生物化学与分子生物学是医学基础教育的主干课程在多年.docx

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生物化学与分子生物学是医学基础教育的主干课程在多年

前言

生物化学与分子生物学是医学基础教育的主干课程。

在多年的教学中发现，医学生对这门课程的学习还是有些困难，尤其是对基本知识和基本理论的掌握不够准确，造成医学生在大学期间的学习和以后考研中不能正常发挥。

本书的编写就是想让同学们在这门学科的学习过程中，更好的理解和掌握教材中的重点和难点内容，学好生物化学这门课程，为其它医学和生物学课程的学习打好基础。

本书是在我室编写的2006版习题集的基础上改编而成。

章节编排参考人民卫生出版社2008年第七版医学《生物化学》教材，内容还参考了八年制医学《生物化学》、程牛亮教授主编中国医药科技出版社和高等教育出版社出版的《生物化学》有关内容。

全书分四篇二十一章，将原来二十一、二十三章内容合并到相关章节中。

题型有名词解释、填空、选择、问答题等形式，并对其中题例作了答案要点。

本书主要为医学院校的专科，五、七、八年制本科学生的生物化学课程学习而编制，同时也可以作为研究生入学考试、医师职业资格考试、自学考试等复习和参考之用。

本书编写过程中得到刘德文教授、程牛亮教授、牛勃教授的悉心指点和审定。

本书凝集了山西医科大学生物化学与分子生物学教研室全体同仁的智慧和艰辛。

为了让广大同学及早使用，在编写中疏漏、错误之处在所难免，衷心希望同行专家给予指教，也欢迎广大师生批评指正。

参编人员：

（按姓氏笔画排写）

于保峰________________________________________________________________________________________________________________________________兴顺免科大学生物化学与分子生物学教研室全体同仁的智慧和艰辛。

但________________________________________________________________________________________________刘兴顺刘红林　赵虹阎萍郭睿覃秀桃解军

组稿：

解军郭睿

排版：

张栋闫峻

出版：

张悦红

山西医科大学基础医学院

生物化学与分子生物学教研室

2008年6月

第一章蛋白质的结构与功能

一、本章要求和要点

1.掌握蛋白质的元素组成特点、基本组成单位；氨基酸的数量及构型；熟悉芳香族氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸、含硫氨基酸和亚氨基酸。

2.掌握氨基酸的理化性质（两性解离及等电点、紫外吸收性质、茚三酮反应）；掌握肽键、肽单元的概念及多肽链的方向性。

3.掌握蛋白质各级结构的含义及其稳定因素，区分模体（motif）和结构域（domain）的概念。

4.理解蛋白质结构与功能的关系（一级结构是高级结构和功能的基础；蛋白质的功能依赖正确的空间结构）。

熟悉分子伴侣、分子病、蛋白构象疾病，肌红蛋白和血红蛋白的异同。

5.掌握蛋白质的理化性质（两性解离、胶体性质、紫外吸收、呈色反应、蛋白质的变性与复性）。

6.理解蛋白质分离、纯化基本方法的原理。

二、本章重点和难点

1．氨基酸的分类和理化性质。

2．蛋白质的结构层次及各层次之间的关系。

3．蛋白质结构与功能的关系。

4．蛋白质的理化性质及蛋白质的变性。

5．常用蛋白质分离、纯化技术的基本原理。

三、问答题

1.蛋白质结构层次分为几级？

各级结构的稳定因素分别有哪些？

各级结构间有什么不同和联系？

2.组成人体蛋白质的20种氨基酸，可根据侧链的结构和理化性质分为哪几类？

每类列举两种。

3.什么是蛋白质的两性解离？

利用此性质分离纯化蛋白质的方法有哪些？

4.请阐述蛋白质二级结构α-螺旋的结构特征。

5.凝胶过滤层析和SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳两种方法都是根据蛋白质分子大小而对蛋白质进行分离的，并且都使用交联聚合物作为支持介质，为什么在前者是小分子比大分子更容易滞留在凝胶中，而后者恰恰相反?

6.从结构和功能两方面比较血红蛋白（Hb）和肌红蛋白（Mb）的异同。

第二章核酸的结构与功能

一、本章要求和要点

1.掌握核酸的分类、基本组成单位、元素组成；掌握核苷酸的水解成分及单核苷酸的化学结构式；掌握DNA和RNA的组成及核苷酸之间的连接。

2.掌握核酸一级结构的含义及方向性；理解Chargaff规则的内容，掌握DNA二级结构（Watson-Crick双螺旋模型，B-DNA）的结构要点；了解DNA双螺旋结构的多样性。

3.了解超螺旋结构及真核生物染色体的包装过程；基因及基因组的概念。

4.掌握真核mRNA的结构与功能，熟悉mRNA的前体形式hnRNA；掌握tRNA的结构和功能；掌握rRNA的结构和功能。

5.了解其它小分子RNA（催化性RNA、小片段干扰RNA）。

6.掌握核酸的紫外吸收特性、DNA的变性、增色效应、Tm（融解温度，解链温度）及其影响因素；理解核酸分子杂交的概念。

二、本章重点和难点

1.DNA和RNA的组成区别。

2.DNA一级结构的概念、连接键及DNA链的方向性。

3.B-DNA双螺旋结构的要点。

4.真核生物mRNA的结构特点。

5.tRNA的结构特点。

6.核酸的紫外吸收性质。

7.DNA变性、复性（退火）、Tm、增色效应及分子杂交的概念。

三、问答题

1.从两种菌中分离出各自的DNA，并测定腺嘌呤的百分含量。

第一种（X）为32%，第二种（Y）为16%。

⑴两种DNA分子中，A、T、G、C各占百分之几？

⑵哪一种DNA更耐热？

为什么？

2.试就组成单位、连接方式、一级结构、紫外吸收性质、变性、功能等方面比较DNA、RNA和蛋白质。

3.试述DNA与RNA的异同点。

4.简述B-DNA双螺旋结构模型的要点。

5.简述真核生物mRNA的结构与功能。

6.简述tRNA的结构与功能。

7.何谓核酸分子杂交？

第三章酶

一、本章要求和要点

1.酶的概念、化学本质及作用特点。

2.酶蛋白和辅助因子以及全酶的概念及其作用。

3.酶的活性中心、必需基团、非必需基团的概念及意义。

4.酶原与酶原激活的概念及其生理意义。

5.酶促反应的动力学机制及酶促反应动力学特点。

米-曼氏方程式的意义及应用；米氏常数Km及Vmax的意义及求法。

可逆性抑制的动力学特点是什么？

6.同工酶的概念及生物学意义。

变构酶的概念、结构，酶活性的调节。

7.酶的分类与命名。

二、本章重点和难点

1.酶、酶的活性中心、同工酶、变构酶、酶蛋白、辅助因子、全酶的概念等的概念。

2.酶原的激活及其生理意义。

3.酶促反应动力学特点，影响酶促反应速度的因素:

酶浓度、底物浓度、温度、pH、激活剂，抑制剂对酶促反应速度的影响。

熟悉米-曼氏方程式的意义及应用；米氏常数Km及Vmax的意义及求法。

竞争性和非竞争性抑制的特点。

4.酶在医学上的应用。

三、问答题

1.酶的可逆性抑制作用有哪几种类型？

各有何特点。

2.何为同工酶，它在临床上的实际意义为何？

并举例说明。

3.试用酶的竞争性抑制原理说明磺胺类药物是如何抑制细菌生长的？

4.酶与一般化学催化剂比较，二者有什么异同点？

5.说明温度对酶促反应速度的双重影响及其实用价值。

6.说明酶原与酶原激活的生物学意义。

7.在酶促反应中，酶蛋白与辅助因子的相互关系如何？

8.什么是酶活性？

试述影响酶活性的因素及它们如何影响酶的催化活性？

9.金属离子作为辅助因子的作用有哪些。

10.简述酶的诱导契合学说。

11.酶根据酶催化的反应类型分为几类？

第四章糖代谢

一、本章要求和要点

1.糖的生理功能及代谢概况，食物中糖的消化和吸收。

2.糖酵解的概念、反应部位、反应过程及有关酶类;糖酵解的调节及糖酵解的生理意义。

3.有氧氧化的概念;有氧氧化的反应过程（三个阶段细胞定位）;三羧酸循环的概念、部位、反应过程（三个不可逆反应）、关键酶、脱氢部位、底物水平磷酸化部位、有氧氧化生成ATP数量及生理意义;糖有氧氧化的调节及巴斯德效应。

4.磷酸戊糖途径的概念及细胞定位;磷酸戊糖途径的反应过程（两个阶段）及特点;磷酸戊糖途径的生理意义。

5.糖原的合成与分解组织和细胞定位；糖原合成、分解的定义、反应过程、关键酶、葡萄糖供体、消耗ATP数；肌糖原、肝糖原分解的不同点。

6.糖异生：

糖异生的概念、原料、组织和细胞定位；糖异生的途径（三个能障反应及其催化酶）;调节、生理意义；乳酸循环的过程及生理意义。

7.血糖的概念、血糖的来源和去路、血糖水平的调节及机制。

二、本章重点和难点

1.糖酵解、糖的有氧氧化、三羧酸循环、糖异生、乳酸循环的概念。

2.糖酵解、糖的有氧氧化、磷酸戊糖途径的反应部位、反应过程及其关键酶、脱氢部位、底物水平磷酸化部位、调节以及生理意义。

3.糖原的合成与分解的关键酶、葡萄糖供体；肌糖原、肝糖原分解的不同点。

4.糖异生的途径（三个能障反应及其催化酶）；糖异生的调节；熟悉乳酸循环的过程及生理意义。

5.血糖及其调节，血糖的来源和去路。

三、问答题

1.葡萄糖激酶与已糖激酶有何异同？

2.肝和肝外组织6-磷酸葡萄糖有哪些代谢途径？

3.简述乳酸转变成糖的关键步骤及其酶。

4.糖酵解、磷酸戊糖途径、糖异生、三羧循环各有何生理意义？

5.血糖有哪些来源与去路？

胰岛素、胰高血糖素、肾上腺素是如何调节

血糖的？

6.为什么说肝脏是调节血糖的主要器官？

7．肝糖原与肌糖原在分解上有何异同？

8．简述蚕豆病发生的机理。

9．总结糖酵解、糖异生、糖的有氧氧化、磷酸戊糖途径、糖原合成、糖

原分解进行的部位、关键酶及产物。

第五章脂类代谢

一、本章要求和要点

1.掌握脂肪酸-氧化，了解其它氧化方式；熟悉脂肪动员的概念及意义；了解脂类消化吸收的特点。

2.掌握软脂酸合成特点；熟悉脂酸碳链延长及脂酸合成调节；了解前列腺素、血栓素、白三烯合成的原料、特点及生理功能。

3.掌握酮体的生成和利用；掌握胆固醇的合成、调节、转化及其与酮体合成的区别。

4.熟悉甘油磷脂的合成及水解；了解磷脂的分类、各类磷脂的结构特点。

5.掌握血浆脂蛋白的分类、组成、结构特点；熟悉血浆脂蛋白的代谢及各类血浆脂蛋白的生理功能；了解载脂蛋白的分类及各类载脂蛋白的功能。

二、本章重点和难点

1.激素在脂肪动员中的作用。

2.脂酸的活化、转运及-氧化过程；不饱和脂酸氧化。

3.酮体的生成、利用及调节。

4.软脂酸合成的原料、部位、基本过程及ACP在合成中的作用。

5.脂酸碳链延长内质网、线粒体酶体系的特点。

6.脂酸合成中代谢物与激素调节作用。

7.前列腺素、血栓素、白三烯的结构特点及生理功能。

8.胆固醇合成的原料、部位、基本过程及调节。

9.载脂蛋白分类、各类载脂蛋白作用。

10.各类血浆脂蛋白来源、转变、生理功能。

11.LDL受体代谢途径、HDL在脂蛋白代谢中的作用。

三、问答题

1.脂肪酸合成酶系能合成16碳的软脂酸，请说明生物体怎样合成其它脂肪酸。

2.在一段时间里，单一给动物脂肪食物时，为什么会出现酮症?

若给酮血症的动物适当注射葡萄糖，又为什么能使酮血症消失?

3.人体内的酮体是如何产生和氧化利用的。

4.简述胆固醇在体内的合成过程（注明原料、部位、限速酶）、代谢转变与排泄特点。

5.试比较人体中各种