蛋白质工艺学题库.docx
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蛋白质工艺学题库
1.何谓氨基酸?
必需氨基酸有那几种?
从化学的角度上讲,氨基酸(Aminoacid,简写AA)是一分子中含有一个以上氨基(-NH2)和一个以上羧基(-COOH)的化合物总称。
1.必需氨基酸(EAA):
八种
Val、Leu、Ile、Phe、Met、Try、Lys、Thr
缬亮异 苯 蛋色赖苏
2.氨基酸熔点非常高的原因是什么?
答:
在加热至熔点时,氨基酸溶解的同时分解生成胺,并放出co2气体,这说明氨基酸是以内盐形式存在,比相应的有机酸熔点更高。
3.那三种氨基酸在紫外区有吸收?
为什么?
答:
在紫外区只有酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸有吸收,因为都带有苯环。
4.氨基酸等电点的定义?
答:
调节氨基酸水溶液的酸碱性,使其酸性和碱性解离恰好相等,氨基酸在溶液中呈两性离子存在,氨基酸分子内的正电荷与负电荷相等,即净电荷为零,此时的PH值称为氨基酸的等电点。
5氨基酸为何具有缓冲作用?
答:
6.酸水解蛋白质有哪些特点?
答:
优点:
(1)能完全水解,AA基本上都是游离的。
(2)不会引起消旋作用
缺点:
(1)对设备要求高,要求耐酸耐高温。
(2)其中一个AA被破坏—Try
(3)Gln、Asn的酰胺上的氨基被水解下来,因而Glu、Asp的量增加。
(4)Cys水解成CySH,必须用磺酸代替。
(5)水解液含有大量的腐黑质,颜色呈黑色,用作化装品需脱色成黄色.
7.什么是蛋白酶和肽酶?
酶水解蛋白质有什么特点?
答:
1.蛋白酶:
水解蛋白质内部肽键而形成各种短肽的酶。
又称为内肽酶,有专一性。
2.肽酶:
把肽从一端水解,放出一个AA的酶。
又称外肽酶。
优点:
(1)反应条件温和,AA不受破坏。
(2)水解速度性(催化效率高)。
缺点:
(1)酶水解Pr需要多种酶协同进行。
(2)酶很难提纯,活力变化大。
(3)水解产品很易腐蚀,须加防腐剂。
(4)酶的价格昂贵,来源不充分
8.何谓分配定律?
答:
一定温度下,溶质在两种互不相溶或几乎不相溶的溶剂中分配达到平衡时,它在这两相中的浓度比值与它在这两种溶剂中的溶解度的比值相等,这就是分配定律。
9.氨基酸有那些重要的呈色反应?
(1)一般氨基酸的呈色反应
①茚三酮法紫红色
②吲哚法
③邻苯二甲醛法
(2)个别氨基酸的呈色反应
①酚基的显色反应(酪氨酸)
•米伦反应
•福林反应
②蛋黄白反应(含苯环的氨基酸)
10.氨基酸在食品中有那几方面的应用?
答:
(1)氨基酸用作调味品
(2)氨基酸用作食品香料
(3)氨基酸用作食品抗氧化剂
(4)氨基酸用作食品强化剂
11.肽键学说正确性依据是什么?
何谓肽?
答:
蛋白质分子中AA连接的基本方式是肽键(-CO-NH-)。
我国在世界上首次合成的人工蛋白质——结晶牛胰岛素的成功
人工合成多聚AA的X-射线衍射图案,红外光谱与天然纤维状蛋白十分相似
水解作用的结果
包含-CO-NH-基团的化合物
人工合成的蛋白质能被蛋白酶所水解,而且能催化它的逆过程
12.何谓N-末端和C-末端?
什么是氨基酸残基?
答:
多肽链中的R1、R2、R3,……,Rn称为侧链,在链的两端仍有一个游离的a-氨基和游离的a-羧基,在一条多肽链中含有游离a-氨基的一端称N末端,而含游离a-羧基的一端称C末端。
肽链中的氨基酸由于参加肽键的形成已经不再是原来的完整分子,称为氨基酸残基。
13.一级、二级、三级结构的定义是什么?
答:
一级结构是指AA在蛋白质分子中的连接方式和AA在多肽链中的排列顺序。
二级结构是多肽链主链骨架中的若干肽段各自沿着某个轴盘旋或折迭,并以氢键维持,从而形成具有规律的构象。
三级结构是一条多肽链在二级结构的基础上,由于其顺序相隔较远的氨基酸残基侧链基团R的相互作用,而进行范围广泛的盘旋和折迭,从而产生具有特定的球状构象,成为球状蛋白质分子。
14.构成蛋白质种类众多的原因是什么?
答:
导致蛋白质种类众多的原因是组成蛋白质的氨基酸种类、氨基酸数量及排列顺序的不同。
15.何谓构型和构象?
答:
构型指的是在一个化合物中,原子的空间排列,这种排列的改变会涉及到共价键的生成与断裂,但与氢键无关,如AA的D、L一构型。
构象指的是多肽链中的一切原子,由于单键的旋转而产生不同的空间排布,这种空间排布的变化仅涉及到氢键等次级键的生成与断裂,但不涉及到共价键的生成与断裂。
16.蛋白质分子中有那些重要的次级键?
它们是怎样形成的?
答:
蛋白质和多肽中的氨基酸是以多肽链连接而成的共价链化合物。
除此之外,蛋白质和肽分子中还有一些重要的次级键:
如氢键、盐键、酯键、疏水键等。
氢键是与电负性原子共价相连的氢原子和另一电负性原子间的相互作用。
二硫键的形成形成:
CySH+CySH—S—S—
酯键是具有自由-COOH和自由-OH的AA残基侧链之间形成的。
疏水键的形成:
是由蛋白质中的一些疏水性较强的侧链基团,为避开水分子而互相粘聚在一起形成的。
配位键是指在两个原子之间,由单方面提供共用电子对所形成的共价键,在蛋白质分子中,不提供电子的元素往往是金属元素,所以又称为金属键。
17.蛋白质立体化学结构所允许的基本原则是什么?
答:
(1)所有肽单位是刚性平面,N-Cα与Cα-C呈反式结构,此时,肽平面处于稳定体系。
(2)肽平面中的肽键具有单键和双键的性质。
(3)N-Cα和Cα-C键都可以旋转,形成不同构象,即二面角(φ,ψ)决定肽链的构象。
(4)构象是否稳定,就在于非键合原子之间的距离是否符合标准接触距离d。
18.—螺旋稳定的原因是什么?
答:
(1)在α-螺旋体中,所有肽单位是刚性平面结构,且所有Cα原子的键角均为正四面体(109028´)。
(2)在α-螺旋体中,非键合原子之间的接触比较紧密,但不小于最小接触距离。
(3)氢键中氢原子位于C=OH-N的直线上,氢键键长2.86Å,并且允许所有的肽键都参与链内氢键的形成。
因此,α-螺旋体比其它螺旋更稳定。
19.影响形成—螺旋的因素有那些?
哪两种氨基酸是破坏者?
答:
氨基酸的组成和排列顺序、多肽链氨基酸残基侧链基团的性质都会影响a螺旋体的形成。
最大破坏者:
Gly、Pro;
20.酶的化学本质是什么?
催化本质是什么?
专一性和反应类型由什么决定?
答:
酶的化学本质是一种具有催化功能的蛋白质。
催化本质是降低反应所需的活化能,加速反应的进行。
专一性:
一种酶只能作用于某一类或某一种特定的物质。
绝对专一性这类酶只对一定化学键两端带有一定原子基团的化合物发生作用,即只能催化某一种底物的反应。
相对专一性属于这一类专一性的酶,有的只对作用物的某一化学键发生反应,而对此化学键两端所连接的原子基团并无多大的选择。
立体异构专一性这类酶只对某一定构型的化合物作用,对其对映体则无作用。
21.球状蛋白质分子的特点?
答:
动物体内蛋白质,绝大多数属于球状蛋白质,细胞内通常承担动态的功能,在天然球状蛋白质内,多肽链盘绕成紧密的球状结构,内部几乎无空穴可容纳水分子,这种小球的直径约为数十毫米。
氨基酸的非极性疏水基团几乎全部位于球体内部。
而极性亲水基团一般都位于球体表面,与水结合,这就是绝大多数球状蛋白较易溶于水的原因。
球状蛋白质在变形的作用下,可转变为纤维状蛋白质。
22.何谓超速离心沉降速度法和超速离心沉降平衡法?
答:
在沉降速度法中,超速离心机以很高的角速度运转,强大的离心力将蛋白质颗粒推向离心管的底部,这时离心力将受到两种力量的对抗,一种是当蛋白质分子穿过溶剂时和溶剂分子相互摩擦而产生阻力,另一种是当蛋白质分子通过溶剂时所受到的浮力,蛋白质分子在上述作用力的支配下以恒定的加速度穿过介质而沉淀。
使用超速离心机在中等离心力下进行分析的方法叫沉降平衡法。
•23.何谓沉降系数?
一个漂移单位是多少?
•答:
沉降系数是指蛋白质界面的移动速度与离心力的比值。
蛋白质的沉降系数介于
24.什么是蛋白质的等电点?
等电点时蛋白质的那些物理特性降为最低?
答:
蛋白质是一个多价离子,调节蛋白质的PH值从小到大,蛋白质分子上的电荷便会产生一个由量到质的变化,在这个电荷随PH值变化而变化的过程中,总能控制到某一PH值使蛋白质分子上的正负电荷相等,即静电荷为零,整个蛋白质分子呈两性离子存在,在电场中既不向阳极移动,也不向阴极移动,此时的PH称为蛋白质的等电点。
当蛋白质溶液处于等电点时,其溶解度,黏度,渗透压,膨胀及导电能力,均降为最低值。
•25.何谓蛋白质的沉淀作用?
有那几种?
•答:
如果改变条件,蛋白质溶液的胶体性子就会被破坏,蛋白质颗粒间的分子作用力增加,它们相互形成更大的分子聚集体而从溶液中沉淀析出,这种作用称为蛋白质的沉淀作用。
•可逆沉淀作用:
等电点沉淀作用、盐析沉淀作用
•不可逆沉淀作用:
有机溶剂的沉淀作用、重金属盐类和生物碱试剂的沉淀作用、加热变性沉淀
•26.蛋白质胶体溶液稳定的因素有那些?
•27.何谓蛋白质的变性作用?
有那些变性因素?
•答:
1.变性的定义
•当蛋白质所处的条件发生改变,参与蛋白质分子空间结构形成的次级键遭到不同程度的破坏,蛋白质分子内部各基团的相互作用、蛋白质分子与其他成分间的作用也会随之改变,促使蛋白质分子改变结构或构象;此时蛋白质的物理性质、化学性质和生物化学性质发生了改变或丧失。
这种现象称为蛋白质变性。
•2.变性的因素
•物理因素:
热、机械作用、高静压、超声波、界面现象、辐射
•化学因素:
PH值、无机盐、有机溶剂、变性剂
•
•28.什么是盐析和盐溶作用?
•
•答:
盐溶:
无机盐浓度低时,静电屏蔽作用明显,能增加蛋白质分子间的静电斥力,从而使蛋白质的溶解性增加,显示出盐溶作用。
•盐析:
向蛋白质溶液加入大量电解质,水的活度降低,原来溶液中的大部分自由水转化为盐类离子水化的水分子,从而降低了蛋白质极性基团与水分子之间的相互作用,使水化膜破坏;同时大量无机盐的加入,使蛋白质所带电荷被中和,双电层作用被破坏,蛋白质分子间的疏水性相互作用增加,蛋白质分子从溶液中析出,表现为盐析作用。
•29.蛋白质形成凝胶的原因是什么?
溶胶和凝胶有区别?
•
•30.何谓蛋白质的凝固作用?
•答:
天然蛋白质变性后,有的变性蛋白质分子相互凝聚为固体或相互穿插缠结在一起的现象称为蛋白质的凝固。
•31.蛋白质在食品加工中有那些功能特性?
•答:
有溶解性、水和能力、界面性质、黏度、凝胶性、组织形成性和风味结合性。
•①溶解性②水合能力③界面性质(乳化性起泡性)④黏度⑤凝胶性⑥组织形成性⑦风味结合性
•32.加热引起蛋白质营养价值降低的原因有那些?
•1质在较高温度下加工处理,可引起氨基酸脱酰胺脱硫和蛋白质的水解等化学反应有时候还会产生有毒物质。
•2在115度灭菌时会破坏半胱氨酸和胱氨酸生成硫化氢。
•
•3过热处理时氨基酸可生成环状衍生物某些生成物具有强致突变作用。
在有氧条件下高温热处理时色氨酸被破坏。
•4碱性条件下热处理和温度超过200度热处理会导致氨基酸或者氨基酸残基的异构化即L型转为D型而D型氨基酸大多数没有营养价值或者营养价值很低还会降低蛋白质的消化率。
•
•33.何谓失效氨基酸?
蛋白质中有那两种氨基酸容易被破坏?
•
•34何谓蛋白质改性?
主要方法有?
•物理改性:
采用物理方法(如热高频电场,微波,超声波,强烈震荡等)使蛋白质空间结构,理化性质和功能性发生改变
•
•方法:
蒸煮,挤压,搅打
•
•化学改性:
用化学方法(化学试剂)是蛋白质分子氨基酸残基的侧链基团或多肽链发生断裂,聚合或引入新的基团,导致蛋白质分子空间结构,理化性质和功能性发生改变
•
•方法:
(1)碱处理,
(2)酸处理,(3)琥珀酰化,(4)乙酰化,(5)磷酸化作用,(6)酰胺化,(7)硫醇化,(8)酯化,(9)糖基化,(10)去酰氨基
•
•
•酶法改性
•35.蛋白质改性原理及典型改性工艺?
物理改性和化学改性的本质区别?
•
•
•化学改性及酶法改性蛋白质改性原理:
改变蛋白质分子的空间结构。
典型的改性工艺:
物理改性有蒸煮,挤压,搅打,纺丝等,化学改性包括酸处理,碱处理,磷酸化作用等,还有酶法改性。
物理和化学改性的本质区别是物理改性并未破坏蛋白质的一级结构,而化学改性涉及到肽键的断裂,它是在蛋白质一级结构改变的基础上进行改性。
化学改性和酶法改性的限制性因素有:
1产品的安全性,2产品功能特性的变化,3营养流失,4生产费用,5产品感官性质的限制因素?
•
•36.简单蛋白质和复杂蛋白质分为那几种?
•简单蛋白是指仅由于氨基酸组成的多肽链。
•简单蛋白可以分为:
清蛋白类,球蛋白类,组蛋白类,精蛋白类,谷蛋白类,醇溶蛋白类,硬蛋白类,
•复杂蛋白是指除了含有氨基酸的多肽链之外,还含有非蛋白成分,例如:
脂肪,色素,核酸,糖等。
•复杂蛋白可以分为:
核蛋白,脂蛋白,糖蛋白,色蛋白,磷蛋白,金属蛋白等。
•37.动植物蛋白质分属于那种形状的蛋白质?
有那些特点?
•
•动物体内蛋白质,绝大多数属于球状蛋白质。
细胞内通常承担动态的功能,较容易溶于水中。
球状蛋白在变性的作用下时,可转变为纤维状蛋白,成为不溶于水或稀酸溶液的变性蛋白。
角蛋白、丝心蛋白和胶原蛋白是最重要的代表。
(1)α-角蛋白α-角蛋白存在于动物的毛、发、爪、蹄、羽毛、甲壳和指甲之中。
特点是具有α-螺旋结构,故又称α-螺旋形。
(2)β-角蛋白一般不含Cys或CYSH;Gly、Ala、Ser含量特别丰富,占87%,其一级结构非常特殊,含有(Gly—Ser—Gly—Ala—Gly—Ala)n重复单位。
(3)胶原蛋白类胶原广泛地存在于各种动物体中,占机体总蛋白的25%~30%,是皮肤、软骨、动静脉管壁及结缔组织的组分,大部分都含有35%的Gly、11%Ala,在这方面与β-角蛋白相似。
胶原蛋白的特点:
含有12%Pro和9%的Hlp。
胶原的基本结构是由分子质量360ku原胶原蛋白分子所组成
•
•植物蛋白和部分动物蛋白属于纤维状蛋白,这些纤维状蛋白质在动物的体内和体表起支架和保护作用,故又称结构蛋白。
纤维状蛋白的特点是富含单一类型的二级结构,如α-角蛋白富含α-螺旋,丝心蛋白富含β-折叠片。
•38.何谓PDI和NSI值?
主要用来表示什么?
•
•PDI,蛋白质分散系数,为该蛋白质中能在水中分散的蛋白质含量占该蛋白质总量的百分比,是一项衡量食物蛋白质功能性质的指标;
•
•NSI,氮溶指数,为该蛋白质中能在水中的在蛋白质氮量占该蛋白质氮总量的百分比,是一项衡量食物蛋白质功能性质的指标。
•
•39.蛋白质营养特性是什么?
人体每天需要多少蛋白质?
•1.为机体提供氮源
•2.为机体提供部分热量
•
•
•对成年人来说蛋白质的摄入量必须超过54mg/kg/日(以体重计)才能使人体达到氮平衡。
蛋白质需要量(g/kg/日)(以体重计)=54×(100/55)×1.1×(100/80)×1.3×6.25
•
•40.蛋白质摄入量不足或过多会对人体产生那些影响?
•
•膳食中蛋白质长期摄入不足,幼儿和青少年表现为生长发育迟缓,消瘦,体重过轻,甚至有智力发展障碍。
成年人则出现疲倦,体重显著下降,肌肉萎缩,贫血,血浆蛋白含量,特别是清蛋白质含量降低,并可逐渐发展为营养性水肿。
女性还可出现月经障碍,乳汁分泌减少。
•过量的蛋白质摄入,导致过多蛋白质水解物——氨基酸发生糖的异生作用,把体内过多的氨基酸转化为糖。
糖的异生作用由肾上腺皮质激素催化,在肝脏中进行,过量的蛋白质摄入,使肝脏解毒(氨)不及时,以至在肝脏中存在有毒的氨,从而引起肝昏迷。
此种情况,尤其对肝脏、肾脏病人容易发生。
•
•41.在供给必需氨基酸时候有那两点应引起注意?
为什么?
•答:
需要注意的两点是
(1)满足人体对必需氨基酸所需要的数量;
(2)注意各种必需氨基酸间的比例。
•因为组成人体各种组织细胞的蛋白质的氨基酸有一定的比例,每日膳食中蛋白质所提供的各种必需氨基酸也必须与此比例一致,才能满足机体代谢的需要,在人体内被机体充分利用。
因此,膳食蛋白质中氨基酸既要在数量上满足机体的需要,也要在各种氨基酸的相互比例上符合机体的要求。
•如果膳食中蛋白质的氨基酸组成比例与机体的需要不符合,必需氨基酸的数量也不足,则转运核糖核酸(tRNA)就不可能及时地将所需要的各种氨基酸全部带给核蛋白体核糖核酸(rRNA),则其他氨基酸也不能被充分利用,蛋白质合成就不能顺利的进行;如果必需氨基酸过多,也会对其他氨基酸的利用发生影响。
•42.评价蛋白质质量的主要方法有那些?
有何特点?
•化学法:
1.蛋白质含量定性法
•
•2.氨基酸模式和氨基酸评分
•生物法:
1.蛋白质消化率(TD)
•
•2.蛋白质的生物值(BV)
•3.净蛋白质利用率(NPU)此法的特点是:
1)不能直接测定TD,对蛋白质的分级能力中等;2)重现性较好,比例关系中等;3)无线性关系,应用于Lys含量低的蛋白质效果差;4)相对费用较高。
•
•4.蛋白效能比值(PER)其特点是:
1)数值并不与受试蛋白质的营养价值成正比,例如一种蛋白质效能比值为3.0,但并不比效能比值为1.5的蛋白质的营养价值高一倍;2)没有把维持体重所需的蛋白质考虑在内,因而所得结果不成比例;3)不能直接测定消化率,对蛋白质分解能力差;4)应用于含Lys低的蛋白质效果差,无线性关系。
•5.相对蛋白质值(RPV)此法特点是:
1)也是不能直接测出消化率(TD);2)对蛋白质分级的效果好,实验重现性好;3)应用于含Lys低的蛋白质效果好,比例关系好,有线性关系。
•
•6.净蛋白比值(NPR)和相对净蛋白比值(RNPR)其特点是:
1)此法改进了PER,用一无蛋白质对照组折算维持体重所需要的氮量,此法不以百分数表示;2)对蛋白质分级的效果好,区分蛋白质的能力中等,实验重现性较好;4)应用于含Lys低的蛋白质效果差,无比例线性关系。
•7.蛋白质消化率-校正氨基酸评分(PDCAAS)
•43.何谓蛋白质质量评分?
何谓限制性氨基酸?
•答
•。
•44.何谓蛋白质互补?
何谓强化?
•
•两种或两种以上食物蛋白质混合食用,其中所含有的必需氨基酸取长补短,相互补充,达到较好的比例,从而提高蛋白质利用率的作用,称为蛋白质互补作用。
•食用原则为充分发挥食物蛋白质互补作用,在调配膳食时,应遵循三个原则:
•一、食物的生物学种属愈远愈好,如动物性和植物性食物之间的混合比单纯植物性食物之间混合要好;
•二、搭配种类愈多愈好;
•三、食用时间愈近愈好,同时食用最好,因为单个氨基酸在血液中的停留时间约4小时,然后到达组织器官,再合成组织器官的蛋白质,而合成组织器官蛋白质的氨基酸必须同时到达才能发挥互补作用,合成组织器官蛋白质。
•根据营养需要向食品中添加一种或多种营养素或者某些天然食品,提高食品的营养价值的过程称为食品的营养强化,氨基酸是蛋白质的基本组成单位,蛋白质的强化则是在蛋白质食品中加入人们最易缺乏的一些限制性氨基酸。
•
•45.植物蛋白制取工艺中主要有那些工序?
•
•制取植物蛋白的主要产品是浓缩蛋白和分离蛋白。
P137
•浓缩蛋白工艺:
•一,不溶性浓缩蛋白产品生产工艺有三种;1稀酸洗涤发2含水酒精洗涤法3湿热洗涤发。
•二,可溶性产品工艺;利用蛋白质和低分子糖类溶于水,而淀粉和纤维素不溶于水原理,采用水剂法工艺。
•分离蛋白工艺:
•一,传统工艺碱溶酸沉。
P138
•一般蛋白质和球蛋白的提取分离工序:
•一原料的破碎:
方法1化学法;碱或去垢剂破碎法,酶解法,有机溶剂法。
•2物理法;热处理破碎法,冰冻复融法,增压减压法,挤压法。
•3机械法;研磨法,挤压法,与磨料颗粒一起搅动的方法。
•二浸取:
就是从破碎后的细胞组织中溶解蛋白质的过程。
•三分离:
就是将蛋白质浸取液中固体物质分离出去的过程。
分离方法有沉降分离法和过滤法。
P140
•四沉淀;就是除去糖类物质的过程。
沉淀方法;1等电点沉淀法2加热沉淀法3凝固沉淀法4乙醇沉淀法p143
•五浓缩;就是除去浸出液或液体中溶剂的过程。
方法1常压法2真空浓缩法3超滤浓缩法。
•六均质;就是用高压,离心,气流等机械作用,是液液混合物达到超细乳化效果,或者使固液悬浮物达到超细分散,最终形成稳定液。
方法1高压均质法2离心均质法3超声波均质法4研磨均质法p146
•七灭菌;就是杀死产品中的微生物,使其满足商品长久保存的目的。
方法1低温灭菌法2高温短时灭菌法3超高温瞬时灭菌法。
•八干燥;方法:
一,喷雾干燥法1压力喷雾干燥法2离心喷雾干燥法3气流喷雾干燥法
•二,真空干燥法。
•三,冷冻干燥法
•四,沸腾干燥气流法(流化干燥法)
•五,振动流化干燥法p147
•答:
破碎、浸取、分离、沉淀、浓缩、均质、灭菌、干燥。
•46.离心分离原理是什么?
什么是分离因数?
•答:
离心分离原理是利用分离机中分离筒的高速旋转,使悬浮混合液中具有不同重度的轻液、重液及固体颗粒,在离心力场中获得不同的离心力,快速分层,从而达到分离的目的。
•离心力与重力之比的倍数称为分离因数。
C=F/G=ma/mg=a/g
•47.胶体磨和超微磨的工作原理?
•答:
胶体磨的原理:
通过不同几何形状的定齿与动齿在高速旋转下的相对运动,使物料在自重、离心力的复合力作用下,通过可变环状间隙时,受到强大的剪切力、摩擦力和高频震动,而将物料破碎、均质,从而得到理想的精细加工产品。
•超微磨得原理是利用固定磨片和转动磨片之间产生的剪切力作用将物料磨碎。
•48.碟式分离机和卧式沉降离心机是如何工作的?
•答:
碟式离心机工作原理:
对于碟片式分离机,实际的分离是发生在分离盘间,混合液从中心进入分配孔D,再进到锥形分离盘组间的空间,重液由F排出,轻液由G排出。
•卧式沉降离心机工作原理:
物料从进料管进入螺旋推进器的锥端后,因高速旋转、物料经双S面流向转鼓壁。
组成物料的轻相、重相,由于受到不同的离心力,重相快速沉积带到转鼓壁上,而轻相则较慢的贴附在重相表面,轻相和重相之间形成了一个明显的分界面,随着重相沉积增多,进入到螺旋叶片顶端重相沉积,这时转鼓与螺旋推进器同向高速旋转,具有一定转速差,这种转速差使重相颗粒向转鼓小端出料口移动,而轻相则经螺旋形通道流向液相出口。
•49.怎样控制振动过滤机的筛粉效果?
有何特点?
•
•通过进料量的大小、物料停留时间来控制筛分效果。
•特点:
①结构紧凑、精巧耐用,筛分效率高;②换网容易,操作简单,清洗方便;③网眼永不阻塞,全封闭卫生;④自动出料,连续化操作;⑤出料方面可任意调整,调节方便;⑥筛网可达到五层。
•50.何谓沉淀和酸沉?
沉淀都有那些方法?
•答:
沉淀就是除去糖类物质的过程酸沉是等电点沉淀法,即调节蛋白质溶液的PH值,使蛋白质处于等电点状态,蛋白质颗粒由于相互碰撞而聚集为更大颗粒从溶液中沉淀出来。
•沉淀的方法有等电点沉淀法、加热沉淀法、凝固沉淀法、乙醇沉淀法。
•
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