同生物和生物的不同时期,酶的种类和含量不同
第三节酶的蛋白质构成
氨基酸是所有蛋白质的构成单位。
天然存在的氨基酸已分离出175种,但仅有20种氨基酸存在于蛋白质中。
一、蛋白质的分类
1、单纯蛋白:
仅由氨基酸组成。
如:
核糖核酸酶、胰凝乳酶、胰蛋白酶等。
2、结合蛋白:
除了氨基酸之外还有有机和无机组分。
如:
1)色蛋白:
血红蛋白、肌红蛋白、POD、CAT等都含有铁卟啉辅助因子;
2)非血红素金属蛋白,如铁蛋白;
3)脂蛋白,如血液中含有的a-脂蛋白等;
4)糖蛋白,糖基。
例如,粘蛋白,是唾液、胃液和内分泌液的主要成分;
5)磷蛋白,磷。
如酪蛋白和胃蛋白酶;
6)需要各种不同辅助因子的酶。
二、酶蛋白的组成---氨基酸
1、氨基酸的缩写与组成:
复习!
2、氨基酸通过肽键连结成多肽链
氨基酸+氨基酸+…=多肽+水分子
基本概念
主链:
构成多肽的有规则的部分;
侧链:
多肽链中可变化的部分;
残基:
多肽链中的一个氨基酸单位被称为一个残基。
三、酶蛋白的二级与高级结构
1、二级结构
1)a-螺旋(helix)(右手)
2)B-折叠(replicate,foldover)(片)
3)三股螺旋(胶原螺旋)
动物结缔组织---胶原蛋白---胶原纤维
组成:
Gly(35%),Ala(11%),Pro(12%),Hypro(9%)
无-NH,胶原蛋白中无a-螺旋,借助Gly残基的肽键之间形成氢键而组成三股螺旋(右手),其中每一股是左手螺旋。
2、三级结构
进一步折叠成更紧密的结构。
例如,几乎所有的极性氨基酸处于蛋白质分子的表面,而几乎所有的非极性氨基酸处于蛋白质分子的内部。
稳定三级结构的键或作用力:
VanderWalls力、静电力、疏水力、氢键、二硫交联等。
3、酶蛋白的四级结构
1、不同数目的多肽链组成
如:
RNA酶、溶菌酶、胰蛋白酶、胃蛋白酶和一些a-淀粉酶由一条多肽链组成。
而很多酶由两条以上的多肽链组成。
如:
抗坏血酸氧化酶(EC.1.10.1.6)由6条多肽链组成;
脂氧合酶(EC.1.13.11.12)由2条多肽链组成。
乳糖酶(EC.3.2.1.23)由4条多肽链组成。
2、稳定酶蛋白四级结构的键和作用力
键和作用力:
疏水键和静电相互作用力为主。
4、酶的存在
存在状态:
在生物组织中,酶以完全溶解的状态或以同膜结合的状态存在。
在电子输送链中的酶,以有次序的方式结合到结构蛋白质上。
第四节酶的作用机理及活性测定
一、酶的活力测定
指酶的催化能力。
在特定的系统和条件下,酶作用的化学反应所进行的速度,就代表酶活力。
2、酶活力测定过程
要求:
快速、简便、准确。
过程:
在一定的条件下将酶与底物混合,反应一段时间后,测定反应液中底物和产物的量。
测定步骤:
(1)根据酶的专一性,选择适宜的底物,并配制成一定浓度底物溶液。
注意:
均匀、纯度、新鲜。
(2)根据资料或试验结果,确定酶催化反应的温度、pH等条件。
T:
室温(25),体温(37)、最适温度或其他。
pH:
最适。
Buffersolution
(3)在一定的条件下,将一定量的酶液与一定量的底物溶液混合均匀,适时记下反应时间。
(4)反应到一定的时间,取出适量的反应液,运用各种适合的生化检测技术,测定产物的生成量和底物的减少量。
3.酶活力测定方法
(1)初速度法
酶反应的过程若用产物生成和时间关系作图,反应速度即为此曲线的斜率。
反应速度逐渐降低的原因:
底物浓度降低和产物浓度增加加速了逆反应的进行;产物的抑制作用;酶的部分失活等。
在实际测定过程中,为了保证测得的是初速度,往往使底物浓度足够大,把酶完全饱和。
(2)终止法
是指在恒温反应系统中进行酶促反应,间隔一定的时间,分几次取出一定容积的反应液,使酶即可停止作用,然后分析产物的生成量或底物的消耗量。
这是最古典的但仍然经常使用的方法,几乎所有的酶都可以根据这一原理,设计测定其活力的具体方法。
使酶停止作用常使用强酸、强碱、三氯乙酸、SDS(十二烷基硫酸钠)等,或迅速加热使酶失活或变性,放到冰粒或冰盐上(使温度降到10度以下)。
酶反应的底物或产物可用以下方法测定:
化学法:
利用化学反应使产物变成一个可用某种物理方法测定的化合物。
如根据比色、酸碱滴定、量热、量气法等来计算酶的活力。
放射性化学法:
用层析或电泳的法将具有同位素标记的底物和产物分离,测定产物(或底物的放射性)就可得知酶的活力。
同位素有:
3H、14C、35P、113I,计数器记录。
酶偶联法:
有些酶促反应的产物不易直接测定,需加入一指示酶转变成可测定的产物。
(3)连续法
不需要取样终止反应,而是基于反应过程中光谱吸收、气体体积、酸碱度、温度、粘度等变化,用仪器跟踪监测反应进行的过程,记录结果,算出酶活性。
此法使用方便,一个样品可多次测定,且有利于动力学研究,但很多酶反应还不能用该法测定。
(4)酶分析的自动化
是指从加样、启动反应、检测、数据记录及结果处理等整个过程由仪器自动操作。
主要基于反应的初速度原理。
4.酶的活力单位
国际单位(IU):
EC规定在25°C,在最适底物浓度、最适缓冲液离子强度和pH的系统内,1min转化一个微摩尔底物所需要的酶量,称为1IU。
比活力:
是纯度的量度,指单位重量的蛋白质中所含的某种酶的催化活力。
Specificcatalyticactivity//IU·mg-1,
比活力越高,表示酶越纯。
5、酶反应的动力学原理
1)酶活性部位的本质
(1)Fisher提出“锁钥学说”
(2)Koschland提出“诱导楔合”学说
(1)Fisher提出“锁钥学说”
底物类似钥匙,酶类似锁。
在酶蛋白质的表面存在一个和底物结构互补的区域,如果一个分子的结果能和这个区域充分互补,那么它就能与酶相结合;当底物分子上敏感的键正确地定向到酶的催化部位,底物就有可能转变成产物。
(2)Koschland提出“诱导楔合”学说
A、酶和底物在形成吸附络合物以前是分离的,此时酶的活性部位不存在和底物结构互补的构象;
B、当底物分子接近酶表面时,引起肽链位置的变化,从而使它和底物的形状达到紧密一致。
(1)底物浓度对酶催化反应速度的影响
*反应图示
*Michaelis-Menten方程
(2)酶浓度对催化反应速度的影响
反应图示
(3)pH值对酶催化反应速度的影响
最适pH:
酶活力最高时的pH。
pH对反应速度的影响:
影响酶的稳定性
影响酶与底物结合,以及催化底物转变为产物
(4)温度对酶反应速度的影响
采用温度来控制酶反应速度的意义:
低温保藏可减少酶对食品软化、不良风味的形成,以及成熟的影响。
高温抑制酶活性,保持食品品质。
第五节固定化酶及其功能
1、定义
在酶促反应过程中,将酶定位或限制在一定的空间范围内,使其在反应后易于和反应物及产物分开,从而达到反复使用和连续生产的新型酶制剂。
2、优点
1)反复使用。
2)能与反应物分开,生产过程容易控制。
3)由于三级结构得到稳定,酶的稳定性得到提高。
4)产物中不含酶,利于提高食品质量。
5)是研究酶动力学的良好模型。
3、历史
4、固定方法
5、应用
1)固定化葡萄糖异构酶---生产果糖
玉米淀粉---液化---糖化---过滤---精制---
离子交换---蒸发---异构化(固定化葡萄
糖异构酶)---精制---离子交换---浓缩---
高果糖浆
2)固定化葡萄糖淀粉酶---生产葡萄糖
玉米淀粉---液化---糖化(固定化葡萄
糖淀粉酶)---过滤---精制---
离子交换---蒸发---浓缩---葡萄糖
3)其他:
啤酒、制药行业等。
第五章糖酶及其应用
作用:
裂解多糖中将单糖结合在一起的化学键,使多糖降解成较小的分子。
催化糖单位结构上的重排,形成新的糖类化合物。
种类:
淀粉酶、转化酶、乳糖酶、纤维素酶、果胶酶等
第一节淀粉酶
底物:
淀粉、糖原和多糖衍生物。
分布:
广泛
分类:
a-淀粉酶、β-淀粉酶和葡萄糖淀粉酶。
一、a-淀粉酶
名称:
a-1,4-葡聚糖-4-葡聚糖水解酶,EC3.2.1.1
存在:
动物---唾液、胰脏
植物---大麦芽
微生物---枯草杆菌、米曲霉等。
1、作用
以随机的方式作用于淀粉而产生还原糖。
以直链淀粉为底物:
第一阶段:
随机作用,快速降解,产生寡糖。
直链淀粉黏度以及与碘发生呈色反应的能力下降。
第二阶段:
缓慢水解寡糖,最终生成葡萄糖和麦芽糖。
以支链淀粉为底物的产物:
葡萄糖、麦芽糖和a-限制糊精。
2、大小与成分
分子量:
50,000
分子中含有Ca2+
Ca2+的作用:
维持活性;增加对热、酸或脲等变性因素的稳定性;维持最适宜构象。
Ca2+:
与酶蛋白分子结合牢固,只有在低pH下同时存在螯合剂的条件下才能被除去。
应用:
添加钙盐。
α-淀粉酶的特点
细菌α-淀粉酶结晶,分子量为96900
电泳:
100000;50000(单体)
3、pH对α-淀粉酶作用的影响
实际意义:
面包制作---“黑面包”
酸性
黑麦粉含有过量的α-淀粉酶,如果能在pH3.4~4.0失活,能防止过分糊精化和胶粘的面包瓤。
谷类中的α-淀粉酶在低pH下失活对于加工高质量面包是十分理想的性质。
α-淀粉酶活力---pH图
钟型曲线:
pH4.5~7.0具有最高活力。
不同来源的α-淀粉酶---pH图形状和最适pH不同
来自:
人的唾液和猪的胰脏---6.0~7.0
枯草杆菌:
5.0~7.0
嗜热脂肪芽孢杆菌:
3.0左右
大麦芽:
4.8~5.4
高粱芽:
4.8
小麦:
4.5(低于4.0迅速下降,5.0以上活性下降缓慢)
4、温度对α-淀粉酶作用的影响
实际意义:
面包加工
淀粉糖的加工:
糊化温度以上保持酶活性,有利于食品加工。
α-淀粉酶活力---T图
耐热和不耐热α-淀粉酶
耐热:
生产中得到应用,如淀粉液化芽孢杆菌和地衣形芽孢杆菌,最适温度分别为(92,70)。
不耐热:
由米曲霉生产。
二、β-淀粉酶
α-1,4-葡聚糖麦芽糖水解酶,EC3.2.1.2,也称糖化淀粉酶。
1、存在:
存在于大多数的高等植物和微生物中
不存在于哺乳动物中
2、作用
外切酶,从淀粉分子的非还原性末端裂解α-1,4-糖苷键,依次将麦芽糖单位水解下来。
不能裂解支链淀粉中的α-1,6-糖苷键,也不能绕过分支点继续作用于α-1,4-糖苷键→对支链淀粉是不完全的。
3、主要产物
麦芽糖和β-限制糊精。
支链淀粉:
50~60%为麦芽糖
直链淀粉:
70~90%为麦芽糖。
不能完全水解的原因是:
制备过程中因氧化等因素被改性。
4、性质
最适pH值范围是5.0~6.0。
pH4.0~9.0在20℃可以稳定24h
活性中心有巯基存在,巯基试剂对-氯汞苯甲酸和N-乙基苹果酰胺处理酶或者氧化作用会使酶失活。
环状糊精和麦芽糖是竞争性抑制剂。
酸性环境,大豆~比小麦、大麦的~稳定。
热稳定性:
甘薯~最好。
5、α-淀粉酶和β-淀粉酶活力测定
α-淀粉酶活力测定方法:
酶降解底物的速度表示。
底物:
可溶性淀粉或糊精。
方法:
测定底物与碘显色能力下降的速度;测定底物粘度的下降的速度。
活力单位:
灵活确定。
β-淀粉酶活力测定方法
反应中麦芽糖形成的速度。
底物:
可溶性淀粉或糊精。
方法:
测定还原性基团形成的速度:
3,5-二硝基水杨酸、铁氰化钾或者碱性铜盐溶液测定。
三、葡萄糖淀粉酶
又叫糖化酶,α-1,4-葡聚糖葡萄糖水解酶,EC.3.2.1.3
从非还原性末端水解α-1,4-葡萄糖苷键,产生葡萄糖,也能缓慢水解α-1,6-葡萄糖苷键,转化成葡萄糖,但不能完全水解支链淀粉。
pH:
3.0~5.5,最适4.0~4.5
T:
50~60℃,最适58~60℃
抑制剂:
大部分重金属
四、脱支酶
水解支链淀粉、糖原以及相关的大分子碳水化合物中的α-1,6-糖苷键。
普鲁兰酶
以美国Genencor公司产品为例。
作用:
水解淀粉和糊精中支链α-D-1,6-糖苷键,生成含有α-D-1,4-糖苷键的直链低聚糖。
应用:
与糖化酶、β-淀粉酶一起使用,生产高麦芽糖浆。
pH:
4.0~5.0,最适4.2~4.6
T:
有效温度45~68℃,最适55~65℃
第二节转化酶
又叫β-呋喃果糖糖苷酶,EC3.2.1.26
催化反应:
蔗糖---葡萄糖+果糖,由于反应过程旋光率发生转变,所以催化反应的酶,称为转化酶。
存在:
广泛,动物、植物和微生物中。
应用:
浓蔗糖溶液经过转化酶水解生产较甜的糖浆;
较高的沸点和渗透压以及较低的凝固点;
转化后的单糖具有比蔗糖更高的溶解度和不易从高浓度的糖浆中结晶出来的特点。
第三节纤维素酶
β-1,4-葡聚糖-4-葡聚糖水解酶,EC3.2.1.4
1、作用:
水解纤维素和从纤维素派生出来的产物。
2、分类:
纤维二糖水解酶,内切和外切β-1,4-葡聚糖酶,β-葡聚糖苷酶
3、作用方式
如图
4、影响因素
1)pH最适:
4.5-6.5,往往随底物的改变而变化
2)热稳定性:
较强。
疣孢状漆斑菌产生的---在100度加热10min,仍有20%活力保存。
3)抑制剂:
葡萄糖酸内酯,重金素离子(铜和汞离子);半胱氨酸对抗抑制剂或者激活酶活性。
应用广泛
衣、食、住、行
食品:
增溶和糖化作用。
三、淀粉酶制剂
1、耐高温α-淀粉酶
pH:
稳定范围50.~10.0,最适5.5~7.0
T:
最适90℃以上,连续喷射100~105℃
Ca2+:
50~70mg/Kg,容易达到,用自来水配料时已不需要另外添加。
2、糖化酶
3、细菌淀粉酶
第四章蛋白酶及其应用
PROTEINASE
水解蛋白质中肽键的酶。
水解类型:
外切蛋白酶---从肽链的任意一段切下单个的氨基酸。
蛋白质被分解为单个的氨基酸。
内切蛋白酶---与蛋白质内部的肽键反应,水解蛋白质为多肽类或肽类。
地位:
蛋白酶是食品工业中最重要的一类酶。
应用广泛:
如干酪生产、肉类嫩化、植物蛋白质改性等大量使用。
存在广泛:
植物:
papaya,fig,kiwifruit,pineapple,etc.
动物:
消化道---胃蛋白酶、胰凝乳酶、羧肽酶、氨肽酶等。
微生物:
蛋白酶等。
第一节蛋白酶的特异性要求
一、对R1和R2基团性质有要求
例如:
胰凝乳蛋白酶仅能水解:
R1是酪氨酸、苯丙氨酸或色氨酸残基的侧链的肽键。
胰蛋白酶仅能水解:
R1是精氨酸或赖氨酸残基的侧链的肽键。
胃蛋白酶和羧肽酶对R2基团有特异性要求,如果是苯丙氨酸残基的侧链,水解速度最快。
二、氨基酸的构型
蛋白酶的底物---蛋白质和多肽是由L-氨基酸构成的。
三、底物分子的大小
一般没有要求。
但酸性蛋白酶有严格要求。
四、X和Y的性质要求
肽链内切酶:
X和Y必须继续衍生出去,X可以是酰基或氨基酸残基,Y可以是酰胺基或酯基或氨基酸残基。
肽链端解酶:
X和Y分别是-H或-OH
羧肽酶:
要求Y是-OH,R2侧链结构的要求上,X不是-H时,才表现出高的活力。
氨肽酶:
要求X是-H,并不优先选择Y不是-OH。
五、对肽键的要求
多数蛋白酶不仅能水解肽键,还能作用于酰胺(-NH2)、酯(-COOR)和硫羟酸酯(-COSR)等。
第二节蛋白酶的分类
一、根据来源分类:
如papain,ficin,
胰蛋白酶,胃蛋白酶(pepsin),凝乳酶
二、作用模式分类
肽链端解酶:
从肽链的一个末端开始将氨基酸水解下来。
羧肽酶:
从肽链的羧基末端开始。
氨肽酶:
从肽链的氨基末端开始。
肽链内切酶:
从肽链的内部将肽链裂解。
三、活性部位的化学性质分类
1、丝氨酸蛋白酶
活性部位含有丝氨酸残基。
丝氨酸羟基抑制剂:
DFP(二异丙基氟磷酸)
肽链内切酶。
胰蛋白酶、胰凝乳酶、弹性蛋白酶和枯草杆菌蛋白酶等都属于此类。
2、巯基蛋白酶
活性部位含有一个或多个巯基。
抑制剂:
氧化剂、烷基化剂和重金属离子。
植物蛋白酶和一些微生物蛋白酶属于此类。
3、金属蛋白酶
活性中心:
含有镁、锌、锰、钴、铁、汞、镉、铜或镍等金属离子。
在EDTA溶液中透析可以分离出金属离子,但酶活性损失。
抑制剂:
氰化物
羧肽酶A、某些氨肽酶和细菌蛋白酶属于此类。
4、酸性蛋白酶
活性中心:
有2个羧基。
抑制剂:
对-溴苯甲酰甲基溴或重氮试剂。
胃蛋白酶、凝乳酶和许多霉菌蛋白酶在酸性范围内具有活性。
最适pH在2~4。
补充
酸性蛋白酶:
胃蛋白酶、凝乳酶和许多霉菌蛋白酶
中性蛋白酶:
胰蛋白酶、木瓜蛋白酶、菠萝蛋白酶、无花果蛋白酶、细菌性中性蛋白酶(枯草芽孢杆菌产生的)
碱性蛋白酶:
枯草芽孢杆菌蛋白酶
第三节蛋白酶制剂举例
一、细菌酸性蛋白酶
1、是采用黑曲霉3.4310菌株,经深层发酵培养,提取精制而成。
2、在酸性环境(pH2.5~4.0)下催化蛋白质的酶制剂,适用于酸性介质中水解动、植物蛋白质。
3、应用
皮毛软化,啤酒、果酒澄清,动、植物蛋白质水解营养液,羊毛染色,废胶片回收,饲料添加等。
4、作用方式
分解蛋白质肽链中的肽键,产物为小肽和氨基酸。
5、作用条件
最适作用温度:
对0.5%酪氨酸在pH3.0左右,作用温度范围30~50℃,最适温度40℃左右。
最适pH:
40℃下2.5~4.0,最适3.0。
6、稳定性
热稳定性:
pH2.0~4.0,40℃以下比较稳定,超过50℃酶活力损失较严重,60℃以上很快失活。
pH稳定性:
pH2.0~4.0稳定,超过此范围失活严重。
金属离子稳定性:
可被Mn2+、Ca2+、Mg2+激活,Cu2+、Hg2+、Al3+抑制。
二、中性蛋白酶
1、采用AS1398枯草芽孢杆菌深层发酵培养精制而成的。
2、作用方式:
分解蛋白质肽链中的肽键,产物为小肽和氨基酸。
3、作用条件
最适作用温度:
对0.5%酪氨酸在pH7.2左右,最适温度50℃左右。
最适pH:
37℃下最适6.8~8.0
4、稳定性
热稳定性:
pH7.0~8.0,37℃以下比较稳定,作用2h酶活保存80%,超过45℃酶活力不稳定,60℃以上很快失活。
pH稳定性:
pH6.5~7.5稳定,低于5.0或高于9.0很快失活。
金属离子稳定性:
可被Mn2+、Ca2+、Mg2+激活,Cu2+、Hg2+、Al3+抑制。
三、碱性蛋白酶
1、由枯草芽孢杆菌深层发酵培养精制而成的。
2、应用:
液化产品:
皮革脱毛、丝绸脱胶、加酶洗涤剂等。
颗粒状产品:
稳定性好、无粉尘、颗粒均匀、强度高、不破碎,是加酶洗衣粉最理想的添加剂。
3、使用条件
有效温度范围:
20~65℃。
最适作用温度:
40~50℃
有效pH范围:
8~12
最适作用pH:
10~11
金属离子:
可被Ca2+激活,Hg2+、Ag2+、Cu2+、Zn2+抑制。
四、木瓜蛋白酶
1、介绍
工业中应用最多的一种植物来源的蛋白酶,是多种蛋白酶的复合剂。
粗酶中,含有蛋白酶、半胱氨酸蛋白酶、纤维素酶、溶菌酶、葡聚糖酶、谷氨酰胺及低分子量的巯基化合物。
来源:
木瓜papaya
应用:
主要用于水解原料蛋白质。
用于啤酒生产,为酵母
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