生化丙复习提要综述.docx
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生化丙复习提要综述
期终考题型及分数大致比例
1、判断题,10%;2、选择题,15%;3、名词解释,24;4、结构式书写反应方程式,15%;5、综合题,36%
复习提纲
蛋白质化学
蛋白质的基本结构单位和基本化学键;
蛋白质的等电点pI;
pI:
当氨基酸主要以两性离子形式存在时,所带的正负电荷数相等,静电荷等于0,在外电场作用下既不向正极移动,也不向负极移动,这时溶液的pH值就称为该氨基酸的等电点。
常见氨基酸的等电点见图p19表
中性AA:
pI≈6(Ala,Phe)
酸性AA:
pI<6(Glu,Asp)
碱性AA:
pI>7(Arg,Lys,His)
等电点的性质
a、当溶液中pH=pI时,AA不带电荷。
P18
pH>pI时,AA带负电。
pH<pI时,AA带正电。
可据此利用电泳及离子交换层析法分离氨基酸和蛋白质
b、等电点时AA的溶解度最小,易沉淀,在电场中不移动,可据此利用等电点沉淀法及等电聚焦法分离氨基酸和蛋白质。
蛋白质的种属差异;
蛋白质α-螺旋结构(二级结构);
一级结构:
蛋白质中通过肽键连接的氨基酸残基的排列顺序;
二级结构的:
蛋白质分子中局部氨基酸残疾有规律排列的构象;
三级结构:
蛋白质分子处于天然折叠状态下的三维构象;
四级结构:
具有三级结构的多肽链(也成亚基)之间以适当方式聚合所呈现的三维结构;
二级结构常见的有四种:
α—螺旋(主要),β—折叠(其次),β—转角,无规卷曲。
其中前三种为二级结构的主要形式。
2、α-螺旋结构p38-41
由L.Pauling发现。
⑴、结构特点p40图
主要是右手螺旋;
肽链构成螺旋骨架,R基分布在螺旋的外侧;
每个肽键都参与氢键的形成,
氢键的方向与螺旋的纵轴平行。
⑵、稳定力p40
氢键(大量的链内氢键总体效应使得α-螺旋成了最稳定的二级结构)
例:
毛,发,羽毛中的α-角蛋白的结构。
P40-41(卷发即是破坏、错位重塑二硫键)
结构域;
结构域(辖区)p47
多肽链在二级结构或超二级结构的基础上折叠形成的相对独立的具一定功能的紧密球状实体。
P47图
结构域之间通过肽链相连。
球蛋白的结构特征;
球状蛋白质三级结构的特点
⑴、分子中含多种二级结构元件,具有明显的折叠层次,为紧密的球状或椭球状实体。
⑵、亲水R基在分子表面,疏水R基则位于分子内部。
⑶、分子表面常具一疏水空穴,为结合底物、效应等配体并行使生物功能的活性部位。
参书
疏水交互作用;
疏水相互作用(hydrophobicinteraction)
非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。
这些非极性分子(如一些中性氨基酸残基,也称之疏水残基)在水相环境中具有避开水而相互聚集的倾向。
(疏水度小的氨基酸在外表面)
疏水相互作用是通过疏水物的疏水基于水相互排斥作用而发生的,疏水基一般是非极性基。
这种作用使疏水基相互靠拢,同时使水相互集中并更大程度地结构化。
通过疏水相互作用,有时能产生笼形水合物。
它是一种包合物。
疏水相互作用对大多数蛋白质的结构和性质非常关键。
有趣的是,尽管蛋白质因疏水相互作用而使大部分疏水基相互聚集,仍有约1/3的疏水基暴露在水中,于是水在疏水面上的特殊结构存在于蛋白质的水化结构中。
蛋白质分子的构象与一级结构的关系;
一级结构是基础,一级结构决定高级结构。
一级结构的细微改变也会导致其功能的改变(结构不同则功能不同),即
功能的改变是以结构的改变为基础的。
综上所述:
结构决定功能,结构相同,功能相同;结构不同,功能不同。
结构越相似,功能越相同。
至于蛋白质一级结构的改变是否会引起功能的改变应视具体情况而定。
如该AA(或肽段)是蛋白质的功能所必需的,则其改变会导致功能的改变。
如该AA(或肽段)不是蛋白质的功能所必需的,则其改变一般不会导致功能的改变。
蛋白质变性的实质、变性的特征;
蛋白质的变性作用p50-53
⑴、概念p51
蛋白质分子由于受到物理或化学因素的影响,其高级结构被破坏,从而其理化
性质和生物功能也发生改变的现象。
P52图
蛋白质的变性说明:
蛋白质高级结构的改变导致了蛋白质的功能也发生改变。
⑵、变性的本质p52
变性仅改变了蛋白质分子的高级结构,一级结构则保持完整。
即变性不涉及共价键(肽健不断裂,但含二硫键的蛋白质要彻底变性需切断二硫键),仅破坏了氢键、疏水力、离子键和范德华力等维持蛋白质高级结构的作用力。
⑶、变性的因素p52
物理因素:
紫外光,热,辐射,高压。
化学因素:
强酸,强碱,有机酸(三氯乙酸),有机溶剂(丙酮,乙醇)。
变性剂:
尿素,十二烷基磺酸钠(SDS),盐酸胍。
⑷、变性的特征
生物活性丧失;侧链基团暴露;理化性质改变(溶解度降低等)
⑸、复性p53
某些变性蛋白质在去除变性因素后,蛋白质分子结构恢复原状,生物活性重新恢复的现象。
举例说明蛋白质结构与功能的关系。
血红蛋白与肌红蛋白在结构与功能上有何异同?
比较:
血红蛋白与肌红蛋白的输氧功能p58-60
a、Hb与Mb相同点
i、功能:
相同。
均能为机体输送O2。
ii、结构:
相似。
一级结构具有明显的序列同源性。
二级结构均主要为α-螺旋。
三级结构均为单结构域,含8段α-螺旋,近似于球形。
P57、p58图
分子内均含有一疏水穴,结合有一血红素分子。
并且在血红素与氧结合后,血红素基均由圆顶状变为平面状。
说明:
结构相似,功能相同。
但二者运输O2的行为(氧合曲线)却不同。
P58图
Mb:
曲线呈双曲线形
Hb:
曲线呈S形
b、Hb与Mb的不同点:
i、结构:
Mb:
单体;
Hb:
寡聚体α2β2
ii、变构作用:
Mb:
无;
Hb:
有,一个亚基与O2结合后,不但自身会发生构象的改变,而且还可通过亚基间的协同作用,使其它亚基也发生构象的改变,使它们更易与O2结合,从而在氧合曲线上出现一巨增区)。
iii、氧合曲线:
Mb:
矩形双曲线;Hb:
S形曲线
iiii、输氧场所:
肌红蛋白:
肌肉的毛细血管p59
血红蛋白:
肺部血管
血红蛋白的别构作用说明:
结构相似,功能相似;结构不同,功能不同;功能的改变是以结构的改变为基础的。
由蛋白质的变性和别构均说明:
蛋白质的高级结构对其功能的发挥至关重要,高级结构的改变常会导致蛋白质的功能发生改变。
综上所述,结构是基础,结构决定功能。
结构相似,功能相同;结构不同,功能不同。
结构和功能的关系是相互适应,彼此制约,高度统一的。
酶
酶的概念p68
酶是由活细胞产生的、在体内或体外起同样催化作用的一类生物大分子。
包括蛋白质和核酸。
酶的化学本质:
绝大多数酶为蛋白质,少数酶为核酸(RNA)
酶的活性中心(概念)
4.1、概念p71
酶与底物结合并催化底物发生反应的部位。
4.2、功能部位:
两个功能部位。
⑴、结合部位
与底物结合的部位。
决定酶作用的专一性。
⑵、催化部位
催化底物发生反应的部位。
决定酶的催化能力。
胰凝乳蛋白酶活性中心:
4.3、特点p71-p72
⑴、活性中心只占酶分子的一小部分,只有活性中心的AA才与底物接触。
⑵、组成活性中心的AA在一级结构上可能相距甚远,在空间结构上则非常接近。
⑶、组成活性中心的关键AA常具易解离基团。
⑷、活性中心外观上常为一疏水凹穴或裂缝。
P72图
⑸、底物与酶通过弱键结合。
⑹、活性中心具柔性。
酶的别构效应(概念)
别构酶(变构酶)p89-p91
1、概念p89
效应物与酶分子中的别构中心结合后,诱使酶分子发生构象的改变,使酶活性中心对底物的结合与催化受影响,从而调节酶活性的效应称别构效应。
具有别构效应的酶称为别构酶。
(别构效应大都出现在寡居蛋白中,如血红蛋白。
肌红蛋白只是单一多肽链,不存在别构效应P60)
1、效应物(别构剂,调节物)
为一些小分子的代谢物或辅因子,常为酶作用的底物或产物。
正效应物(别构激活剂):
使酶活性升高。
负效应物(别构抑制剂):
⑵、别构中心(调节中心)
与效应物结合,致使酶构象改变而调节酶活性的部位。
⑶、活性中心
与底物结合并催化底物发生反应的部位。
如天冬氨酸转氨甲酰酶(ATCase)。
反馈抑制(概念)
反馈抑制(feedbackinhibition):
是指最终产物抑制作用,即在合成过程中有生物合成途径的终点产物对该途径的酶的活性调节,所引起的抑制作用。
反馈抑制与反馈阻遏的区别在于:
反馈阻遏是转录水平的调节,产生效应慢,反馈抑制是酶活性水平调节,产生效应快。
此外,前者的作用往往会影响催化一系反应的多个酶,而后者往往只对是一系列反应中的第一个酶起作用。
复合酶(结合酶)组成及各组分的功能;
结合酶(结合蛋白质)p96
分子中除蛋白质外,还结合有一些非蛋白质成分的小分子物质或金属离子。
酶蛋白+辅助因子=全酶
(无活性)(非蛋白质成分)(有活性)
酶蛋白与辅助因子的关系p96
⑴、酶蛋白
决定酶反应的专一性。
⑵、辅助因子
本身无催化作用,只决定酶反应的性质。
即在反应中,只对电子、原子或某些化学基团起传递作用。
4、辅助因子的分类及常见的辅助因子p96
⑴、辅助因子的分类
a、辅酶
辅酶:
与酶蛋白结合松弛,易透析除去。
如苹果酸脱氢酶中的NAD+。
b、辅基
辅基:
以共价键和酶蛋白牢固结合,不易透析除去。
如细胞色素氧化酶中的血红素Fe
⑵、常见的辅助因子
a、金属离子:
Mg2+(激酶),Mn2+,Cu2+,Fe2+。
p96图
b、小分子有机化合物:
NAD+,FAD,CoA,NADP+,TPP等。
p97图
许多酶的辅助因子常来自于B族维生素。
酶的作用机理;
酶作用的专一性p68
1、专一性的概念
一种酶只能作用于一种或一类底物的特性。
2、类型:
分结构专一性和立体异构专一性两类
Ⅰ、结构专一性:
又分两种:
a、绝对专一性:
只作用于一种底物。
b、相对专一性:
作用于一类底物。
i、基团专一性(族专一性):
要求键及键一端的基团。
胰凝乳蛋白酶(Phe,Tyr,Trp);胰蛋白酶(Lys,Arg)。
ii、键专一性:
只要求键,对键两端基团无要求。
氨肽酶(肽键)
Ⅱ、立体异构专一性
a、旋光异构专一性
只作用于一种旋光异构体。
蛋白酶(L-AA);糖代谢中的酶(D-Glc)。
b、几何异构专一性
只作用于一种几何异构体。
延胡索酸酶(反-丁烯二酸(延胡索酸,对顺丁烯二酸不起作用)。
酶作用专一性的机理p72-p73
⑴、锁钥学说
认为酶活性中心的构象是刚性的、不变的,酶与底物的结合就象锁与钥匙的关系一样。
P73图
该学说可解释绝对专一性。
但不能解释相对专一性。
⑵、诱导契合学说P73图
由Koshland提出。
认为酶活性中心的构象具柔性,底物与酶的靠近可诱使酶发生
构象的改变,以利于酶与底物的结合并发生催化反应。
该学说可解释酶作用的各种专一性。
酶催化高效性的机理。
P74-p77
酶催化高效性的机理在于大大降低了反应的活化能。
影响酶高效催化的有关因素如下:
1、底物和酶的靠近和定向效应p77
2、底物的形变和诱导契合(去稳定化作用)
3、酸碱催化p74-p73
Asp、Glu、Cys、Tyr、His及Lys的侧链基团均可起广义酸、碱催化的作用。
生理pH下,His即可进行酸碱催化,又可进行共价催化,常为酶活性中心的成员之一。
例:
胰凝乳蛋白酶活性部位的催化三联体。
4、共价催化p75
最常见的是由酶分子中的亲核基团(Ser–OH,Cys-SH,His-咪唑基)亲核攻击底物中的亲电子基团。
5、酶活性部位的疏水性
疏水环境中底物分子与催化基团间的作用力比极性环境的强得多。
6、金属离子催化p76
几乎1/3的酶催化活性需要金属离子。
金属离子主要以3种方式参与催化过程:
通过结合底物为反应定向;
通过可逆地改变金属离子的氧化态调节氧化还原反应;
通过静电稳定或屏蔽负电荷。
例:
胰凝乳蛋白酶的催化机制。
米氏方程;
米氏方程
⑴、米式方程的表达式
Michaelis和Menten及Briggs和Haldane根据中间络合物学说,
k1k3
E+SESE+P
k2k4
推导出一个定量表示底物浓度与酶反应速度的关系式,即米氏方程。
P78
式中Km=(k2+k3)/k1,
当k2>>k3时,Km=k2/k1(即ES的解离Ks)。
Km可用于表示酶与底物的亲和力的大小。
Km↑,亲和力↓;Km↓,亲和力↑。
⑵、Km的意义p79
a、Km的值
Km:
当v=1/2Vmax时的[S]
b、Km是酶的特征常数,只与酶的性质有关,与酶浓度无关。
d、同一种酶如有几种底物,则Km最小的底物即为该酶的最适底物。
e、可用以推断代谢反应的方向和途径。
⑶、Km及Vmax的求法
a、v-[S]作图法。
P78图
由图,求出Vmax,当v=1/2Vmax时,Km=[S]。
b、双倒数作图法(1/v-1/[S]作图法,Lineweaver-Burk作图法)。
p80图
纵轴截距:
1/Vmax
横轴截距:
-1/Km
斜率:
Km/Vmax
该法求出的Vmax及Km比第一种方法精确。
Km表示酶与底物亲和力的大小;
a、Km的值
Km:
当v=1/2Vmax时的[S]
b、Km是酶的特征常数,只与酶的性质有关,与酶浓度无关。
d、同一种酶如有几种底物,则Km最小的底物即为该酶的最适底物。
e、可用以推断代谢反应的方向和途径。
酶的竞争性抑制剂或非竞争性抑制剂的动力学效应;
可逆抑制作用p81
抑制剂通过非共价键与酶结合,使酶活性降低或丧失,可用透析、超滤等物理方法去除抑制剂而恢复酶的活性。
有三种:
竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用。
Ⅰ、竞争性抑制作用p81
⑴、概念
抑制剂与底物竞争酶的活性中心,一旦抑制剂与酶结合,则酶不能再与底物结合,从而酶活性下降。
反之亦然。
⑵、特点
抑制剂结构与底物相似。
可通过增大底物浓度而解除抑制。
抑制剂是与酶的活性中心结合。
⑶、竞争性抑制剂及其作用部位
磺胺药:
对-氨基苯磺酰胺
作用部位:
磺胺药结构与对-氨基苯甲酸相似,可竞争性地抑制FH2合成酶而达到治病的目的。
⑷、竞争性抑制作用的动力学。
P82图
Vmax不变,
1/Km↓。
Ⅱ、非竞争性抑制作用p83
⑴、概念
酶可同时与底物及抑制剂结合,两者无竞争作用。
但一旦形成酶-底物-抑
制剂(ESI)中间物,则ESI不能进一步分解为产物,从而酶活性降低。
⑵、特点
抑制剂结构与底物不同。
不能通过增加[S]浓度而解除抑制。
抑制剂是与酶活性中心外的基团结合。
⑶、非竞争性抑制剂及其作用部位
EDTA可鳌合金属离子从而对金属蛋白酶具抑制作用。
⑷、非竞争性抑制作用的动力学。
P83图
Km不变(亲和力不变)
Vmax↓
磺胺类药物药用原理;
竞争性抑制剂及其作用部位
磺胺药:
对-氨基苯磺酰胺
作用部位:
磺胺药结构与对-氨基苯甲酸相似,可竞争性地抑制FH2合成酶而达到治病的目的。
有机磷农药(二异丙基氟磷酸)的毒性原理;
酶的共价修饰作用;
酶的共价修饰p91-p92
1、概念p91
通过其它酶对其酶蛋白上某些氨基酸残基进行可逆的共价修饰(增、减基团),
使酶在高活性形式与低活性形式之间互变,从而调节酶的活性称为酶的共价修饰。
具有共价修饰作用的酶称为共价调节酶。
P92图
2、特点
⑴、具可逆性,在一定条件下可相互转变。
⑵、修饰过程需由另外的酶催化。
⑶、具放大效应。
3、常见类型
磷酸化与去磷酸化(Ser、Thr、Tyr);腺苷酰化与去酰苷酰化等
酶原的激活;
酶原的激活p87-p89
1、概念p87
无活性的酶原在激活剂的作用下,通过去掉分子中的一个或几个特殊的肽段,转
变为有活性的酶的过程。
如胰凝乳蛋白酶原的激活。
P87图
2、特点
激活剂常为蛋白分子。
激活过程不可逆。
激活过程伴随着酶分子构象的改变,通过构象的改变形成完整的活性中心。
在级联激活中具有放大效应。
P88图
3、意义
自我保护。
同工酶;
同工酶p92-p93
1、概念p92
存在于同一种属或同一个体中,能催化相同化学反应,但结构和性质不同的一类
酶。
如乳酸脱氢酶同工酶。
P93图
2、意义
对代谢调节具重要作用。
苏
核酸化学
分子杂交(概念):
分子杂交P184
两个不同来源的DNA单链间、或DNA单链与RNA链间、或RNA链与RNA链间通过碱基互补配对形成双链的过程。
增色效应(概念);
增色效应与减色效应
增色效应:
核酸变性时紫外吸收增加的现象。
减色效应:
变性核酸复性后,紫外吸收恢复原值的现象。
限制性内切酶(概念);
限制性核酸内切酶:
能专一性地作用于双链DNA的特异碱基序列,并从此序
列处同时切断DNA双链。
常见限制性核酸内切酶的作用位点见P188表
核酸的基本结构单位和基本化学键;
DNA双螺旋结构及维持其稳定的力;
双螺旋结构的特点:
P172-174
a、由两条反向平行的脱氧核苷酸链沿同一纵轴右手螺旋形成。
b、磷酸与脱氧核糖构成螺旋骨架,碱基在螺旋内部,碱基平面与螺旋轴垂直。
c、二链间碱基遵循碱基互补配对规则:
A-T;G-C。
即A+G=T+C。
d、稳定力:
主要为碱基堆积力;
其次是氢键;
还有带负电的磷酸基与介质中阳离子间的静电作用。
核酸分子对紫外光的吸收特性;
核酸的紫外吸收特性P183
1、特征吸收波长
嘌呤和嘧啶均具有共轭双键的环状结构,
碱基、核苷、核苷酸和核酸均可吸收紫外光;
特征吸收波长260nm,可据此定量测定核酸。
P183图
2、增色效应与减色效应
增色效应:
核酸变性时紫外吸收增加的现象。
减色效应:
变性核酸复性后,紫外吸收恢复原值的现象。
核酸变性特征;
变性的概念P182
核酸分子的双螺旋结构在一定条件下被破坏解链,但一级结构保持不变的现象。
2、变性的因素
温度(热变性);有机溶剂;酸、碱;变性剂等
3、变性的特征
粘度↓,比旋↓,紫外吸收↑,生物活性丧失。
DNA的Tm值;
DNA的熔点(Tm)P184图
使50%DNA发生热变性时的温度。
或DNA热变性时,其紫外吸收值达到最大
值一半时的温度。
大多数DNA的Tm值在85~95℃之间。
⑵、影响Tm的因素
a、G-C含量:
G-C↑,Tm↑。
b、介质中的离子强度:
离子强度↑,Tm↑。
c、DNA的均一性:
均一性↑,Tm↑。
核酸是遗传信息的基本携带者(DNA和RNA)。
糖代谢
糖酵解:
催化三个主要控制反应的酶、产生能量;
TCA循环:
产生的能量及重要的中间物;
TCA循环的特点p324-328
a、经2次脱羧;
b、经4次脱氢,产生3分子NADH+H+和一分子FADH2,经呼吸链氧化共可产生9分子ATP;
c、经1次底物水平磷酸化,产生1分子GTP;
d、一次循环共可产生的高能化合物分子数为10分子;
e、柠檬酸合梅(别构酶)、异柠檬酸脱氢酶(别构酶)、α-酮戊二酸脱氢酶系催化的反应均为不可逆反应,为TCA循环的重要调控位点。
磷酸戊糖途径重要生理意义;
磷酸戊糖途径(磷酸已糖支路,HMP途径)p338-342
植物中约有50%的葡萄糖经过这一途径,动物则在合成旺盛的组织(肝脏)中
较活跃。
1、反应历程p339图
各步反应均在胞液中进行。
由脱氢酶催化的两步反应为其关键反应。
P339
2、生物学意义p338
⑴、产生NADPH+H+,为生物合成提供还原剂。
⑵、为合成代谢提供碳源。
如:
C5(5-磷酸核糖):
合成核酸。
C4:
Trp,Phe,Tyr,酚类。
C3:
合成糖原、脂肪等。
糖异生作用;
糖异生作用(糖原异生作用,葡萄糖异生作用)p334-337
1、概念
由非糖物质转变为葡萄糖的过程。
2、可转变物质
凡能转变为磷酸烯醇式丙酮酸、丙酮酸和草酰乙酸的物质都可转变为葡萄糖。
3、糖异生途径p335图
基本沿EMP途径逆行,但在EMP途径中有三步为不可逆反应,糖异生时此三步反应需由其它的酶催化:
⑴、p334-336此步逆转共需消耗2分子高能键。
⑵、p336此步反应为糖异生的关键反应。
⑶、p336
此外,在沿EMP途径逆行过程中,有一步反应还需注意:
p335图
可见,由丙酮酸合成葡萄糖共需耗4分子ATP和2分子GTP。
4、糖异生的生物学意义p337
⑴、为机体重要的合成葡萄糖的途径,以维持血糖水平的恒定。
⑵、回收能量。
草酰乙酸的来源和去路;
结构式的要求:
各代谢途径的关键反应、三羧酸循环、草酰乙酸的回补反应。
生物氧化
氧化磷酸化(概念)
在生物氧化过程中,代谢物脱下的H和电子通过呼吸链的传递逐步释放出的能量,驱使ADP磷酸化为ATP的过程。
即氧化和磷酸化相偶联的过程,为机体产生ATP的主要方式。
底物水平磷酸化(概念)
呼吸链(概念)
呼吸链的组成及排列顺序;
氧化磷酸化作用机制;
氧化磷酸化的偶联机制p355-356
氧化磷酸化的偶联机制以P.Mitchell提出的化学渗透学说的解释较为合理。
1、化学渗透学说的要点:
p355-356
⑴、线粒体内膜对H+不通透,呼吸链相当于一个质子泵,可将H+从线粒体内膜基质泵到膜外液体中,从而形成一个跨膜的H+离子梯度(电势差)和pH梯度(化学势),这种电化学梯度蕴藏着能量。
P356图
⑵、在线粒体内膜上存在有ATP合成酶系统
当跨膜质子梯度所形成的电化学势驱动H+通过ATP合成酶系统上的特殊通道回流到线粒体基质时,释放出的自由能即可驱使ADP和Pi合成ATP。
p346图
2、氧化磷酸化的结构基础-ATP合成酶系统p353-355
ATP合成酶系统(ATP合成酶复合物,F1FOATP合成酶,复合体Ⅴ,内膜三联
体)由头部、基底部、柄部三部分构成。
P353图
⑴、头部(F1):
具ATP合成酶活性。
⑵、基底部(FO):
形成跨膜的桶样质子通道。
⑶、柄部:
位于F1和FO之间,起调节质子流的作用。
ATP合成酶系统催化ATP的合成通过“结合变化机制”。
3、1对电子经呼吸链传递到氧可产生的ATP分子数。
测定表明每形成1个ATP需4个H+。
对NADH+H+呼吸链,1对电子传递到氧可产生1+0.5+1=2.5个ATP。
(即复
合体Ⅰ,Ⅲ,Ⅳ分别产生1,0.5,1个)。
对FADH2呼吸链,1对电子传递到氧可产生0.5+1=1.5个ATP。
(即复合体Ⅲ,Ⅳ分别产生0.5,1个)。
电子传递抑制剂;
呼吸链抑制剂p349
影响电子的传递,对磷酸化则无影响。
常见呼吸链抑制剂的抑制部位:
p349图
解偶联剂的作用;
解偶联剂
不影响电子的传递,但氧化产生的能量以热的方式散失,因此不能使ADP磷酸化为ATP,即影响氧化与磷酸化的偶联过程。
如解偶联剂2,4-二
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- 生化 复习 提要 综述