何谓蛋白质的等电点其大小和什么有关系经氨基酸.docx
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何谓蛋白质的等电点其大小和什么有关系经氨基酸
第一章
1.何谓蛋白质的等电点?
其大小和什么有关系?
2.经氨基酸分析测知1mg某蛋白中含有45ug的亮氨酸(MW131.2),23.2ug的酪氨酸(MW204.2),问该蛋白质的最低分子量是多少?
3.一四肽与FDNB反应后,用6mol/L盐酸水解得DNP-Val.及三种其他氨基酸。
当这种四肽用胰蛋白酶水解,可得到两个二肽,其中一个肽可发生坂口反应,另一个肽用LiBH4还原后再进行水解,水解液中发现有氨基乙醇和一种与茚三酮反应生成棕褐色产物的氨基酸,试问在原来的四肽中可能存在哪几种氨基酸,它们的排列顺序如何?
4.一大肠杆菌细胞中含10个蛋白质分子,每个蛋白质分子的平均分子量为40000,假定所有的分子都处于a螺旋构象。
计算其所含的多肽链长度?
5.某蛋白质分子中有一40个氨基酸残基组成的肽段,折叠形成了由2条肽段组成的反平行?
折叠结构,并含有一?
转角结构,后者由4个氨基酸残基组成。
问此结构花式的长度约是多少?
6.某一蛋白样品在聚丙烯酸胺凝胶电泳(PAGE)上呈现一条分离带,用十二烷基硫酸钠(SDS)和硫基乙醇处理后再进行SDS-PAGE电泳时得到等浓度的两条分离带,问该蛋白质样品是否纯?
7.“一Gly-Pro-Lys-Gly-Pro-Pro-Gly-Ala-Ser-Gly-Lys-Asn一”是新合成的胶原蛋白多肽链的一部分结构,问:
1)哪个脯氨酸残基可被羟化为4一羟基脯氨酸?
2)哪个脯氨酸残基可被羟化为3一羟基脯氨酸?
3)哪个赖氨酸残基可被羟化?
4)哪个氨基酸残基可与糖残基连接?
8.一五肽用胰蛋白酶水解得到两个肽段和一个游离的氨基酸,其中一个肽段在280nm有吸收,且Panly反应、坂口反应都呈阳性;另一肽段用汉化氰处理释放出一个可与茚三酮反应产生棕褐色产物的氨基酸,此肽的氨基酸排列顺序如何?
9.研究发现,多聚一L-Lys在pH7.0呈随机螺旋结构,但在pH10为a螺旋构象,为什么?
预测多聚一L-Glu在什么pH条件下为随机螺旋,在什么pH下为a螺旋构象?
为什么?
10.Tropomyosin是由两条a螺旋肽链相互缠绕构成的超螺旋结构。
其分子量为70000,假设氨基酸残基的平均分子量为110,问其分子的长度是多少?
11.某肽经CNBr水解得到三个肽段,这三个肽的结构分别是:
Asn-Trp-Gly-Met,Gly-Ala-Leu,Ala-Arg-Tyr-Asn-Met;用胰凝乳蛋白酶水解此肽也得到三个肽段,其中一个为四肽,用6mol/L盐酸水解此四肽只得到(Asp)2和Met三个氨基酸,问此肽的氨基酸排列顺序如何?
12.列举蛋白质主链构象的单元及它们的主要结构特征。
13.试比较蛋白质的变性作用与沉淀作用。
14.将一小肽(pI=8.5)和Asp溶于pH7.0的缓冲液中,通过阴离子交换树脂柱后,再进行分子排阻层析,那么Asp和小肽哪一个先从凝胶柱上被洗脱下来,为什么?
15.从理论和应用上说明有机溶剂、盐类、SDS、有机酸等对蛋白质的影响。
16.血红蛋白和肌红蛋白都具有氧合功能,但它们的氧合曲线不同,为什么?
17.为什么无水肼可用于鉴定C-端氨基酸?
18.Anfinsen用核糖核酸酶进行的变性一复性实验,在蛋白质结构方面得出的重要结论是什么?
19.蛋白质分离纯化技术中哪些与它的等电点有关?
试述这些技术分离提纯蛋白质的原理。
20.根据下列资料推出某肽的氨基酸排列顺序。
1)完全酸水解得到Phe、Pro、Glu、(Lys)2、Met和NH3
2)用FDNB试剂处理得到DNP-Phe
3)用澳化氰水解此肽得到一个以高丝氨酸内酯结尾的二肽和一个四肽
4)用胰蛋白酶水解可产生两个三肽
5)用羧肽酶A或羧肽酶B处理都不能得到阳性结果
21.高致病的厌氧细菌与气性坏疽(gasgangrene)病有关。
它使动物组织的结构破坏。
因该菌体内有胶原酶(collagenase),它可催化一X—Gly-Pro—Y一(X、Y是任一氨基酸)结构中一X一Gly之间的肽键断裂,问该酶使动物组织结构破坏的机理是什么?
为什么它对细菌自身没有破坏作用?
22.一血红蛋白的电泳迁移率异常,用胰蛋白酶水解结合指纹图谱分析发现它的β链N-端的胰蛋白酶肽段只有6个氨基酸组成,而正常血红蛋白β链N-端的胰蛋白酶肽段为Val-His-Leu-Thr-Asp-Glu-Glu-Lys,问:
1)导致上述结果的原因是什么?
2)请比较HbA、HbS及这个异常血红蛋白在pH8.0条件下电泳时的电泳迁移率。
23.细菌视紫红质(Bacteriorhodopsin)是嗜盐细菌盐生盐杆菌紫色质膜的惟一蛋白质组分,所以称为细菌视紫红质。
因为它含有视黄醛辅基(retinal,故是紫色的),犹如动物的视紫红质。
细菌视紫红质的分于量为26000,X一射线分析揭示出其分子中由7个平行排列的a螺旋肽段,且每一螺旋肽段都横跨细胞膜(膜厚度为4.5nrn,即该蛋白横穿质膜7次之多,每一跨膜片段为一a螺旋)。
其功能是作为光驱动的跨膜泵(质子泵),为细胞提供能量。
1)计算每一螺旋肽段要完全横跨细胞膜最少要有多少个氨基酸残基组成此段螺旋?
2)估计此蛋白的跨膜螺旋部分占全部分子的百分数。
24.某五肽完全水解后得到等摩尔的丙、半胱、赖、苯丙和丝氨酸。
用PITC分析得到PTH-Ser;用胰蛋白酶水解得到一个N一端为CySH的三肽和一个N一端为丝的二肽;靡蛋白酶水解上述三肽生成丙和另一个二肽,该五肽的结构如何?
26.原肌球蛋白(tropomyosin)的分子量为93000,而血红蛋白的分子量为65000,为什么原肌球蛋白的沉降系数比血红蛋白的小?
27.
1)为制备柠檬酸合成酶(CS),将牛心组织匀浆后,为什么先经差速离心法分离出线粒体后再进行下一步的纯化?
2)将线粒体裂解,向裂解液中加人硫酸胺到一定的浓度,然后离心保留上清液;向上清液中再加人硫酸胺粉末至所需要的浓度,离心,倒掉上清保留沉淀,这些操作的目的是什么?
3)接着,将盐析所得到的柠檬酸合成酶粗制品对pH7.2的缓冲液透析,为什么不用水?
透析的目的是什么?
4)将上述处理所获得的CS粗制品进行分子排阻层析,在280nm下检测是否有蛋白被洗出;实验者保留第一个洗脱峰进行下一步的纯化,为什么?
5)实验者将经分子筛层析所得到的CS样品又选用阳离子交换剂进行分离,上样平衡后,改用高pH的缓冲液洗脱,为什么?
28.许多蛋白质富含二硫键,它们的抗张强度,黏性,硬度等都与它们的二硫键含量有关。
1)蛋白质的抗张强度、硬度等性质与二硫键含量之间关系的分子基础是什么?
2)多数球蛋日被加热到650C即变性丧失活性,但富含二硫键的蛋白质如牛胰腺蛋白酶抑制剂(BPTI)需在高温下长时间加热才变性。
该抑制剂含58个氨基酸、一条肽链、有三对二硫键。
热变性的BPTI在冷却的条件下可以恢复其活性,为什么?
29.何谓疏水的相互作用?
为什么说非极性溶剂、去污剂可使蛋白质变性?
30.为什么二磷酸甘油酸(BPG)可降低血红蛋白与氧的亲和力?
31.将含有Asp(pI=2.98)、Gly(pI=5.97)、Thr(pI=6.53)、Leu(pI=5.98)、Lys(pI=9.74)的pH为3.0的柠檬酸缓冲液,加到预先用同样缓冲液平衡过的阳离子交换树脂柱上,随后用该缓冲液洗脱此柱,问这五种氨基酸将按何种顺序被洗脱?
32.从下列资料推出一肽的氨基酸排列顺序。
l)含有Phe,Pro,Glu,(Lys)2;
2)Edman试剂处理生成PTH-Glu
3)用胰蛋白酶、羧肽酶A和B处理都不能得到任何较小的肽和氨基酸
33.多聚L-Leu肽段在二氧杂环己烷(dioxane)存在时可形成a螺旋结构,但多聚L-Ile不能,为什么?
34.一次突变,某蛋白质分子内的一个丙氨酸转变为缬氨酸导致该蛋白质生物活性的丢失;然而在另一次突变时,由于一个异亮氨酸转变为甘氨酸而使该蛋白质的活性恢复了,请分析可能的原因是什么?
35.甘氨酸是蛋白质进化中高度保守的氨基酸残基吗?
为什么?
36.在pH7.0时蛋白质分子中能与精氨酸侧链形成氢键或静电的相互吸引的侧链基团是哪些?
37.多数蛋白质分子中蛋氨酸和色氨酸的含量较低,而亮氨酸和丝氨酸等的含量较高;有趣的是:
蛋氨酸和色氨酸都只有一个密码子与之对应,而亮和丝等有多个密码子。
请分析:
一个氨基酸密码子的数目与它在蛋白质中出现的频率之间的关系及这种关系的生物学意义是什么?
38.从蛋白质的一级结构可预测它的高级结构。
下面是一段肽链的氨基酸排列顺序:
“L-A-H-T-Y-G-P-F-Z(Q)-A-A-M-C-K-W-E-A-Z(Q)-P-D-G-M-E-C-A-F-H-R”,问:
1)你认为此段肽链的何处会出现在β转角结构?
2)何处可形成链内(intra-)二硫键?
3)假定上述顺序是一个大的球蛋白分子中的一部分结构,指出D、I、T、A、Z(Q)、K氨基酸残基可能在蛋白质分子的表面还是内部?
39.以丙氨酸为例说明为什么等电状态的氨基酸应以两性离子而不是中性分子的形式存在?
40.从下列资料推出一个肽的氨基酸排列顺序:
l)用6mol/L盐酸完全水解此肽结合氨基酸,分析可知,此肽含有甘、亮、苯丙和酪四种氨基酸,且甘:
亮:
苯丙:
酪=2:
1:
1:
1
2)用2,4一二硝基氟苯(FDNP)试剂处理此肽得到了DNP一酪氨酸,无自由的酪氨酸产生。
3)用胃蛋白酶水解此肽得到两个肽段,一个二肽含苯丙氨酸和亮氨酸,一个三肽含酪氨酸及2个甘氨酸。
第二章
1.watson-Crick碱基配对中,膘吟环上还有哪些位置可以形成额外的氢键?
3.请写出双链DNA(5')ATGCCCGTATGCATTC(3')的互补链顺序。
4.以克为单位计算出从地球延伸到月亮(~320000km)这么长的双链DNA的质量。
已知双螺旋DNA每1000个核苷酸对重IX10-18g,每个碱基对长0.34nm(一个有趣的例子是人体一共含DNA0.5g)。
5.假定连续5个多腺苷酸序列(polyA)可使DNA产生20°的弯曲。
如果两个脱氧腺苷酸串列(dA)5的中心碱基对分别相距(a)10个碱基对,(b)15个碱基对,计算这两种情况下DNA的净弯曲。
假定DNA双螺旋是10个碱基对一个螺旋。
6.具有回文结构的单链RNA或DNA可形成发卡结构。
这两个发卡结构中的双螺旋部分有何不同?
7.在许多真核生物细胞中有一些高度专一的系统用于修复DNA中的G—T错配。
这种错配是由G≡C对变成的,这种专一的G—T错配修复系统对于细胞内一般的修复系统是一种补充,你能说出为什么细胞需要一个专门的修复系统以修复G—T错配的原因吗?
8.解释为什么双链DNA变性时紫外光吸收增加(增色效应)?
9.有两个分离自未知细菌的DNA样品,它们各含32%和17%的腺嘌呤碱基。
你估计这两种细菌DNA各自所含的腺嘌呤、鸟嘌呤、胸腺嘧啶和胞嘧啶的比例是多少?
如果这两种细菌中的一种是来自温泉,哪一种菌应该是温泉菌,为什么?
11.画出下列核酸成分的结构及它们在水中的溶解度顺序(从最易溶到最难溶):
脱氧核糖、鸟嘌呤、磷酸。
请说明这些成分的溶解度如何与双链DNA的三维结构相协调。
12.外切核酸酶是能够从多核苷酸的一端逐个地切断磷酸二酯键产生单核苷酸的酶。
用蛇毒磷酸二酯酶部分降解(5')GCGCCAUUGC(3'OH产生的产物是什么?
13.当环境不再有利于活细胞代谢时,细菌形成内生孢子。
例如土壤细菌枯草杆菌,当一种或多种营养素缺乏时,它们开始孢子化过程,终产物是一种小的代谢休眠状态的结构,这种孢子能不定期地存活下来,没有可检出的代谢活动。
孢子在整个休眠期间(可以逾越1000年)有防止积累潜在的致死突变的机制。
枯草杆菌孢子有着比生长细胞强得多的对热、紫外射线、氧化剂这些引起突变的因子的抵抗能力。
A)防止DNA损伤的一个因素是孢子大大减少了水的含量,这种因素能减少哪些类型的突变?
为什么?
B)内生孢子有一类被称作小酸溶性蛋白(SASPS)的蛋白,它们能结合于DNA防止环丁烷类二聚物的形成。
什么因子造成DNA环丁烷嘧啶二聚物的形成?
为什么细菌孢子要有防止它们形成的机制?
14.大肠杆菌噬菌体T2DNA的分子量为120X106,它的头部长约210nm,假定每核苷酸对的分子量为650,计算T2DNA的长度及它的长度和头部长度的比。
15.噬菌体M13DNA它的碱基组成是A,22%;T,36%;G,21%;C,20%,这个碱基组成说明M13DNA具有什么特点?
16.已知最简单的细菌——生殖道支原体的全部基因组是一个含有580070碱基对的环形DNA分子。
计算这个DNA分子的分子量和它在松弛状态时的周长。
这种支原体染色体的Lk。
是多少?
如果它的σ=一0.06它的Lk是多少?
17.从大鼠肝脏分离得到的一个酶有192氨基酸残基,并且已知它是由一个1440bP的基因编码的。
解释这个酶的氨基酸残基数与其基因的核苷酸对之间的关系。
18.一个共价闭合环形DNA分子,当它处于松弛状态,它的Lk=500,这个DNA分子大概有多少个碱基对?
出现下列情况,这个DNA分子的连系数将发生什么变化?
1)与一种蛋白复合物结合形成一个核小体;2)DNA的一条链被切断;3)补加ATP和DNA旋转酶(DNAgyrase);4)双螺旋DNA被热变性。
19.噬菌体λ感染大肠杆菌细胞的一种方式是把它的DNA整合(integration)进人细菌染色体。
这个重组过程的成功和大肠杆菌染色体DNA的拓扑学具有相关性。
当大肠杆菌染色体DNA超螺旋密度大于一0.045时,整合的可能性小于20%;当σ值小于一0.06时,这种可能性大于70%。
分离自一大肠杆菌培养物的一段DNA长13800bp,其Lk为1222,计算这段DNA的σ值,估计噬菌体λ感染这个培养物的可能性。
20.解释为什么负超螺旋的B型DNA可以有利于Z-DNA的形成。
21.从细胞中获得染色质用能降解DNA的内切酶作轻微处理后,并除去所有的蛋白质,把所得的DNA样品用于琼脂糖凝胶电泳分析,电泳结果表明,DNA形成较宽的有规律的梯状区带,各带的分子量是200bP,400bP,600bP,800bP?
?
。
这个凝胶电泳结果说明什么问题?
为什么DNA区带不敏锐?
22.酵母人工染色体(YAC)被用于在酵母细胞中克隆大的DNA片断。
三种什么样的DNA顺序可以保证YAC在酵母细胞内的复制和繁殖?
23.何谓分子杂交?
核酸杂交技术的分子基础是什么?
24.某ATP样品在260nm测的吸收值为1,由表中查知其摩尔消光系数(ε)为15.4X103,求此样品中ATP的含量?
设比色杯的厚度为Icm。
25.一双链DNA的一条链中的[A]=0.3,[G]=0.24,问:
1)该条链中的[T]和[C]是多少?
2)该条链的互补链中,[T]、[C]、[A]和[G]应是多少?
26.举例说明能使核酸的化学结构发生改变的物质及其作用机理?
27.DNA对紫外光的吸收是由分子内的什么基因造成的?
变性核酸和天然核酸的紫外吸收有什么区别?
28.核酸有几类?
它们在细胞中的分布、功能如何?
29.什么是回文顺序和镜像重复结构?
二者结构上的特征是什么?
30.tRNA在二级结构上有什么特征?
31.什么是DNA的熔解温度(Tm)?
含60%(G—C)对的DNA与含40%(G—C)对的DNA的熔解温度有什么区别?
33.简述化学法和双脱氧末端终止法进行DNA序列测定的原理和基本操作方法。
34.写出下列DNA序列互补链的顺序,标出两条链的3'端,找出其中的回文结构部分,指出对称点。
“一GATCGAATTCATGCC—”
35.请举出两种区分DNA和RNA的方法。
36.用二苯胺法测定DNA,必须用同源的DNA作为标准样品吗?
为什么?
37.为什么说碱基堆积作用是一种重要的稳定核酸三维结构的力?
38.20世纪中叶,科学家如何证明DNA是细胞中携带遗传信息的主要物质?
39.与B型DNA比较,Z型DNA结构的特征是什么?
40.为什么DNA含有胸腺嘧啶而不含尿嘧啶?
41.何谓DNA拓扑异构酶?
DNA拓扑异构酶的类型及作用特征是什么?
42.何谓超螺旋DNA?
43.何谓修饰核苷?
举两例说明常见的修饰核苷的种类。
44.什么是核酸的变性?
变性核酸有哪些特征?
45.何谓DNA的复性?
变性后的DNA都能复性吗?
第三章
1.试比较酶与非酶催化剂的异同点。
2.解释酶作用专一性的假说有哪些?
各自的要点是什么?
3.酶的习惯命名法的命名原则是什么?
5.已知丙氨酸是某酶的底物结合部位上的一个氨基酸;一次突变丙氨酸转变为甘氨酸,但酶活性没有受到影响。
在另一次突变时,丙氨酸变成了谷氨酸,使该酶的活性明显丧失,请分析原因。
6.在一酶促反应中,若底物浓度为饱和,并有一种抑制剂存在,问:
1)继续增加底物浓度,2)增加抑制剂浓度,反应速度将如何变化?
为什么?
8.何谓共价调节酶?
举例说明其如何通过自身活性的变化实现对代谢的调节。
10.举例说明酶的专一性及其研究意义是什么?
12.下表数据是在没有抑制剂存在或有不同浓度的抑制剂存在时测得的反应速度随底物浓度变化的情况:
1)无抑制剂存在时,反应的最大速度和Km是多少?
2)若有2mmol的抑制剂存在,反应的最大速度和Km又是多少?
该抑制剂属于何种类型的抑制作用?
EI复合物的解离常数是多少?
3)若有100mmol的抑制剂存在,最大反应速度和Km又是多少?
该种抑制剂属于何种类型的抑制作用?
EI复合物的解离常数是多少?
13.举例说明酶的竞争性抑制作用及其研究意义。
16.酶原及酶原激活的生物学意义是什么?
17.为什么吸烟者患肺气肿的可能性较大?
18.从一级结构看,胰蛋白酶含有13个赖氨酸和2个精氨酸,为什么胰蛋白酶不能水解自身?
20.以E.coli天冬氨酸转氨甲酰酶(ATCase)为例说明变构酶的结构特征及其在代谢调节中的作用?
21.虽然凝血酶和胰蛋白酶的性质有许多相似之处,但胰蛋白酶原经自身催化可转变为胰蛋白酶,而凝血酶原不能,为什么?
22.何谓同工酶?
举例说明其分子结构的特征及研究意义?
23.胰蛋白酶原的第2,3,4,5位氨基酸都是天门冬氨酸,这一结构特征的意义是什么?
24.为什么胰脏酶原激活过程中产生的肽链的C一末端氨基酸一般是精或赖氨酸?
27.为什么说N一磷乙酰基L一天门冬氨酸(PALA)是研究天门冬氨酸转氨甲酸酶(AT-Case)性质的特异性试剂?
28.碱性磷酸酶水解1一磷酸葡萄糖产生葡萄糖和磷酸。
若用18O标记的水作为底物,18O将掺入到葡萄糖还是磷酸分子中?
29.何谓中间产物学说?
有哪些证据可以说明ES中间复合物的存在?
30•胰凝乳蛋白酶的竞争性抑制剂是β苯基丙酸盐,它可保护酶活性部位的组氨酸(His57)不被烷基化修饰,而非竞争性抑制剂却不能,为什么?
31.为什么胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶和羧肽酶A都不能水解脯氨酸参与形成的肽键(一X-Pro-)?
第四章
1.维生素缺乏是否影响脂肪酸的分解代谢,写出必要的代谢反应说明之。
3.为什么以玉米和高粱为主食的地区易缺乏烟酸?
4.何谓脚气病?
为什么维生素B1又称为抗脚气病维生素?
5.为什么缺乏维生素C将导致坏血病?
6.患维生素缺乏症的原因有哪些?
7.为什么香豆素及其衍生物在临床上被用作抗凝血药物使用?
8.为什么说维生素B1缺乏将影响糖代谢?
9.为什么缺乏维生素B6将影响蛋白质的分解代谢?
10.为什么说常食用生蛋清不好?
第五章
1.临床上常用阿司匹林(乙酸水杨酸)消炎止痛,请解释原因。
2.近年来发现阿司匹林有抗凝血作用,所以临床上用来作为防治心血管疾病的药物,请解释为什么?
3.喝咖啡对血糖水平会有什么影响?
4.请解释缺碘为什么会引起粗脖子病(甲状腺肿大)?
5.简述糖皮质激素和盐皮质激素的作用机理。
6.简述蛋白质磷酸化和脱磷酸化调节的分子基础。
7.以GS蛋白为例,阐明G蛋白信号传导机制。
8.举例说明与G蛋白结合的受体的特征。
9.举例说明IP3、DAG两种信号分子的相互协同作用。
10.钙调素(Calmodulin,CaM)是细胞内钙受体蛋白,也是重要的调节蛋白,它参与很多细胞代谢的调节,清简要说明钙调素的调节机制。
11.作为第二信使分子应具备哪些特点?
12.有人认为蛋白激酶C是肿瘤促进剂的靶酶,你知道这一观点的依据是什么?
13.硝酸甘油在临床上常用于缓解心绞痛,请解释这一作用机理。
14.Ca2+作为信号分子具有哪些调节特征?
15.请分析G蛋白参与信号传递在细胞代谢调节中的意义。
16.如果你在实验中发现一种物质并想确定其为第二信使分子,应首先考虑哪些因素?
17.以糖原代谢为例说明磷酸化和脱磷酸化作用在代谢调节中的重要意义。
18.霍乱毒素的致病机理是什么?
19.百日咳毒素的致病机理是什么?
20.cGMP的作用方式与cAMP有何不同和相同之处?
第六章
1.酵解与发酵的区别是什么?
2.乙醛酸循环途径的意义是什么?
3.比较乙醛酸循环和三羧酸循环的异同点。
4.三羧酸循环的生物学意义是什么?
5.磷酸戊糖途径的生理意义是什么?
6.糖异生作用的生理意义是什么?
7.糖异生作用与糖酵解可同时进行吗?
为什么?
8.糖异生作用与糖的酵解是如何协同调控的?
9.糖原的合成与糖原的分解可同时进行吗?
为什么?
10.糖原的合成与糖原的分解是如何协同调控的?
11.为什么糖异生作用主要发生在肝脏而不是骨骼肌?
剧烈运动后,骨骼肌中积累的乳酸是如何进人糖异生途径的?
12.人体是如何维持血糖水平的稳定的?
13.为什么肝糖原降解可使血糖水平升高,而肌糖原降解不能使血糖水平升高?
14.糖原分枝的意义是什么?
15.血中葡萄糖的来源和去路如何?
16.含有磷酸核糖的辅酶有哪几种?
17.请解释巴斯德效应的原理。
第七章
1.化学渗透学说的要点是什么?
2.2,4-二硝基苯酚的解偶联机制是什么?
3.简述ATP合成酶的结构特点及功能。
4.阐述一对电子从NADH传递至氧所生成的ATP分子数。
5.一对电子从FADH。
传递至氧产生多少分子ATP?
为什么?
6简述ADP对呼吸链的调节控制作用。
7.试比较电子传递抑制剂,氧化磷酸化抑制剂和解偶联剂对生物氧化作用的影响。
8.呼吸链中各电子传递体的排列顺序是如何确定的?
9.铁硫蛋白和细胞色素传递电子的方式是否相同?
为什么?
10.为什么说在呼吸链中,辅酶Q是一种特殊灵活的载体
第八章
1.脂肪细胞中的脂解产物甘油是如何转变为丙酮酸的?
2.脂肪酸氧化和脂肪酸的合成是如何协同调控的?
3.比较脂肪酸氧化和脂肪酸合成有哪些异同点和相同点?
4.为什么哺乳动物脂肪酸不能转变为葡萄糖?
5.酮体是怎么产生的?
酮体可以利用吗?
6.磷脂酶A1、A2、C和D的水解产物各是什么?
7.胆固醇合成的关键酶是什么?
如何调控?
8.人体能合成亚油酸和亚麻酸吗?
为什么?
9.lmol
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