首都师范大学生物化学教学大纲.docx
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首都师范大学生物化学教学大纲
生物化学教学大纲
首都师范大学生命科学学院生理生化及分子生物学系
本大纲根据师范院校生物专业所用教材和未来生命科学发展的需要编写而成。
主要内容为基础分子生物学和物质代谢及其调控两大部分,包括蛋白质、酶、核酸、维生素、DNA的复制和修复、RNA的生物合成、蛋白质的生物合成、生物氧化、糖代谢、脂类代谢、蛋白质的降解和氨基酸的分解代谢、核酸的降解和核苷酸代谢、细胞代谢和基因表达的调控等内容。
一、教学目的:
生物化学是从分子水平和化学变化的深度阐明生命活动机理的一门科学,它研究生物分子的结构与功能和生物体的物质代谢及其调控。
它是为控制和改造生物、保障人类的健康和生存服务的。
生物化学是生物系的一门极为重要的基础课程,其可为更好地学习动物及人类生理、植物生理、微生物学、遗传学、细胞生物学等课程打下基础。
生物化学是生命科学的领先科学,是生物学、医学和农学发展的中心支柱,是生命科学研究和实践的重要理论基础和手段。
二、教学提纲:
(见教材目录)
三、各章教学要求、思考题
第一章蛋白质
(一)教学要求:
要求掌握以下内容:
蛋白质功能的多样性;蛋白质的元素组成特点;氨基酸的结构通式;20种氨基酸的化学结构式及缩写三字符号;氨基酸的重要理化性质,特别是两性电离和等电点、氨基酸与茚三酮的反应、与2,4一二硝基氟苯的反应、与苯异硫氰酸酯的反应、成肽反应;肽和肽键;谷胱谷肽;蛋白质的一级结构,氨基酸顺序测定;蛋白质的二级结构,a-螺旋、β-折叠、β-转角;蛋白质的三级结构;蛋白质的四级结构;蛋白质分子中的共价键与次级键;蛋白质的一级结构与高级结构的关系;蛋白质结构与功能的关系;蛋白质的主要性质,包括蛋白质的两性电离与等电点、蛋白质的胶体性质与沉淀反应、蛋白质的变性、蛋白质的颜色反应;蛋白质的分类。
(二)思考题:
名词解释:
简单蛋白质(simpleprotein)结合蛋白质(conjugatedprotein)
球状蛋白质(globularprotein)纤维状蛋白质(fibrousprotein)
单体蛋白质(monomericprotein)寡聚蛋白质(oligomericprotein)
氨基酸(或蛋白质)等电点(isoelectricpoint)氨基酸残基(aminoacidprotein)
肽键(peptidebond)肽键平面(peptideplane)
同源蛋白质(homologousprotein)蛋白质一级结构(primarystructureofprotein)
蛋白质二级结构(secondarystructureofprotein)蛋白质三级结构(tertiarystructureofprotein)
蛋白质四级结构(quaternarystructureofprotein)疏水相互作用(hydrophobicinteraction)
别构蛋白质(allostericprotein)
别构效应(allostericeffect)
蛋白质的变性作用(denaturationofprotein)蛋白质的沉淀(precipitationofprotein)
分配层析(partitionchromatography)离子交换层析(ion-exchangechromatography)
凝胶过滤层析(gelfiltrationchromatography)聚丙烯酰胺凝胶电泳(PAGE)
盐析(saltingout)等电聚焦(isoelectricfocusing)
问答题:
1.什么是蛋白质和氨基酸?
蛋白质在生物体内主要起哪些作用?
2.组成蛋白质的20种常见氨基酸在结构上有何特点?
如何分类?
每类各举一例,并写出结构式。
3.什么是氨基酸的等电点?
如何利用pK值计算pI?
4.氨基酸重要的化学反应有哪些?
有何应用?
5.什么肽?
写出谷胱甘肽的结构式并说明其生物学意义。
6.什么是多肽链、肽键、氨基酸残基和肽平面?
它们之间关系如何?
7.什么是二硫键?
它有什么作用?
怎样拆开?
8.简述蛋白质测序的一般原则及方法。
9.维持蛋白质高级结构稳定性的作用力有哪些?
10.什么是蛋白质的二级结构?
包括哪些类型?
结构上各有何特点?
11.什么是蛋白质的超二级结构和结构域?
包括哪些类型?
结构上各有何特点?
12.什么是蛋白质的三级结构?
以肌红蛋白为例说明蛋白质三级结构的特点。
13.简述细胞内新生肽链折叠的基本原则和动力学途径。
14.什么是蛋白质的四级结构?
以血红蛋白为例说明蛋白质四级结构的特点。
15.请举例说明蛋白质结构与功能的关系。
16.什么是蛋白质的沉淀和变性?
它们之间的区别联系是什么?
17.简述蛋白质分离纯化的一般原则。
18.试述电泳法分离蛋白质混合物的一般原理。
第二章酶
(一)教学要求:
酶的概念;酶的化学本质;酶的分类;酶的辅因子;单体酶,寡聚酶,多酶体系;酶的
活性中心和专一性,诱导契合假说,与酶高效率有关的因素;酶促反应速度和影响反应速
度的因素,中间产物假说,米氏常数的意义;酶活性的调控,酶原的激活;别构酶;同功
酶;核酶;酶的制备与活力测定。
(二)思考题:
名词解释:
酶(enzyme)全酶(holoenzyme)
辅酶(辅基)(coenzyme,prostheticgroup)酶活力(enzymeactivity)
酶活力单位(U,activeunit)比活力(specificactivity)
转换数(turnovernumber)Km(Machaelis-Mentenconstant)
活性中心(activecenter)酶的底物专一性(substratespecificity)
别构酶(allostericenzyme)酶的别构效应(allostericaffect)
多酶体系(multienzymesystem)反馈调节(feedbackregulation)
共价调节酶(covalentregulatoryenzyme)酶原的激活(proenzymesactivation)
核酶(ribozyme)寡聚酶(oligomericenzyme)
同工酶(isoenzyme)诱导酶(inducedenzyme)
固定化酶(fixedenzyme)抗体酶(abzyme)
问答题:
1.酶的化学本质是什么?
如何证明?
近年来对酶的化学本质有何新看法?
2.酶作为生物催化剂与一般催化剂相比有哪些相同与不同之处?
3.什么是辅因子?
包括哪几类?
分别如何影响酶活性?
4.按照国际系统命名法,可将酶分为哪六大类,各催化什么反应?
5.为什么在测定酶促反应速度时,以测初速度为宜?
6.影响酶促反应速度的因素有哪六方面?
①绘出底物浓度[S]影响酶反应速度(V)的米氏曲线,说明解释此曲线的米氏学说
(中间产物学说);写出米氏公式,如何利用双倒数做图法求Km、Vmax?
②酶浓度、温度、pH值如何影响酶反应速度,用曲线表示并说明它们各有什么影响?
③什么是酶的激活剂?
试举例说明。
④什么是酶的抑制剂?
抑制作用包括哪两方面?
举例说明不可逆抑制剂及可逆抑制剂。
⑤试以双倒数作图法说明竞争性抑制作用和非竞争性抑制作用。
7.什么是酶的活性中心?
试说明酶的必需基团与活性中心之间的关系及研究酶活性中心的主要方法。
8.酶的底物专一性有哪些类型?
请举例说明。
试述解释酶的专一性的诱导契合学说?
9.实现酶反应高效率的因素有哪些?
它们是如何提高酶反应速度的?
10.试比较溶菌酶、羧肽酶、胰凝乳蛋白酶的活性中心及主要催化机理。
11.简述别构酶的特点,试以ATCase为例说明。
12.为什么说多酶体系的自我调节主要通过别构调节进行?
13.共价调节酶包括哪几类?
作用特点如何?
14.举例说明什么是酶原及酶原的激活?
15.举例说明寡聚酶,多酶体系、核酶、同功酶等酶学概念。
第三章维生素
(一)教学要求:
维生素的概念;脂溶性维生素A、D、E、K;维生素A与视觉产生的机理,维生素D与佝偻病;水溶性维生素B1、B2、PP、B6、泛酸、生物素、叶酸、B12、C;维生素Bl与脱羧辅酶;维生素B2与FMN、FAD;维生素PP与NAD+、NADP+;泛酸与辅酶A;维生素B6与转氨酶;叶酸和维生素B12与—碳转移单位;生物素与羧化酶;维生素C与羟化酶和保护巯基。
(二)思考题:
名词解释:
维生素(vatimin)维生素缺乏症(vitamindeficiency)
问答题:
1.维生素包括哪两大类?
每类各包括哪些维生素?
2.维生素和辅酶(或辅基)有何关系?
列举一些比较重要的辅酶(或辅基)和维生素的关系。
3.写出这些辅酶(或辅基)的结构式并说明其功能。
(1)VBl和TPP
(2)Vpp和NAD,NADP
(3)VB2和FMN,FAD(4)泛酸和辅酶A(CoASH)
4.试述VB6、叶酸、生物素,、VB12的辅酶形式及功能,并说明硫辛酸、Vc的结构和功能。
5.说明VA,VD,VE,VK的结构和功能。
6.举例说明维生素原和维生素之间的关系。
7.怎样防治脚气病,癞皮病,恶性贫血,坏血病夜盲症和佝偻病?
第四章核酸
(一)教学要求:
DNA、RNA的主要功能;核酸的基本结构单位—核苷酸的组成成分,NTP,dNTP的分子结构式;核酸的一级结构;DNA的双螺旋二级结构,维持双螺旋结构稳定的因素;DNA双螺旋的不同类型;DNA的三级结构:
环形DNA、真核细胞DNA与染色质;RNA的类型和结构;核酸的紫外吸收;核酸的变性、复性及杂交;限制性核酸内切酶,DNA限制酶图谱;基因,外显子和内含子。
(二)思考题:
名词解释:
DNA一级结构(primarystructureofDNA)碱基互补(basecomplementary)
增色效应(hyperchromiceffect)减色效应(hypochromiceffect)
DNA凝胶电泳(gelelectrophoresisofDNA)变性(denaturation)
Tm值(Tvalue)复性(renaturation)
杂交(hybridization)限制性内切酶(restrictionendonuclease)
限制性内切酶图谱(restrictionmap)蛋白质组学(proteomics)
PCR(polymerasechainreaction)
问答题:
1.写出四种核糖苷酸(AMP、GMP、CMP、UMP)和四种脱氧核苷酸(dAMP,dGMP,dCMP
dTMP)的化学结构,它们分别是哪种核酸分子的组成单位?
2.什么是DNA的一级,二级,三级结构?
3.DNA双螺旋结构有哪些基本特点,维持其稳定性的因素是什么?
双螺旋结构包括哪些类型?
4.RNA包括哪三种类型?
结构和功能各有何特点?
5.核酸具有哪些主要理化特性?
有何应用?
6.写出ATP的化学结构式,它有何功能?
生物体内还包括哪些核苷酸衍生物,各有何生物学作用?
7.写出下列寡聚核苷酸的互补链:
5'ATGCCGTACAGTTAA3'
8.试比较DNA,RNA在化学组成、大分子结构和生物学功能上的特点。
第五章生物氧化
(一)教学要求:
生物氧化的概念;生物氧化的特点;生物氧化中二氧化碳的生成;呼吸链,呼吸链的组成及呼吸链中传递体的顺序;氧化磷酸化作用;化学渗透学说的基本要点;ATP在能量代谢中的重要作用。
(二)思考题:
’
名词解释:
生物氧化(biologicaloxidation)呼吸链(电子传递链)(electrontransportchain)
底物水平磷酸化(substratelevelphosphorylation)氧化磷酸化(oxidativephosphorylation)
P/O比(P/Oratio)呼吸链抑制剂(ETCinhibitor)
问答题:
1.生物氧化有何特点?
2.生物有机分子通过哪两种脱羧作用生成CO2?
试举例说明。
3.写出NADH呼吸链和FADH2呼吸链中递氢体和递电子体的排列顺序。
4.呼吸链包括哪几个复合物?
写出它们的名称、辅基和功能。
5.体内ATP生成的主要方式是什么?
ATP在呼吸链的哪些反应阶段或部位生成?
6.影响氧化磷酸化的因素有哪些?
7.简述化学渗透学说(Chemiosomotichypothesis)的基本原理。
8.试述ATP合成酶(FoF1-ATPase)的结构和作用机制。
第六章糖代谢
(一)教学要求:
糖代谢的概念;多糖的消化及吸收;糖酵解、三羧酸循环、乙醛酸循环、磷酸戊糖途径;
糖原的合成;糖异生途径;糖代谢调节;低血糖和糖尿病。
(二)思考题:
名词解释:
酵解(glycolysis)三羧酸循环(tricarboxylicacidcycle)
磷酸戊糖途径(pentosephosphatepathway)糖异生(gluconeogenesis)
苹果酸-天冬氨酸穿梭作用(malate-aspartateshuttle)升糖激素
磷酸甘油穿梭作用(glycerol-3-phosphateshuttle)降糖激素
低血糖症(hypoglycemia)糖尿病(diabetesmellitus)
问答题:
1.糖有何重要的生物学功能?
2.说明糖的主要代谢途径。
3.试述淀粉的消化,葡萄糖的吸收,转运和贮存过程。
4.写出糖无氧酵解的反应过程(包括发生部位、反应物,酶,辅因子)及生理意义。
5.丙酮酸脱氢酶包括哪些酶和辅因子。
6.写出三羧酸循环的反应过程(包括发生部位,反应物,酶,辅因子)及生物学意义。
7.试述磷酸戊糖途径的一般反应过程及生物学意义。
8.简述植物体内蔗糖,淀粉的合成过程。
9.糖异生作用与酵解逆过程有何区别?
如何跨过三个不可逆步骤?
糖异生前体有哪些?
10.酵解和三羧酸循环是如何被调控的?
10.简述低血糖和糖尿病等糖代谢紊乱的起因,症状及防治。
计算题:
写出下列物质彻底氧化生成多少ATP?
葡萄糖丙酮酸NADHF-1,6-2P磷酸二羟丙酮
第七章脂类代谢
(一)教学要求:
脂类的酶促降解;甘油的代谢;脂肪酸的β-氧化及此过程中能量的贮存;酮体的生成和利用;脂肪酸的从头合成,脂肪的合成;磷脂酰乙醇胺和磷脂酰胆碱的合成;胆固醇的来源和去路。
(二)思考题:
名词解释:
脂类(lipid)脂肪酸β-氧化(fattyacidβ-oxidation)
类脂酮体(ketonebodies)
问答题:
1.列举脂类物质的生理功能。
2.简述脂防酸的β-氧化过程(包括发生部位、酶、反应物、辅因子),说明肉毒碱的作用。
3.酮体是如何生成的?
酮体代谢的生理意义是什么?
4.以软脂酸为例简述脂肪酸的生物合成过程(包括发生部位,酶系、反应物、辅因子),说明酰基载体蛋白(ACPSH)的作用。
5.简要说明磷脂酰乙醇胺和磷脂酰胆碱的合成。
6.简述动物体内胆固醇合成的一般途径(包括原料、重要中间物)及在人体中胆固醇的转化。
7.脂肪是如何合成的?
计算题:
试计算一分子丁酸和硬脂酸彻底氧化分别生成?
ATP
第八章蛋白质的降解和氨基酸代谢
(一)教学要求:
蛋白质的酶促降解;氨基酸的氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用;氨基酸的脱羧基作用;氨基酸碳骨架的氧化途径;尿素循环;一碳单位及代谢;个别氨基酸的合成代谢。
(二)思考题:
名词解释:
氧化脱氨基作用(oxidativedeamination)转氨基作用(transamination)
联合脱氨基作用(transdeamination)尿素循环(ureacycle)
生糖氨基酸(glucogenicaminoacid)生酮氨基酸(ketogenicaminoacid)
必需氨基酸(essentialaminoacid)非必需氨基酸(nonessentialaminoacid)
一碳单位(onecarbonunit)
问答题:
1.动物体内有哪些酶参加蛋白质水解反应?
总结这些酶的作用特点。
2.说明谷氨酸脱氢酶的作用特点。
3.举例说明转氨基作用,联合脱氨基作用。
4.说明尿素生成的机理和意义。
5.氨基酸脱氨基后的碳链如何进入三羧酸循环?
6.在氨基酸生物合成中,哪些氨基酸可分别与三羧酸循环,糖酵解及磷酸戊糖途径相联系?
7.试述氨基酸代谢与一碳单位的关系,一碳单位的生物学意义是什么?
第九章核酸的降解和核苷酸代谢
(一)教学要求:
核酸的酶促降解,核酸内切酶、核酸外切酶的作用;核苷酸的降解;嘌呤、嘧啶的分解;嘌呤核苷酸、嘧啶核苷酸合成的一般途径;脱氧核苷酸的合成。
(二)思考题:
名词解释:
核酸酶(nuclease)核酸内切酶(endonuclease)
核酸外切酶(exonuclease)核糖核苷酸还原酶(ribonucleotidereductase)
PRPP(5-phosphoribosylpyrophosphate)磷酸核糖焦磷酸激酶(phosphoribosylpyrophokinase)
氨甲酰磷酸合成酶(carbamylphosphatesynthetase)
问答题:
1.降解核酸的酶有哪几类?
举例说明它们的作用方式和特异性。
2.简要说明嘌呤和嘧啶酶促降解的一般途径和终产物。
3.说明嘌呤环和嘧啶环各组成元素的来源。
4.脱氧核苷酸如何由核糖核苷酸还原生成?
胸苷酸如何生成?
5.试述核苷酸合成与核酸合成的关系。
第十章DNA的复制和修复
(一)教学要求:
DNA的半保留复制,碱基互补原则;复制起点和复制子;聚合酶和连接酶,DNA的半不连续复制,冈崎片段;原核细胞DNA的复制;真核细胞DNA的复制;DNA的损伤及修复;DNA的突变。
(二)思考题:
名词解释:
DNA半保留复制(semiconservativereplication)
DNA半不连续复制(semidiscontinuousreplication)
复制子(元)(replicon)
复制体(replisome)
冈崎片段(Okazakifragment)
错配修复(mismatchrepair)
光复活(photoreactivationrepair)
切除修复(excisionrepair)
重组修复(recombinationreplication)
应急反应(SOSresponse)
碱基置换(substitution)
转换(transition)
颠换(transversion)
移码突变(frameshiftmutation)
错义突变(missensemutation)
无义突变(nonsensemutation)
诱变剂(mutagen)
问答题:
1.生物的遗传信息如何由亲代传递给子代?
2.参与DNA复制过程的重要的酶和蛋白质有哪些?
其作用如何?
DNA聚合酶,连接酶,拓扑异构酶,引物合成酶,起始因子(Ddna),SSB
3.以原核细胞DNA复制为例,说明双链DNA复制的分子机制。
4.试比较真核细胞与原核细胞DNA复制的异同。
5.DNA复制的精确性和完整性是通过怎样的安全保障系统实现的?
1.DNA聚合酶的双重核对作用。
-DNA聚合酶对底物的选择作用。
-3'→5'外切酶活性可及时清除错配碱基。
2.复制体的复杂结构进一步提高了复制的准确性
3.修复系统可以检查出错配碱基和各种DNA损伤并
加以修正,使突变率降至更低水平。
6.哪些因素能引起DNA损伤?
生物机体是如何修复的?
生物因素:
复制错误;
物理因素:
紫外线,可使同一条链上相邻嘧啶形成嘧啶二聚体
电离辐射,打断DNA双链或单链,破坏碱基;
化学因素:
HNO2使碱基脱氨基,A→I,C→U,造成碱基错配;
烷化剂可导致碱基错配、DNA交联、碱基脱嘌呤等
修复系统:
许多可造成DNA损伤或抑制复制的处理均能引起一系列复杂的诱导反应,称为SOS反应。
SOS反应的机制:
是RecA蛋白和Lex阻遏物的相互作用引起的,在单链DNA和ATP存在时,RecA蛋白被激活,从而使Lex阻遏物得自身的蛋白水解酶的活性被激活,Lex阻遏物自身分解。
使得一系列基因得以表达。
包括:
DNA损伤修复
诱变效应
细胞分裂的抑制,使细胞长成丝状体,避免了因细胞分裂而产生的不含DNA的细胞,或者使细胞有更多的进行重组修复的机会。
溶原性细菌释放噬菌体
其中:
SOS反应诱导的修复系统
1.避免差错的修复
1.1错配修复:
复制后的DNA在短时间内GATC序列是半甲基化的,一旦发现错配碱基,包括错配碱基在内的未甲基化的新链可被切除,并以甲基化的链为模板进行修复合成。
1.2直接修复:
某些损伤的核苷酸和错配的碱基可以被某些蛋白质识别和修复,这些蛋白质为了能够找出特别损伤部位可以连续监测DNA。
这些蛋白质不切断DNA或切除碱基而是直接实施修复,这样的损伤修复机制称为直接修复。
如光复活修复:
可见光激活光复活酶,其可以分解由于紫外线照射形成的嘧啶二聚体,恢复DNA的正常结构
1.3切除修复:
在一系列酶的作用下,将DNA分子中受损伤部分切除掉,并以完整链的一条链为模板,合成切去的部分,使DNA恢复正常结构的过程。
碱基切除修复(base-excisionrepair)
核苷酸切除修复(nucleotide-excisionrepair)
1.4重组修复:
含有嘧啶二聚体或其他结构损伤的DNA进行复制时,子代DNA链在损伤部位出现缺口。
通过遗传重组,从完整的母链上将相应的片段移至子链的缺口处,然后用再合成的多核苷酸链补上母链的空缺。
2.倾向差错的修复(倾错修复)倾错的DNA聚合酶IV、V
诱导产生缺乏校对功能的DNA聚合酶IV、V,他们没有3-末端核酸外切酶的功能,能在损伤部位进行复制而避免了死亡,带来了高的突变率允许错配增加了存活的机会。
SOS反应包括两方面:
DNA修复和导致变异。
第十一章RNA的生物合成
(一)教学要求:
转录;正链(有意链,编码链);转录过程,细菌RNA聚合酶及其σ因子,启动子,终止子;RNA生物合成的抑制剂;转录后加工;RNA拼接和拼接体;RNA编辑;病毒RNA的复制;逆转录酶和逆转录作用。
(二)思考题:
名词解释:
转录(transcription)以DNA为模板,4种核糖核苷酸(NTP)为底物,在RNA聚合酶的作用下,按照碱基互补规律,合成RNA链的过程
单顺反子mRNA(monocistronicmR
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