第二军医大学上海第二军医大学医学细胞生物学精品课程.docx
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第二军医大学上海第二军医大学医学细胞生物学精品课程
第二军医大学
细胞生物学教案
第8次课教学方式课堂讲授授课单位(教研室)细胞生物学教研室
授课时间2005年10月31日教员姓名谢东甫职务讲师
题
目
第五章细胞骨架
教学班次
药学专升本06级
学时数
2学时
本
课
目
的、重
点
和
难
点
目的:
1、掌握细胞骨架概念、组成及功能;
2、掌握微管、微丝、中间丝的结构与功能;
3、研究进展与临床应用
重点:
1、细胞骨架的概念;
2、微管、微丝、中间丝的结构与功能。
难点:
微丝和中间丝的组装、分类、分布。
授
课
设
计
概述:
以完整和动态的观点介绍细胞骨架的概念。
详解:
分别讲解微管、微丝、中间丝的结构与功能。
注意其结构特点与其功能紧密联系。
结语:
通过对三种蛋白丝的结构与功能的回顾,使同学们更清楚的了解细胞骨架地完整性、动态性与其内在联系。
教研室审阅意见
——————(教学组长或主任签名)
内容
教具及时间分配
第五章细胞骨架(Cytoskeleton)
本次课我们将认识一个新的细胞器:
细胞骨架(cytoskeleton)。
顾名思义,细胞骨架自然是指细胞的骨骼系统,从其英文名我们也可以看出来,cyto—,大家应该很熟悉这个前缀,意指细胞;而skeleton乃骨骼之义。
但如果将cytoskeleton定义为细胞的骨骼系统,则是不够准确和不全面的。
事实上,Cytoskeleton不仅使细胞的骨骼,还是细胞的肌肉与神经。
因为它是一个高度动态的结构,在细胞分裂、对周围环境做出反应或是变换形状时一刻不停的重组,并且直接与细胞的大幅度运动有关,例如细胞沿物体表面的爬行,肌细胞的收缩,以及胚胎发育时细胞形状的改变。
我们现在就来看一看培养中上皮细胞与体内中性粒细胞的运动。
(插入影片)
除了细胞作为一个整体的运动,细胞内部其实也一直处于运动之中,而细胞骨架为胞内运动提供了机械装置:
例如把细胞器从胞内的一处送到另一处,有丝分裂时把染色体送往两个子细胞,以及动物细胞分裂时分裂沟的形成。
听起来Cytoskeleton还是细胞内的高速铁路网与一个高度垄断的铁路公司。
如此看来,将细胞骨架说成是一个细胞器实在是大大不妥,细胞骨架不仅在维持细胞形态,承受外力、保持细胞内部结构的有序性方面起重要作用,而且还参与许多重要的生命活动,如:
在细胞分裂中细胞骨架牵引染色体分离,在细胞物质运输中,各类小泡和细胞器可沿着细胞骨架定向转运;在肌肉细胞中,细胞骨架和它的结合蛋白组成动力系统;在白细胞(白血球)的迁移、精子的游动、神经细胞轴突和树突的伸展等方面都与细胞骨架有关。
另外,在植物细胞中细胞骨架指导细胞壁的合成。
可以这么说,细胞骨架是细胞内除了生物膜体系和遗传信息表达体系外的第三类重要结构体系。
1928年,前苏联生物学家Koltzoff根据细胞所表现出来的现象曾指出:
“原生质中存在着一种有一定结构的纤维状成分,每一个细胞就是一个由液体成分和硬性骨架组成的体系,细胞依靠这些骨架纤维保持着一定的外形。
20世纪40年代后期,Wyssting根据细胞质具有许多凝胶的理化性质,提出了细胞之中含有细丝组成的网络结构,并阐述了其与细胞质凝胶性质的关系。
上世纪60年代,Slauterback(1963)使用戊二醛代替锇酸,在常温下固定标本,首先在水螅刺细胞中发现了细胞骨架成分之一微管。
同年Porter在植物细胞中也发现了这种结构,从而开始了解组成细胞骨架的纤维性质。
近十几年来,由于科技的进步,研究设备和手段的创新,使得生物学家有条件去进一步观察细胞中的纤维网络,从而更深刻的了解细胞骨架的成分。
细胞骨架的概念一直在不断的发展中,一般意义上的细胞骨架是指存在于细胞质内的蛋白纤维网架系统,即细胞质骨架,建立在有三类蛋白丝组成的网络上:
中间丝(intermediatefilament,IF)、微管(microtubule,MT)和微丝(microfilament)(肌动蛋白丝,actinfilament)。
概述
一、细胞骨架建立在由三类蛋白丝组成的网络上:
中间丝或中间纤维(10nm)、微管(24~26nm)和微丝或肌动蛋白丝(5~8nm)。
每一类纤维有不同的蛋白亚基形成,微管蛋白是微管的亚基,肌动蛋白是肌动蛋白丝的亚基,而另一个纤维蛋白家族组成了中间丝。
在每一种情况下,成千上万的亚基聚合形成一条不分叉的蛋白质长线,有时可横跨整个细胞。
二、细胞骨架在细胞的形态维持、运动和信息传递中具有重要功能。
(一)细胞骨架构成细胞内支撑和区域化的网架。
1.构成细胞的支撑网架系统:
三种骨架成分在细胞中相互交错形成一个精细的网络,维持细胞的形态,为细胞提供机械支持力。
2.维持细胞内部结构有序性:
细胞骨架为细胞内的各种细胞器提供附着位点,它们相互交叉贯穿在整个细胞中,为各种细胞器在细胞内的分布与区域化提供网络支持。
(二)细胞骨架参与细胞的运动和细胞内物质的运输。
1.细胞的运动:
如细胞迁移时伪足的形成与变形运动就是由细胞骨架参与完成的。
有些单细胞靠纤毛(cilia)和鞭毛(flagella)进行运动,如镜子、鞭毛虫、纤毛虫的运动。
2.细胞内物质运输与细胞器的位移:
细胞骨架为细胞内物质运输提供了轨道,细胞内各类运输小跑、分泌颗粒等可以沿着细胞骨架提供的轨道进行定向运输,如神经元轴突的快速胞浆转运,小泡和蛋白质颗粒沿着轴突中的微管在胞体和突触之间快速运输;细胞分裂后期,纺锤丝微管牵引着染色体向细胞两极移动等。
(三)细胞骨架具有信息传递功能。
近年来研究发现,细胞骨架中微丝、中间纤维为mRNA提供了锚着位点,参与了多肽的合成。
细胞骨架成分常同质膜内表面接触,这对于细胞外环境中的信号在细胞内的传导起着重要的作用。
细胞骨架的重要功能是与它们结构上的高度动态性以及一些相关结合蛋白的参与分不开的。
三、细胞骨架的研究方法要能反映细胞骨架完整性和动态性的特点。
——下面我们从为细胞提供机械支撑的中间丝开始,来依次了解这三类蛋白丝的结构与功能。
我们要看看在爬行的成纤维细胞中肌动蛋白丝如何提供动力,以及由微管组成的细胞附属物是如何驱动可泳动的细胞如原生动物和精子的。
第一节中间丝(intermediatefilament,IF)
中间丝(intermediatefilament)是由中间丝蛋白组成的直径为10nm左右的绳状纤维。
中间丝蛋白家族很大,有种种不同的成员。
有一类中间丝形成紧贴在核被膜内面的网筛状核纤层(nuclearlumina)。
其他类型在细胞质中伸展,使细胞具有机械强度,并通过从一个细胞连接(cell-celljunction)穿越细胞质到另一个细胞连接,使整个上皮组织具有机械应力。
从中间丝的分布我们也可以看出,细胞骨架并非局限于细胞质内。
中间丝有很强的抗拉强度,因而它们的主要功能就是使细胞在被牵拉时能经受住机械力的作用。
它们最初在平滑肌细胞中被发现,由于其直径(约10nm)介于平滑肌细胞中细的肌动蛋白丝和较粗的肌球蛋白丝之间,因此称为中间丝。
中间丝在三类细胞骨架丝中是最为坚韧和耐久的:
当细胞用高盐和非离子去垢剂处理时,只有中间丝可以保留,其余大部分的细胞骨架都被破坏了。
在绝大多数动物细胞的胞质中都可以找到中间丝。
它们很典型的形成满布在胞质中的网络,包围着细胞核,还延伸到细胞膜的周边,在那里它们往往锚着在细胞膜上的细胞连接上,而该处的细胞外表面是与另一细胞相连的。
在所有的真核细胞中,位于核被膜之下并增加其强度的中间丝网络成为核纤层。
一、类型
IF是一类形态上非常相似,而化学组成上有明显差异的蛋白质,成分比微丝和微管都复杂,可根据组织来源的免疫原性分为5类(图9-25):
角蛋白(keratin)、结蛋白(desmin)、胶质原纤维酸性蛋白(glialfibrillaryacidicprotein)、波形纤维蛋白(vimentin)、神经纤丝蛋白(neurofilamentprotein),此外细胞核中的核纤肽(lamin)也是一种中间纤维。
中间纤维具有组织特异性,不同类型细胞含有不同IF蛋白质。
肿瘤细胞转移后仍保留源细胞的IF,因此可用IF抗体来鉴定肿瘤的来源。
如乳腺癌和胃肠道癌,含有角蛋白,因此可断定它来源于上皮组织。
大多数细胞中含有一种中间纤维,但也有少数细胞含有2种以上,如骨骼肌细胞含有结蛋白和波形蛋白。
二、结构
中间纤维蛋白分子由一个310个氨基酸残基形成的α螺旋杆状区,以及两端非螺旋化的球形头(N端)尾(C端)部构成。
IF的装配过程与MT、MF相比较为复杂。
根据X衍射,电镜观察和体外装配的实验结果推测,中间纤维的装配过程如下:
①两个单体,形成两股超螺旋二聚体(角蛋白为异二聚体);
②两个二聚体反向平行组装成四聚体,三个四聚体长向连成原丝;
③两个原丝组成原纤维;
④8根原纤维组成中间纤维,横切面具有32个单体。
由于IF是由反向平行的α螺旋组成的,所以和微丝微管不同的是,它没有极性。
另外,细胞内的中间纤维蛋白绝大部分组装成中间纤维,而不象微丝和微管哪样存在蛋白库,仅约50%左右的处于装配状态。
再者IF的装配与温度和蛋白浓度无关,不需要ATP或GTP。
三、IF的结合蛋白
中间纤维的结合蛋白(intermediatefilamentassociatedprotein,IFAP)的功能是使中间纤维交联成束、成网,并把中间纤维交联到质膜或其它骨架成分上,已知的IFAPs约15种左右,分别与特定的中间纤维结合,如:
flanggrin使角蛋白交联成束。
Plectin将波形蛋白纤维与微管交联在一起。
Ankyrin把结蛋白纤维与质膜连在一起。
IFAPs的共同特点是:
①具有中间纤维特异性。
②表达有细胞专一性。
③不同的IFAP可存在于同一细胞中与不同的中间纤维组织状态相联系。
④在细胞中某些IFAP的表达与细胞的功能和发育状态有关。
二、微管(microtubules)
微管(microtubules)是由微管蛋白(tubulin)构成的长长的中空圆柱体,其外径为25nm,比肌动蛋白丝(actinfilament)坚挺。
微管通常直而长,一端结合在一个称为中心体(centrosome)的微管组织中心上。
微管在胞质中形成网络结构,作为运输路轨并起支撑作用。
微管是由微管蛋白组成的管状结构,对低温、高压和秋水仙素敏感。
一、分子结构
微管是由13条原纤维(protofilament)构成的中空管状结构(图9-15),直径22~25nm。
每一条原纤维由微管蛋白二聚体线性排列而成。
微管蛋白二聚体由结构相似的α和β球蛋白构成,两种亚基均可结合GTP,α球蛋白结合的GTP从不发生水解或交换,是α球蛋白的固有组成部分,β球蛋白结合的GTP可发生水解,结合的GDP可交换为GTP,可见β亚基也是一种G蛋白
微管具有极性,(+)极(plusend)生长速度快,(-)极(minusend)生长速度慢,也就是说微管蛋白在(+)极的添加速度高于-极。
(+)极的最外端是β球蛋白,(-)极的最外端是α球蛋白。
微管和微丝一样具有踏车行为。
微管形成的有些结构是比较稳定的,是由于微管结合蛋白的作用和酶修饰的原因。
如神经细胞轴突、纤毛和鞭毛中的微管纤维。
大多数微管纤维处于动态的组装和去组装状态,这是实现其功能所必需的过程(如纺锤体)。
秋水仙素(colchicine)结合的微管蛋白可加合到微管上,但阻止其他微管蛋白单体继续添加,从而破坏纺锤体结构,长春花碱具有类似的功能。
紫杉酚(taxol),能促进微管的装配,并使已形成的微管稳定。
但这种稳定性会破坏微管的正常功能。
以上药物均可以阻止细胞分裂,可用于癌症的治疗。
二、微管结合蛋白
微管结合蛋白(microtubuleassociatedproteinsMAPs)分子至少包含一个结合微管的结构域和一个向外突出的结构域。
突出部位伸到微管外与其它细胞组分(如微管束、中间纤维、质膜)结合。
MAP的主要功能是:
①促进微管聚集成束;②增加微管稳定性或强度;③促进微管组装。
包括I型和II型两大类,I型对热敏感,如MAP1a、MAP1b,主要存在于神经细胞。
II型热稳定性高,包括MAP2a、b、c,MAP4和tau蛋白。
其中MAP2只存在于神经细胞,,MAP2a的含量减少影响树突的生长。
三、微管组织中心
微管组织中心(microtubuleorganizingcenterMTOCs)是微管进行组装的区域,着丝粒、成膜体、中心体、基体均具有微管组织中心的功能。
所有微管组织中心都具有γ微管球蛋白,这种球蛋白的含量很低,可聚合成环状复合体,像模板一样参与微管蛋白的核化,帮助α和β球蛋白聚合为微管纤维。
中心体(centrosome)位于细胞的中心部位。
由两个相互垂直的中心粒(centriole)构成,周围是一些无定形或纤维形、高电子密度的物质,叫做外中心粒物质(PCM,pericentriolarmaterial)。
中心粒直径0.2mm,长0.4mm,由9组3联微管构成,不直接参与微管蛋白的核化,具有召集PCM的作用。
四、微管的功能
1、支架作用
细胞中的微管就像混凝土中的钢筋一样,起支撑作用,在培养的细胞中,微管呈放射状排列在核外,(+)端指向质膜,形成平贴在培养皿上的形状。
在神经细胞的轴突和树突中,微管束沿长轴排列,起支撑作用,在胚胎发育阶段为管帮助轴突生长,突入周围组织,在成熟的轴突中,微管是物质运输的路轨。
2、细胞内运输
微管起细胞内物质运输的路轨作用,破坏微管会抑制细胞内的物质运输。
与微管结合而起运输作用的马达蛋白有两大类:
驱动蛋白kinesin,动力蛋白dynein,两者均需ATP提供能量。
Kinesin发现于1985年,是由两条轻链和两条重链构成的四聚体,外观具有两个球形的头(具有ATP酶活性)、一个螺旋状的杆和两个扇子状的尾。
通过结合和水解ATP,导致颈部发生构象改变,使两个头部交替与微管结合,从而沿微管“行走”,将“尾部”结合的“货物”(运输泡或细胞器)转运到其它地方。
据估计哺乳动物中类似于kinesin的蛋白(KLP,kinesin-likeproteinorKRB,kinesin-relatedprotein)超过50余种,大多数KLP能向着微管(+)极运输小泡,也有些如Ncd蛋白(一种着丝点相关的蛋白)趋向微管的(-)极。
Dynein发现于1963年,因与鞭毛和纤毛的运动有关而得名。
dynein分子量巨大(接近1.5Md),由两条相同的重链和一些种类繁多的轻链以及结合蛋白构成(鞭毛二联微管外臂的动力蛋白具有三个重链)。
其作用主要有以下几个方面:
在细胞分裂中推动染色体的分离、驱动鞭毛的运动、向着微管(-)极运输小泡。
3、形成纺锤体
纺锤体是一种微管构成的动态结构,其作用是在分裂细胞中牵引染色体到达分裂极。
4、纤毛与鞭毛的运动
纤毛与鞭毛是相似的两种细胞外长物,前者较短,约5~10um;后者较长,约150um,两者直径相似,均为0.15~0.3um。
鞭毛和纤毛均由基体和鞭杆两部分构成,鞭毛中的微管为9+2结构,即由9个二联微管和一对中央微管构成,其中二联微管由AB两个管组成,A管由13条原纤维组成,B管由10条原纤维组成,两者共用3条。
A管对着相邻的B管伸出两条动力蛋白臂(图9-24),并向鞭毛中央发出一条辐。
基体的微管组成为9+0,并且二联微管为三联微管所取代,结构类似于中心粒。
纤毛和鞭毛的运动是依靠动力蛋白(dynein)水解ATP,使相邻的二联微管相互滑动。
有一种男性不育症是由于精子没有活力造成的。
这种病人同时还患有慢性支气管炎,主要是因为是鞭毛和纤毛没有动力蛋白臂,不能排出侵入肺部的粒子。
三、微丝(Microfilaments,MF)
微丝(microfilament,MF)是由肌动蛋白(actin)组成的直径约7nm的骨架纤维,又称肌动蛋白纤维actinfilament。
虽然细胞中各处都有肌动蛋白,但它们主要集中在细胞质膜下的皮层中。
微丝和它的结合蛋白(associationprotion)以及肌球蛋白(myosin)三者构成化学机械系统,利用化学能产生机械运动。
一、分子结构
根据等电点的不同可将高等动物细胞内的肌动蛋白分为3类,α分布于各种肌肉细胞中,β和γ分布于肌细胞和非肌细胞中。
肌动蛋白纤维是由两条线性排列的肌动蛋白链形成的螺旋,状如双线捻成的绳子,肌动蛋白的单体为球形分子,称为球形肌动蛋白G-actin(globularactin),它的多聚体称为纤维形肌动蛋白F-actin(fibrousactin)。
肌动蛋白在进化上高度保守,酵母和兔子肌肉的肌动蛋白有88%的同源性。
不同类型肌肉细胞的α-肌动蛋白分子一级结构(约400个氨基酸残基)仅相差4~6个氨基酸残基,β-肌动蛋白或γ-肌动蛋白与α-横纹肌肌动蛋白相差约25个氨基酸残基。
多数简单的真核生物,如酵母或粘菌,含单个肌动蛋白基因,仅合成一种肌动蛋白。
真核生物含有多个肌动蛋白基因,如海胆有11个,网柄菌属(Dictyostelium)有17个,在某些植物中有60个。
肌动蛋白要经过翻译后修饰,如N-端乙酰化或组氨酸残基的甲基化。
在适宜的温度,存在ATP、K+、Mg2+离子的条件下,肌动蛋白单体可自组装为纤维。
ATP-actin(结合ATP的肌动蛋白)对微丝纤维末端的亲和力高,ADP-actin对纤维末端的亲和力低,容易脱落。
当溶液中ATP-actin浓度高时,微丝快速生长,在微丝纤维的两端形成ATP-actin“帽子”,这样的微丝有较高的稳定性。
伴随着ATP水解,微丝结合的ATP就变成了ADP,当ADP-actin暴露出来后,微丝就开始去组装而变短。
微丝具有极性,肌动蛋白单体加到(+)极的速度要比加到(-)极的速度快5-10倍。
溶液中ATP-肌动蛋白的浓度也影响组装的速度。
当处于临界浓度时,ATP-actin可能继续在(+)端添加、而在(-)端开始分离,表现出一种“踏车”现象。
细胞中微丝参与形成的结构除肌原纤维、微绒毛等属于稳定结构外,其他大都处于动态的组装和去组装过程中,并通过这种方式实现其功能。
细胞松弛素(cytochalasin)可切断微丝纤维,并结合在微丝末端抑制肌动蛋白加合到微丝纤维上,特异性的抑制微丝功能。
鬼笔环肽(phalloidin)与微丝能够特异性的结合,使微丝纤维稳定而抑制其功能。
荧光标记的鬼笔环肽可特异性的显示微丝。
二、微丝结合蛋白
已经分离出来的微丝结合蛋白有100多种,可分为以下不同类型:
1.核化蛋白(nucleatingprotein)
核化(nucleation)是纤维组装的第一步,即几个蛋白单体先组装成多聚体,然后其它单体继续添加形成长纤维分子。
Arp(actin-relatedprotein)复合体在体内和体外都可以促进肌动蛋白的核化,其作用就像一个模板,类似于微管组织中心的γ球蛋白复合体,Arp复合体由Arp2、Arp3和5种其它蛋白构成。
Arp与actin在结构上具有同源性。
2.单体隐蔽蛋白(monomersequesteringprotein)
细胞中约有50%的肌动蛋白为可溶性肌动蛋白,大大高于肌动蛋白组装所需的临界浓度。
但是这些蛋白与其它蛋白结合,构成一个隐蔽的蛋白库。
只有当细胞需要组装纤维的时候这些可溶性肌动蛋白才被释放出来。
如:
thymosin与actin结合可阻止其向纤维添加,抑制其水解或交换结合的核苷酸。
3.封端蛋白(end-blockingprotein)
作用是调节肌动蛋白纤维的长度,结合在(+)或(-)极形成“帽子”,阻止其它单体添加。
如骨骼肌细肌丝的(-)端被tropomodulin封闭,(+)端被CapZ封闭。
4.单体聚合蛋白(monomerpolymerizingprotein)
如profilin结合在actin的ATP结合位点相对的一侧,能与thymosin竞争结合actin,profilin可将结合的单体安装到纤维的(+)极。
5.微丝解聚蛋白(actin-filamentdepolymerizingprotein)
如cofilin可结合在纤维的(-)极,使微丝去组装。
这种蛋白在微管快速组装和去组装的结构中具有重要的作用,涉及细胞的移动、内吞和胞质分裂。
6.交联蛋白(cross-linkingprotein)
每一种蛋白含有2至多个微丝结合部位,因此可以将2至多条纤维联系在一起形成纤维束或网络。
分为成束蛋白和成胶蛋白两类,成束蛋白如:
丝束蛋白(fimbrin)、绒毛蛋白(villin)和α-辅肌动蛋白(α-actinin),可以将肌动蛋白纤丝交联成平行排列成束的结构。
成胶蛋白,如细丝蛋白(filamin)促使形成肌动蛋白微丝网。
7.纤维切断蛋白(filamentseveringprotein)
此类蛋白能结合在微丝中部,将微丝切断。
如溶胶蛋白(gelsolin)。
8.膜结合蛋白(membrane-bindingprotein)
如粘着斑蛋白(vinculin)可将肌动蛋白纤维量接在膜上,参与构成粘合带。
三、肌肉的收缩
肌细胞上的动作电位引起肌质网Ca2+电位门通道开启,肌浆中Ca2+浓度升高,肌钙蛋白与Ca2+结合,引发原肌球蛋白构象改变,暴露出肌动蛋白与肌球蛋白的结合位点。
肌动蛋白通过结合与水解ATP、不断发生周期性的构象改变、引起粗肌丝和细肌丝的相对滑动。
肌动蛋白的工作原理可概括如下:
①肌球蛋白结合ATP,引起头部与肌动蛋白纤维分离;②ATP水解,引起头部与肌动蛋白弱结合;③Pi释放,头部与肌动蛋白强结合,头部向M线方向弯曲(微丝的负极),引起细肌丝向M线移动;④ADP释放ATP结合上去,头部与肌动蛋白纤维分离。
如此循环。
四、微丝的功能
微丝除参与形成肌原纤维外还具有以下功能:
1.形成应力纤维(stressfiber):
非肌细胞中的应力纤维与肌原纤维有很多类似之处:
都包含myosinII、原肌球蛋白、filamin和α-actinin。
培养的成纤维细胞中具有丰富的应力纤维,并通过粘着斑固定在基质上。
在体内应力纤维使细胞具有抗剪切力
2.形成微绒毛:
参见第四章。
3.细胞的变形运动:
分为四步:
①:
微丝纤维生长,使细胞表面突出,形成片足(lamellipodium);②在片足与基质接触的位置形成粘着斑;③在myosin的作用下微丝纤维滑动,使细胞主体前移;④解除细胞后方的粘和点。
如此不断循环,细胞向前移动(图9-14)。
阿米巴原虫、白细胞、成纤维细胞都能以这种方式运动。
4.胞质分裂:
有丝分裂末期,两个即将分离的子细胞内产生收缩环,收缩环由平行排列的微丝和myosinII组成。
随着收缩环的收缩,两个子细胞的胞质分离,在细胞松驰素存在的情况下,不能形成胞质分裂环,因此形成双核细胞。
5.顶体反应:
在精卵结合时,微丝使顶体突出穿入卵子的胶质里,融合后受精卵细胞表面积增大,形成微绒毛,微丝参与形成微绒毛,有利于吸收营养。
6.其他功能:
如细胞器运动、质膜的流动性、胞质环流均与微丝的活动有关,抑制微丝的药物(细胞松弛素)可增强膜的流动、破坏胞质环流。
各种细胞骨架的比较
微管
微丝
中间丝
组成成分
、微管蛋白
微管相关蛋白
G-肌动蛋白
肌动蛋白结合蛋白
-螺旋多肽及头部、尾部
结构
外径25nm
中空管状纤维
直径7nm实心纤维
直径10nm
实心纤维
极性
有
有
无
组装
一定的微管浓度
需GTP、MTOC
微管相关
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