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《生物化学I》教学大纲
《生物化学I》教学大纲
BiochemistryI
课程编码:
27A11403学分:
5.0课程类别:
专业必修课
计划学时:
104其中讲课:
56实验或实践:
48
适用专业:
生物技术
推荐教材:
王镜岩等主编,生物化学第三版,高等教育出版社
参考书目:
1.张丽萍主编,简明生物化学,高等教育出版社,2008.
2.GarrettandGrisham:
Biochemistry(影印版),高等教育出版社,2005.
3.张楚富主编,生物化学原理,高等教育出版社,2003.
4.黄熙泰等主编,现代生物化学(第二版),化学工业出版社,2005.
5.杨荣武主编,生物化学学习指南与习题解析,刚等教育出版社,2007.
课程的教学目的与任务
通过对本课程的学习,使学生对各类化学物质的结构、性质、功能、代谢方面的基本理论、基本规律、基本概念有全面、系统的认识,牢固掌握生物化学中有关的基本原理,具备从事同生物化学有关的科学活动的初步能力,并为后续课程的学习打好坚实的基础。
课程基本教学任务包括:
生命的分子基础包括糖和脂类化学、维生素与微量元素、蛋白质和核酸化学、酶、激素及作用机制。
实验课程是《生物化学I》理论课的课程内实验课,课程目的是为了让学生掌握生物化学操作的基本理论、基本操作技术和学会生物化学技术应用,为今后开展分子生物学研究打下实验技能基础。
课程教学内容包括:
常用生物化学仪器的使用;油脂质量指标的测定;纸层析法分离鉴定氨基酸;考马斯亮蓝法测定蛋白质含量;乙酸纤维素薄膜电泳分离血清蛋白;酶的特异性;酶促反应动力学;琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制;Vc含量的测定;核糖核酸的提取与鉴定;核糖核酸的定量测定;动物肝脏DNA的提取与鉴定。
课程的基本要求
生物化学是生命的化学,是研究生物体化学组成和化学变化规律的一门科学,是生物技术系专业的一门重要专业基础课。
本课程要求学生掌握生命大分子(糖、蛋白质、脂类和核酸等)的结构、理化特征和功能。
熟悉常用检测方法的生物化学原理,了解以蛋白质等合成和分解过程以及在日常生产应用中的生物化学基础。
生物化学实验除为验证理论和加深对基础理论的理解外,要求学生掌握围绕氨基酸、蛋白质和核酸等分子的基本实验原理,要求掌握最基本的生物化学实验方法和操作技能。
该实验主要为操作型实验,要求学生自己按照实验方案进行操作,自己动手完成各项实验,并处理和分析实验结果,增强学生独立完成实验的能力;每次实验课结束学生要学会分析实验结果并作出相应的讨论。
各章节授课内容、教学方法及学时分配建议(含课内实验)
第一章:
氨基酸建议学时:
4
[教学目的与要求]掌握氨基酸的分类,20种氨基酸的名称、结构、简写符号,酸碱性质,熟悉氨基酸化学反应、光吸收、分析分离。
[教学重点与难点]重点讲述三、四、六节,其余内容以学生自学为主。
识记20种氨基酸的名称、结构、简写符号,酸碱性质;领会氨基酸化学反应,光谱性质及常用氨基酸混合物分析分离的方法及原理;能分析氨基酸在不同pH下的带电性及电场中的迁移率;能综合分析混合氨基酸在限定条件下的分离状况;能够应用所学内容设计氨基酸混合物的分析分离实验。
[授课方法]多媒体教学,以课堂讲授为主,课堂讨论和练习为辅。
[授课内容]
§1.1氨基酸——蛋白质的构件分子
§1.2氨基酸的分类
§1.3氨基酸的酸碱化学
§1.4氨基酸的化学反应
§1.5氨基酸的光学活性和光谱性质
§1.6氨基酸混合物的分析分离
第二章:
蛋白质的共价结构建议学时:
4
[教学目的与要求]掌握蛋白质的组成分类,形状大小,掌握键的结构的理化性质及蛋白质一级结构的测定方法。
[教学重点与难点]蛋白质一级结构的测定及了解蛋白质的氨基酸序列与生物功能之间的关系。
[授课方法]多媒体教学,以课堂讲授为主,课堂讨论和练习为辅。
[授课内容]
§2.1蛋白质通论
蛋白质的化学组成和分类
蛋白质的形状和大小
蛋白质构象和蛋白质结构的组织层次
蛋白质功能的多样性
§2.2肽
肽和肽键的结构
肽的物理和化学性质
天然存在的活性肽
§2.3蛋白质一级结构的测定
§2.4蛋白质的氨基酸序列与生物功能
§2.5肽和蛋白质的人工合成
第三章:
蛋白质的三维结构建议学时:
4
[教学目的与要求]掌握维持蛋白质空间构象的作用力,掌握蛋白质分子结构的概念和层次,熟悉蛋白质的变性和复性。
[教学重点与难点]识记维持蛋白质空间构象的作用力,蛋白质分子结构的概念和层次;领会蛋白质的变性和复性;能对蛋白质溶液在特定环境中出现的现象进行分析;能应用蛋白质变性和复性原理提取,分离,纯化蛋白。
[授课方法]多媒体教学,以课堂讲授为主,课堂讨论和练习为辅。
[授课内容]
§3.1研究蛋白质构象的方法
§3.2稳定蛋白质三维结构的作用力
§3.3多肽主链折叠的空间限制
§3.4二级结构:
多肽链折叠的规则方式
§3.5纤维状蛋白质
§3.6超二级结构和结构域
§3.7球状蛋白质与三级结构
§3.8膜蛋白的结构
§3.9蛋白质折叠和结构预测
§3.10亚基缔合和四级结构
第四章:
蛋白质结构与功能的关系建议学时:
2
[教学目的与要求]掌握蛋白质结构与功能的关系;理解以蛋白质为基础的一些超分子结构,以及与其结构相关的特征;掌握蛋白质结构与功能间的关系,了解由于蛋白结构改变所导致的疾病或与疾病相关的遗传缺陷。
[教学重点与难点]重点讲述一、二、四、五节难点,其余内容学生自学为主。
识记氧合曲线,Bohr效应,变构效应,分子病,免疫系统等基本概念;熟悉肌红蛋白,血红蛋白,免疫球蛋白,肌球蛋白丝、肌动蛋白丝的结构与功能的关系及蛋白质的结构与功能的进化;能分析肌红蛋白与血红蛋白在结构功能上的异同点;能综合分析免疫反应和肌肉收缩的机制。
[授课方法]多媒体教学,以课堂讲授为主,课堂讨论和练习为辅。
[授课内容]
§4.1肌红蛋白的结构与功能
§4.2血红蛋白的结构与功能
§4.3血红蛋白分子病
§4.4免疫系统和免疫球蛋白
§4.5肌球蛋白丝、肌动蛋白丝与肌肉收缩
§4.6蛋白质的结构与功能的进化
第五章:
蛋白质的分离、纯化和表征建议学时:
2
[教学目的与要求]掌握蛋白质的性质和蛋白质分离纯化的一般原则;熟悉蛋白质的分离纯化及含量测定及纯度鉴定的方法。
[教学重点与难点]重点讲述二、五、六节,其余内容学生自学为主。
识记蛋白质的性质;领会蛋白质分离纯化的一般原则和方法;能应用不同的蛋白质纯化的方法对蛋白质进行分离纯化;能测定蛋白质含量及纯度。
蛋白质的分离纯化方法
[授课方法]多媒体教学,以课堂讲授为主,课堂讨论和练习为辅。
[授课内容]
§5.1蛋白质的酸碱性质
§5.2蛋白质分子的大小与形状
§5.3蛋白质的胶体性质与蛋白质的沉淀
§5.4蛋白质分离纯化的一般原则
§5.5蛋白质的分离纯化方法
§5.6蛋白质的含量测定与纯度鉴定
第六章:
维生素与辅酶建议学时:
4
[教学目的与要求]熟悉维生素的概念、分类、各种维生素的作用及缺乏病和各族维生素与酶的辅助因子的关系。
了解各种维生素的化学结构、理化性质、主要来源、缺乏病以及引起维生素缺乏病的原因。
[教学重点与难点]概论;金属酶类与金属激活酶类;含铁酶类;含铜酶类;含锌酶类;其他金属酶类。
重点强调维生素与辅酶的关系及主要功能和缺乏病。
识记维生素的概念;领会维生素与辅酶的关系及主要功能和缺乏病。
[授课方法]多媒体教学,以课堂讲授为主,课堂讨论和练习为辅。
[授课内容]
§6.1维生素概论
§6.2脂溶性维生素
§6.3水溶性维生素
§6.4作为辅酶的金属离子
第七章:
酶通论建议学时:
4
[教学目的与要求]了解酶的命名与分类,理解酶的专一性;掌握酶的概念、化学本质与组成,酶促反应的特点和核酶,抗体酶等概念;熟练掌握酶活性的测定与酶活性单位概念。
[教学重点与难点]概述各节重点内容。
识记单体酶、寡聚酶、多酶复合体、核酶、抗体酶、酶活力、酶活力单位等概念;领会酶的命名、分类与专一性;能应用有关知识对酶进行初步的提取及活力测定。
[授课方法]多媒体教学,以课堂讲授为主,课堂讨论和练习为辅。
[授课内容]
§7.1酶催化作用的特点
§7.2酶的化学本质及其组成
§7.3酶的命名和分类
§7.4酶的专—性
§7.5酶的活力测定和分离纯化
§7.6核酶
§7.7抗体酶
§7.8酶工程简介
第八章:
酶促反应动力学建议学时:
4
[教学目的与要求]了解酶促化学动力学基础,反应速率及其测定方法。
掌握底物浓度对酶促反应的影响及酶的抑制作用。
熟悉酶浓度、底物浓度、温度、pH、激活剂对酶促反应的影响。
[教学重点与难点]重点讲述前3节,其余内容学生自学为主。
识记不可逆抑制,可逆性抑制,竞争性抑制,非竞争性抑制,反竞争性抑制等概念;领会米-门氏方程,Km与Vmax值的意义及抑制剂对酶促反应的影响;能分析并掌握不可逆抑制的作用,可逆性抑制(竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制)的动力学特征及其生理学意义;能较好掌握一些重要的抑制剂的作用机理。
[授课方法]多媒体教学,以课堂讲授为主,课堂讨论和练习为辅。
[授课内容]
§8.1化学动力学基础
§8.2底物浓度对酶反应速率的影响
§8.3酶的抑制作用
§8.4温度对酶反应的影响
§8.5pH对酶反应的影响
§8.6激活剂对酶反应的影响
第九章:
酶的作用机制和酶的调节建议学时:
4
[教学目的与要求]掌握酶的活性中心,必需基团的分类及影响酶催化效率的有关因素;了解酶催化反应的有关实例;熟练掌握酶活性的调节控制。
[教学重点与难点]重点二、三、四、五节。
识记活性中心、别构调控、酶原的激活、可逆的共价修饰等概念;领会酶具有高效催化活性的机制;能分析并掌握酶活性调控的原因。
[授课方法]多媒体教学,以课堂讲授为主,课堂讨论和练习为辅。
[授课内容]
§9.1酶的活性部位
酶活性部位的特点;研究酶活性部位的方法。
§9.2酶催化反应的独特性质
§9.3影响酶催化效率的有关因素
§9.4酶催化反应机制的实例
§9.5酶活性的调节控制
§9.6同工酶
第十章:
脂质建议学时:
6
[教学目的与要求]了解脂质的定义,分类与作用,掌握脂肪酸的结构特点与理化性质,熟悉三酰甘油的构型性质,掌握脂质的过氧化作用,熟悉几种代表性脂类。
[教学重点与难点]在有机化学基础上概述前4节,较详细讲述后5节。
识记脂质的定义,分类,作用,脂肪酸的结构特点与理化性质;领会三酰甘油的类型,脂质过氧化作用,磷脂、糖脂、萜和类固醇、脂蛋白的分类,性质及结构,功能。
了解脂质的提取、分离与分析的常用方法。
[授课方法]多媒体教学,以课堂讲授为主,课堂讨论和练习为辅。
[授课内容]
§10.1引言
§10.2脂肪酸
§10.3三酰甘油和蜡
§10.4脂质过氧化作用
§10.5磷脂
§10.6糖脂
§10.7萜和类固醇
§10.8脂蛋白
§10.9脂质的提取、分离与分析
第十一章:
糖类建议学时:
6
[教学目的与要求]掌握重要单糖、双糖的结构和性质以及糖类的生理功能。
熟悉多糖的结构和主要性质。
了解糖的分类、构象和杂多糖,为后续动态生物化学中糖类代谢的学习打好基础。
[教学重点与难点]糖的命名与分类、旋光异构、熟悉常见单糖的结构、命名、性质、衍生物。
[授课方法]多媒体教学,以课堂讲授为主,课堂讨论和练习为辅。
[授课内容]
§11.1引言
§11.2旋光异构
§11.3单糖的结构
§11.4单糖的性质
§11.5重要的单糖和单糖衍生物
§11.6寡糖
§11.7多糖
§11.8细菌杂多糖
§11.9糖蛋白及其糖链
§11.10糖胺聚糖和蛋白聚糖
§11.11糖链的结构分析
第十二章:
核酸通论建议学时:
2
[教学目的与要求]了解核酸的发现和研究简史;掌握核酸的种类、分布和核酸的生物学功能。
[教学重点与难点]概述各节。
领会核酸的种类、分布和核酸的生物学功能。
[授课方法]多媒体教学,以课堂讲授为主,课堂讨论和练习为辅。
[授课内容]
§12.1核酸的发现和研究简史
§12.2核酸的种类和分布
§12.3核酸的生物功能
第十三章:
核酸的结构建议学时:
4
[教学目的与要求]掌握常见核苷酸的结构、符号和性质。
核酸分子中核苷酸的连接方式、键的方向性,核酸的一级结构及其表示法。
理解DNA的二级结构的特点,掌握原核生物DNA的超螺旋结构,真核生物染色体的基本单位核小体的结构。
掌握RNA的种类与功能,信使RNA和转运RNA的结构特点,tRNA二级结构的特点与功能。
[教学重点与难点]讲述各节重点难点。
识记常见核苷酸的结构、符号和性质、核酸分子中核苷酸的连接方式、键的方向性,核酸的一级结构及其表示法;领会DNA,RNA的各级结构和特点;能分析原核生物DNA和真核生物DNA的异同点。
[授课方法]多媒体教学,以课堂讲授为主,课堂讨论和练习为辅。
[授课内容]
§13.1核苷酸
§13.2核酸的共价结构
§13.3DNA的高级结构
§13.4RNA的高级结构
第十四章:
核酸的物理化学性质建议学时:
4
[教学目的与要求]掌握核酸的理化性质、紫外吸收、核酸变性和复性的概念和特点;熟悉核酸分子杂交的原理。
[教学重点与难点]重点讲述三、四节。
识记核酸的紫外吸收、核酸变性、复性及杂交等概念;领会核酸的酸碱性质,紫外吸收性质,核酸的变性,复性及杂交原理。
[授课方法]多媒体教学,以课堂讲授为主,课堂讨论和练习为辅。
[授课内容]
§14.1核酸的水解
§14.2核酸的酸碱性质
§14.3核酸的紫外吸收
§14.4核酸的变性,复性及杂交。
第十五章:
核酸的研究方法建议学时:
2
[教学目的与要求]了解核酸常用的研究方法及相关原理;掌握核酸的序列测定原则;熟练掌握DNA聚合酶链反应的概念及原理。
[教学重点与难点]识记DNA聚合酶链反应(PCR)的概念;领会核酸分离、提纯的原则,核酸的超速离心、凝胶电泳、序列测定的基本原理;掌握DNA聚合酶链反应的概念及原理并能结合实验熟练应用。
[授课方法]多媒体教学,以课堂讲授为主,课堂讨论和练习为辅。
[授课内容]
§15.1核酸的分离、提纯和定量测定
§15.2核酸的超速离心
§15.3核酸的凝胶电泳
§15.4核酸的核苷酸序列测定
§15.5DNA聚合酶链反应(PCR)
§16.6DNA的化学合成
实验一:
认识仪器及实验室管理制度建议学时4
[教学目的与要求]认识生物化学实验常用仪器及其使用,了解实验室各种规章管理制度。
[教学方式]教师课堂讲解,学生分组操作。
[场所及条件要求]生物化学教学实验室。
[作业要求]撰写实验报告,全部解答实验教材思考题,预习下个实验项目。
[注意事项]要了解仪器其原理并正确使用操作过程,正确保养及维护仪器。
注意试剂的正确使用和规范存放和使用。
实验二:
氨基酸的分离鉴定-纸层析法建议学时4
[教学目的与要求]学习氨基酸纸层析法的基本原理。
掌握氨基酸纸层析的操作技术。
[教学方式]教师课堂讲解,学生分组操作。
[场所及条件要求]生物化学教学实验室。
[作业要求]撰写实验报告,全部解答实验教材思考题,预习下个实验项目。
[注意事项]1.取滤纸前,要将手洗净,因为手上的汗渍会污染滤纸,并尽可能少接触滤纸;要将滤纸平放在洁净的纸上,不可放在实验台上,以防止污染。
2.点样点的直径不能大于0.5cm,否则分离效果不好,并且样品用量大,会造成“拖尾巴”现象。
3.在滤纸的一端点上样品,点样点(原点)要高于培养皿中扩展剂液面约1cm。
由于各氨基酸在流动相(有机溶剂)和固定相(滤纸吸附的水)的分配系数不同,当扩展混合剂从滤纸一端向另一端展开时,对样品中各组进行了连续的抽提,从而使混合物中的各组分分离。
实验三:
考马斯亮蓝法测定蛋白质含量建议学时4
[教学目的与要求]掌握考马斯亮兰染色法定量测定蛋白质的原理和方法。
熟练分光光度计的使用和操作方法。
[教学方式]教师课堂讲解,学生分组操作。
[场所及条件要求]生物化学教学实验室。
[作业要求]撰写实验报告,全部解答实验教材思考题,预习下个实验项目。
[注意事项]1.蛋白质与考马斯亮蓝G-250结合的反应十分迅速,在2min左右反应达到平衡;其结合物在室温下1h内基本稳定。
如果测定要求很严格,可以在试剂加入后的5-20min内测定光吸收,因为在这段时间内颜色是最稳定的。
2.测定中,蛋白-染料复合物会有少部分吸附于比色杯壁上,实验证明复合物的吸附量是可以忽略的。
3.有些阳离子,如K+、Na+、Mg2+、(NH4)2SO4、乙醇等物质不干扰测定,但大量的去污剂如TritonX-100、SDS等严重干扰测定。
4.测定时仅使用一套比色杯(2个),并从低浓度到高浓度依次测定。
中间用蒸馏水润洗比色杯2~3次即可。
5.实验小组人员最后测定完后用乙醇将蓝色的比色杯洗干净。
实验四:
乙酸纤维素薄膜电泳分离血清蛋白建议学时4
[教学目的与要求]学习区带电泳的原理。
掌握乙酸纤维素薄膜电泳操作技术。
[教学方式]教师课堂讲解,学生分组操作。
[场所及条件要求]生物化学教学实验室。
[作业要求]撰写实验报告,全部解答实验教材思考题,预习下个实验项目。
[注意事项]1.乙酸纤维素薄膜一定要完全浸透,如有任何斑点,污染或划痕,均不能使用。
浸透后的乙酸纤维素薄膜取出后用滤纸吸取其表面的缓冲液即可,不可吸得过干。
2.使用血清点样器,直接在薄膜上进行血清点样,同样可以获得很好的结果3.搭在阴阳两级上的薄膜应完全和盐桥接触,多个膜条进行电泳时,相邻膜条之间应留至少1mm的间隙,不能相互接触。
4.电泳时间的长短应以血清各组分最佳分离效果为标准,一般是以移动最快的血清清蛋白距阳极端约1cm处停止电泳。
5.电泳过程中可产生大量的热,在炎热的夏天,应使用水冷却装置已降温,否则,会对电泳图谱造成一定的影响。
实验五:
酶的特异性建议学时4
[教学目的与要求]了解酶的特异性。
掌握检查酶的特异性的方法及原理。
[教学方式]教师课堂讲解,学生分组操作。
[场所及条件要求]生物化学教学实验室。
[作业要求]撰写实验报告,全部解答实验教材思考题,预习下个实验项目。
[注意事项]1.由于不同的人或同一个人不同时间采集的唾液内淀粉酶的活性并不相同,有时差别很大,所以唾液的稀释倍数可根据个人的唾液淀粉酶的活性进行调整,一般为10—100倍。
2.制备的蔗糖酶溶液一般情况下含有含有少量的还原糖杂质,所以可出现轻度的阳性反应。
另外,不纯净的淀粉及加热过程中淀粉的部分降解,也可出现轻度的阳性反应。
3.除了含有淀粉酶外,唾液中还含有少量的麦芽糖酶,可使麦芽糖水解为葡萄糖。
实验六:
酶促反应动力学建议学时4
[教学目的与要求]了解pH对酶活力的影响。
学习测定酶最适pH的方法。
[教学方式]教师课堂讲解,学生分组操作。
[场所及条件要求]生物化学教学实验室。
[作业要求]撰写实验报告,全部解答实验教材思考题,预习下个实验项目。
[注意事项]所有学生自己配的试剂,要根据实验需要的量进行减量配制,四个小组合为一个组配试剂,共用。
注意实验中易错点和危险试剂的使用。
实验七:
琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制建议学时4
[教学目的与要求]了解丙二酸对琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制作用。
[教学方式]教师课堂讲解,学生分组操作。
[场所及条件要求]生物化学教学实验室。
[作业要求]撰写实验报告,全部解答实验教材思考题,预习下个实验项目。
[注意事项]1.酶液的提取需在水浴中进行,以防酶失活。
2.丙二酸钠溶液、琥珀酸钠溶液可用丙二酸溶液、琥珀酸溶液代替。
3.实验过程中快速加入试剂,摇匀后迅速加入液体石蜡。
4.加液体石蜡的目的是使反应液与空气隔绝,因此加液体石蜡时需斜执试管,沿管壁加入,不要产生气泡。
5.加完液体石蜡后,在观察结果的过程中,不要摇动试管,以免溶液与空气接触而使美蓝重新氧化变蓝。
实验八:
维生素C的定量测定——2,6-二氯酚靛酚滴定法建议学时4
[教学目的与要求]学习定量测定维生素C的原理及方法。
掌握微量滴定法的操作技术。
[教学方式]教师课堂讲解,学生分组操作。
[场所及条件要求]生物化学教学实验室。
[作业要求]撰写实验报告,全部解答实验教材思考题,预习下个实验项目。
[注意事项]1.在生物组织和组织提取液中,维生素C还能以脱氢维生素C及结合维生素C的形式存在,它们同样具有维生素C的生理作用,但不能将2,6-二氯酚靛酚还原脱色。
2.整个滴定过程要迅速,防止还原型的维生素C被氧化。
滴定过程一般不超过2min.滴定所用的染料不应少于1ml或多于4ml,若滴定结果不在此范围,则必须增减样品量或将提取液稀释。
3.本实验必须在酸性条件下进行,在此条件下,干扰物反应进行得很慢4.2%草酸有抑制抗坏血酶的作用,而1%的草酸无此作用。
5.提取液中尚含有其他还原性物质,均可与2,6-二氯酚靛酚反应,但反应速度均较维生素C慢,因此,滴定开始时,染料要迅速加入,而后尽可能一滴一滴地加入,并要不断地摇动锥形瓶直至呈粉红色15s不褪色为终点。
6.提取液中色素很多时,滴定时不易看出颜色变化,需脱色,可用白陶土等。
若色素不多,可不脱色,直接滴定。
实验九油脂酸价的测定建议学时4
[教学目的与要求]进一步熟悉酸价测定的原理,掌握酸价测定的方法。
通过实验进一步了解测定酸价在食品工业中的意义。
[教学方式]教师课堂讲解,学生分组操作。
[场所及条件要求]生物化学教学实验室。
[作业要求]撰写实验报告,全部解答实验教材思考题,预习下个实验项目。
[注意事项]正确使用碱式滴定管和电子天平
实验十:
酵母RNA的提取与组分鉴定建议学时4
[教学目的与要求]学习稀碱法提取RNA的原理和操作方法。
掌握RNA组分的鉴定方法。
[教学方式]教师课堂讲解,学生分组操作。
[场所及条件要求]生物化学教学实验室。
[作业要求]撰写实验报告,全部解答实验教材思考题,预习下个实验项目。
[注意事项]1.用苔黑酚(又名地衣酚,3,5-二羟基甲苯)鉴定戊糖时特异性较差,凡属戊糖均有此反应。
甚至某些戊糖持续加热后生成的羟基甲基糠醛也能与苔黑酚反应,产生显色复合物。
微量DNA无影响,在试剂中加入适量CuCl2·2H2O可减少DNA的干扰。
2.用乙醇沉淀RNA时,须用酸中和稀碱,可以加冰乙酸至pH2.5,也可以直接用酸性乙醇(浓盐酸1ml加入乙醇100ml中)至溶液pH为2.5。
3.用AgNO3鉴定RNA中的嘌呤碱时,除了产生嘌呤银化物沉淀外,还会产生磷酸银化物沉淀,磷酸银化物沉淀可溶于氨水,而磷酸银化物沉淀在浓氨水中溶解度很低,加入浓氨水可消除磷酸根的干扰。
实验十一:
RNA的定量测定-改良苔黑酚法建议学时
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