6《生物化学》普教专科教学大纲.docx

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6《生物化学》普教专科教学大纲

基础医学院生物化学专业

生物化学（2404B）教学大纲

执笔人：

孙剑

审查人：

唐微

分管教学院长：

赵万红

学院院长：

李文春

一、课程基本信息

课程中文名称:

生物化学

课程代码：

2404B

学分与学时：

3学分65学时理论学时43，实验学时22

课程性质：

必修

授课对象：

普教护理三年制专科学生

\

二、课程教学目标与任务

生物化学是研究物体内化学分子与化学反应的科学，从分子水平上探讨生命现象的本质，它主要以化学和生物学的理论和方法为主要手段来研究生物体内基本物质的组成，结构、理化性质、生物功能和结构与功能的关系及在生命过程中化学变化的规律。

生物化学是护理专业的重要基础课。

护理专业的学生，通过学习和掌握生物化学知识除理解生命现象的本质与人体正常生理过程的分子机制外，更重要的是为进一步学习基础医学其它课程和临床课程打下扎实的生物化学基础。

护理专业生物化学为72学时，其中理论课48学时，实验课24学时。

3个学分。

教学方法上运用启发式教学，积极开展教学研究，经常性的开展集体备课、相互听课，探讨好的教学方法。

理论课采用多媒体教学。

本课程考试课采用闭卷考试，实验课考核分三个方面，包括：

实平时操作成绩，实验报告、和实验理论成绩，累积为实验分。

理论考试分数占80%，实验分数占20%。

三、学时安排

课程内容和学时分配表

护理专业专科生生物化学学时分配表

章节名称

理论学时数

实验学时数

合计

绪论、第1章蛋白质的结构与功能

4

7（4+3）

11

第2章核酸结构与功能

3

0

3

第3章维生素

2

0

2

第4章酶

4

4

8

第5章生物氧化

2

0

2

第6章糖代谢

6

7（4+3）

13

第7章脂类代谢

6

4

10

第8章蛋白质分解代谢

4

0

4

第9章核苷酸代谢

1

0

1

第11章DNA生物合成

3

0

3

第12章RNA生物合成

2

0

2

第13章蛋白质生物合成

2

0

2

第14章基因表达调控

2

0

2

第16章细胞信号转导

自学

0

第17章水和无机盐代谢

自学

0

第19章肝的生物化学

2

0

2

合计

43

22

65

四、课程教学内容与基本要求

绪论

目的要求

1、明确：

生物化学概念及研究对象

2、了解：

生物化学在医学中的重要性

第一章蛋白质的结构与功能

目的要求

1、掌握：

蛋白质的化学组成、基本结构和理化性质。

2、熟悉：

蛋白质的重要性；氨基酸的一般结构和分类；蛋白质构象的基本概念；蛋白质的理化性质、分离和纯化。

3、了解：

蛋白质结构与功能的关系。

授课学时：

4学时

重点和难点

重点：

蛋白质的组成和分子结构，蛋白质的理化性质。

难点：

蛋白质分子的空间结构，蛋白质的分离和纯化

教学内容

一、蛋白质的分子组成，蛋白质的分子结构，白质结构与功能的关系，蛋白质空间结构与能的关系。

二、蛋白质的理化性质及其分离和纯化：

1、氨基酸分类和理化性质，肽及肽的作用。

2、蛋白质的一、二、三、四级结构。

3、蛋白质一级结构与功能的关系；

4、蛋白质的理化性质；蛋白质的分离和纯化。

第二章核酸的结构与功能

目的要求

1、掌握：

核酸的化学组成、基本结构、理化性质和生物学功能；DNA双螺旋结构的要点和碱基互补规律。

2、熟悉：

核酸的分类，RNA的结构与功能。

3、了解：

DNA的超螺旋结构及其在染色质中组装，核酸的分子杂交与探针技术。

授课学时：

3学时

重点：

核酸的化学组成，DNA的双螺旋结构模型，RNA的结构与功能，DNA的理化性质。

难点：

DNA双螺旋结构模型，几种主要RNA的结构。

教学内容

一、核酸的化学组成及一级结构。

二、DNA的空间结构与功能：

1、DNA二级结构—双螺旋结构模型，

2、DNA的超螺旋结构及其在染色质中组装，DNA的功能。

三、RNA的结构与功能：

1、信息RNA的结构与功能；

2、转运RNA的结构与能；

3、核蛋白体的结构与功能；其它小分子RNA及RNA组学。

四、核酸的理化性质、变性和复性及其应用。

1、核酸的一般理化性质，DNA的变性，

2、核酸的复性和分子杂交。

第三章维生素与微量元素

目的要求

掌握参与组成辅酶的维生素，熟悉各种维生素的生理功能及缺乏症

授课学时：

2学时

重点和难点

重点：

水溶性维生素与辅酶的关系，脂溶性维生素的活性形式与功能。

难点：

维生素的基本结构，维生素与辅酶的结合。

教学内容

一、概述：

维生素的命名与分类，维生素的需要量，维生素的缺乏与中毒。

二、脂溶性维生素

1．维生素A的生理功能及缺乏症。

2．维生素D的生理功能及缺乏症。

3．维生素K的生理功能及缺乏症。

4．维生素E的生理功能及缺乏症。

三、水溶性维生素

1．维生素B1的生理功能及缺乏症。

2．维生素B2的生理功能及缺乏症。

3．维生素PP的生理功能及缺乏症。

4．维生素B6的生理功能及缺乏症。

5．生物素的生理功能及缺乏症。

6．泛酸的生理功能及缺乏症。

7．叶酸的生理功能及缺乏症。

8．维生素B12的生理功能及缺乏症。

9．硫辛酸的生理功能及缺乏症。

10．维生素C生理功能及缺乏病。

第四章酶

目的要求

1、掌握：

酶在生命活动中的重要性；酶的化学本质、作用特点及影响酶作用的因素（酶促反应的动力学）。

2、熟悉：

酶的催化作用机制；酶的分离、纯化及酶知性测定的原理；辅酶及同工酶的概念。

3、了解：

固相酶，工具酶，酶在医药学上的应用；酶的命名和分类。

授课学时：

4学时

重点与难点

重点：

酶催化反应的特点，酶的活性中心，影响酶促反应的因素。

难点：

酶促反应的动力学；酶的分离、纯化及酶知性测定的原理。

教学内容

一、酶的分子结构与功能；酶促反应的特点与机制；

二、酶促反应动力学：

1、底物浓度对酶促反应的影响

2、酶浓度对酶促反应的影响

3、温度对酶促反应的影响

4、pH对酶促反应的影响

5、抑制剂和激活剂对反应速度的影响；

三、酶活性测定与酶活性单位。

酶的调节；

四、酶的命名和分类；

五、酶与医学的关系。

第五章生物氧化

目的要求

1、掌握：

生物氧化的概念、特点和意义，线粒体呼吸链组成和传递体的排列顺序。

2、熟悉：

底物水平磷酸化和氧化磷酸化偶联作用；高能磷酸键的贮存和释放。

维生素和生物氧化的关系。

3、了解：

氧化磷酸化的作用机理及生物氧化抑制剂的作用及意义。

授课学时：

2学时

重点与难点

重点：

电子传递链的组成及排列顺序，氧化磷酸化。

难点：

氧化磷酸化的机制。

教学内容

一、概述，ATP与能量代谢

1、生物氧化的基本概念，生物氧化的特点

2、ATP的生成方式，ATP循环，高能键的转移和贮存

二、氧化磷酸化，细胞生物氧化体系

1、呼吸链的组分：

NAD+、黄素蛋白、铁硫蛋白、泛醌、细胞色素体系。

2、呼吸链中传递体的排列顺序

3、主要的呼吸链：

NADH氧化呼吸链、琥珀酸氧化呼吸链。

4、胞液中NADH的氧化

5、ATP偶联生成（氧化磷酸化）

第六章糖代谢

目的要求

1、掌握：

葡萄糖在体内氧化供能的基本代谢途径（有氧氧化和无氧氧化）及生理意义；血糖恒定及调节。

2、熟悉：

磷酸戊糖途径的特点及生理意义，糖原合成、分解，糖异生作用。

3、了解：

其它单糖的代谢。

授课学时：

6学时

重点和难点

重点：

糖代谢各途径及生理意义，血糖及其激素的调节。

难点：

丙酮酸脱氢酶复合体作用机制、糖的有氧氧化的调节。

教学内容

一、概述：

糖的生理功能，糖的消化吸收，糖代谢的概况

二、糖的无氧分解，糖的有氧氧化，磷酸戊糖途径

1、糖酵解的反应过程，糖酵解的调节，糖酵解的生理意义

2、氧化的反应过程，有氧氧化生成的ATP，氧氧化的调节，有氧氧化的生理意义

3、糖途径的反过程，酸戊糖途径的生理意义

三、原的合成与分解，糖异生，血糖及其调节

1、糖原的合成代谢，糖原的分解代谢，

2、糖异生途径，糖异生的调节，糖异生的生理意义

3、血糖的来源与去路，血糖水平的调节

第七章脂类代谢

目的要求

1、掌握：

血浆脂蛋白的分类、组成、来源和功能。

脂肪酸的氧化与酮体的生成和分解途径。

2、熟悉：

脂肪的合成、磷脂和胆固醇代谢概要及其生理意义，糖脂代谢的关系。

3、了解：

脂代谢调节紊乱，降血脂药的作用原理。

授课学时：

6学时

重点和难点

重点：

脂肪酸的氧化分解，脂肪的合成，酮体的生成与利用，血浆脂蛋白的结构特点及功能，胆固醇在体内的去路。

难点：

脂肪酸的氧化分解过程，脂肪的合成过程，血浆脂蛋白的代谢过程。

教学内容

一、脂类消化吸收及运输，甘油三酯的代谢。

1、脂肪的分解代谢，脂肪的合成代谢，脂肪的合成代谢

2必需脂肪酸的生理功能

3、酮体的生成和利用

二、磷脂的代谢

三、甘油磷脂的代谢，胆固醇代谢，血浆脂蛋白代谢

1、鞘磷脂的代谢

2、胆固醇的合成，胆汁酸的生成与代谢，胆固醇其它转化途径。

3、血浆脂蛋白，载脂蛋白，血浆脂蛋白代谢，血浆脂蛋白代谢异常。

第八章蛋白质分解代谢

目的要求

1、掌握：

蛋白质在营养上的重要性，氨基酸一般分解代谢与最终产物生成过程及意义。

2、熟悉：

蛋白质消化过程及生理意义；一碳基团代谢。

糖、脂和蛋白质三大代谢的相互关系。

3、了解：

个别氨基酸代谢的特点。

授课学时：

4学时

重点和难点

重点：

氨基酸脱氨基，尿素的合成，鸟氨酸循环。

难点：

联合脱氨基作用，鸟氨酸循环，各种氨基酸生糖过程。

教学内容

一、蛋白质的营养作用，蛋白质的消化、吸收和腐败

1、蛋白质营养的重要性，氮平衡的概念，人体对蛋白质需要量，蛋白质的营养价值

2、蛋白质的消化，氨基酸的吸收，蛋白质的腐败作用

二、氨基酸的一般代谢

1、氨基酸代谢的概况，组织蛋白的降解。

2、氨基酸的脱氨基作用：

氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨作用、非氧化脱氨基作用。

3、氨的代谢：

氨的来源与去路；氨的转运；尿素的生成

4、α-酮酸的代谢

三、个别氨基酸的代谢

1、氨基酸的脱羧基作用，一碳单位代谢

2、含硫氨基酸的代谢，芳香族氨基酸的代谢，支链氨基酸的代谢。

教学方法：

大课讲授，联系生物学所学的相关知识，结合相关临床知识，采用疑问式、启发式教学方法，做到课堂互动。

第九章核酸结构、功能与核苷酸代谢

目的要求

1、掌握：

核苷酸和核酸的分子组成。

核苷酸的从头合成和补救合成的概念。

2、熟悉：

嘌呤环、嘧啶环从头合成的元素来源。

核苷酸分解代谢的产物。

3、了解：

核苷酸的抗代谢物。

授课学时：

1学时

重点和难点

重点：

核苷酸的从头合成和补救合成，脱氧核苷酸的来源。

难点：

嘌呤核苷酸的从头合成过程、嘧啶核苷酸的从头合成过程。

教学内容

一、嘌呤核苷酸的代谢

1、嘌呤核苷酸的合成代谢：

嘌呤核苷酸的从头合成与补救合成的概念

2、从头合成元素的来源及合成过程，从头合成的调节，脱氧（核糖）核苷酸的生成。

3、嘌呤核苷酸的分解代谢

二、嘧啶核苷酸代谢

1、嘧啶核苷酸的合成：

核苷酸的从头合成与补救合成的概念

2、从头合成元素的来源及合成过程、从头合成的调节，脱氧胸腺嘧啶核苷酸的生成。

嘧啶核苷酸的分解代谢。

第十一章DNA的生物合成（复制）

目的要求

1.掌握：

DNA生物合成的基本规律及有关酶的作用。

逆转录酶的作用。

：

2.熟悉：

DNA损伤与修复的基本原理。

3.了解：

DNA生物合成的过程。

授课学时：

2学时

重点和难点

重点：

DNA复制的基本规律和复制的有关酶类。

难点：

DNA复制的过程和复制时各种蛋白质的作用。

教学内容

一、复制的基本规律及DNA复制的酶类

二、DNA生物合成过程，逆转录和其他复制方式，DNA损伤（突变）与修复。

1、半保留复制的实验依据和意义，DNA双向复制，复制的半不连续性

2、DNA复制的酶学和拓扑学变化

3、原核生物DNA生物合成，真核生物DNA生物合成。

4、逆转录病毒和逆转录酶，逆转录研究的意义，滚环复制和D环复制。

5、突变的意义，引发突变的因素，突变的分子改变类型，DNA损伤的修复。

第十二章RNA的生物合成（转录）

目的要求

1、掌握：

RNA生物合成的基本规律及有关酶的作用。

复制与转录的异同点。

2、熟悉：

真核生物转录后加工修饰。

3、了解：

RNA生物合成的过程，核酶。

授课学时：

2学时

重点和难点

重点：

转录所需的原料，转录与复制的异同点，转录的酶类。

难点：

模板与酶的辨认结合，转录起始复合物的生成，转录的过程。

教学内容：

一、转录的模板和酶，转录过程，

二、真核生物的转录后修饰

1、转录模板，RNA聚合酶，模板与酶的辨认结合。

2、原核生物的转录过程，真核生物的转录过程。

3、真核生物mRNA的转录后加工、tRNA的转录后加工，rRNA的转录后加工

核酶

第十三章蛋白质的生物合成（翻译）

目的要求

1、掌握：

蛋白质生物合成的基本规律及有关酶和重要因子的作用

2、熟悉：

蛋白质生物合成的过程及其干扰与抑制

3、了解：

蛋白质合成后的加工和输送

授课学时：

2学时

重点和难点

重点：

遗传密码的基本性质，参与蛋白质生物合成的三类RNA，肽链合成中的核糖体循环。

难点：

蛋白质合成过程，肽链合成中的核糖体循环。

教学内容：

一、蛋白质生物合成，蛋白质生物合成过程。

二、蛋白质合成后加工和运输

三、蛋白质生物合成的干扰和抑制

1、翻译模板mRNA及遗传密码，核蛋白体是多肽链合成的装置，tRNA与氨基酸的活化

2、肽链合成起始，肽链的延长，肽链合成的终止

3、多肽链折叠为天然功能构象的蛋白质，一级结构的修饰，空间结构的俢饰

4、蛋白质合成后的靶向输送

5、抗生素类，其他干扰蛋白质合成的物质

第十四章基因表达调控

目的要求

1、掌握：

原核生物转录起始调控的操纵子模式

2、熟悉：

真核生物转录起始的调控

3、了解：

基因表达调控基本概念与原理。

授课学时：

2学时

重点和难点

重点：

原核生物转录起始调控的操纵子模式。

难点：

基因表达调控中蛋白质与DNA的辨认结合及其作用。

教学内容

一、基因表达调控基本原理

二、原核基因转录的调节系统，真核基因转录的调节系统

1、概述，基因转录激活调节的因素

2、乳糖操纵子，色氨酸操纵子，其他转录调控方式

3、真核生物基因结构的特点，真核基因转录调控特点，真核基因转录激活调节

第十六章细胞间信号转导

目的要求：

1、掌握：

细胞间信息物质，受体的分类及其作用特点。

2、熟悉：

受体一般结构及功能，膜受体介导信息转导途径。

3、了解：

胞内受体介导信息转导途径，信息转导途径的相互联系，信息转导与疾病。

授课学时：

2学时

重点和难点

重点：

细胞间信息物质，受体的分类及其作用特点，G蛋白质偶联的信息传递通路。

难点：

酪氨酸蛋白激酶信号通路中各蛋白质的作用。

教学内容

一、信息物质、受体

1、细胞间信息物质

2、受体的分类、一般结构及功能

3、受体的作用特点，受体活性的调节

二、信息的转导途径，信息转导途径的相互交互联系，信息转导与疾病

1、膜受体介导的信息转导途径

2、胞内受体介导的信息转导途径

第十七章　水和电解质平衡

目的要求：

1、掌握：

体液的含量分布、水的生理功能，水平衡，钠钾的含量分布和排泄特点。

调节水和电解质平衡的激素及作用机制。

钙、磷的生理功能，钙、磷代谢的调节。

2、熟悉：

体液的交换，电解质的生理功能，血钙和血磷，钙磷的吸收与排泄。

3、了解：

钙、磷与骨的关系，微量元素及镁代谢。

授课学时：

4学时

重点和难点

重点：

体液的含量分布、水的生理功能，水平衡，钠钾的含量分布和排泄特点。

难点：

水和电解质平衡的调节，钙、磷与骨的关系。

教学内容

一、体液

1、体液的含量分布

2、体液电解质的组成、含量及分布特点

3、体液的交换：

血浆与组织间液交换，组织间液与细胞内液交换。

二、水平衡

1、水的生理功用；调节体温、促进和参与物质代谢、运输作用、润滑作用、结合水的作用。

2、水平衡—水的摄入排出

三、电解质平衡

1、电解质的生理功用

2、钠、氯代谢：

含量分布，吸收与排泄

3、钾代谢：

含量分布，吸收与排泄。

四、水和电解质平衡的调节

1、神经系统的调节

2、激素调节：

抗利尿素的调节，醛固酮的调节，其它激素的调节。

五、钙、磷代谢

钙磷在体内的分布和生理功用、钙、磷的吸收与排泄、血钙与血磷、钙磷代谢的调节（1-25-（OH）2-D3的调节、甲状旁腺素的调节、降钙素的调节）。

六、微量元素及镁代谢

微量元素代谢、镁代谢。

第十九章　肝的生物化学

目的要求

1、掌握：

生物转化的概念和类型，黄疸的分类。

2、熟悉：

肝脏在糖、脂、蛋白质、维生素和激素代谢中的作用。

3、了解：

胆汁酸的代谢与功能，胆色素的代谢。

授课学时：

2学时

重点和难点

重点：

生物转化的概念和类型，胆汁酸的分类及结构特点，黄疸的分类。

难点：

胆色素的代谢。

教学内容

一、肝脏在物质代谢中的作用：

肝脏在糖、脂、蛋白质、维生素和激素代谢中的作用。

二、肝脏的生物转化作用：

生物转化概念，生物转化反应的主要类型（第一相反应－氧化、还原、水解反应，第二相反应－结合反应），影响生物转化的因素。

三、胆汁酸的代谢

四、血红素代谢：

胆红素的生成与转运，胆红素在肝脏中转变，胆色素在肠道中的变化和胆色素的肠肝循环，血清胆红素与黄疸及黄疸的分类。

五、课程教学方式与考核方式

（一）教学方式（以课堂讲授为主，辅以实践教学、课后作业、小论文等）

（二）考核方式（闭卷考试）

六、参考教材及教学参考资料

1.高天祥，田竟生主编.医学分子生物学.北京:

科学出版社,2000

2.徐晓利、马涧泉主编.医学生物化学.北京:

人民卫生出版社,2002

3.伍欣星,聂广主编.医学分子生物学.武汉:

武汉大学出版社,1996

4.史济平主编.药学分子生物学.第二版,北京:

人民卫生出版社,2003

5.周爱儒主编.生物化学.第六版.北京:

人民卫生出版社,2005

6.DevlinTM,TextbookofBiochemistrywithClinicalCorrelations.4th.NewYork:

JohnWiley&Sons,Inc.,1997

7.NelsonDL,CoxMM.Lehninger.PrinciplesofBiochemistry.3rd.NewWorthPublishers,2000

七、实验教学内容与要求

（一）实验教学目的与基本要求

（二）实验内容与基本要求

1、实验项目一览表

序号

实验项目名称

学时

实验类型

实验类别

每组人数

1

蛋白质含量的测定

4

验证实验

必做

26人

2

醋酸纤维薄膜电泳分离血清蛋白

4

验证实验

必做

26人

3

血糖含量的测定

4

验证实验

必做

26人

4

酮体的生成和利用

4

验证实验

必做

26人

5

血清谷丙转氨酶（ALT）活性的测定

4

验证实验

必做

26人

6

肝糖原的提取与鉴定

4

创新设计实验

必做

26人

2、实验内容及要求

实验一　蛋白质的定量测定

【实验目的】

1、复习蛋白质的理化性质。

2、熟悉双缩脲法测定蛋白质含量的原理及方法。

【实验设备】

722S分光光度计。

【实验材料】

1．双缩脲试剂：

称取硫酸铜（CuSO4·5H2O）1.5克及酒石酸钾钠（C4H4O6KNa·4H2O）6克，分别用适量蒸馏水溶解，混合后加10％NaOH溶液300ml，最后加蒸馏水至1000ml。

2．蛋白标准液：

取经凯氏定氮标定后的标准蛋白血清用15％的NaCl溶液稀释25倍，贮于冰箱中备用。

【实验方法】

待测血清稀释，待测血清用15％的NaCl溶液作25倍稀释备用。

按表操作

【注意事项】

（一）硫酸钠的溶解度与温度有关，温度低于30℃易结晶析出，故室温较低时应在37℃水浴或恒温箱进行保温。

（二）血清样品必须新鲜，如有细菌污染或溶血，则不能得到正确的结果。

（三）含脂类较多的血清，可用乙醚3ml抽提一次后再进行测定。

实验二　醋酸纤维薄膜电泳分离血清蛋白

【实验目的】

1、复习蛋白质的相关理论知识。

2、掌握醋酸纤维薄膜电泳分离血清蛋白的原理与方法。

【实验仪器】

1、电泳仪：

包括直流电源整流器和电泳槽两个部分。

2、醋酸纤维素薄膜。

3、721型分光光度计。

【实验材料】

试剂

（1）巴比妥缓冲液（pH8.6，离子强度0.06）：

巴比妥钠12.7g，巴比妥1.66g于蒸馏水中加热溶解后再加水至1000ml。

（2）氨基黑10B染色液：

氯基黑10B0.5g、甲醇50ml、冰醋酸10ml、蒸馏水10ml。

（3）漂洗液：

95％乙醇45ml冰醋酸5ml蒸馏水50ml。

【实验方法】

1、准备与点样

2、电泳

将点样后的膜条置于电泳槽架上，放置时，无光泽面（即点样面）向下，点样端置于阴极槽架上以四层滤纸作桥垫，膜条与滤纸需贴紧，待平衡5分钟后通电，电压为110V，电流为0.4～0.6mA/cm，通电1小时左右关闭电源。

3、染色

通电完毕后用镊子将薄膜取出，直接浸于盛有氨基黑10B的染色液中，染5分钟取出，立即浸入盛有漂洗液的培养皿中，反复漂洗数次，直至背景漂净为止。

用滤纸吸干薄膜。

实验三　血糖含量的测定

吴宪-Folin法

【实验目的】

1、掌握血糖微量测定的基本原理和无蛋白血滤液的制备。

2、掌握血糖正常水平及其测定的临床意义。

3、复习血糖的来源、去路及其调节的有关理论知识。

【实验材料】

1、722S分光光度计

2、离心机

1、试剂：

（1）碱性铜试剂：

称取无水Na2CO340g，溶于100ml蒸馏水中,溶后加酒石酸7.5g若不易溶解可稍加热，冷却后移入1000ml的容量瓶中。

另取纯结晶CuSO44.5g溶200ml蒸馏水中，溶后再将此溶液倾入上述容量瓶内，加蒸馏水至1000ml刻度，放置备用。

（2）磷钼酸试剂：

取纯钼酸70g，溶于10％NaOH400ml中，其中再加Na2WO410g，加蒸馏水至总体积约为800ml，加热煮沸30-40分钟，以除去钼酸中可能存在的NH3，冷却后加85％H3PO4250ml，加蒸馏水稀释至1000ml刻度，摇匀，贮棕色瓶保存。

（3）标准葡萄糖液：

（4）标准葡萄糖液：

（5）0.25％苯甲酸液：

称取苯甲酸2.5g，加入煮沸的蒸馏水1000ml中，使成饱和溶液，冷却后，取上清液备用。

（6）10％Na2WO4。

（7）2/3NH2SO4

【实验方法】

1、无蛋白血滤液的制备：

取干试管一支，准确加入蒸馏水3.5ml，血液0.1ml，2/3NH2SO40.2ml，10％Na2WO40.2ml，混匀，离心，收集滤液备用。

2、取试管3支，编号，按表操作。

【注意事项】

1、本法所测得的血糖并不完全是真正的血糖，因滤液中尚有其它还原性物质的干扰