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中国药科大学生化重点笔记吴梧桐
第一篇生物大分子构造与功能
第一章氨基酸和蛋白质
一、构成蛋白质20种氨基酸分类
1、非极性氨基酸
涉及:
甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸
2、极性氨基酸
极性中性氨基酸:
色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸
酸性氨基酸:
天冬氨酸、谷氨酸
碱性氨基酸:
赖氨酸、精氨酸、组氨酸
其中:
属于芳香族氨基酸是:
色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸
属于亚氨基酸是:
脯氨酸
含硫氨基酸涉及:
半胱氨酸、蛋氨酸
注意:
在识记时可以只记第一种字,如碱性氨基酸涉及:
赖精组
二、氨基酸理化性质
1、两性解离及等电点
氨基酸分子中有游离氨基和游离羧基,能与酸或碱类物质结合成盐,故它是一种两性电解质。
在某一PH溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子趋势及限度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液PH称为该氨基酸等电点。
2、氨基酸紫外吸取性质
芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大紫外吸取峰,由于大多数蛋白质具有这些氨基酸残基,氨基酸残基数与蛋白质含量成正比,故通过对280nm波长紫外吸光度测量可对蛋白质溶液进行定量分析。
3、茚三酮反映
氨基酸氨基与茚三酮水合物反映可生成蓝紫色化合物,此化合物最大吸取峰在570nm波长处。
由于此吸取峰值大小与氨基酸释放出氨量成正比,因而可作为氨基酸定量分析办法。
三、肽
两分子氨基酸可借一分子所含氨基与另一分子所带羧基脱去1分子水缩合成最简朴二肽。
二肽中游离氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。
10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽;39个氨基酸残基构成促肾上腺皮质激素称为多肽;51个氨基酸残基构成胰岛素归为蛋白质。
多肽连中自由氨基末端称为N端,自由羧基末端称为C端,命名从N端指向C端。
人体内存在许多具备生物活性肽,重要有:
谷胱甘肽(GSH):
是由谷、半胱和甘氨酸构成三肽。
半胱氨酸巯基是该化合物重要功能基团。
GSH巯基具备还原性,可作为体内重要还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化,使蛋白质或酶处在活性状态。
四、蛋白质分子构造
1、蛋白质一级构造:
即蛋白质分子中氨基酸排列顺序。
重要化学键:
肽键,有些蛋白质还包括二硫键。
2、蛋白质高档构造:
涉及二级、三级、四级构造。
1)蛋白质二级构造:
指蛋白质分子中某一段肽链局部空间构造,也就是该段肽链骨架原子相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链构象。
二级构造以一级构造为基本,多为短距离效应。
可分为:
α-螺旋:
多肽链主链环绕中心轴呈有规律地螺旋式上升,顺时钟走向,即右手螺旋,每隔3.6个氨基酸残基上升一圈,螺距为0.540nm。
α-螺旋每个肽键N-H和第四个肽键羧基氧形成氢键,氢键方向与螺旋长轴基本平形。
β-折叠:
多肽链充分伸展,各肽键平面折叠成锯齿状构造,侧链R基团交错位于锯齿状构造上下方;它们之间靠链间肽键羧基上氧和亚氨基上氢形成氢键维系构象稳定.
β-转角:
常发生于肽链进行180度回折时转角上,常有4个氨基酸残基构成,第二个残基常为脯氨酸。
无规卷曲:
无拟定规律性那段肽链。
重要化学键:
氢键。
2)蛋白质三级构造:
指整条肽链中所有氨基酸残基相对空间位置,显示为长距离效应。
重要化学键:
疏水键(最重要)、盐键、二硫键、氢键、范德华力。
3)蛋白质四级构造:
对蛋白质分子二、三级构造而言,只涉及一条多肽链卷曲而成蛋白质。
在体内有许多蛋白质分子具有二条或多条肽链,每一条多肽链均有其完整三级构造,称为蛋白质亚基,亚基与亚基之间呈特定三维空间排布,并以非共价键相连接。
这种蛋白质分子中各个亚基空间排布及亚基接触部位布局和互相作用,为四级构造。
由一条肽链形成蛋白质没有四级构造。
重要化学键:
疏水键、氢键、离子键
五、蛋白质构造与功能关系
1、蛋白质一级构造是空间构象和特定生物学功能基本。
一级构造相似多肽或蛋白质,其空间构象以及功能也相似。
尿素或盐酸胍可破坏次级键
β-巯基乙醇可破坏二硫键
2、蛋白质空间构造是蛋白质特有性质和功能构造基本。
肌红蛋白:
只有三级构造单链蛋白质,易与氧气结合,氧解离曲线呈直角双曲线。
血红蛋白:
具备4个亚基构成四级构造,可结合4分子氧。
成人由两条α-肽链(141个氨基酸残基)和两条β-肽链(146个氨基酸残基)构成。
在氧分压较低时,与氧气结合较难,氧解离曲线呈S状曲线。
由于:
第一种亚基与氧气结合后来,增进第二及第三个亚基与氧气结合,当前三个亚基与氧气结合后,又大大增进第四个亚基与氧气结合,称正协同效应。
结合氧后由紧张态变为松弛态。
六、蛋白质理化性质
1、蛋白质两性电离:
蛋白质两端氨基和羧基及侧链中某些基团,在一定溶液PH条件下可解离成带负电荷或正电荷基团。
2、蛋白质沉淀:
在恰当条件下,蛋白质从溶液中析浮现象。
涉及:
a.丙酮沉淀,破坏水化层。
也可用乙醇。
b.盐析,将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液,破坏在水溶液中稳定因素电荷而沉淀。
3、蛋白质变性:
在某些物理和化学因素作用下,其特定空间构象被破坏,从而导致其理化性质变化和生物活性丧失。
重要为二硫键和非共价键破坏,不涉及一级构造变化。
变性后,其溶解度减少,粘度增长,结晶能力消失,生物活性丧失,易被蛋白酶水解。
常用导致变性因素有:
加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂、超声波、紫外线、震荡等。
4、蛋白质紫外吸取:
由于蛋白质分子中具有共轭双键酪氨酸和色氨酸,因而在280nm处有特性性吸取峰,可用蛋白质定量测定。
5、蛋白质呈色反映
a.茚三酮反映:
经水解后产生氨基酸可发生此反映,详见二、3
b.双缩脲反映:
蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸酮共热,呈现紫色或红色。
氨基酸不浮现此反映。
蛋白质水解加强,氨基酸浓度升高,双缩脲呈色深度下降,可检测蛋白质水解限度。
七、蛋白质分离和纯化
1、沉淀,见六、2
2、电泳:
蛋白质在高于或低于其等电点溶液中是带电,在电场中能向电场正极或负极移动。
依照支撑物不同,有薄膜电泳、凝胶电泳等。
3、透析:
运用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开办法。
4、层析:
a.离子互换层析,运用蛋白质两性游离性质,在某一特定PH时,各蛋白质电荷量及性质不同,故可以通过离子互换层析得以分离。
如阴离子互换层析,含负电量小蛋白质一方面被洗脱下来。
b.分子筛,又称凝胶过滤。
小分子蛋白质进入孔内,滞留时间长,大分子蛋白质不能时入孔内而径直流出。
5、超速离心:
既可以用来分离纯化蛋白质也可以用作测定蛋白质分子量。
不同蛋白质其密度与形态各不相似而分开。
八、多肽链中氨基酸序列分析
a.分析纯化蛋白质氨基酸残基构成
(蛋白质水解为个别氨基酸,测各氨基酸量及在蛋白质中百分构成)
↓
测定肽链头、尾氨基酸残基
二硝基氟苯法(DNP法)
头端 尾端 羧肽酶A、B、C法等
丹酰氯法
↓
水解肽链,分别分析
胰凝乳蛋白酶(糜蛋白酶)法:
水解芳香族氨基酸羧基侧肽键
胰蛋白酶法:
水解赖氨酸、精氨酸羧基侧肽键
溴化脯法:
水解蛋氨酸羧基侧肽键
↓
Edman降解法测定各肽段氨基酸顺序
(氨基末端氨基酸游离α-氨基与异硫氰酸苯酯反映形成衍生物,用层析法鉴定氨基酸种类)
b.通过核酸推演氨基酸序列。
第二章 核酸构造与功能
一、核酸分子构成:
基本构成单位是核苷酸,而核苷酸则由碱基、戊糖和磷酸三种成分连接而成。
两类核酸:
脱氧核糖核酸(DNA),存在于细胞核和线粒体内。
核糖核酸(RNA),存在于细胞质和细胞核内。
1、碱基:
NH2
NH2 O CH3 O O
O O O NH2
胞嘧啶 胸腺嘧啶 尿嘧啶 鸟嘌呤 腺嘌呤
嘌呤和嘧啶环中均具有共轭双键,因而对波长260nm左右紫外光有较强吸取,这一重要理化性质被用于对核酸、核苷酸、核苷及碱基进行定性定量分析。
2、戊糖:
DNA分子核苷酸 糖是β-D-2-脱氧核糖,RNA中为β-D-核糖。
3、磷酸:
生物体内多数核苷酸磷酸基团位于核糖第五位碳原子上。
二、核酸一级构造
核苷酸在多肽链上排列顺序为核酸一级构造,核苷酸之间通过3′,5′磷酸二酯键连接。
三、DNA空间构造与功能
1、DNA二级构造
DNA双螺旋构造是核酸二级构造。
双螺旋骨架由 糖和磷酸基构成,两股链之间碱基互补配对,是遗传信息传递者,DNA半保存复制基本,构造要点:
a.DNA是一反向平行互补双链构造 亲水脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链外侧,而碱基位于内侧,碱基之间以氢键相结合,其中,腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对,形成两个氢键,鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对,形成三个氢键。
b.DNA是右手螺旋构造 螺旋直径为2nm。
每旋转一周包括了10个碱基,每个碱基旋转角度为36度。
螺距为3.4nm,每个碱基平面之间距离为0.34nm。
c.DNA双螺旋构造稳定维系 横向靠互补碱基氢键维系,纵向则靠碱基平面间疏水性堆积力维持,尤后来者为重要。
2、DNA三级构造
三级构造是在双螺旋基本上进一步扭曲形成超螺旋,使体积压缩。
在真核生物细胞核内,DNA三级构造与一组组蛋白共同构成核小体。
在核小体基本上,DNA链经重复折叠形成染色体。
3、功能
DNA基本功能就是作为生物遗传信息复制模板和基因转录模板,它是生命遗传繁殖物质基本,也是个体生命活动基本。
DNA中核糖和磷酸构成分子骨架是没有差别,不同区段DNA分子只是碱基排列顺序不同。
四、RNA空间构造与功能
DNA是遗传信息载体,而遗传作用是由蛋白质功能来体现,在两者之间RNA起着中介作用。
其种类繁多,分子较小,普通以单链存在,可有局部二级构造,各类RNA在遗传信息表达为氨基酸序列过程中发挥不同作用。
如:
名 称功 能
核蛋白体RNA (rRNA)核蛋白体构成成分
信使RNA (mRNA)蛋白质合成模板
转运RNA (tRNA)转运氨基酸
不均一核RNA (HnRNA)成熟mRNA前体
小核RNA (SnRNA)参加HnRNA剪接、转运
小核仁RNA (SnoRNA)rRNA加工和修饰
1、信使RNA(半衰期最短)
1)hnRNA为mRNA初级产物,通过剪接切除内含子,拼接外显子,成为成熟mRNA并移位到细胞质
2)大多数真核mRNA在转录后5′末端加上一种7-甲基鸟嘌呤及三磷酸鸟苷帽子,帽子构造在mRNA作为模板翻译成蛋白质过程中具备增进核蛋白体与mRNA结合,加速翻译起始速度作用,同步可以增强mRNA稳定性。
3′末端多了一种多聚腺苷酸尾巴,也许与mRNA从核内向胞质转位及mRNA稳定性关于。
3)功能是把核内DNA碱基顺序,按照碱基互补原则,抄录并转送至胞质,以决定蛋白质合成氨基酸排列顺序。
mRNA分子上每3个核苷酸为一组,决定肽链上某一种氨基酸,为三联体密码。
2、转运RNA(分子量最小)
1)tRNA分子中具有10%~20%稀有碱基,涉及双氢尿嘧啶,假尿嘧啶和甲基化嘌呤等。
2)二级构造为三叶草形,位于左右两侧环状构造分别称为DHU环和Tψ环,位于下方环叫作反密码环。
反密码环中间3个碱基为反密码子,与mRNA上相应三联体密码子形成碱基互补。
所有tRNA3′末端均有相似CCA-OH构造。
3)三级构造为倒L型。
4)功能是在细胞蛋白质合成过程中作为各种氨基酸戴本并将其转呈给mRNA。
3、核蛋白体RNA(含量最多)
1)原核生物rRNA小亚基为16S,大亚基为5S、23S;真核生物rRNA小亚基为18S,大亚基为5S、5.8S、28S。
真核生物18SrRNA二级构造呈花状。
2)rRNA与核糖体蛋白共同构成核糖体,它是蛋白质合成机器--核蛋白体构成成分,参加蛋白质合成。
4、核酶:
某些RNA分子自身具备自我催化能,可以完毕rRNA剪接。
这种具备催化作用RNA称为核酶。
五、核酸理化性质
1、DNA变性
在某些理化因素作用下,如加热,DNA分子互补碱基对之间氢键断裂,使DNA双螺旋构造松散,变成单链,即为变性。
监测与否发生变性一种最惯用指标是DNA在紫外区260nm波长处吸光值变化。
解链过程中,吸光值增长,并与解链限度有一定比例关系,称为DNA增色效应。
紫外光吸取值达到最大值50%时温度称为DNA解链温度(Tm),一种DNA分子Tm值大小与其所含碱基中G+C比例有关,G+C比例越高,Tm值越高。
2、DNA复性和杂交
变性DNA在恰当条件下,两条互补链可重新恢复天然双螺旋构象,这一现象称为复性,其过程为退火,产生减色效应。
不同来源核酸变性后,合并一起复性,只要这些核苷酸序列可以形成碱基互补配对,就会形成杂化双链,这一过程为杂交。
杂交可发生于DNA-DNA之间,RNA-RNA之间以及RNA-DNA之间。
六、核酸酶(注意与核酶区别)
指所有可以水解核酸酶,在细胞内催化核酸降解。
可分为DNA酶和RNA酶;外切酶和内切酶;其中一某些具备严格序列依赖性,称为限制性内切酶。
第三章 酶
一、酶构成
单纯酶:
仅由氨基酸残基构成酶。
结合酶:
酶蛋白:
决定反映特异性;
辅助因子:
决定反映种类与性质;可觉得金属离子或小分子有机化合物。
可分为辅酶:
与酶蛋白结合疏松,可以用透析或超滤办法除去。
辅基:
与酶蛋白结合紧密,不能用透析或超滤办法除去。
酶蛋白与辅助因子结合形成复合物称为全酶,只有全酶才有催化作用。
参加构成辅酶维生素
转移基团 辅酶或辅基所含维生素
氢原子NAD+、NADP+尼克酰胺(维生素PP)
FMN、FAD维生素B2
醛基TPP维生素B1
酰基辅酶A、硫辛酸泛酸、硫辛酸
烷基钴胺类辅酶类维生素B12
二氧化碳生物素生物素
氨基磷酸吡哆醛吡哆醛(维生素B6)
甲基、等一碳单位四氢叶酸叶酸
二、酶活性中心
酶活性中心由酶作用必须基团构成,这些必须基团在空间位置上接近构成特定空间构造,能与底物特异地结合并将底物转化为产物。
对结合酶来说,辅助因子参加酶活性中心构成。
但有某些必须基团并不参加活性中心构成。
三、酶反映动力学
酶促反映速度取决于底物浓度、酶浓度、PH、温度、激动剂和抑制剂等。
1、底物浓度
1)在底物浓度较低时,反映速度随底物浓度增长而上升,加大底物浓度,反映速度趋缓,底物浓度进一步增高,反映速度不再随底物浓度增大而加快,达最大反映速度,此时酶活性中心被底物饱合。
2)米氏方程式
V=Vmax〔S〕/Km+〔S〕
a.米氏常数Km值等于酶促反映速度为最大速度一半时底物浓度。
b.Km值愈小,酶与底物亲和力愈大。
c.Km值是酶特性性常数之一,只与酶构造、酶所催化底物和反映环境如温度、PH、离子强度关于,与酶浓度无关。
d.Vmax是酶完全被底物饱和时反映速度,与酶浓度呈正比。
2、酶浓度
在酶促反映系统中,当底物浓度大大超过酶浓度,使酶被底物饱和时,反映速度与酶浓度成正比关系。
3、温度
温度对酶促反映速度具备双重影响。
升高温度一方面可加快酶促反映速度,同步也增长酶变性。
酶促反映最快时环境温度称为酶促反映最适温度。
酶活性虽然随温度下降而减少,但低温普通不使酶破坏。
酶最适温度不是酶特性性常数,它与反映进行时间关于。
4、PH
酶活性受其反映环境PH影响,且不同酶对PH有不同规定,酶活性最大某一PH值为酶最适PH值,如胃蛋白酶最适PH约为1.8,肝精氨酸酶最适PH为9.8,但多数酶最适PH接近中性。
最适PH不是酶特性性常数,它受底物浓度、缓冲液种类与浓度、以及酶纯度等因素影响。
5、激活剂
使酶由无活性或使酶活性增长物质称为酶激活剂,大多为金属离子,也有许多有机化合物激活剂。
分为必须激活剂和非必须激活剂。
6、抑制剂
凡能使酶催化活性下降而不引起酶蛋白变性物质统称为酶抑制剂。
大多与酶活性中心内、外必须基团相结合,从而抑制酶催化活性。
可分为:
1)不可逆性抑制剂:
以共价键与酶活性中心上必须基团相结合,使酶失活。
此种抑制剂不能用透析、超滤等办法去除。
又可分为:
a.专一性抑制剂:
如农药敌百虫、敌敌畏等有机磷化合物能特民地与胆碱酯酶活性中心丝氨酸残基羟基结合,使酶失活,解磷定可解除有机磷化合物对羟基酶抑制作用。
b.非专一性抑制剂:
如低浓度重金属离子如汞离子、银离子可与酶分子巯基结合,使酶失活,二巯基丙醇可解毒。
化学毒气路易士气是一种含砷化合物,能抑制体内巯基酶而使人畜中毒。
2)可逆性抑制剂:
普通以非共价键与酶和(或)酶-底物复合物可逆性结合,使酶活性减少或消失。
采用透析或超滤办法可将抑制剂除去,使酶恢复活性。
可分为:
a.竞争性抑制剂:
与底物竞争酶活性中心,从而阻碍酶与底物结合形成中间产物。
如丙二酸对琥珀酸脱氢酶抑制作用;磺胺类药物由于化学构造与对氨基苯甲酸相似,是二氢叶酸合成酶竞争抑制剂,抑制二氢叶酸合成;许多抗代谢抗癌药物,如氨甲蝶呤(MTX)、5-氟尿嘧啶(5-FU)、6-巯基嘌呤(6-MP)等,几乎都是酶竞争性抑制剂,分别抑制四氢叶酸、脱氧胸苷酸及嘌呤核苷酸合成。
Vmax不变,Km值增大
b.非竞争性抑制剂:
与酶活性中心外必须基团结合,不影响酶与底物结合,酶和底物结合也不影响与抑制剂结合。
Vmax减少,Km值不变
c.反竞争性抑制剂:
仅与酶和底物形成中间产物结合,使中间产物量下降。
Vmax、Km均减少
四、酶活性调节
1、酶原激活
有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶无活性前体,必要在一定条件下,这些酶前体水解一种或几种特定肽键,致使构象发生变化,体现出酶活性。
酶原激活事实上是酶活性中心形成或暴露过程。
生理意义是避免细胞产生蛋白酶对细胞进行自身消化,并使酶在特定部位环境中发挥作用,保证体内代谢正常进行。
2、变构酶
体内某些代谢物可以与某些酶分子活性中心外某一部位可逆地结合,使酶发生变构并变化其催化活性,有变构激活与变构抑制。
3、酶共价修饰调节
酶蛋白肽链上某些基团可与某种化学基团发生可逆共价结合,从而变化酶活性,这一过程称为酶共价修饰。
在共价修饰过程中,酶发生无活性与有活性两种形式互变。
酶共价修饰涉及磷酸化与脱磷酸化、乙酰化与脱乙酰化、甲基化与脱甲基化、腺苷化与脱腺苷化等,其中以磷酸化修饰最为常用。
五、同工酶
同工酶是指催化相似化学反映,而酶蛋白分子构造、理化性质乃至免疫学性质不同一组酶。
同工酶是由不同基因或等位基因编码多肽链,或由同一基因转录生成不同mRNA翻译不同多肽链构成蛋白质。
翻译后经修饰生成多分子形式不在同工酶之列。
同工酶存在于同一种属或同一种体不同组织或同一细胞不同亚细胞构造中。
如乳酸脱氢酶是四聚体酶。
亚基有两型:
骨骼肌型(M型)和心肌型(H型)。
两型亚基以不同比例构成五种同工酶,如LDH1(HHHH)、LDH2(HHHM)等。
它们具备不同电泳速度,对同一底物体现不同Km值。
单个亚基无酶催化活性。
心肌、肾以LDH1为主,肝、骨骼肌以LDH5为主。
肌酸激酶是二聚体,亚基有M型(肌型)和B型(脑型)两种。
脑中含CK1(BB型);骨骼肌中含CK3(MM型);CK2(MB型)仅见于心肌。
第四章 维生素
一、脂溶性维生素
1、维生素A
作用:
与眼视觉关于,合成视紫红质原料;维持上皮组织构造完整;增进生长发育。
缺少可引起夜盲症、干眼病等。
2、维生素D
作用:
调节钙磷代谢,增进钙磷吸取。
缺少小朋友引起佝偻病,成人引起软骨病。
3、维生素E
作用:
体内最重要抗氧化剂,保护生物膜构造与功能;增进血红素代谢;动物实验发现与性器官成熟与胚胎发育关于。
4、维生素K
作用:
与肝脏合成凝血因子Ⅱ、Ⅶ、Ⅸ、Ⅹ关于。
缺少时可引起凝血时间延长,血块回缩不良。
二、水溶性维生素
1、维生素B1
又名硫胺素,体内活性型为焦磷酸硫胺素(TPP)
TPP是α-酮酸氧化脱羧酶和转酮醇酶辅酶,并可抑制胆碱酯酶活性,缺少时可引起脚气病和(或)末梢神经炎。
2、维生素B2
又名核黄素,体内活性型为黄素单核苷酸(FMN)和黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)
FMN和FAD是体内氧化还原酶辅基,缺少时可引起口角炎、唇炎、阴囊炎、眼睑炎等症。
3、维生素PP
涉及尼克酸及尼克酰胺,肝内能将色氨酸转变成维生素PP,体内活性型涉及尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+)和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP+)。
NAD+和NADP+在体内是各种不需氧脱氢酶辅酶,缺少时称为癞皮症,重要体现为皮炎、腹泻及痴呆。
4、维生素B6
涉及吡哆醇、吡哆醛及吡哆胺,体内活性型为磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。
磷酸吡哆醛是氨基酸代谢中转氨酶及脱羧酶辅酶,也是δ-氨基γ-酮戊酸(ALA)合成酶辅酶。
5、泛酸
又称遍多酸,在体内活性型为辅酶A及酰基载体蛋白(ACP)。
在体内辅酶A及酰基载体蛋白(ACP)构成酰基转移酶辅酶。
6、生物素
生物素是体内各种羧化酶辅酶,如丙酮酸羧化酶,参加二氧化碳羧化过程。
7、叶酸
以四氢叶酸形式参加一碳基团转移,一碳单位在体内参加各种物质合成,如嘌呤、胸腺嘧啶核苷酸等。
叶酸缺少时,DNA合成受抑制,骨髓幼红细胞DNA合成减少,导致巨幼红细胞贫血。
8、维生素B12
又名钴胺素,唯一含金属元素维生素。
参加同型半工半胱氨酸甲基化生成蛋氨酸反映,催化这一反映蛋氨酸合成酶(又称甲基转移酶)辅基是维生素B12,它参加甲基转移。
一方面不利于蛋氨酸生成,同步也影响四氢叶酸再生,最后影响嘌呤、嘧啶合成,而导致核酸合成障碍,产生巨幼红细胞性贫血。
9、维生素C
增进胶原蛋白合成;是催化胆固醇转变成7-α羟胆固醇反映7-α羟化酶辅酶;参加芳香族氨基酸代谢;增长铁吸取;参加体内氧化还原反映,保护巯基等作用。
第二篇 物质代谢及其调节
第一章 糖代谢
一、糖酵解
1、过程:
见图1-1
糖酵解过程中包括两个底物水平磷酸化:
一为1,3-二磷酸甘油酸转变为3-磷酸甘油酸;二为磷酸烯醇式丙酮酸转变为丙酮酸。
2、调节
1)6-磷酸果糖激酶-1
变构抑制剂:
ATP、柠檬酸
变构激活剂:
AMP、ADP、
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