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整理10细胞骨架与细胞运动
1.细胞骨架(cytoskeleton)
细胞骨架是细胞内以蛋白质纤维为主要成分的网络结构,由主要的三类蛋白纤维(filamemt)构成,包括微管、肌动蛋白纤维和中间纤维。
各种纤丝都是由上千个亚基组装成不分支的线性结构,有时交叉贯穿在整个细胞之中。
微管主要分布在核周围,并呈放射状向胞质四周扩散。
肌动蛋白纤维主要分布在细胞质膜的内侧。
而中间纤维则分布在整个细胞中。
虽然各种蛋白纤维在细胞内具有相应的位置,但不是绝对的。
细胞骨架对于维持细胞的形态结构及内部结构的有序性,以及在细胞运动、物质运输、能量转换、信息传递和细胞分化等一系列方面起重要作用。
2.微管(microtubule)
微管是直径为24-26nm的中空圆柱体。
外径平均为24nm,内径为15nm。
微管壁大约厚5nm,微管通常是直的,但有时也呈弧形。
细胞内微管呈网状和束状分布,并能与其他蛋白共同组装成纺锤体、基粒、中心粒、纤毛、鞭毛、轴突、神经管等结构。
微管是由微管蛋白异源二聚体为基本构件,螺旋盘绕形成微管的壁。
在每根微管中微管蛋白二聚体头尾相接,形成细长的原纤维(protofilament),13条这样的原纤维纵向排列组成微管的壁。
3.微管蛋白(tubulin)
组成微管的蛋白质称为微管蛋白。
微管蛋白是球形分子,有两种类型:
α微管蛋白(α-tubulin)和β微管蛋白(β-tubulin),这两种微管蛋白具有相似的三维结构,能够紧密地结合成二聚体,作为微管组装的亚基。
α亚基由450个氨基酸组成,β亚基是由455个氨基酸组成,它们的分子量约55kDa。
这两种亚基有35~40%的氨基酸序列同源,表明编码它们的基因可能是由同一原始祖先演变而来。
另外,这两种微管蛋白与细菌中一种叫作FysZ的GTPase(分子量为40kDa)同源,这种酶具有和微管蛋白相似的功能,能够聚合并且参与细胞分裂。
α和β微管蛋白的亚基都是直径为4nm的球形分子,它们组成的异源二聚体的长度为8nm。
α和β微管蛋白各有一个GTP结合位点,位于α亚基上的GTP结合位点,是不可逆的结合位点,结合上去的GTP不能被水解,也不能被GDP替换。
位于β亚基上的GTP结合位点结合GTP后能够被水解成GDP,所以这个位点又称为可交换的位点(exchangeablesite,E位点)。
还有一种微管蛋白,即γ微管蛋白,不是微管的组成成分,但是参与微管的组装。
4.单管(singlet)
是以单支存在的微管,大部分细胞质微管是单管微管,它在低温、Ca2+和秋水仙素作用下容易解聚,属于不稳定微管。
虽然绝大多数单管是由13根原纤维组成的一个管状结构,在极少数情况下,也有由11根或15根原纤维组成的微管,如线虫神经节微管就是由11或15条原纤维组成。
5.二联管(doublet)
常见于特化的细胞结构。
二联管是构成纤毛和鞭毛的周围小管,是运动类型的微管,它对低温、Ca2+和秋水仙素都比较稳定。
组成二联管的单管分别称为A管和B管,其中A管是由13根原纤维组成,B管是由10根原纤维组成,所以二联管是由两个单管融合而成的,一个二联管只有23根原纤维。
6.三联管(triplet)
见于中心粒(centrioles)和基体(basalbodies),由A、B、C三个单管组成,A管由13根原纤维组成,B管和C管都是10根原纤维,所以一个三联管共有33根原纤维。
三联管对于低温、Ca2+和秋水仙素的作用是稳定的。
7.微管组织中心(microtubuleorganizingcenters,MTOC)
存在于细胞质中决定微管在生理状态或实验处理解聚后重新组装的结构叫微管组织中心。
在多数情况下MTOC有一对中心粒和一个中心体,但是某些表皮细胞和新受精的卵细胞,有很多MTOCs,它们看起来并不像中心体。
MTOC的主要作用是帮助大多数细胞质微管组装过程中的成核反应,微管从MTOC开始生长,这是细胞质微管组装的一个独特的性质,即细胞质微管的组装受统一的功能位点控制。
MTOCs不仅为微管提供了生长的起点,而且还决定了微管的方向性。
靠近MTOCs的一端由于生长慢而称之为负端(minusend),远离MTOCs一端的微管生长速度快,被称为正端(plusend),所以(+)端指向细胞质基质,常常靠近细胞质膜。
在有丝分裂的极性细胞中,纺锤体微管的(-)端指向一极,而(+)端指向中心,通常是纺锤体的(+)端同染色体接触。
8.中心体(centrosome)
中心体是动物细胞中决定微管形成的一种细胞器,包括中心粒和中心粒周质基质(pericentriolarmatrix)。
在细胞间期,位于细胞核的附近,在有丝分裂期,位于纺锤体的两极。
9.中心粒(centrioles)
是中心体的主要结构,成对存在,即一个中心体含有一对中心粒,且互相垂直形成"L"形排列。
中心粒直径为0.2μm.长为0.4μm,是中空的短圆柱状结构。
圆柱的壁由9组间距均匀的三联管组成,三联管是由3个微管组成,每个微管包埋在致密的基质中。
组成三联管的3个微管分别称A、B、C纤维,A管伸出两个短臂,一个伸向中心粒的中央,另一个反方向连到下一个三联管的C纤维,9组三联管串联在一起,形成一个由短臂连起来的齿轮状环形结构。
10.基体(basalbody)
基体是纤毛和鞭毛的微管组织中心,不过基体只含有一个中心粒而不是一对中心粒。
基体又称动质体(kinetosome),负责鞭毛和纤毛的合成。
11.γ微管蛋白(γtubulin)
γ微管蛋白是存于中心体的另一种微管蛋白,γ微管蛋白对微管的形成具有重要作用。
通过遗传学的研究,发现γ-微管蛋白通过与β-微管蛋白的相互作用帮助微管的成核反应(nucleation)。
即在微管的组装中γ微管蛋白先形成一个圆或形成钩环结构,γ微管蛋白的这种结构可指导微管蛋白二聚体结合上去并进行微管的组装。
细胞中的γ微管蛋白大约有80%是一种25S复合体的一部分,这种复合体被称为γ微管蛋白环状复合体(γ-tubulinringcomplex,γ-TuRC),因为在电子显微镜下观察似一个环。
体外实验已经证明γ微管蛋白在微管的组装中起关键作用。
12.成核反应(nucleation)
在细胞骨架纤维的组装过程中,构成骨架的基本构件(如微管蛋白、肌动蛋白)在一定的调节下形成一个核心,这一核心具有指导进一步装配的作用。
13.秋水仙素(colchicine)
秋水仙素是一种生物碱,能够与微管特异性结合。
秋水仙素结合到未聚合的微管蛋白二聚体上。
在每一个二聚体上有一个与秋水仙素高亲和结合位点和一个低亲和的结合位点,后一个结合位点在秋水仙素浓度较低的情况下可能没有作用。
从机理上看,秋水仙素同二聚体的结合,形成的复合物可以阻止微管的成核反应。
秋水仙素和微管蛋白二聚体复合物加到微管的正负两端,可阻止其它微管蛋白二聚体的加入或丢失。
所以秋水仙素定位到微管的末端,改变了微管组装和去组装稳定状态的平衡,其结果破坏了微管的动态性质。
不同浓度的秋水仙素对微管的影响不同。
用高浓度的秋水仙素处理细胞时,细胞内的微管全部解聚,但是用低浓度的秋水仙素处理动物和植物细胞,微管保持稳定,并将细胞阻断在中期。
将这种处理的细胞用无秋水仙素的溶液洗涤之后,细胞的分裂功能恢复正常,这对于获得同步化的细胞非常有用。
14.紫杉醇(taxol)
紫杉醇是红豆杉属植物中的一种复杂的次生代谢产物,也是目前所了解的惟一一种可以促进微管聚合和稳定已聚合微管的药物。
同位素示踪表明,紫杉醇只结合到聚合的微管上,不与未聚合的微管蛋白二聚体反应。
细胞接触紫杉醇后会在细胞内积累大量的微管,这些微管的积累干扰了细胞的各种功能,特别是使细胞分裂停止于有丝分裂期,阻断了细胞的正常分裂。
15.踏车现象(treadmilling)
又称轮回,是微管组装后处于动态平衡的一种现象。
微管的两端都可以加上αβ二聚体,或释放αβ二聚体。
但在"+"端,由于结合有GTP帽结构的存在,同二聚体的亲和力高,所以,新结合上去的比释放出来的快。
但在"-"端,由于GTP已水解成GDP,同二聚体的亲和力低,释放出来的二聚体比结合上的快,这样,"+"端生长得快,"-"端生长得慢,结合上二聚体的GTP又不断水解,向"-"端推移。
如果(+)端结合上去的与(-)端释放出来的速度相同,就会形成轮回现象,即微管的总长度不变,但结合上的二聚体从(+)端不断向(-)端推移,最后到达负端。
造成这一现象的原因除了GTP水解之外,另一个原因是反应系统中游离蛋白的浓度。
当(+)端的游离微管蛋白二聚体的浓度高于临界浓度,而(-)端游离微管蛋白二聚体的浓度低于临界浓度就会发生踏车现象。
踏车现象实际上是一种动态稳定现象。
16.临界浓度(criticalconcentration)
所谓αβ微管蛋白二聚体的临界浓度就是微管进行组装和去组装的转换浓度浓度,高于此浓度进行组装,低于此浓度进行去组装。
因为微管是动态结构,细胞中存在大量的αβ微管蛋白二聚体,其浓度也是处于不断的变化之中。
由于αβ微管蛋白二聚体的两个亚基都能结合GTP,所以有两种形式的αβ微管蛋白二聚体,一种是刚从微管中脱下的,这种αβ微管蛋白二聚体是GTP-GDP型,另外一些αβ微管蛋白二聚体的两个亚基都结合有GTP,是GTP-GTP型。
所谓正端的αβ微管蛋白二聚体的临界浓度是指达到组装的最低浓度。
17.微管结合蛋白(microtubule-associatedproteins,MAPs)
与微管特异地结合在一起,对微管的功能起辅助作用的蛋白质称为微管结合蛋白,在微管结构中约占10~15%。
一类主要的MAPs家族叫作装配MAPs(assemblyMAPs),作用是将微管在胞质溶胶中进行交联。
这些MAPs的结构中具有两个结构域,一个是碱性的微管蛋白结合结构域,另一个是酸性的外伸的结构域。
根据序列特点,将MAPs分成两个主要的类型:
Ⅰ型和Ⅱ型(还有其他类型)。
MAP1A和MAP1B含有几个重复的氨基酸序列:
Lys-Lys-Glu-X,作为同带负电的微管蛋白结合的位点。
这些位点可中和微管中微管蛋白间的电荷,维持聚合体的稳定。
Ⅱ型MAP包括MAP2、MAP4、Tau。
这些蛋白有几个与微管蛋白结合的18氨基酸重复序列。
MAPs具有多方面的功能∶①使微管相互交联形成束状结构,也可以使微管同其它细胞结构交联。
②通过与微管成核点的作用促进微管的聚合。
③在细胞内沿微管转运囊泡和颗粒,因为一些分子马达能够同微管结合转运细胞的物质。
④提高微管的稳定性∶由于MAPs同微管壁的结合,自然就改变了微管组装和解聚的动力学。
MAPs同微管的结合能够控制微管的长度防止微管的解聚。
由此可见,微管结合蛋白扩展了微管蛋白的生化功能。
18.分子发动机(molecularmotor)
将细胞内利用ATP供能,产生推动力,进行细胞内的物质运输或细胞运动的蛋白质分子称为分子发动机或发动机蛋白(motorproteins)。
至今所发现的分子发动机可分为三个不同的家族∶肌球蛋白(myosins)家族、驱动蛋白(kinesins)家族、动力蛋白(dyneins)家族。
驱动蛋白和动力蛋白是以微管作为运行的轨道,而肌球蛋白则是以肌动蛋白纤维作为运行的轨道。
尚不知道有以中间纤维为运行轨道的发动机分子。
细胞骨架的发动机分子是机械化学转化器,它将化学能(ATP)转变成机械能,以此运送细胞内的货物,包括∶各种类型的小泡、线粒体、溶酶体、染色体、其它的细胞骨架纤维等。
19.驱动蛋白(kinesins)
驱动蛋白是1985年从鱿鱼的轴质(axonplasm)中分离的一种发动机蛋白。
驱动蛋白是一个大的复合蛋白,由几个不同的结构域组成,包括两条重链和一条轻链,总分子量为380kDa。
它有一对球形的头,是产生动力的“电机”;还有一个扇形的尾,是货物结合部位。
体外实验证明驱动蛋白的运输具有方向性,从微管的(-)端移向微管的(+)端,是正端走向的微管发动机(plusend-directedmicrotublarmotor)。
20.细胞质动力蛋白(cytoplasmicdyneins)
细胞质动力蛋白是一个巨大的分子,分子量超过10万道尔顿,由9~10个多肽链组成。
它有两个大的球形的头部,是生成力的部位。
它在细胞中至少有两个功能∶第一是有丝分裂中染色体运动的力的来源;第二是作为负端微管走向的发动机,担负小泡和各种膜结合细胞器的运输任务。
在神经细胞中,细胞质膜动力蛋白参与将细胞质细胞器向神经节的细胞体运输。
在成纤维细胞中,细胞质膜动力蛋白负责将细胞器,包括高尔基体小泡、溶酶体和内体等向细胞中心运输的任务。
体外分析表明,细胞质动力蛋白在微管上移动的方向与驱动蛋白相反,从正端移向负端。
21.轴突运输(axonaltransport)
在神经元细胞中,轴突末端到细胞体的距离很长,并且轴突末梢要释放大量的神经递质,所以神经元必须不断供给大量的物质,包括蛋白质、膜,以补充因轴突部位的胞吐而丧失的成分。
由于核糖体只存在于神经细胞的细胞体和树突中,在轴突和轴突末梢没有蛋白质的合成,所以蛋白质和膜必须在细胞体中合成,然后运输到轴突,这就是轴突运输。
轴突中以微管为基础的运输有两种方式∶顺向运输和逆向运输。
22.纤毛动力蛋白(ciliarydynein)
纤毛动力蛋白是一种多头的蛋白。
在电子显微镜下观察,纤毛动力蛋白像是具有2~3个头的一束花,每一支花都是由一个大的球形结构域和一个小的球形结构域组成,中间通过一个小的杆部同基部相连。
纤毛动力蛋白的基部同A管相连,而头部同相邻的B管相连。
头部具有ATP结合位点,能够水解ATP。
23.微丝(microfilament)
微丝又称肌动蛋白纤维(actinfilament),由肌动蛋白组成的、直径为8nm的纤维。
微丝是双股肌动蛋白丝以螺旋的形式组成的纤维,两股肌动蛋白丝是同方向的。
肌动蛋白纤维也是一种极性分子,具有两个不同的末端,一个是正端,另一个是负端。
微丝首先发现于肌细胞中,在横纹肌和心肌细胞中肌动蛋白成束排列组成肌原纤维,具有收缩功能。
微丝也广泛存在于非肌细胞中。
在细胞周期的不同阶段或细胞流动时,它们的形态、分布可以发生变化。
因此,非肌细胞的微丝同胞质微管一样,在大多数情况下是一种动态结构,以不同的结构形式来适应细胞活动的需要。
24.肌动蛋白(actin)
肌动蛋白是微丝的结构蛋白,以两种形式存在,即单体和多聚体。
单体的肌动蛋白是由一条多肽链构成的球形分子,又称球状肌动蛋白(globularactin,G-actin),外形类似花生果。
肌动蛋白的多聚体形成肌动蛋白丝,称为纤维状肌动蛋白(fibrosactin,F-actin)。
在电子显微镜下,F-肌动蛋白呈双股螺旋状,直径为8nm,螺旋间的距离为37nm。
肌动蛋白是真核细胞中最丰富的蛋白质。
在肌细胞中,肌动蛋白占总蛋白的10%,即使在非肌细胞中,肌动蛋白也占细胞总蛋白的1~5%。
肌动蛋白是一种中等大小的蛋白质,由375个氨基酸残基组成,并且是由一个大的、高度保守的基因编码。
单体肌动蛋白分子的分子量为43kDa,其上有三个结合位点。
一个是ATP结合位点,另两个都是与肌动蛋白结合的结合蛋白结合位点。
25.细胞松弛素B(cytochalasinsB)
是第一个用于研究细胞骨架的药物,它是真菌分泌的生物碱。
细胞松弛素(细胞松弛素B及其衍生物)在细胞内同微丝的正端结合,并引起F-肌动蛋白解聚,阻断亚基的进一步聚合。
当将细胞松弛素加入到活细胞后,肌动蛋白纤维骨架消失,使动物细胞的各种活动瘫痪,包括细胞的移动、吞噬作用、胞质分裂等。
它对微管没有作用,也不抑制肌收缩,因肌纤维中肌动蛋白丝是稳定的结构,不发生组装及解聚的动态平衡。
26.鬼笔环肽(phalloidin)
从一种毒性菇类中分离的剧毒生物碱,它同细胞松弛素的作用相反,只与聚合的微丝结合,而不与肌动蛋白单体分子结合。
它同聚合的微丝结合后,抑制了微丝的解体,因而破坏了微丝的聚合和解聚的动态平衡。
27.单体隔离蛋白(monomer-sequensteringprotein)
将能够同单体G-肌动蛋白结合,并且抑制它们聚合的蛋白称为肌动蛋白单体隔离蛋白,如抑制蛋白(profilin)和胸腺嘧素(thymosin)。
这类蛋白在非肌细胞中负责维持高浓度的单体肌动蛋白(50-200μm)。
没有单体隔离蛋白,细胞质中可溶性的肌动蛋白几乎全部组装成肌动蛋白纤维。
因为这些抑制蛋白能够与G-肌动蛋白单体结合,可以将细胞质中单体G-肌动蛋白浓度维持在一个稳定的水平上。
改变细胞质中单体隔离蛋白的浓度或改变它们的活性,就会使细胞质中肌动蛋白单体-聚合体的平衡发生变化,它们的活性和浓度决定着肌动蛋白是趋于聚合还是去聚合。
28.交联蛋白(cross-linkingprotein)
交联蛋白具有两个或两个以上同肌动蛋白结合的位点,能够使两个或多个肌动蛋白纤维产生交联,使细胞内的肌动蛋白纤维形成网络结构。
有些交联蛋白是杆状的,能够弯曲,由这种交联蛋白形成的网络结构具有相当的弹性,因而能够抵抗机械压力。
有些交联蛋白是球状的,能够促使肌动蛋白成束排列,如微绒毛中的肌动蛋白束就是靠这种蛋白交联的,所以,交联蛋白的主要功能是改变细胞内肌动蛋白纤维的三维结构。
29.封端蛋白类(endblockingproteins)
又称加帽蛋白。
此类蛋白通过同肌动蛋白纤维的一端或两端的结合调节肌动蛋白纤维的长度。
加帽蛋白同肌动蛋白纤维的末端结合之后,相当于加上了一个帽子。
如果一个正在快速生长的肌动蛋白纤维在(+)端加上了帽子,那末在(-)端就会发生去聚合。
某些加帽蛋白能够促使新的纤维形成(成核反应),同时抑制已存在微丝的生长,这样导致细胞内有大量较短的微丝存在。
30.纤维切割蛋白(filament-severingprotein)
这类蛋白能够同已经存在的肌动蛋白纤维结合并将它一分为二。
由于这种蛋白能够控制肌动蛋白丝的长度,因此大大降低细胞中的粘度。
经这类蛋白作用产生的新末端能够作为生长点,促使G-肌动蛋白的装配。
另外,切割蛋白可作为加帽蛋白封住肌动蛋白纤维的末端。
加帽和切割蛋白的作用也是受信号调节的。
31.肌动蛋纤维去聚合蛋白(actinfilament-depolymerizingprotein)
这些蛋白主要存在于肌动蛋白丝骨架快速变化的部位,它们同肌动蛋白丝结合,并引起肌动蛋白丝的快速去聚合形成G-肌动蛋白单体。
32.膜结合蛋白(membrane-bindingproteins)
是非肌细胞质膜下方产生收缩的机器。
在剧烈活动时,由收缩蛋白作用于质膜产生的力引起质膜向内或向外移动(如吞噬作用和胞质分裂)。
这种运动由肌动蛋白纤维直接或间接与质膜相结合后形成的。
直接的方式有同膜整合蛋白的结合,间接的方式有同外周蛋白的结合。
33.肌球蛋白(myosin)
肌球蛋白是一种分子发动机,以肌动蛋白丝作为运行的轨道。
实际上,肌球蛋白也是ATPase,通过ATP的水解导致构型的变化从而在肌动蛋白丝上移动。
这种ATPase同微管分子发动机一样,能够将化学能转变成机械能,所以又被称为机械化学酶(mechanochemivalenzyme),或叫发动机蛋白(motorprotein)。
至今所研究的肌球蛋白在微丝上的移动方向都是从(-)端移向(+)端,而ATP是发动机蛋白运动的能源。
所有的肌球蛋白都是由一个重链和几个轻链组成,并组成三个结构和功能不同的结构域∶头部结构域是最保守的结构域,它含有与肌动蛋白、ATP结合的位点,负责产生力。
与头部相邻的结构域是α螺旋的颈部(α-helicalneckregion),它通过同钙调素或类似钙调素的调节轻链亚基的结合来调节头部的活性。
尾部结构域含有决定尾部是同膜结合还是同其它的尾部结合的位点,因此它决定是否产生肌球蛋白二聚体还是产生肌球蛋白纤维。
34.肌纤维(myofibers)
肌纤维是组成骨骼肌(skeletalmuscle)的肌细胞,典型的肌细胞是圆柱形的长细胞(长度为1~40mm,宽为10~100μm),并且含有许多核(可多达100个核)。
每个肌纤维被一层细胞质膜包被,这种细胞膜称作肌纤维膜(sarcolemma)。
扁平的细胞核位于肌纤维膜的下方,并沿细胞的长度多点分布。
在肌细胞的细胞质中由成束的肌原纤维。
35.肌原纤维(myofibril)
肌原纤维是横纹肌中长的、圆柱形的结构。
肌原纤维的直径为1~2μm,与肌肉长轴相平行,有明暗相间的带,明带称为I带(Iband),宽0.8μm;暗带称为A带(Aband),宽1.5μm。
所谓I带和A带是指:
在偏光镜观察时,I带表示单折光带(isotropicband),而A带表示双折光带(anisotropicband)。
在I带中有一条着色较深的线,叫Z线。
肌原纤维是由可调节的粗肌丝和细肌丝组成。
36.肌节(sarcomere)
肌节是由Z线将肌原纤维分成的一系列的重复单位,每个肌节的长度约2μm,含有一个完整的A带和两个二分之一I带,肌节是肌收缩的基本单位。
37.粗肌丝(thinkfilament)
组成肌节的肌球蛋白丝。
由于构成粗肌丝的肌球蛋白是首尾排列的,所以粗肌丝是双极性的。
头部露在外部,成为与细肌丝接触的桥,头部激活后有ATP酶的活性,引起肌收缩。
估计每个粗肌丝由几百个(250~300)肌球蛋白构成。
38.细肌丝(thinfilament)
组成肌节的肌动蛋白丝。
生化分析表明细肌丝由三种蛋白组成,主要成分是肌动蛋白,它约占肌原纤维的总蛋白的25%。
电子显微镜检查发现所有细肌丝的极性相同,一端与Z线相连,另一端靠近肌节的中心,即(+)端靠近Z线。
另两种蛋白是原肌球蛋白和肌钙蛋白。
细肌丝的两端分别与两个不同的肌动蛋白加帽蛋白结合,一个是CapZ蛋白,另一个是原肌球调节蛋白(tropomodulin)。
39.原肌球蛋白(tropomyosin,Tm)
原肌球蛋白是细肌丝中与肌动蛋白的结合蛋白,分子量为2×35kDa,长为41nm,由两条平行的多肽链组成α螺旋构型,每条原肌球蛋白首尾相接形成一条连续的链同肌动蛋白细肌丝结合,正好位于双螺旋的沟(grooves)中。
每一条原肌球蛋白有7个肌动蛋白结合位点,因此Tm同肌动蛋白细肌丝中7个肌动蛋白亚基结合。
(2)列出有关的法律、法规、规章、标准、规范和评价对象被批准设立的相关文件及其他有关参考资料等安全预评价的依据。
40.肌钙蛋白(troponin,Tn)
肌钙蛋白由3个多肽,即肌钙蛋白T(Tn-T)、肌钙蛋白I(Tn-I)、肌钙蛋白C(Tn-C)组成的复合物。
Tn-T(MW37,000)是一种长形的纤维状分子,长度大约是肌钙蛋白的三分之一,Tn-I和Tn-C都是球形分子。
Tn-I(MW22,000)能够同肌动蛋白以及Tn-T结合,它与肌动蛋白的结合就抑制了肌球蛋白与肌动蛋白的结合。
Tn-C(MW18,000)是肌钙蛋白的Ca2+结合亚基,在序列
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