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生化药必做题
第二章蛋白质化学
一、填空题
1.增加溶液的离子强度能使某种蛋白质的溶解度增高的现象叫做盐溶,在高离子强度下使某种蛋白质沉淀的现象叫做盐析。
2.蛋白质是由氨基酸聚合成的高分子化合物,在蛋白质分子中,氨基酸之间通过肽键相连,蛋白质分子中的该键是由一个氨基酸的α羧基与另一个氨基酸的脱水形成的酰胺键。
3.蛋白质分子中常含有色氨酸、酪氨酸残基等氨基酸,故在280nm波优势有特征性光吸收,该性质可用来测定蛋白质的含量。
4.当蛋白质受到一些物理因素或化学试剂的作用发生变性作历时,它的生物活性会丧失,同时还伴随着蛋白质溶解性的降低和一些理化常数的改变等。
5.蛋白质平均含氮量为16%,组成蛋白质分子的大体单位是氨基酸,但参与人体蛋白质合成的氨基酸共有20种,除甘氨酸和脯氨酸外,其它化学结构均属于L-α—氨基酸。
6.蛋白质分子中的二级结构的结构单元有:
α—螺旋、β—折叠、β—转角、无规卷曲。
7.蛋白质分子构像改变而致使蛋白质分子功能发生改变的现象称为变构效应。
引发变构效应的小分子称变构效应剂。
8.螺旋肽段中所有的肽键中的α氨基和α羧基均参与形成氢键,因此维持了螺旋的最大稳定。
氢键方向与螺旋轴平行。
9.蛋白质在处于大于其等电的pH环境中,带负电荷,在电场中的向正极移动。
反之,则向电场负极移动。
10.稳定和维系蛋白质三级结构的重要因素是侧链基团的次级键的彼此作用,有氢键、离子键及疏水键和范德华力键等非共价键。
11.组成蛋白质四级结构的每一条肽链称为亚基。
12.蛋白质溶液是亲水胶体溶液,维持其稳定性的主要因素是颗粒表面水化膜及表面带有同种电荷。
13.一级结构是蛋白质分子的大体结构,它是决定蛋白质空间构像的基础,而蛋白质的
空间构像则是实现其生物学功能的基础。
14.按照理化性质天冬氨酸Asp和谷氨酸Glu属于酸性氨基酸;组氨酸His,赖氨酸Lys,精氨酸Arg;属于碱性氨基酸。
二、填空题
1.肽键:
由蛋白质分子中氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水形成的共价键(-CO-NH-)又称酰胺键。
2.蛋白质一级结构:
指肽链中通过肽键连接起来的氨基酸排列顺序,这种顺序是由基因上遗传信息所决定的。
维系蛋白质一级结构的主要化学键为肽键,一级结构是蛋白质分子的大体结构它是决定蛋白质空间结构的基础。
3.蛋白质的构象:
各类天然蛋白质分子的多肽链并非以完全伸展的线状形式存在,而是通过度子中若干单键的旋转而盘曲、折叠,形成特定的空间三维结构,这种空间结构称为蛋白质的构象。
蛋白质的构象通常由非共价键、次级键来维系。
4.蛋白质二级结构:
蛋白质的二级结构是指蛋白质多肽链主链原子局部的空间结构,但不包括与其他肽段的彼此关系及侧链构象的内容。
5.肽键平面:
与肽键相连的六个原子组成刚性平面结构,称为肽单元或肽键平面。
但由于α-碳原子与其他原子之间均形成单键,因此两相邻的肽键平面可以作相对旋转。
6.α-螺旋:
是多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕所形成的有规律的螺旋构象,其结构特征为:
⑴为一右手螺旋,⑵螺旋每圈包括个氨基酸残基,螺距为,⑶螺旋以氢键维系。
7.β-折迭:
β-折迭是由若干肽段或肽链排列起来所形成的扇面状片层构象,其结构特征为:
⑴由若干条肽段或肽链平行或反平行排列组成片状结构,⑵主链骨架伸展呈锯齿状,⑶借相邻主链之间的氢键维系。
8.β-转角:
是多肽链180°回折部份所形成的一种二级结构,其结构特征为:
⑴主链骨架本身以大约180°回折,⑵回折部份通常由四个氨基酸残基组成,⑶构象依托第一残基的-CO基与第四残基的-NH基之间形成氢键来维系。
9.无规则卷曲:
多肽链的主链除α-螺旋、β结构和β转角外,还有一些无肯定规律性的折叠方式,这种无肯定规律的主链构象称为无规则卷曲。
10.蛋白质的三级结构:
具有二级结构或域结构的一条肽链,由于其序列上相隔较远的氨基酸残基侧链的彼此作用,而进行范围普遍的盘曲与折叠,形成包括主、侧链在内的空间排列,这种在一条多肽链中所有原子在空间的整体排布称为三级结构。
11.蛋白质的四级结构:
它是由几个球状亚基缔合成的一个功能性的聚集体。
它是亚基的立体排布,亚基间彼此作用与接触部位的布局,但不包括亚基内部的空间结构。
12.亚基:
某些蛋白质作为一个表达特定功能的单位时,由两条以上的肽链组成,这些多肽链各自有特定的构象,这种肽链就称为蛋白质的亚基。
13.蛋白质的等电点:
当蛋白质处于某一pH环境中,所带正、负电荷为零,呈兼性离子,此时溶液的pH值被称为蛋白质的等电点。
14.蛋白质变性:
蛋白质在外界的一些物理因素或化学试剂因素作用下,其次级键受到破坏,引发空间结构的改变,从而引发了理化性质的改变,丧失生物活性,但蛋白质的一级结构并无被破坏,这种现象称为蛋白质变性。
15.蛋白质沉淀:
蛋白质分子彼此聚集而从溶液中析出的现象称为沉淀。
变性后的蛋白质由于疏水基团的暴露而易于沉淀,但沉淀的蛋白质不必然都是变性后的蛋白质。
16.盐析:
向蛋白质溶液中加入高盐浓度的中性盐,使其脱水析出的现象。
17.变构效应:
蛋白质空间构象的改变伴随其功能的转变,称为变构效应。
具有变构效应的蛋白质称为变构蛋白,常有四级结构。
以血红蛋白为例,一分子氧与一个血红素辅基结合,引发亚基构象转变,进而引进相邻亚基构象转变,更易与氧气结合。
18.肽:
蛋白质是由若干氨基酸的氨基与羧基经脱水缩合而连接起来形成的长链化合物一个氨基酸分子的α-羧基与另一个氨基酸分子的α-氨基在适当的条件下经脱水缩合即生成肽。
三、问答题
1.什么是蛋白质的二级结构?
它主要有哪几种?
各有何特征?
答:
蛋白质二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布,不包括侧链的构象。
它主要有
α—螺旋、β—折叠、β—转角和无规卷曲四种。
在α—螺旋结构中,多肽链主链围绕中心轴以右手螺旋方式旋转上升,每隔个氨基酸残基上升一圈。
氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。
每一个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基羰基上的氧形成氢键,以维持α—螺旋稳定。
在β—折叠结构中,多肽链的肽键平面折叠成锯齿状结构,侧链交织位于锯齿状结构的上下方。
两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列,通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键,维持β—折叠构象稳定。
在球状蛋白质分子中,肽链主链常出现180°回折,回折部份称为β—转角。
β—转角通常有4个氨基酸残基组成第二个残基常为辅氨酸。
无规卷曲是指肽链中没有肯定规律的结构。
2.什么是蛋白质变性?
变性与沉淀的关系如何?
答:
是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变从而致使其理化性质的改变和生物活性的丧失,这种现象称为蛋白质变性。
变性不必然沉淀,沉淀也不必然是变性,沉淀,也可以是由于盐析。
蛋白质变性是指光照热,有机溶济和一些变性剂,如(重金属盐)的作历时蛋白质的空间结构被破坏,使得蛋白质丧失活性,该进程不可逆。
盐析是指向蛋白质的溶液中加入轻金属盐使得蛋白质沉淀析出,这是由于加入盐降低了蛋白质得溶解度而析出,该进程可逆,加水蛋白质又会溶解。
二者本质上是不同的,
3.简述蛋白质空间结构
答:
蛋白质的空间结构包括:
1蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构是指蛋白质多肽链主链原子局部的空间结构,但不包括与其他肽段的彼此关系及侧链构像的内容,蛋白质的二级结构主要包括:
α—螺旋、β—折叠、β—转角及无规卷曲等几种类型。
维系蛋白质的二级结构的主要化学键是氢键。
2蛋白质的三级结构,蛋白质的三级结构是指蛋白质分子或
第三章核酸化学
一、填空题
1.组成RNA和DNA的碱基不同的地方是DNA中含有T而RNA中含有U,戊糖不同的地方是
DNA中含有脱氧核糖而RNA中含有核糖_。
2.组成核酸一级结构的大体化学键是磷酸二酯键,它是由前一核苷酸的戊糖的
3’位羟基与后一核苷酸上的5’位磷酸基基形成的磷酸酯键。
3.核酸分子游离磷酸基结尾称5’端,另一端则呈现游离的__3’羟基端。
4.核酸的一级结构即指其结构中核苷酸的排列顺序。
5.碱基配对规律是__A___和__T__之间因形成两个氢键而配对;
C和____G__之间因形成三个氢键而配对。
6.维持DNA双螺旋结构稳定的主要因素是____氢键_和_碱基堆集力_。
双螺旋结构中,其大体骨架是___核糖_和___磷酸,而碱基朝向__内侧,碱基间以__氢键_相连。
8.tRNA的二级结构是三叶草形,其3′端为___-CCA-OH_结构,其作用是
___结合和携带氨基酸__,又被称为_氨基酸臂或氨基酸柄_。
9.组成DNA的大体核苷酸是dAMP、dGMP、dCMP、dTMP四种。
组成RNA的大体核苷酸是AMP、GMP、CMP和UMP四种。
10.稳定的B-型双螺旋结构的参数是:
螺旋直径为2nm,螺距为nm。
螺旋每一周包括了10个碱基(对),所以每一个碱基平面之间的距离为。
11.在真核生物中,DNA主要存在于细胞核中,是遗传信息的贮存和携带者;RNA则主要存在于细胞质中,参与遗传信息表达的各个进程
二、名词解释
1.核酸的一级结构:
是指结构中核苷酸的排列顺序。
2.磷酸二酯键:
核苷酸连接成核苷酸时具有严格的方向性,前一核苷酸的3’-羟基与下一名核苷酸的5’-位磷酸基脱水形成3’、5’–磷酸酯键,该键称为磷酸二酯键。
双螺旋结构构:
:
DNA双螺旋(DNAdoublehelix)是一种核酸的构象,在该构象中,两条反向平行的多核甘酸链彼此缠绕形成一个右手的双螺旋结构。
4.碱基互补规律:
腺嘌呤与胸腺嘧啶以两个氢键配对相连,鸟嘌呤和胞嘧啶以三个氢键相连,使碱基配对。
这种严格的配对关系称为碱基互补规律。
5.碱基平面:
DNA双螺旋结构中配对的碱基一般处在同一个平面上,称碱基平面,它与双螺旋的长轴垂直。
变性:
在某些理化因素作用下,DNA双链解开成两条单链的进程叫DNA的变性。
复性:
DNA的变性是可逆的。
当去掉外界的变性因素,被解开的两条链又可从头互补结合,恢复成原来完整的DNA双螺旋结构分子,这一进程称为DNA复性。
变性温度(Tm值):
加热DNA溶液,使其对260nm紫外光的吸收度突然增加,达到其最大值一半时的温度,就是DNA的变性温度。
增色效应:
DNA变性的表现有,粘度降低、某些颜色反映增强、加倍具有标志性的是在波长260nm处的紫外吸收(即A260)增强,称为增色效应。
10.核酸分子杂交:
两条来源不同的单链核酸(DNA或RNA),只要它们有大致相同的互补碱基顺序,经退火处置即可复性,形成新的杂种双螺旋,这一现象称为核酸的分子杂交。
11.核酶:
具有生物催化功能的RNA,是生物催化剂。
核酶又称核酸类酶、酶RNA、核酶类酶RNA。
(四)问答题
1.比较试简述DNA、RNA在分子组成上的特点
答:
组成RNA的碱基是A、G、C、U,而组成DNA的碱基是A、G、C、T。
戊糖不同的地方是RNA含有核糖,而DNA含有脱氧核糖。
组成RNA的大体核苷酸别离是AMP、GMP、CMP和UMP四种。
组成DNA的大体核苷酸是dAMP、dGMP、dCMP、dTMP四种。
RNA分子是单链结构,DNA有两条脱氧核苷酸链反向平行组成。
2.试简述核苷酸的组成成份,和各组成成份的连接方式
答:
核苷酸由核苷与磷酸所组成。
每分子核苷酸中都含有有机含氮碱、核糖和磷酸各一分子。
核苷是由核糖(或脱氧核糖)与碱基缩合而成的糖苷。
核糖的第一名碳原子(C1′)与嘌呤碱的第九位氮原子(N9)相连接,或与嘧啶碱的第一名氮原子(N1)相连,这种C-N连接键一般称为N-糖苷键。
核苷与磷酸通过酯键缩合。
虽然核糖结构上游离的-OH(如C2′、C3′、C5′及脱氧核糖上的C3′、C5′)均能参与发生酯化反映,生成C3′-或C5′-核苷酸,但生物体内的核苷酸组成中多数是5′-核苷酸,即磷酸基大多是与核糖的C5′-连接的。
3.简述DNA双螺旋结构模型要点
答:
(1)DNA分子是由两条长度相同、方向相反的多聚脱氧核糖核苷酸链平行围绕同一“想象中”的中心轴形成的双股螺旋结构。
二链均为右手螺旋。
(2)两条多核苷酸链中,脱氧核糖和磷酸形成的骨架作为主链位于螺旋外侧,而碱基朝向内侧。
两链朝内的碱基间以氢键相连,使两链不至松散。
(3)碱基间的氢键形成有必然的规律:
即腺嘌呤与胸腺嘧啶以二个氢键配对相连;鸟嘌呤与胞嘧啶以三个氢键相连(即A=T,G≡C)。
这种碱基配对规律造成了碱基互补。
它们一般处在一个平面上,称碱基平面,它与纵轴垂直。
正因为两链间的碱基是互补的,所以两链的核苷酸排列顺序也是互补的,即两链互为互补链。
当知道一条链的一级结构,另一条互补链也就被肯定。
第四章酶
一、填空题
1.酶与非酶催化剂比较具有以下特点:
①高度催化效率;②高度专一性;③对反映条件高度敏感;④活性可被调节控制。
2.反竞争性抑制作用,抑制剂只能和ES结合,如以1/v对1/[S]作图,呈现相同斜率的直线,Km减小,Vmax降低。
3.变构酶的协同效应有正协同效应和负协同效应和同促协同效应和异促协同效应等类型。
4.酶促反映受酶浓度、底物浓度、温度、PH、
激活剂和抑制剂等影响。
5.按照与酶蛋白结合的牢固程度不同,辅助因子可分为辅酶和
辅基两种。
6.酶分子中的必需基团在某些化学物质的作用下发生改变,引发酶活性的
降低或丧失称为抑制作用。
依照抑制剂的抑制作用,可将其分为不可逆抑制作用和可逆抑制作用用两大类。
7.非竞争性抑制的特点是非竞争性抑制剂的化学结构与底物的分子结构不必然类似;底物和抑制剂别离独立地与酶的不同部位相结合;当底物浓度的改变时抑制程度不变;动力学参数:
Km值不变,Vm值降低。
二、名词解释
1.酶的辅助因子:
结合酶由蛋白质部份和非蛋白质部份组成,蛋白质部份称为酶蛋白,非蛋白质部份称为辅助因子(cofactor),酶蛋白和辅助因子结合形成的复合物称为全酶,只有全酶才有催化作用。
2.活性中心:
酶分子中与催化作用密切相关的结构区域称活性中心。
活性中心的结构是酶分子中在空间结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这些残基上的某些基团,在一级结构上可能位于肽链的不同区段,乃至位于不同的肽键上,通过折叠、盘绕而在空间上彼此靠近。
3.酶原激活:
指无活性的酶的前体转变成有活性酶的进程。
酶原激活在分子结构上是蛋白质一级结构和空间构象改变的进程。
4.酶的竞争性抑制:
I与S竞争和酶活性中心结合,从而排挤了酶对S的催化作用。
I常具有与S相似的分子结构,与酶结合是可逆的,提高[S],抑制作用可被减弱或解除。
竞争性抑制剂使酶反映的Km值增大,而不改变Vmax值。
5.酶的共价修饰:
酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合,从而改变酶的活性,这一进程称为酶的共价修饰或化学修饰。
6.酶的变构效应:
酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后产生构象的改变,进而改变酶活性状态,成为酶的变构效应。
7.同工酶:
能催化相同的化学反映,但其分子组成及结构不同,理化性质和免疫学性质彼此存在不同的一类酶。
它们可以存在于同一种属的不同个体,或同一个体的不同组织器官,乃至存在于同一细胞的不同亚细胞结构中。
8.酶:
酶是生物体活细胞产生的具有特殊催化活性和特定空间构象的生物大分子,包括蛋白质及核酸,又称为生物催化剂。
绝大多数酶是蛋白质,少数是核酸RNA,后者称为核酶。
9.辅酶:
与酶蛋白疏松结归并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅酶。
10.辅基:
与酶蛋白牢固结归并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅基。
11.酶的抑制剂:
酶抑制剂是指作用于的某些,降低酶的乃至使酶完全丧失活性的物质。
12.酶的可逆抑制作用:
抑制剂以非共价键与酶分子可逆性结合造成酶活性的抑制且可采用透析等简单方式去除抑制剂而使酶活性完全恢复的抑制作用就是可逆抑制作用。
13.限速酶:
可以通过改变其催化活性而使整个代谢反映的速度或方向发生改变的酶就称为限速酶或关键酶。
14.酶的协同效应:
当变构酶的一个亚基与其配体底物或变构剂结合后能够通过改变相邻亚基的构象而使其对配体的亲和力发生改变这种效应就称为变构酶的协同效应。
三、问答题
1.论述酶的作用的特点
答:
酶作为催化剂,它具有一般催化剂的一路性质:
(1)只能催化热力学上允许进行的反映,对于可逆反映,酶只能缩短反映达到平衡的时间,但不改变平衡常数;
(2)酶也是通过降低化学反映的活化能来加速反映速度;(3)酶在反映顶用量很少,反映前后数量、性质不变。
酶的特殊催化性质:
(1)高度的催化效率,酶通过其特有的作用机制,比一般催化剂更有效地降低反映的活化能;
(2)高度的作用专一性,酶对作用的反映物有严格要求,其中还包括催化底物发生反映的类型和方式;(3)酶活性对反映条件具有高度敏感性,酶的化学本质是蛋白质,所有能使蛋白质发生变性的理化因素,均能致使酶的失活;(4)催化活性可被调节控制,酶的作用无论是在体内或体外,都是可以调节控制的。
酶的这一特性是保证生命有机体维持正常的代谢速度,以适应生理活动需要的根本前提。
2.酶的竞争抑制作用与非竞争性抑制作用有何区别?
答:
竞争性抑制
非竞争性抑制
机理
I与S竞争与酶活性中心结合,排挤了E对S的催化作用
I在E分子中结合的位置不是结合S的位置E对S的结合不影响E和I的结合。
I结构
I常具有与S相类似的结构
I的分子结构与S分子无关
抑制行为
提高[S]可减弱或解除抑制作用
抑制作用不能因提高[S]而改变
动力学特征
Km值增大,Vmax不变
Km值不变,Vmax降低
3.何谓变构酶?
与非变构酶比较有什么特点?
答:
变构酶是指能催化相同的化学反映,但其分子组成及结构不同,理化性质和免疫学性质不同,它们可以存在于同一种属的不同个体,或同一个体的不同组织器官,甚而存在于同一细胞的不同亚细胞结构中。
变构酶多为寡聚酶,分子中有一个活性中心和另一个变构中心。
与非变构酶的比较,其动力学特征主要表现为:
v与[S]的关系为S型曲线,这种曲线关系在E作用于S时,只要[S]发生微小的转变,即能引发v的极大改变。
故变构酶能以极大程度调控反映速度。
4.论述影响酶反映速度的因素。
答:
(1)底物浓度对反映速度的影响:
在必然[E]下,将[S]与v作图,呈现双曲线,当底物浓度较低时,酶的活性中心没有全数与底物结合,反映速度随着底物浓度的增加而增加。
当底物浓度加大到可占据全数酶的活性中心时,反映速度达到最大值,即酶活性中心被底物所饱和。
此时如继续增加底物浓度,不会使反映速度再增加。
(2)酶浓度对反映速度的影响:
当反映系统中底物的浓度足够大时,酶促反映速度与酶浓度成正比,即ν=k[E]。
(3)温度对反映速度的影响:
酶促反映速度随温度的增高而加速。
但当温度增加达到某一点后,由于酶蛋白的热变性作用,反映速度迅速下降,直到完全失活。
酶促反映速度随温度升高而达到一最大值时的温度就称为酶的最适温度。
(4)pH对反映速度的影响:
pH对酶促反映速度的影响,一般为一“钟形”曲线,即pH太高或太低都可致使酶催化活性的下降。
酶催化活性最高时溶液的pH值就称为酶的最适pH。
(5)抑制剂对反映速度的影响:
凡是能降低酶促反映速度,但不引发酶分子变性失活的物质统称为酶的抑制剂。
依照抑制剂的抑制作用,可将其分为不可逆抑制作用和可逆抑制作用两大类。
(6)激活剂对反映速度的影响:
能够促使酶促反映速度加速的物质称为酶的激活剂。
酶的激活剂大多数是无机离子,如K+、Mg2+、Mn2+、Cl-等。
第五章糖代谢
一、填空题
1.1个葡萄糖分子经糖酵解可净生成2个ATP;糖原中的1个葡萄糖残基经糖酵解可净生成3个ATP。
2.糖酵解在细胞的胞液中进行,该途径中三个限速酶别离是己糖激酶或葡萄糖激酶、6-磷酸果糖激酶-l和丙酮酸激酶。
3.成熟的红细胞中无线粒体,所以只能从糖酵解中取得能量。
4.丙酮酸脱氢酶复合体包括丙酮酸脱氢酶、硫辛酸乙酰基转移酶和二氢硫辛酸脱氢酶三种酶和5种辅助因子。
5.三羧酸循环在细胞线粒体内进行,有4次脱氢和2次脱羧反映,每循环一次消耗掉1个乙酰基,生成12分子ATP,最主要的限速酶是异柠檬酸脱氢酶。
6.糖原合成的限速酶是糖原合成酶,糖原分解的限速酶是磷酸化酶。
二、名词解释
1.糖酵解:
葡萄糖或糖原在不消耗氧的条件下被分解成乳酸的进程,称为糖的无氧分解(或无氧氧化)。
由于此反映进程与酵母菌使糖生醇发酵的进程大体相似,故又称为糖酵解(或无氧酵解)。
2.糖的有氧氧化:
葡萄糖在有氧条件下完全氧化分解生成CO2和H2O的进程,称为糖的有氧氧化。
3.巴斯德效应:
有氧氧化抑制糖酵解的现象称为巴斯德效应。
4.乳酸循环:
在肌肉中葡萄糖经糖酵解生成乳酸,乳酸经血液运至肝脏,肝脏将乳酸异生成葡萄糖,葡萄糖释放至血液又被肌肉摄取,这种循环进行的代谢途径叫做乳酸循环。
5.糖异生:
由非糖物质转变成葡萄糖或糖原的进程称为糖异生。
非糖物质:
乳酸、甘油、生糖氨基酸等。
糖异生代谢途径主要存在于肝及肾中。
6.血糖:
血糖指血液中的葡萄糖,其正常水平相对恒定,维持在~L之间。
7.糖原:
糖原是由许多葡萄糖分子聚合而成的带有分支的高分子多糖类化合物。
三、问答题
1.以葡萄糖为例,比较糖酵解和糖有氧氧化的异同。
比较项目
糖酵解
糖有氧氧化
反应部位
胞液
胞液和线粒体
反应条件
无氧
有氧
受氢体
NAD+
NAD+、FAD
限速酶
己糖激酶或葡萄糖激酶、己糖激酶或葡萄糖激酶、6-磷酸果糖激酶-l、
柠檬酸合成酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶复合体。
生成ATP数
1分子G氧化分解净生成2分子ATP
净生成36或38分子ATP
产能方式
底物水平磷酸化
底物水平磷酸化和氧化磷酸化,后者为主
终产物
乳酸
CO2和H2O
生理意义
糖酵解是肌肉在有氧条件下迅速获得能量的重要途径;是机体缺氧时获得能量的主要途径;是成熟红细胞获得能量的唯一方式;是神经、白细胞、骨髓等组织细胞在有氧情况下获得部分能量的有效方式。
糖的有氧氧化是机体获得能量的主要途径;三羧酸循环是体内糖、脂肪、蛋白质三大营养物质彻底氧化分解共同的最终代谢通路;是体内物质代谢相互联系的枢纽。
2.何谓三羧酸循环?
有何特点?
三羧酸循环是以乙酰辅酶A的乙酰基与草酰乙酸缩合为柠檬酸开始,通过两次脱羧和4次脱氢等反映步骤,最后又以草酰乙酸的再生为结束的持续酶促反映进程,此进程存在于线粒体内。
因为这个反映进程的第一个产物是含有三个羧基的柠檬酸,故称为三羧酸循环,也叫做柠檬酸循环。
又因为这个循环学说是由Krebs于1937年首先提出,故又叫做Krebs循环。
三羧酸循环特点:
①在有氧条件下进行;②在线粒体内进行;③有两次脱羧和4次脱氢;④受氢体是NAD+和FAD;⑤循环1次消耗1个乙酰基,产生12分子ATP;⑥产能方式是底物磷
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