生化论述题总编.docx
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生化论述题总编
第一篇:
生物大分子
1.简述蛋白质的一至四级结构定义及维持的力
一级结构:
氨基酸的排列顺序,维持的力为肽键,二硫键。
二级结构:
蛋白质中多肽链主链的局部空间构象,即蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间排列位置,不涉及氨基酸碱基侧链的构象,维持的力为氢键。
三级结构:
整条多肽链全部氨基酸残基的相对空间位置,其形成和稳定主要靠次级键——疏水作用,离子键(盐键),氢键,范德华力。
四级结构:
蛋白质中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,维持的力主要为疏水作用,氢键、离子键(盐键)也参与其中。
2、以血红蛋白为例说明蛋白质结构与功能关系,并解释协同效应与变构效应?
血红蛋白分子具有四级结构,是由四个亚基组成的四聚体。
1、血红蛋白含有血红素辅基,由4个吡咯环通过4个甲炔基相连成一个环形,亚铁离子居于环中央。
亚铁离子有6个配位键,其中4个与吡咯环的N配位结合,1个配位键与血红蛋白结合,氧则与亚铁离子可逆的结合形成第6个配位键。
2、血红蛋白的构象变化影响着与氧的结合能力,血红蛋白能够可逆的结合氧,但血红蛋白各亚基与氧的结合存在着正协同效应。
3、血红蛋白的空间构象改变也会引起疾病,如疯牛病。
协同效应:
一个亚基与其配体结合后,能影响此寡聚体中另一亚基与配体结合能力的现象称为协同效应。
变构效应:
配体与蛋白质结合后引起亚基构象变化的现象称为变构效应。
3.何为蛋白质的变性?
有哪些特征?
蛋白质的变性:
在某些物理或化学因素的作用下,蛋白质的特定的空间构象被破坏,从而导致其理化性质改变和生物学活性丧失的现象,称为蛋白质的变性。
引起蛋白质变性的因素有:
高温、高压、电离辐射、超声波、紫外线及有机溶剂、重金属盐、强酸强碱等。
绝大多数蛋白质分子的变性是不可逆的,少数变性程度较低的蛋白质在一定条件下可复性。
实质:
二硫键和非共价键被破坏,而一级结构不改变。
变性后,溶解度降低,黏度增加,结晶能力消失,易被蛋白酶水解。
4.比较蛋白质α-螺旋与DNA双螺旋的结构
蛋白质α螺旋:
1、多肽链主链围绕中心作右手螺旋上升2、AA侧链伸向螺旋外侧3、每个肽键N-H与第四个肽键的C=O形成氢键,氢键方向与螺旋长轴基本平行4、每3.6个AA残基螺旋上升一周,螺距为0.54nm。
DNA双螺旋结构的特点:
1、DNA是反向平行的互补双链结构,亲水的脱氧核糖和磷酸基骨架位于外侧,碱基位于内侧,两条链的碱基间以氢键结合,其中A=T,G≡C称碱基互补。
2、是右手螺旋结构,直径2nm,每个螺旋含有10个碱基对,相邻碱基对之间旋转36°,螺距3.4nm,碱基平面间距0.34nm。
3、双链结构稳定横向靠互补碱基间的氢键,纵向靠碱基平面间的疏水性碱基堆积力维持,尤以后者重要。
5、维生素与辅酶的关系
维生素B2:
FMN(黄素单核苷酸),FAD(黄素腺嘌呤二核苷酸)
维生素PP:
NAD+,NADP+.(辅酶I,辅酶II)
维生素B6:
磷酸吡哆醛,磷酸吡哆胺。
泛酸:
辅酶A。
6、试比较三种可逆性抑制剂作用的特点
⑴竞争性抑制作用的特点:
①抑制剂和底物的结构相似;②抑制剂的程度与抑制剂浓度[I]成正比,与底物浓度[S]成反比;③Km值增大;④Vm不变。
⑵非竞争性抑制作用的特点:
①抑制剂和底物的结构不相似;②抑制剂的程度与抑制剂浓度[I]成正比,与底物浓度[S]无关;③Km值不变;④Vm降低。
⑶反竞争性抑制作用的特点:
①抑制剂和底物的结构不相似;②抑制剂的程度与抑制剂浓度[I]成正比,与底物浓度[S]无关;③Km值减小;④Vm降低。
第二篇:
物质代谢
1、简述糖代谢的关键酶
糖的无氧分解:
己糖激酶,磷酸果糖激酶—1,丙酮酸激酶。
糖的有氧氧化:
丙酮酸脱氢酶复合体(丙酮酸脱氢酶,二氢硫辛酰胺转乙酰酶,二氢硫辛酰胺脱氢酶),柠檬酸合酶,异柠檬酸脱氢酶,a—酮戊二酸脱氢酶复合体。
糖异生:
丙酮酸羧化酶,磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶,果糖二磷酸酶,葡萄糖-6-磷酸酶。
糖原降解:
磷酸化酶。
糖原合成:
糖原合酶。
2、简述糖酵解和有氧氧化的生理学意义。
糖酵解的生理意义:
①迅速提供能量,当机体缺氧或剧烈运动时,肌肉局部血流不足,能量主要通过糖酵解获得;②机体少数组织获能的必需途径,如神经、白细胞、骨髓等。
成熟红细胞没有线粒体,主要靠糖酵解供能。
糖有氧氧化的生理意义:
①糖有氧氧化是机体获得能量的主要方式:
1分子葡萄糖经有氧氧化可生成30—32分子ATP。
②.三羧酸循环是体内营养物质彻底氧化分解的共同通路:
三羧酸循环不仅是糖氧化分解的ATP生成的主要环节,也是脂肪、氨基酸等营养物质彻底氧化分解的共同通路和ATP生成的主要环节。
③三羧酸循环是体内物质代谢相互联系的枢纽。
3.简述磷酸戊糖途径和糖异生的生理意义。
磷酸戊糖途径的生理意义:
1、为核酸的生物合成提供5-磷酸核糖。
2、提供NADPH+H+作为供氢体参与多种代谢反应。
①NADPH+H+是许多反应的供氢体;②NADPH+H+参与体内的羟化反应;③NADPH+H+可维持GSH的还原性。
糖异生的生理意义:
①维持血糖浓度的恒定;②促进乳酸的再利用(乳酸循环);③协助氨基酸代谢;④调节酸碱平衡
4、简述血糖的来源及去路。
血糖的来源:
①食物糖消化吸收;②肝糖原分解;③非糖物质糖异生。
血糖的去路:
①氧化供能;②合成肝糖原、肌糖原;③磷酸戊糖途径转变为其他糖;④转化成脂肪、氨基酸;⑤过高时随尿液排出。
5、写出呼吸链的组成顺序,产生ATP的偶联部位(一幅图,两个呼吸链,自己手画)
6、产生ATP的方式有哪几种?
简述之。
氧化磷酸化:
指代谢物脱氢,经呼吸链电子传递给氧生成H2O,并释放能量的同时,偶联ADP磷酸化,生成ATP的过程。
底物水平磷酸化:
是代谢物的高能磷酸根转移至ADP,使ADP磷酸化生成ATP的过程。
糖酵解:
2个ATP
TCA循环:
1个GTP
7、、简述血脂的来源及去路。
血脂的来源:
①食物的消化吸收②糖等转变成脂③脂肪动员释放。
血脂的去路:
①氧化供能②进入脂库储存③构成生物膜④转变为其他物质。
8、比较脂肪酸的β氧化与脂肪酸的合成过程区别
脂肪酸的β-氧化
脂肪酸的合成
反应部位
线粒体
胞液
穿梭载体
肉毒碱
柠檬酸-丙酮酸循环
限速酶
肉毒碱脂酰转移酶I
乙酰CoA羧化酶
氢离子的供体受体
NAD+,FAD
NADPH+H+
能量的代谢
释放能量
消耗能量
循环过程
脱氢、加水、再脱氢、硫解
9、试述酮体的产生和利用。
包括:
乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮。
生成:
在肝脏生成。
原料为乙酰CoA,关键酶为HMG-CoA合成酶。
利用:
肝脏合成的酮体进入血液循环,运送到肝外组织,线粒体内被氧化分解。
意义:
肝脏输出能源的一种形式相关疾病:
在长期饥饿、糖尿病或进食高脂低糖时,酮体合成大于利用,引发酮症(酮血、酮尿、酮中毒)。
10、血浆脂蛋白可分为哪几类?
有何生理作用?
分类:
①电泳分类法:
根据电泳迁移率的不同进行分类,可分为四类:
CM<β-脂蛋白<前β-脂蛋白<α-脂蛋白。
②超速离心法:
按脂蛋白密度高低进行分类,也为四类:
CM 功能: CM运输外源性脂肪和胆固醇;VLDL运输内源性甘油三酯(脂肪);LDL由VLDL代谢产生,转运肝合成的内源性胆固醇;HDL逆向转运胆固醇,将胆固醇从肝外组织转运到肝脏代谢。 11、简述血氨的来源和去路 来源: ①氨基酸脱氨基作用产生的氨及胺类的分解;②肠道吸收的氨;③谷氨酰胺的分解。 去路: ①在肝脏合成尿素排出体外;②合成非必需氨基酸及其它含氮化合物;③合成谷氨酰胺;④生成铵盐随尿排出。 12、GABA,牛磺酸,组胺,5-HT,多胺各来源于哪些AA L-谷氨酸Glu脱羧生成γ-氨基丁酸GABA,为抑制性神经递质,在脑及肾中活性很高; 半胱氨酸Cys氧化后再脱羧生成牛磺酸; 组氨酸His脱羧生成组胺,促进平滑肌收缩,促进胃酸分泌和强烈的舒血管作用; 色氨酸→5-羟色氨酸→5-羟色胺,神经递质,且具有强烈的缩血管作用。 鸟氨酸脱羧生成多胺(精脒和精氨)。 它们与细胞生长繁殖的调节有关。 13、乙酰CoA的来源和去路? 来源: ①糖的有氧氧化;②脂肪酸β-氧化;③某些氨基酸分解代谢;④酮体在肝外组织的利用。 去路: ①三羧酸循环;②合成脂肪酸;③合成胆固醇;④变为酮体。 作用: 枢纽作用,联系了三大物质的代谢。 第四篇: 基因信息传递 1、比较DNA的复制与转录的区别 复制 转录 模板 两股链均为模板 模板链转录 原料 4中dNTP 4种NTP 配对规律 酶 DNA聚合酶 RNA聚合酶 引物 需要 不 产物 子代双链DNA 三种(。 。 。 ) 合成模式 半保留,半不连续 非对称性,连续性 加工与修饰 无 有 2、简述原核生物转录终止的两种形式。 依赖ρ因子: ρ因子与RNA转录产物结合后RNA-pol和ρ因子构象变化,使RNA-pol停顿,解螺旋酶活化使DNA/RNA杂化双链拆离利于产物从转录复合物中释放。 非依赖ρ因子: DNA模板上靠近终止处有特殊碱基序列,转录出RNA后RNA3′端[形成茎环(发夹)结构,其后又有一段寡聚U]形成特殊结构来终止转录。 1、补充: 请说说核酸的理化性质 1核酸是具有酸性的生物大分子②核酸分子在紫外线260nm处有强烈的吸收(共轭双键)。 。 。 ③核酸的变性是双键解离的过程。 。 。 。 增色效应④核酸的变复性是分子杂交技术的基础。 。 。 。 。 2、mRNA的一级结构(剪接,戴帽,加尾) 具体论述题见芳宝典 . 。
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