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酶催化反应动力学酶催化反应动力学1.酶催化作用特性酶催化作用特性用量少而催化效率高;用量少而催化效率高;在反应中其本身不被消耗在反应中其本身不被消耗,极少量就可大大加速化学反应的进行。
极少量就可大大加速化学反应的进行。
它能够改变化学反应的速度,但不能改变化学反它能够改变化学反应的速度,但不能改变化学反应平衡。
应平衡。
缩短平衡到达的时间,而不改变反应的缩短平衡到达的时间,而不改变反应的平衡点。
它对化学反应正逆两个方向的催化作用平衡点。
它对化学反应正逆两个方向的催化作用是相同的。
是相同的。
酶能够稳定底物形成的过渡状态,降低反应的活酶能够稳定底物形成的过渡状态,降低反应的活化能,从而加速反应的进行。
化能,从而加速反应的进行。
酶和一般催化剂的共性酶和一般催化剂的共性酶的催化作用可使反应速度提高酶的催化作用可使反应速度提高10107-7-10101313倍。
倍。
极少量酶就可催化大量反应物发生转变。
极少量酶就可催化大量反应物发生转变。
例如:
例如:
22HH22OO222H2H22O+OO+O22用用FeFe+催化,催化,1mol铁离子可催化铁离子可催化10-5mol双氧双氧水分解。
在相同条件下,水分解。
在相同条件下,1mol过氧化氢酶却可过氧化氢酶却可催化催化5105mol的双氧水分解。
的双氧水分解。
用用-淀粉酶催化淀粉水解,淀粉酶催化淀粉水解,11克结晶酶在克结晶酶在6565CC条件下可催化条件下可催化22吨淀粉水解。
吨淀粉水解。
A.A.高效性高效性酶与其他催化剂比较具有显著的特性酶与其他催化剂比较具有显著的特性酶反应的活化能酶反应的活化能过氧化氢催化分解的势能图过氧化氢催化分解的势能图又称为特异性,是指酶在催化生化反应时对底物又称为特异性,是指酶在催化生化反应时对底物的选择性的选择性.一种酶只能催化一种或一类化合物或化学键,进一种酶只能催化一种或一类化合物或化学键,进行一定的化学反应,产生一定的产物,称行一定的化学反应,产生一定的产物,称Specificity.如,蛋白酶只能催化蛋白质的水解,酯酶只催化如,蛋白酶只能催化蛋白质的水解,酯酶只催化酯类的水解,而淀粉酶只能催化淀粉的水解。
若酯类的水解,而淀粉酶只能催化淀粉的水解。
若用一般催化剂,对作用物的要求就不那么严格,用一般催化剂,对作用物的要求就不那么严格,以上三类物质都可以在酸或碱的催化下水解。
以上三类物质都可以在酸或碱的催化下水解。
B.B.酶的专一性酶的专一性绝对专一性绝对专一性酶只作用于特定结构的底物,进行一种专一酶只作用于特定结构的底物,进行一种专一的反应,生成一种特定结构的产物的反应,生成一种特定结构的产物。
如:
如:
这类酶具有高度的专一性。
它们对底物的要这类酶具有高度的专一性。
它们对底物的要求很严格,甚至有时只能催化一种底物,进求很严格,甚至有时只能催化一种底物,进行一种化学反应。
行一种化学反应。
例如脲酶只能作用于尿素,催化其水解产生例如脲酶只能作用于尿素,催化其水解产生氨及二氧化碳。
而对尿素的各种衍生物,一氨及二氧化碳。
而对尿素的各种衍生物,一般均不起作用。
般均不起作用。
相对特异性相对特异性酶作用于一类化合物或一种化学键。
酶作用于一类化合物或一种化学键。
这种选这种选择性不太严格(专一性相对较差)。
择性不太严格(专一性相对较差)。
如:
如:
相对特异性分为相对特异性分为:
基团特异性基团特异性键特异性键特异性键专一性键专一性这种酶只对底物分子中其所作用的键要求严这种酶只对底物分子中其所作用的键要求严格,而不管键两端所连基团的性质。
例如,格,而不管键两端所连基团的性质。
例如,酯酶可以水解任何酸与醇所形成的酯,它不酯酶可以水解任何酸与醇所形成的酯,它不受酯键两端基团受酯键两端基团R和和R的限制。
的限制。
基团专一性基团专一性有些酶对底物的要求较高,它们不但要求底物具有些酶对底物的要求较高,它们不但要求底物具有一定的化学键,而且对键的某一端所连的基团有一定的化学键,而且对键的某一端所连的基团也有一定的要求。
如,也有一定的要求。
如,-D-葡萄糖苷酶要求底物葡萄糖苷酶要求底物必须是必须是D-葡萄糖通过葡萄糖通过-糖苷键所形成的糖苷,但糖苷键所形成的糖苷,但并不要求并不要求R基团的性质。
胰蛋白酶能够催化水解基团的性质。
胰蛋白酶能够催化水解碱性氨基酸,如精氨酸或赖氨酸的羧基所形成的碱性氨基酸,如精氨酸或赖氨酸的羧基所形成的肽键,而对此肽键氨基端的氨基酸残基没有什么肽键,而对此肽键氨基端的氨基酸残基没有什么要求。
要求。
立体异构专一性立体异构专一性几乎所有的酶对于立体异构体都具有高度的几乎所有的酶对于立体异构体都具有高度的专一性。
即酶只能催化一种立体异构体发生专一性。
即酶只能催化一种立体异构体发生某种化学反应,而对另一种立体异构体则无某种化学反应,而对另一种立体异构体则无作用。
作用。
例如乳酸脱氢酶能催化例如乳酸脱氢酶能催化L-乳酸脱氢变为丙酮乳酸脱氢变为丙酮酸,对酸,对D-乳酸则无作用。
乳酸则无作用。
酶作用专一性机理酶作用专一性机理锁锁与与钥钥匙匙学学说说:
(lockandkeythoery):
将将酶酶的的活活性性中中心心比比喻喻作作锁锁孔孔,底底物物分分子子象象钥钥匙匙,底底物物能能专专一一性性地地插插入到酶的活性中心。
入到酶的活性中心。
诱诱导导契契合合学学说说(induced-fithypothesis):
酶酶的的活活性性中中心心在在结结构构上上具具柔柔性性,底底物物接接近近活活性性中中心心时时,可可诱诱导导酶酶蛋蛋白白构构象象发发生生变变化化,这这样样就就使使酶酶活活性性中中心心有有关关基基团团正正确确排排列列和和定定向向,使使之之与与底底物物成成互互补补形状有机的结合而催化反应进行。
形状有机的结合而催化反应进行。
常温、常压、pH=7酶促反应一般在酶促反应一般在pH5-8pH5-8水溶液中进行,水溶液中进行,反应温度范围为反应温度范围为20-4020-40CC。
高温或其它苛刻的物理或化学条件,将高温或其它苛刻的物理或化学条件,将引起酶的失活。
引起酶的失活。
CC反应条件温和反应条件温和D.D.酶活力可调节控制酶活力可调节控制通过对酶活性的激活或抑制,对反应途径中的关通过对酶活性的激活或抑制,对反应途径中的关键酶进行调节。
键酶进行调节。
也可对酶合成进行诱导或阻遏作用对酶进行的调也可对酶合成进行诱导或阻遏作用对酶进行的调节。
节。
如抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原如抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活及激素控制等。
激活及激素控制等。
某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关。
研究各种因素对研究各种因素对酶促反应速度酶促反应速度的影响,的影响,对对阐明酶作用的机理和建立酶的定量方法都是重阐明酶作用的机理和建立酶的定量方法都是重要的要的。
q影响因素包括有影响因素包括有酶浓度、底物浓度、酶浓度、底物浓度、pH、温度、温度、抑制剂、激活剂等。
抑制剂、激活剂等。
研究某一因素对酶反应速度的影响时,必须使研究某一因素对酶反应速度的影响时,必须使酶反应体系中的其他因素维持不变,而单独变动酶反应体系中的其他因素维持不变,而单独变动所要研究的因素。
所要研究的因素。
2.酶促反应动力学酶促反应动力学I.单底物、单产物反应单底物、单产物反应II.酶酶促促反反应应速速度度用用单单位位时时间间内内底底物物的的消消耗耗量量和和产物的生成量来表示产物的生成量来表示III.反反应应速速度度取取其其初初速速度度(指指酶酶促促反反应应开开始始时时的的速速度度),即即底底物物的的消消耗耗量量很很小小(一一般般在在5以以内内)时时的的反反应应速速度度。
只只有有初初速速度度才才与与酶酶浓浓度度成成正正比比,而而且且反反应应产产物物及及其其他他因因素素对对酶酶促促反反应应速速度的影响也最小。
度的影响也最小。
研究前提研究前提酶反应与底物浓度的关系酶反应与底物浓度的关系2.1底物浓度对酶催化反应速度的影响底物浓度对酶催化反应速度的影响1902年,年,Henri用蔗糖酶用蔗糖酶水解蔗糖的实验中观察到:
水解蔗糖的实验中观察到:
在蔗糖酶浓度一定的条件在蔗糖酶浓度一定的条件下测定底物(蔗糖)浓度下测定底物(蔗糖)浓度对酶反应速度的影响对酶反应速度的影响,它们它们之间的关系呈现之间的关系呈现矩形双曲矩形双曲线线。
E+SESP+Ek1k1k2k2k3k3酶催化的中间产物理论酶催化的中间产物理论k4v1913年年Michaelis和和Menten根根据据酶酶促促反反应应的的中中间间络络合合物物学学说说,推推导导出出一一个个数数学学方方程程式式,用用来来表表示示底底物物浓浓度度与与酶酶反反应应速速度度之之间间的的量量化化关关系系,即即米米曼曼氏氏方方程程式式,简简称称米米氏氏方方程程(Michaelisequation)。
S:
底物浓度底物浓度V:
不同不同S时的反应速度时的反应速度Vmax:
最大反应速度最大反应速度(maximumvelocity)m:
米氏常数米氏常数(Michaelisconstant)VmaxSKm+S从米氏方程可知:
从米氏方程可知:
当底物浓度很低时当底物浓度很低时SKSKSKmm,此时此时VVVVmaxmax,反应速度达最反应速度达最大速度,底物浓度再增高也不影响反应大速度,底物浓度再增高也不影响反应速度。
速度。
米氏方程式推导基于米氏方程式推导基于三点假说三点假说测定的速度为反应的初速度,底物消耗很少,在测定的速度为反应的初速度,底物消耗很少,在反应测定所需时间内,产物生成很少,反应测定所需时间内,产物生成很少,逆反应可逆反应可忽略忽略.底物浓度底物浓度SS显著超过酶浓度显著超过酶浓度EE,ESES的生成不会的生成不会显著降低底物浓度显著降低底物浓度SS,底物浓度底物浓度SS以起始浓度以起始浓度计算。
计算。
酶和底物结合成酶和底物结合成ESES的速度显著快于的速度显著快于ESES形成形成P+EP+E的速的速度。
度。
l米氏常数是反应速度为最大值一半时的底物浓度。
米氏常数是反应速度为最大值一半时的底物浓度。
因此,米氏常数的单位为因此,米氏常数的单位为mol/L。
lKm可以近似地代表可以近似地代表E与与S的的亲和力亲和力*Km越小,表越小,表示示E与与S亲和力越大亲和力越大,酶的催化活性,酶的催化活性高高;Km值大表示亲和程度小,酶的催化活性低。
值大表示亲和程度小,酶的催化活性低。
米氏常数(米氏常数(Km)意义)意义当当v=Vmax/2时时2Km+SVmaxVmaxSKmSlKmKm值值对于特定的反应条件而言是一个特征常数。
对于特定的反应条件而言是一个特征常数。
只与酶的性质,酶所催化的底物和酶促反应条件只与酶的性质,酶所催化的底物和酶促反应条件(如温度、如温度、pH、有无抑制剂等、有无抑制剂等)有关,与酶的浓度有关,与酶的浓度无关。
无关。
不同的酶,具有不同的不同的酶,具有不同的KKmm值。
值。
不同条件下不同条件下具有不同的具有不同的KmKm值。
值。
多底物酶,它对每一个底物都多底物酶,它对每一个底物都有一个有一个KmKm。
KmKm值小的底物为该酶的最适底物。
值小的底物为该酶的最适底物。
lKKmm值值可以判断酶的专一性和天然底物。
可以判断酶的专一性和天然底物。
Km在实际应用中的作用在实际应用中的作用鉴定酶鉴定酶:
鉴别不同来源或相同来源但在不同发育阶鉴别不同来源或相同来源但在不同发育阶段、不同生理状态下催化相同反应的酶是否属于同段、不同生理状态下催化相同反应的酶是否属于同一种酶。
一种酶。
判断酶的最适底物判断酶的最适底物:
如果一种酶可作用于多个底物如果一种酶可作用于多个底物,就有几个就有几个KmKm值,其中值,其中KmKm最小对应的底物就是酶的天最小对应的底物就是酶的天然底物。
如蔗糖酶既可催化蔗糖水解然底物。
如蔗糖酶既可催化蔗糖水解(Km=28mmol/L),(Km=28mmol/L),也可催化棉子糖水解也可催化棉子糖水解(Km=350mmol/L),(Km=350mmol/L),蔗糖为该
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