生化药必做题.docx

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生化药必做题

生化（药）必做题

　　　　　　浙江大学远程教育学院　　《生物化学》课程作业　　　　姓名：

年级：

　　　　2013秋药学　　学　　号：

　　学习中心：

华家池医学学习中心　　—————————————————————————————　　　　第二章蛋白质化学　　一、填空题　　1.增加溶液的离子强度能使某种蛋白质的溶解度增高的现象叫做　　盐溶　　，在高离子强度下使某种蛋白质沉淀的现象叫做　　盐析　　。

　　2.蛋白质是氨基酸聚合成的高分子化合物，在蛋白质分子中，氨基酸之间通过肽键相连，蛋白质分子中的该键是一个氨基酸的　　氨基　　与另一个氨基酸的　　羧基　　脱水形成的共价键　　。

　　3.蛋白质分子中常含有色氨酸　　、　　酪氨酸残基　　等氨基酸，故在280nm波长处有特征性光吸收，该性质可用来　　测定蛋白质的含量　　。

　　4.当蛋白质受到一些物理因素或化学试剂的作用发生变性作用时，它的生物活性会丧失，同时还伴随着蛋白质　　溶解性　　的降低和一些　　理化　　常数的改变等。

5.蛋白质平均含氮量为16%　　，组成蛋白质分子的基本单位是氨基酸　　，但参与人体蛋白质合成的氨基酸共有20种,除甘氨酸和脯氨酸　　外，其它化学结构均属于L-α—氨基酸。

　　6.蛋白质分子中的二级结构的结构单元有：

α—螺旋　　、β—折叠　　、β—转角　　、无规卷曲　　。

　　7.蛋白质　　分子构象　　改变而导致蛋白质分子功能发生改变的现象称为变构效应。

引起变构效应的小分子称　　变构效应剂　　。

　　8.?

螺旋肽段中所有的肽键中的　　-氨基　　和羧基　　均参与形成氢键，因此保持了?

螺旋的最大稳定　　。

氢键方向与螺旋轴平行　　。

　　9.蛋白质在处于大于其等电的pH环境中，带　　负电荷　　，在电场中的向正极　　移动。

反之，则向电场　　负极移动。

　　10.稳定和维系蛋白质三级结构的重要因素是　　氢键　　，有　　离子键（盐键）　　、疏水作用　　及　　范德华力　　等非共价键。

11.构成蛋白质四级结构的每一条肽链称为　　亚基　　。

　　12.蛋白质溶液是亲水胶体溶液，维持其稳定性的主要因素是颗粒表面水化膜　　及表面带有同种电荷　　。

　　13.一级结构是蛋白质分子的基本结构，它是决定蛋白质　　空间构象　　的基础，而蛋白质的空间构象　　则是实现其生物学功能的基础。

　　14.根据理化性质天冬氨酸Asp和谷氨酸Glu属于酸　　性氨基酸；组氨酸His，赖氨酸Lys，精氨酸Arg；属于碱　　性氨基酸。

　　二、填空题　　1.肽键：

蛋白质分子中氨基酸的?

-羧基与另一个氨基酸的?

-氨基脱水形成的共价键，又称酰胺键。

　　2.蛋白质一级结构：

指肽链中通过肽键连接起来的氨基酸排列顺序，这种顺序是基因上遗传信息所决定的。

维系蛋白质一级结构的主要化学键为肽键，一级结构是蛋白质分子的基本结构，它是决定蛋白质空间结构的基础。

　　3.蛋白质的构象：

各种天然蛋白质分子的多肽链并非以完全伸展的线状形式存在，而是通过分子中若干单键的旋转而盘曲、折叠，形成特定的空间三维结构，这种空间结构称为蛋白质的构象。

蛋白质的构象通常非共价键来维系。

　　4.蛋白质的二级结构：

是指蛋白质多肽链主链原子局部的空间结构，但不包括与其他肽段的相互关系及侧链构象的内容。

维系蛋白质二级结构的主要化学键是氢键。

　　5.肽键平面：

肽键不能自旋转而使涉及肽键的6个原子共处于同一平面，称为肽单元或肽键平面。

但于α-碳原子与其他原子之间均形成单键，因此两相邻的肽键平面可以作相对旋转。

　　6.α-螺旋：

是多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕所形成的有规律的螺旋构象，其结构特征为：

⑴为一右手螺旋；⑵螺旋每圈包含个氨基酸残基，螺距为；⑶螺旋以氢键维系。

　　7.β-折迭：

是若干肽段或肽链排列起来所形成的扇面状片层构象，其结构特征为：

　　⑴若干条肽段或肽链平行或反平行排列组成片状结构；⑵主链骨架伸展呈锯齿状；⑶借相邻主链之间的氢键维系。

　　8.β-转角：

是多肽链180°回折部分所形成的一种二级结构，其结构特征为：

⑴主链骨架本身以大约180°回折；⑵回折部分通常四个氨基酸残基构成；⑶构象依靠第一残基的-CO基与第四残基的-NH基之间形成氢键来维系。

　　9.无规则卷曲：

多肽链的主链除了?

-螺旋、?

结构和?

转角外，还有一些无确定规律性的折叠方式，这种无确定规律的主链构象称为无规则卷曲。

　　10.蛋白质的三级结构：

是指蛋白质的一条多肽链的所有原子的整体排列。

包括形成主链构象和侧链构象的所有原子在三维空间的相互关系。

也就是一条多肽链的完整的三维结构。

稳定三级结构的因素是侧链基团的次级键的相互作用，包括氢键、离子键（盐键）、疏水作用、范德华力。

　　11.蛋白质的四级结构：

就是指蛋白质分子中亚基的立体排布，亚基间的相互作用与接触部位的布局。

维系蛋白质四级结构的是氢键、盐键、范氏引力、疏水键等非共价键。

具有四级结构的蛋白质也称寡聚蛋白。

　　12.亚基：

某些蛋白质作为一个表达特定功能的单位时，两条以上的肽链组成，这些多肽链各自有特定的构象，这种肽链就称为蛋白质的亚基。

　　13.蛋白质的等电点：

当蛋白质处于某一pH环境中，所带正、负电荷为零，呈兼性离子，此时溶液的pH值被称为蛋白质的等电点。

　　14.蛋白质变性：

蛋白质在外界的一些物理因素或化学试剂因素作用下，其次级键遭到破坏，引起空间结构的改变，从而引起了理化性质的改变，丧失生物活性，但蛋白质的一级结构并没有被破坏，这种现象称为蛋白质变性。

　　15.蛋白质沉淀：

蛋白质分子相互聚集而从溶液中析出的现象称为沉淀。

变性后的蛋白质于疏水基团的暴露而易于沉淀，但沉淀的蛋白质不一定都是变性后的蛋白质。

　　16.盐析：

在蛋白质溶液中加大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。

　　17.变构效应：

蛋白质空间构象的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。

具有变构效应的蛋白质称为变构蛋白，常有四级结构。

以血红蛋白为例，一分子氧与一个血红素辅基结合，引起亚基构象变化，进而引进相邻亚基构象变化，更易与氧气结合。

　　18.肽：

一个氨基酸分子的α-羧基与另一个氨基酸分子的α-氨基在适当的条件下经脱水缩合即生成肽键，多个氨基酸以肽键连接成的反应产物称为肽。

　　　　三、问答题　　1．什么是蛋白质的二级结构？

它主要有哪几种？

各有何特征？

　　答：

蛋白质二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。

它主要有α－螺旋、β－折叠、β－转角和无规卷曲四种。

在α－螺旋结构中，多肽链主链围绕中心轴以右手螺旋方式旋转上升，每隔个氨基酸残基上升一圈。

氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。

每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基羰基上的氧形成氢键，以维持α－螺旋稳定。

在β－折叠结构中，多肽链的肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链交错位于锯齿状结构的上下方。

两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列，通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键，维持β－折叠构象稳定。

在球状蛋白质分子中，肽链主链常出现180°回折，回折部分称为β－转角。

β－转角通常有4个氨基酸残基组成，第二个残基常为辅氨酸。

无规卷曲是指肽链中没有确定规律的结构。

　　　　2．什么是蛋白质变性？

变性与沉淀的关系如何？

　　答：

蛋白质在某些理化因素的作用下，其严格的空间构象受到破坏，从而改变其理化性质，并失去其生物活性，称为蛋白质的变性。

变性的实质是蛋白质各种次级键破坏使得天然构象受到破坏，所以，功能发生改变，但一级结构不变，无肽键断裂。

变性后于肽链松散，面向内部的疏水基团暴露于分子表面，蛋白质分子溶解度降低并互相凝聚而易于沉淀，其活性随之丧失；而蛋白质沉淀特指蛋白质分子相互聚集而从溶液中析出的现象，有时发生沉淀的蛋白质并不一定发生蛋白质变性，如盐析法沉淀蛋白质，其实就是破坏了蛋白质胶体溶液稳定的因素：

电荷性和水化膜，而并没有破坏蛋白质的空间构象，所以一般是不发生蛋白质变性。

　　　　3.简述蛋白质空间结构　　答：

蛋白质的空间结构包括：

蛋白质的二级结构：

蛋白质的二级结构是指蛋白质多肽链主链原子局部的空间结构，但不包括与其他肽段的相互关系及侧链构象的内容，蛋白质的二级结构主要包括：

α-螺旋，β-折迭，β-转角及无规卷曲等几种类型。

维系蛋白质二级结构的主要化学键是氢键。

蛋白质的三级结构：

蛋白质的三级结构是指蛋白质分子或亚基内所有原子的空间排布，也就是一条多肽链的完整的三维结构。

维系三级结构的化学键主要是非共价键，如疏水键、氢键、盐键、范氏引力等，但也有共价键，如二硫键等。

蛋　　白质的四级结构：

就是指蛋白质分子中亚基的立体排布，亚基间的相互作用与接触部位的布局。

维系蛋白质四级结构的是氢键、盐键、范氏引力、疏水键等非共价键。

　　第三章核酸化学　　1.组成RNA和DNA的碱基不同之处是DNA中含有TDNA中含有脱氧核糖，而RNA则含有核糖　　。

　　2.构成核酸一级结构的基本化学键是磷酸二酯键，它是前一核苷酸的戊糖的　　3’位羟基　　与后一核苷酸上的5’位磷酸基　　基形成的磷酸酯键。

3．核酸分子游离磷酸基末端称5’端，另一端则呈现游离的　　3’　　羟基端。

4．核酸的一级结构即指其结构中核苷酸的排列次序　　。

5．碱基配对规律是__A___和__T__之间因形成两个氢键而配对；　　C和____G__之间因形成三个氢键而配对。

　　6.维持DNA双螺旋结构稳定的主要因素是_氢键　　和碱基堆集力。

　　双螺旋结构中，其基本骨架是__核糖_和__磷酸　　，而碱基朝向内侧，碱基间以_氢键　　相连。

　　8．tRNA的二级结构是三叶草　　形，其3′端为-CCA-OH结构，其作用是结合和携带氨基酸,又被称为氨基酸臂或氨基酸柄。

　　9.组成DNA的基本核苷酸是dAMP　　、dGMP　　、dCMP　　、dTMP　　四种。

组成RNA的基本核苷酸是AMP　　、GMP、CMP　　和　　UMP　　四种。

　　10.稳定的B-型双螺旋结构的参数是：

螺旋直径为2nm，螺距为　　nm。

螺旋每一周包含了10个碱基，所以每个碱基平面之间的距离为。

11.在真核生物中，DNA主要存在于细胞核中，是遗传信息的贮存和携带者　　；RNA则主要存在于细胞质中，参与遗传信息表达的各个过程　　　　二、名词解释　　1.核酸的一级结构：

核酸的一级结构是指其结构中核苷酸的排列次序。

在庞大的核酸分子中，各个核苷酸的唯一不同之处仅在于碱基的不同，因此核苷酸的排列次序也称碱基排列次序。

　　2.磷酸二酯键：

核苷酸连接成为多核苷酸链时具有严格的方向性，前一核苷酸的3′-OH与下一位核苷酸的5′-位磷酸间脱水形成3′、5′-磷酸酯键，该键称为磷酸二酯键，它　　RNA中含有U，戊糖不同之处是

　　　　　　是形成核酸一级结构的主要化学键。

　　3.DNA双螺旋结构：

大多数生物的DNA分子都是双链的，而且在空间形成双螺旋结构。

DNA分子是两条长度相同、方向相反的多聚脱氧核糖核苷酸链平行围绕同一“想象中”的中心轴形成的双股螺旋结构。

二链均为右手螺旋。

两条多核苷酸链中，脱氧核糖和磷酸形成的骨架作为主链位于螺旋外侧，而碱基朝向内侧。

两链朝内的碱基间以氢键相连，使两链不至松散。

　　4.碱基互补规律：

腺嘌呤与胸腺嘧啶以二个氢键配对相连；鸟嘌呤与胞嘧啶以三个氢键相连，使碱基形成了配对。

这种严格的配对关系称为碱基互补规律。

　　5.碱基平面：

DNA双螺旋结构中配对的碱基一般处在同一个平面上，称碱基平面，它与双螺旋的长轴垂直。

　　6.DNA变性：

在理化因素作用下，破坏DNA双螺旋稳定因素，使得两条互补链松散而分开成为单链，DNA将失去原有的空间结构，从而导致DNA的理化性质及生物学性质发生改变，这种现象称为DNA的变性。

　　7.DNA复性：

DNA的变性是可以可逆的。

当去掉外界的变性因素，被解开的两条链又可重新互补结合，恢复成原来完整的DNA双螺旋结构分子，这一过程称为DNA复性。

　　变性温度：

加热DNA溶液，使其对260nm紫外光的吸收度突然增加，达到其最大值一半时的温度，就是DNA的变性温度。

　　9.DNA增色效应：

指DNA变性后对260nm紫外光的光吸收度增加的现象。

　　10.核酸分子杂交：

两条来源不同的单链核酸，只要它们有大致相同的互补碱基顺序，经退火处理即可复性，形成新的杂种双螺旋，这一现象称为核酸的分子杂交。

　　11.核酶：

具有自身催化作用的RNA称为核酶，核酶通常具有特殊的分子结构，如锤头结构。

　　问答题　　1.比较试简述DNA、RNA在分子组成上的特点　　答：

组成RNA的碱基是A、G、C、U，而组成DNA的碱基是A、G、C、T。

戊糖不同之处是RNA含有核糖，而DNA含有脱氧核糖。

组成RNA的基本核苷酸分别是AMP、GMP、CMP和UMP四种。

组成DNA的基本核苷酸是dAMP、dGMP、dCMP、dTMP四种。

DNA分子两条反向平行并且彼此完全互补的脱氧核糖核苷酸链组成，RNA是单链核酸，会形成局部的链内配对。

　　2.试简述核苷酸的组成成分，以及各组成成分的连接方式　　答：

每分子核苷酸中都含有有机含氮碱、核糖和磷酸各一分子。

核苷是核糖与碱基缩合而成的糖苷。

核糖的第一位碳原子与嘌呤碱的第九位氮原子相连接，或与嘧啶碱的第一位氮原子相连，这种C-N连接键一般称为N-糖苷键。

核苷与磷酸通过酯键缩合形成核苷酸。

尽管核糖结构上游离的-OH均能参与发生酯化反应,生成C3′-或C5′-核苷酸,但生物体内的核苷酸组成中多数是5′-核苷酸，即磷酸基大多是与核糖的C5′-连接的。

　　3.简述DNA双螺旋结构模型要点：

答：

双螺旋模型的要点如下：

　　DNA分子是两条长度相同、方向相反的多聚脱氧核糖核苷酸链平行围绕同一“想象中”的中心轴形成的双股螺旋结构。

二链均为右手螺旋。

　　两条多核苷酸链中，脱氧核糖和磷酸形成的骨架作为主链位于螺旋外侧，而碱基朝向内侧。

两链朝内的碱基间以氢键相连，使两链不至松散。

　　碱基间的氢键形成有一定的规律：

即腺嘌呤与胸腺嘧啶以二个氢键配对相连；鸟嘌呤与胞嘧啶以三个氢键相连。

这种碱基配对规律造成了碱基互补。

它们一般处在一个平面上，称碱基平面，它与纵轴垂直。

正因为两链间的碱基是互补的，所以两链的核苷酸排列次序也是互补的，即两链互为互补链。

当知道一条链的一级结构，另一条互补链也就被确定。

　　第四章酶　　一、填空题　　1.酶与非酶催化剂比较具有以下特点：

①高度催化效率；②高度专一性；③对反应条件高度敏感；④活性可被调节控制　　。

　　2.反竞争性抑制作用，抑制剂只能和　　ES　　结合，如以1/v对1/[S]作图，呈现相同斜率的直线，Km减小　　，Vmax　　降低　　。

　　3.变构酶的协同效应有正协同效应和负协同效应以及同促协同效应和异促协同效应等类型。

　　4.酶促反应受酶浓度、底物浓度　　、温度、PH、激活剂和抑制剂等影响。

　　5.根据与酶蛋白结合的牢固程度不同，辅助因子可分为辅酶　　和辅基　　两种。

　　6.酶分子中的必需基团在某些化学物质的作用下发生改变，引起酶活性的　　降低或丧失称为抑制作用。

按照抑制剂的抑制作用，可将其分为不可逆抑制作用和可逆抑制作用两大类。

　　7.非竞争性抑制的特点是非竞争性抑制剂的化学结构与底物的分子结构不一定类似　　；底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合；当底物浓度的改变时抑制程度不变　　；动力学参数：

Km值不变　　，Vm值降低　　。

二、名词解释　　1.酶的辅助因子：

指结合酶的非蛋白质部分，主要有小分子有机化合物及某些金属离子。

小分子有机化合物根据它们与酶蛋白的亲和力大小，又分辅基和辅酶两种。

前者与酶蛋白亲和力大，后者亲和力小。

辅基和辅酶在酶促反应过程中起运载底物的电子、原子或某些化学基团的作用。

常见的辅基和辅酶分子中多数含有B族维生素成分。

　　2.活性中心：

酶分子中与催化作用密切相关的结构区域称活性中心。

活性中心的结构是酶分子中在空间结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这些残基上的某些基团，在一级结构上可能位于肽链的不同区段，甚至位于不同的肽键上，通过折叠、盘绕而在空间上相互靠近。

　　3.酶原激活：

指无活性的酶的前体转变成有活性酶的过程。

酶原激活在分子结构上是蛋白质一级结构和空间构象改变的过程。

　　4.酶的竞争性抑制：

抑制剂I与底物S竞争和酶活性中心结合，从而排挤了酶对S的催化作用。

I常具有与S相似的分子结构，与酶结合是可逆的，提高底物浓度抑制作用可被减弱或解除。

竞争性抑制剂使酶反应的Km值增大，而不改变Vmax值。

　　5.酶的共价修饰：

酶蛋白分子中的某些基团可以在其他酶的催化下发生共价的变化，从而导致酶活性的改变，称为共价修饰调节；酶的共价修饰包括磷酸化与脱磷酸化、乙酰化与脱乙酰化、甲基化与脱甲基化、腺苷化与脱腺苷化等等。

其中以磷酸化修饰最为常见。

　　6.酶的变构效应：

效应物与变构酶的变构中心结合，改变酶分子的构象，进而影响酶与底物的亲和力，使酶促反应速率发生变化。

　　7.同工酶：

能催化相同的化学反应，但其分子组成及结构不同，理化性质和免疫学性质彼此存在差异的一类酶。

它们可以存在于同一种属的不同个体，或同一个体的不同组织器　　官，甚至存在于同一细胞的不同亚细胞结构中。

　　8.酶：

酶是生物体活细胞产生的具有特殊催化活性和特定空间构象的生物大分子，包括蛋白质及核酸，又称为生物催化剂。

绝大多数酶是蛋白质,少数是核酸RNA，后者称为核酶。

　　9.辅酶：

与酶蛋白疏松结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅酶。

10.辅基：

与酶蛋白牢固结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅基。

11.酶的抑制剂：

酶分子中的必需基团在某些化学物质的作用下发生改变，引起酶活性的降低或丧失称为抑制作用。

能对酶起抑制作用的称为抑制剂。

　　12.酶的可逆抑制作用：

抑制剂以非共价键与酶分子可逆性结合造成酶活性的抑制，且可采用透析等简单方法去除抑制剂而使酶活性完全恢复的抑制作用就是可逆抑制作用。

　　13.限速酶：

可以通过改变其催化活性而使整个代谢反应的速度或方向发生改变的酶就称为限速酶或关键酶。

　　14.酶的协同效应：

当变构酶的一个亚基与其配体结合后，能够通过改变相邻亚基的构象而使其对配体的亲和力发生改变，这种效应就称为变构酶的协同效应。

　　三、问答题　　1.论述酶的作用的特点　　答：

酶作为催化剂，它具有一般催化剂的共同性质：

只能催化热力学上允许进行的反应，对于可逆反应，酶只能缩短反应达到平衡的时间，但不改变平衡常数；酶也是通过降低化学反应的活化能来加快反应速度；酶在反应中用量很少，反应前后数量、性质不变。

酶的特殊催化性质：

高度的催化效率，酶通过其特有的作用机制，比一般催化剂更有效地降低反应的活化能，；高度的作用专一性，酶对作用的反应物有严格要求，其中还包括催化底物发生反应的类型和方式。

酶活性对反应条件具有高度敏感性，酶的化学本质是蛋白质，所有能使蛋白质发生变性的理化因素，均能导致酶的失活；催化活性可被调节控制，酶的作用无论是在体内或体外，都是可以调节控制的。

酶的这一特性是保证生命有机体维持正常的代谢速率，以适应生理活动需要的根本前提。

　　2.酶的竞争抑制作用与非竞争性抑制作用有何区别？

答：

竞争抑制作用与非竞争性抑制作用比较表　　竞争性抑制　　非竞争性抑制　　①机　　理I与S竞争与酶活性中心结合，排挤了E对S的催化作用　　I在E分子中结合的位置不是结合S的位置，E对S的结合不影响E和I的结合。

　　②I结构③抑制行为　　I常具有与S相类似的结构提高[S]，可减弱或解除抑制作用　　I的分子结构与S分子无关抑制作用不能因提高[S]而改变　　④动力学特征Km值增大，Vmax不变　　　　3.何谓变构酶？

与非变构酶比较有什么特点？

　　Km值不变，Vmax降低　　答：

某些代谢物能与变构酶分子上的变构部位特异性结合，使酶的分子构象发生改变，从而改变酶的催化活性以及代谢反应的速度，这种调节作用就称为变构调节。

具有变构调节作用的酶就称为变构酶。

变构酶多为寡聚酶，分子中有一个活性中心和另一个变构中心。

与非变构酶的比较，其动力学特征主要表现为：

v与[S]的关系为S型曲线，这种曲线关系再E作用于S时，只要[S]发生微小的变化，即能引起v的极大改变。

故变构酶能以极大程度调控反应速率。

　　　　4.论述影响酶反应速度的因素。

　　答：

底物浓度对反应速度的影响：

在一定[E]下，将[S]与v作图，呈现双曲线，当底物浓度较低的初始反应阶段底物浓度与反应速度成正比，然后处于混合级反应阶段，当底物浓度加大到可占据全部酶的活性中心时，反应速率达到最大值，即酶活性中心被底物所饱和。

此时如继续增加底物浓度，不会使反应速率再增加。

　　酶浓度对反应速度的影响：

当反应系统中底物的浓度足够大时，酶促反应速度与酶浓度成正比，即ν=k[E]。

　　温度对反应速度的影响：

酶促反应速度随温度的增高而加快。

但当温度增加达到某一点后，于酶蛋白的热变性作用，反应速度迅速下降，直到完全失活。

酶促反应速度随温度升高而达到一最大值时的温度就称为酶的最适温度。

　　pH对反应速度的影响：

pH对酶促反应速度的影响，通常为一“钟形”曲线，即pH过高或过低均可导致酶催化活性的下降。

酶催化活性最高时溶液的pH值就称为酶的最适pH。

　　　　　　抑制剂对反应速度的影响：

凡是能降低酶促反应速度，但不引起酶分子变性失活的物质统称为酶的抑制剂。

按照抑制剂的抑制作用，可将其分为不可逆抑制作用和可逆抑制作用两大类。

　　激活剂对反应速度的影：

能够促使酶促反应速度加快的物质称为酶的激活剂。

酶的激活剂大多数是无机离子，如K+、Mg、Mn、Cl等。

　　2+　　2+　　-　　第五章糖代谢　　一、填空题　　1．1个葡萄糖分子经糖酵解可净生成2个ATP；糖原中的1个葡萄糖残基经糖酵解可净生成3个ATP。

　　2．糖酵解在细胞的胞液　　中进行，该途径中三个限速酶分别是己糖激酶或葡萄糖激酶、6-磷酸果糖激酶-l和丙酮酸激酶　　。

　　3．成熟的红细胞中无线粒体，所以只能从糖酵解中获得能量。

　　4．丙酮酸脱氢酶复合体包括丙酮酸脱氢酶、硫辛酸乙酰基转移酶和二氢硫辛酸脱氢酶三种酶和5种辅助因子。

　　5.三羧酸循环在细胞线粒体内进行，有4次脱氢和2次脱羧反应，每循环一次消耗掉1个乙酰基，生成12分子ATP，最主要的限速酶是异柠檬酸脱氢酶。

　　6．糖原合成的限速酶是糖原合成酶，糖原分解的限速酶是磷酸化酶　　。

　　二、名词解释　　1．糖酵解：

葡萄糖或糖原在不消耗氧的条件下被分解成乳酸的过程，称为糖的无氧分解。

于此反应过程与酵母菌使糖生醇发酵的过程基本相似，故又称为糖酵解。

　　2．糖的有氧氧化：

葡萄糖在有氧条件下彻底氧化分解生成CO2和H2O的过程，称为糖的有氧氧化。

　　3．巴斯德效应：

有氧氧化抑制糖酵解的现象称为巴斯德效应。

　　4．乳酸循环：

在肌肉中葡萄糖经糖酵解生成乳酸，乳酸经血液运至肝脏，肝脏将乳酸异生成葡萄糖，葡萄糖释放至血液又被肌肉摄取，这种循环进行的代谢途径叫做乳酸循环。

　　5.糖异生：

非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。

非糖物质：

乳酸、甘　　油、生糖氨基酸等。

糖异生代谢途径主要存在于肝及肾中。

　　6.血糖：

血糖指血液中的葡萄糖，其正常水平相对恒定，维持在～/L之间。

　　7.糖原：

糖原是许多葡萄糖分子聚合而成的带有分支的高分子多糖类化合物。

　　三、问答题　　1．以葡萄